第6章蛋白质结构与功能的关系课件.ppt

第六章第六章 蛋白质结构与功能的关系蛋白质结构与功能的关系蛋白质分子具有多样的生物学功能，需要一定的蛋白质分子具有多样的生物学功能，需要一定的化学结构，还需要一定的空间构象化学结构，还需要一定的空间构象蛋白质功能的体现：蛋白质功能的体现：蛋白质分子与其他分子的相蛋白质分子与其他分子的相互作用互作用配体：与蛋白质可逆结合的分子配体：与蛋白质可逆结合的分子蛋白质与配体的结合在形状、大小、电荷、疏水蛋白质与配体的结合在形状、大小、电荷、疏水性是互补的性是互补的1、肌红蛋白、肌红蛋白2、血红蛋白、血红蛋白3、免疫球蛋白、免疫球蛋白4、肌动蛋白、肌动蛋白肌红蛋白肌红蛋白是是19571957年由年由John John KendrewKendrew 用用X X射线晶体射线晶体分析法测定的有三维结构的分析法测定的有三维结构的第一个蛋白质第一个蛋白质。典型的球形蛋白质，高度折叠成紧密结构，疏水典型的球形蛋白质，高度折叠成紧密结构，疏水氨基酸残基大部分埋藏在分子内部，极性残基在氨基酸残基大部分埋藏在分子内部，极性残基在表面。表面。肌红蛋白含有肌红蛋白含有153153个氨基酸残基，包含个氨基酸残基，包含8 8条条-螺旋。螺旋。由多肽的折叠形成的疏水空隙内是由多肽的折叠形成的疏水空隙内是血红素辅基血红素辅基，通过肽链上的通过肽链上的HisHis残基相连，它对肌红蛋白的生物残基相连，它对肌红蛋白的生物活性是必需的（与活性是必需的（与O O2 2结合）。结合）。8 8个个螺旋：螺旋：A-HA-H；最重要：最重要：F8HisF8His即即9393号组氨酸；号组氨酸；E7E7，6464号号HisHis153153个氨基酸与辅基血红素非共价连接个氨基酸与辅基血红素非共价连接F F螺旋的第螺旋的第8 8个氨基酸是整个多肽中的第个氨基酸是整个多肽中的第9393个氨基酸个氨基酸去掉血红素的辅基叫珠蛋白去掉血红素的辅基叫珠蛋白血红素血红素与与O O2 2结合，以结合，以2 2价铁作为与氧结合价铁作为与氧结合的部位（血红蛋白，肌红蛋白等）的部位（血红蛋白，肌红蛋白等）血蓝蛋白一价铜与氧结合血蓝蛋白一价铜与氧结合血红素（铁原卟啉血红素（铁原卟啉IXIX ）：）：原卟啉原卟啉IXIX与与FeFe2+2+络合，使血液显红色，络合，使血液显红色，血红素血红素还可用作细胞色素还可用作细胞色素c和过氧化氢和过氧化氢酶的辅基，酶的辅基，若与若与Mg2+Mg2+络合，则使络合，则使叶片呈绿色，叶片呈绿色，铁铁卟卟啉啉辅辅基基近侧近侧His93F8远侧远侧His64E7铁原铁原子可子可形成形成6 6 个个配位配位键键铁铁原子可形成铁铁原子可形成6 6 个配位键，个配位键，4 4个与卟啉环连接，个与卟啉环连接，一个与肽链连接，一个与氧分子连接一个与肽链连接，一个与氧分子连接一分子血红素携带一分子血红素携带1 1分子氧分子氧氧分子一个原子与铁连接，另一端与远侧氧分子一个原子与铁连接，另一端与远侧HisHis紧紧密接触密接触空间位阻空间位阻氧位于远侧氧位于远侧HisHis与与FeFe2+2+之间之间只有亚铁血红素才能结合氧（亚铁肌红蛋白）只有亚铁血红素才能结合氧（亚铁肌红蛋白）若不带氧则亚铁血红素第若不带氧则亚铁血红素第6 6位配位键空缺位配位键空缺但高铁血红素的第但高铁血红素的第6 6位配位键被水占据位配位键被水占据颜色改变，肉置久呈棕色颜色改变，肉置久呈棕色空间位空间位阻的存阻的存在给氧在给氧提供一提供一个合适个合适的结合的结合部位部位珠蛋白的作用：珠蛋白的作用：1 1、固定亚铁血红素、固定亚铁血红素F8 HisF8 His固定固定2 2、保护血红素免遭氧化、保护血红素免遭氧化蛋白质中其他部位的疏水环境阻止了极性互作蛋白质中其他部位的疏水环境阻止了极性互作3 3、为氧提供合适的结合部位、为氧提供合适的结合部位远侧远侧HisHis的空间位阻，降低了与的空间位阻，降低了与COCO的亲和力的亲和力游离的血红素与游离的血红素与COCO的亲和力比氧强的亲和力比氧强2500025000倍倍有了珠蛋白后只大有了珠蛋白后只大250250倍倍O O2 2的结合可改变肌红蛋白的构象的结合可改变肌红蛋白的构象结合前，结合前，FeFe2+2+距卟啉平面距卟啉平面0.0550.055nmnm，结合后，结合后，FeFe2+2+距卟啉平面只有距卟啉平面只有0.0260.026nmnm，即，即被被O O2 2又拉回到卟啉环平面又拉回到卟啉环平面由圆顶状变成平面状由圆顶状变成平面状若是多亚基的血红蛋白则会改变亚基与亚若是多亚基的血红蛋白则会改变亚基与亚基的相互作用，带来变构效应基的相互作用，带来变构效应但对肌红蛋白来说影响不大但对肌红蛋白来说影响不大肌肌红蛋白氧结合曲线红蛋白氧结合曲线氧气经呼吸进入肺氧气经呼吸进入肺血液循环血红蛋白转运血液循环血红蛋白转运组织肌红蛋白接受氧组织肌红蛋白接受氧细胞线粒体呼吸细胞线粒体呼吸能量能量所以作用：所以作用：1、储存氧、储存氧2、转移氧到肌肉的线粒体、转移氧到肌肉的线粒体肌肌红蛋白氧结合曲线红蛋白氧结合曲线Y=p(O2)/p(O2)+k Y:氧分数饱和度氧分数饱和度 MbO2 /（MbO2 +Mb ）p(O2)：氧：氧分压，分压，torrK：当：当Y=0.5时的氧分压，时的氧分压，K=P50双曲线双曲线希尔曲线希尔曲线：log y/（1-y）=log p（O2）logK斜率为斜率为1 1的直线，即的直线，即n nH H=1=1，叫希尔系数叫希尔系数肌红蛋白的氧饱和曲线肌红蛋白的氧饱和曲线在肌红蛋白中在肌红蛋白中n nH H=1=1表示表示氧气分子彼此独立地与肌红蛋白结合氧气分子彼此独立地与肌红蛋白结合每个肌红蛋白分子结合每个肌红蛋白分子结合1 1分子氧气分子氧气肌红蛋白的肌红蛋白的P50=K=2torrP50=K=2torr动脉血动脉血p(Op(O2 2)=100torr)=100torr，Y=0.97Y=0.97静脉血静脉血p(Op(O2 2)=30torr)=30torr，Y=0.91Y=0.91故将氧气从血液运到肌肉储存故将氧气从血液运到肌肉储存但运动时的线粒体但运动时的线粒体p(Op(O2 2)=1torr)=1torr所以最终运到线粒体所以最终运到线粒体血红蛋白是一种氧结合蛋白。血红蛋白是一种氧结合蛋白。血红蛋白是脊椎动血红蛋白是脊椎动物红细胞主要组成部分，它的主要功能是运输氧物红细胞主要组成部分，它的主要功能是运输氧和二氧化碳。和二氧化碳。血红蛋白含有四条肽链，每一条肽链各与一个血血红蛋白含有四条肽链，每一条肽链各与一个血红素相连接。红素相连接。血红素同肽链的连接是血红素的血红素同肽链的连接是血红素的FeFe原子以配位键原子以配位键与肽链分子中的组氨酸咪唑基的氮原子相连。与肽链分子中的组氨酸咪唑基的氮原子相连。2、血红蛋白、血红蛋白血红素血红素FeFe原子的第六配价键可以与不同的分子原子的第六配价键可以与不同的分子结合：有氧存在时，能够与氧结合形成氧合血结合：有氧存在时，能够与氧结合形成氧合血红蛋白红蛋白(HbO(HbO2 2)；无氧存在时，与水结合，生成；无氧存在时，与水结合，生成去氧血红蛋白去氧血红蛋白(Hb)(Hb)。血红蛋白与氧的结合不牢固，容易离解。血红蛋白与氧的结合不牢固，容易离解。HbOHbO2 2 的形成和离解受氧的分压和的形成和离解受氧的分压和pHpH等因素的影响，等因素的影响，氧的分压和氧的分压和pHpH较高时，有利于血红蛋白与氧的较高时，有利于血红蛋白与氧的结合，反之，则有利于离解。结合，反之，则有利于离解。血红蛋白的结构血红蛋白的结构4 4条多肽链（条多肽链（146146或或141141），每条与肌红蛋白结构），每条与肌红蛋白结构（153153）的氨基酸序列相差很大，但三级结构非常相似）的氨基酸序列相差很大，但三级结构非常相似成人成人Hb Hb A A（2 22 2），），胎儿胎儿Hb Hb F F（2 22 2）链：链：141141残基残基,无无D D螺旋螺旋 链：链：146146残基残基 链：链：146146残基，与残基，与链链只有只有1 1个氨基酸的差异，第个氨基酸的差异，第H21(143H21(143位位)是是SerSer，而不是而不是HisHis，减少了与减少了与2.3-2.3-二磷酸二磷酸甘油酸（甘油酸（BPGBPG）的亲合力，增加与氧的结合力，故胎儿的亲合力，增加与氧的结合力，故胎儿可更有效地从胎盘中吸取氧。可更有效地从胎盘中吸取氧。H H螺旋短螺旋短三级结构比一级结构更保守三级结构比一级结构更保守血红蛋白只有血红蛋白只有18%的氨基酸与肌红蛋白相同的氨基酸与肌红蛋白相同在蛋白质序列中改变一个性质相似的氨基酸在蛋白质序列中改变一个性质相似的氨基酸如疏水氨基酸如疏水氨基酸疏水氨基酸疏水氨基酸不影响蛋白质的功能不影响蛋白质的功能进化进化分子内部的疏水环境防止铁发生氧化分子内部的疏水环境防止铁发生氧化高度保守的残基高度保守的残基F8，E7等等氧结合引起血红蛋白的变构氧结合引起血红蛋白的变构1、改变血红蛋白的四级结构改变血红蛋白的四级结构 的二聚体，二重旋转对称，的二聚体，二重旋转对称，C2点群对称点群对称11 或或 22的的接触称装配接触接触称装配接触35个残基作用个残基作用12 或或 21的的接触称滑动接触接触称滑动接触19个残基作用个残基作用当血红蛋白结合氧时，滑动接触发生改变，一个二聚当血红蛋白结合氧时，滑动接触发生改变，一个二聚体半分子旋转体半分子旋转15度并平移度并平移0.08nm，某些原子最多可移，某些原子最多可移动动0.6nm氧结合引起血红蛋白的变构氧结合引起血红蛋白的变构2 2、血红素的微小移动、血红素的微小移动去氧血红蛋白的铁顺磁性，高自旋态，可容纳去氧血红蛋白的铁顺磁性，高自旋态，可容纳5 5个配体个配体氧合血红蛋白的铁反磁性，低自旋氧合血红蛋白的铁反磁性，低自旋态态，容纳，容纳6 6个配体个配体原因：电子的排布不同原因：电子的排布不同进一步诱导了空间效应的出现：进一步诱导了空间效应的出现：去氧：去氧：FeFe向近侧向近侧HisHis方向突出卟啉环方向突出卟啉环0.060.06nmnm氧合：氧合：FeFe向近侧向近侧HisHis方向只突出卟啉环方向只突出卟啉环0.0210.021nmnm铁铁移动时会导致肽链的盐桥断裂，移动时会导致肽链的盐桥断裂，亚基的空隙变窄，亚基的空隙变窄，挤出挤出BPGBPG分子分子氧结合引起血红蛋白的变构氧结合引起血红蛋白的变构3 3、T T态与态与R R态的变化态的变化T T态：紧张态，去氧时的主要构象态：紧张态，去氧时的主要构象R R态：松弛态，氧合时的主要构象态：松弛态，氧合时的主要构象关键：氧合时将去氧血红蛋白的亚基间的氢键和关键：氧合时将去氧血红蛋白的亚基间的氢键和盐桥（盐桥（T T态）打断，成为态）打断，成为R R态态总之，与配体（氧）的结合导致了血总之，与配体（氧）的结合导致了血红蛋白四级结构的改变红蛋白四级结构的改变亚基靠拢，滑动接触改变血红蛋白血红蛋白Hb的氧结合曲线的氧结合曲线典型的别构蛋白典型的别构蛋白同促正协同效应同促正协同效应氧既是调节物，又是底物氧既是调节物，又是底物结合部位同时又是调节部位结合部位同时又是调节部位氧结合曲线是氧结合曲线是S S形曲线，而不是双曲线形曲线，而不是双曲线即一个氧分子的结合增加了其他亚基对氧的结合即一个氧分子的结合增加了其他亚基对氧的结合p4（O2）+K p4（O2）Y=P50=26 torr对于血红蛋白对于血红蛋白P50与与K相等吗？相等吗？S形曲线意味协同作形曲线意味协同作用用肌红蛋白血红蛋白在肺部O2的压力在毛细血管中O2的压力饱和度00.5120406080100120O2压力S S形曲线说明：形曲线说明：氧压力低时，饱和度增加不大氧压力低时，饱和度增加不大要求达到一定阈值后才会急速增加要求达到一定阈值后才会急速增加结合氧后增加了对后面氧的亲合性结合氧后增加了对后面氧的亲合性一般在一般在Y=0.5Y=0.5时斜率最高时斜率最高血红蛋白的氧饱和曲线血红蛋白的氧饱和曲线但但实际观察到的曲线与理论上的实际观察到的曲线与理论上的n=4n=4并不一致并不一致实验：实验：n=2.8n=2.8所以是高度协同而不是完全协同所以是高度协同而不是完全协同利用希尔系数利用希尔系数n nH H描述协同的高低描述协同的高低log y/（1-y）=n log p（O2）logK但但并不是一条直线，原因：协同并不是一条直线，原因：协同刚开始和刚开始和最后最后n nH H低接近低接近1 1，最后只剩，最后只剩1 1个部位个部位但在半饱和附近时希尔曲线接近一条斜率为但在半饱和附近时希尔曲线接近一条斜率为2.82.8的直线的直线n nH H1,1,正协同正协同n nH H1 O O2 2 即即 HbOHbO2 2+H+H+HbHHbH+O+O2 2波尔效应波尔效应:1 1、有利于氧的释放、有利于氧的释放,代谢旺盛组织获得更多氧代谢旺盛组织获得更多氧2 2、避免血液过酸，缓冲、避免血液过酸，缓冲3 3、血红蛋白在肺的呼吸中将二氧化碳排出体外，在肺、血红蛋白在肺的呼吸中将二氧化碳排出体外，在肺泡中重新携带氧气泡中重新携带氧气 使得氧结合曲线右移使得氧结合曲线右移BPGBPG可降低可降低HbHb对氧的亲和力对氧的亲和力异促别构调节异促别构调节在红细胞中在红细胞中BPGBPG与血红蛋白分子数相等与血红蛋白分子数相等在去氧时带高负电荷的在去氧时带高负电荷的BPGBPG把两个把两个链（正电荷）交联链（正电荷）交联胎儿的其中一个氨基酸是胎儿的其中一个氨基酸是SerSer，不是不是HisHis交联作用弱交联作用弱故故BPGBPG存在于两个存在于两个链的空腔中链的空腔中四个亚基只有四个亚基只有1 1个个BPGBPG位点位点与氧与氧结合结合后两后两个个链空链空间减间减少，少，将将BPGBPG挤出挤出若血红蛋白对氧的亲和力过高，则携带的氧无法若血红蛋白对氧的亲和力过高，则携带的氧无法释放释放通过通过BPGBPG来调节来调节BPGBPG对对R R态（结合氧）的亲和力低态（结合氧）的亲和力低而且结合的氧越多，亲和力越低而且结合的氧越多，亲和力越低氧与血红蛋白的结合是互相排斥的氧与血红蛋白的结合是互相排斥的BPGBPG通过维持血红蛋白的脱氧状态来降低亲和力通过维持血红蛋白的脱氧状态来降低亲和力故增加了氧的释放，提高卸氧量，使曲线右移故增加了氧的释放，提高卸氧量，使曲线右移海拔高度增加，人的海拔高度增加，人的BPGBPG浓度上升浓度上升对氧的结合影响不大，但可增加对氧的结合影响不大，但可增加YY，增加释放增加释放若氧若氧结合曲线右移则增加释放，减结合曲线右移则增加释放，减少结合少结合若氧结合曲线左移则增加结合，减若氧结合曲线左移则增加结合，减少释放少释放婴儿？婴儿？正常：正常：HbAHbA；镰刀状红细胞贫血：镰刀状红细胞贫血：HbSHbS在在患患者者中中，由由于于基基因因突突变变导导致致血血红红蛋蛋白白-链链第第六六位位氨氨基基酸酸残残基基由由谷谷氨氨酸酸改改变变为为缬缬氨氨酸酸，血血红红蛋蛋白白的的亲亲水水性性明明显显下下降降，从从而而发发生聚集，使红细胞变为镰刀状。生聚集，使红细胞变为镰刀状。镰刀状细胞贫血（镰刀状细胞贫血（sick-cell anemia）从患者红细胞中鉴定出特异的镰刀型或月牙型细胞。从患者红细胞中鉴定出特异的镰刀型或月牙型细胞。-链 1 2 3 4 5 6 7Hb-A Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-LysHb-S Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Lys Val 取代Glu含氧-HbAO2O2粘性疏水斑点含氧HbS脱氧HbS疏水位点血红蛋白分子凝集煤气中毒的机制煤气中毒的机制一氧化碳（一氧化碳（COCO）也能与血红素也能与血红素FeFe原子结原子结合。由于合。由于COCO与血红蛋白结合的能力是与血红蛋白结合的能力是O O2 2的的200200倍，因此，人体吸入少量的倍，因此，人体吸入少量的COCO即可完即可完全抑制血红蛋白与全抑制血红蛋白与O O2 2的结合，从而造成缺的结合，从而造成缺氧死亡。急救方法是尽快将病人转移到氧死亡。急救方法是尽快将病人转移到富含富含O O2 2的环境中（如新鲜空气、纯氧气或的环境中（如新鲜空气、纯氧气或高压氧气），使与血红素结合的高压氧气），使与血红素结合的COCO被被O O2 2置置换出来。换出来。3 3、免疫球蛋白、免疫球蛋白免疫球蛋白是一类可溶性的血清糖蛋白免疫球蛋白是一类可溶性的血清糖蛋白(serum glycoprotein)(serum glycoprotein)。抗体就是免疫。抗体就是免疫球蛋白。球蛋白。糖蛋白中的蛋白质与糖是共价连接的。糖蛋白中的蛋白质与糖是共价连接的。当一类外来的被称为抗原的物质，如多当一类外来的被称为抗原的物质，如多糖、核酸和蛋白质等侵入机体时即引起糖、核酸和蛋白质等侵入机体时即引起抗体的产生，这就是所谓免疫反应。抗体的产生，这就是所谓免疫反应。免疫球蛋白免疫球蛋白G G人的免疫球蛋白可分为五大类，其分子量范围人的免疫球蛋白可分为五大类，其分子量范围从从150000150000到到950000950000道尔顿。免疫球蛋白道尔顿。免疫球蛋白M(IgMM(IgM)是对一个抗原作出反应时产生的第一个抗体。是对一个抗原作出反应时产生的第一个抗体。免疫球蛋白免疫球蛋白G(IgGG(IgG)是一类最简单的免疫球蛋白。是一类最简单的免疫球蛋白。IgGIgG含有两条相同的高分子量的重链含有两条相同的高分子量的重链(h heavy eavy chain)chain)和两条相同的低分子量的轻链和两条相同的低分子量的轻链(l light ight chain)chain)。四条链通过二硫键共价联接成四条链通过二硫键共价联接成Y Y字形结构。每字形结构。每一免疫球蛋白分子含有二个抗原结合部位，它一免疫球蛋白分子含有二个抗原结合部位，它们位于们位于Y Y形结构的二个顶点。形结构的二个顶点。立体结构模型立体结构模型免疫球蛋白的结构免疫球蛋白的结构抗体结构Fc，与吞噬与吞噬细胞结合，细胞结合，与补体结合与补体结合Fab，与与抗原结合抗原结合抗体的结构与分类抗体的结构与分类根据重链的不同，可将抗体（免疫球蛋白，根据重链的不同，可将抗体（免疫球蛋白，Ig）分分5 5类：类：IgM，IgD，IgG，IgA，IgE每一个抗体有两个抗原结合部位（每一个抗体有两个抗原结合部位（Fab）Fc：与补体和糖结合与补体和糖结合抗体的特点抗体的特点抗抗体体具具有有两两个个最最显显著著的的特特点点，一一是是高高度度特异性，二是多样性。特异性，二是多样性。高高度度特特异异性性就就是是一一种种抗抗体体一一般般只只能能与与引引起起它它产产生生的的相相应应抗抗原原发发生生反反应应。抗抗原原抗抗体体复复合合物物往往往往是是不不溶溶的的，因因此此常常从从溶溶液液中中沉沉淀淀出出来来，此此即即“沉沉淀淀反反应应”。在在体体外外，沉沉淀淀反反应应已已被被广广泛泛用用于于研研究究抗抗原原抗抗体体反反应应，并并成成为为免免疫疫学学的的基基础础。多多样样性性就就是是它它们们可可以以和和成成千千上上万万的的各各种种抗抗原原(天然的和人工的天然的和人工的)起反应。起反应。抗原抗体的作用抗原抗体的作用抗原抗原几乎所有外来的蛋白质都是抗原，并且几乎所有外来的蛋白质都是抗原，并且每种蛋白质都能诱导特异抗体的产生。每种蛋白质都能诱导特异抗体的产生。一个人的体内在任一个给定时刻大约有一个人的体内在任一个给定时刻大约有1000010000种抗体存在。种抗体存在。某些低分子量的物质可以与抗体结合，某些低分子量的物质可以与抗体结合，但它们本身不能刺激抗体的产生。如果但它们本身不能刺激抗体的产生。如果它们与大分子紧密结合，则能刺激抗体它们与大分子紧密结合，则能刺激抗体的产生。这些小分子物质称为半抗原的产生。这些小分子物质称为半抗原(haptenhapten)。4、肌球蛋白和肌动蛋白、肌球蛋白和肌动蛋白肌肉的构成肌肉的构成骨骼肌以及很多非肌肉细胞含有两种形成特有的骨骼肌以及很多非肌肉细胞含有两种形成特有的纤维状或丝状结构的蛋白质：肌球蛋白和肌动蛋纤维状或丝状结构的蛋白质：肌球蛋白和肌动蛋白。按生物功能来说它们不是基本的结构蛋白质，白。按生物功能来说它们不是基本的结构蛋白质，它们参与需能的收缩活动。它们参与需能的收缩活动。肌球蛋白是一种很长的棒状分子，有两条彼此缠肌球蛋白是一种很长的棒状分子，有两条彼此缠绕的绕的“一个螺旋肽链的尾巴和一个复杂的头一个螺旋肽链的尾巴和一个复杂的头”。它的总分子量为它的总分子量为450000450000，约，约160160nmnm长，实际上含长，实际上含有六条肽链。有六条肽链。长尾巴是由二条分子量各为长尾巴是由二条分子量各为200000200000的肽链组成，的肽链组成，这两条肽链称为重链这两条肽链称为重链(heavy chain Hheavy chain H链链)。重链。重链具有柔软的可转动铰链。具有柔软的可转动铰链。头是球形的，含有重链的末端和四条轻链头是球形的，含有重链的末端和四条轻链(light chainlight chain，L L链链)，其中两条称作，其中两条称作L2L2，分子分子量为量为1800018000，另外两条称为，另外两条称为LlLl和和L3,L3,分子量分别分子量分别为为1600016000和和2500025000。肌球蛋白分子的头部具有酶。肌球蛋白分子的头部具有酶活性，催化活性，催化ATPATP水解成水解成ADPADP和磷酸，并释放能量。和磷酸，并释放能量。许多肌球蛋白分子装配在一起形成骨骼肌的许多肌球蛋白分子装配在一起形成骨骼肌的粗粗丝丝(thick filament)thick filament)。肌球蛋白也存在于非肌肌球蛋白也存在于非肌肉细胞内。肉细胞内。I I带：明带，中间有带：明带，中间有Z Z线；细丝线；细丝A A带：暗带，中间有带：暗带，中间有H H区，区，M M线将线将H H区分开，肌球区分开，肌球蛋白的尾部；粗丝蛋白的尾部；粗丝从前一条从前一条Z Z线到下线到下一条一条Z Z线叫肌节线叫肌节在骨骼肌中与粗丝紧密缔合在一起的是细丝在骨骼肌中与粗丝紧密缔合在一起的是细丝，它由它由肌动蛋肌动蛋白白组成。肌动蛋白以两种形式存在，球状肌动蛋白组成。肌动蛋白以两种形式存在，球状肌动蛋白(G(G肌肌动蛋白动蛋白)和纤维状肌动蛋白和纤维状肌动蛋白(F(F肌动蛋白肌动蛋白)。纤维状肌动蛋。纤维状肌动蛋白实际上是一根由白实际上是一根由GG肌动蛋白分子肌动蛋白分子(分子量为分子量为46000)46000)缔合缔合而成的而成的细丝细丝。两根。两根FF肌动蛋白细丝彼此卷曲形成双股绳索肌动蛋白细丝彼此卷曲形成双股绳索结构。结构。细丝细丝粗丝与细丝组成的单位粗丝与细丝组成的单位肌节肌节肌球蛋白的肌球蛋白的ATP ATP 水解，构象变化水解，构象变化肌球蛋白解离沿肌动蛋白细丝滑行肌球蛋白解离沿肌动蛋白细丝滑行并与细丝前方的另一肌动蛋白结合并与细丝前方的另一肌动蛋白结合故肌球蛋白沿肌动蛋白细丝滑行故肌球蛋白沿肌动蛋白细丝滑行接受肌质网的钙离子刺激接受肌质网的钙离子刺激钙离子与肌钙蛋白结合后导致肌钙蛋白与原肌钙离子与肌钙蛋白结合后导致肌钙蛋白与原肌球蛋白复合体构象变化球蛋白复合体构象变化引起循环移动引起循环移动肌肉收缩过程肌肉收缩过程