生物化学考试总结.doc

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1、生物化学考试总结生物化学考试总结一、名词解释：新陈代谢：生物体内物质不断地进行着的化学变化称为新陈代谢。生物氧化：生物氧化指在体内氧化生成二氧化碳和水，并释放出能量的过程。高能磷酸化合物：含有高能磷酸键的化合物称高能磷酸化合物。乳酸循环：血乳酸经血液循环运送至肝脏，通过糖异生作用合成肝糖原和葡萄糖，再进入血液补充血糖的消耗或被肌肉摄取合成肌糖原，这个过程称为乳酸循环。糖异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生作用。乳酸穿梭；在乳酸氧化过程中，运动开始时，某些组织中存在一中“乳酸相对量生成”状态，使得乳酸在体内分布不均匀，这就产生了乳酸穿梭现象。三羧酸循环：乙酰辅酶A在线粒体中，先

2、于草酰乙酸缩合成柠檬酸，再经过一系列酶促反应，最后生成草酰乙酸；接着重复上述过程，形成一个连续、不可逆的循环反应，消耗的是乙酰CoA,最终转化为二氧化碳和水。这个循环首先生成的是3个羧基的柠檬酸，故称为三羧酸循环。酮体：在某些组织如肝细胞内脂肪酸氧化并不完全，生成乙酰CoA有一部分变成乙酰乙酸、羟丁酸和丙酮，这三种产物统称为酮体。必需脂肪酸：把维持人体正常生长所需而体内又不能合成必须从食物中摄取的脂肪酸称为必须脂肪酸。必需氨基酸：肌体无法自身合成，必须由食物途径获得的氨基酸称之为必需氨基酸。氮平衡：人体摄入的食物中的含氮量和排泄物中的含氮量相等的情况称为氮平衡。半时反应：运动中消耗的物质，在运

3、动后的恢复期中，数量增加至运动前数量的一半所需要的时间称半时反应；而运动中代谢的产物，在运动后的恢复期中，数量减少一半所需要的时间也称半时反应。乳酸阈：用血乳酸浓度的变化特点来判断的无氧阈又称乳酸阈。运动性蛋白尿：由于运动引起的尿中蛋白质含量增多的现象称为运动性蛋白尿。最高乳酸间歇训练法：采用大强度运动，运动时间为12min间歇休息了35min的间歇训练法。乳酸阈训练：以即血乳酸浓度达到4mmol/L时所对应的运动强度作为训练负荷。持续性耐力训练：是指在相对较长的时间里，用较稳定的中等强度，不间歇连续进行练习地方法，以提高有氧代谢能力。二、填空题：1、运动人体的物质组成。（糖、脂质、蛋白质、核

4、酸、维生素、水和无机盐）2、人体能源物质。（糖、脂质、蛋白质）3、ATP是生命活动的直接能量供应者。4、运动强度与血清酶活性。（运动强度越大，血清酶活性增加明显.）5、蛋白质的基本单位。(氨基酸)6、糖有氧、无氧代谢的终产物。（水二氧化碳）；（乳酸）7、三大物质代谢的中心环节。（三羧酸循环）8、空腹血糖浓度。（4.46.6mol/L,总量为6克。）9、1分子葡萄糖经酵解、有氧氧化生成ATP的数目。（一分子葡萄糖净得2分子ATP；有氧氧化生成3638分子ATP。）10、糖的运输形式是（葡萄糖），糖的储存形式是（糖原肌糖原、肝糖原）。11、血糖、肝糖元、肌糖原的关系:肌糖原直接供能，血糖补充，肝糖

5、原再分解补充。12、乳酸的生成主要在（快）肌纤维、氧化在（慢）肌纤维。13、乳酸阈时的血乳酸值。(4mmol/L)14、调节人体血糖水平的主要器官。(肝脏)15、一次三羧酸循环过程，可生成的ATP。（12个）16、血浆游离脂肪酸在血液中运动形式是以（清蛋白）作为载体。17、机体的必需脂肪酸主要有（亚油酸）和（亚麻酸）。18、在线粒体内一系列酶的催化下，脂肪酸逐步裂解出二碳单位（乙酰辅酶A），再经（羧酸循环）和（呼吸链的氧化），生成二氧化碳和水，释放大量能量。19、（脂肪酸）是长时间运动骨骼肌的主要原料。20、耐力训练使运动员在进行耐力运动时利用脂肪供能较非耐力运动员（增加），从而有利于节省体内

6、（节省体内糖）的储备，达到提高耐力的作用。21、有氧运动能增加血浆中（高密度脂蛋白）的升高和（低密度脂蛋白）的降低，从而增加胆固醇逆向转运能力，降低心血管疾病的发生。22、运动强度和持续时间是影响脂代谢的重要因素，当强度达到65%最大摄氧量运动30分钟时，脂肪供能作用最大，脂肪与糖的供能比例约为（1：1）。23、（乙酰辅酶A）是三大能源物质分解代谢共同的中间代谢物。（三羧酸循环）是三大能源物质分解代谢最终的共同途径。三大能源物质氧化分解释放的能量均储存在（ATP）的高能磷酸键中。24、能量的释放和利用是以（ATP）为中心的。25、在短时间，大强度的运动中，ATP的生成主要由（磷酸原系统）系统提

7、供。26、在最大强度运动（3060s）时，糖酵解达最大速率，此后其供能速率逐渐下降，可维持（23min）。27、运动时脂肪供能的比例随着运动强度的增大而（减少），随着运动持续时间的延长而（增加）。28、运动时有氧代谢主要受（组织供氧量）和（可供肌肉利用的能源物质含量）的调节。29、极限强度运动至力竭时，（磷酸原）接近耗竭。30、在长时间运动前期，（肝糖原）分解是血液葡萄糖的主要来源，在长时间运动后期，（糖异生）成为肝释放葡萄糖的主要来源。31、运动后垢恢复及代谢产物的清除，必须依靠（能源物质的有氧氧化）。32、按发生的部位和机制不同，将运动性疲劳分为（中枢性疲劳）和（外周性疲劳）。33、短时间

8、大强度运动中运动性疲劳发生时，主要表现为（磷酸原）、（糖原）的大量消耗，（乳酸）生成和堆积。运动至力竭时，（磷酸肌酸）接近耗竭，（ATP）浓度下降，血乳酸浓度明显（增加）。34、耐力运动中运动性疲劳的发生与（肌糖原）的大量消耗、（血糖浓度）的下降、（体温）的升高和（水盐）代谢紊乱有关。35、在进行10秒全力运动的间歇训练时，每次间歇运动之间的间歇时间为（2030）秒。这样既可以保证（磷酸原）足够数量的恢复，又不会出现间歇时间过长影响训练效率。36、血乳酸的变化与动用的能量系统种类有关。血乳酸浓度最小，一般不超过4mmol/L的是（磷酸原供能系统）；血乳酸浓度在4mmol/L左右的是（有氧氧化供

9、能系统）；血乳酸浓度最高的是（糖酵解供能系统）。37、有“训练标尺”之美称的生化指标是（血乳酸）。38、血尿素与运动人体的（机能状态）、（疲劳程度）以及（运动负荷）的大小有关。在进行长时间、较大强度的运动时，血尿素变化比较明显。所以，常用血尿素指标评定（运动负荷）。39、在大运动量训练初期，运动员的血红蛋白往往易出现（下降），经过一段时期的训练适应后，血红蛋白可出现（回升）。40、（血睾酮皮质醇）可以了解体内合成代谢和分解代谢的平衡状态，是目前公认的监测过度训练及疲劳恢复状态的最灵敏指标。41、运动员从事短时间激烈运动时，乳酸越少成绩越好，说明磷酸原供能能力（强）。42、在缺氧状态下运动，（乳

10、酸）的生成量可作为区别磷酸原系统和糖无氧供能系统供能能力的主要指标。43、乳酸阈是评定（有氧氧化）供能能力的重要指标，通常认为是（4）mmol/L，在测定乳酸阈时常采用的负荷是（递增）。44、尿肌酐是（磷酸肌酸）的代谢产物。45、儿童少年的肌纤维较成人（细），肌肉蛋白质数量（少），能量储备（少），肌力（小），所以耐力差、易疲劳。46、儿童少年乳酸阈对应的血乳酸浓度比成人（低）。47、与成人相比，儿童少年磷酸原恢复的半时反应（时间少），起始速度（快）。48、由于儿童少年运动后（血乳酸）的恢复和（乳酸）的消除速度比成人快。因此，儿童少年在体育教学与训练中可以通过适当地缩短练习之间的间歇时间，增加运

11、动密度的办法来提高运动负荷。49、女子的最大摄氧量比男子（小），但其骨骼肌中糖有氧代谢酶的活性（高），而且女子能更多利用（脂肪）供能，因此女子耐力存在很大潜力。50、女运动员“三联症”是指进食障碍，（闭经）和（提早发生骨质疏松）。51、性更年期的骨质疏松与（雌激素）的下降有着非常密切的关系。52、女运动员由于运动量大，而且限制膳食控体重，因而易出现（铁丢失）丢失造成运动性贫血。53、“代谢综合症”其特征表现为“六高一脂”，即（高体重）、（高血压）、（高血脂）、（高血糖）、（高血尿酸症）、（高胰岛素血症）和（脂肪肝）。54、（不良生活习惯）是代谢综合症的最大诱因。55、影响糖酵解供能系统的生化因

12、素包括（糖酵解过程的限速酶）和（乳酸生成）。56、在60-85%最大摄氧量强度运动时，（运动前肌糖原的储备量多少）是有氧代谢能力的限制因素。57、对无氧低乳酸训练：要求运动强度达到最大，运动时间在（10）秒以内，间歇休息不少于（30）秒，组间间歇时间以（45min）分钟为宜。58、提高有氧代谢能力的训练方法有（有氧代谢的间歇训练）、（乳酸阈训练）、（持续性耐力训练）和（高原训练）。三、简答题：1、试述ATP的生物学功能及其再合成途径。答：ATP的生物学功能有:（1）生命活动的直接能源;（2）合成磷酸肌酸和其他高能磷酸化合物。ATP的再合成途径：（1）高能磷酸化合物快速合成ATP;（2）糖无氧酵

13、解再合成ATP；（3）有氧代谢再合成ATP。2、试述生物氧化在生命活动中的意义。答：（1）能量逐渐释放，持续利用；（2）合成人体的直接能源ATP；（3）产生热量，维持体温。3、运动引起血清酶活性增高的影响因素有哪些？答：（1）运动强度；（2）运动时间；（3）运动水平；（4）环境；（5）运动方式。4、简述糖酵解的意义。答：（1）某些少数组织细胞获取能量的方式；（2）糖酵解是剧烈运动时能量的主要来源。5、简述乳酸消除的途径。（1）乳酸的氧化；（2）乳酸的糖异生；（3）在肝脏合成其他物质。6、糖异生作用在运动中的意义。（1）弥补体内糖量不足，维持血糖相对稳定；（2）乳酸异生为糖有利于运动中乳酸消除。

14、7、运动中糖的生物学功能。（1）糖可提供肌体所需的能量；（2）糖在脂肪代谢中的调节作用；（3）糖具有节约蛋白质的作用；（4）糖具有促进运动性疲劳恢复恢复的作用8、运动时酮体代谢的生理意义。（1）酮体是体内能源物质转运输的一种形式；（2）酮体参与脑组织和肌肉的能量代谢；（3）参与脂肪酸动员的调节；（4）血、尿酮体浓度可评定体内糖储备状况。9、运动时血浆游离脂肪酸的利用。答：短时间大强度运动时，骨骼肌摄取血浆FFA的数量有限，血浆游离脂肪酸供能意义不大。超过2030min的长时间中等强度运动时运动中，血液中FFA持续而缓慢的升高，肌细胞吸收血浆FFA功能的比例增大。长时间耐力运动开始的数分钟内，由

15、于大量肌群参与工作，血浆FFA浓度出现暂时下降，然后逐渐升高。10、简述支链氨基酸与运动的关系。答：（1）支链氨基酸是长时间运动时参与供能的重要氨基酸；（2）支链氨基酸与运动性中枢疲劳有关：长时间运动时，由于支链氨基酸参与供能的增加，血浆支链氨基酸下降，从而进入大脑的色氨酸数量上升，此时中枢神经系统抑制过程增强，进而导致中枢神经系统疲劳。11、运动中三大供能系统的相互关系。答：（1）运动过程中骨骼肌各供能系统同时发挥作用，肌肉可以利用所有的能源物质。（2）各供能系统的最大输出功率差异较大，其顺序为：磷酸原系统糖酵解系统糖有氧氧化脂肪氧化，以50的速度递减。（3）各供能系统维持运动时间不同：以最

16、大功率进行运动时，磷酸原系统仅能运动68s,糖酵解系统供能最大强度运动3060s，有氧代谢供能系统课维持23min。（4）运动后能源物质的恢复及代谢产物的清楚，必须依靠有氧代谢供能，所以有氧代谢是机体恢复的主要代谢方式。12、简述高糖膳食训练法。答：运动前一周进行大运动负荷的训练，耗尽肌糖原；其后23天食用低糖膳食，并进行运动；以后再食用3天的高糖膳食，不运动或轻微运动，这样可使肌糖原的储量增加24倍。13、简述运动人体机能评定的意义：运动员科学选材的依据；评定与监控机能状态的依据；评定运动员训练效果的依据；运动者合理营养的依据；预测运动成绩的依据。14、短跑训练是为何采用10秒的全力跑，而间

17、歇时间不少30秒。答：短跑训练是发展磷酸原供能系统的训练，一次最大强度练习时应掌握在10s内，这是由有磷酸原供能系统的最大输出功率和供能时间决定的。间歇时间应根据CP恢复的半时反应来决定的，由于CP恢复的半时反应约为30s，所以最适宜的休息间歇时间不少于30s。四、论述题：1、试述葡萄糖-丙氨酸循环过程并说明其生物学意义？答：循环过程：骨骼肌和心肌中的糖分解代谢过程加强，生成大量的丙酮酸。丙酮酸的浓度逐渐增高，其中大部分丙酮酸进入线粒体进一步氧化，部分丙酮酸还原成乳酸，还有一部分丙酮酸经过氨基酸作用生成丙氨酸。生成的丙氨酸会随血液血液循环到肝，再在肝作为糖异生的“原材料”，异生成为葡萄糖再输入

18、到血液以维持血糖浓度的稳定。意义：丙氨酸在肝脏异生为糖，有利于维持血糖稳定；防止运动肌丙酮酸浓度升高所导致的乳酸增加;将肌肉中的NH3以无毒形式运输到肝脏，避免血氨浓度升高，对健康及维持运动能力有利。2、试分析马拉松跑的能量代谢特点。答：（1）马拉松是以有氧代谢供能为主的项目，运动开始时，以磷酸原和糖酵解供能，在运动中靠有氧氧化供能，在运动30min后，脂肪酸供能起了主要作用，在运动后期，蛋白质分解供能。马拉松运动虽然是供在中途和加速冲刺过程中，糖酵解供能也起主要作用。（2）马拉松运动是耐力性运动项目，产生运动性疲劳的发生与肌糖原的大量消耗，血糖浓度下降，体温的升高和水盐代谢的紊乱有关。（3）

19、持续性耐力训练和乳酸阈训练3、在训练周期中，如何用血尿素来评价机体对负荷的适应情况。答：在训练周期内，测定血尿素水平的动态变化，有以下几种类型：第一，在训练中血尿素含量不变；第二，在训练起开始上升，然后逐渐恢复正常；第三，在训练中始终升高；第一类型说明运动负荷小；第二种类型说明运动负荷足够大，但身体能适应；第三种类型说明运动负荷过大，或上一周训练后身体还未恢复，这时就要对运动负荷进行控制。运用血尿素这一指标评定身体对训练的适应时应选择大运动负荷的训练；在训练前、后次日早晨取血测血尿素。4、举一例说明血乳酸评定速度耐力训练效果的方法。答：有三种：乳酸能商（LQ）评定法、实验室负荷法、400米全力

20、跑血乳酸评定法。我采用实验室负荷法，依据大强度运动中，乳酸产生越多，速度耐力越好。采用跑台法：在跑台法中，让运动员以一定的坡度（男性7.5，女性5）、一定的速度（男性6.1m/s,女性5.6m/s）全力运动到筋疲力尽，并分别于运动前、后的即刻3、4、5、6、8、10、12min测定血乳酸值。如果运动员跑的时间越长，则其体内所产生的乳酸阈值越高，其无氧耐力就越好。5、采用何种训练方法可以提高100米游泳运动员的供能能力，为什么？答：主要采用最高乳酸阈间歇训练方法，因为机体在无氧代谢运动中乳酸生成量越大，说明糖酵解供能的比例越大，最高乳酸训练的目的就是使糖酵解供能能力达到最高水平，以糖酵解供能为主

21、的运动项目的运动能力在训练中可通过调整间歇的时间运动与休息的比例来进行提高乳酸生成能力，刺激机体产生更多的乳酸，提高耐受乳酸能力。6、什么是乳酸阈训练？试述其能够发展有氧代谢能力的原因。答：乳酸阈训练：以即血乳酸浓度达到4mmol/L时对应的运动强度作为训练负荷。原因：一般认为，运动时当机体血乳酸浓度达到4mmol/L时，是机体由有氧代谢为主向无氧代谢供能为主转变的转折点，所以，进行乳酸阈强度的运动，机体处于最大有氧代谢供能状态，机体不会产生过多的乳酸，能维持较长的运动时间。7、试述马拉松运动时：能量代谢的特点分析；产生运动性疲劳的主要原因；采用哪两种训练方法可以提高运动能力；答：能量代谢的特

22、点：马拉松运动时间长，强度小，运动时间为2个小时左右，以有氧氧化供能为主，运动开始时，ATP首先供能，ATP分解为ADP和磷酸，同时释放出大量能量，以满足运动所需的能量，随着运动的继续，ADP大量增加，磷酸肌酸参与供能，由于机体CP含量有限，在一定程度上，糖酵解供能。产生运动性疲劳的原因：1）代谢产生的疲劳物质的堆积2)活动所需物质的消耗3）基质生理生化性质的改变4）调节机能下降采用高原训练和乳酸阈训练可以提高运动能力。扩展阅读：生物化学考试重点 总结第一章氨基酸和蛋白质一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类、非极性氨基酸包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、极性氨基酸

23、极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸属于亚氨基酸的是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组二、氨基酸的理化性质、两性解离及等电点氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的称为该氨基酸的等电点。、氨基酸的紫外吸收性质芳香族氨基酸在280nm波长

24、附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。、茚三酮反应氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。三、肽两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质

25、。多肽连中的自由氨基末端称为端，自由羧基末端称为端，命名从端指向端。人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有：谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。四、蛋白质的分子结构、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

26、二级结构以一级结构为基础，多为短距离效应。可分为：-螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.540nm。-螺旋的每个肽键的-和第四个肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。-折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链基团交错位于锯齿状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定-转角：常发生于肽链进行180度回折时的转角上，常有个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。无规卷曲：无确定规律性的那段肽链。主要化学键：氢键。）蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相

27、对空间位置，显示为长距离效应。主要化学键：疏水键（最主要）、盐键、二硫键、氢键、范德华力。）蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。主要化学键：疏水键、氢键、离子键五、蛋白质结构与功能关系、蛋白质一级结构是空间构象和特定生物学功能的基础。一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及功能也相似。

28、尿素或盐酸胍可破坏次级键-巯基乙醇可破坏二硫键、蛋白质空间结构是蛋白质特有性质和功能的结构基础。肌红蛋白：只有三级结构的单链蛋白质，易与氧气结合，氧解离曲线呈直角双曲线。血红蛋白：具有个亚基组成的四级结构，可结合分子氧。成人由两条-肽链（141个氨基酸残基）和两条-肽链（146个氨基酸残基）组成。在氧分压较低时，与氧气结合较难，氧解离曲线呈状曲线。因为：第一个亚基与氧气结合以后，促进第二及第三个亚基与氧气的结合，当前三个亚基与氧气结合后，又大大促进第四个亚基与氧气结合，称正协同效应。结合氧后由紧张态变为松弛态。六、蛋白质的理化性质、蛋白质的两性电离：蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团，在

29、一定的溶液条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团。、蛋白质的沉淀：在适当条件下，蛋白质从溶液中析出的现象。包括：a.丙酮沉淀，破坏水化层。也可用乙醇。b.盐析，将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏在水溶液中的稳定因素电荷而沉淀。、蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要为二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。变性后，其溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。常见的导致变性的因素有：加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂、超声波、紫外线、震荡等。、蛋白质的紫外吸收：由

30、于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm处有特征性吸收峰，可用蛋白质定量测定。、蛋白质的呈色反应a.茚三酮反应：经水解后产生的氨基酸可发生此反应，详见二、b.双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸酮共热，呈现紫色或红色。氨基酸不出现此反应。蛋白质水解加强，氨基酸浓度升高，双缩脲呈色深度下降，可检测蛋白质水解程度。七、蛋白质的分离和纯化、沉淀，见六、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。、层析：a.离子交换层析，利用蛋白

31、质的两性游离性质，在某一特定时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。b.分子筛，又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。、超速离心：既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。不同蛋白质其密度与形态各不相同而分开。八、多肽链中氨基酸序列分析a.分析纯化蛋白质的氨基酸残基组成（蛋白质水解为个别氨基酸，测各氨基酸的量及在蛋白质中的百分组成）测定肽链头、尾的氨基酸残基二硝基氟苯法（DNP法）头端尾端羧肽酶、法等丹酰氯法水解肽链，分别分析胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）法：水解芳香

32、族氨基酸的羧基侧肽键胰蛋白酶法：水解赖氨酸、精氨酸的羧基侧肽键溴化脯法：水解蛋氨酸羧基侧的肽键Edman降解法测定各肽段的氨基酸顺序（氨基末端氨基酸的游离-氨基与异硫氰酸苯酯反应形成衍生物，用层析法鉴定氨基酸种类）b.通过核酸推演氨基酸序列。第二章核酸的结构与功能一、核酸的分子组成：基本组成单位是核苷酸，而核苷酸则由碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成。两类核酸：脱氧核糖核酸（DNA），存在于细胞核和线粒体内。核糖核酸（RNA），存在于细胞质和细胞核内。、碱基：NH2NH2OCH3OOOOONH2胞嘧啶胸腺嘧啶尿嘧啶鸟嘌呤腺嘌呤嘌呤和嘧啶环中均含有共轭双键，因此对波长260nm左右的紫外光有较强吸

33、收，这一重要的理化性质被用于对核酸、核苷酸、核苷及碱基进行定性定量分析。、戊糖：DNA分子的核苷酸的糖是-D-2-脱氧核糖，RNA中为-D-核糖。、磷酸：生物体内多数核苷酸的磷酸基团位于核糖的第五位碳原子上。二、核酸的一级结构核苷酸在多肽链上的排列顺序为核酸的一级结构，核苷酸之间通过3，5磷酸二酯键连接。三、DNA的空间结构与功能、DNA的二级结构DNA双螺旋结构是核酸的二级结构。双螺旋的骨架由糖和磷酸基构成，两股链之间的碱基互补配对，是遗传信息传递者，DNA半保留复制的基础，结构要点：a.DNA是一反向平行的互补双链结构亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，而碱基位于内侧，碱基之间以氢

34、键相结合，其中，腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对，形成三个氢键。b.DNA是右手螺旋结构螺旋直径为2nm。每旋转一周包含了10个碱基，每个碱基的旋转角度为36度。螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。c.DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持，尤以后者为重要。、DNA的三级结构三级结构是在双螺旋基础上进一步扭曲形成超螺旋，使体积压缩。在真核生物细胞核内，DNA三级结构与一组组蛋白共同组成核小体。在核小体的基础上，DNA链经反复折叠形成染色体。、功能DNA的基本功能就是作为生物遗传信息复制的模板和基

35、因转录的模板，它是生命遗传繁殖的物质基础，也是个体生命活动的基础。DNA中的核糖和磷酸构成的分子骨架是没有差别的，不同区段的DNA分子只是碱基的排列顺序不同。四、RNA的空间结构与功能DNA是遗传信息的载体，而遗传作用是由蛋白质功能来体现的，在两者之间RNA起着中介作用。其种类繁多，分子较小，一般以单链存在，可有局部二级结构，各类RNA在遗传信息表达为氨基酸序列过程中发挥不同作用。如：名称功能核蛋白体RNA(rRNA)核蛋白体组成成分信使RNA(mRNA)蛋白质合成模板转运RNA(tRNA)转运氨基酸不均一核RNA(HnRNA)成熟mRNA的前体小核RNA(SnRNA)参与HnRNA的剪接、转

36、运小核仁RNA(SnoRNA)rRNA的加工和修饰、信使RNA（半衰期最短）hnRNA为mRNA的初级产物，经过剪接切除内含子，拼接外显子，成为成熟的mRNA并移位到细胞质）大多数的真核mRNA在转录后末端加上一个-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷帽子，帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核蛋白体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性。末端多了一个多聚腺苷酸尾巴，可能与mRNA从核内向胞质的转位及mRNA的稳定性有关。）功能是把核内DNA的碱基顺序，按照碱基互补的原则，抄录并转送至胞质，以决定蛋白质合成的氨基酸排列顺序。mRNA分子上每3个核苷酸为一组，

37、决定肽链上某一个氨基酸，为三联体密码。、转运RNA（分子量最小）tRNA分子中含有1020稀有碱基，包括双氢尿嘧啶，假尿嘧啶和甲基化的嘌呤等。）二级结构为三叶草形，位于左右两侧的环状结构分别称为DHU环和T环，位于下方的环叫作反密码环。反密码环中间的3个碱基为反密码子，与mRNA上相应的三联体密码子形成碱基互补。所有tRNA3末端均有相同的CCA-OH结构。）三级结构为倒L型。）功能是在细胞蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的戴本并将其转呈给mRNA。、核蛋白体RNA（含量最多）原核生物的rRNA的小亚基为16S，大亚基为5S、23S；真核生物的rRNA的小亚基为18S，大亚基为5S、5.8S、2

38、8S。真核生物的18SrRNA的二级结构呈花状。）rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体，它是蛋白质合成机器核蛋白体的组成成分，参与蛋白质的合成。、核酶：某些RNA分子本身具有自我催化能，可以完成rRNA的剪接。这种具有催化作用的RNA称为核酶。五、核酸的理化性质、DNA的变性在某些理化因素作用下，如加热，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，即为变性。监测是否发生变性的一个最常用的指标是DNA在紫外区260nm波长处的吸光值变化。解链过程中，吸光值增加，并与解链程度有一定的比例关系，称为DNA的增色效应。紫外光吸收值达到最大值的50时的温度称为DNA的解链温度（T

39、m），一种DNA分子的Tm值大小与其所含碱基中的GC比例相关，GC比例越高，Tm值越高。、DNA的复性和杂交变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性，其过程为退火，产生减色效应。不同来源的核酸变性后，合并一起复性，只要这些核苷酸序列可以形成碱基互补配对，就会形成杂化双链，这一过程为杂交。杂交可发生于DNADNA之间，RNARNA之间以及RNADNA之间。六、核酸酶（注意与核酶区别）指所有可以水解核酸的酶，在细胞内催化核酸的降解。可分为DNA酶和RNA酶；外切酶和内切酶；其中一部分具有严格的序列依赖性，称为限制性内切酶第三章酶一、酶的组成单纯酶：仅由氨基酸残

40、基构成的酶。结合酶：酶蛋白：决定反应的特异性；辅助因子：决定反应的种类与性质；可以为金属离子或小分子有机化合物。可分为辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去。辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤方法除去。酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。参与组成辅酶的维生素转移的基团辅酶或辅基所含维生素氢原子NAD+、NADP+尼克酰胺（维生素PP）FMN、FAD维生素B2醛基TPP维生素B1酰基辅酶A、硫辛酸泛酸、硫辛酸烷基钴胺类辅酶类维生素B12二氧化碳生物素生物素氨基磷酸吡哆醛吡哆醛（维生素B6）甲基、等一碳单位四氢叶酸叶酸二、酶的活性中心酶的活性中心由酶作用

41、的必需基团组成，这些必需基团在空间位置上接近组成特定的空间结构，能与底物特异地结合并将底物转化为产物。对结合酶来说，辅助因子参与酶活性中心的组成。但有一些必需基团并不参加活性中心的组成。三、酶反应动力学酶促反应的速度取决于底物浓度、酶浓度、PH、温度、激动剂和抑制剂等。、底物浓度）在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而上升，加大底物浓度，反应速度趋缓，底物浓度进一步增高，反应速度不再随底物浓度增大而加快，达最大反应速度，此时酶的活性中心被底物饱合。）米氏方程式VVmaxSKmSa.米氏常数Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。b.Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。c.Km值是

42、酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境如温度、PH、离子强度有关，与酶的浓度无关。d.Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正比。、酶浓度在酶促反应系统中，当底物浓度大大超过酶浓度，使酶被底物饱和时，反应速度与酶的浓度成正比关系。、温度温度对酶促反应速度具有双重影响。升高温度一方面可加快酶促反应速度，同时也增加酶的变性。酶促反应最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。酶的活性虽然随温度的下降而降低，但低温一般不使酶破坏。酶的最适温度不是酶的特征性常数，它与反应进行的时间有关。、PH酶活性受其反应环境的PH影响，且不同的酶对PH有不同要求，酶活性最大的某一PH值为

43、酶的最适PH值，如胃蛋白酶的最适PH约为1.8，肝精氨酸酶最适PH为9.8，但多数酶的最适PH接近中性。最适PH不是酶的特征性常数，它受底物浓度、缓冲液的种类与浓度、以及酶的纯度等因素影响。、激活剂使酶由无活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂，大多为金属离子，也有许多有机化合物激活剂。分为必需激活剂和非必需激活剂。、抑制剂凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。大多与酶的活性中心内、外必需基团相结合，从而抑制酶的催化活性。可分为：）不可逆性抑制剂：以共价键与酶活性中心上的必需基团相结合，使酶失活。此种抑制剂不能用透析、超滤等方法去除。又可分为：a.专一性抑制剂：如农药

44、敌百虫、敌敌畏等有机磷化合物能特民地与胆碱酯酶活性中心丝氨酸残基的羟基结合，使酶失活，解磷定可解除有机磷化合物对羟基酶的抑制作用。b.非专一性抑制剂：如低浓度的重金属离子如汞离子、银离子可与酶分子的巯基结合，使酶失活，二巯基丙醇可解毒。化学毒气路易士气是一种含砷的化合物，能抑制体内的巯基酶而使人畜中毒。）可逆性抑制剂：通常以非共价键与酶和（或）酶底物复合物可逆性结合，使酶活性降低或消失。采用透析或超滤的方法可将抑制剂除去，使酶恢复活性。可分为：a.竞争性抑制剂：与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。如丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用；磺胺类药物由于化学结构与对氨基苯甲酸相似，

45、是二氢叶酸合成酶的竞争抑制剂，抑制二氢叶酸的合成；许多抗代谢的抗癌药物，如氨甲蝶呤（MTX）、5-氟尿嘧啶（-FU）、6-巯基嘌呤（6-MP)等，几乎都是酶的竞争性抑制剂，分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成。Vmax不变，Km值增大b.非竞争性抑制剂：与酶活性中心外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响与抑制剂的结合。Vmax降低，Km值不变c.反竞争性抑制剂：仅与酶和底物形成的中间产物结合，使中间产物的量下降。Vmax、Km均降低四、酶活性的调节、酶原的激活有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定条件下，这些酶的前体水解一个或几个特定的肽键

46、，致使构象发生改变，表现出酶的活性。酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。生理意义是避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。、变构酶体内一些代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆地结合，使酶发生变构并改变其催化活性，有变构激活与变构抑制。、酶的共价修饰调节酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰。在共价修饰过程中，酶发生无活性与有活性两种形式的互变。酶的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化与脱甲基化、腺苷化与脱腺苷化等，其中以磷酸化修饰最为常见

47、。五、同工酶同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。同工酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。翻译后经修饰生成的多分子形式不在同工酶之列。同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中。如乳酸脱氢酶是四聚体酶。亚基有两型：骨骼肌型（M型）和心肌型（H型）。两型亚基以不同比例组成五种同工酶，如LDH1（HHHH)、LDH2(HHHM）等。它们具有不同的电泳速度，对同一底物表现不同的Km值。单个亚基无酶的催化活性。心肌、肾以LDH1为主，肝、骨骼肌以LDH5为主。肌酸

48、激酶是二聚体，亚基有M型（肌型）和B型（脑型）两种。脑中含CK1（BB型）；骨骼肌中含CK3（MM型）；CK2（MB型）仅见于心肌。第四章维生素一、脂溶性维生素、维生素A作用：与眼视觉有关，合成视紫红质的原料；维持上皮组织结构完整；促进生长发育。缺乏可引起夜盲症、干眼病等。、维生素D作用：调节钙磷代谢，促进钙磷吸收。缺乏儿童引起佝偻病，成人引起软骨病。、维生素E作用：体内最重要的抗氧化剂，保护生物膜的结构与功能；促进血红素代谢；动物实验发现与性器官的成熟与胚胎发育有关。、维生素K作用：与肝脏合成凝血因子、有关。缺乏时可引起凝血时间延长，血块回缩不良。二、水溶性维生素、维生素B1又名硫胺素，体内

49、的活性型为焦磷酸硫胺素（TPP）TPP是-酮酸氧化脱羧酶和转酮醇酶的辅酶，并可抑制胆碱酯酶的活性，缺乏时可引起脚气病和（或）末梢神经炎。、维生素B2又名核黄素，体内的活性型为黄素单核苷酸,p:h:15.一、糖酵解、过程：见图1-1糖酵解过程中包含两个底物水平磷酸化：一为1,3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸；二为磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸。、调节）磷酸果糖激酶-1变构抑制剂：ATP、柠檬酸变构激活剂：AMP、ADP、1，6-双磷酸果糖（产物反馈激，比较少见）和2，6-双磷酸果糖（最强的激活剂）。）丙酮酸激酶变构抑制剂：ATP、肝内的丙氨酸变构激活剂：1，6-双磷酸果糖）葡萄糖激酶变构抑制剂：长链脂酰辅酶A注：此项无需死记硬背，理解基础上记忆是很容易的，如知道糖酵解是产生能量的，那么有ATP等能量形式存在，则可抑制该反应，以利节能，上述的柠檬酸经三羧酸循环也是可以产生能量的，因此也起抑制作用；产物一般来说是反馈抑制的；