生物化学考研2021年全真模拟试卷与解析.pdf

生物化学考研生物化学考研 20212021 年全真模拟试卷与解析年全真模拟试卷与解析生物化学考研全真模拟试卷及详解（一）生物化学考研全真模拟试卷及详解（一）满分 150 分一、名词解释（每题 3 分，共 30 分）1 乳酸循环答：乳酸循环又称Cori 循环，是指肌肉收缩通过糖酵解生成乳酸的循环过程。在肌肉内无 6-磷酸葡萄糖酶，因此无法催化 6-磷酸葡萄糖生成葡萄糖，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝脏内在乳酸脱氢酶作用下变成丙酮酸，接着通过糖异生生成为葡萄糖，葡萄糖进入血液形成血糖后又被肌肉摄取，这就构成了一个循环。2 呼吸链答：呼吸链是典型的多酶氧化还原体系，又称电子传递链，是指位于真核细胞线粒体内膜中的一系列电子传递体按标准氧化还原电位，由低到高顺序排列组成的一种能量转换体系。代谢物上脱下的氢经呼吸链最后传给分子氧从而生成水。呼吸链可分为两种：NADH 呼吸链和 FADH2呼吸链。3tricarboxylic acid cycle答：tricarboxylic acid cycle 的中文名称是三羧酸循环，是指以乙酰-CoA 和草酰乙酸缩合生成柠檬酸开始，经过 4 次脱氢、2 次脱羧，生成 4 分子还原当量和 2 分子 CO2，重新生成草酰乙酸的循环反应过程，又称柠檬酸循环（Krebs 循环、TCA循环）。三羧酸循环是糖、脂质和氨基酸代谢的枢纽。4 比活力答：比活力又称酶比活，是指具有酶或激素性质的蛋白质可以利用它们的酶活性或激素活性来测定含量。根据国际酶学委员会的规定：比活力用每毫克蛋白质所含的酶活力单位数表示，对同一种酶来说，比活力愈大，表示酶的纯度愈高。比活力活力 U/mg 蛋白总活力 U/总蛋白 mg。5Okazaki fragment答：Okazaki fragment 的中文名称是冈崎片段，是指在DNA 复制过程中，最初出现的相对比较短的 DNA 链（大约 1000bp 左右）。由于 DNA 合成方向始终是 53方向，因此在后随链合成时，先产生冈崎片段，复制叉继续前进，引物酶合成新的 RNA 引物，与DNA 单链结合准备引发合成新的冈崎片段，最后DNA 连接酶将这些冈崎片段连接起来形成完整的 DNA 片段。6 管家基因答：管家基因又称持家基因，是指所有细胞中均要表达的一类基因，如微管蛋白基因、糖酵解酶系基因与核糖体蛋白基因等。管家基因活动是维持细胞基本代谢所必需的，是细胞分化、生物发育的基础。管家基因的表达受环境因素的影响很小，它们的表达称为基本基因表达或组成性表达。7 操纵基因答：操纵基因是指操纵子中的控制基因，在操纵子上一般与启动子相邻，通常处于开放状态，使 RNA 聚合酶通过并作用于启动子启动转录。但当它与调节基因所编码阻遏蛋白结合时，就从开放状态逐渐转变为关闭状态，使转录过程不能发生。8 端粒答：端粒是指真核细胞内线性染色体末端的一种特殊结构，由 DNA 简单重复序列以及同这些序列专一性结合的蛋白质构成，它与端粒结合蛋白一起构成了特殊的“帽子”结构，作用是保持染色体的完整性和控制细胞分裂周期。9 同工酶答：同工酶是存在于同一种属生物或同一个体中能催化同一种化学反应，但酶蛋白分子的结构及理化性质和生化特性（Km、电泳行为等）存在明显差异的一组酶。它们是由不同位点的基因或等位基因编码的多肽链组成。10 结构域答：结构域是指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。在球形蛋白中，结构域具有自己特定的四级结构，其功能部分依赖于蛋白质分子中的其余部分，但是同一种蛋白质中不同结构域间常可通过不具二级结构的短序列连接起来。蛋白质分子中不同的结构域常由基因的不同外显子所编码。二、选择题（每题 2 分，共 30 分）1 驱动蛋白质三级结构折叠的首要因素是（）。A肽键B氢键C范德华力D疏水氨基酸分布于蛋白质内部，避开外界的极性环境【答案】D 查看答案【解析】A 项，多肽键本身的折叠和盘绕方式是蛋白质的二级结构；BC 两项，氢键、范德华力这些弱的相互作用也是稳定蛋白质三维结构的作用力；D 项，蛋白质折叠形成的三级结构的驱动力是疏水作用力，肽链必须折叠以便埋藏疏水侧链，使之与溶剂水的接触降到最小程度。隐藏疏水残基避免与水接触是驱动二级结构单元（包括非重复性肽段）形成特定三级结构的主要动力，因此答案选D。2 能造成蛋白质变性的因素如下，除了（）。ApH7 的缓冲液BSDSC盐酸D尿素【答案】A 查看答案【解析】导致蛋白质变性的物理因素有：加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波等；化学因素有：强酸、强碱、重金属盐、甲醛、十二烷基磺酸钠（SDS）等。B 项，SDS 会破坏膜蛋白内部的非共价键，使蛋白质变性；C 项，强酸可以使蛋白质中的氢键断裂；D 项，尿素可以提供自己的羟基或羰基上的氢或氧去形成氢键，从而破坏了蛋白质中原有的氢键，使蛋白质变性，是一个物理变化。3 下列生物分子的合成，来源于固醇类物质的是（）。A神经节苷脂B前列腺素C维生素 DD脑苷脂【答案】C 查看答案【解析】AD 两项，神经节苷脂和脑苷脂是糖脂类物质；B 项，前列腺素是脂肪族激素；C 项，促进肠道对钙吸收的维生素 D 属于固醇类物质。4 哺乳动物成熟的红细胞内，能进行的代谢途径是（）。A-oxidationBEMPCTCADOxidative phosphorylation【答案】B 查看答案【解析】哺乳动物成熟的红细胞内没有细胞核及各种细胞器，包括核糖体，因此能进行的代谢途径是糖直接酵解途径（EMP）；而-oxidation 和 Oxidativephosphorylation 的中文名称分别是-氧化和底物水平磷酸化。5 腺苷酸可以作为多种辅酶合成的前体物质，除了（）。ATPPBCoACFADDNAD【答案】A 查看答案6 下列哪种酶对有多肽链中赖氨酸和精氨酸的羧基参与形成的肽链有专一性？（）A羧肽酶B胰蛋白酶C胃蛋白酶D胰凝乳蛋白酶【答案】B 查看答案【解析】胰蛋白酶是最常用的蛋白水解酶，专一性强，只断裂赖氨酸（Lys）或精氨酸（Arg）残基的羧基参与形成的肽键。用它断裂得到的是以 Arg 或 Lys 为C-末端残基的肽段。7 磷脂合成中甲基的直接供体是（）。A半胱氨酸BS-腺苷蛋氨酸C蛋氨酸D胆碱【答案】B 查看答案8 氨基酸脱下的氨基通常以哪种化合物的形式暂存和运输？（）A尿素B氨甲酰磷酸C谷氨酰胺D天冬酰胺【答案】C 查看答案【解析】谷氨酰胺可以利用谷氨酸和游离氨作为原料，经谷氨酰胺合酶催化生成。9 下列关于真核细胞 mRNA 的叙述不正确的是（）。A它是从细胞核的 RNA 前体核不均一 RNA 生成的B在其链的 3端有 7-甲基鸟苷，在其 5端连有多聚腺苷酸的 poly（A）尾巴C它是从前 RNA 通过剪切酶切除内含子连接外显子而形成的D是单顺反子的【答案】B 查看答案【解析】真核细胞 mRNA 链的 5端有 7-甲基鸟苷，在其 3端连有多聚腺苷酸的 poly（A）尾巴。10 蛋白质变性后表现为（）。A黏度下降B溶解度增加C不易被蛋白酶水解D生物学活性丧失【答案】D 查看答案【解析】蛋白质变性后的表现：生物活性丧失、黏度增加、溶解度下降、易被蛋白酶水解。11 肌肉细胞和脑细胞中能量贮存的主要形式是（）。AATPB磷酸肌酸CAMPDADP【答案】B 查看答案【解析】ATP 并不是能量的储存形式，是能量的携带和传递者，肌肉细胞和脑细胞中能量的储存形式是磷酸肌酸。12 转录的反义链也称（）。A模板链B前导链C编码链D正链【答案】A 查看答案【解析】DNA 双链分子中只有一条链通过碱基互补原则转录为一条 mRNA链，指导合成 RNA 的那条链称为模板链或反义链，又称负链。13 酶受反竞争性抑制时动力学参数表现为（）。AKm，Vmax不变BKm，VmaxCKm不变，VmaxDKm，Vmax不变【答案】B 查看答案14 下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时，最先被洗脱的是（）。A牛胰岛素（分子量 5700）B肌红蛋白（分子量 16900）C血清清蛋白（分子量 68500）D马肝过氧化物酶（分子量 247500）【答案】D 查看答案【解析】凝胶过滤层析的基本原理是利用被分离物质分子大小不同及固定相（凝胶）具有分子筛的特点，将被分离物质各成分按分子大小分开，达到分离的目的。小分子物质能进入凝胶颗粒内部，流下时路程较长，而大分子物质却被排除在外部，下来的路程短，因此大分子物质先洗脱出来，而小分子物质后被洗脱出来。151 分子葡萄糖在有氧或无氧条件下经酵解途径，彻底氧化产生 ATP 分子数之比为（）。A4:1B8:1C32:1D16:1【答案】D 查看答案【解析】1 分子葡萄糖经无氧酵解净产生 2 分子 ATP，经彻底氧化产生 30或 32 分子 ATP。有氧条件下：a糖酵解：葡萄糖2 丙酮酸2NADH2ATP；b2 丙酮酸2 乙酰-CoA，产生 2 分子 NADH；c一分子乙酰-CoA 经过三羧酸循环，产生 3NADH1FADH21ATP/GTP，故 2分子乙酰-CoA 产生：6NADH2FADH22ATP/GTP。1NADH 相当于 2.5ATP，1FADH2相当于 1.5ATP。所以，总结得：10NADH2FADH24ATP25ATP3ATP4ATP32ATP。如果细胞质基质中的 NADH（糖酵解步骤产生）经过甘油-3-磷酸甘油系统穿梭（心脏和肝脏）进入线粒体，就会转变成 FADH2，所以就会少产生 2ATP（2NADH2FADH2），总数变为 30ATP。因此，一个葡萄糖分子完全氧化可以净生成 30 或 32 分子 ATP。无氧条件下：葡萄糖2Pi2ADP2NAD2 丙酮酸2ATP2NADH2H2H2O，共产生 2ATP。综上所述，比例为 16:1 或 15:1。三、问答题（每题 15 分，共 90 分）1 简述 3 种生物化学中常用的蛋白质分离层析技术及原理。答：生物化学中常用的蛋白质分离层析技术有凝胶过滤层析、亲和层析、离子交换层析、薄层层析、高效液相层析等。其中凝胶过滤层析、亲和层析和离子交换层析这三种技术的原理分别如下：（1）凝胶过滤层析原理：凝胶过滤层析是指当把蛋白质混合样品加入到凝胶柱中时，由于不同蛋白质的分子大小不同，小分子物质可以进入凝胶网孔内部，而大分子物质则只能在凝胶颗粒分子的缝隙中流动，当用洗脱液洗脱时，大分子物质流程短，速度快，因此先被洗脱出来；而小分子物质流程长，速度慢，因此最后被洗脱出来，这样就可以达到分离的目的。（2）亲和层析原理：亲和层析是利用生物大分子与某些相对应的专一分子特异识别和可逆结合的特性而建立起来的一种分离生物大分子的层析方法，它是根据不同蛋白质对特定配体的特异而非共价结合的能力不同进行蛋白质分离的。将具有特殊结构的亲和分子制成固相吸附剂放置在层析柱中，当要被分离的蛋白混合液通过层析柱时，与吸附剂具有亲和能力的蛋白质就会被吸附而滞留在层析柱中。那些没有亲和力的蛋白质由于不被吸附，直接流出，从而与被分离的蛋白质分开，然后选用适当的洗脱液，改变结合条件将被结合的蛋白质洗脱下来。（3）离子交换层析原理：离子交换层析是根据蛋白质所带电荷的差异进行分离纯化的一种方法。蛋白质的带电性是由蛋白质多肽中带电氨基酸决定的。由于蛋白质中氨基酸的电性又取决于介质中的 pH，所以蛋白质的带电性也就依赖于介质的pH。不同的蛋白质有不同的等电点，在一定的条件下解离后所带的电荷种类和电荷量都不同，因而可与不同的离子交换剂以不同的亲和力相互交换吸附。当缓冲液中的离子基团与结合在离子交换剂上的蛋白质相竞争时，亲和力小的蛋白质分子首先被解吸附而洗脱，而亲和力大的蛋白质则后被解吸附和洗脱。因此，可通过增加缓冲液的离子强度或改变酸碱度，便可改变蛋白质的吸附状况，使不同亲和力的蛋白质得以分离。2 体内调节酶活性的主要方式有哪些？答：体内调节酶活性的主要方式有以下几种：（1）调节酶的浓度酶浓度的调节主要有两种方式，一种是诱导剂或抑制剂的合成，另一种是调节酶的降解。（2）通过激素调节酶的活性激素通过与细胞膜或细胞内受体相结合而引起一系列生物学效应，以此来调节酶活性。（3）通过反馈抑制来调节酶的活性许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的，催化此物质生成的第一步的酶，往往被它们的终端产物所抑制，这种抑制作用就称为反馈抑制。例如由苏氨酸生物合成为异亮氨酸要经过 5 步反应，反应的第一步由苏氨酸脱氢酶催化，当终产物异亮氨酸浓度达到足够水平时，该酶就被抑制，异亮氨酸结合到酶的一个调节部位上，通过可逆的别构作用对酶产生抑制作用；当异亮氨酸的浓度下降到一定程度，苏氨酸脱氢酶又重新表现出催化活性，又继续生成异亮氨酸。（4）抑制剂和激活剂对酶活性的调节酶分子受大分子抑制剂或小分子物质抑制，从而影响酶的活性。例如大分子物质胰蛋白酶抑制剂，可以抑制胰蛋白酶的活性。小分子抑制剂如一些反应产物，像1,3-二磷酸甘油酸变位酶的活性受到它的产物 2,3-二磷酸甘油酸的抑制，从而对这一反应进行调节。此外，某些无机离子可对一些酶产生抑制，对另外一些酶产生激活，从而对酶活性起调节作用。酶分子也可以受到大分子物质的调节，例如抗血友病因子可增强丝氨酸蛋白酶的活性，因此它可以明显地促进血液凝固过程。（5）其他调节方式通过别构调控、酶原的激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调节酶活性。3 举例说明单个核苷酸突变对基因表达产物结构和功能影响？答：单个核苷酸突变可能影响基因表达产物的结构和功能，也可能不影响基因表达产物的结构和功能。（1）单个核苷酸突变可能不影响基因表达产物结构和功能，分为两种情况：如果单个核苷酸突变发生在基因结构的非编码区或发生在真核生物基因结构的内含子内，此基因转录的信使RNA 仍未改变（但前体RNA 改变），因而基因表达产物结构和功能没有影响。如果单个核苷酸的突变发生在三联体密码子的第三位碱基上，由于密码子的第三位碱基存在摆动现象，所以单个核苷酸突变之后的基因表达的仍然是同一产物，例如不同生物中的细胞色素 c 中的氨基酸发生改变，其中酵母菌的细胞色素 c 肽链的第十七位上是亮氨酸，而小麦是异亮氨酸，尽管有这样的差异，但它们的细胞色素c 的功能都是相同的，因此单个核苷酸突变可能不影响基因表达产物的结构和功能。（2）单个核苷酸突变可能影响基因表达产物的结构和功能。如果单个核苷酸的突变导致三联体密码子编码的氨基酸改变，那么由于氨基酸的性质不同则会导致基因产物的结构和功能发生巨大差异，例如镰刀型细胞贫血症，正常人红细胞是由两条链和两条链组成，镰刀型细胞贫血症患者的红细胞和正常人的红细胞的差别在于链 N 端的第六位氨基酸；编码正常人红细胞链 N 端的第六位氨基酸的三联体密码是 CTT，当第二位的碱基由 T 变为 A 时，原来 CTT 编码的是谷氨酸，突变为CAT 之后，编码的氨基酸变为缬氨酸，结果单个核苷酸的突变就导致了镰刀型细胞贫血症。4 何谓三羧酸循环？三羧酸循环有何特点及生理意义？答：（1）三羧酸循环是指以乙酰-CoA 和草酰乙酸缩合生成柠檬酸开始，经过4 次脱氢、2 次脱羧，生成 4 分子还原当量和 2 分子 CO2，重新生成草酰乙酸的循环反应过程，又称柠檬酸循环（Krebs 循环、TCA 循环）。丙酮酸通过三羧酸循环进行脱羧和脱氢；羧基形成CO2，氢原子则随着载体（NAD，FAD）进入电子传递链，经过氧化磷酸化作用形成 H2O，并将释放出的能量使 ADP 磷酸化形成 ATP。（2）三羧酸循环的特点：每一次循环都纳入一个乙酰-CoA 分子，又有两个碳原子以 CO2的形式离开循环。但是离开循环的两个碳原子并不是刚刚进入循环的那两个碳原子。每一次循环共有 4 次氧化反应。参加这 4 次氧化反应的有 3 个 NAD分子和一个FAD 分子；同时有 4 对氢原子离开循环，形成 3 个 NADH 和一个 FADH2分子。每一次循环以 GTP 的形式产生一个高能键，并消耗两个水分子。柠檬酸循环中虽然没有氧分子直接参加反应。但是柠檬酸循环只能在有氧条件下进行。因为3 个 NADH 和一个 FADH2分子只能通过电子传递链和氧分子才能够再被氧化。（3）三羧酸循环途径的生理意义：为机体提供了大量的能量。1 分子葡萄糖经过糖酵解，三羧循环和呼吸链氧化后，可产生 30 或 32 个分子 ATP，能量利用率达 40%。三羧酸循环是糖代谢、蛋白质代谢、脂肪代谢、核酸代谢以及次生物质代谢联络的枢纽，它的中间产物可参与其他代谢途径，其他代谢的产物是最终可通过三羧酸循环氧化为 CO2和 H2O，并放出能量。5RNA 与蛋白质的多样性的主要体现是什么？两者多样性的内在联系是什么？答：（1）RNA 的多样性的体现：RNA 结构和种类的多样性RNA 在遗传信息的表达中起着决定的作用：rRNA 起着装配和催化作用，tRNA 起着转运和信息转换的作用，mRNA 起信使和模板的作用。RNA 功能的多样性aRNA 具有重要的催化功能和其他持家功能。bRNA 转录后加工和修饰依赖于各类小 RNA 分子和其蛋白质复合物。c RNA 对基因表达和细胞功能具有重要调节作用，如 RNA 干扰能关闭有感基因的表达，造成基因沉默现象。dRNA 在生物的进化中起重要作用（RNA 起源学说）。（2）蛋白质的多样性的体现：蛋白质一级结构，即氨基酸的排列顺序的多样性；蛋白质空间结构的多样性；蛋白质功能的多样性。（3）两者多样性的内在联系：RNA 多样性是造成蛋白多样性的部分原因，因为一般是核酸的 DNA 序列决定了信使 RNA 的序列，再通过转移 RNA 在核糖体和内质网内合成蛋白质。所以蛋白质的多样性决定于 DNA 的序列，信使 RNA 的序列也决定了蛋白质的氨基酸序列。但是蛋白多样性并不完全由 RNA 多样性造成，因为肽链合成之后，还可能发生各种修饰（如糖基化）和折叠，从而形成不同蛋白。6 色氨酸操纵子的衰减机制（attenuation）在真核细胞中是否存在？为什么？答：（1）色氨酸操纵子的衰减机制在真核细胞中不存在。（2）原因：色氨酸的衰减机制认为 mRNA 转录的终止是通过前导肽基因的翻译来调节的，因为在前导肽基因中有两个相邻的色氨酸密码子，所以翻译这个前导肽的能力必定对于 tRNA-Trp（携带有色氨酸）的浓度是敏感的。在前导序列中，1 区与 2 区互补，2 区与 3 区互补外，3 区又和 4 区互补，这四个区在不同条件下配对情况不同，当培养基中色氨酸的浓度很低时，负载有色氨酸的 tRNA-Trp 也就少，这样翻译通过两个并邻的色氨酸密码子的速度就会很慢。由于在原核生物中，转录和翻译是偶联的，即 mRNA 一边转录，核糖体一边结合上去翻译出多肽，在这种情况下，在 4区被转录完成时，核糖体才进行到 1 区（或停留在两个相邻的 Trp 密码子处），这时的前导区结构是 2-3 配对，3-4 不形成终止结构，所以转录可继续进行直到将色氨酸操纵子中的结构基因全部转录完。而当培养基中色氨酸浓度高时，核糖体就到达 2 区，这样使 2-3 不能配对，那3-4 则可以配对形成茎环结构（终止结构）使转录暂停止，色氨酸操纵子中的结构基因不被转录，因而不再合成色氨酸。由色氨酸操纵子的衰减机制可知，色氨酸的衰减机制在转录与翻译存在偶联的情况下才能发挥作用，而转录与翻译过程的偶联只发生在原核生物中；在真核生物中，转录与翻译过程存在严格的时序性，即转录完成后才能开始翻译过程，因此色氨酸的衰减机制在真核生物中不存在。