2022年生物化学知识点总结.docx

《2022年生物化学知识点总结.docx》由会员分享，可在线阅读，更多相关《2022年生物化学知识点总结.docx（4页珍藏版）》请在淘文阁 - 分享文档赚钱的网站上搜索。

1、生物化学学问点总结一、蛋白质生物化学学问点总结蛋白质的元素组成 :C、H、O、N 、S 大多数蛋白质含氮量较恒定,平均 16%即, 25g 蛋白质； 6 、25 称作蛋白质系数；样品中蛋白质含量 =样品中含氮量6、25蛋白质紫外吸取在280nm, 含 3 种芳香族氨基酸 ,可被紫外线吸取1g 氮相当于 6、等电点 pI :调剂氨基酸溶液的pH 值,使氨基酸所带净电荷为零,在电场中 ,不向任何一极移动,此时溶液的 pH 叫做氨基酸的等电点；脯氨酸 与羟脯氨酸与 茚三酮 反应产生 黄色物质 ,其余的 氨基酸 与茚三酮 反映均产生 蓝紫色 物质；氨基酸与茚三酮反应特别灵敏,几微克氨基酸就能显色；肽平

2、面 :肽键由于 C-N 键有部分双键的性质 ,不能旋转 ,使相关的 6 个原子处于同一平面 ,称作肽平面或酰胺平面；生物活性肽 :能够调剂生命活动或具有某些生理活动的寡肽与多肽的总称；1） 谷胱甘肽 :存在于动植物与微生物细胞中的一种重要三肽,由谷氨酸 Glu 、半胱氨酸 Cys 与甘氨酸 Gly组成 ,简称 GSH；由于 GSH 含有一个活泼的巯基 ,可作为重要的仍原剂爱护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化,使蛋白质或酶处在活性状态；寡肽 :10 个以下氨基酸脱水缩合形成的肽多肽 :10 个以上氨基酸脱水缩合形成的肽蛋白质与多肽的区分 :蛋白质 :空间构象相对稳固 ,氨基酸残基数较多多肽 :

3、空间构象不稳固 ,氨基酸残基数较少蛋白质的二级结构 :多肽链在一级结构的基础上,某局部通过氢键使肽键平面进行回旋,折叠 ,转角等形成的空间构象；螺旋的结构特点 :1） 以肽键平面为单位,以碳原子为转折回旋形成右手螺旋;肽键平面与中心轴平行；2） 每 3、6 个氨基酸残基绕成一个螺圈,螺距为 0、54nm, 每个氨基酸上升 0、15nm ；3） 每一个氨基酸残基中的NH 与前面相隔三个残基的C=O 之间形成氢键 ,氢键的方向与中心轴大致平行 ,就是稳固螺旋的主要作用力4） 肽链中的氨基酸R 基侧链分布在螺旋的外侧,R 基团的大小、性状及带电荷情形都对螺旋的形成与稳固起作用；蛋白质的三级结构 :球

4、状蛋白质的多肽链在二级结构、超二级结构与结构域等结构层次的基础上 ,组装而成的完整的结构单位称三级结构；次级键；蛋白质的四级结构 :很多蛋白质由两个或两个以上具有三级结构的亚单位组成,其中每一个亚单位称为 亚基；亚基间通过 非共价键 聚合而形成特定的构象；结构域 :在一些相对较大的蛋白质分子中,在空间折叠时往往先分别折叠成几个相对独立的区域,在组装成更复杂的球状结构 ,这种在二级或超二级结构基础上形成的特定区域叫结构域；蛋白质的变性 :蛋白质由于受到物理、化学因素的作用使蛋白质空间构象发生转变与生物学 活性的丢失 ,此过程称蛋白质的变性；变性的标志 :生物活性丢失 / 疏水基团外露 ,分子结构

5、舒展松散 ,易被蛋白酶水解；变形后果 :维护蛋白质空间构象的次级键与二硫键的断裂,引起蛋白质二、 三、四级结构的破坏 ,而不涉及一级结构 的转变与肽键的断裂；变性因素 : 1.物理因素 :加热、猛烈震荡或搅拌、紫外线及X射线照耀、超声波等；2.化学因素 :强酸、强碱、重金属盐、有机酸、有机溶剂、尿素、胍、b- 硫基乙醇、去污剂等；二、酶大多数的酶就是蛋白质,也有一些 RNA 具有催化功能 ,称为核酶；酶:有活细胞合成的具有高度催化效能与高度特异性的生物催化剂绝大多数就是蛋白质 ；酶的特点 :1高效性 2专一性 3简单失活 4简单调控酶的化学本质 :对酶进行酸碱水解处理,水解的最终产物经分析为氨

6、基酸;用蛋白质的变性剂处理酶可使酶失活 ;酶与其她蛋白质一样 ,具有不能通过半透膜等胶体性质；酶的化学组成 :酶可分为 单纯蛋白质 仅由氨基酸残基组成与缀合蛋白质 除氨基酸残基外仍有金属离子、有机小分子等化学成分,又称全酶 ；全酶 :全酶中的蛋白质部分称为脱辅酶 ,非蛋白质部分称为 辅因子 ；脱辅酶与辅因子单独存在时均无催化活性 ,只有由二者结合而成的全酶分子才具有催化活性；属于有机分子的辅因子称为 辅酶 ；与脱辅酶结合强叫 辅基 ,结合放松叫辅酶；透析可去除的小分子有机物辅酶 透析去不掉的 辅基酶的类型 :单体酶 三级结构 :只有一条肽链的酶称为单体酶；属于这类酶为数不多,而且经常为水解酶；

7、寡聚酶 四级结构 :有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶；多酶复合物 :几个酶嵌合而成的复合物称为多酶复合物；酶的活性部位 :必需基团 :酶分子中与酶活性亲密相关的基团称为必需基团；活性中心 activesite :有些必需基团在一级结构上可能相距甚远,但在空间结构上彼此靠近,集中在一起形成具有肯定空间结构的区域,能与底物特异的结合 ,并将底物转化成产物；结合基团 专一性 :作用就是与底物结合使底物与酶形成复合物；催化基团 活性 :作用就是影响底物中某些化学键的稳固性,催化底物发生化学反应,使之转化成产物；频率最高的活性中心的氨基酸残基:Ser、 His 、Cys、Tyr 、Asp 、Glu 、

8、Lys ；同工酶 :指具有催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质都不同的一组酶；底物浓度对反应速度的影响抑制剂 :凡使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质转变而降低酶活力甚至使酶完全丢失活性的物质 ,称为抑制剂 I；其作用称为抑制作用；抑制作用一般分为 不行逆抑制作用与酶的必需基团以共价键结合,永久失活 与可逆抑制作用与酶蛋白以非共价键结合,临时性丢失 ；可逆抑制剂 :1竞争性抑制剂2非竞争性抑制剂3反竞争性抑制剂最适温度 :在该温度下 ,酶的活力最强最适 pH :在该 pH 值下 ,酶促反应速率最大三、核酸核酸的组成 :C、H、O、N、P恒定 9-10%DNA 的

9、结构 :DNA 就是由数量巨大的 4 种脱氧核苷酸通过3,5- 磷酸二酯键 连接而成的,DNA的一级结构就就是指这些脱氧核苷酸在分子中的排列次序；双螺旋结构的维系力 :1、碱基对间的氢键2、上下碱基对的积累力3、环境中的正离子RNA的结构与功能tRNA 一级结构特点 :1) RNA中最小的 ,由60-90 个核苷酸组成2) 含有最多的稀有碱基 ,每个平均含有 7-15 个稀有碱基3) 其3 端有CCA-OH4) 其5 端一般就是pGtRNA 二级结构特点 :呈三叶草型 ,由四环与四臂组成；tRNA 三级结构特点 :呈“倒L”型核酸在 260nm 处有强的紫外吸取；双螺旋结构解开 ,260nm

10、吸取会明显增加 ；当核酸发生复性后 ,260nm 处紫外吸取会明显下降,此现象称为减色效应；解链温度 熔解温度或熔点 ,Tm :双链 DNA50%发生变性的温度；影响 Tm 的因素:1DNA 序列的复杂性越小 ,Tm 的温度范畴越小2G-C 含量越高 三键 ,Tm 的值越大3离子强度较低的介质中,Tm 较低4变性剂破坏氢键 ,Tm 下降四、脂肪代谢增色效应 :当核酸发生变性后 ,260nm 处紫外吸取会明显增加,此现象称为 增色效应 核酸变性,酮体 肝内生成 肝外利用 :在肝脏细胞中经 - 氧化生成的乙酰辅酶 A大部分转变成乙酰乙酸,- 羟丁酸 ,丙酮等中间产物 ,这三种中间产物称为酮体；脂肪动员 :脂库中的 甘油三酯 在组织脂肪酶的催化下水解成脂肪酸 与甘油 的过程；