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    生物化学知识点总结精简版22250.pdf

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    生物化学知识点总结精简版22250.pdf

    实用文档.生物化学知识点总结 第一章 蛋白质化学 1、氨基酸的分类:记住:20种蛋白质氨基酸的结构式,三字母符号。例题:1、请写出下列物质的结构式:赖氨酸,组氨酸,谷氨酰胺。2、写出下列缩写符号的中文名称:Ala Glu Asp Cys 3、是非题:1)天然氨基酸都有一个不对称碳原子。2)自然界的蛋白质和多肽类物质均由L氨基酸组成。2、氨基酸的酸碱性质 3、氨基酸的等电点(pI):使氨基酸处于净电荷为零时的pH。4、紫外光谱性质:三种氨基酸具有紫外吸收性质。最大吸收波长:酪氨酸275nm;苯丙氨酸257nm;色氨酸280nm。一般考选择题或填空题。5、化学反应:与氨基的反应:6、蛋白质的结构层次 一级(10)结构(primary structure):指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。二级(20)结构(secondary structure):指多肽链借助氢键排列成一些规则片断,螺旋,-折叠,-转角及无规则卷曲。超二级结构:在球状蛋白质中,若干相邻的二级结构单元如-螺旋,-折叠,-转角组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体,并充当三级结构的构件,基本组合有:,。结构域:结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成实用文档.三级结构的局部折叠区,它是一个相对独立的紧密球状实体 7、维持蛋白质各级结构的作用力:一级结构:肽键 二,三,四级结构:氢键,范德华力,疏水作用力,离子键和二硫键。胰蛋白酶:Lys和Arg羧基所参加的反应 糜蛋白酶:Phe,Tyr,Trp羧基端肽键。梭菌蛋白酶:Arg的羧基端 溴化氰:只断裂Met的羧基形成的肽键。波耳效应:当H+离子浓度增加时,pH值下降,氧饱和度右移,这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应(Bohr效应)。第二章 核酸化学 1、核苷酸:四种碱基的结构式,四种核苷酸的结构式,四种脱氧核苷酸的结构式,假尿嘧啶核苷酸的结构式,环腺苷酸的结构式。2、核酸的一级结构:核苷酸是核酸的基本结构单位。核苷酸以磷酸二酯键连接。例题:核酸的基本结构单位是 。3、DNA的二级结构:双螺旋 Watson双螺旋的结构特点,双螺旋类型,双螺旋的维持力 4、tRNA的二级结构和三级结构 二级结构:三叶草形结构 三级结构:倒L形。实用文档.5、原核生物和真核生物mRNA的区别 原核生物mRNA为多顺反子mRNA。真核生物mRNA具5端帽子和3端多聚腺苷酸结构,是单顺反子。6、限制性内切酶:在细菌中发现的,具有严格的碱基序列专一性,主要是降解外源的DNA一类酶。第三章 酶 1、酶的概念 经典概念:是一类由活细胞产生的,具有特殊催化能力,高度专一性的蛋白质。目前的定义:是生物体内一类具有催 化能力和特定空间构象的生物大分子。4、全酶酶蛋白辅助因子 5、酶的系统命名法 例题:写出下列反应酶的国际系统命名 6、酶的分类 1)氧化还原酶 2)转移酶 3)水解酶 4)裂合酶 5)异构酶 6)合成酶 7、酶活力的概念,酶活力单位,比活力,总活力 酶活力是指酶催化某一化学反应的能力。用一定条件下所催化的某一反应的速率来表示。酶活力单位:在一定条件下,一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量(unit,U)。8、酶的专一性假说:锁钥学说,诱导契合假说 9、酶的专一性分为结构专一性和立体异构专一性。10、酶的活性部位:酶分子中能和底物结合并起催化作用的空实用文档.间部位,分为结合部位和催化部位。11、米氏方程 米氏常数的意义:米氏常数Km是当酶的反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度,单位是浓度单位(mol/L)。Km是酶的一个特性常数,只与酶的性质有关。12、温度系数(Q10):反应提高10,其酶促反应速率与原来反应速率之比。13、酶的抑制作用:酶的必需基团受到某种物质影响发生改变,导致酶活性降低或丧失。可逆抑制作用:抑制剂与酶以非共价键结合,引起酶活性丧失或者降低,可以用物理化学方法除去抑制剂,使酶复活。分为三类:竞争性抑制作用 非竞争性抑制作用 反竞争性抑制作用 竞争性抑制作用:抑制剂(I)与底物(S)有相似的结构,它们竞争酶的活性部位,从而影响底物与酶的正常结合,使酶的活性降低,这种抑制作用可以通过增加底物浓度解除。非竞争性抑制作用:抑制剂与酶活性中心以外的部位结合,不妨碍酶与底物的结合,可以形成ESI复合物,这种复合物不能进一步转变为产物。这种抑制作用不能用增加底物的方式解除。反竞争性抑制作用:酶与底物结合后才能与抑制剂结合形成ESI复合物,这种复合物不能分解为产物,从而抑制了酶的活性。16、决定酶高效率的机制:邻近效应和定向效应;诱导契合;酸碱催化;共价催化;局部微环境的影响。17、酶的别构调节:酶分子的非催化部位与某些化合物可逆的实用文档.非共价结合,使酶发生构象的改变,进而改变酶活性状态,称为酶的别构调节。效应物:能使酶分子发生别构作用的物质,又分为正效应物和负效应物。第四章 维生素 1、维生素:是维持机体正常生命活动不可缺少的小分子有机物。分为脂溶性维生素和水溶性维生素 2、维生素A缺乏症:夜盲症 3、维生素D缺乏症:佝偻病 4、维生素B1:是TPP的前体;TPP是丙酮酸脱羧酶,乙酰乳酸合成酶,戊糖磷酸途径中转酮酶的辅酶。缺乏症是脚气病。5、维生素PP:是NAD,NADP的组成成分。6、维生素B2是FAD,FMN的组成成分 7、泛酸是辅酶A的组成成分 8、维生素B6是磷酸吡哆胺和磷酸吡哆醛的前体,这两种物质主要作为转氨酶和脱羧酶的辅酶 9、维生素B12的缺乏症:恶性贫血 10、叶酸:是四氢叶酸的前体,四氢叶酸是体内一碳单位的载体。11、硫辛酸作为丙酮酸脱氢酶系中的一个辅酶。第五章 糖代谢 1、糖酵解:发生场所,反应过程,酶,调控酶,限速反应,能量变化及生理意义 场所:细胞质 调控酶:己糖激酶,磷酸果糖激酶,丙酮酸激酶 净产生2个ATP 实用文档.2、三羧酸循环:场所,反应过程,酶,调控酶,能量产生,生理意义 产所:线粒体 调控酶:柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶和-酮戊二酸脱氢酶 能量产生:10个ATP 3、糖原合成和分解:场所和过程 4、糖异生:三个迂回措施 5、磷酸戊糖途径的生理意义 是细胞产生还原力(NADPH)的主要途径。是细胞内不同结构糖分子的重要来源,并为各种单糖的相互转变提供条件 6、乙醛酸途径中两个特有的酶:异柠檬酸裂合酶和苹果酸合酶 7、胰岛素,胰高血糖素,肾上腺素,糖皮质激素对血糖的作用。第六章 生物氧化 1、生物氧化的概念:是有机物在活细胞中进行氧化分解生成二氧化碳和水,并释放出能量的过程。2、呼吸链:在生物氧化过程中,基质脱下的氢经过一系列传递体传递,最后与氧结合生成水的电子传递系统,在具有线粒体的生物中,呼吸链分为NADH链和FADH2链两种。4、呼吸链的组成:NADH链:NADH辅酶Q还原酶,辅酶Q,辅酶Q细胞色素c还原酶,细胞色素c,细胞色素氧化酶。FADH2链:FADH2辅酶Q还原酶,辅酶Q,辅酶Q细胞色素c还原酶,细胞色素c,细胞色素氧化酶。实用文档.5、底物水平磷酸化:在代谢过程中,由于底物分子内部能量重新分布产生的高能磷酸键转移给ADP,产生ATP或GTP的反应。6、氧化磷酸化:电子在呼吸链传递过程中释放的能量,在ATP合成酶催化下,促使ADP生成ATP,这是氧化与磷酸化相偶联的反应,称为氧化磷酸化,是生物合成ATP的主要方式。7、氧化作用和磷酸化作用相偶联的部位 8、呼吸抑制剂阻断呼吸链的部位:计算当一对电子从NADH转移到细胞色素C的反应中,标准自由能的变化。(pH=7.0,250C,NAD/NADH+H+E0,=-0.32V,Cyt C Fe3+/Fe2+E0,=+0.235V)答案:G0nFE 223.062【0.235(0.32)】25.6 Kcal/mol 第七章 脂类代谢 -氧化:脂肪酸氧化从羧基端的位碳原子开始,每次分解出一个2碳片断,生成一个乙酰CoA的过程,是脂肪酸氧化的主要方式。1、脂肪酸的氧化分解氧化 1)脂肪酸的活化 部位:细胞质;酶:脂酰辅酶A合成酶 需要消耗1个ATP,2个高能磷酸键。不可逆反应。实用文档.2)长链脂肪酸的转运:脂酰肉碱转运机制 3)氧化 部位:线粒体 反应过程:脱氢,水化,脱氢,硫解 酶:脂酰辅酶A脱氢酶(FAD辅酶),烯酰辅酶A水合酶,3羟脂酰辅酶A脱氢酶(NAD+辅酶),硫解酶 能量产生:乙酰辅酶A进入TCA循环,NADH和FADH2进入呼吸链。-氧化过程 4步反应:脱氢,加水,脱氢,硫解 2、磷脂酶A1,磷脂酶A2,磷脂酶C,磷脂酶D的作用位点。3、酮体产生 酮体:是一类小分子有机物,脂肪酸分解代谢产生的特有中间产物,包括乙酰乙酸,羟丁酸,丙酮。产所:肝脏线粒体 原料:乙酰辅酶A 关键酶:羟甲基戊二酸单酰辅酶A合成酶 4、酮体的利用:解酮作用(ketolysis)由于肝内缺乏分解酮体所需要的硫激酶,酮体的分解须在肝外组织中进行(转硫酶的作用相当于硫激酶),最终转变成乙酰CoA进入三羧酸循环途径氧化供能。5、脂肪酸的合成 分为从头合成途径和延长途径 从头合成途径的产所:细胞质 原料:乙酰辅酶A 实用文档.乙酰辅酶A的转运:柠檬酸丙酮酸循环 酰基载体蛋白(ACP)的作用:脂肪酸合成酶系中的酰基载体。合成氢源:NADPH+H+第八章 氨基酸的代谢 1、氮的平衡:氮的总平衡;氮的正平衡;氮的负平衡 2、必需氨基酸:8种,缬氨酸,亮氨酸,异亮氨酸,苏氨酸,甲硫氨酸,苯丙氨酸,色氨酸,赖氨酸 3、氨基酸共同代谢途径 脱氨基作用:转氨,脱氨,联合脱氨 转氨作用的酶:转氨酶(辅酶是磷酸吡哆醛,维生素B6的衍生物)转氨作用的机制:乒乓机制 脱氨基作用的酶:L氨基酸氧化酶,谷氨酸脱氢酶(辅酶NAD+NADP+)联合脱氨基作用:以谷氨酸为中心的联合脱氨基作用,天冬氨酸的联合脱氨基作用 联合脱氨基作用:氨基酸与-酮戊二酸经转氨作用生成-酮酸和谷氨酸,后者经L-谷氨酸脱氢酶作用生成游离氨和-酮戊二酸的过程。是转氨基作用和L-谷氨酸氧化脱氨基作用联合反应。骨骼肌中氨基转运:葡萄糖丙氨酸循环 氨基的去路尿素循环 产所:线粒体和细胞质 限速酶:精氨酸代琥珀酸合成酶 尿素循环:是路生动物排氨的主要途径,氨基酸氧化时产实用文档.生的氨,在肝脏细胞线粒体和胞质中,经过谷氨酸,瓜氨酸,精胺琥珀酸,精氨酸,鸟氨酸循环,生成尿素的过程。氨基的脱羧反应:产物是一级胺,大部分一级胺有毒,少数作为生物活性物质。-氨基丁酸:抑制性神经递质 组胺:强烈的血管舒张剂,能增加毛细血管的通透性。5-羟色胺:脑内5-羟色胺可作为抑制性神经递质。在外周组织,5-羟色胺有收缩血管的作用 第九章 核酸代谢 1、核酸的降解:蛇毒磷酸二酯酶和牛脾磷酸二酯酶的作用位点 2、核苷酸的合成:从头合成途径和补救途径 从头途径中元素来源 3、DNA的生物合成 半保留复制:即新的双链DNA中,一股链来自模板,一股链为新合成的。复制子:基因组能独立进行复制的单位 半不连续复制:DNA双链在进行复制时,一条模板链35方向,复制链以5 3方向连续合成,另一条模板链3 5方向,复制链以5 3方向合成许多DNA片断,最后连成完整的链。冈崎片断:冈崎用电子显微镜看到了DNA复制过程中出现一些不连续片段,这些不连续片段只存在与DNA复制叉上其中的一股。后来就把这些不连续的片段称为冈崎片段。DNA连接酶(ligase)原核生物以NAD+为能量供体,为DNA连接酶提供能量。真核生物以ATP为能量供体,为DNA连接酶提供能量 拓扑异构酶:是一类可改变DNA拓扑性质 的酶。实用文档.解旋酶 通过ATP水解提供能量,使碱基对分开 大部分的解旋酶方向是沿着5 3方向 单链结合蛋白 和 引发酶 复制过程分为:起始,延伸,终止三个阶段 3、复制的终止 原核生物和真核生物DNA复制的区别 DNA的损伤修复 5、DNA指导的RNA聚合 RNA聚合酶活性特点:1)底物:4种NTP 2)模板:DNA双链中的一条链 3)合成方向:5 3 4)合成RNA链第一个核苷酸5有3个磷酸基 5)引物:无 6)外切酶作用:无 表1:E.coli RNA聚合酶各亚基的大小与功能:模板链:用于转录的DNA链。编码链:与模板链相对应的DNA链。例题:是非题:DNA复制时,前导链只需1个引物,后随链则需多个引物。是非题:原核生物的基因往往为断裂基因,因大多数基因都被内含子所分隔。第十章 蛋白质的生物合成 1、中心法则 2、遗传密码:起始密码:AUG 终止密码:UAA,UGA,UAG 特点:连续性,简并性,变偶性,通用性和变异性,纠错性 实用文档.核糖体的功能位点 1、P位:即肽酰结合位(peptidyl site),在延长成肽之后,肽酰tRNA占据的位置,肽链转位至此,延长继续。2、A位:即氨酰接受位(aminoacyl site),氨基酰tRNA就加入到A位上,延长成肽中,此位因接受肽酰基链,故名受位。3、E位:排出位(exit site)起始密码子和起始tRNA 真核生物的tRNAi携带的是甲硫氨酸;原核生物的tRNAi携带的是甲酰甲硫氨酸。延伸过程 3个步骤:1)进位:与第二个密码子相对应的氨酰tRNA结合到A位。消耗一个GTP 2)转肽:P位上的fMet羧基与A位氨基酸的氨基形成肽键。3)移位:核糖体移动,使氨酰tRNA和肽酰tRNA位置发生变化。消耗一个GTP.肽链合成的终止和释放 肽链合成结束后,肽链从核糖体上释放的过程。3个步骤:1)释放因子识别终止密码子,并与之结合。2)肽酰转移酶在P位点切断肽链和tRNA之间的键。3)多肽链,mRNA,tRNA和核糖体分开 翻译后的加工:翻译转运同步机制;翻译后转运机制 机体代谢调控的水平:分子,细胞,整体 基因表达调控:操纵子:原核生物基因表达的协调单位,由调控区(启动子和操纵基因)与信息区(结构基因)组成 实用文档.有关操纵子学说的论述,下列哪一项是正确的?A.操纵子调节系统是真核生物基因调控的主要方式 B.操纵子调节系统是原核生物基因调控的主要方式 C.诱导物与操纵基因结合起动转录 D.诱导物与启动子结合起动转录 酶原的激活:有些酶在细胞内合成和初分泌时,并不表现有催化活性,这种无活性状态的酶的前身物称为酶原。酶原在一定条件下,受某种因素的作用,酶原分子的部分肽键被水解,使分子结构发生改变,形成或暴露酶的活性中心,无活性的酶原转化成有活性的酶称酶原的激活。PCR:为聚合酶链式反应,是以DNA聚合酶在体外扩增DNA片断技术,经历DNA变性、退火、聚合酶催化DNA链的延伸等三个步骤周而复始的过程。实用文档.测定多肽链的数目 拆分多肽链 断开多肽链内的二硫键 测定每一肽链的氨基酸组成 鉴定多肽链的N-末端和C-末端 裂解多肽链为较小的肽段 测定各肽段的氨基酸序列 利用重叠肽重建完整多肽链的一级结构 确定二硫键的位置 实用文档.100 80 氧分压 氧饱和度 60 60 90 120 150 30 氧合曲线 血红蛋白氧合曲线 肌红蛋白氧合曲线 实用文档.实用文档.实用文档.实用文档.实用文档.实用文档.实用文档.实用文档.实用文档.转翻复逆转 RNA复制 蛋白

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