2022年生物化学知识点汇编.docx

精选学习资料 - - - - - - - - - 生物化学学问点汇编本部分为赠送内容祝你07年取得好的成果！学子搜集- 2006 - 名师归纳总结 - - - - - - -第 1 页,共 20 页精选学习资料 - - - - - - - - - 学问点：4） -D- 葡萄糖苷 ；1、各类糖分子的结构和功能； 直链淀粉成螺旋状复合物,遇碘显紫蓝色,碘位于其中心腔内,在6202、脂类中与生物膜有关的物质结构与功能； 580nm 有最大光吸取；支链淀粉分支平均有24 30 个葡萄糖,遇碘显紫红3、核酸的基本结构、相互关系与功能；色,在 530 555nm 有最大光吸取；糖原遇碘显棕红色,在430 5490nm4、各类氨基酸的基本结构、特点以及蛋白的构象与功能的关系；有最大光吸取；与糖蛋白相比, 蛋白聚糖的糖是一种长而不分支的多糖链,即糖胺聚糖； 其一5、酶的分类、作用机制、抑制类型、动力学过程与调剂；6、代谢中的生物氧化过程特殊是光合磷酸化过程的机理及意义； 定的部位上与如干肽链连接,糖含量超过95%,多糖是系列重复双糖结构；糖蛋白是病毒、植物凝集素、血型物质的基本组成部分,Fe2+、 Cu2+、血红7、代谢中的糖代谢过程；8、核酸的生物合成、复制、转录及基因表达； 蛋白和甲状腺素转运蛋白是糖蛋白,它们分别叫转铁蛋白、铜蓝蛋白、 触珠蛋9、各种代谢过程的调控及相互关系；白、甲状腺素结合蛋白； 参与凝血过程的糖蛋白有：凝血酶原、 纤维蛋白酶原；血型物质含75%的糖,它们是：岩藻糖、半乳糖、葡萄糖、半乳糖胺；10、现代生物学的方法和试验手段特殊是分别、纯化、活性册顶的基本方法等；11、生物化学讨论进展； 木糖 -Ser 连接为结缔组织蛋白聚糖所特有； 动植物体的不饱和脂肪酸为顺式,细菌中含脂肪酸种类少, 大多为饱和脂肪酸,有的有分支；名师归纳总结 将两种旋光不同的葡萄糖分别溶与水后,其旋光率均逐步变为+52.7° ；,称为 分析脂肪酸混合物的分别用气液柱层析,即气液色谱技术；第 2 页,共 20 页 变旋现象； 甘油三酯、甘油单酯形成小颗粒微团,叫micelles ；羟甲基在糖环平面的上方的为D- 型,在平面的下方的为L- 型；在 D-型中,半 烷基醚脂酰甘油含有2 个脂肪酸分子和一个长的烷基或烯基链分别与甘油分 缩醛羟基在平面的下方的为 -型,在平面的上方的为 -型； 子以酯键、醚键相连；一切糖类都有不对称碳原子,都具旋光性；糖基脂酰甘油中,糖基与甘油分子第三个羟基以糖苷键相连； 区分酮糖、醛糖用Seliwanoff 反应； 磷脂依据所含醇类可分为甘油磷脂类和鞘氨醇磷脂类； 自然糖苷多为 -型； 不饱和脂肪酸常与甘油分子的其次个碳原子羟基相连； 糖醛酸是肝脏内的一种解毒剂； 肝脏、心肌中的甘油磷脂多为磷脂酰肌醇,脑中的甘油磷脂多为磷脂酰肌醇磷 自然界存在的糖胺都是己糖胺； 酸、磷脂酰肌醇二磷酸； 麦芽糖为 -D-葡萄糖 - （1 4）- -D- 葡萄糖苷 ,异麦芽糖为 -D- 葡萄糖缩醛磷脂中一个碳氢键以醚键与甘油C1 羟基相连；- （16） - -D-葡萄糖苷 ,蔗糖为 -D- 葡萄糖 - , （14） -果糖苷 , 除了 11-顺-视黄醛外,多数直链萜类的双键均为反式； 柠檬油的主要成分是柠檬苦素,薄荷油的主要成分是薄荷醇,樟脑油的主要成乳糖为 半乳糖 - （ 14） - -D- 葡萄糖苷 ,纤维二糖为 -D- 葡萄糖 - （1- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - 分是樟脑；（称化学修饰剂） 起特异反应, 以引起蛋白质中个别氨基酸侧链或功能团发生名师归纳总结 胆石几乎全是由胆固醇组成,它易与毛地黄核苷结合沉淀； 共价化学转变；第 3 页,共 20 页 脊椎动物体内,胆酸能与甘氨酸、牛黄氨酸结合成甘氨胆酸、牛黄胆酸；酪氨酸的酚基在3和 5位上简单发生亲电取代反应,它也可以与重氮化合物 （如 蟾毒不以糖苷而以酯的形式存在； 对氨基苯磺酸的重氮盐）结合成桔黄色化合物,叫Pauly 反应；组氨酸的侧链 前列腺素是花生四烯酸及其他不饱和脂肪酸的衍生物；分为 PGA、PGB、PGD、咪唑基与重氮苯磺酸结合成棕红色化合物；PGE、PGF、 PGG、 PGH、PGI 等八类,其功能有：平滑肌收缩、血液供应、蛋氨酸侧链上的甲硫基是一个很强的亲核基团,与烃化试剂如甲基碘简单形成 神经传递、发炎反应的发生、水潴留、电解质去钠、血液凝聚； 锍盐,该反应为巯基试剂所逆转；在 tay-sachs病中,神经节苷脂在脑中积存；半胱氨酸的巯基能打开乙撑亚胺（即氮丙啶）的环,生成的侧链带正电荷,为 按生理功能,蛋白质可分为酶、运输蛋白、养分和贮存蛋白、收缩蛋白运动蛋 胰蛋白酶的水解供应一个新的位点；白、结构蛋白质和防备蛋白质；巯基的氧化的底物是巯基与金属的络合物； 胱氨酸、酪氨酸不溶于水；脯氨酸、羟仍能溶于乙醇或乙醚中； 逆流分溶仪只用于制备分别,如蛋白质、肽、核酸和抗生素等的分别提纯； 氨基酸分类： 按 R 基的极性, 可以分为： 、非极性 R 基氨基酸： Ala 、Val、 肽键的结构实际是一个共振杂化体,由于氧电挨离域形成了包括肽键的羧基 Leu、Ile 、Phe、Trp、Met、Pro；、不带电荷的极性氨基酸：Ser、Thr 、Tyr、 氧、羧基碳、酰胺氮在内的O-C-N 轨道系统；Asn、Gln、Cys、Gly ；、带正电荷的极性氨基酸：Lys、Arg、His；、带双缩脲反应是肽、蛋白所特有的；负电荷的极性氨基酸：Asp、 Glu；按 R 基的化学结构分：脂肪族氨基酸、 嗜热菌蛋白酶含锌和钙两种金属；芳香族氨基酸、杂环族氨基酸； 牛胰核糖核酸酶是测定一级结构的第一个酶分子,有 124 个残基组成, 分子内锁链素的吡啶环结构由4 个 Lys 侧链组成,只存在于弹性蛋白中；含有 4 个二硫键； 氨基酸的旋光符号和大小取决于其R 基的性质,并与测定时溶液的PH 值有关； 同源蛋白质是指不同机体实现同一功能的蛋白质,它的氨基酸次序中这样的相 在远紫外区,氨基酸均有光吸取,但在近紫外区（220 300nm）,只有 Tyr、 似性被称为次序同源现象；Phe、Trp 等氨基酸有光吸取；由于其R 基含有苯环共轭双键系统；凝血酶属于丝氨酸蛋白水解酶类； 含有 1 氨基 1 羧基和不解离R 基的氨基酸均有类Gly 的滴定曲线； 蛋白人工合成中氨基爱护基有苄氧甲酰基、三苯甲基、 叔丁氧甲酰基、 对甲苯 PI 以上的 PH,氨基酸带净负电荷,在电场中向正极移动； 磺酰基,可用HBr/CH3COOH 在室温下除去； Cys-SH 常用苄基（ Bzl ）或对甲 氨基酸氨基的一个H 为烃基（包括环烃基及其衍生物）取代,如2,4-二硝基氧苄基（ MBzl ）爱护,前者用Na-液氨处理除去,后者在液HF 中于 0处理苯（ FDNB ）在弱碱溶液中发生亲核芳环取代而生成二硝基苯基氨基酸（ DNP-30 分钟除去； Lys 的远 -NH2 用 Tosyl 爱护,用Na-液氨处理除去；氨基酸）,即烃基化反应；羧基活化方法有：酰氯法、叠氮法、活化酯法、混合酸酐法； 蛋白质的化学修饰, 是在较温顺的条件下,以可掌握的方式使蛋白与某种试剂 最有效的接肽缩合剂是N, N-二环己基碳二亚胺（DCCI ）；- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - 讨论蛋白二级结构的方法X- 射线衍射法；利用重氢交换法可以测定蛋白分子 随着年龄的增长, 胶原三螺旋内, 三螺旋间的共价交联越来越多,胶原纤维越名师归纳总结 中 螺旋的含量； 核磁共振光谱法可以测定蛋白分子中哪个氨基酸残基发生构 硬越碎；第 4 页,共 20 页象变化； 圆二色性法可以用测定 螺旋和折叠片的含量；荧光偏振法可以测定弹性蛋白的重复序列为Lys-Ala-Ala-Lys和 Lys-Ala-Ala ,可以以赖氨酰正亮氨疏水微区、 Trp、Tyr 微区；喇曼光谱用于讨论主链构象；用Damachandran 图 酸、锁链素、异锁链素交联；来表示；三级结构打算于氨基酸次序的直接证据是某些蛋白的可逆变性；White 、肽平面内 C=O、 N-H 呈反式排列；Anfinsen 用 8mol/L 尿素、 -巯基乙醇处理牛胰核糖核酸酶及复性的试验； 当 的旋转键 N1-C 两侧的 N1-C1 和 C -C2 呈顺式时, 规定 =0° ；同样, 蛋白折叠的策略是： 使主链肽基间形成最大数目的分子内氢键同时保持大部分 的旋转键 C -C2 两侧的 C -N1 和 C2- N2 呈顺式时, 规定 =0° ；从 C 能成氢键的侧链处于蛋白分子的表面与水相互作用；向 N1 看,沿顺时针方向旋转C -N1 键所形成的 角度规定为正值,反时针三级结构是多肽链上各个单链的旋转自由度受到各种限制的总结果,这些限制旋转为负值；从C 向 C2 看,沿顺时针方向旋转C -C2 键所形成的 角度包括：肽键的硬度即肽键的平面性质、C -C 键和 C -N 键旋转的许可角度、规定为正值,反时针旋转为负值； 螺旋中肽链中疏水基和亲水基的数目和位置、带正电荷和带负电荷的R 基的数目和 =57° , = 48° ；平行式片层中 =119° , =+113° ；反平行式片位置几溶剂和其它溶质等；层中范德华力包括定向效应、诱导效应、 分散效应； 定向效应发生在极性分子或极 =139° , =+135° ；性基团之间, 是永久偶极间的静相互作用；分散效应在多数情形下起主要作用, -螺旋的比旋不等于构成其本身的氨基酸的比旋之和,但无规卷曲就相等；是非极性分子或极性基团仅有的一种范德华力； 测定蛋白质的比旋特殊是其旋光色散是讨论二级结构的重要方法； 范德华吸引力只有当两个非键合原子处于肯定距离时最大,这个距离叫接触距 -螺旋中的 Pro 或 Hyp 形成一个“ 结节”（kink ）；离或范德华距离； Glu 主要在 -螺旋, Asp、Gly 分布于 转角, Pro 在 -螺旋 C 末端或 转角 疏水化合物或基团进入水中,其四周的水分子将排列成刚性的有序结构笼形结 中,二级结构猜测是用概率统计学方法获得的；构；二硫键的形成并不指令多肽链的折叠； （超二级结构）存在于 -角蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白、纤维蛋白等； 可溶性纤维蛋白有角蛋白、胶原蛋白、 弹性蛋白, 不行溶性纤维蛋白有肌球蛋 变性是一个协同性的过程,是在所加变性剂的很窄浓度或很窄的温度和PH 间 白、纤维蛋白原； 隔内突然发生的；胶原的链间氢键是一条连的三联体（Gly-x-Y ） Gly 的酰胺氢与另一条链相邻肌红蛋白是由一条多肽链和一个血红素（heme）辅基组成的,有8 段 螺旋,三联体 x 位上的羰基氧之间形成的,此外 Hyp 的羟基也参与链间氢键的形成； 排为 2 层；链间共价交联键主要是在Lys、Hyl 之间形成的；在胶原蛋白中,仍存在链分析球状蛋白的晶体结构必需向待分析的蛋白晶体中引进适当的重金属原子,间二硫键；以便得到同晶置换晶体；- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - 给定气压下,肌红蛋白的Y 值比血红蛋白高分子大小和外形、酸碱性质、溶解度、吸附性质和对其它分子的生物学亲和名师归纳总结 降低 PH 值、增加亚基的协同作用而促进血红蛋白释放氧气；这种H+ 和 O2 力；第 5 页,共 20 页释放的关系称为波尔效应；（Bohr effect）分散相质点在胶体系统中保持稳固的条件有：分散相质点在1 100nm 范 血红蛋白发生氧合时,连接分子内各亚基的盐桥全部断裂； 围内；分散相的质点带同种电荷；分散相的质点能与溶剂形成溶剂化层； 镰形贫血症由于血红蛋白中的 链的 Glu-6 被 Val-6 所取代, 可用 KCNO 修饰蛋白质沉淀的方法有：盐析法、有机溶剂沉淀法、重金属盐沉淀法、生物碱试 而抑制成镰形； 剂和某些酸类沉淀法、加热变性沉淀法；抗原打算簇： 抗原分子中打算抗原特异性并能与和它互补的抗体结合的那部分测定蛋白总量的方法有：凯氏定氮法、双缩脲法、Folin- 酚法、紫外吸取法； 结构；抗原 -抗体等价存在时将发生最大交联,产生最大量的免疫沉淀或者沉 较大的蛋白质分子或亚基,多肽链往往由2 个或 2 个以上相对独立的淀素；三维实体（结构域）缔合而成的；结构域是球状蛋白质的折叠单位,多肽链折IgG、IgA 、IgM 、IgD、IgE 五类免疫球蛋白的重链分别为 、 、 、 、 ；叠的最终一步是结构域的缔合（association）；其中 A、M 分子量大； A 是分泌液（眼泪、粘液和唾液）中存在的一类主要抗很多结构域的酶, 其活性中心都位于结构域之间,通过结构域更简单构建特定 体； 三维排布的活性中心；抗体的一级结构的每一个结构域,在自己的辖区内都有一个二硫键；免疫球蛋Hill 系数不为1.0,说明蛋白质多于一个结合位点,并且各个位点间彼此有相 白的三级结构最主要的特点是免疫求蛋白折叠,它是由二个 折叠片夹着疏水 互作用；残基内核而形成的一种结构式样；生物大分子的可变性（柔性）和它结构的精确性（刚性）是保证生物大分子行连接可变区、恒定区的短的多肽链叫开关区；使其特有生物的独立统一的性质；结构的刚性是它们相互识别和结合的基础, 在维护生命过程中不行缺少的,而来自亲代的基因又是相同的,即同型合子, 结构的柔性就答应并保证它们在结合过程中和结合后发生各种需要的构象变这种突变是致命的；化； 人的某些生理、病理性缺氧可通过红细胞中DPG 浓度的转变来调剂组织的获四级结构的蛋白质 （ quaternary protein）中每个球状蛋白质称为亚基（subunit）； 氧量；贮存血液中加入肌苷（inosine）,即可防止 DPG 的下降,由于它可以通 亚基一般只有一条链,也有由 2 条、 多条肽链由S-S 连接而成的亚基； 对称的过红细胞膜并在细胞内经一系列反应转变为DPG；寡聚蛋白分子是由2 个、多个不对称的等同结构成分组成的,这种等同结构成氧的 S 形曲线、波尔效应及DPG 效应物的调剂使血红蛋白的输氧才能达最高分称为原体（ protomer）；对称性是四级结构的重要性质之一；效力；别构效应（ allostric effect）指蛋白质与配基结合后转变蛋白质的构象,进而 别构效应在生物系统分子过程的调剂中起关键作用；血红蛋白是明白得最清晰 转变蛋白质的生物活性的现象；同位效应（homotropic effic ）是指别构蛋白的别构蛋白；质与同一种配基的结合对于和同种配基结合才能的影响； 分别和提纯蛋白质的各种方法主要是利用蛋白质之间的各种特异性差异,包括酶的帮助因子在反应中传递电子、原子及某些化学基团；它们可以是金属离子- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - 及有机化合物,本身无催化作用； 胰凝乳蛋白酶挑选性地水解由芳香族氨基酸羧基形成的肽键,其最适底物为名师归纳总结 米氏方程的前提是酶与底物反应的“ 快速平稳说”； N-对甲苯磺酰苯丙酰乙酯或甲苯碘酰胺苯丙酰胺；第 6 页,共 20 页 不行逆抑制剂有Ks 型和 Kcat 型两类,多数为Ks 型；羧肽酶 Tyr248、Arg145 、 Glu270 及 Zn2+ 将底无分子定位于活性中心中； 大部分非竞争性抑制是由于与酶的活性中心外的硫氢基结合引起； L19RNA 既有核糖核酸酶（ribonuclease）活性,又有RNA 聚合酶活性,对竞 砷化物的毒理作用在于破坏了硫辛酸辅酶,从而抑制了丙酮酸氧化酶系统； 争性抑制剂敏锐； Kcat 型不行逆抑制剂以埋伏状态存在,它与某些酶的活性中心结合后而激活很多多酶体系的自我调剂都是通过其体系中的别构酶来实现的； 成有抑制活性的抑制剂,被看作是酶的“ 自杀性低物”； 某些酶由于结合了专一性的激促蛋白质或抑制蛋白质而转变活性,这类蛋白质酶的分类：氧化-仍原酶类、移换酶类、水解酶类、裂合酶类（醛缩酶、水化有钙调蛋白、抗血友病因子； 酶、脱氢酶） 、异构酶类、合成酶类； 称为调剂酶的酶有别构酶、共价调剂酶；加入竞争性抑制剂,Vmax 不变, Km 变大,且Km=Km ； 加入非竞争性抑 底物浓度变化引起的变构酶促反应速度的变化几乎是全或无的,由于正协同效 制剂, Km 不变, Vmax 变小,且Km=Km ； 加入反竞争性抑制剂,Vmax、 应,使得酶的反应速度对底物浓度变化敏锐；Km 变小,且 Km>Km . Hill 系数可作为判定协同效应的一个指标,具正协同效应的酶的Hill 系数大于Koshland 提出了“ 诱导稧合” 假说（induced-fit hypothesis）：当酶与底物分1； 子接近时, 酶蛋白受底物分子的诱导,其构象发生有利于底物结合的变化,酶ATCase（天冬氨酰转氨甲酰酶）是嘧啶核苷酸生物合成-合成 CTP-多酶体系反 与底物在此基础上互补稧合,进行反应；应序列中的第一个酶；受CTP 反馈抑制, ATP 增强其与底物的亲和力,均不TPCK （ N-对甲苯磺酰苯丙酰氯甲基酮）通过使His 烷化对酶进行亲和标记；影响 Vmax； 而碘乙酸、对氯汞苯甲酸可以与巯基作用； PALA ： N-（磷乙酰） -L- 天冬氨酸共价催化的最一般的形式是催化剂的亲核基团对底物中亲电子的碳原子进行 ATCase 是既有同促效应又有异促效应的别构酶,它符合齐变模型（MWC ）； 攻击； 3-磷酸甘油醛脱氢酶有四个亚基,可与4 个 NAD+ 结合,结合常数不同；酶蛋白中的亲核基团有：丝氨酸羟基、半胱氨酸巯基、组氨酸咪唑基、 齐变模型（ MWC ）不适用于负协同效应； 广义的酸碱催化反应包括将水加到羰基上,羧酸酯、 磷酸酯的水解, 从双键脱 胰蛋白酶只水解赖氨素养、精氨酸的羧基形成的肽键；胰凝乳蛋白酶只水解芳 水,各种分子重排及很多取代反应等 香族氨基酸的羧基形成的肽键；被肠激酶激活形成的胰蛋白酶是全部胰脏蛋广义的酸碱催化与共价催化可使酶反应速度大大提高,如牛胰核糖核酸酶、 牛白酶原的共同激活剂；在它的操纵掌握下, 可以使全部胰脏蛋白酶同时作用；凝乳蛋白酶；寡聚酶可分类为： 含相同亚基的寡聚酶、含不同亚基的寡聚酶（它包括双功能 溶菌酶（ lysozyme）含 129 个残基的单肽链,有四对二硫键,其活性中心有 寡聚酶、含有专一性的非酶蛋白亚基的寡聚酶、具有底物载体亚基的寡聚酶；）；Glu35、 Asp52 等残基；乳酸脱氢酶亚基有： 骨胳肌型（ M）和心肌型（ H）；其同功酶有HHHH 、HHHM 、- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - HHMM 、 HMMM 、 MMMM等几种；个或多个多酶体系连接在一个掌握网中进行调剂；名师归纳总结 化学酶工程包括自然酶、化学修饰酶、固定化酶及化学人工酶的讨论与应用； 调剂酶可以在多酶体系中对代谢反应起调剂作用,它们本身的活性受到严格的第 7 页,共 20 页 影响酶促反速度的因素有：底物浓度、PH、温度、酶浓度、激活剂、抑制剂；调剂掌握； 酶活性中心常有的基团是：Ser、His 、Lys、Cys； 调剂物或效应物与酶分子中的别构中心（调剂中心或掌握中心）结合后, 诱导 酵母脱氢酶在催化时, 辅酶的尼克酰胺环C4 上只有一侧是可以加氢或脱氢的,出或稳固住酶分子的某种构象,使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影 这种专一性定为A 型；凡是酵母脱氢酶中尼克酰胺环上氢位置相像,同处一响,从而调剂酶的反应速度及代谢过程,此效应称为酶的别构效应；酶的别构侧,具同侧专一性的酶均称A 型专一的酶；凡是酵母脱氢酶中尼克酰胺环上效应与酶的四级结构有关；氢位置不同,处于异侧,具另一侧专一性的酶均称B 型专一的酶；如Glu 脱 嘧啶核苷酸C1-N1 N 糖苷键,嘌呤核苷酸C1-N9 N 糖苷键；氢酶、 -甘油磷酸脱氢酶； A、C 中, N 原子常处于氨基状态,极少处于亚胺基状态；G、 T 中, C6 氧原活性中心的形成要求酶蛋白分子具有肯定的空间构象；辅酶分子或辅酶分子的子常为酮式,极少为烯醇式； 一部分往往是活性中心的组成部分； DNA 可塑性是 DNA 分子、多核苷酸连的骨架上的共价键的转角转变引起的；酶分子中可以被修饰的基团包括：硫氢基、羟基、咪唑基、氨基、羧基等； 双链 RNA 、DNA-RNA均为 A 构象； 通过共价催化而提高反应速度的酶有：丝氨酸类酶与酰基形成酰基-酶,或与 tRNA5 末端为 pG或 pC； 磷酸形成磷酸 -酶,如磷酸葡萄糖变位酶；半胱氨酸类酶活性中心的半胱氨酸 不同 tRNA 有不同的额外环,是tRNA 分类的指标；硫氢基与底物酰基形成含有共价硫酯键的中间物；组氨酸类酶活性中心的组氨 T C 环（假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核苷环） 由 7 个核苷酸组成, 全部的 tRNA酸咪唑基在反应中被磷酸化；赖氨酸类酶的赖氨酸远端氨基与底物羰基形成西此环中都有T C；夫碱中间物； 纯 DNA 的 OD260 为 1.8,纯 DNA 的 OD260 为 2.0；酶蛋白中的广义酸碱催化功能基团有：硫氢基、酚羟基、咪唑基、氨基、羧基 1 OD 值相当 50 g/ml 双螺旋 DNA ,40 g/ml 单链 DNA （ RNA ）,20 g/ml等；催化中有“Asp-His-Ser” 电荷中继网的酶有：胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶、弹性寡核苷酸； RNA 分别用蔗糖梯度离心,DNA 分别用氯化铯梯度离心 蛋白酶及枯草杆菌蛋白酶； 人体不能合成维生素,必需从食物中猎取；来自共同祖先、通过基因转变而得到不同专一性的结果,称“ 倾异进化”；酶 脂溶性维生素有：维生素A、维生素 D、维生素 E、维生素 K；水溶性维生素 来源各异,但它们的电荷中继网组成又相同,称异源的“ 倾同进化”；有：维生素C、维生素 B1、维生素 B2、维生素 B6、维生素B12；多酶复合体有：丙酮酸脱氢酶复合体、脂肪酸合成酶复合体； 维生素 D 有维生素 D3、维生素 D2 两种；与胆固醇同具环戊烷多氢菲结构； 有的别构酶只有一个专一性调剂物,称单价别构酶；有的别构酶有2 个或2 人皮肤的维生素原为7-脱氢胆固醇,麦角、真菌的维生素D2 原为麦角固醇,个以上的专一性调剂物,称多价别构酶；通2 个或多个多价别构酶可以将2维生素 D3、胆钙化醇进入肠后,促进钙的运输；- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - 维生素 E 为一种抗氧化剂,爱护线粒体膜上的磷脂抗自由基作用； 吲哚霉素竞争抑制Ser-tRNA 合成；氨基环醇类抗生素引起原核mRNA 的错读；名师归纳总结 维生素 K 的主要化学结构为2-甲基 -1,4-萘醌；依靠于维生素K 的凝血因子春日霉素专一抑制30S 起始复合体的形成；四环素族抗生素封闭30S 上的 A第 8 页,共 20 页有：凝血因子、凝血因子、凝血因子、凝血因子；位点；氯霉素与 50S 结合抑制肽酰转移酶活性；环己亚胺抑制真核生物抑制肽 人、猴、豚鼠在肝脏内缺少一种古洛内酯氧化酶而不能合成维生素C；酰转移酶活性；红霉素、大环内酯类抗生素抑制50S 移位反应；嘌呤霉素与 VB1 为硫胺素； VB2 为核黄素,存在与FMN 、FAD 中；50S亚基 A 位结合,抑制氨酰tRNA 的进入,过早终止肽链的合成（对处于A 泛酸又称遍多酸（patothenic acid）,与辅酶 A（coenzyme A ）有联系；位的 tRNA 无作用）； 四氢叶酸所传递的一碳单位,可以是甲基、亚甲基、甲川基、甲酰基、亚胺甲 多肽类抗生素降低膜表面张力而转变膜的透性多烯类抗生素挑选性地作用于基；含固醇的膜；羧 化 酶 形 成 酶 与 生 物 素 复 合 体 的 反 应 是 ： Enz+ATP+biotin 肽聚糖的生物合成分为五步：合成UDP- 糖-肽单位；向载体脂转移糖-肽Enz-biotin+AMP+Pi 单位；二糖 -肽单位的合成；向增长的多糖链转移二糖-肽单位；多糖链通过转肽作用而交联； 硫辛酰胺是与酶结合的辅酶,传递氢和乙酰基； 与硫辛酰胺有关的酶有：硫辛酰胺转乙酰酶、二氢硫辛酰胺脱氢酶； 对青霉素分子的改造有：更换侧链R；从羧基部分制成盐或连接其他化合 VB12 又名钴胺素,深红色吸水结晶不熔；以5-脱氢腺嘌呤核苷基取代其氢物或基团；改造母核；成为 VB12 辅酶,化学,名称为5-脱氢腺嘌呤核苷钴胺素,是变位酶甲基促 6-ADA ： 6-氨基勤霉烷酸；7-ACA ： 7-氨基头孢晚酸；丙二酸单酰辅酶A 变位酶的辅酶； 青霉素的主要结构是 内酰胺环 （ A 环）；各型青霉素的区分是侧链R 的不同； 青霉素只对革兰氏阳性菌有作用,多粘菌素只对革兰氏阴性菌有作用； 链霉素的结构有链霉胍和链霉二糖胺两部分,后者由链霉糖和2-甲氨基葡萄糖 细菌耐抗生素的即理有：耐药菌产生导致抗生素失效的酶；耐药菌转变对构成；抗生素的敏锐部位；耐药菌降低细胞透过抗生素的才能； 链霉糖中醛基是链霉素的药效部分,易为半胱氨酸、维生素C、羟胺等破坏； 内酰亚胺环破裂导致内酰胺类抗生素失效,乙酰化导致氯霉素失效,腺苷酰 链霉素为氨基环醇类化合物,碱性强；化或 N-乙酰化导致氨基环醇类抗生素失效； 氨基环醇类抗生素含一个环己醇型配基,以糖苷键与氨基糖结合； 防线菌素D 含有一个发色团,吩噁嗪酮（phenoxazone）和两个环五肽,它特 氯霉素有 2 个不对称碳原子,只有左旋异构体有抗菌的才能；异地与双链 DNA 非共价结合使之失去模板功能,不与单链DNA 、 RNA 、 临床用的四环素族抗生素有：金霉素、土霉素、四环素；DNA-RNA结合； 大环内酯类抗生素有红霉素、碳霉素、竹桃霉素、麦迪霉素； 丝裂霉素参与同DNA 交联的是氮丙啶基和氨甲酰基； 多烯大环内酯类抗生素的结构特点是在分子中既有经内酯化作用而闭合的大 利福霉素是含萘氢醌的大型内酯环抗生素,抑制细菌转录, 它与起始的嘌呤核碳环,又有一系列的共轭双键；如制霉菌素；苷酸 5三磷酸（ pppG、 pppA）竞争与酶结合； 丝裂霉素是一种吲哚醌衍生物；分子中含氮丙啶、 氨甲酸酯、 氨基苯醌等抗肿- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - 瘤活性的基团；争光霉素是一族与铜离子螯合的含硫配糖多肽抗生素,具破坏；名师归纳总结 弱碱性；进入体内后,集中在皮肤、食道、肺、阴茎等组织；能抑制快速增殖 催产素有种属特异性,使多种平滑肌收缩,具催产及使乳腺排乳的功能,为孕第 9 页,共 20 页细胞的 DNA 合成；酮抑制； 链霉素、勤霉素、多粘菌素B 曾用于家畜的人工受精； 加压素无种属特异性,使小动脉收缩而增高血压,并较少排尿； 激素按其化学本质分为：含氮激素、甾醇类激素、脂肪酸衍生物激素； 胰岛素促进组织吸取葡萄糖,促进肝脏、肌肉、脂肪组织的合成代谢,抑制分 激素是生物体内特殊的组织或腺体产生的直接分泌到体液中（动物的血液、 淋解代谢；巴液、脑脊液、肠液） ,通过体液运输到特定的作用部位,从而引起特殊的激 神经生长因子是在脊椎动物的交感神经元和感觉神经元的发育中起关键作用动反应的一群微量的有机化合物；的有生物活性的蛋白因子； 钙调蛋白及其它钙传感器含有重度显现的“ 螺旋区-泡区 -螺旋区” 结构,这种 c-型、 v-型的 yes、 fgr、 fes、 abl、 ras基因均编码酪氨酸级酶；结构也被称为EF 手图象； 胰高血糖素主要作用于肝脏,并不使肌糖原分解； 七螺旋区结构是激活G 蛋白的跨膜受体所具有的普遍性质,它是各种G 蛋白 甲状旁腺素、 降钙素作用于骨基质及肾脏,共同调剂钙磷代谢,使血中钙磷浓级联系列中多次显现的主旋律；度相对稳固； cAMP 在细胞中的作用受到cGMP 的拮抗, 游离钙离子、 前列腺素均影响其作 Ca2+可以形成具较大半径的不对称的复合物,Mg2+ 偏向于形成小的对称的壳用的发挥；状复合物； 碘离子在甲状腺过氧化酶及过氧化氢的作用下,氧化为活性碘； 碘化只发生在 抑制 CaM 使细胞生长阻断在G1-S 期转换上；甲状腺球蛋白中的原球蛋白的酪氨酸残基上； Ca2+-CaM 通过活化 NAD 激酶,触发受精卵分裂； 甲状腺素的生物合成受到硫脲、硫脲嘧啶的抑制； 肾上腺皮质、性腺及胎盘分泌的激素都是甾醇类激素； 甲状腺素刺激糖、蛋白、脂肪和盐的代谢,促进机体生长发育和组织分化；对 胆甾醇（ 27 碳）转变为孕酮（即黄体酮,21 碳）后转变为其他的激素；中枢神经系统、循环系统、造血过程、肌肉活动等有显著的作用； 7 种皮质激素都含有21 个碳原子； 垂体前叶分泌的激素有促肾上腺皮质激素、促甲状腺激素、 促卵泡激素、 促黄 皮质激素按生理功能分为糖皮质激素和盐皮质激素,前者包括皮质酮、 可的松,体生成激素、生长激素、催乳激素；后者包括醛甾酮、脱氧皮质酮； 生长激素刺激骨软骨的生长、促进粘多糖及胶原的合成； 糖皮质激素能抑制糖的氧化,促进蛋白转化为糖,调剂糖代谢,上升血糖,并 促肾上腺皮质激素（ACTH ）可促进体内贮存的胆甾醇在肾上腺表皮中转化为能利尿；大剂量也能减轻炎症及过敏反应；肾上腺皮质酮,并刺激肾上腺表皮分泌激素； 盐皮质激素促使体内保留钠及排除钾,调剂水盐代谢； ACTH 族激素及 -LPH 族激素来源于ACTH- -LPH 前体； 胎盘是妊娠后期体内孕酮的主要来源； 垂体后叶激素指催产素和加压素,是含二硫键的二十元环；其活性为胰蛋白酶 体内孕酮、雌二醇联合作用,是月经及妊娠过程能正常完成；- - 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