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    生物化学知识.docx

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    生物化学知识.docx

    第一章:肽键:一个氨基酸的阿尔法氨基与另一个氨基酸的阿尔法羧基脱去一分子水缩合而成的化学键。肽单元:肽键的四个原子与相邻的两个钙原子构成的刚性平面。等电点:使蛋白质分子表面所带正、负电荷相等,净电荷为零时该溶液的pH值。蛋白质变性作用:在理化因素下,蛋白质空间结构破坏,生物学活性丧失及理化性质改变的现象。维系蛋白质各级结构的化学键或作用力有哪些?一级结构:肽键,有些蛋白质还有二硫键。二级结构:氢键。三级结构:主要是疏水作用,其次是盐键、氢键、范德华力。四级结构:次级键。有A、B、C、D四种蛋白质,他们的等电点是:A为5.0,B为6.2,C为7.4,D为9.2 。请问:在pH等于7.4的缓冲溶液中他们分别带何种电荷?在电场中向哪级运动?蛋白质A和B均带负电荷,在电场中均向正极移动,蛋白质C不带电,在电场中静止不动,蛋白质D带正电荷,在电场中向负极移动。何谓蛋白质的三级结构?简述其结构特征。三级结构是指整条肽链中全部氨基酸的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,不包括亚基间的空间排布。其结构特征有:(1)大多呈球形结构;(2)疏水基团多位于内部,亲水基团分布表面,使得蛋白质易溶于水;(3)维持稳定的力有疏水效应、离子键、氢键和范德华力等;(4)只由一条多肽链构成的蛋白质分子,三级结构就是其最高级结构。何谓蛋白质的四级结构?简述其结构特征。四级结构就是指蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。其结构特征有:(1)具有四级结构的蛋白质是由多条多肽链组成;(2)维持稳定的力是次级键;(3)亚基间通过次级键聚合;(4)亚基之间可聚合也可分开。什么是蛋白质变性?变性蛋白质具有什么特征?举例说明蛋白质变性在医学中的应用。蛋白质的变性就是在理化因素作用下,蛋白质的空间结构破坏,生物学活性丧失及理化性质改变的现象。蛋白质变性的特征有:生物学活性丧失,溶解度降低易沉淀,粘度增加,易被蛋白酶水解,结晶能力消失。蛋白质变性在医学的应用:75%酒精、高温和紫外线消毒灭菌;低温条件下,制备或保存酶、疫苗、免疫血清等蛋白制剂等。常用的蛋白质分离纯化的方法有哪几种?各自的作用原理是什么?常用的方法有盐析、透析、超速离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析等。盐析是用中性盐破坏蛋白质的水化膜及电荷层使蛋白质聚集沉淀。透析是利用仅能通过小分子化合物的半透膜,使大分子蛋白质和小分子化合物分离。超速离心是利用蛋白质密度与形态不相同,在离心力的作用下沉降速度不同将不同蛋白质分离。电泳是由于蛋白质的分子量和电荷量不同,在电场中的泳动速度不同而将蛋白质分离。离子交换层析是根据蛋白质所答电荷不同而分离蛋白。分子筛是根据蛋白质颗粒大小不同进行的一种分离方法。第二章增色效应:DNA的增色效应是指在其解链过程中,DNA的A260增加,与解链程度有一定的关系。Tm值:DNA加热变性过程中,50%DNA变性时的温度。DNA的变性:在理化因素作用下,DNA双链间氢键断开成单链的过程。细胞内主要有哪几类RNA?各有什么结构特点?RNA种类结构特点信使RNA(mRNA)mRNA含少量但种类繁多,真核生物成熟mRNA3端有多聚腺苷酸尾巴,在5端含有“帽子结构”转运RNA(tRNA)分子量较小,富含稀有碱基,二级结构呈三叶草形,其中反密码环上有反密码子,可识别密码子,3端有CCA-OH结构,可与特定氨基酸结合,三级结构倒呈L型核糖体RNA(rRNA)含量最多的RNA,可与蛋白质结合,构成核蛋白体。试述RNA与DNA的不同点。RNA与DNA的差别主要有以下三点(1)组成他的核苷酸戊糖成分不是脱氧核糖而是核糖(2)RNA中的嘧啶成分为胞嘧啶和尿嘧啶,不含胸腺嘧啶(3)RNA的结构以单链为主,非双螺旋结构。第三章第四章糖酵解:葡糖糖或糖原在无氧情况下,经过许多中间步骤分解成乳酸,同时释放少量ATP的过程。三羧酸循环:由乙酸辅酶A与草酸乙酸缩合成柠檬酸开始,经反复脱氢。脱羧后再生成草酸乙酸的循环反应的过程称为三羧酸循环。磷酸戊糖途径:6-磷酸葡糖糖经氧化反应及一系列基团转移反应,生成NADPH、CO2、核糖及6-磷酸果糖和3-磷酸甘油醛而进入糖解途径。糖异生作用:由非糖物质如乳酸、甘油、生糖氨基酸等合成葡萄糖或糖原的过程。巴斯德效应:糖有氧氧化抑制糖酵解的现象。乳酸循环:在肌肉中葡萄糖经糖酵解生成乳酸,乳酸经血液运到肝脏,肝脏将乳酸异生成葡萄糖,葡萄糖释入血液后又被肌肉摄取,这种代谢途径称为乳酸循环。简述糖酵解的生理意义。1、机体缺氧时补充能量的一种有效方式。2、某些组织细胞能够依赖糖酵解供能,如成熟红细胞等。简述糖异生的生理意义。1、空腹饥饿的时候利用非糖化合物异生成葡萄糖以维持血糖水平恒定。2、糖异生是肝脏补充或回复糖原储备的重要途径。3、糖异生增强有利于维持酸碱平衡。4协助氨基酸代谢。简述糖有氧化包括哪几个阶段。糖的有氧化包括三个阶段。1、糖酵解途径。2、丙酮酸进入线粒体氧化脱羧成乙酸辅酶A。3、乙酰辅酶A进入三羧酸循环和氧化磷酸化。简述三羧酸循环的特点。1、一次循环4次脱氢,2次脱羧及1次底物水平磷酸化,生成10分子ATP2、一次循环有三个不可逆反应、3个关键酶3、TAC的中间产物包括草酸乙酸在内起着催化剂的作用4、整个过程不可逆简述三羧酸循环的生理意义。1、三大营养素氧化的最终代谢通路三大阴阳苏代谢联系的枢纽3、为其他合成代谢提供小分子前体4、为氧化磷酸化提供还原当量简述磷酸戊糖循环的生理意义。1、提供5-磷酸核糖,是合成核苷酸的原料2、提供NADPH,后者参与合成代谢、生物转化反应以及维持谷胱甘肽的还原性。简述糖异生是否为糖酵解的逆过程,为什么?糖异生不是糖酵解的逆过程,因为糖酵解中已糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶催化的反应是不可逆的,所以非糖物质必须依赖葡萄糖-6-磷酸酶、果糖双磷酸酶-1、丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的催化才能异生为糖,亦即酶促反应需要绕过三个能障以及线粒体膜的膜障。试述6-磷酸葡萄糖参与哪些糖代谢途径?1、糖异生生成葡萄糖。2、经糖原合成途径生成糖原。3、经糖原分解途径生成葡萄糖。4、经糖酵解途径生成乳酸。5、经糖有氧化途径生CO2和H2O,并释放大量的能量。6、经磷酸戊糖途径生成NADPH和磷酸核糖。试述血糖的来源和去路。来源:1、食物糖消化成葡萄糖,经吸收进入血液。2、肝糖原分解为葡萄糖。3、非糖物质通过糖异生合成葡萄糖。4、其他单糖在肝脏中的转化去路:1、氧化供能。2、合成糖原。3、转换为非糖物质或其它糖类。第五章试述NADH氧化呼吸链和琥珀酸化呼吸链的组成、排列顺序和氧化磷酸化偶联部位。NADH氧化呼吸链组成和顺序NADH复合体CoQ复合体复合体琥珀酸氧化呼吸链组成和顺序琥珀酸复合体复合体CoQ复合体复合体磷酸偶联部位:复合体复合体复合体第六章什么是酮体?简述其代谢特点和生理意义。酮体是脂肪酸在肝脏不完全氧化的正常中间产物,包括乙酰乙酸、羟基丁酸和丙酮。代谢特点:肝脏生成肝外利用生理意义:是肝脏向肝外组织输出能源的一种形式。在饥饿和糖供应不足时,酮体可替代葡萄糖,称为脑组织及肌肉的主要能源。胆固醇合成的原料和关键酶是什么?胆固醇在体内课转变成哪些主要物质?原料:乙酰辅酶A关键酶:HMGCOA还原酶转变:1、胆汁酸。2、类固醇激素。3、维生素D3。简述体内乙酰COA的来源和去路。来源:1、食物中脂类。2、体内合成。3、脂肪动员释放。去路:1、氧化供能。2、进入酯库储存。3、构成生物膜。4、转变为其他物质。试述血浆脂蛋白的分类、合成部位、组成特点与主要功能。分类CMVLDL合成部位组成特点主要功能小肠粘膜富含甘油三酯转运外源性三酰甘油肝细胞富含三油甘脂转运内源性三酰甘油血浆富含胆固醇转运内源性胆固醇肝、肠、血浆富含蛋白质逆向转运胆固醇第七章1.血氨有哪些来源和去路?来源:(1)氨基酸脱氨 (2)肠道产氨 (3)肾脏产生去路:(1)合成尿素 (2)合成谷氨酰胺 (3)合成含氮化合物 (4)肾脏排NH 4+2.说明下列代谢过程及生理意义:(1) 鸟氨酸循环 (2)蛋氨酸循环 (3)丙氨酸葡萄糖循环(1) 主要过程:CO2+NH3+H2O耗能合成氨基甲酰磷酸。鸟氨酸和氨基甲酰磷酸缩合生成瓜氨酸。瓜氨酸与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸。精氨酸水解生成尿素和鸟氨酸。生理意义:氨是有毒物质,肝脏通过鸟氨酸循环合成尿素,是体内解除氨毒的主要方式。当肝功能严重损害时,尿素生成障碍。血氨升高,可导致肝性脑病。(2) 主要过程:蛋氨酸与ATP反应生成S-腺苷同型半胱氨酸(SAM),SAM在甲基转移酶作用下将甲基转移给其他物质使之甲基化,SAM变成了S-腺苷同型半胱氨酸,后者脱腺苷生成同型腺苷氨酸,然后再接受N5-甲基四氢叶酸提供的甲基重新生成蛋氨酸。生理意义:该过程生成的SAM是体内最重要的甲基供体,能使许多物质甲基化;N5-甲基四氢叶酸转出甲基后,能使四氢叶酸再生,有利于一碳单位代谢。(3) 主要过程:肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸,丙氨酸经过血液运到肝脏。在肝中丙氨酸联合脱氨基作用释放出氨用于合成尿素,丙氨酸脱氨后生成丙酮酸,再异生成葡萄糖。葡萄糖经血液运送到肌肉,经糖分解途径生成丙氨酸,再接受氨基变成丙氨酸。如此不断循环。生理意义:通过这个循环,肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。3.一碳单位代谢有何生理意义?(1) 参与嘌呤和胸腺嘧啶核苷酸的合成,为合成核酸提供原料。(2) 直接参与S-腺苷蛋氨酸的循环,有效促进蛋氨酸循环。(3) 是联系氨基酸代谢和核酸代谢的枢纽。十二单元1简要说明大肠杆菌DNA复制的过程,参与的酶和蛋白因子,以及它们在复制中的作用。过程:(1)起始与引物RNA的合成;(2)前导链和随从链的合成;(3)RAN引物的水解;(4)填补引物空隙;(5)DNA片段的连接。参与DNA复制的酶以及蛋白质因子的作用拓扑异构酶-克服解链时打结及缠绕,松弛或引进负超螺旋;DnaA-辨认起始点;DnaB-解开DNA双链;DnaC-协助DnaB;DnaG-催化合成RNA引物;单链DNA结合蛋白-维持已解开单链DNA的稳定;DNA聚合酶lll-DNA复制,校正;DNA聚合酶l-水解引物,填补空隙,修复作用;DNA连接酶-连接DNA双链中的单链缺口。3 DNA忠实性如何?那些因素可保证比特性?新合成的两条子代DNA分子与亲代完全一样,保证生物遗传信息的忠实传递;因素:遵守严格的碱基配对规律;DNA聚合酶对模板和碱基的选择;校错9简述DNA复制的特点?半保留复制;半不连续合成;需引物;双向复制;高度保真性十三单元3何谓不对称转录?它所包含的含义是什么?DNA双链中只有模板链可转录,且模板链并非永远在一条单链上。含义:模板链转录,编码链不被转录;模板链并非永远在一条链上2 讨论参与原核生物RNA转录的成分及他们在转录中的作用?模板链DNA:作为转录的模板;合成四种原料NTP:全酶的o因子识别DNA上启动子;RNA聚合酶核心酶以DNA为模板,四种NTP为合成原料,按碱基配对原则形成磷酸二脂键,催化RNA链的延长。3试比较原核生物DNA生物合成与RNA生物合成的异同?从模板,原料,引物,碱基配对,合成方向,产物和加工处理等方面来回答十四单元1遗传密码如何编码?有哪些基本特性?mRNA上每3个相邻的核苷酸编成一个密码子,代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终止信。特点:方向性:5-3;连续性:密码子连续排列,即无间隔又无重叠;简并性:除了Met和Trp各只有一个密码子之外,其余每种氨基酸都有26个密码子;通用性:不同生物公用一套密码1试述mRNA、tRNA和rRNA在蛋白质生物合成中的作用?M:在蛋白质合成中起直接模板的作用 T:参与蛋白质的生物合成 R:是蛋白质生物合成的场所2论述在蛋白质生物合成中每延长一个氨基酸要经过哪些步骤?进位:与A位上mRNA密码对应的氨基酸trna进入 成肽:核蛋白体大亚基上转肽酶将p位上的肽酰基转移到A位氨基酸 tRNA的a-氨基上,形成肽键 转位:空载的tRNA从核蛋白提上脱落,核蛋白体沿mRNA向3端移动一个密码子距离,肽酰-tRNA随之移动到了p位,A位空下来十七单元1什么是基因克隆?简述基因克隆的过程?是指在体外将DNA分子剪切并重新拼接形成一个重组的DNA分子,然后将它导入细菌或动物胞内使之表达,产生出人类所需要的基因产物或改造新的生物品种。过程分为分 切 接 转 筛 表3什么是基因载体?基因载体要满足哪些条件?能够携带外源DNA进入受体细胞内进行复制或表达的DNA分子,被称为基因载体 条件:能够自主稳定复制;有克隆位点;具有两个以上的遗传标记物,便于重组体的筛选和坚定;分子量少,以容纳较大的外源DNA

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