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第一节 酶的概念及特点一、酶的定义：由生物体活细胞产生，在细胞内外均有由生物体活细胞产生，在细胞内外均有催化活性并且有高度专一性的蛋白质。催化活性并且有高度专一性的蛋白质。酶的化学本质：多数酶是蛋白质,核酶是核酸。第1页/共82页酶促反应：酶催化的生物化学反应。底物（S）：在酶的催化下，发生化学变化的 物质。产物（P）:反应后生成的物质。第2页/共82页二、酶的催化特点与一般催化剂的相同点用量少反应前后不变降低活化能缩短时间活化能：在一定温度下1mol底物全部进入活化态所需要的自由能，单位为kJ/mol.第3页/共82页催化非催化第4页/共82页l 酶的催化特点 P82 1.高效性2.专一性4.可调控性3.反应条件温和（易变性）5.需要辅助因子第5页/共82页酶与一般催化剂催化效率的比较底物底物 催化剂催化剂 反应温度反应温度 反应速度常数反应速度常数尿素尿素 H+62 7.4 10-7 脲酶脲酶 21 5.0 106过氧化氢过氧化氢 Fe 2+22 56 过氧化氢酶过氧化氢酶 22 3.5 107 与普通催化剂相比提高1071013第6页/共82页 绝对专一性结构专一性 键专一性 相对专一性 基团专一性 光学专一性立体异构专一性 几何专一性2.专一性指酶对底物及其催化的反应有严格的选择性第7页/共82页三、酶的化学组成酶蛋白 蛋白质部分+非蛋白质部分+辅助因子=全酶（有活性）结合酶单纯酶 酶qq酶蛋白酶蛋白-决定反应的专一性决定反应的专一性qq辅助因子辅助因子-决定反应的类型决定反应的类型根据化学组成，酶可分为酶蛋白 结合酶单纯酶酶蛋白 结合酶单纯酶 结合酶简单蛋白酶第8页/共82页单体酶：一个活性中心，一条肽链组成；寡聚酶：由两个或多个相同或不相同的亚 基组成；多酶复合体：多种酶相互嵌合，催化连续反应的体系。酶2酶3酶1酶4酶6酶5（一）、根据酶蛋白的特点和分子大小分类：第9页/共82页根据辅助因子与酶蛋白结合的牢固程度来分：辅酶：非共价键 疏松 可去除辅基：共价键 紧密 不可去除辅助因子小分子有机化合物（二）辅助因子金属离子第10页/共82页第二节 酶的分类与命名一、酶的命名二、酶的分类三、酶的标码第11页/共82页一、酶的命名：习惯命名；系统命名第二节 酶的分类与命名习惯命名：1、以底物命名：如脂酶、淀粉酶2、以作用性质命名：如水解酶、氧化酶1、2混合命名：如多酚氧化酶、苯丙氨酸转氨酶有时附加来源命名：如木瓜蛋白酶第12页/共82页2 2、系统命名原则 底物1 1：底物2 2 反应性质 酶乳酸 +NAD+丙酮酸 +NADH+H+命名 乳酸：NAD+氧化还原酶 乳酸脱氢酶第13页/共82页二、酶的分类按酶所催化的反应类型，可分为：1 氧化还原酶类氧化还原酶类2 转移酶类转移酶类3 水解酶类水解酶类4 裂合酶类裂合酶类5 异构酶类异构酶类6 连接酶类连接酶类 第14页/共82页三、酶的标码：以上为大类，大类下为亚类，亚类下有亚亚类，最后是编号。因此，每一种酶的标码都包括4个数字。在其前冠以EC。如乳酸脱氢酶（）。每一种酶有一个编号,如乙醇脱氢酶 EC 1.1.1.27 大类 亚类 亚亚类 序号第15页/共82页表示乳酸脱氢酶在此亚亚类中的顺序号EC 1.1.1.27 酶学委员会 表示第一大类，即氧化还原酶。表示第一亚类，被氧化基团为CHOH表示第一亚亚类，氢受体为NAD+乳酸脱氢酶的系统分类编号第16页/共82页第三节 酶的作用机理一、酶的活性中心一、酶的活性中心二、酶与底物分子的结合二、酶与底物分子的结合三、影响酶催化效率的因素三、影响酶催化效率的因素四、酶的催化机理四、酶的催化机理第17页/共82页酶的结构酶的结构必需基团必需基团其它部分其它部分活性中心活性中心活性中心以外的必需基团活性中心以外的必需基团催化部位催化部位结合部位结合部位与酶活性有关的基团，如用化学方法改变它，则酶失去活性，这些基团称为必需基团酶分子中直接与底物结合并催化底物发生化学反应的区域称为酶的活性中心或活性部位专一性专一性反应类型反应类型一、酶的活性中心一、酶的活性中心第18页/共82页1.活性中心在酶分子中只占相当小的部分2.酶的活性中心具有三维空间结构3.组成活性中心的氨基酸残基的侧链在一级结构上可能相距很远或位于不同的肽链，但因肽链盘绕折叠，共聚在一起。4.酶的活性中心与底物形状不是正好互补的活性中心的特点：第19页/共82页活性中心的特点：5.酶分子表面的一个裂缝（凹穴）。6.底物通过次级键与酶分子结合（氢键、离子键、范德华力、疏水相互作用）7.酶活性中心具有柔性或可运动性。8.活性中心出现频率最高的功能氨基酸残基的侧链基团是：His的咪唑基，Ser的OH基，Cys的SH基，Asp和Glu的COOH基。第20页/共82页二、酶与底物分子的结合二、酶与底物分子的结合酶的专一性与锁钥学说及诱导酶的专一性与锁钥学说及诱导契合学说契合学说酶的高效性与中间产物学说酶的高效性与中间产物学说第21页/共82页结构专一性结构专一性绝对专一性绝对专一性相对专一性相对专一性键专一性键专一性基团专一性基团专一性立体异构专一性立体异构专一性旋光异构专一性旋光异构专一性几何异构专一性几何异构专一性二、酶与底物分子的结合二、酶与底物分子的结合酶的专一性第22页/共82页锁钥学说（刚性）诱导契合学说（柔性）二、酶与底物分子的结合二、酶与底物分子的结合酶的专一性假说：第23页/共82页（1 1）锁钥学说：）锁钥学说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样第24页/共82页（2 2）诱导契合学说）诱导契合学说该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状形成了互补形状.第25页/共82页一、酶的催化作用与分子的活化能：2、酶促反应降低活化能酶的高效性与中间产物学说酶的高效性与中间产物学说活化分子：具有超过能阀能量，能在分子碰撞中发生化学反应的分子1 1、活化能：分子由常态转变成活化态所需的能量第26页/共82页酶催化作用的本质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力酶催化作用的本质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力(如氢键如氢键,离离子键和疏水键等子键和疏水键等)的作用，形成的作用，形成E-SE-S反应中间物。反应中间物。其结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和降低过渡态其结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和降低过渡态活化能作用。活化能作用。酶的高效性与中间产物学说酶的高效性与中间产物学说第27页/共82页E+SP+EES能量水平反应过程 G E1 E2酶（酶（E E）与底物（与底物（S S）结合结合生成不稳定的中间物生成不稳定的中间物（ESES），），再分解成产物再分解成产物（P P）并释放出酶，使反并释放出酶，使反应沿一个低活化能的途径应沿一个低活化能的途径进行，降低反应所需活化进行，降低反应所需活化能，所以能加快反应速度能，所以能加快反应速度二、中间产物学说：1913年提出，(见P92)E+SESE+P第28页/共82页第五节 酶的作用机理二、中间产物学说：在此基础上又提出过渡态学说。E +S ES ES*EP P +E(酶）（底物）（酶-底物中间物)（过渡态）(酶-产物中间物）（产物）1、E与S首先形成中间复合物（ES）2、E中的功能基团正确定位使S分子的敏感键在活化能低的情况下发生反应，使S分子发生形变，形成活化底物（S*）-酶复合物（过渡态ES*）第29页/共82页3 3、ESES*中S S*的旧键断裂、新键形成而转化为EPEP。4 4、EPEP最后分解释放出E E和P P。第五节 酶的作用机理酶的中间产物学说，将1步需能较高的反应变为4步走，降低反应的活化能,大大加快了反应速度。中间产物学说因观察到ES的存在而得到支持第30页/共82页 在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效浓有效浓度大大增加度大大增加，有利于提高反应速度；，有利于提高反应速度；另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。点。1、邻近与定向效应：研究表明，在生理条件下，溶液中底物浓度一般很低（0.001mol/L），而在活性中心测得的底物浓度可达100mol/L。高出10万倍。底物浓度越高反应速度越快。三、影响酶催化效率的因素三、影响酶催化效率的因素第31页/共82页三、影响酶催化效率的因素三、影响酶催化效率的因素1.1.定向效应定向效应2 2、底物分子的形变与诱导契合、底物分子的形变与诱导契合3 3、酸碱催化、酸碱催化4 4、共价催化、共价催化5 5、微环境的影响、微环境的影响6 6、金属离子催化、金属离子催化7 7、协同催化、协同催化第32页/共82页小结：小结：在酶分子的活性中心，由于酶与底物的邻近、定向，底物诱导酶的构象改变，两者契合成中间产物（ES），随之底物变形，形成过渡态（ESES*）并通过亲核、亲电催化，酸、碱催化等方式进行多元催化，进而转化为酶-产物中间物（EPEP）最后释放出产物和酶。上述每一步反应所需的活化能都很低，因此，酶促反应能迅速进行。第四节 酶的作用机理第33页/共82页一、底物浓度对酶促反应速度的影响二、酶浓度对酶促反应速度的影响三、温度对酶促反应速度的影响四、pH对酶促反应速度的影响五、激活剂对酶促反应速度的影响六、抑制剂对酶促反应速度的影响第四节 影响酶促反应速度的因素第34页/共82页一、底物浓度（S S）对酶反应速度（V）的影响：1、SS与V的关系：用 SS对V作图，得到一矩形双曲线。第五节 影响酶促反应速度的因素第35页/共82页当 SS很低时，V随 SS呈直线上升，表现为一级反应。当 SS增加到足够大时，V几乎恒定，趋向于极限，表现为零级反应。第五节影响酶促反应速度的因素曲线表明，当S增加到一定数值后，酶作用出现了饱和状态，这可用中间产物学说加以说明。此时若要增加V，则应增加酶浓度。2、SS与V关系的解释：第36页/共82页3 3、米氏方程：1913 1913年，MichaelisMichaelis和MentenMenten应用中间产物学说推导出 SS与V之间的数学表达式，称为米-曼方程（简称米氏方程）V Vmax max SS V=V=K Km m+S+S其中：V V酶促反应速度；V Vmaxmax酶完全被底物饱和时的最大反应速度；S S 底物浓度；K Km m米氏常数第四节影响酶促反应速度的因素第37页/共82页4 4、米氏常数（KmKm）：当V=1/2 Vmax V=1/2 Vmax 时，V Vmax max V Vmax max S 1 S S 1 S =即：=2 2 K Km m+S 2 K+S 2 Km m+S+S 2 S=K 2 S=Km m+S +S 即：Km=SKm=S KmKm的涵义是：酶促反应速度达到最大反应速的涵义是：酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度度一半时的底物浓度。KmKm的单位为浓度单位，一般用mol/L mol/L 或 mmol/Lmmol/L表示第四节 影响酶促反应速度的因素第38页/共82页5 5、KmKm值的意义：酶学研究中一个极重要的数据（1 1）KmKm值是酶的特征常数之一值是酶的特征常数之一。不同酶有不同KmKm值，一个酶对一个底物有一定的KmKm值，当一个酶有多个底物时则每一个底物的KmKm值也不相同，其中KmKm值最小的底物为酶的最适底物第四节 影响酶促反应速度的因素第39页/共82页（2 2）KmKm值可用于判断酶与底物亲和力的大小，KmKm愈大，说明酶与底物的亲和力弱，KmKm愈小，说明酶与底物的亲和力愈强。第四节 影响酶促反应速度的因素（1）Km值是酶的特征常数之一第40页/共82页第四节 影响酶促反应速度的因素5 5、KmKm值的意义（3）Km的大小近似地反映了酶与底物结合亲和力大小。Km越小，酶与底物亲和力越大。（5）.Km可以帮助推测某一代谢反应的方向和途径。（4）用已知Km值带入米氏方程计算任意S 时的V，或任何V下的S（补充）。第41页/共82页第四节 影响酶促反应速度的因素Km值意义的总结：1.Km的物理意义：酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度2.Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。不同酶或同一种酶催化不同底物时Km值各不相同。第42页/共82页二、E E浓度影响 三、温度影响 四、pHpH影响 （直线关系）（单峰曲线）（单峰曲线）第四节 影响酶促反应速度的因素第43页/共82页第四节 影响酶促反应速度的因素 无机离子：如 ClCl-、BrBr-、K K+、MgMg2+2+等分类 小分子有机物 ：如抗坏血酸、半胱氨酸 生物大分子：如蛋白激酶五、激活剂的影响：（P P105105）激活剂：能提高酶活性、加速酶促反应进行的物质。1.作为酶的辅因子2.在酶与底物的结合中起桥梁作用使酶中被氧化的二硫键还原成巯基,稳定酶的构象使无活性的酶原被激活的蛋白酶第44页/共82页第四节 影响酶促反应速度的因素 酶的抑制作用：不引起酶的变性，但可使酶活力下降或丧失的作用。六、抑制剂的影响：（P106）抑制剂：是指能使酶的必需基团的化学性质改变而降低酶的催化活性，甚至使酶催化活性完全丧失的物质第45页/共82页抑制剂有抑制剂有选择性，蛋白质变性剂没有选择性。蛋白质变性剂没有选择性。第四节 影响酶促反应速度的因素六、抑制剂的影响：（P106）变性作用：酶蛋白变性而引起的酶活性丧失，又称失活作用。第46页/共82页第四节 影响酶促反应速度的因素六、抑制剂的影响：（P P106106）分类可逆抑制不可逆抑制竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制第47页/共82页1 1、不可逆抑制作用：第四节 影响酶促反应速度的因素（1）定义：抑制剂通过共价键牢固结合到酶分子上而使酶活性丧失，不能用透析或超滤的方法除去抑制剂而恢复酶活性第48页/共82页（1 1）定义：抑制剂与酶以非共价键非共价键方式结合，用透析、超滤等方法可除去抑制剂而恢复酶活性第四节 影响酶促反应速度的因素2、可逆抑制作用：（2）类型：竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制第49页/共82页 竞争性抑制：抑制剂的分子结构与底物的分子结构非常相似，能与底物分子竞争与酶分子活性中心部位以非共价键结合，从而减少底物与酶分子的有效结合而降低酶的活力第四节 影响酶促反应速度的因素第50页/共82页竞争性抑制的特点：第四节 影响酶促反应速度的因素A.抑制剂I在化学结构上与底物S相似B加大底物浓度，可使抑制作用减弱甚至消除。C竞争性抑制剂作用不影响酶促反应的最大速度Vmax，而使Km值变大第51页/共82页非竞争性抑制：酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导至酶活性下降。由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合，所以称为非竞争性抑制剂。加大 SS不能缓解抑制。第四节 影响酶促反应速度的因素第52页/共82页反竞争性反竞争性抑抑制作用制作用 抑制剂不能与游离酶分子结合，只能与酶与底物形成的中间产物ES结合形成EIS，但EIS不能转变成产物第53页/共82页反竞争性反竞争性抑抑制作用制作用反竞争性抑制剂存在下，Km、Vmax都变小。km减少，酶对底物亲和力增加，最大反应速度减少，也无法通过改变底物浓度而改变抑制剂的影响。第54页/共82页一、别构酶（变构酶）一、别构酶（变构酶）二、同工酶二、同工酶第五节 几种重要的调节酶三、酶原及酶原的激活三、酶原及酶原的激活四、共价修饰调节酶第55页/共82页一、别构酶（变构酶）：一、别构酶（变构酶）：1 1、别构酶的概念、别构酶的概念2 2、别构酶的结构特点、别构酶的结构特点3 3、别构效应、别构效应5 5、别构酶活性调节机理、别构酶活性调节机理第五节 几种重要的调节酶4 4、别构酶的动力学6、别构酶举例第56页/共82页一、别构酶（变构酶）：一、别构酶（变构酶）：1 1、概念：酶分子中既有、概念：酶分子中既有活性中心活性中心又又有有别构中心别构中心的酶称为别构酶的酶称为别构酶,也叫变也叫变构酶。是一类重要的调节酶。构酶。是一类重要的调节酶。第57页/共82页一、别构酶（变构酶）：一、别构酶（变构酶）：2 2、别构酶的结构特点：、别构酶的结构特点：活性中心：与底物结合，催化底物反应活性中心：与底物结合，催化底物反应别构中心：与调节物结合，调节反应速度别构中心：与调节物结合，调节反应速度（调节中心）（调节中心）第58页/共82页一、别构酶（变构酶）：一、别构酶（变构酶）：2 2、别构酶的结构特点：、别构酶的结构特点：活性中心：活性中心：别构中心：别构中心：（催化亚基或催化部位）（调节亚基或调节部位）第59页/共82页一、别构酶（变构酶）：一、别构酶（变构酶）：2 2、别构酶的结构特点：、别构酶的结构特点：l变构酶为寡聚酶，含有两个以上的亚基。l变构酶的活性中心和别构中心也可能在同一亚基上变构酶为寡聚酶第60页/共82页一、别构酶（变构酶）：一、别构酶（变构酶）：3 3、别构效应：、别构效应：当调节物与酶分子中的别构中心当调节物与酶分子中的别构中心结合后，诱导出或稳定住酶分子的某结合后，诱导出或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性中心对底物的结合种构象，使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的与催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度及代谢过程，这种通过构象反应速度及代谢过程，这种通过构象变化产生的协同效应称为变化产生的协同效应称为别构效应别构效应第61页/共82页一、别构酶（变构酶）：一、别构酶（变构酶）：3 3、别构效应：、别构效应：当调节物与别构中心结合后，可引当调节物与别构中心结合后，可引起酶分子构象变化，导致酶活性变化起酶分子构象变化，导致酶活性变化别构调节：别构调节：通过别构效应调节酶活性的方式称通过别构效应调节酶活性的方式称为酶的别构调节为酶的别构调节第62页/共82页正效应物或别构激活剂：正效应物或别构激活剂：与酶结合后使酶活性增加与酶结合后使酶活性增加负效应物或别构抑制剂：负效应物或别构抑制剂：与酶结合后使酶活性降低与酶结合后使酶活性降低3 3、别构效应：、别构效应：效应物：引起别构效应的物质效应物：引起别构效应的物质（调节物）效应物一般是酶作用的底物、或产物第63页/共82页vS别构酶的S形曲线别构酶米氏酶4.别构酶的动力学S1 S2第64页/共82页别构酶协同效应的差异？氧饱和度 位点被饱和90%时的底物浓度Rs=81 位点被饱和10%时的底物浓度1 n第65页/共82页加激活剂加抑制剂不加K系统别构酶加抑制剂加激活剂不加V系统别构酶K系统：改变底物的K0.5而不改变反应Vmax的效应物V系统：改变底物的VmaxVmax 而不改变反应K0.5的效应物第66页/共82页5 5、别构酶活性调节机理、别构酶活性调节机理别构酶的亚基有两种构象状态别构酶的亚基有两种构象状态R_relaxed stateR_relaxed stateT_tensed stateT_tensed stateR R态态:松弛态松弛态,与底物亲和力大与底物亲和力大T T态态:紧张态紧张态,与底物亲和力小与底物亲和力小R R态态T T态态第67页/共82页5、别构酶调节酶活性的机理l 协同模型或齐变模型所有亚基构象变化是同时的，齐步发生；没有RT构象；l 顺序模型或序变模型所有亚基构象依次地，逐步地变化；有RT构象；第68页/共82页 协同性配体结合的模型1、齐变模型（协同模型、对称模型或WMC模型）要点别构酶分子中的亚基以旋转对称方式排列；每个亚基对每种配体（底物或调节物）只有一个结合位点。整个酶分子以两种构象存在，分别是松弛型（R型）和紧密型(T型)，R 型有利于与底物或调节物结合，T型不利于与底物或调节物结合同一酶分子中，不存在构象杂合体（RT型），它的亚基要么都以R型存在，要么都以T型存在。两种构象状态间的转变，对每个亚基来说，都是同时、齐步发生的。当底物不存在时，绝大多数酶分子均为T型，加入底物后，T型各亚基齐步向R型转变，且对称性保持不变。转变为R型后加大了对底物的亲和性第69页/共82页 序变模型（或渐变模型或KNF模型）别构酶的亚基只有两种构象状态，R型和T型，其中R型为“开”的构象，有利于与底物或调节物结合，T型为“关”的构象，不利于与底物或调节物结合。当底物或调节物不存在时，别构酶只以一种构象存在，即T构象当底物与一个亚基结合时，此亚基构象发生变化，并使邻近的亚基易于发生同样的构象变化，当第二个底物与第二个亚基结合后，又导致第三个亚基易于发生同样的变化，如此顺序传递下去，直到最后一个亚基发生类似的够象变化。即同一酶分子中，各亚基从T向R转变是逐个依次进行的。一个亚基与底物结合引起的构象变化，会增强或减弱同一酶分子中其余亚基对底物的亲和力，即可为正协同效应也可为负协同效应。第70页/共82页（1）天冬氨酸转氨甲酰酶是一个别构酶.催化如下反应：（2）ATCase结构：由12个亚基组成，其中6亚基个形成2个三聚体叫催化亚基（用C3表示），分上、下两层排列；6个形成3个二聚体叫调节亚基（用R2表示），位于中间，并把两个催化亚基连接起来。（3）CTP是该酶的别构抑制剂;抑制机制是在不影响酶促反应的Vmax的情况下，通过降低酶与底物的亲和力来抑制酶的活性；ATP是该酶的别构激活剂.ATP可增强酶与底物的亲和力，也不影响酶促反应的Vmax。ATP与CTP相互竞争与酶调节部位结合，高浓度的ATP会阻止CTP对酶的抑制作用.UMPUTPCTP,天冬氨酸氨甲酰磷酸氨甲酰天冬氨酸ATCase（）Zn2+6、别构酶举例天冬氨酸转氨甲酰酶(ATCase)第71页/共82页 有机体内能催化相同的化学有机体内能催化相同的化学反应，但其酶蛋白的反应，但其酶蛋白的分子结构分子结构及及性质性质却有所不同的一组酶。却有所不同的一组酶。二、同工酶：二、同工酶：1 1、定义：、定义：第五节 几种重要的调节酶第72页/共82页遗传分析：基因标记、分类依据疾病诊断指标：染病后同工酶也变化代谢调控：环境影响同工酶，如低温下植物可以不同的同工酶适应。二、同工酶：二、同工酶：2、应用：第五节 几种重要的调节酶第73页/共82页1 1、定义：、定义：三、酶原及酶原的激活：三、酶原及酶原的激活：酶原：无活性的酶的前体称为酶原酶原：无活性的酶的前体称为酶原酶原激活：酶原在一定条件下被修酶原激活：酶原在一定条件下被修饰转变成有活性的酶的过程称酶原饰转变成有活性的酶的过程称酶原的激活的激活第74页/共82页三、酶原及酶原的激活：三、酶原及酶原的激活：正确的分子构象和活性中心活性中心形成的过程胰蛋白酶原的激活酶原激活是生物体的一种调节机制2、酶原激活的实质：3、酶原激活的实例：第75页/共82页四、共价修饰调节酶1、共价修饰定义：P1192、常见类型l磷酸化与脱磷酸化（最常见）l乙酰化和脱乙酰化l甲基化和脱甲基化l腺苷化和脱腺苷化lSHSH与S SS S互变第76页/共82页重要知识点重要知识点一般知识一般知识作用机理作用机理*酶促动力学酶促动力学*酶的概念酶的概念分类分类催化特点催化特点组成组成高效性机理高效性机理酶活性中心酶活性中心专一性机理专一性机理命名命名酶浓度酶浓度抑制剂抑制剂激活剂激活剂温度温度PH底物浓度底物浓度重要酶重要酶第77页/共82页思考题：1、影响酶促反应速度的因素有哪些？第三章 酶化学2、何为米氏常数？它的意义是什么？3、NAD+NADP+是何种维生素的衍生物？作为何种酶的辅酶？在催化反应中起什么作用？酶浓度、底物浓度、温度、PH值、激活剂与抑制剂酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度；1、是酶的特征常数2、可粗略反映酶对底物的亲和力3、计算4、判断反应方向烟酸（维生素PP），脱氢酶，传递H的作用第78页/共82页一、填空题：1、高温使酶失活是由于（）所致。2、NAD及NADP在催化反应中的作用是（）。3、淀粉酶属于EC分类中的（）酶类。4、竞争性抑制作用可通过（）缓解抑制。5、Km愈小的酶与底物的亲和力（）。6、别构酶分子中既有（）又有别构中心。第三章 酶化学第79页/共82页二、判断题：1、酶蛋白和辅因子只要有其中之一就有催化活性。2、同工酶是一组结构和功能相同的酶。3 3、HisHis的咪唑基可作为酸碱催化基团和亲核基团4 4、形成中间产物可降低反应所需的活化能。5、诱导契合学说可以解释酶的高效性。6、FADFAD接受H H的作用部位是分子中的异咯嗪环。7 7、Fe 2+作为辅因子在反应中的作用是传递电子。8 8、PLPPLP（磷酸吡哆醛）的作用是转移羧基。9 9、寡聚酶是由几种酶组成的复合体。第三章 酶化学第80页/共82页三、选择题1 1、已知某酶的KmKm值为-1-1，此酶催化反应速度达到最大反应速度8080时底物的浓度应为多少？A A、0.2 mol.L0.2 mol.L-1-1 B B、0.4 mol.L0.4 mol.L-1-1 C C、0.1 mol.L0.1 mol.L-1-1 D D、0.05 mol.L0.05 mol.L-1-12 2、酶催化底物反应时将产生下列哪一种能量效应：A A、提高产物能量水平 B B、降低反应物的自由能 C C、降低反应的能量水平 D D、降低反应所需活化能3 3、丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用，按抑制类型应属于 A A、反馈抑制 B B、非竞争性抑制 C C、竞争性抑制 D D、底物抑制 4 4、下列关于酶特性的叙述哪个是错误的？A A、催化效率高 B B、专一性强 C C、作用条件温和 D D、都有辅因子参与催化反应第三章 酶化学第81页/共82页感谢您的观看！第82页/共82页