2023年生物化学知识点汇总.pdf
一、蛋白质1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成B勺高分子含氮化合物，由C、H、0、N、S元素构成，N的含量为16%。2.氨基酸共有20种，分 类：三服性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。3.氨基酸的紫外线吸取特性：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸取峰o4.氨基酸时等电点：在某一 P H值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相似，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的P H值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：在某一 P H值 下，蛋白质的净电荷为零，则 该P H值称为蛋白质的等电点。5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸自身不完整，称为氨基酸残基。6 泮胱氨酸连接用二硫键（SS）7.：一种氨基酸的a-竣 基 与 另 一 种 酸a-MB月韧缩合形成的化学键。8.N末糊口 C末 端：主链的一端具有游离的a氨基称为氨基端或N端;另一端具有游离的a竣 基，称为竣基端或C端。9.蛋白质的分子构造：（1）一级构造：蛋白质分子内氨基酸的排列次序,化学键为肽健和二硫键；（2）二级构造：多肽链主链的局部构象，不波及侧链的空间排布，化学键为氢健,其重要形式为a螺旋、B折叠、6转角和无规则卷曲；（3）三级构造：整条肽链中，所有氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级构造：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和互相作用。10.a螺 旋：（1）肽平面围绕Ca旋转盘绕形成右手螺旋构造，称为a螺 旋；（2）.螺旋上升一圈,大概需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳 米，螺旋的直径为0.5 纳 米；（3）.氨基酸H 勺R 基分布在螺旋的夕H则；（4）.在a螺旋中，每一种肽键的装基氧与从该装基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使嫄旋非常稳定。11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级构造B 勺肽段，在空间上互相靠近，形成一种特殊的空间构象，被称为模体。12.构造域：大分子蛋白质的三级构造常可分割成一种或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为构造域。13.变构效应:蛋白质空间构造的变化伴随其功能的变化，称为变构效应。14.雷白质胶体构造的稳定原因：颗粒表面电荷与水化膜。15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系怎样?导致蛋白质的变性原因？举例阐明实际工作中应用和防止蛋白质变性的）例子？蛋白质的变性：在理化原因的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生变化，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级构造并不破坏。蛋白质的复性：当变性程度较轻时，假如除去变性原因，蛋白质仍能恢复或部分恢复其本来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。蛋白质沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象。变性与沉淀关系：变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀并不发生变性。导致蛋白质变性的原因物理原因：高温、高压、振荡、紫外缭口超声波等；化学原因：强酸、强碱、乙醇、丙酮、尿素、重金属盐和去污剂。变性和沉淀在实际工作中应用：可采用酒精、加热、紫外线照射等措施进行消毒、灭 菌，运用鸨酸、三氯醋酸等措施使其变性，沉淀清除血清蛋白质。防止蛋白质变性的例子：化验室检测，制备酶、疫苗、免疫血清等蛋白质制剂时，应选用不引起变性的沉淀剂，并在低温等合适条件下保留。16.分子病：由基因突变导致蛋白质构造或合成量异常而导致的疾病。17.疯牛病：感染肮病毒后，以a螺旋为主的PrPc构象被以B螺旋为主的PrPsc构象转变成PrPR构 象，疯牛病形成与此有关。18.镰刀形红细胞贫血（镰状细胞病）形成原因：是由血红蛋白分子构造异常而导致的分子病。镰状细胞病患者的血红蛋白是H b S而 非HbA,即N端6号为谷氨酸而非缴氨酸。谷氨酸带一种负电荷，而缴氨酸的R基不带电荷，则H b S比H b A少两个负电荷，极性低。因 此，H b S的溶解度减少，田兑氧状态下能形成棒状复合体，使组田胞扭曲成镰状，这一过程会损害细胞膜，使其极易被脾脏清除，发生溶血性贫血。二、核酸1.核酸：以核甘酸为基本构成单位的携带和传递遗传信息的生物大分子，包括核糖核酸和脱氧核糖核酸，重要元素为c、H、0、N、P,由碱基、戊糖、磷酸构成2.核昔之间通过糖昔键连接，核苜酸之间通过3,5-磷酸二酯键连接。3.核甘酸构造：磷酸酯键、糖首键、酸酊键。4.核昔时种类：AR、GR、UR、CR;脱氧核苗的种类：dAR、dGR、dTR、dCR。5.核酸的分子构造：（1）一级构造：核酸的核甘酸序列；（2）二级构造：DNA双螺旋构造；（3）三级构造：在二级构造的基础上,D N A双螺旋深入盘曲，形成愈加复杂的构造，称为DNA的三级构造，又叫超螺旋构造。6.DNA双螺旋构造：（l）DNA是由两条链互补构成的双链构造，在该构造中，由脱氧核糖与磷酸交替构成的亲水骨架（DNA主链）位于外侧，碱基位于内测，碱基之间形成氢键，而将两条链结合在一起，由于受构造限制，氢键形成于特定的碱基对之间，A=T、G三C,（2）DNA通过碱基堆积力深入形成右手螺旋构造，双螺旋直径2纳 米，每一螺旋含十个碱基对，螺距3.4纳 米，相邻碱基对之间的轴向品隅0.34纳 米；氢键（横向）和碱基堆积力（纵向）维系DNA双螺旋构造的稳定性。氢键一维持横向隐定性；碱基堆积力一维持纵向稳定性。7.核小体：由DNA与组蛋白构成。8.mRNA的构造特点：帽子和A尾。9.tRNA的二级构造特点：三叶草形，四臂三环（氨基酸臂，反密码子臂，反密码子环，TfaiC臂，TfaiC环，二氢尿（1密咤臂（D臂），二氢尿嗑陡环（D环）。三级构造：倒L 型。10.DNA变 性：在某些理化原因作用下，D N A双链解开成两条单链的过程。U.D N A复 性：缓慢减少温度，恢复生理条件，变性D N A单链会自发互补结合，重新形成本来的双螺旋构造,称 为D N A复 性，也称为退火。12.OD260的 硼：判 断 核 瞬 品 纯 度；D N A纯 品；OD26。/OD28。=L8;RNA纯品OD26o/OD280=2.013.Tm（解链温度）变性是在一种相称窄的温度范围内完毕的,在这一范围内，紫外光吸取值到达最大值的50%时的温度,称 为Tm,又称熔解温度，其大小与G+C含量成正比。14.增色效应：D N A变性居其紫外吸取增长，称为增色效应。15.分子杂交：不一样来源的核酸链因存在互补序列而形成互补双链构造，这一过程称为核酸分子杂交。三、酶1.全酶为脱辅基酶蛋白和辅助因子；辅酶与脱辅基酶蛋白结合牢固，可以用透析或超滤时措施除去；辅基与脱辅基酶蛋白结合牢固，不可以用透析或超滤日勺措施除去。2.根据分子构成分为单纯酶、结合酶。3.必需基团：与酶活性亲密有关的基团，分为两类，一类位于活性中心外，另一类位于活性中心内。位于活性中心内的分为结合基团和催化基团。4.酶的活性中心：又称活性部位，是酶蛋白构象的一种特定区域，能与底物特异结合，并催化底物发生反应，生成产物。5.酶促反应特点：催化效率极高、特异性高、酶蛋白易失活、酶活性可以调整。6.酶促反应的机理：酶促反应特异性的机制、酶促反应高效率的机制伶财应与定向排列、表面效应、多元催化）。7.酶促反应的影响原因：酶浓度、底物浓度、温度、PH值、克制剂、激活剂。8.诱导契合假说：酶B 勺活性中心在构造上是柔性B 勺,即具有可塑性和弹性，当底物与活性中心接触时，酶蛋白口勺构象会发生变化，这种变化使活性中心的必需基团对的地排列和定向，合适与底物结合并催化反应。9.米氏方程:V=VmaxS/（Km+S）10.米氏常数的意义：Q）是反应速度为最大反应速度二分之一时的底物浓度；（2）是酶的特性常数；（3）反应酶与底物的亲和力；（4）同一酶对不一样的底物有不一样的K m 值。（Kmt,亲和力1）1L 酶的克制剂：（1）不可逆克制作用举例：（2）可逆克制作用:（1）竞争性克制作用一特点：a.克制剂构造和底物相似；b.竞争性克制时强弱取决于克制剂和底物时相对浓度以及它们与酶的相对亲和力；c.动力学特点：Vmax减少，表 观Km 不变;（2）非竞争性克制作用一特点:a.克制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与克制剂之间无竞争关系；b.克制程度取决于克制剂浓度；c.动力学特点：Vmax减 少,表观km 不 变；（3）反竞争性克制作用一特点：a.克制剂只与酶一底物复合物结合；b.克制程度取决于克制剂浓度及底物浓度；（3）动力学特点：Vmax减 少，表 观 Km 减少。12.磺胺类药物的抑菌机制：细菌由二氢叶酸合成酶催化，运用对氨基苯甲酸合成二氢叶酸；二氢叶酸有二氢叶酸还原酶催化还原成四氢叶酸；磺胺类药物与对氨基苯甲酸构造类似，能与二氢叶酸合成酶结合，克制二氢叶酸的合成；磺胺增效剂与二氢叶酸构造相似，能与二氢叶酸还原酶结合，克制二氢叶酸还原成四氢叶酸；四氢叶酸是一碳单位代谢不可缺乏的辅助因子，没有了四氢叶酸，细菌的一碳单位代谢受到影响，其核酸和蛋白质时合成受到阻抑；假如单独使用磺胺类药物或磺胺增效剂，它们只是克制细菌日勺生长繁殖，但假如联合应用，它们就可以通过双重克制作用杀死细菌。13.酶原：酶的无活性前体。14.酶原激活：酶原向酶转化的过程。15.同工酶：是指能催化相似的化学反应，但酶蛋白的分子构成、分子构造和理化性质乃至免疫学性质和电泳行为都不相似的一组酶。四、维生素1.维生素：机体维持正常功能所必需，在体内不能合成或合成量很少必须由食物供应的一组低分子量有机物质，分为水溶性维生素和脂溶性维生素。2脂溶性维生素维生素A维生素D(又称扛佝偻病维生素)维生素E维生素K化学本质与性质天然形式：A l、A2;活性形式：视黄醇、视黄醛、酸；维生素A原：0胡萝卜素。种 类：维生素D2、维 生素D3。维生素D3原：7一脱氢胆固醇;维生 素D2原：麦角固醇；维生素D3的活14形 式：1,25(0H)2D3.种 类：生育酚、生育三烯酚；易自身氧化，能保护其他物质。天然形式：KI、K2;人工合成：K3、K4。七作用构成视觉细胞的感光成分，维持上皮组织构造的完整性，参与类固醇的合成，有一定的抗肿瘤作用。作用于小肠粘膜、肾及肾小管，增长骨对钙、磷的吸取，有助于新骨的形成、匕抗氧化作用、维持生殖机能、增进血红素代谢。维持凝血因子的正常水平、参与凝血作用。缺乏症夜盲症、干 眼病，影响生长、发育、繁殖小 朋 友：佝偻病 成 人：软骨病易出血3.水溶性维生素维生素c维生素B1（硫胺素）维生素B2（核黄素）维 生素PP化学本质与性质又称抗坏血酸活性形式：焦磷酸硫氨酰活性形式：黄素单核昔酸（FMN）、黄素腺噤吟二核苗酸（FAD）尼克酸和尼克酰胺。活性形式：尼克酰胺腺瞟吟二核昔酸、尼克酰胺腺瞟吟二核苗酸*作用参与氧化还原反 反应,参与体内羟化反应，增进胶原蛋白的合成。TPP是a-酮酸氧化脱竣醐的）辅 酶,也是转酮醇酶的辅 的，在神经传导中起一定的作用,克制胆碱酯酶的活性。FMN及FAD是体内氧化还原酶的辅基，重要起氢传递体的作用。是体内多种脱氢酶的辅酶、起传递氢的作用。坏血病脚气病、末梢神经炎唇炎、口角炎、阴囊炎癞皮病4.巨幼红细胞性贫血的机理：缺乏叶酸时，DNA复制及细胞分裂受阻，细胞变大，导致巨幼红细胞贫血。五、生物氧化1.生物氧化：物质在生物体内进行氧化，叫生物氧化，重要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐渐释放能量，最终身成二氧化碳和水的过程。2.呼吸链：代谢物脱下时成对氢原子通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐渐传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶称为呼吸链，又称电子传递链。3.呼吸链构成：NADH氧化呼吸链：NADH-FMN/Fe-S CoQ 一 Cytb-CytclCytc Cytaa3。2琥 珀 酸 氧 化 呼 吸 链：琥珀酸 一 FAD/Fe-S 一 CoQ 一 Cytb 一C ytcl 一 Cytc9一 。24.名称酶名称辅基功能复 NADH-泛 酉 随 箍FMN、Fe-S将 冢A NADH传递给泛酿复合体n琥珀酸-泛醍还原酶FAD、Fe-S将氢从琥珀酸传递给泛酸复合体m泛酿-细胞色素C还原酶铁咋琳、Fe-S将电子从泛酶传递给细胞色素c复合体IV细胞色素C氧化酶铁口卜咻、Cu将电子从细胞色素C传递给氧5.递氢体：NAD、FMN、FAD、Q;递电子体：Fe-S、Cyta、Cytb、Cytc6.呼吸链克制剂：鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥；抗霉素A、二疏基丙醇；富化物（CN）、叠氮化物的3-）、CO、H2SO7.氧化磷酸化：在呼吸链电子传递过程中，偶 联ADP磷酸化生成ATP,又称为偶联磷酸化；底物水平磷酸化：是底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成ATP的过程。氧化磷酸化的影响原因：（1）克制剂（呼吸链克制剂、解偶联剂、氧化磷酸化克制剂）；（2）ADT的作用；（3）甲状腺激素的作用；（4）线粒体DNA 本。8.高能化合物：具有高能键的化合物。9.ATP的两个来源：氧化磷酸化、底物水平磷酸化。10.跨膜转运机制：3磷酸甘油穿梭、苹果酸一天冬氨酸穿梭。11.磷/氧比值：物质氧化时，每消耗一摩尔原子氧所消耗的无机磷的摩尔数，称为该物质的磷/氧比值。12.化学渗透假说:电子进行呼吸链传递时，可将质子（H+）从线粒体内膜的基质侧泵到内膜胞浆侧，产生膜内外质子电化学梯度，以此储存能量。当质子顺浓度梯度回流时，驱动ATP合 酶，运 用 ADP和 P i合 成 ATP。六.糖代谢1.糖的生理功能：氧化供能（重要功能）、提供合成体内其他物质的原料、作为机体组织细胞的构成成分。2.糖的吸取机制：Na+依赖型葡萄糖转运体。3.血糖的来源：Q）食物消化吸取；肝糖原分解；（3）非糖物质糖异生。血糖的去路：（1）氧化供能；（2）合成肝糖原、肌糖原；（3）转化成核糖、脂肪、氨基酸；（4）过高时随尿液排出。4.乳酸循环生理意义：（1）乳酸再运用，防止乳酸损失；（2）防止乳酸堆积，引起酸中毒。5.糖B 勺有氧氧化：在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成水和二氧化碳，并释放出能量的过 程，是机体重要供能方式。在胞液及线粒体中发生，过程为糖酵解途径、酮酸B 勺氧化脱竣、三竣酸循环、氧化磷酸化。6.糖酵解：在缺氧状况下葡萄糖生成乳酸日勺过程；产能方式：底物水平磷酸化 弋谢途径：的里意义:（1）机体在缺氧状况下,获取能量的一种有舫式;是某些细胞在氧供酝常状况下的重要功能途径。7.三竣酸循环：乙酰辅酶A 的氧化分解从乙酰辅酶A 和草酰乙酸缩合生成含三个竣基的柠檬酸开始，经一系列反应又转变成草酰乙酸的循环。在线粒体中发生，关键酶为柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶系。反应特点：一次底物水平磷酸化，两次脱竣生成两分子二氧化碳，三个关键酶，四次脱氢，一次交给FAD、三次交给NAD+,反应不可逆。生理意义：（1）是糖类、脂类和蛋白质分解代谢的共同途径：（2）是糖类、脂类和蛋白质代谢联络的枢纽；（3）为其他物质代谢提供小分子前提；（4）为呼吸链提供H+和电子。8.丙酮酸脱氢酶复合体的辅酶：亚基丙酮醐兑氢酶硫辛酸乙酰转移酶二氢硫辛酸脱氢酶辅基TPP（硫胺素）硫辛酸FAD（核黄素）辅酶-CoASH（泛 酸）NAD+（尼克酰胺）9.磷酸戊糖途径：由葡萄糖生成璘酸戊糖及NADPH和 H+,前者深入转变成3-磷酸甘油醛 和 6-磷酸果糖。生理意义：Q）为核甘酸的生成提供核糖；提 供 NADPH作为供氢体,参与多种代谢反应 a.NADPH是体内脂肪、胆固醇、类固醇激素合成代谢的供氢体；b.NADPH参与体内羟化反 应，与生物合成或生物转化有关；c.NADPH可维持GSH（还原型谷胱甘肽）的还原性。10.糖原分解：即 肝 糖 原 分 解 成 葡 过 程。肌肉组织中不存在腼糖一6 酸 酶，无法生成葡萄糖，其关键酶为糖原磷酸化酶；糖原合成的关键酶为糖原合酶。11.活性葡萄糖：U D P G（尿苗二磷酸葡萄糖）。12.糖异生：由非糖物质合成葡萄糖或糖原的过程，在肝肾细胞日勺胞浆及线粒体中发生，原料为氨基酸、甘油和有机酸。关键酶为丙酮酸竣化酶、磷酸烯醇式丙酮酸竣基酶、果糖一1,6二磷酸酶、葡萄糖一6一磷酸酶。途 径：（1）丙酮酸竣化支路；（2）1,6一二磷酸果糖水解生成6一磷酸果糖；（3）6一磷酸葡萄糖水解 的葡霸唐。13.6一磷酸果糖（G 6 P）代谢去路：14.草酰乙酸转运出线粒体的方式：15.葡萄糖有氧氧化生成的A T P 计 算：七、脂类代谢1.脂肪动员：存储在脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶逐渐水解为脂肪酸及甘油并释放入血,以供其他组织氧化运用日勺过程，关键酶为激素敏感性甘油三酯脂肪酶。2.三种必须脂肪酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。3.脂肪酸的B氧 化：脱氢、加水、再脱氢、硫 解；在线粒体中，关键酶为肉碱酯酰转移酶I。4.乙酰辅酶A 的来源：糖的有氧氧化、脂肪酸的0氧化、某些氨基酸的分解代谢、酮体的氧化分解。去路:进入三竣酸循环被彻底氧化、在肝脏合成酮体、合成脂肪酸和胆固醇、参与乙酰化反应。5.脂肪酸氧化的能量生成：6.酮体：包括乙酰乙酸邛一羟丁酸和丙酮。代谢定位：肝脏生成、肝外运用。7.酮体的生丽口运用：8.酮体代谢的生理意义：是肝脏输出能源的一种形式，并且酮体可通过血K 屏 障，是脑组织的重要能源；酮体运用增长可减少糖的运用，有助于维持血糖水平恒定，节省蛋白质消耗。八、蛋白质的分解代谢1.必需氨基酸：苯丙氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缴氨酸。（笨蛋来宿舍晾一晾鞋）2.氨基酸的吸取方式：氨基酸寡肽和二肽。3.氨基酸代谢库：分布于全身的游离氨基酸。4.氨基酸脱氨基作用的方式：转氨基反应、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用（重要）、其他非氧化脱氨基作用。5.生酮氨基酸：赖氨酸和亮氨酸，生糖兼生酮氨基酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、苏氨酸、异亮氨酸。6.氨基酸日勺代谢来源：食物雷白消化吸取、组织蛋白降解、运用a一酮酸和NH3合成 必需氨基酸。去 路：重要是合成组织蛋白、脱氨基生成a酮酸和N H 3、脱竣基生成胺类和C 0 2、通过特殊代谢途径生成某些重要的生物活性物质。7.S A M（活性甲亮氨酸）为体内甲基的直接供体；PAPS（3 磷酸腺昔5 磷酸硫酸）为活性硫酸，是体内硫酸基的供体。8.酶原激活的生理意义:可保护胰包只免受蛋白酶的自身消化作用；保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用；酶原还可视为酶的贮存形式。9.蛋白质的腐败作用：肠道细菌对未被消化和吸取的蛋白质及其消化产物所起的作用。10.氮平衡：是指摄入氮与排出氮之间的平衡关系，它反应出体内蛋白质时代谢状况，有三种 状况：Q）氮总平衡：摄入氮等于排出氮；（2）氮正平衡：摄入氮多于排出氮：（3）氮负平衡：摄入氮少于排出氮。11.尿素循环：12.转氨作用：（书166）13.血氨时代谢来源：氨基酸脱氨基产生N H 3、胺类物质氧化产生N H 3、肠道内B勺腐败作用和尿素分解产生NH3.去 路：在肝脏合成尿素（重要）、合成 必需氨基酸等含氮化合物、合成谷氨酰胺、肾小管泌氨。14.一碳单位：有些氨基酸在分解代谢的过程中，可以产生具有一种碳原子的活性基团，称为一碳单位。分 类：甲酰基、甲快基、亚胺甲基、甲熔基、甲基。载 体：四氢叶酸。生理功能：作为瞟吟和嚏陡的合成原料是氨基酸和核昔酸联络的纽带。15.个别氨基酸的代谢：（书173）16.白化病：人体缺乏酪氨酸酶。17.肝邮病的形成原因：假神经递质并不能传递兴奋,反而竞争性克制儿茶酚胺传递兴奋导致大脑功能障碍，发生深度克制而昏迷，临床上称为月干性脑病。18.高血氨症和氨中毒：肝功能严重受损时，尿素合成发生障碍，会导致血氨升高，称为高血氨症。血氨升高，大量氨气进入脑组织，与脑细胞内的a一酮戊二酸结合生成谷氨酸，并深入生成谷氨酰胺。此过程消耗谷氨酸，谷氨酸是神经递质，能量及神经递质严重缺乏时，影响到脑功能直至昏迷，临床上称为氨中毒.
