(2.1.1)--酶的分子结构与功能.pdf

酶的分子结构与功能酶由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。蛋白质：酶核酸：核酶生物催化剂在反应前后没有质和量的变化只能加速反应的进程，而不改变反应的平衡点只能催化热力学允许的化学反应加速反应的机制都是降低反应的活化能酶与一般催化剂的共同点反应总能反应总能量改变量改变非催化反应非催化反应活化能活化能酶促反应酶促反应活化能活化能一般催化剂催一般催化剂催化反应的活化化反应的活化能能能量反反 应应 过过 程程底物底物产物产物酶促反应活化能的改变酶促反应活化能的改变酶的高效性酶的可调节性酶的高度特异性绝对特异性相对特异性酶的不稳定性酶促反应的特点立体异构特异性由一条肽链构成的酶称为单体酶一些酶在一条肽链上同时具有多种不同的催化功能，称为多功能酶，如哺乳动物脂肪酸合成酶由多个相同或不同的肽链（即亚基）以非共价键连接组成的酶称为寡聚酶在某一代谢途径中，按序催化完成一组连续反应的几种具有不同催化功能的酶可彼此聚合形成一个结构和功能上的整体，又称多酶复合物，如丙酮酸脱氢酶复合体单体酶多酶体系多功能酶酶的不同形式寡聚酶结合酶非蛋白部分称为辅因子辅助因子主要决定酶促反应的类型单纯酶如脲酶、一些蛋白酶、淀粉酶、酯酶和核糖核酸酶等酶蛋白主要决定酶促反应的特异性及其催化机制酶的分子组成蛋白质非蛋白质参与催化反应作为酶与底物的桥梁中和电荷稳定酶的空间构象通过共价键与酶蛋白结合，结合紧密，不易用透析或超滤的方法除去约2/3的酶含有金属离子通过非共价键与酶蛋白结合，结合疏松，可以用透析或超滤的方法除去多为B族维生素和衍生物或卟啉化合物酶蛋白结合酶=酶蛋白+辅因子识别与结合底物，形成酶-底物复合物。影响底物中的某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应，进而转变成产物。酶的活性中心底 物结合基团催化基团活性中心酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的特定三维结构的区域称为酶的活性中心或酶的活性部位。结合基团0102催化基团03活性中心以外的必需基团关键酶与酶的活性密切相关的基团称为必需基团+-常见的必需基团：丝氨酸残基的羟基，组氨酸残基的咪唑基，半胱氨酸残基的巯基，酸性氨基酸残基的羧基。溶菌酶的活性中心溶菌酶的活性中心酶的活性中心具有三维结构，往往形成裂缝或凹陷，形成疏水“口袋”。比如溶菌酶的活性中心是一个裂隙结构催化基团是35位Glu和52位Asp101位Asp，108位Trp和62,63位的Trp是结合基团同工酶同工酶是指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。乳酸脱氢酶（LDH）乳酸脱氢酶同工酶电泳图谱+H4MH3M2H2M3HM4点样线多肽亚基mRNA四聚体结构基因a b乳酸脱氢酶（LDH）有5种同工酶同工酶是由不同基因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不同 mRNA 所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。乳酸脱氢酶（LDH）乳酸脱氢酶（LDH）H3CHCCOOHOHH3CCCOOHOLDHNAD+NADH+HLactatePyruvate乳酸丙酮酸LDH1(H4)：对乳酸的亲和力大在心肌细胞催化乳酸生成丙酮酸。LDH5(M4)：对乳酸的亲和力较小在骨骼肌催化丙酮酸生成乳酸。LDH同工酶红细胞白细胞血清骨骼肌心肌肺肾肝脾LDH1431227.10731443210LDH2444934.70243444425LDH3123320.95335121110LDH41611.7160512720LDH5005.7790120565乳酸脱氢酶同工酶的临床意义乳酸脱氢酶心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化1 1酶活性心肌梗死酶谱心肌梗死酶谱正常酶谱正常酶谱肝病酶谱肝病酶谱2 23 34 45 5感谢您的耐心观看Thank you for your attention！