中国农业大学 生物化学教案(上)htxo.docx

中 国 农 业业 大 学生 物 学 院院 教 案课程名称称：生物物化学(1)教材名称称：王镜镜岩 朱朱圣庚 徐长法法 主编编生物物化学（高等教教育出版版社，220022年第33版）授课对象象：生物物学专业业二年级级本科生生开课时间间：秋季季讲课学时时：500学时主讲教师师：刘国国琴工作单位位：生物物学院生生物化学学与分子子生物学学系章第一章生生物化学学导论（22学时）节第一节 生物物化学学学科的建建立和发发展（11学时）教学目的的让学生了了解生物物化学学学科的发发展概况况及其在在生物学学中的重重要地位位，激发发学生的的学习热热情。教学手段段讲授、多多媒体投投影教学重点点生物化学学学科发发展简史史、重要要成就及及与其它它学科的的关系教学难点点激发学生生学习生生物化学学的积极极性类别时间教学过程程备注导言5分钟首先介绍绍课程学学时、任任课教师师、考试试安排及及课程主主要内容容、参考考书。（11）从对对个人的的介绍，谈谈到对时时间的感感受，提提示要珍珍视目前前的学生生时代；（2）从从选择生生命科学学的教学学和科研研作为自自己毕生生职业，谈谈到生物物学科发发展的潜潜力（发发挥主动动、享受受自由、满满足好奇奇、富于于挑战、创创造知识识、改造造生命、允允许错误误），同同时提示示生物化化学在生生物学中中的重要要地位。投影正题43分钟钟引出生物物化学概概念：生生物化学学就是研研究生命命化学组组成及化化学变化化规律的的一门科科学。要深入理理解生物物化学这这门学科科，首先先要对它它的建立立和发展展简史有有一个较较全面的的了解。第一节 生物化学学学科的的建立和和发展一、生物物化学发发展简史史 分三个个阶段介介绍。以讲故事事的形式式，介绍绍生物化化学的前前期发展展。突出出几位科科学家的的作用。第第二阶段段主要讲讲三大发发现，突突出几位位诺贝尔尔获得者者。第三三阶段，突出其它学科对生物化学发展的贡献，并由此强调学科交叉的重要性、边缘学科的诞生。二、现代代生物化化学不断断取得新新进展举例并结结合动画画，介绍绍最新报报道（“单分子子运动”、 “DNAA纳米镊镊子”、“大分子子相互作作用”等，说说明生物物化学及及相关学学科的的的快速发发展。“分子生生物学”是在生生物化学学发展的的基础上上建立起起来的，而而分子生生物学的的应用和和发展还还将依赖赖于继续续生物化化学的基基础理论论知识。激激发学生生认真学学好生物物化学，一一定要走走好脚下下的第一一步。板书多媒体多媒体正题 这里可可根据时时间，用用批判的的口气审审视目前前社会上上以及学学生中存存在的一一种“躁动”。提示示学生踏踏踏实实实学习。承认每一一个学生生都是同同龄人中中的佼佼佼者，都都有很高高的智商商。是否否成功，取取决于毅毅力。只只有有毅毅力、不不怕吃苦苦的人才才能成功功！ 智商毅力机会“机会”永远属属于那些些有准备备的人！三、生物物化学与与其它学学科的关关系四、我国国科学家家在生物物化学领领域中的的贡献介绍几个个在国际际上有影影响的重重要工作作（引导导学生发发言）。 中国人是是聪明的的，勤奋奋的。强强调一定定要有“爱国精精神”，无论论何时何何地（举举例留学学生故事事）。五、学好好生物化化学课程特点点： 不是研究究原子、电电子，而而是研究究具有空空间构象象的大分分子；不是研究究单分子子行为，而而是研究究大分子子相互作作用和精精密调节节；不是研究究独立反反应事件件，而是是研究代代谢途径径和代谢谢网络；不是研究究非生命命体，而而是研究究能自我我复制和和遗传的的生命体体；不是静止止不变的的理论，而而是处于于快速发发展中。要求：按按时上课课、必要要记忆、及及时消化化、适量量参考。措施：成成立学习习小组、加加强课外外讨论、写写出书面面报告、随随机课堂堂点名板书板书总结2分钟本节我们们重点介介绍了生生物化学学发展简简史。可可以看出出生物化化学理论论来源于于科学实实践，来来源于几几代代科科学家不不懈的努努力；生生物化学学理论知知识丰富富，所有有与生物物学有关关的专业业，包括括目前最最热门的的分子生生物学都都离不开开生物化化学的基基础知识识和基本本实验技技能。学学好生物物化学是是必要的的，相信信大家都都很重视视这门课课，并能能学好这这门课。安排：课课外学习习小组110人一一组，定定组长累计学时时1章第一章生生物化学学导论（22学时）节第二、三三节 （1学学时）教学目的的认识生命命物质的的特征和和水在生生命活动动中的作作用教学手段段讲授、投投影教学重点点生命物质质特征、水水的性质质与生物物学作用用教学难点点用化学进进化的观观点理解解生命物物质，介介电常数数，水与与电解质质的作用用类别时间教学过程程备注导言上节我们们刚讲了了生物化化学的概概念和研研究内容容。生物物化学就就是研究究（停顿顿，学生生回答）生生命体“生命化化学组成成及化学学变化规规律的一一门科学学”。现在在我们来来具体分分析一下下生命体体的化学学组成、生生命物质质的特征征。正题48分钟钟第二节 生命命体化学学组成及及生命物物质的特特征 一、生命命体的化化学组成成分析生命命体的化化学组成成，很枯枯燥，要要利用比比较法，并并从进化化的角度度帮助学学生理解解。比较人体体、海水水、地壳壳的化学学元素差差别，给给出海洋洋是孕育育生命摇摇篮的结结论。介绍著名名实验，证证明“甲烷、氨氨、水、氢氢气可能能是生命命进化的的原始物物质”，“生物分分子首先先通过化化学进化化产生”的观点点。无机物（甲甲烷、氨氨、水、氢氢气）¾®有有机物（氨氨基酸、氢氢氧酸、甲甲醛、氢氢氰化物物）¾®大分分子二、甲烷烷、氨、水、氢气可能能是生命命进化的的原始物物质三、生命命物质的的特征（重点介绍）试着让学学生总结结：生命物质质大多由由轻元素素（liightter eleemennts）组组成生物分子子是碳的的化合物物生物分子子都具有有三维结结构特征征生物分子子之间的的相互作作用具有有立体特特异性细胞中的的手性化化合物一一般仅以以一种形形式存在在板书多媒体四、生物物化学反反应类型型例举化学学反应式式说明常常见反应应类型：这里只是是让学生生对生物物化学反反应类型型有一个个概况了了解，说说明生物物化学反反应尽管管看起来来很复杂杂，但从从反应机机制看是是有规律律可寻的的。提示示学生不不要被表表面上看看似复杂杂的生物物化学反反应所吓吓倒。虽然生物物化学反反应不计计其数，错错综复杂杂，但归归纳起来来只有五五种类型型。其中中一种就就是水解解反应。由由此过渡渡到：第三节 水生命的的溶剂一、水的的重要作作用1 水是生命命物质的的溶剂。2 水作为底底物或产产物参与与生物化化学反应应。启发学生生举例：如水解解反应、光光合反应应、生物物氧化反反应3水环环境非常常适合生生命体二、水是是极性分分子。先给出一一组数据据：水具具有比较较高的熔熔点、沸沸点和蒸蒸发热（表表）。让学生分分析：这这些特殊殊的性质质来源于于相邻水水分子间间-比比较强的的吸引力力高的的内聚力力。提问：为为什么有有比较高高的内聚聚力？-水是是极性分分子。帮助分析析：水的的2个H原子与与O原子不不是共线线性结合合，而是是呈1005度夹夹角伸出出。O趋向于于负电性性，H趋向于于正电性性。整个个分子呈呈偶极状状态。使使相邻水水分子OO和H成氢键键（hyydroogenn boond）.水分子子间的大大量氢键键维持着着水的高高内聚力力。氢键键使水具具有不寻寻常的性性质。三、水与与溶质形形成氢键键（略讲讲）四、水与与电解质质的作用用水化（hhydrratiion）电荷屏蔽蔽（chhargge sscreeeniing）水的这两两个作用用非常重重要，不不容易理理解，要要结合中中学物理理知识，帮帮助分析析：水对对屏蔽电电相互作作用非常常有效，因因为水的的介电常常数高。 FFQ1Q2/ er2离子间作作用力FF与所带带电荷QQ、电荷荷基团间间距r及溶剂剂的介电电常数e有有关。介电常数数是表示示溶剂中中偶极数数量的一一种物理理特性参参数。提问：在在极性大大的环境境中，离离子间的的作用力力是大还还是（小小）。五、非极极性气体体难溶于于水六、非极极性化合合物迫使使水结构构发生变变化七、弱键键对生物物分子结结构与功功能很重重要板书板书多媒体板书总结2分钟在氢键、离离子键、疏疏水键、范范德华力力这四种种作用力力中，范范德华力力的概念念比较抽抽象。与与中学学学的概念念有出入入。中学学讲的是是“分子间间”的弱相相互作用用。但在在生物化化学中，因因为都是是大分子子，因此此，常强强调“原子间间”弱相互互作用。本本质一样样。本节节课重点点掌握生生命物质质的特征征。累计学时时2章第二章糖糖类（SSacccharridees）66学时（第第一讲）节第一节单单糖（mmonoosaccchaariddes）（22学时）教学目的的以葡萄糖糖为例，掌掌握单糖糖的构型型、构象象、理化化性质，为为多糖的的学习及及糖的代代谢打下下基础。教学手段段讲授，多多媒体投投影教学重点点葡萄糖的的分子结结构教学难点点L-，DD-构型型，a-，b-异异头体类别时间教学过程程备注复习5minn水在生命命体中的的作用？水的特特殊性质质？导言5minn我们在有有机化学学中曾学学习过“糖”。糖类类物质是是含有多多羟基的的醛类或或多羟基基的酮类类化合物物。为了了给后面面的糖代代谢打下下良好基基础，我我们需要要对糖的的结构、性性质、种种类等有有更深入入的了解解，这一一章我们们将在复复习已学学知识的的基础上上，对糖糖进行进进一步剖剖析。因因为部分分内容重重复，提提问要多多一些，同同学分析析多一些些。提问正题40min一、 葡萄糖的的分子结结构这一节里里，有些些在有机机化学学学过，以以复习和和提问的的形式进进度快些些。重点讲清清L-，DD-构型型的概念念。（与与有机化化学的概概念比较较，有机机化学是是根据顺顺序法则则，D-R，LL-S）什么是旋旋光性？（+）、（-）与LL-，DD-构型型有没有有必然联联系？为为什么？构型和旋旋光都与与不对称称碳有关关，但并并不一定定相等。旋光性用用比旋光光度（旋旋光率）表表示: aD20变旋现象象：一个个旋光性性物质溶溶液放置置后，其其比旋光光度改变变的现象象，称为为变旋现现象。讲变旋现现象时，一一般学生生只知道道概念，不不知道本本质，要要放慢速速度，和和学生一一起分析析变旋本本质：变旋®结构构形式的的变化®与与不对称称碳有关关®构型变变化？®新新共价键键的形成成介绍a-，b-异异头体，要要从葡萄萄糖分子子自我成成环、葡葡萄糖的的醛基为为半缩醛醛开始，慢慢慢引入入。当半半缩醛羟羟基在环环之下为为a-葡萄萄糖，在在环平面面之下为为b-葡萄萄糖。板书多媒体类别时间教学过程程备注正题45 mmin吡喃型葡葡萄糖六元环环，呋喃喃型五元环环葡萄糖的的构象：船式，椅椅式提问：优优势构象象？比较分析析：构型型和构象象的区别别，包括括英文术术语。构型（cconffiguurattionn）：分分子中原原子的特特定空间间排列。改改变构型型需要共共价键的的短裂与与重新形形成。构象（cconfformmatiion）：由于分分子中单单键旋转转所产生生的原子子的空间间结构。构构象的变变化不需需要共价价键的短短裂与形形成。下面介绍绍几种常常见重要要单糖二、 几种重要要单糖按类别，各各举例说说明。在在黑板一一侧板书书代表性性单糖的的链式分分子结构构，并指指出与代代谢的关关系，以以提示其其重要性性。所有的单单糖都是是由甘油油醛、二二羟丙酮酮派生来来的。甘油醛®®醛糖；二羟丙丙酮®酮糖醛糖、酮酮糖关系系图（投投影），重点介绍如下几种：（一）丙丙糖（三三碳糖）D甘油油醛二羟羟丙酮它们的磷磷酸酯是是糖代谢谢的重要要中间产产物。（二）丁丁糖（四四碳糖）（三）戊戊糖（五五碳糖）（四）己己糖（六六碳糖）（五）庚庚糖 D甘甘露庚酮酮糖、DD景天天庚酮糖糖和学生一一起试着着慢慢写写出相关关的环式式结构，并并写出a-，b-两两种环式式结构。要求：环环形结构构和线性性结构都都会写。提示：下下节课要要让几个个同学到到黑板上上写出一一些单糖糖的环式式结构。投影加强板书书总结5分这节课重重点介绍绍了几种种常见单单糖的链链式和环环式结构构。要注注意规律律，先记记住几碳碳糖，再再注意构构型，然然后按异异头体的的要求，即即可正确确写出分分子结构构。生物物体内，糖糖都是采采用D构型型，因此此常不写写D。重点点有：葡葡萄糖、核核糖、脱脱氧核糖糖、半乳乳糖、甘甘露糖、果果糖。在这一节节课里，重重点掌握握几个概概念：LL-，DD-构型型，a-，b-异异头体，旋旋光性表表示的（+）、（-）及变变旋现象象的本质质。累计学时时4章第二章糖糖类（SSacccharridees）66学时（第第二讲）节第一节单单糖（mmonoosaccchaariddes）（11学时）教学目的的掌握糖的的理化性性质教学手段段讲授、多多媒体投投影教学重点点糖的化学学性质，糖糖苷教学难点点烯醇式结结构的活活性类别时间教学过程程备注复习10分钟钟 让几个学学生上讲讲台分别别写出DD-葡萄萄糖、核核糖、脱脱氧核糖糖、半乳乳糖、甘甘露糖、果果糖的环环形结构构。a-，b-两两种。其其他下边边写正题40分钟三、 单糖的性性质（一） 物理性质质略讲。（二） 化学性质质有机化学学曾经学学过一些些。在这这里注意意全面介介绍常见见反应的的同时，重点结合糖代谢中常出现的一些反应类型。酸的作用用，突出出醛糖、酮酮糖的鉴鉴定；酯化作用用，突出出磷酸酯酯；弱碱作用用下的转转化，突突出烯醇醇式结构构的活性性；糖苷，突突出概念念。糖苷（gglyccosiidess）：单单糖的半半缩醛羟羟基与醇醇或酚的的羟基反反应，失失水而形形成的缩缩醛式衍衍生物。由由此形成成的键叫叫糖苷键键。糖苷无半半缩醛羟羟基。稳稳定、无无醛的性性质。“配糖体体” 糖苷键键的普遍遍性、多多样性。天然存在在的糖苷苷键为b型型。氧化作用用，突出出糖的定定量反应应、糖的的还原性性。还原作用用、成月月杀反应应略讲。（三） 单糖的衍衍生物略讲板书投影板书总结重点掌握握化学性性质，尤尤其是单单糖的定定性、定定量反应应。名词：糖糖苷、糖糖苷键累计学时时5节第二节寡寡糖（11学时）教学目的的掌握常见见双糖的的分子结结构和连连键性质质、基本本化学性性质教学手段段讲授，多多媒体投投影教学重点点双糖教学难点点双糖结构构式的书书写类别时间教学过程程备注导言3分钟这一节课课，我们们开始接接触到双双糖和三三糖这些些较为复复杂的分分子结构构，还属属于小分分子范围围。书上上虽然都都有，但但我们还还是不要要怕麻烦烦，要试试着慢慢慢写出来来。为后后面学习习做准备备。正题45分钟钟下面注意意大量利利用板书书写出各各种双糖糖的分子子结构，以以便让学学生随时时记录，避避免一见见分子结结构就害害怕。注意强调调连键性性质。一、双糖糖（diisaccchaariddes）（一）麦麦芽糖2分子aaD葡萄萄糖，aa（1®4）糖苷苷键有还原性性（二）蔗蔗糖（甘甘蔗含220）aD葡萄糖糖，bD果糖糖a,b（1®2）糖苷苷键无还原性性（三）乳乳糖（牛牛奶中含含46）bD半乳糖糖，aD葡萄萄糖b（1®®4）糖苷苷键有还原性性（四）纤纤维二糖糖2分子bbD葡萄萄糖，bb（1®4）糖苷苷键有还原性性二、三糖糖 以棉棉籽糖为为例。因其结构构复杂，注意在黑板的合适部位写出单糖，再连接。提示：“三糖” 不等等于 “三碳糖糖”板书总结2分钟作业：默默写上述述4种双双糖的分分子结构构，并明明确糖苷苷键的性性质。明确告诉诉学生下下节课要要找几个个同学上上讲台写写这几个个分子结结构。累计学时时6章第二章糖糖类（SSacccharridees）66学时（第第三讲）节第三节多多糖（ppolyysaccchaariddes）（22学时）教学目的的掌握淀粉粉、纤维维素、糖糖原等多多糖的基基本结构构、化学学连键教学手段段讲授,多多媒体投投影教学重点点淀粉、纤纤维素分分子结构构、连键键教学难点点弄清糖蛋蛋白/粘粘蛋白/糖胺聚聚糖/蛋蛋白聚糖糖/粘多多糖区别别类别时间教学过程程备注复习5分钟提问：蔗蔗糖、乳乳糖、麦麦芽糖、纤纤维二糖糖的分子子组成和和连键。单糖的定定量用什什么反应应？什么么是糖苷苷？导言5分钟（多糖学学习比较较枯燥，注意先交代一下多糖的重要性和未知领域的神秘性，以提起学生的兴趣）多糖种类类很多，构构成多糖糖的糖单单元不尽尽相同，分分子量大大小不一一。许多多多糖具具有生理理活性，对对通过人人体免疫疫力很有有帮助，因因此。受受到越来来越多的的重视。如如蘑菇多多糖，螺螺旋藻多多糖，正正在开发发用于抗抗癌、治治癌。多多糖的研研究目前前在现代代生物化化学中成成为活跃跃的领域域。但分分离纯化化单一多多糖难度度比较大大，结构构分析难难度大，它它的合成成没有“模板”，比起起蛋白质质、核酸酸来，多多糖的研研究很不不深入。英英国科学学家桑格格曾研究究出核酸酸测序、蛋蛋白测序序的方法法，到目目前还不不能对多多糖进行行快速准准确测序序。多糖糖结构与与功能的的研究向向分子生生物学提提出了新新的挑战战。正题40分钟多糖由多多个单糖糖分子缩缩合、失失水而成成。水解解后产生生单一形形式单糖糖的多糖糖叫均一一多糖（homopoly saccharide）；水解后产生多于一种的单糖或单糖衍生物的叫不均一多糖（heteropoly saccharide）一、同多多糖 均一多多糖（hhomoopollysaacchhariide）1淀粉粉（sttarcch）强调直链链淀粉、支支链淀粉粉不同点点：溶解解度、大大小、连连键、碘碘反应2糖原原（gllycoogenn）动物物淀粉3纤维维素（ccellluloose）b(1®®4)糖苷苷键，存存在于细细胞壁中中。4几丁丁质（cchittin）N乙酰酰葡萄糖糖胺的同同聚物5琼脂脂二、杂多多糖（hheteeroppolyysaccchaaridde） 分别举举例、略略讲板书投影正题45分钟1半纤纤维素（hemicellulose）由多聚戊戊糖（多多聚木糖糖，多聚聚阿拉伯伯糖）和和多聚己己糖（多多聚半乳乳糖，多多聚甘露露糖）形形成的混混合物。（这这里强调调混合物物的概念念、不均均一性）3 肽聚糖3糖胺胺聚糖第四节 结合糖一、糖蛋蛋白糖与多肽肽或蛋白白质以共共价键连连接成的的结合蛋蛋白质，即即糖蛋白白。以蛋蛋白质为为主体。糖蛋白普普遍存在在于生物物体组织织和体液液中，具具有重要要的生物物功能。1免疫疫球蛋白白所有免免疫球蛋蛋白都是是糖蛋白白。2激素素糖蛋白白促性腺腺激素3血浆浆糖蛋白白转铁蛋蛋白4结缔缔组织糖糖蛋白胶胶原蛋白白5细胞胞膜糖蛋蛋白6植物物凝集素素纤维蛋蛋白原7酶类类如核糖糖核酸酶酶二、糖脂脂一个或多多个单糖糖残基与与脂类部部分结合合，称为为糖脂（glycolipids）。不包括磷酸的鞘胺醇的衍生物。三、蛋白白聚糖用变性方方法从软软骨中纯纯化的蛋蛋白聚糖糖分子量量达1.6X1106，沉沉降系数数为166S。在在活体内内以巨大大分子聚聚集体存存在（770S6000S）。在蛋白聚聚糖分子子结构中中，多肽肽链位于于中间，构构成一条条主链，称称为核心心蛋白，糖糖胺聚糖糖分子排排列在两两侧。在蛋白聚聚糖中，强调三种糖肽键：D木糖糖与丝氨氨酸羟基基之间形形成的O糖肽肽键；N乙酰酰葡萄糖糖胺与天天冬酰胺胺之间形形成的N糖肽肽键；N乙酰酰半乳糖糖胺与苏苏氨酸或或丝氨酸酸羟基之之间形成成的OO糖肽肽键。投影投影总结5分钟弄清：粘粘多糖/粘蛋白白，糖胺胺聚糖/蛋白聚聚糖/糖糖蛋白。这这里用比比较法总总结。粘多糖，又又叫糖胺胺聚糖，是是含氮多多糖，是是长而不不分支的的多糖链链，如透透明质酸酸、硫酸酸软骨素素、肝素素等。如果在粘粘多糖一一定部位位上连上上若干个个肽链，即即成为蛋蛋白聚糖糖。在蛋蛋白聚糖糖中，糖糖含量可可超过995。因因为具有有粘稠性性，曾叫叫粘蛋白白。在蛋蛋白聚糖糖分子结结构中，多多肽链位位于中间间，构成成一条主主链，称称为核心心蛋白，糖糖胺聚糖糖分子排排列在两两侧。糖蛋白，以以蛋白质质为主体体。下节节详细讲讲。累计学时时8章第三章蛋蛋白质II：蛋白白质的组组成（44学时；第一讲讲）节第一节蛋蛋白质通通论 （11学时）教学目的的了解蛋白白质的组组成、分分类、功功能教学手段段讲授，多多媒体投投影教学重点点蛋白质的的组成特特点、功功能的多多样性及及重要性性教学难点点对蛋白质质功能的的认识类别时间教学过程程备注复习2分钟粘多糖属属于糖蛋蛋白？错错 粘多糖糖不分支支？对 糖糖胺聚糖糖又叫粘粘蛋白？错 半纤纤维素属属于不均均一多糖糖？错 糖糖与蛋白白质之间间只能形形成N糖糖苷键？错导言2蛋白质种种类很多多，在生生物体内内执行多多种多样样的功能能。我们们知道，生生物的性性状是有有基因来来决定的的，而前前台表演演者是蛋蛋白质。科科学家们们非常重重视蛋白白质的研研究，现现在已经经进入到到后基因因组时代代、结构构生物学学时代，有有专门的的结构生生物学期期刊。功功能是由由性质决决定的，而而性质又又是由结结构决定定的。蛋蛋白质丰丰富的奥奥妙在哪哪里？正题44一、蛋白白质的化化学组成成突出凯氏氏定氮计计算原理理。（这这里重点点强调116%的的应用）二、蛋白白质的分分类（简简要介绍绍）（一）按按组成分分为两大大类1简单单蛋白质质（siimplle pprotteinn）2结合合蛋白质质（coonjuugatted prooteiin）简单蛋白白按溶解解度又可可分为77类。结结合蛋白白按辅基基种类分分为7类类。（这这里略讲讲）（二）按按分子外外形分为为两类1球状状蛋白质质（gllobuularr prroteeinss）（这里澄澄清球状状蛋白和和球蛋白白的概念念）2纤维维状蛋白白质（ffibrrouss prroteeinss）（三）按按生物功功能分为为8类（引引导学生生讨论，然然后分别别举例，以以使学生生明确蛋蛋白质重重要性）1酶（eenzyymess）；2运输输蛋白（transport proteins）；3营养和储存蛋白（nutrient and storage proteins）；4收缩和运动蛋白（contractile and motile proteins）；5结构蛋白（structural proteins） 胶原蛋白；6防御蛋白（defense proteins）；7调节蛋白（regulatory proteins）；8其他蛋白 抗冻蛋白（提一下基因工程，激发学生兴趣）三、蛋白白质的水水解板书投影总结2分钟从蛋白质质的分类类也可以以看出蛋蛋白质的的生物功功能的多多样性和和重要性性。要求求能举例例说明蛋蛋白质的的生物功功能。累计学时时9正题45分钟第二节 氨基酸酸-蛋白白质的构构件分子子（2学学时：第第一学时时）先举例说说明蛋白白质点突突变导致致病变的的例子，激激发学生生学习氨氨基酸结结构、了了解氨基基酸性质质的兴趣趣。有机化学学学过，但但重点不不一样。这这一节进进度要慢慢，结合合三字母母符号和和单字母母符号，并并强调一一定记住住。一、氨基基酸的分分类（一）常常见蛋白白质氨基基酸（sstanndarrd aaminno aacidd）200种先引出氨氨基酸的的共同结结构：aa氨基基酸结构构通式突出侧链链对氨基基酸种类类的决定定性：aa氨基基酸的区区别在于于侧链RR基的不不同；讲讲授到每每一种氨氨基酸，都都要把英英文缩写写符号写写在黑板板上。1非极极性R基氨基基酸（AArommatiic RR Grroupps） 88种2不带带电荷的的极性RR基氨基基酸7种3带负负电荷的的R基氨基基酸 2种两个羧基基，生理理pH时羧羧基解离离释放质质子，带带负电荷荷，为酸酸性氨基基酸4带正正电荷的的R基氨基基酸 3种两个氨基基，生理理pH时氨氨基得到到一个质质子，带带正电荷荷，为碱碱性氨基基酸蛋白质测测序时，Asn, Gln容易脱去酰胺基成为Asp, Glu，因此有时暂用Asx, Glx表示还未确定。（二）不不常见的的蛋白质质氨基酸酸（稀有有氨基酸酸）蛋白质组组成中，除除常见的的20种氨氨基酸外外，还有有一些不不常见的的氨基酸酸，如44羟脯脯氨酸，它它们是常常见氨基基酸衍生生来的。又又称稀有有氨基酸酸。举例例（三）非非蛋白质质氨基酸酸还有3000多种种氨基酸酸不参与与蛋白质质组成，它它们以游游离状态态或结合合状态存存在于细细胞或组组织中。多多为蛋白白质氨基基酸的衍衍生物。b-,g-,d- AA，D-AA细菌中存在。投影板书多媒体投投影总结5分钟这节课要要求记住住氨基酸酸种类和和重要氨氨基酸特特征含芳香环环的氨基基酸：PPhe(F), Trrp(WW)含羟基氨氨基酸：Serr(S), TThr(T), Tyyr(YY)含硫的氨氨基酸 CCys(C)（巯巯基）, Meet(MM)（甲甲硫基）含酰胺基基氨基酸酸 Assn(NN), Glnn(Q)酸性氨基基酸：AAsp(D), Gllu(EE)碱性氨基基酸：LLys(K), Arrg(RR), Hiss(H)亚氨基酸酸：Prro(PP)没有旋光光性的氨氨基酸：Alaa名词解释释：简单单蛋白质质、结合合蛋白质质、球蛋蛋白/球状蛋蛋白质、稀稀有氨基基酸、非非蛋白质质氨基酸酸累计学时时10章第三章蛋蛋白质II：蛋白白质的组组成（44学时，第第二讲）节第二节 氨基酸酸-蛋白白质的构构件分子子（2学学时：第第二学时时）教学目的的了解氨基基酸的化化学性质质及分析析方法教学手段段讲授，多多媒体投投影教学重点点氨基酸的的等电点点、桑格格反应、EEdmaan降解解教学难点点PI的来来历类别过程教学过程程备注复习5分默写200种氨基基酸三字字母符号号和单字字母符号号（请几几个同学学上讲台台写）导言5分钟上节课我我们已经经知道氨氨基酸既既有共性性又有特特性。它它们的特特性是由由侧链差差别造成成的。这这节课来来分析一一下它们们的性质质和特色色反应，然然后再介介绍如何何根据氨氨基酸的的特性进进行分离离分析。正题40二、氨基基酸的酸酸碱化学学氨基酸具具有特征征滴定曲曲线这里是一一个难点点，要动态态介绍滴滴定图，和和同学一一起分析析pK：解离常常数K1代表氨氨基酸羧羧基解离离情况。pK1等于羧基解离一半时、即R0R-时的pH值。解离常数K2代表氨基酸氨基解离情况。pK2等于氨基解离一半时，即R0R+时的pH值。等电点：氨基酸酸所带正正电荷数数与负电电荷数相相等时（净净电荷为为零时）的的溶液ppH值，称称为等电电点（ppI）。公式推导导：pII1/22（pK1pK2）三、氨基基酸的重重要化学学性质（一）桑桑格反应应（saangeer rreacctioon）桑格试剂剂：2,4-二二硝基氟氟苯（22,4-dinnitrroflluorrobeenzeene, DNNFB）生成2,4-二二硝基苯苯基氨基基酸（黄黄色）a氨基基参加的的反应，常常用于鉴鉴定多肽肽链氨基基末端氨氨基酸。（二）艾艾德曼反反应（EEdmaan rreacctioon）试剂：苯苯异硫氰氰酸（PPhennyliisotthioocyaanatte, PITTC）a氨基基参加的的反应，常常用于鉴鉴定多肽肽链氨基基末端AAA。（三）茚茚三酮反反应（有有机化学学学过，略讲）（四）巯巯基的反反应（重重点介绍绍）四、氨基基酸的光光学活性性和光谱谱性质 Tyrr, PPhe, Trrp 苯苯环、共共轭双键键近紫外外区光吸吸收（AA2800） A=eeCL 这里里突出紫紫外法测测定蛋白白质浓度度的原理理。板书绘图图投影小结2分钟讨论题：为什么么用紫外外法能测测定蛋白白质含量量？氨基酸等等电点，ppK1，ppK2累计111正题45分钟钟第三节氨氨基酸的的分离分分析（11学时）以下内容容涉及实实验方法法，要结结合绘图图说明，重点是技技术原理理。一、分配配柱层析析（Paartiitioon CChroomattogrraphhy）分配原理理、分配配系数、固固定相、流流动相二、滤纸纸层析（Filter-paper Chromatography）固定相、流流动相、Rf值三、薄层层层析（Thin-layer Chromatography）略讲四、离子子交换柱柱层析（Ion-exchange Column Chromatography）离子交换换树脂（重点介绍）带酸性基基团、能能解离出出质子，与与溶液中中阳离子子发生交交换的叫叫阳离子子交换树树脂。-SO33H(强酸酸型)、COOOH(弱酸型型)带正电荷荷的AAA与阳离离子交换换树脂结结合力强强。带碱性基基团、能能解离出出OH-、可与与溶液中中阴离子子发生交交换的叫叫阴离子子交换树树脂。N(CCH3)OHH(强碱碱型)、-NHH3OH(弱碱型型)带负电荷荷的AAA与阴离离子交换换树脂结结合力强强。强调：洗洗出顺序序主要取取决于氨氨基酸与与离子交交换树脂脂静电吸吸引，其其次是氨氨基酸侧侧链与树树脂基质质的疏水水相互作作用。五、气相相色谱（gas-liquid chromatography）气相色谱谱仪流动相为为气体。又又叫气液色谱谱，基于于分配原原理。优点：微微量、快快速六、高效效液相色色谱（hhighh peerfoormaancee liiquiid cchroomattogrraphhy,HHPLCC）溶剂系统统为高压压优点：快快速、灵灵敏、高高效板书投影总结5分钟讨论题：阳离子子交换柱柱，pHH=3时时，中性性AA、酸酸性AAA、碱性性AA，哪哪一种先先被洗脱脱下来。为为什么？分配柱层层析中，填填充物就就是固定定相（错错）分配柱层层析中，固固定相是是指填充充物吸附附的一层层不会流流动的结结合水。（对对）。滤滤纸层析析基于分分配原理理（对）一一定条件件下，某某AA的Rf值为为恒定的的（对）。名词解释释：HPPLC、阳阳离子交交换剂、分分配系数数、Rff累计学时时12章第三章蛋蛋白质III：蛋白白质的结结构与功功能（44学时；第一讲讲）节第一节蛋蛋白质的的一级结结构（22学时）教学目的的了解蛋白白质一级级结构和和序列分分析方法法教学手段段讲授，投投影教学重点点一级结构构概念、序序列分析析教学难点点序列分析析原理类别过程教学过程程备注复习5分氨基酸离离子交换换柱层析析原理及及应用要要点复习习、提问问导言3分钟我们对蛋蛋白质的的基本构构成单位位氨基酸酸已经有有了深入入的了解解。这些些氨基酸酸是如何何构成丰丰富多彩彩的蛋白白质分子子呢？本本节课我我们将从从四个层层次来解解析蛋白白质的结结构，以以便深入入了解其其性质和和分离分分析方法法。正题40第一节蛋蛋白质的的一级结结构一、蛋白白质一级级结构的的定义多肽链共共价主链链的氨基基酸顺序序及二硫硫键的位位置。结合多媒媒体和举举例.提提示注意意二硫键键的位置置.二、肽键键（peeptiide bonnd）（一）什什么是肽肽键(略略讲)（二）肽肽基的结结构特点点1.肽基基为反式式结构2.肽基基为刚性性平面结结构（rrigiid,pplannar strructturee）从电子振振荡说明明.三、肽（一）肽肽的结构构特点寡肽（ooliggopeeptiide）, 多肽肽（poolyppepttidee）强调:蛋蛋白质肽肽链为不不分支的的线性结结构，有有方向性。两个末端端：氨基基末端(N-)，羧基基末端(C-)不同肽链链，其共共价主链链结构相相同（二）肽肽的性质质肽的特征征化反应应：双缩缩脲反应应(略讲讲)肽键的水水解（酸酸水解、碱碱水解、酶酶水解原原理、应应用特点点）（三）天天然活性性肽谷胱甘肽肽（gllutaathiionee）Gluu-Cyys-GGly（谷谷氨酰半半胱氨酰酰甘氨酸酸）.含含有活性性基团巯巯基，极极易被氧氧化，可可以