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医学教学大纲生物化学课程教学大纲 课程名称：生物化学 英文名称：Biochemistry 课程类型: 必修课、专业基础课 总 学 时：108 学时 讲课学时：72 学时 实验学时：36 学时 学 分：5 适用对象: 五年制临床医学与医学技术类、口腔医学类各专业本科生 先修课程：基础化学、有机化学、系统解剖学、组织学与胚胎学 一、课程简介 生物化学是生命科学领域中重要的基础学科。它是一门运用化学的原理、技术和方法，研究生物体内化学分子与化学反应，从分子水平上阐明生命现象本质的科学。生物化学是医学教育中重要的医学基础课程，其教学内容主要包括：生物大分子的结构与功能关系、物质代谢过程及其调节、遗传信息传递和细胞信号传递等基本理论和基本技术。它是学生从分子水平了解生命现象的本质，了解疾病的发生、发展机制的重要基础学科，为学生学习其他基础医学和临床医学课程，进行疾病诊断、预防和治疗奠定基础。二、课程性质、目的和任务 生物化学是从分子水平上研究生命现象的本质的一门学科，目前已成为生命科学领域的前沿学科，是医学各专业的基础课程。本课程教学任务主要是介绍生物化学与分子生物学的基本知识，以及某些与医学相关的生物化学进展。生物化学的理论课教学内容主要包括：生物大分子的结构与功能（蛋白质、核酸、酶、维生素与无机盐）、物质代谢过程及其调节（糖代谢、脂质代谢、生物氧化、氨基酸代谢、核苷酸代谢、非营养物质代谢、物质代谢的整合与调节）、遗传信息的传递（真核基因与基因组、DNA 的生物合成、DNA 损伤与修复、RNA 的生物合成、蛋白质的生物合成、基因表达调控、细胞信息转导）和分子医学专题（常用分子生物学技术的原理及其应用、DNA 重组及重组 DNA 技术、癌基因、抑癌基因与生长因子、基因诊断与基因治疗等），其目的是从分子水平了解生命现象的本质，掌握基础医学和临床医学课程，从分子水平探讨疾病发生、发展机制，为进行疾病诊断、预防和治疗奠定基础。生物化学的实验课教学内容主要包括：离心、分光光度法等基本操作训练，酶动力学分析p ，聚丙烯酰胺凝胶电泳分离血清蛋白，凝胶层析法分离蛋白质、核酸的分离纯化及鉴定，血糖浓度的测定等。其目的是使学生掌握生物化学与分子生物学实验的基本理论、基本技术和基本方法，并了解其在医学中的应用，培养学生独立实验、独立分析p 问题和解决问题的能力及科学思维方法，使学生能够适应现代生命科学和现代医学的需要。三、教学基本要求 1课堂教学的要求 根据生物化学课程在医学科学中的作用和地位，对生物化学要讲授的内容规定了三个不同程度的要求，即“掌握、熟悉和了解”，“掌握”的内容，在授课时需要重点讲解，要求学生能全面理解，重点记忆并能融会贯通；“熟悉”的内容，要求学生能理解和记住概念与特点，“掌握和熟悉”的内容是本课程课堂教学的主要内容，“了解”的内容只扼要介绍有关知识概念或通过学生自学来认识和理解。2实验教学的要求 掌握“生物化学与分子生物学实验”的基本理论、基本技术和基本方法，并了解其在医学中的应用，培养学生独立实验、独立分析p 问题和解决问题的能力及科学思维方法。四、教学内容及要求 绪 论 【 目的要求】 熟悉：生物化学的性质和含义；当代生物化学研究的主要内容。了解：生物化学发展简史；生物化学与医学关系。【 教学内容】（一）生物化学与分子生物学发展简史 叙述生物化学阶段；动态生物化学阶段；分子生物学阶段；我国科学家对生物化学发展的贡献。（二）当代生物化学与分子生物学研究的主要内容 （三）生物化学与分子生物学与医学 生物化学已成为生物学各学科之间、医学各学科之间相互联系的共同语言；生物化学为推动医学各学科发展作出了重要的贡献。第一篇生物分子结构与功能 第一章 蛋白质的结构与功能 【 目的要求】 掌握：蛋白质的分子组成；蛋白质分子的一、二、三和四级结构；蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础；蛋白质的功能依赖特定空间结构；蛋白质的理化性质。熟悉：蛋白质的分类；活性肽。了解：蛋白质的分离、纯化技术。【 教学内容】（一）蛋白质的分子组成 组成人体蛋白质的 20 种 L-a-氨基酸；氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类；20 种氨基酸具有共同活特异的理化性质；氨基酸通过肽键连接而形成蛋白质或活性肽。（二）蛋白质的分子结构 蛋白质的一级结构、蛋白质的二级结构、蛋白质的三级结构、蛋白质的四级结构及蛋白质的分类。（三）蛋白质的结构与功能的关系 蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础；蛋白质的功能依赖特定空间结构。（四）蛋白质的理化性质 蛋白质具有两性电离性质、胶体性质；蛋白质空间结构破坏而引起变性；蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰；应用蛋白质呈色反应课测定溶液中蛋白质含量。（五）蛋白质的分离、纯化与结构分析p 蛋白质的分离和纯化；多肽链中氨基酸序列分析p ；蛋白质空间结构测定。第二章 核酸的结构与功能 【 目的要求】 掌握：核酸的化学组成及一级结构；DNA 双螺旋结构模型的要点；信使 RNA 及转运 RNA 的结构与功能；DNA 的变性、复性与分子杂交。熟悉：DNA 的超螺旋结构及其在染色质中的组装；DNA 的功能；核蛋白体 RNA 的结构与功能；其他非编码 RNA 参与基因表达的调控；核酸的一般理化性质；核酸酶。了解：DNA 双螺旋结构的研究背景、DNA 结构的多样性、其他小分子 RNA 及 RNA 组学。【 教学内容】（一）核酸的化学组成及一级结构 核苷酸是构成核酸的基本组成单位；DNA 是脱氧核糖核苷酸通过磷酸二酯键连接形成的大分子；RN 也是具有磷酸二酯键的线性分子；核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序。（二）DNA 的空间结构与功能 DNA 的二级结构是双螺旋结构；DNA 的高级结构是超螺旋结构；DNA 是遗传信息的物质基础。（三）RNA 的结构与功能 信使 RNA 是蛋白质合成中的模板；转运 RNA 是蛋白质合成中氨基酸载体；以核蛋白体 RNA 为组分的核糖体是蛋白质合成的场所；其他非编码 RNA 参与基因表达的调控；核酸在真核细胞和原核细胞中表现出不同的时空特异性。（四）核酸的理化性质 核酸的一般理化性质；DNA 的变性、DNA 的复性与分子杂交。（五）核酸酶 第三章 酶 【 目的要求】 掌握：酶的概念与本质；酶的分子组成与活性中心；酶促反应的特点；底物浓度、酶浓度、pH、温度、抑制剂和激活剂对酶促反应速度的影响；酶活性的调节：酶原激活、变构酶、共价修饰；同工酶。熟悉：酶促反应的机制；酶活性测定与酶活性单位；酶含量调节。了解：酶的命名和分类；酶与医学的关系。【 教学内容】（一）酶的分子结构与功能 酶的分子组成；酶的活性中心；同工酶。（二）酶的工作原理 酶促反应的特点；酶促反应的机制。（三）酶促反应动力学 底物浓度、酶浓度、pH、温度、抑制剂和激活剂对酶促反应速度的影响；酶活性的测定与酶活性单位。（四）酶的调节 酶活性的调节是对酶促反应速度的快速调节：酶原激活、变构酶、共价修饰；酶含量的调节是对酶促反应速度的缓慢调节。（五）酶的命名与分类 酶可根据其催化的反应类型予以分类；每一种酶均有其系统名称和推荐名称。（六）酶与医学的关系 酶与疾病的发生、诊断及治疗密切相关；酶可作为试剂用于临床检验和科学研究。第五章 维生素与无机盐 【 目的要求】 掌握：维生素的概念；水溶性维生素化学本质、与辅酶的关系及其生物化学作用。熟悉：水溶性维生素性质及其缺乏症。了解：脂溶性维生素；微量元素。【 教学内容】（一）脂溶性维生素 维生素 A、维生素 D、维生素 E、维生素 K。（二）水溶性维生素 （在酶学、糖代谢中讲） 维生素 B 1 、维生素 B 2 、维生素 PP、泛酸、生物素、维生素 B 6 、叶酸、维生素 B 12 、维生素 C、α硫辛酸。（三）微量元素 铁、锌、铜、锰、硒、碘、钴、氟、铬。（四）钙、磷及其代谢 钙、磷在体内分布及其功能；钙和磷的代谢；钙和磷代谢的调节。第二篇物质代谢及其调节 第六章 糖代谢 【 目的要求 求】 掌握：糖酵解主要反应过程及生理意义；糖有氧氧化反应过程、生理意义以及生成 ATP 的计算；磷酸戊糖途径的生理意义；肝糖原合成和分解的过程及调节机制；糖异生途径及生理意义；乳酸循环；糖代谢概况；血糖的来和去路。熟悉：巴斯德反应；血糖水平调节。了解：糖的生理功能、消化吸收；磷酸戊糖途径的基本过程；糖酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径以及糖异生途径的调节；肌糖原合成和分解的调节；糖原累积症，血糖水平异常。【 教学内容】（一）糖的消化吸收与转运 糖的消化后以单体形式吸收；细胞摄取葡萄糖需要转运蛋白；糖代谢的概况。（二）糖的无氧氧化 糖酵解的反应过程；糖酵解的调节；糖酵解的生理意义；其他单糖可转变成糖酵解的中间产物。（三）糖的有氧氧化 有氧氧化的反应过程；柠檬酸循环是以形成柠檬酸为起始物的循环反应系统；糖有氧氧化是糖分解生成的 ATP 的主要方式；糖有氧氧化的调节；巴斯德效应。（四）磷酸戊糖途径 磷酸戊糖途径的反应过程；磷酸戊糖途径的调节；磷酸戊糖途径的生理意义。（五）糖原的合成与分解 糖原的合成代谢、糖原的分解代谢、糖原合成与分解的调节、糖原累积症是由先天性酶缺陷所致。（六）糖异生 糖异生途径；糖异生的调节；糖异生的生理意义；乳酸循环。（七）葡萄糖的其他代谢产物 醣醛酸途径生成葡糖醛酸；多元醇途径生成木糖醇、山梨醇等；2，3-二磷酸甘油酸旁路调节血红蛋白运氧。（八）血糖及其调节 血糖的来和去路；血糖水平的平衡主要受激素的调节；糖代谢障碍导致血糖水平异常；高糖刺激产生损伤细胞的生物学效应。第七章 脂类代谢 【 目的要求】 掌握：脂肪动员；脂酸的 β-氧化；酮体的生成及利用；甘油磷脂的组成、分类及降解；胆固醇的转化；血脂、血浆脂蛋白的分类、组成及功能。熟悉：脂类的消化和吸收；甘油三酯的合成代谢；脂酸的合成代谢；甘油磷脂的合成；胆固醇的合成；载脂蛋白及血浆脂蛋白的代谢。了解：不饱和脂酸的命名及分类；脂酸的其他氧化方式；脂酸、酮体及胆固醇合成的调节；脂酸碳链的延长；不饱和脂酸的合成；多不饱和脂酸的重要衍生物；鞘磷脂的代谢；血浆脂蛋白代谢异常。【 教学内容】（一）脂质的构成、功能及分析p 脂质是种类繁多、结构复杂的一类大分子物质；脂质具有多种复杂的生物学功能；脂质组分的复杂性决定了脂质分析p 技术的复杂性。（二）脂类的消化和吸收 胆汁酸盐协助脂质消化酶消化脂质；吸收的脂质经再合成进入血循环；脂质消化吸收在维持机体脂质平衡中具有重要作用。（三）甘油三酯代谢 甘油三酯的合成代谢；甘油三酯的分解代谢：脂肪动员，脂酸的 β-氧化，脂酸的其他氧化方式，酮体的生成及利用；脂酸的合成代谢；多不饱和脂酸的重要衍生物。（四）磷脂代谢 磷脂酸是甘油磷脂合成的重要中间物；甘油磷脂由磷脂酶催化降解；鞘氨醇是神经鞘磷脂合成的重要中间产物；神经鞘磷脂在神经鞘磷脂酶催化下降解。（五）胆固醇代谢 体内胆固醇来自食物和内性合成；胆固醇的转化。（六）血浆脂蛋白代谢 血脂、血浆脂蛋白的分类、组成及结构；载脂蛋白；血浆脂蛋白代谢；血浆脂蛋白代谢异常。第八章 生物氧化 【 目的要求】 掌握：呼吸链的组成、排列顺序；氧化磷酸化偶联部位。熟悉：氧化磷酸化偶联机制；影响氧化磷酸化的因素；ATP 与高能化合物；胞液中 NADH 的氧化。了解：腺苷酸转运蛋白；线粒体蛋白质的跨膜转运；其他氧化体系。【 教学内容】（一）氧化呼吸链是由具有电子传递功能的复合体组成 氧化呼吸链由 4 种具有传递电子能力的复合体组成；NADH 和 FADH 2 是氧化呼吸链的电子供体。（二）氧化磷酸化将氧化呼吸链释能与 ADP 磷酸化偶联生成 ATP 氧化磷酸化偶联部位、偶联机制；影响氧化磷酸化的因素；ATP 在能量代谢中起核心作用。（三）氧化磷酸化的影响因素 体内能量状态可调节氧化磷酸化速率；抑制剂可阻止氧化磷酸化过程；甲状腺素可促进氧化磷酸化和产热；线粒体 DNA 突变可影响氧化磷酸化功能；线粒体的内膜选择性协调转运氧化磷酸化相关代谢物。（四）其他氧化与抗氧化体系 需氧脱氢酶和氧化酶；过氧化物酶体中的酶类；超氧物歧化酶；微粒体中的酶类。第九章 氨基酸代谢 【 目的要求】 掌握：氨基酸代谢概况；必需氨基酸的概念、种类；氨基酸脱氨基作用和 α-酮酸代谢；体内氨的来、转运，尿素的生成；一碳单位的代谢；含硫氨基酸的代谢。熟悉：蛋白质的营养作用；蛋白质的腐败作用；高血氨、氨中毒；氨基酸的脱羧基作用；芳香族氨基酸的代谢。了解：蛋白质的消化、氨基酸的吸收；体内蛋白质的的转换更新；尿素合成的调节；支链氨基酸的代谢。【 教学内容】（一）蛋白质的生理功能和营养价值 蛋白质营养的重要性；蛋白质的需要量和营养价值：氮平衡、生理需要量、蛋白质的营养价值。（二）蛋白质的消化、吸收与腐败 蛋白质的消化；氨基酸的吸收；蛋白质的腐败作用。（三）氨基酸的一般代谢 体内蛋白质的转换更新；氨基酸代谢概况；氨基酸的脱氨基作用（转氨基作用、L-谷氨酸氧化脱氨基作用、嘌呤核苷酸循环）；α-酮酸的代谢。（四）氨的代谢 体内氨的来；氨的转运；尿素的生成：肝是尿素合成的主要器官、尿素合成的鸟氨酸循环学说、鸟氨酸循环的详细步骤、尿素合成的调节、高血氨症和氨中毒。（五）个别氨基酸的代谢 氨基酸的脱羧基作用；一碳单位的代谢：一碳单位与四氢叶酸、一碳单位与氨基酸代谢、一碳单位的相互转变、一碳单位的生理功能；含硫氨基酸的代谢：甲硫氨酸的代谢、半胱氨酸与胱氨酸的代谢；芳香族氨基酸的代谢：苯丙氨酸和酪氨酸的代谢、色氨酸的代谢第 9 页 共 9 页