生物化学笔记(汇总).docx

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1、精选优质文档-倾情为你奉上第一章 蛋白质的结构与功能1.1 蛋白质的分子组成构成人体的20种氨基酸均属于L-氨基酸（除甘氨酸）【氨基酸的分类、结构式、中文名和英文缩写】含硫氨基酸：半胱氨酸、胱氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）脯氨酸和赖氨酸可被羟化为羟脯氨酸、羟赖氨酸20种氨基酸的理化性质：等电点、紫外吸收（Tyr、Trp含共轭双键，A280）、茚三酮反应【谷胱甘肽的组成、结构特点、主要活性基团、作用】1.2 蛋白质的分子结构一级结构：氨基酸从N端到C端的排列顺序 肽键、二硫键二级结构：局部主链骨架原子（C、N、Co）构象 氢键-螺旋（3.6个残基上升一圈，螺距0.54nm），-折叠（平行和反平行，58

2、个残基）-转角转角处常有Pro，无规卷曲 超二级结构（、） 模体 三级结构：全部氨基酸残基相对空间位置 次级键四级结构：亚基相对空间位置和连接处布局 次级键肽单元（C1、C、O、N、H、C2）1.3 蛋白质结构与功能的关系尿素、-巯基乙醇分别可以破坏肽链中的次级键、二硫键【肌红蛋白与血红蛋白】肌红蛋白（Mb）为单一肽链蛋白质，含有一个血红素辅基；血红蛋白（Hb）四个亚基（2、2），每个亚基都有一个血红素辅基；肌红蛋白与血红蛋白亚基的三级结构相似；肌红蛋白的氧解离曲线为直角双曲线、血红蛋白为S形曲线；血红蛋白有紧张态（T）和松弛态（R），R态为结合氧的状态。蛋白质构想改变引起疾病：疯牛病、阿尔兹

3、海默症、亨廷顿舞蹈病1.4 蛋白质的理化性质两性电离、胶体性质（水化膜和电荷效应维持稳定）、双缩脲反应（检测蛋白质水解程度）1.5 蛋白质的分离、纯化与结构分析透析、超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物。丙酮沉淀、盐析、免疫沉淀是常用的蛋白质浓缩方法既可以分离蛋白质又可以测定其分子量的方法是超速离心简答题或论述题：1、简述-螺旋结构的主要特征要点：右手螺旋、螺距和上升一圈的残基数、侧链位于外侧、氢键维持稳定2、简述谷胱甘肽的结构特点和生物学功能？要点：非肽键、巯基、体内重要还原剂3、蛋白质变性后有什么改变？（1）生物活性丧失（2）空间结构被破坏、肽键完好（3）溶解度降低（4）黏度增加（5）不

4、易结晶、易沉淀（6）易被蛋白酶水解第二章 核酸的结构与功能2.1 核算的化学组成和一级结构糖苷键：核糖的C-1原子和嘌呤的N-9原子或嘧啶的N-1原子形成的共价键。核酸的一级结构：5-3的核苷酸或脱氧核苷酸排列顺序。2.2 DNA的空间结构与功能DNA双螺旋结构模型的要点：（1）反向平行多聚核苷酸链（2）右手螺旋及其参数（3）维持稳定的因素一些参数：直径2.37nm 螺距3.4nm 两个相邻碱基旋转角36【核小体的组成】 人端粒的重复序列：TTAGGG2.3 RNA的结构与功能一、mRNA（丰度最小，占细胞总RNA的2%-5%）结构要点：5帽（m7Gppp）、3尾（poly A）、开放阅读框（

5、ORF）和非翻译区帽子结构和多聚尾的作用：（1）mRNA核内向胞质的转位（2）mRNA的稳定性维系（3）翻译起始的调控二、tRNA（占细胞总RNA的15%）结构要点：稀有碱基、茎环结构、3端接纳臂（CCA）、反密码子tRNA二级结构：三叶草形 三级结构：倒“L”形三、rRNA（占细胞总RNA的80%以上） 【核糖体的组成】四：其它非编码RNA小干扰RNA（siRNA）：降解外源入侵基因表达的mRNA核酶：有酶活性的RNA，催化特定RNA降解，剪接修饰中有重要作用核仁小RNA（snoRNA）：参与rRNA的加工和修饰2.4 核酸的理化性质1、紫外吸收（A260）A260/A280：纯DNA为1.

6、8，RNA为2.0 2、等电点 3、变性与复性思考题1、试比较蛋白质与核酸的异同?项目蛋白质核酸组成单位氨基酸核苷酸种类20种氨基酸A、C 、G 、T (DNA) A、C 、G 、U (RNA)连接方式肽键磷酸二酯键一级结构氨基酸排列顺序碱基排列顺序空间结构二、三、四级结构双螺旋、超螺旋、蛋白-核酸非共价结合功能生命活动直接执行者遗传信息贮存、传代、 表达,决定蛋白结构2、DNA双螺旋结构模型的要点是什么？3、简述tRNA二级结构的特点？4、DNA与RNA的结构和功能有何异同？同：都是线性多聚核苷酸生物信息大分子；都可以作为遗传信息的载体；基本结构单位（碱基+戊糖+磷酸）相同。异：戊糖类型；碱

7、基类型；常见结构。5、DNA变性后理化性质的改变。（1）粘度下降 （2）生物活性丧失 （3）增色效应 （4）比旋度下降 （5）浮力密度升高 （6）滴定曲线改变第三章 酶3.1 酶的分子结构与功能概念：单体酶、多聚酶、多酶复合物、多功能酶单纯酶、结合酶=酶蛋白+辅助因子（辅酶、辅基）辅酶：与蛋白质结合疏松，可用透析或超滤除去。在酶促反映中作为底物接受质子或基团后离开酶蛋白。辅基：与蛋白质结合紧密，不能用透析或超滤除去。酶促反应中不离开酶蛋白。【金属离子作为辅助因子的主要作用】（1）组成活性中心，参加催化反应 （2）连接酶与底物的桥梁（3）中和阴离子，降低静电斥力 （4）稳定酶的空间构象必需基团活

8、性中心内：结合基团，与底物相结合；催化基团，催化底物变成产物。活性中心外：维持酶活性中心应有的空间构象所必需 乳酸脱氢酶（LDH）是含Zn的四聚体酶，由骨骼肌型（M型）和心肌型（H型）组成。H4（LDH1）、H3M（LDH2，血清中“最多”）、H2M2、HM3、M4（LDH5，肝中“最多”）3.2 酶的工作原理1、高效性 2、专一性（相对、绝对） 3、可调节性 4、不稳定性催化机理：诱导契合假说、邻近效应与定向排列、表面效应3.3 酶促反应动力学米-曼式方程：v = Vmax【S】Km+【S】 Km是特征性常数。 酶的抑制剂【定义】不可逆性（共价结合）有机磷农药胆碱酯酶，解毒剂：解磷定路易士气

9、巯基酶，解毒剂：二巯基丙醇可逆性非共价结合竞争性：与底物竞争结合酶的活性中心 非竞争性：结合酶活性中心之外的调节位点反竞争性：仅结合酶-底物复合物 3.4 酶的调节酶活性调节是快速调节：别构调节（正协同效应S曲线）、共价修饰（主要是磷酸化）酶含量调节是缓慢调节。酶原是无活性的酶前体；酶原的激活实质是活性中心的暴露。思考题1、试述三种竞争性抑制剂作用的区别和动力学特点。2、酶与一般催化剂相比有何异同？同： 反应前后量不变；不改变平衡常数；只催化热力学允许的反应；机理都是降低活化能异： 酶具有高效、有特异性、可调节性、不稳定性。3、金属离子作为酶的辅助因子的作用有哪些？第五章 维生素与无机盐5.1

10、 脂溶性维生素一、维生素A天然形式：A1（视黄醇）、A2（3-脱氢视黄醇） 维生素A原（如-胡萝卜素）活性形式：视黄醇、视黄醛和视黄酸生理功能： 1、视黄醛与视蛋白的结合维持了正常视觉功能 2、对上皮组织分化具有调节作用3、有效的抗氧化剂、抑制肿瘤生长缺乏症：干眼病、夜盲症、皮肤干燥二、维生素D（一）维生素D是类固醇衍生物（二）维生素D的活化形式是1,25-二羟维生素D3 生理功能： 1、调节血钙水平，促进骨的钙化 2、影响细胞分化缺乏症：（儿童）佝偻病、（成人）软骨病三、维生素E（一）维生素E是生育酚类化合物生理功能： 1、抗氧化剂，保护生物膜 2、促血红素生成 缺乏症：红细胞数量减少、轻度

11、贫血四、维生素K（一）维生素K是2-甲基1,4-萘醌的衍生物生理功能： 1、参与形成凝血因子 缺乏症：易出血5.2 水溶性维生素维生素B族辅酶或辅基转移基团作用及缺乏症维生素B1（硫胺素）焦磷酸硫胺素（TPP）醛基糖代谢中起重要作用（丙酮酸脱氢酶复合体辅酶） 脚气病维生素B2（核黄素）FAD、FMN氢原子氧化还原酶的辅基，起递氢体的作用 口角炎、唇炎、阴囊炎维生素B6磷酸吡哆醛氨基谷氨酸脱羧酶、ALA合酶的辅酶维生素PP（烟酸和烟酰胺）NAD+，NADP+H+，电子多种不需氧脱氢酶的辅酶癞皮病泛酸（遍多酸，VB5）辅酶A（CoA）酰基参与酰基转移作用生物素（VB7，VH，辅酶R）生物素CO2多

12、种羧化酶的辅酶（如：丙酮酸羧化酶）叶酸四氢叶酸（FH4）一碳单位一碳单位转移酶的辅酶巨幼红细胞性贫血维生素B12（钴胺素）辅酶B12氢原子烷基转甲基作用，甲硫氨酸合成酶的辅酶 巨幼红细胞性贫血维生素C生理功能： 1、是一些羟化酶的辅酶（儿茶酚胺类神经递质的合成；胆固醇的转化；胶原蛋白的合成）2、抗氧化剂（保护巯基；还原Fe3+，利于食物中铁的吸收）3、增强机体免疫力缺乏症：坏血病第六章 糖代谢6.1 糖的消化吸收与转运GLUT（葡萄糖转运蛋白）： 1、3全身2肝胰，4脂肪肌5小肠人体不能利用纤维素是因为没有-糖苷酶6.2 糖的无氧氧化【糖酵解的过程、关键酶】对糖酵解速率调节最为关键的酶：PFK

13、-1 +AMP，ADP，F-1,6-2P,F-2,6-2P-柠檬酸，高浓度ATP 其中，F-2，6-2P调节作用最强，其自身受激素（胰岛素/胰高血糖素）调节6.3 糖的有氧氧化（二）丙酮酸乙酰CoA 【总反应式】关键酶：丙酮酸脱氢酶复合体 参与反应的辅酶：TPP、硫辛酸、FAD、NAD、CoA调节：别构调节和化学修饰（三）TCA循环【TCA循环的过程、关键酶、总反应式】柠檬酸循环的重要意义：1、是三大营养物质分解产能的共同通路。2、是联系糖、脂肪、氨基酸代谢的枢纽。乙酰CoA不能通过线粒体膜，需与草酰乙酸结合成柠檬酸出线粒体。生糖氨基酸可通过草酰乙酸而糖异生，糖也可通过TCA循环中间产物合成非

14、必需氨基酸。6.4 磷酸戊糖途径磷酸戊糖途径不产生ATP，主要意义是生成NADPH和磷酸核糖 反应部位：胞浆关键酶：葡萄糖-6-磷酸脱氢酶NADPH的作用：（1）是许多合成代谢的供氢体。（脂肪酸、胆固醇、谷氨酸的合成都需要NADPH）（2）参与羟化反应 （3）维持谷胱甘肽的还原状态6.5 糖原的合成与分解糖原的分解不是合成的逆反应【糖原合成与分解过程图，可见书P129图6-11】糖原合成中，添加1分子葡萄糖，消耗2 ATP；1个葡萄糖基无氧氧化净产生3 ATP。调节：级联放大系统（激素引发的一系列酶促反应）磷酸化酶b激酶，磷酸化酶b 磷酸化后变得有活性6.6 糖异生定义：非糖物质转化为葡萄糖或

15、糖原的过程主要原料：乳酸、生糖氨基酸、甘油 生理意义：饥饿时维持血糖水平的稳定糖酵解的3个限速步骤对应的逆反应需要糖异生特有的关键酶催化：一、丙酮酸磷酸烯醇式丙酮酸关键酶：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸激酶，辅酶：生物素 耗能：2 ATP【草酰乙酸从线粒体到胞质的两种方式及原因】二、F-1，6-2P F-6-P 关键酶：果糖二磷酸酶-1 （不耗能）三、G-6-P glucose 关键酶：葡萄糖-6-磷酸酶 （不耗能）【三碳途径】 【乳酸（Cori）循环及其意义】 2分子乳酸异生为葡萄糖消耗6 ATP6.8 血糖及其调节【血糖的来源和去路】 血糖正常值：3.896.11mmol/L 低血糖：7.

16、1mmol/L血糖浓度高于8.910mmol/L，则出现糖尿思考题1、试比较糖的无氧氧化和有氧氧化的主要特点。（7项，练习册P63）2、简述磷酸戊糖途径的生理意义。（练习册P61）3、简述胰岛素降血糖的机制。（5点、练习册P61）4、简述血糖的来源与去路。（练习册P62）5、叙述三羧酸循环的反应特点和生理意义。（练习册P63）第七章 脂质代谢7.1 脂质的构成、功能及分析脂质脂肪甘油三酯=甘油+脂肪酸类脂：磷脂、糖脂、胆固醇 软脂酸（16C）硬脂酸（18C）类脂是生物膜的重要组分，参与细胞识别及信号传递，还是多种生物活性物质的前体。体内几种重要甘油磷脂：磷脂酰胆碱（卵磷脂）、磷脂酰乙醇胺（脑磷

17、脂）、磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇、二磷脂酰甘油（心磷脂）合成前列腺素的前身物质是：花生四烯酸7.2 脂质的消化吸收脂质消化的主要场所：小肠上段7.3 甘油三酯（TG）代谢一、甘油三酯的合成1、活化 脂酸+HS-CoA+ATP脂酰CoA合成酶，Mg2+脂酰CoA+AMP+PPi2、甘油一酯途径（小肠） 甘油二酯途径（肝、脂肪组织）二、脂肪酸的合成（软脂酸为例）用于软脂酸合成的乙酰CoA主要由葡萄糖分解供应，经柠檬酸-丙酮酸循环进入胞质合成部位：胞质 关键酶：乙酰CoA羧化酶 主要调节因素：胰岛素（+）第一步反应：ATP+HCO3-+乙酰CoA乙酰CoA羧化酶，Mn2+，生物素丙二酸单酰CoA+AD

18、P+Pi重要原料：NADPH磷酸戊糖途径主要途径 柠檬酸-丙酮酸循环（苹果酸氧化脱羧少量提供）三、甘油三酯的分解脂肪动员关键酶：激素敏感性甘油三酯脂肪酶（HSL）磷酸化而激活！（一）甘油的去路甘油甘油磷酸磷酸二羟丙酮糖酵解 （-1ATP，+1NADH）（二）脂肪酸的去路脂肪酸被血浆清蛋白运输至全身，主要由肝、心肌、骨骼肌利用1、脂肪酸活化 关键酶：脂酰CoA合成酶 2、转移至线粒体 关键酶：肉碱脂酰转移酶丙二酸单酰CoA（）3、-氧化 脱氢（FADH2） 加水 再脱氢（NADH） 硫解 4、乙酰CoA进入TCA循环 一分子软脂酸彻底氧化净生成106 ATP，硬脂酸则为120 ATP（三）酮体的

19、生成酮体包括：乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮（微量） 合成部位：肝 利用部位：肝外组织关键酶：HMG-CoA合成酶 合成1分子HMG-CoA一共有3分子乙酰CoA反应意义：葡萄糖供应不足或利用障碍时，酮体是脑组织的主要能源物质。调节：（1）餐食状态 （2）糖代谢影响酮体生成 （3）丙二酸单酰CoA抑制酮体生成7.4 磷脂代谢甘油磷脂的合成甘油二酯途径：磷脂酰胆碱（卵磷脂）、磷脂酰乙醇胺（脑磷脂）CDP-甘油二酯途径：磷脂酰肌醇、磷脂酰丝氨酸、心磷脂 7.5 胆固醇代谢合成：肝（主） 原料：合成1分子胆固醇需 18 乙酰CoA、36 ATP、16 NADPH 关键酶：HMG-CoA还原酶主要去路：（1

20、）转化为胆汁酸（2）合成类固醇激素（3）转化为维生素D3（4）排出体外7.6 血浆脂蛋白代谢血浆脂蛋白=血脂 + 载脂蛋白（Apo）CM的特征性载脂蛋白：Apo B48LDL几乎只含 Apo B100 HDL主要含Apo A和Apo A血浆脂蛋白的分类：电泳法CM前超速离心法VLDLLDLHDL合成部位小肠粘膜细胞肝血浆肝、肠、血浆功能转运外源性甘油三酯及胆固醇转运内源性甘油三酯及胆固醇转运内源性胆固醇逆向转运胆固醇（肝外组织肝）HDL的脂质中磷脂最多；LDL的脂质中胆固醇最多VLDL在血浆中转化为LDL思考题1、简述人体胆固醇的来源和去路。2、简要说明患糖尿病时，出现酮血症的生化原因。（练习

21、册P77）3、简述胞浆中软脂酸进行-氧化的主要步骤。（3点）4、写出甘油彻底氧化分解的反应步骤（不必写出结构式），并指出脱氢和耗能的步骤以及关键酶的名称。5、论述甘油在肝脏内转变为葡萄糖的反应过程，并指出脱氢、耗能和关键酶催化的步骤。第八章 生物氧化【电子传递链流程图】复合体不具有质子泵功能抑制剂复合体1：鱼藤酮、粉蝶霉素A，异戊巴比妥复合体2：萎锈灵、噻吩甲酰、三氟丙酮 复合体3：抗霉素A 复合体4：CN-，CO，N3 ATP合酶：寡霉素、DCCD 解偶联剂：二硝基苯酚 【穿梭机制】-磷酸甘油穿梭（脑、骨骼肌）苹果酸-天冬氨酸穿梭（肝、心肌）第九章 氨基酸代谢脱氨基的几种方式：（1）转氨基作

22、用（除了羟脯氨酸、脯氨酸、赖氨酸、苏氨酸）重要的转氨酶：ALT（肝最多），AST（心肌最多） 辅酶：磷酸吡哆醛（2）联合脱氨基作用（3）嘌呤核苷酸循环（心肌、骨骼肌主要方式）（4）氨基酸氧化酶作用生糖兼生酮氨基酸：“ 2L，2e，3T ” 体内活性甲基的直接供体：SAM 甲基的间接供体：N5-CH3-FH4活性硫酸根：PAPS 活性葡萄糖：UDPG思考题1、简述体内氨的来源和去路（练习册P105）2、简述氨基酸脱氨基后生成的-酮酸的主要代谢途径3、试述尿素循环的详细步骤，并注明每步反应的部位4、试述氨在血液中是如何运输的第十章 核苷酸代谢【核苷酸的多种生物学功能】核苷酸由机体细胞自身合成，不属

23、于营养必须物质10.1 嘌呤核苷酸的合成与分解代谢一、从头合成途径部位：肝 原料：磷酸核糖、氨基酸、一碳单位、二氧化碳合成方式：在磷酸核糖分子基础上逐步合成嘌呤环关键酶：PRPP合成酶、磷酸核糖酰胺转移酶耗能：IMP的合成5 ATP（6个高能磷酸键），AMP（GMP）的合成1 ATP【嘌呤碱合成的元素来源】调节：反馈调节；交叉调节（GTP促进AMP的合成，ATP促进GMP的合成）二、补救合成部位：脑、骨髓等（因其缺乏从头合成的酶系）方式1：（例）腺嘌呤 + PRPP AMP + PPi关键酶：APRT，HGPRT （自毁容貌征：HGPRT缺失）方式2：（例）腺嘌呤核苷 + ATP AMP +

24、ADP 关键酶：腺苷激酶脱氧核苷酸的生成是在二磷酸核苷（NDP）的水平上抗代谢物：6-MP，氮杂丝氨酸，氨喋呤，甲氨蝶呤 等嘌呤代谢终产物：尿酸 （）别嘌呤醇与痛风、肾脏疾病、白血病、恶性肿瘤等有关10.2 嘧啶核苷酸的合成与分解代谢原料：谷氨酰胺、天冬氨酸、二氧化碳合成途径：先合成嘧啶环，然后与磷酸核糖相连关键酶：氨基甲酰磷酸合成酶【对比CPS-与CPS-的分布、底物、反应条件、功能等】抗代谢物：氮杂丝氨酸，氨喋呤，阿糖胞苷，5-FU 等第十一章 非营养物质代谢11.1 生物转化作用两相反应第一相反应 氧化：细胞色素氧化酶，单胺加氧酶，醇醛脱氢酶还原：硝基还原酶，偶氮还原酶 水解：酯酶，酰胺

25、酶，糖苷酶 第二相反应结合：UDPGA，PAPS，乙酰化，甲基化，谷胱甘肽 11.2 胆汁与胆汁酸代谢初级胆汁酸：胆酸、鹅脱氧胆酸次级胆汁酸：脱氧胆酸、石胆酸胆汁酸生理功能：（1）促进脂类消化与吸收（2）维持胆固醇的溶解状态【胆汁酸的肝肠循环】11.3 血红素的生物合成含有血红素辅基的蛋白：血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素、过氧化氢酶、过氧化物酶关键酶：ALA合酶，辅酶：磷酸吡哆醛调节剂：（1）重金属（2）促红细胞生成素11.4 胆色素的代谢与黄疸胆色素主要来源：衰老的红细胞破坏胆红素主要与血浆清蛋白结合运输血浆含量超过17.1umol/L 称为高胆红素血症，造成组织黄染则引起黄疸。【黄疸的分类】

26、第十二章 物质代谢的整合与调节12.1 物质代谢的特点物质代谢的特点：（1）整体性（2）精细调节（3）各组织、器官代谢各有特色（4）各代谢物有共同的代谢池（5）ATP是储能和耗能的共同形式（6）NADPH是合成代谢所需的主要的还原当量12.2 物质代谢的相互联系【乙酰CoA的来源和去路】12.3 肝在物质代谢中的作用1、肝在糖代谢中的作用通过肝糖原的合成、肝糖原的分解、糖异生来维持血糖浓度稳定。2、肝在脂质代谢中的作用（1）分泌胆汁酸，促进脂类的消化吸收（2）合成脂肪酸，进一步合成甘油三酯，是内源性甘油三酯主要来源（3）合成酮体的唯一器官（4）合成和排出胆固醇的主要器官（5）血浆磷脂主要来源3

27、、肝在蛋白质代谢中的作用（1）合成与分泌血浆蛋白质，除-球蛋白外（2）清除血氨，是将血氨转化为尿素的唯一器官（3）清除血浆蛋白质，血浆清蛋白除外4肝参与多种激素的灭活第十四章 DNA的生物合成14.1 DNA复制的基本特征1、半保留复制2、半不连续复制3、双向复制14.2 DNA复制的酶学和拓扑学变化原核生物有3种DNA聚合酶，真正起催化作用的是DNA pol 真核生物DNA链（前导链、后随链）延长中起催化作用的是DNA pol ；合成引物的是DNA pol ；负责错配修复的是DNA pol ；线粒体DNA复制的酶是DNA pol 【原核生物复制中参与DNA解链的相关蛋白质及其作用】简述DNA

28、复制所需的基本成分：（1）底物：dNTP（2）模板：解开成单链的DNA母链（3）引物：提供3-OH末端使dNTP可以依次聚合的短链RNA分子（4）聚合酶：依赖DNA的DNA聚合酶，即DNA聚合酶（5）其它酶和蛋白质因子第十六章 RNA的生物合成16.1原核生物转录的模板和酶【比较复制和转录的异同点】（练习册P157）【E.coli的RNA聚合酶的构成及每个亚基的作用】原核生物RNA pol有一种，必须先结合成全酶才识别启动子；真核生物RNA pol有三种，TATA因子先与DNA结合，聚合酶再识别蛋白质-DNA复合物。利福平是原核生物转录过程RNA pol的特异性抑制剂，抑制亚基。16.2 原核

29、生物的转录过程一、起始（1）RNA pol识别结合启动子，形成闭合转录复合体（2）DNA双链打开，形成开放转录复合体（3）第一个磷酸二酯键的形成。转录的第一位核苷酸常是GTP二、延长特点：（1）亚基脱落，核心酶负责RNA链的延长（2）RNA链从5到3端延长，对DNA模板链的阅读方向为3到5端（3）核心酶可以覆盖40bp DNA片段，但转录解链范围约17bp（4）合成区域存在动态变化的8bp RNA-DNA杂合双链（5）模板链DNA双螺旋结构发生解链和再复合的动态变化三、终止RNA聚合酶在DNA模板链上停顿下来，转录产物RNA链从转录复合物上脱落下来，转录终止。分为依赖因子和非依赖因子两大类。1

30、6.3 真核生物RNA的生物合成【真核生物的RNA pol的种类、转录产物、对鹅膏蕈碱的反应、细胞内定位】RNA pol的羧基末端结构域：Tyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-Ser思考题1、简述真核生物mRNA的加工过程2、简述tRNA的加工步骤3、试述原核生物转录过程（起始、延长、终止）第十七章 蛋白质的生物合成17.1 蛋白质的生物合成体系基本原料：20种氨基酸 三大物质基础：mRNA，tRNA，核糖体【密码子的五大特性】原核生物核糖体上有A、P、E位点，真核生物无E（空载）位点17.2 氨基酸与tRNA的连接氨基酸的活化：氨基酸与特异tRNA结合形成氨基酰-tRNA的过程。每

31、个氨基酸活化消耗1个ATP的2个高能磷酸键氨基酰-tRNA合成酶有校对活性结合密码子处的Met-tRNA与阅读框内的Met-tRNA结构不同：原核生物为fMet-tRNAfMet，真核生物为tRNAiMet17.3 肽链的生物合成过程原核生物翻译起始复合物：核糖体、mRNA、fMet-tRNAfMet【原核生物翻译起始复合物的形成过程】真核生物翻译起始，tRNAiMet先于mRNA结合到核糖体上。肽链延长过程为核糖体上重复进行的进位（注册）、成肽、转位的循环，也称核糖体循环。释放因子（RF）的作用是：将转肽酶活性变为酯酶活性，水解肽链与P位tRNA的酯键。17.4 肽链生物合成后的加工和靶向运

32、输构成信号肽的氨基酸残基以疏水氨基酸为主【含有信号肽的多肽的翻译转运机制】17.5 蛋白质生物合成的干扰与抑制抗生素作用位点、原理四环素原核核糖体小亚基，抑制氨基酰-tRNA的进位链霉素、卡那霉素原核核糖体小亚基，引起读码错误氯霉素原核核糖体大亚基，抑制转肽酶活性嘌呤霉素原核、真核核糖体，取代进位，使肽酰基转移到其氨基后脱落放线菌酮真核核糖体大亚基，抑制转肽酶活性白喉毒素（真核）使eEF-2发生ADP糖基化共价修饰而失活干扰素（真核）使eIF-2磷酸化失活；诱导活化特异核酸内切酶第十九章 细胞信号转导的分子机制受体与配体结合的特性：（1）高度专一性（特异性）（2）高度亲和力 （信息分子浓度10-8 mol/L）（3）可饱和性（受体数目有限）（4）可逆性（非共价的）（5）特定的作用模式（受体的分布和含量具有组织和细胞特异性）结合激素作用机制，说明肾上腺素在人体饥饿状态下是怎样调控血糖浓度的。1、人体饥饿时，血糖浓度较低，促进肾上腺髓质分泌 肾上腺素；2、肾上腺素与靶细胞膜上的受体结合，活化G蛋白-ACcAMPPKA-底物磷酸化；3、PKA使磷酸化酶激酶磷酸化而被活化，进而使磷酸化酶磷酸化而被活化，糖原分解生成葡萄糖，血糖浓度升高；4、PKA使糖原合成酶磷酸化而失活，抑制糖原合成，血糖浓度升高。专心-专注-专业