14 氨基酸 蛋白质 核酸.ppt

下页退出14有机化学Amino acidsProteinsPeptides返回下页退出上页基本内容和重点要求 氨基酸的结构、分类、命名和性质 多肽 蛋白质的结构和性质 核酸重点要求掌握氨基酸和蛋白质的化学性质及一些基本概念，如氨基酸的等电点、蛋白质的一级及二级结构等。返回下页退出上页14.1 氨基酸14.1.1 氨基酸的分类和命名14.1.2 氨基酸的制法14.1.3 氨基酸的物理性质14.1.4 氨基酸的化学性质返回下页退出上页14.1.1 氨基酸分类和命名-氨基酸-氨基酸-氨基酸返回（1）分类 分子中含有氨基和羧基的化合物叫氨基酸。氨基酸可以分子中含有氨基和羧基的化合物叫氨基酸。氨基酸可以看成是羧酸碳链上的氢原子被氨基取代后的产物。看成是羧酸碳链上的氢原子被氨基取代后的产物。氨基酸按碳架一般可分为氨基酸按碳架一般可分为脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸和和芳香族氨基酸芳香族氨基酸；的相对位置根据氨基和羧基丙氨酸丙氨酸由蛋白质水解得到的天然氨基酸都是由蛋白质水解得到的天然氨基酸都是-氨基酸氨基酸。下页退出上页中性氨基酸碱性氨基酸酸性氨基酸氨基羧基数目相等氨基数目多于羧基羧基数目多于氨基返回的相对数目根据氨基和羧基谷氨酸谷氨酸赖氨酸赖氨酸丙氨酸丙氨酸中性氨基酸只是近似于中性，实际偏弱酸性。因为中性氨基酸只是近似于中性，实际偏弱酸性。因为-COOH-COOH的酸性比的酸性比-NH-NH2 2的碱性强。的碱性强。下页退出上页系统命名法：系统命名法：以羧酸为母体，氨基为取代基来命名。以羧酸为母体，氨基为取代基来命名。返回（2）命名俗名俗名：天然氨基酸（：天然氨基酸（-氨基酸）常根据其来源或性质称呼。氨基酸）常根据其来源或性质称呼。2-2-氨基乙酸氨基乙酸(-氨基乙酸氨基乙酸)2-2-氨基丙酸氨基丙酸（-氨基丙酸）氨基丙酸）2-2-氨基戊二酸氨基戊二酸系统系统甘氨酸甘氨酸俗名俗名丙氨酸丙氨酸丝氨酸丝氨酸谷氨酸谷氨酸俗名俗名2-2-氨基氨基-3-3-羟基丙酸羟基丙酸系统系统下页退出上页返回（2）命名天然氨基酸除氨基乙酸（甘氨酸）外，天然氨基酸除氨基乙酸（甘氨酸）外，-C-C 都是手性都是手性 C C，都具有旋光性，其构型一般采用都具有旋光性，其构型一般采用D/LD/L标记法标记法。注意氨基酸的构型是由注意氨基酸的构型是由-C-C（离羧基最近的离羧基最近的C C*）决定，而）决定，而糖的构型是由糖的构型是由离羰基最远的离羰基最远的 C C*决定决定。天然氨基酸的三个特点：（天然氨基酸的三个特点：（1 1）都是）都是-氨基酸；氨基酸；（2 2）除甘氨酸外，都具有手性；）除甘氨酸外，都具有手性；（3 3）都是）都是L-L-型（型（-C C*为为S S型型）。下页退出上页14.1.2 氨基酸的制备(1)蛋白质水解(2)-卤代酸氨解(3)加布里尔-丙二酸酯合成法返回下页退出上页(1)蛋白质水解返回蛋白质酸、碱或酶H2O-氨基酸(混合物)色层分离法、离子交换法各种-氨基酸(2)卤代酸氨解 -卤代酸与过量的氨作用，可以生成卤代酸与过量的氨作用，可以生成-氨基酸。氨基酸。例如：下页退出上页返回(3)(3)加布里尔加布里尔-丙二酸酯合成法丙二酸酯合成法下页退出上页14.1.3 氨基酸的物理性质返回 氨基酸为无色结晶，一般以内盐形式存在，故氨基酸为无色结晶，一般以内盐形式存在，故易溶于水而难溶于非极性有机溶剂（醚、易溶于水而难溶于非极性有机溶剂（醚、CCl4CCl4、丙、丙酮等），熔点高（酮等），熔点高（200 200），一般达不到熔点就），一般达不到熔点就分解。分解。故常故常记录的的为分解点分解点。下页退出上页返回14.1.4 氨基酸的化学性质 氨基酸同时具有氨基和羧基的性质，但由于两个基团之氨基酸同时具有氨基和羧基的性质，但由于两个基团之间的相互影响，也具有一些特性。间的相互影响，也具有一些特性。(1)(1)氨基的反应氨基的反应（正离子）（正离子）下页退出上页返回14.1.4 氨基酸的化学性质(2)(2)羧基的反应羧基的反应（负离子）（负离子）下页退出上页返回14.1.4 氨基酸的化学性质(3)(3)两性和等电点两性和等电点1 1）两性：既有酸性又有碱性，与强酸强碱都能成盐。两性：既有酸性又有碱性，与强酸强碱都能成盐。2 2）分子内可形成内盐：分子内可形成内盐：偶极离子偶极离子氨基酸之所以具有高熔点，且难溶于有机溶剂等，都氨基酸之所以具有高熔点，且难溶于有机溶剂等，都是因为它是内盐、具有盐的性质的缘故。是因为它是内盐、具有盐的性质的缘故。3 3）等电点：等电点：在水溶液中，氨基酸的偶极离子可以和质子结合生成在水溶液中，氨基酸的偶极离子可以和质子结合生成正离子，也可以失去一个质子形成负离子：正离子，也可以失去一个质子形成负离子：下页退出上页返回14.1.4 氨基酸的化学性质当当pHpH值调整为某一值时，值调整为某一值时，正离子和负离子浓度相正离子和负离子浓度相等等且浓度都很低，而偶极离子浓度最高，此时在且浓度都很低，而偶极离子浓度最高，此时在电场中氨基酸不向正极也不向负极移动，这时溶电场中氨基酸不向正极也不向负极移动，这时溶液的液的pHpH值称为值称为氨基酸的等电点氨基酸的等电点，用，用pI 表示。表示。三种离子通过三种离子通过质子质子的得失而相互转化达到动态平衡。的得失而相互转化达到动态平衡。在在pHpH值比较低的酸性溶液中，正离子数量多，值比较低的酸性溶液中，正离子数量多，在外加电场中（电解），氨基酸向负极移动；在外加电场中（电解），氨基酸向负极移动；在在pHpH值较高的碱性溶液中，负离子浓度高，此值较高的碱性溶液中，负离子浓度高，此时氨基酸向正极移动；时氨基酸向正极移动；下页退出上页返回等电点不是中性点等电点不是中性点为什么为什么中性、酸性氨基酸中性、酸性氨基酸pI 7 7？中性氨基酸并不呈中性，而呈微酸性（中性氨基酸并不呈中性，而呈微酸性（-COOH-COOH离解出离解出 H H+的的能力大于能力大于-NH-NH2 2 结合结合H H+的能力的能力），此时溶液中负离子的浓度），此时溶液中负离子的浓度大于正离子，为使负离子与正离子相等，就需加酸把大于正离子，为使负离子与正离子相等，就需加酸把pHpH适适当降低，所以中性和酸性氨基酸的当降低，所以中性和酸性氨基酸的pIpI小于小于7 7，显然碱性氨基，显然碱性氨基酸达到等电点就需要加碱，酸达到等电点就需要加碱，故故pIpI大于大于7 7。氨基酸在等电点氨基酸在等电点时溶解度最小。因时溶解度最小。因此通过调节溶液的此通过调节溶液的pH值，可将值，可将pI不不同的氨基酸从混合同的氨基酸从混合中分离出来中分离出来下页退出上页返回14.1.4 氨基酸的化学性质（4 4）生成金属盐）生成金属盐深蓝色结晶深蓝色结晶此法可用于氨基酸的精制此法可用于氨基酸的精制下页退出上页此反应常用于此反应常用于-氨基酸的比色测氨基酸的比色测定和色层分析的显色定和色层分析的显色(5)(5)水合茚三酮反应水合茚三酮反应返回其它结构的氨基酸（其它结构的氨基酸（-、-、N-N-取代氨基酸取代氨基酸）一般不）一般不发生此反应，因此发生此反应，因此可用于可用于 -氨基酸的鉴别氨基酸的鉴别。-氨基酸与水合茚三酮反应生成盐紫色物质：氨基酸与水合茚三酮反应生成盐紫色物质：下页退出上页返回NHNH2 2和和COOHCOOH相距更远时，分子间脱水生成链状的聚酰胺。相距更远时，分子间脱水生成链状的聚酰胺。（6 6）受热后的反应）受热后的反应-氨基酸，-不饱和羧酸不饱和羧酸-氨基酸-或-氨基酸-丁内酰胺丁内酰胺下页退出上页14.2 多肽返回命名命名：在肽分子中，含游离氨基的氨基酸部分称为：在肽分子中，含游离氨基的氨基酸部分称为N-N-端端，含，含游离羧基的部分称为游离羧基的部分称为C-C-端端，命名时以，命名时以C-C-端氨基酸作为母体，端氨基酸作为母体，从从N-N-端叫起，称为端叫起，称为某氨酰某氨酰某氨酰某氨酰某氨基酸某氨基酸。14.2.1多肽的分类和命名氨基酸分子间脱水，形成以酰胺键相连的化合物称为肽。氨基酸分子间脱水，形成以酰胺键相连的化合物称为肽。例如：例如：甘氨酰丙氨酸甘氨酰丙氨酸 丙氨酰甘氨酸丙氨酰甘氨酸肽的分类肽的分类：根据分子中所含氨基酸的数目可分为二肽、三：根据分子中所含氨基酸的数目可分为二肽、三肽、多肽等。肽、多肽等。下页退出上页多肽链的通式返回肽键肽键肽键肽键N 端端C 端端下页退出上页返回 甘氨酰丙氨酰丝氨酸（甘氨酰丙氨酰丝氨酸（甘甘 丙丙 丝肽丝肽）14.2.1多肽的分类和命名例如：例如：C-端氨基酸作为母体端氨基酸作为母体下页退出上页返回 天然多肽都是由不同的氨基酸组成，相对分子质量一般天然多肽都是由不同的氨基酸组成，相对分子质量一般在在10,000 10,000 以下；蛋白质也是由许多氨基酸组成，但蛋白质以下；蛋白质也是由许多氨基酸组成，但蛋白质分子量更大，所含氨基酸单元一般在分子量更大，所含氨基酸单元一般在100100以上。蛋白质部分以上。蛋白质部分水解可以得到多肽，所以多肽结构的测定是了解蛋白质结构水解可以得到多肽，所以多肽结构的测定是了解蛋白质结构的一个重要步骤。的一个重要步骤。结构测定包括由哪几种氨基酸组成、各种结构测定包括由哪几种氨基酸组成、各种氨基酸的数目以及这些氨基酸在分子中的排列顺序。氨基酸的数目以及这些氨基酸在分子中的排列顺序。多肽的多肽的合成十分复杂，包括肽键的构成，基团的保护（合成十分复杂，包括肽键的构成，基团的保护（NHNH2 2保护、保护、COOHCOOH保护）等。保护）等。14.2.2多肽结构的测定和合成 肽是蛋白质部分水解的产物，因此多肽结构的测定和合肽是蛋白质部分水解的产物，因此多肽结构的测定和合成对蛋白质的结构研究具有重要意义。成对蛋白质的结构研究具有重要意义。下页退出上页(1)(1)多肽结构的测定多肽结构的测定氨基酸的种类及数目氨基酸的排列次序将多肽在酸性溶液中进行水解，再用色层分离法将多肽在酸性溶液中进行水解，再用色层分离法把各种氨基酸分开，然后进行分析。把各种氨基酸分开，然后进行分析。用适当的化学方法，把多肽末端的氨基酸断裂下来。用适当的化学方法，把多肽末端的氨基酸断裂下来。经分析，就可以知道多肽链的两端是那两个氨基酸。经分析，就可以知道多肽链的两端是那两个氨基酸。也叫也叫末端分析末端分析。返回下页退出上页末端分析返回下页退出上页(2)(2)多肽的合成多肽的合成 要合成一种与天然多肽相同的化合物，必须把各种有旋光性的氨基酸按一定的顺序连接成一定长度的肽键。在需要使一种氨基酸的羧基和另一种氨基酸的氨基相结合时，要防止同一种氨基酸分子之间相互结合。因此，在合成时，必须把某些氨基或羧基保护起来，以便反应能按所要求的方式进行。而所选用的保护基团，必须符合以下条件：在以后脱除该保护基的条件下，肽键不会发生断裂。返回下页退出上页羧基的保护 羧基常通过生成酯加以保护，碱性水解可除去保护。返回下页退出上页氨基的保护 氨基可以通过与氯甲酸苄酯作用加以保护，因为氨基上的苄氧羰基很容易用催化氢解的方法除去。返回下页退出上页14.3 蛋白质14.3.1 蛋白质的组成和分类14.3.2 蛋白质的性质14.3.3 蛋白质的结构返回下页退出上页 水解后只生成多种水解后只生成多种-氨基酸的，叫做氨基酸的，叫做单纯蛋白质单纯蛋白质。水。水解后，除生成解后，除生成-氨基酸外，还有非蛋白质物质氨基酸外，还有非蛋白质物质(如糖、脂如糖、脂肪、色素、含磷化合物、含铁化合物等肪、色素、含磷化合物、含铁化合物等)生成的，叫做生成的，叫做结合结合蛋白质蛋白质。结合蛋白质中的非蛋白质部分，叫做。结合蛋白质中的非蛋白质部分，叫做辅基辅基。14.3.1 蛋白质的组成和分类返回 蛋白质是一类很重要的天然有机物。蛋白质由蛋白质是一类很重要的天然有机物。蛋白质由C C、H H、O O、N N、S S等元素组成，有些还含有等元素组成，有些还含有P P、FeFe、I I等元素。等元素。蛋白质有多种分类法，或按组成、溶解度或按功能分类。蛋白质有多种分类法，或按组成、溶解度或按功能分类。按组成可分为按组成可分为单纯蛋白质单纯蛋白质和和结合蛋白质：结合蛋白质：下页退出上页蛋白质按溶解度分类纤维蛋白质球状蛋白质分子形状是一条条线状的，分子中的多肽链扭在一起或平行并列，且以氢键互相联结着。这类蛋白质在水中不能溶解 分子形状是一团团球状的，它们的多肽链自身扭曲折叠成特有的球形。在折叠时，分子内某些基团之间通过氢键、二硫键或范德华引力相互作用。返回下页退出上页14.3.2 蛋白质的结构 蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构：许多蛋白质是由多条肽链组成，每条肽链称为亚基，多个具有特定一、二、三级结构的亚基（肽链）聚集在一起就是蛋白质的四级结构。返回 蛋白质的结构分为一、二、三、四级结构，一级结构蛋白质的结构分为一、二、三、四级结构，一级结构为基本结构（构造），二、三、四级结构为高级结构（立为基本结构（构造），二、三、四级结构为高级结构（立体结构）。体结构）。蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构：多肽中氨基酸的组成和排列次序（构造）（构造）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构：肽链不是直线型的，而是排列成螺旋形和折叠状（构象），它是由一个肽键中的氧（C=O）和另一个肽键中的氢（NH）形成氢键而引起的。蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构：除氢键外肽链中的各基团相互作用（静电引力、形成二硫键、范德华力等），使得蛋白质分子在二级结构的基础上进一步扭曲折叠成更紧密的空间结构。下页退出上页蛋白质的二级结构主要有两种形式：蛋白质的二级结构主要有两种形式：右螺旋形(螺旋形)褶纸形(折叠状)返回总之，蛋白质的结构从大的方面来说分为分子构造和立总之，蛋白质的结构从大的方面来说分为分子构造和立体结构，三级是在二级的基础上进一步扭曲的结果，而四体结构，三级是在二级的基础上进一步扭曲的结果，而四级是一、二、三级结构的综合。级是一、二、三级结构的综合。各种蛋白质的特定结构，决定了各种蛋白质特定的生理各种蛋白质的特定结构，决定了各种蛋白质特定的生理功能，与生物的生命现象有密切关系。因此，对蛋白质结功能，与生物的生命现象有密切关系。因此，对蛋白质结构的研究有助于了解和阐明生命现象。构的研究有助于了解和阐明生命现象。下页退出上页螺旋形返回动画下页退出上页褶纸形返回动画下页退出上页14.3.3 蛋白质的性质返回（1 1）两性和等电点两性和等电点：和氨基酸一样，蛋白质也是两性物质，和氨基酸一样，蛋白质也是两性物质，在强酸性溶液中蛋白质以正离子形式存在，在碱性溶液中则在强酸性溶液中蛋白质以正离子形式存在，在碱性溶液中则以负离子形式存在，因此蛋白质也有等电点。以负离子形式存在，因此蛋白质也有等电点。（2 2）多数蛋白质可溶于水或其它极性溶剂，不溶于有机多数蛋白质可溶于水或其它极性溶剂，不溶于有机溶剂。蛋白质的水溶液具有胶体溶液的性质，不能透过半溶剂。蛋白质的水溶液具有胶体溶液的性质，不能透过半透膜，能够电泳。透膜，能够电泳。（3 3）蛋白质都具有旋光性。蛋白质都具有旋光性。（4 4）盐析盐析（5）蛋白质的变性蛋白质的变性：蛋白质水溶液受热或受紫外光照射，：蛋白质水溶液受热或受紫外光照射，或在溶液中加入酸、碱、盐，或加入能溶水的有机溶剂等或在溶液中加入酸、碱、盐，或加入能溶水的有机溶剂等等，蛋白质即凝聚而沉淀出来。等，蛋白质即凝聚而沉淀出来。因结构和性质改变而沉淀出来的蛋白质叫做变性蛋白因结构和性质改变而沉淀出来的蛋白质叫做变性蛋白质。蛋白质的变性通常是不可逆的。质。蛋白质的变性通常是不可逆的。下页退出上页（6 6）蛋白质的颜色反应蛋白质的颜色反应缩二脲反应：缩二脲反应：含两个以上含两个以上-CO-NH-CO-NH-基的化合物，都能和硫基的化合物，都能和硫酸铜的碱溶液生成紫色。酸铜的碱溶液生成紫色。黄色反应：黄色反应：分子中含有苯环的蛋白质，遇浓硝酸即显黄分子中含有苯环的蛋白质，遇浓硝酸即显黄色，这是苯环发生了硝化的缘故。黄色溶液再用碱处理，色，这是苯环发生了硝化的缘故。黄色溶液再用碱处理，就会转为橙色。就会转为橙色。水合茚三酮反应：水合茚三酮反应：蛋白质溶液与水合茚三酮溶液作用，也蛋白质溶液与水合茚三酮溶液作用，也有颜色反应。有颜色反应。14.2.3 蛋白质的性质返回下页退出上页14.2.3 蛋白质的性质 （7 7）蛋白质的水解：）蛋白质的水解：酸、碱、酶都酸、碱、酶都 能促进蛋白质的水能促进蛋白质的水解。如果完全水解，可得到多种解。如果完全水解，可得到多种-氨基酸氨基酸的混合物。如的混合物。如果部分水解则得到分子较小的多肽。果部分水解则得到分子较小的多肽。蛋白质多肽-氨基酸返回下页退出上页 核酸存在于一切生物体中。因最早由细胞核中提取得到，故名核酸。核酸象蛋白质一样，也是生命的最基本物质。核酸也是链状高分子化合物，它们的相对分子质量可达几百万甚至数亿，组成核酸链的单元是核苷酸。在生物体内，核酸主要以核蛋白的形式存在。核蛋白是结合蛋白，核酸作为辅基与蛋白质结合在一起。14.4 核酸返回下页退出上页14.4.1 核酸的结构核酸在适当酶催化，或在弱在适当酶催化，或在弱碱的作用下碱的作用下温度较高则进温度较高则进一步水解一步水解在无机酸的作在无机酸的作用下完全水解用下完全水解磷酸磷酸杂环碱杂环碱核苷核苷戊糖戊糖核苷酸核苷酸返回下页退出上页(1)戊糖水解后得到的水解后得到的戊糖为核糖戊糖为核糖水解后得到的戊水解后得到的戊糖为糖为2 2脱氧核糖脱氧核糖（简称DNA）（简称RNA）核糖核酸核糖核酸脱氧核糖核酸脱氧核糖核酸返回下页退出上页(2)杂环碱 由核酸水解所得到的杂环碱都是嘌呤碱或嘧啶碱。RNA和 DNA所含的嘌呤碱是相同的，都含有腺嘌呤和鸟嘌呤。返回下页退出上页 RNA和 DNA所含的的嘧啶碱不完全一样，RNA 含有胞嘧啶和尿嘧啶，而DNA含有胞嘧啶和胸腺嘧啶。(2)杂环碱返回下页退出上页RNA的的四四种种核核苷苷(3)核苷返回下页退出上页DNA的的四四种种核核苷苷(3)核苷返回下页退出上页(4)核苷酸和核酸 核苷酸单元是通过磷酸酯键，在戊糖的3 位上联结起来的。RNARNA的结构的结构核酸是由许多核苷酸单元所构成的高分子化合物。返回下页退出上页DNA的双螺旋结构两条脱氧核糖核酸链碱基之间，通过氢键相互联结。嘌呤碱和嘧啶碱两两成对：嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）配对；鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）配对返回14.4.2 核酸的功能 核酸在生物体内主要与蛋白质结合成核蛋白存在。核酸具有极其重要的生理功能，是生物遗传的物质基础。DNA主要存在于细胞核中，它们是遗传信息的携带者，DNA的结构决定生物合成蛋白质的特定结构，并保证把这种特性遗传给下一代。RNA主要存在于细胞质中，它们是以DNA为模板而形成的,并且直接参加蛋白质的生物合成过程。因此,DNA是RNA的模板，而RNA又是蛋白质的模板。存在于DNA分子上的遗传信息就是这样由DNA传递给RNA，再传给蛋白质。通过DNA的复制，遗传信息一代代传下去。返回上页退出