生物化学复习静态部分学习PPT教案.pptx

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1、第二章 糖类生物化学 目的和要求： 了解糖的现代概念、分类及生物功能； 掌握单糖的分子结构、性质和几种重要单糖的分子结构； 了解常见寡糖的结构、性质； 掌握几种常见多糖的结构、性质和生物功能； 掌握糖蛋白、蛋白聚糖的概念、结构、类型，寡糖链的类型、结构及生物学特性和功能； 了解糖肽的结构、作用。链状结构 （构型、L-L-型D-D-型、构象、镜象对映体、差向异构体、旋光异构现和旋光度（构型与旋光方向的区别）环状结构（单糖的-型和-型）：变旋现象环状结构与链状结构的关系结构单糖1、醛基或酮基参加的反应： 1 1）单糖氧化 2 2）单糖还原 3 3）成脎作用 4 4）异构化作用 2 2、由羟基产生的

2、性质： 1 1）酯化反应 2 2）成苷作用 3 3）脱水作用 4 4）氨基化作用5 5）脱氧作用：性质化学性质物理性质：旋光性、甜度、溶解度单糖衍生物单糖衍生物而成 结 合 糖第三章 脂类生物化学 目的和要求： 了解脂类的概念、分类和生物学功能； 了解脂酰甘油类的概念、类型，甘油三酯的类型和性质； 掌握磷脂的基本结构、常见磷脂的结构、性质和生物功能； 了解萜类、类固醇的结构和功能； 掌握糖脂、脂多糖的概念、性质和功能，了解脂蛋白的类型和功能。单纯脂质衍生脂质 脂酰甘油类（三脂酰甘油）磷脂类脂肪酸甘油甘油磷脂鞘氨醇磷脂类萜类类固醇类前列腺素复合脂质 1、它们之中大部分是不分枝和无环的羟基单羧酸

3、2、自然界中分子中的碳原子数目绝大多数是偶数。 3、饱和脂肪酸中最普遍的软脂酸和硬脂酸。不饱和脂肪酸中最普遍的是油酸。 4、不饱和脂肪酸的熔点比同等链长的饱和脂肪酸低 5、细菌中所含的脂肪酸比植物动物少得多绝大多数为饱和脂肪酸。高等植物和低温生活的动物中不饱和脂肪酸含量高于饱和脂肪酸含量。 6、高等动物的不饱和脂肪酸从结构上讲部分是顺式结构 7、必需脂肪酸：脂肪酸结构的共性 类型 简单三脂酰甘油 混合三酯酰甘油 性质 物理性质1、溶解度2、熔点 化学性质：皂化价和皂化值 酸败和酸值 氢化 卤化和碘值 乙酰化值甘油三酯 1、磷脂酰胆碱俗称卵磷脂X X是胆碱 2、磷脂酰乙醇胺 3、磷脂酰丝氨酸 4

4、、肌醇磷脂 5、二磷脂酰甘油 6、缩醛磷脂 磷脂类甘油磷脂鞘氨醇磷脂类总结：磷脂类从结构上讲其共性是都含有磷酸基团，都含有极性的基团。其结构骨架是醇，可分成两类甘油醇与鞘氨醇以其极性头部的种类可将甘油磷酯分成几大类，鞘氨醇亦然。它是鞘氨醇衍生物鞘磷脂极性头部是磷酯酰胆碱或磷酰乙醇氨 萜类：是异戊二烯的衍生物 类固醇类：胆固醇 功能：作为激素起某种代 谢调节作用；作为乳化剂 有助于脂肪的消化和吸收； 有抗炎症的作用。 固醇类衍生物 胆汁酸胆汁酸是一 种乳化剂 前列腺素：是花生四烯酸及其他不饱和脂肪酸的衍生物。 衍生脂质第四章 氨基酸(amino acid) 目的和要求： 掌握氨基酸的结构特点，从

5、各氨基酸的结构特点上理解氨基酸的分类和各自的生物特性; 了解不常见蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸； 掌握氨基酸的理化性质，重点掌握两性电离与等电点含义，氨基酸参加的化学反应，特别是测链基团的反应，是多肽和蛋白质合成、修饰的基础。 1 1、与亚硝酸的反应 2 2、与酰化试剂的反应： 3 3、烃基化反应： 2 2、4-4-二硝基氟苯（DNFBDNFB） 苯异硫氰酸酯（PITCPITC）： 4 4、西佛碱反应 5 5、脱氨基反应： 1 1、成盐和成酯反应： 2 2、成酰氯反应 3 3、叠氮反应 4 4、脱羧基作用 -氨基和-羧基共同参加的反应 1 1、与茚三酮反应 2 2、成肽反应第五章 蛋白质的共价

6、结构 目的和要求： 、结构组织层次和蛋白质生物功能的多样性；了解肽、肽键的概念、结构和常见肽的性质、作用； 掌握蛋白质一级结构的概念，蛋白质一级结构的测定方法与思路，能根据实验结果分析简单多肽的氨基酸顺序； 了解蛋白质一级结构和生物功能的关系。 一、肽 、肽和肽键的结构：一级结构的概念 、肽键的特点 、肽的物理和化学性质 物理性质： 酸碱性： 化学性质 、天然存在的活性肽 三、蛋白质一级结构举例 胰岛素： 核糖核酸酶 。 血红蛋白： 四、一级结构与生物功能 同源蛋白质与生物进化： 同源蛋白质 不变残基 可变残基： 一级结构的局部断裂与蛋白质激活第六章 蛋白质的三维结构 目的和要求： 了解研究蛋

7、白质构象的方法和多肽链折叠的空间限制；掌握稳定蛋白质三级结构的作用力的类型、形成机理和作用； 掌握蛋白质二级结构、超二级结构、结构域、三级结构的概念、类型、结构特点； 了解蛋白质四级缔合的概念、作用力、方式和优越性； 了解纤维蛋白的结构特点和功能； 掌握膜蛋白的类型、结构特点和功能； 了解蛋白质折叠的热力学、动力学和蛋白质结构预测的规则。 二、蛋白质的二级结构 （一）二级结构 1 1、-螺旋： 结构特点 影响螺旋形成的因素 2 2、-折叠：（定义结构特点） 3 3、 - -转角和 凸起 1 1） - -转角 2 2） 凸起 4 4、无规卷曲 （二）举例：纤维状蛋白质：角蛋白（-角蛋白、-角蛋白

8、）、胶原蛋白 （三）超二级结构与结构域 定义 类型（、） 三、球状蛋白质与三级结构 球状蛋白质的分类 球状蛋白分子三维结构的特征 （三）维持蛋白质三级结构的作用力： 四、蛋白质折叠和结构预测 蛋白质的变性 1 1、概念： 2 2、变性的可逆性 3 3、变性的因素及作用机制： 4 4、变性蛋白质的特性 氨基酸序列规定蛋白质的三维结构 蛋白质折叠的热力学 蛋白质折叠动力学 蛋白质结构的预测 五、亚基缔合和四级结构 有关四级结构的一些概念 四级缔合的驱动力 范德华力，氢键，离子键，疏水作用和二硫键；其中主要为疏水作用；氢键，离子键提供专一性作用 亚基相互作用的方式 四级结构的对称性 四级缔合在结构和

9、功能上的优越性第七章蛋白质结构与功能的关系 目的和要求： 掌握肌红蛋白和血红蛋白的结构特征； 氧结合的动力学特征及对结构的影响； 血红蛋白运输氧高效性的特点； 了解血红蛋白分子病和结构变异对功能的影响； 了解免疫球蛋白的结构、类型; 一、肌红蛋白质的结构与功能 肌红蛋白质的三级结构 辅基血红素 氧与肌红蛋白的结合 氧的结合改变肌红蛋白的构象 肌红蛋白氧结合曲线 二、血红蛋白的结构与功能： 1、血红蛋白的结构 结合引起的血红蛋白构象变化 血红蛋白的氧结合曲线 2、H+、CO2和DPG对于血红蛋白结合氧的影响 1）波耳效应H+、CO2促进O2的释放 2）二磷酸甘油酸降低血红蛋白氧亲合力。 三、血红

10、蛋白的分子病镰刀状细胞贫血病酶化学第八章 酶通论第八章 酶 通 论 目的和要求： 了解酶作为生物催化剂的特点，酶的化学本质、分类和命名原则； 掌握酶的专一性及其机理； 掌握酶活力、比活力、总活力的概念和测定方法； 掌握核酶、抗体酶的概念，了解核酶的类型和抗体酶的诱导原理； 了解酶工程的概念和研究范畴，常见酶工程的技术。第八章 酶通论 一、酶催化作用的特点 酶和一般催化剂的比较 酶作为生物催化剂的特点 1、生物大分子 2、酶具有很高的催化效率 3、催化具有高度的专一性 4、反应条件温和，且活力可调节 5、催化活力与辅助因子有关 二、酶的本质、分类与命名 酶的化学本质 酶蛋白的分类 酶蛋白的命名

11、三、酶作用专一性机理 锁与钥匙学说 “三点结合” 诱导契合学说 四、 酶的活力测定和分离纯化 酶活力（enzyme activity)enzyme activity)测定 、酶活力测定实例 五、核 酶(Ribozyme)(Ribozyme) 核酶的概念 核酶的种类 核酶研究的意义及应用前景 六、抗体酶(abzyme)(abzyme) 七、酶工程简介 化学酶工程 生物酶工程第九章 酶促反应动力学 目的和要求： 了解化学反应的动力学基础和米氏方程推导过程； 重点掌握酶促反应动力学：米氏方程、温度、pH、激活剂、抑制剂对酶促反应速度的影响； 掌握三种可逆抑制作用的动力学特点； 掌握过渡态理论含义，了

12、解过渡态底物类似物对酶的抑制作用。 一、底物浓度对酶反应速度的影响米氏学说 1 1、中间产物学说 2 2、米氏方程 3 3、米氏常数意义： （1 1）KmKm是特征常数与酶本身性质有关与酶浓度无关。 （2 2）每种底物有一个特征的KmKm值而且是对一定一定温度条件而言。 （3 3）KmKm值小为最适底物大亲和力大。 （4 4）KmKm值实际用途：根据要求的反应速度求出应加入的底物浓度只反映形成一种的情况。 4 4、米氏常数的求法 （1 1）双倒数作图法 （2 2）V-v/sV-v/s作图法二、抑制剂对酶反应的影响 （2 2）可逆抑制剂：竞争性为最多 磺胺药；胆碱类似物 （3 3）可逆抑制的动力

13、学 竞争性抑制：VmaxVmax不变，KmKm变大表示对底物的亲和力减小 非竞争性抑制：KmKm不变VmaxVmax变小 反竞争性抑制，Vmax KmVmax Km变小 三、温度对酶反应速度的影响 四、pHpH对酶促反应速度的影响： 1 1、过酸过碱影响酶蛋白的构象，使酶变性失活 2 2、pHpH值变化不剧烈时影响酶分子解离状态底物解体状态影响到中间产物的形成。 3 3、pHpH影响分子中某些基团的解斋专一性和活性中心构象有关 五、激活剂对酶反应速度的影响第十章 酶的作用机制和酶的调节 目的和要求： 理解、掌握酶活性部位的相关概念和特点；掌握酶催化高效性的相关机理； 了解几种酶的催化机制，理解

14、结构和功能的适应性； 了解酶活性的调节方式，掌握酶活性的别构调节、可逆共价调节和酶原激活调节方式及生物代谢中的作用。 一、酶的活性部位 酶的活性部位的特点 研究酶活性部位的方法 二、影响催化效率的有关因素 探讨酶作用高效率的原因及酶促反应的重要中间步骤 底物和酶的邻近效应与定向效应 底物的形变和诱导契合 酸碱催化 共价催化 金属离子催化 多元催化和协同效应 活性部位的微环境的影响三、某些酶的活性中心及其所用原理： 1 1、溶菌酶 酶、底物与二者复合物的结构、催化过程、催化的特点： 2 2、胰核糖核酸酶A A 3 3、丝氨酸蛋白酶 酶的结构、反应过程分成两个阶段：共价催化 胰凝乳蛋白酶与其它几种

15、蛋白酶活性中心的比较： （1 1）催化部位： （2 2）结合部位： a a胰凝乳蛋白酶：b b胰蛋白酶c c弹性蛋白酶 4 4、天冬氨酸蛋白酶 四、酶活性的调节控制和调节酶 1 1、别构调控 （1 1）变构酶的性质、结构、结构效应及其调节物： 性质；结构特点：有多个亚基；四级结构活性中心底物与变构中心调节物 变构效应：调节中心调节物结合活性中心诱导稳定酶分子的某种构象使酶活性中心对底物的结合和催化受到影响调节酶的反应速度及代谢过程。 同促效应：由两个以上的底物结合中心。 异促效应：除底物外其它代谢产物许多酶二者兼而有之。 变构酶的动力学及变构酶对酶反应速度的调节S S型曲线S-vS-v： （2

16、 2）变构酶调节酶活性的机理 序列模型：亚基与小分子物质结合后构象依次变化，亚基有各种可能的中间构象状态。可以由正或负调节物，第一种分子比第二种分子可能松散和紧密。 齐变模型：呈紧的状态不将于底物的结合或呈松弛状态有利于底物的结合转变是同时齐步发生的。 2 2、共价调节酶 特点：（1 1）其它酶对结构进行修饰，可以使其在活性与非活性之间转变，如糖元磷酸化酶活性调节，如左图所示通过磷酸的共价结合与脱下，调节酶活性。 （2 2）信号放大作用：激酶变成七千个催化活性b b；一个b b可以催化糖元变成几千个1-1-磷酸葡萄糖，肾上腺素分子化学信号放大的一部分 类型: :第一类磷酸基的共价修饰： 第二类

17、腺苷酰的共价修：饰谷胺酰氨合成酶，十二个亚基，产生低活性的酪氨酸酚基腺苷酷衍生物。 3 3、酶原激活 凝乳蛋白酶原的激活： 胰乳蛋白酶原胰蛋白酶（14-1514-15）-胰凝乳蛋白酶（自我催化146-148146-148）-胰凝乳蛋白酶。（A A、B B与B B、C C分别由二硫键相连）Leu169Leu169末端暴露引发一系系列变化，形成口袋，而酶原中不存在。 4 4、激促蛋白和抑制蛋白质的调控：大分子蛋白专一性结合到酶分子上使之激活和抑制。 4 4、同工酶 1 1、概念：同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织中，也可存在于同一组织和细胞中。这类酶有两个或两个以上的亚基聚合而成，他们催化同

18、一反应，但生理性质理化性质及反应机理不同 2 2、举例：乳酸脱氢酶 3 3、同工酶研究的理论和实践意义 （1 1）同工酶在代谢中有重要作用代谢调控的一种方式 （2 2）实际意义：用于细胞分化、形态遗传的研究。第十二章 生化分离技术及应用 目的和要求： 掌握常见生化分离技术的原理和应用； 了解蛋白质的物理性质及沉淀机理； 掌握蛋白质分离纯化的一般步骤和原则，能根据特定条件设计分离纯化方案； 掌握蛋白质含量、纯度和分子量的测定方法和原理。 生化分离技术及应用 一、离心机 、种类 、原理和相关概念 、离心技术类型 二、层析 、概述 、分配层析技术 、吸附层析技术 、疏水作用层析 、凝胶过滤层析技术

19、、离子交换层析法 、亲和层析 、高效液相层析和快速蛋白液相层析 三、电泳 、概述 、电泳的基本原理 、聚丙烯酰胺凝胶电泳 四、蛋白质的性质 蛋白质的酸碱性质 、蛋白质的沉淀 五、蛋白质分离纯化 、概述 、蛋白质混合物纯化方法 蛋白质纯化方法多样，依据目标蛋白性质及杂质性质具体而定，分离方法的主要依据 性质 方法 分子大小 透析、超滤、密度梯度离心、凝胶过滤 溶解度 等电点沉淀、盐析、有机溶剂沉淀 电荷 电泳、离子交换层析 吸附性质 吸附层析( (羟基磷灰石层析、疏水作用层析) ) 对配体分子亲和力 亲和层析 、蛋白质的含量测定与纯度鉴定 测定蛋白质的总量；测定蛋白质混合物中某一蛋白质含量；鉴定

20、最后制品的纯度。 蛋白质含量的测定 双缩脲法： 福林- -酚试剂法： 紫外吸收法： 考马氏亮蓝G-G-250250法： BCABCA法： 凯氏定氮： 胶体金方法： 混和样品中特定蛋白质含量测定 蛋白质纯度鉴定 电泳分析： 层析性质的考查： 免疫化学法： 蛋白质化学结构分析法： 超速离心沉降分析： 溶解度曲线 、蛋白质相对分子量的测定方法 化学组成法测定相对分子量 测定蛋白质分子中某一微量元素的含量和每一分子中该元素的个数确定蛋白质最低分子量和分子量，如肌红蛋白和血红蛋白。 根据蛋白质中特定氨基酸含量，计算出最低分子量和分子量。 蛋白质的扩散和扩散系数 沉降分析法 凝胶过滤法测定相对分子量 SD

21、SSDS聚丙烯酰胺凝胶法测定相对分子量 渗透压法测定相对分子量第十三章 核 酸 目的和要求： 了解核酸的种类、分布； 掌握核酸的生物功能，特别是RNA的生物功能； 掌握几种重要核苷酸的结构和性质，核酸的一级、二级和高级结构及特征； 掌握核酸水解、紫外吸收、变性、复性等的理化性质； 掌握核酸常见研究方法和原理。核酸 一、核酸的种类和功能 类别 脱氧核糖核酸DNADNA 核糖核酸RNARNA：信使RNARNA（mRNAmRNA）；转移RNARNA（tRNAtRNA）；核糖体RNARNA（rRNArRNA）： 发现了许多新的具有特殊功能的RNARNA： 如反义RNARNA，核酶等 病毒和亚病毒RNA

22、RNA有许多种正链RNARNA病毒、负链RNARNA病毒、类 病毒、卫星病毒等 2.2.核酸的生物功能 DNADNA是主要的遗传物质 RNARNA功能的多样性 作为某些生物的遗传物质 控制蛋白质合成： 作用于RNARNA转录后加工与修饰 基因表达与细胞功能的调节 生物催化与其他细胞持家功能 遗传信息的加工与进化 1、它们之中大部分是不分枝和无环的羟基单羧酸 2、自然界中分子中的碳原子数目绝大多数是偶数。 3、饱和脂肪酸中最普遍的软脂酸和硬脂酸。不饱和脂肪酸中最普遍的是油酸。 4、不饱和脂肪酸的熔点比同等链长的饱和脂肪酸低 5、细菌中所含的脂肪酸比植物动物少得多绝大多数为饱和脂肪酸。高等植物和低

23、温生活的动物中不饱和脂肪酸含量高于饱和脂肪酸含量。 6、高等动物的不饱和脂肪酸从结构上讲部分是顺式结构 7、必需脂肪酸：脂肪酸结构的共性 1 1、与亚硝酸的反应 2 2、与酰化试剂的反应： 3 3、烃基化反应： 2 2、4-4-二硝基氟苯（DNFBDNFB） 苯异硫氰酸酯（PITCPITC）： 4 4、西佛碱反应 5 5、脱氨基反应： 1 1、成盐和成酯反应： 2 2、成酰氯反应 3 3、叠氮反应 4 4、脱羧基作用 -氨基和-羧基共同参加的反应 1 1、与茚三酮反应 2 2、成肽反应 一、肽 、肽和肽键的结构：一级结构的概念 、肽键的特点 、肽的物理和化学性质 物理性质： 酸碱性： 化学性质

24、 、天然存在的活性肽 五、亚基缔合和四级结构 有关四级结构的一些概念 四级缔合的驱动力 范德华力，氢键，离子键，疏水作用和二硫键；其中主要为疏水作用；氢键，离子键提供专一性作用 亚基相互作用的方式 四级结构的对称性 四级缔合在结构和功能上的优越性 一、肌红蛋白质的结构与功能 肌红蛋白质的三级结构 辅基血红素 氧与肌红蛋白的结合 氧的结合改变肌红蛋白的构象 肌红蛋白氧结合曲线 二、血红蛋白的结构与功能： 1、血红蛋白的结构 结合引起的血红蛋白构象变化 血红蛋白的氧结合曲线 2、H+、CO2和DPG对于血红蛋白结合氧的影响 1）波耳效应H+、CO2促进O2的释放 2）二磷酸甘油酸降低血红蛋白氧亲合

25、力。 三、血红蛋白的分子病镰刀状细胞贫血病 一、底物浓度对酶反应速度的影响米氏学说 1 1、中间产物学说 2 2、米氏方程 3 3、米氏常数意义： （1 1）KmKm是特征常数与酶本身性质有关与酶浓度无关。 （2 2）每种底物有一个特征的KmKm值而且是对一定一定温度条件而言。 （3 3）KmKm值小为最适底物大亲和力大。 （4 4）KmKm值实际用途：根据要求的反应速度求出应加入的底物浓度只反映形成一种的情况。 4 4、米氏常数的求法 （1 1）双倒数作图法 （2 2）V-v/sV-v/s作图法二、抑制剂对酶反应的影响 （2 2）可逆抑制剂：竞争性为最多 磺胺药；胆碱类似物 （3 3）可逆抑制的动力学 竞争性抑制：VmaxVmax不变，KmKm变大表示对底物的亲和力减小 非竞争性抑制：KmKm不变VmaxVmax变小 反竞争性抑制，Vmax KmVmax Km变小 三、温度对酶反应速度的影响 四、pHpH对酶促反应速度的影响： 1 1、过酸过碱影响酶蛋白的构象，使酶变性失活 2 2、pHpH值变化不剧烈时影响酶分子解离状态底物解体状态影响到中间产物的形成。 3 3、pHpH影响分子中某些基团的解斋专一性和活性中心构象有关 五、激活剂对酶反应速度的影响