期中生化小结转版.doc

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1、【精品文档】如有侵权，请联系网站删除，仅供学习与交流期中生化小结转版.精品文档.生 化 小 结绪论一. 生物化学的定义：生物化学即生命的化学，主要应用化学的理论和方法 研究生命现象、从分子水平阐明生命现象的本质。二. 生物化学发展史：构成生物机体的物质基础（静态生化阶段）研究生命物质在生物体内运动规律（动态生化阶段）遗传信息传递、调控与生物大分子结构功能（分子生物学阶段）第一章 蛋白质的结构与功能一 蛋白质（Protein）：由20种氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。二 蛋白质的生物学重要性：1. 蛋白质是生物体重要组成成分（分布广

2、，含量高）。2. 蛋白质具有重要的生物学功能（作为生物催化剂、代谢调节作用、免疫保护作用、物质的转运和存储、运动与支持作用、参与细胞间信息传递）。3. 氧化供能三 蛋白质组成元素：主要有C、H、O、N和 S。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16。四 组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L-a-氨基酸。五 氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类（非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸）。六 20种氨基酸具有共同或特异的理化性质1. 氨基酸具有两性解离的性质（氨基酸呈电中性时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点）。2. 含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质（测定蛋白质溶液

3、280nm的光吸收值）。3. 氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。七 蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链（肽键是由一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而形成的化学键）。八 蛋白质的分子结构：1. 一级结构：蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序，是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能。（主要化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键）。2. 二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。（主要化学键：氢键）肽单元：参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位

4、于同一平面，Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit)。 a-螺旋 (ahelix，最常见，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，右手螺旋结构，靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm)b-折叠 (b-pleated sheet，是由伸展的多肽链组成的，使多肽链形成片层结构，构象通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持。肽链可以是平行

5、排列或者)b-转角 (b-turn)无规卷曲 (random coil) 模体：具有特殊功能的超二级结构。二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体(motif)。（钙结合蛋白、锌指结构）3. 三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。（主要化学键：疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等） 结构域：三级结构层次上的局部折叠区。分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。 分子伴侣：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。（可逆地与未折叠肽

6、段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠；与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠；在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成起了重要的作用）4. 亚基 (subunit)：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构。（主要化学键：氢键和离子键）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。（同二聚体，异二聚体）九 蛋白质的分类（单纯蛋白，结合蛋白；纤维状蛋白，球状蛋白）。十 蛋白质组：一种细胞或一种生物所表达的全部蛋白质，即“一种基因组所表达的全套蛋白质”。十一 蛋白质的功能依赖特定空间结构。1. 协同效

7、应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象。2. 变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化。十二.蛋白质的理化性质：1 蛋白质具有两性电离的性质。2 蛋白质具有胶体性质。3 蛋白质空间结构破坏而引起变性（破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构）。4 蛋白质的复性(若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能)。5 蛋白质沉淀（在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性）。6 蛋白质的凝固作用（蛋白质变性后的絮

8、状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中）。7 蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰。8 应用蛋白质呈色反应可测定蛋白质溶液含量（茚三酮反应、双缩脲反应）。9 透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物。10.丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质沉淀方法。11.利用荷电性质可用电泳法将蛋白质分离。12.应用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离。13.利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离。14.应用化学或反向遗传学方法可分析多肽链的氨基酸序列。15.应用物理学、生物信息学原理可进行蛋白质空间结构测定。第二章 核酸的结构和功能一核酸(Nucleic acid)：以核苷酸

9、为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。分脱氧核糖核酸、核糖核酸。二核苷酸是构成核酸的基本组成单位。核苷酸由碱基(base嘌呤碱、嘧啶碱)、戊糖(ribose)与磷酸(phosphate)组成。三嘌呤N-9 或嘧啶N-1与（脱氧）核糖C-1通过-N-糖苷键相连形成（脱氧）核苷，并与磷酸通过酯键结合构成 (脱氧)核苷酸。四DNA是脱氧核苷酸通过3,5-磷酸二酯键连接形成的大分子。 一个脱氧核苷酸3的羟基与另一个核苷酸5的-磷酸基团缩合形成磷酸二酯键(phosphodiester bond)。多个脱氧核苷酸通过磷酸二酯键构成了具有方向性的线性分子，称为多聚脱氧核苷酸即DNA链。DNA链的方

10、向是5 3，交替的磷酸基团和戊糖构成了DNA的骨架。五RNA也是具有3,5-磷酸二酯键的线性大分子。六核酸的分子结构： 1.一级结构：核苷酸的排列顺序，或碱基序列。（5 pApCpTpGpCpT-OH 3 ）2.二级结构：双螺旋结构。 DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构。两条多聚核苷酸链在空间的走向呈反向平行，两条链围绕着同一个螺旋轴形成右手螺旋的结构，双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm；脱氧核糖和磷酸基团组成的亲水性骨架位于双螺旋结构的外侧，疏水的碱基位于内侧；双螺旋结构的表面形成了一个大沟和一个小沟。 DNA双链之间形成了互补碱基对。碱基配对关系称为互补碱基对；DNA的两

11、条链则互为互补链；碱基对平面与螺旋轴垂直。 疏水作用力和氢键共同维系着DNA双螺旋结构的稳定。相邻两个碱基对会有重叠，产生了疏水性的碱基堆积力；碱基堆积力和互补碱基对的氢键共同维系着DNA结构的稳定。3.高级结构：超螺旋结构(superhelix)。DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构（正超螺旋与负超螺旋）。 原核生物DNA多为环状，以负超螺旋的形式存在，平均每200碱基就有一个超螺旋形成。 真核生物DNA以非常有序的形式存在于细胞核内，在细胞周期的大部分时间里，DNA以松散的染色质(chromatin)形式存在，在细胞分裂期，则形成高度致密的染色体(chromosome)。4.染色质：DNA

12、染色质呈现出的串珠样结构，染色质的基本单位是核小体(nucleosome)。核小体由DNA（约200bp）、组蛋白（H1、H2A、H2B、H3、H4）组成。5.双链DNA的折叠和染色体组装：DNA经过多次折叠，被压缩了800010000倍，组装在直径只有为数微米的细胞核内。 第一次折叠，双链DNA构成核小体；第二次折叠，构成染色质纤维空管；第三次折叠，染色质纤维；第四次折叠，构成染色体。七DNA是遗传信息的物质基础。 DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板；它是生命遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础。基因从结构上定义，是指DNA分子中的特定区段，其中的核

13、苷酸排列顺序决定了基因的功能。八mRNA是蛋白质合成中的模板。 1.不均一核RNA(hnRNA，mRNA的成熟过程是hnRNA的剪接过程)含有内含子(intron)和外显子(exon)；外显子是氨基酸的编码序列，而内含子是非编码序列；成熟的mRNA由氨基酸编码区和非编码区构成。 2.大部分真核细胞mRNA的5末端都以7-甲基鸟嘌呤-三磷酸核苷（帽子结构:m7GpppNm，可以与帽结合蛋白结合）为起始结构；在真核生物mRNA的3末端有多聚腺苷酸结构（转录后加上）。功能：mRNA核内向胞质的转位、mRNA的稳定性维系、翻译起始的调控。 3.mRNA依照自身的碱基顺序指导蛋白质氨基酸顺序的合成：从m

14、RNA分子5末端起的第一个AUG开始，每3个核苷酸为一组称为密码子(codon)或三联体密码(triplet code)；AUG被称为起始密码子；决定肽链终止的密码子则称为终止密码子；位于起始密码子和终止密码子之间的核苷酸序列称为开放阅读框(open reading frame, ORF)，决定了多肽链的氨基酸序列。九tRNA是蛋白质合成中的氨基酸载体。 1.转运RNA在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体, 将氨基酸转呈给mRNA，由7495核苷酸组成，占细胞总RNA的15%，具有很好的稳定性。 2.tRNA具有局部的茎环(stem-loop)结构或发卡(hairpin)结构。tRNA的二级

15、结构三叶草形（氨基酸臂、DHU环、反密码环、TC环、附加叉）。 3.tRNA的3-末端连接氨基酸。tRNA的3-末端都是以CCA结尾；3-末端的A与氨基酸共价连结，tRNA成为了氨基酸的载体；不同的tRNA可以结合不同的氨基酸。 4.tRNA的反密码子识别mRNA的密码子。tRNA的反密码子环上有一个由三个核苷酸构成的反密码子(anticodon)；tRNA上的反密码子依照碱基互补的原则识别mRNA上的密码子。十以rRNA为组分的核蛋白体是蛋白质合成的场所。1.核蛋白体RNA是细胞内含量最多的RNA(80)；rRNA与核蛋白体蛋白结合组成核蛋白体(ribosome)，为蛋白质的合成提供场所。2

16、.原核生物，小亚基30s（rRNA16s）、大亚基50s（rRNA23s、5s）；真核生物，小亚基40s（rRNA18s）、大亚基（rRNA28s、5.8s、5s）。十一. snmRNA参与了基因表达的调控。1. 细胞的不同部位存在的许多其他种类的小分子RNA，统称为非mRNA小RNA；RNA组学是研究细胞内snmRNA的种类、结构和功能；同一生物体内不同种类的细胞、同一细胞在不同时空状态下snmRNAs表达谱的变化，以及与功能之间的关系。2. 种类：核内小RNA、核仁小RNA、胞质小RNA、催化性小RNA、小片段干涉 RNA。 3. 功能：参与hnRNA的加工剪接。十二. 核酶：某些小RNA

17、分子具有催化特定RNA降解的活性，这种具有催化作用的小RNA亦被称为核酶或催化性RNA。十三. 小片段干扰RNA：siRNA是生物宿主对外源侵入的基因表达的双链RNA进行切割所产生的特定长度和特定核酸序列的小片段RNA；可以与外源基因表达的mRNA相结合，并诱发这些mRNA的降解；基于此机理，人们发明了RNA干扰技术。十四.核酸的理化性质：1. 核酸为多元酸，具有较强的酸性。2. 粘度：DNARNA，dsDNA ssDNA。3. 沉降行为:不同构象的核酸分子的沉降的速率有很大差异，这是超速离心法提取和纯化核酸的理论基础。4. 核酸分子具有强烈的紫外吸收。5. DNA变性是双链解离为单链的过程（

18、本质是双链间氢键的断裂）。6. 增色效应(hyperchromic effect)：DNA变性时其溶液OD260增高的现象。7. 解链曲线：连续加热DNA的过程中以温度相对于A260值作图。8. 解链温度(melting temperature，Tm)：解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度。（G+C 含量越高，解链温度就越高）9. DNA复性(renaturation)：当变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构。10. 退火(annealing)：热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性这一过程。11. 减色效应：DNA复性时，其溶液OD26

19、0降低。12. 核酸分子杂交：杂化双链(heteroduplex)可以在不同的DNA与DNA之间形成，也可以在DNA和RNA分子间或者RNA与RNA分子间形成。十五.核酸酶：所有可以水解核酸的酶。1. 分DNA酶、RNA酶；核酸内切酶（分为限制性核酸内切酶和非特异性限制性核酸内切酶）、核酸外切酶（53或35核酸外切酶）。2. 功能：参与DNA的合成、修复以及RNA的剪接；清除多余的、结构和功能异常的核酸，以及侵入细胞的外源性核酸；降解食物中的核酸；体外重组DNA技术中的重要工具酶 。第二章 酶一 酶（Enzyme）：生物体内活细胞产生的一种生物催化剂。二 酶的形式：1. 单体酶：仅具有三级结构

20、的酶。2. 寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。3. 多酶体系：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。4. 多功能酶或串联酶：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。三 酶的分类：单纯酶；结合酶，全酶由蛋白质部分（酶蛋白，决定反应的特异性）及辅助因子（小分子有机化合物、金属离子，决定反应的种类与性质）。金属酶，金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失；金属激活酶，金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。小分子有机化合物是一些化学稳定的小分子物质，称为辅酶；辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶又称为辅基，辅基和酶蛋白结

21、合紧密，不能通过透析或超滤等方法将其除去，在反应中不能离开酶蛋白。四 酶的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位。1. 必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。2. 酶的活性中心：指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。3. 活性中心内的必需基团：结合基团（与底物相结合）、催化基团（催化底物转变成产物）；活性中心外的必需基团：位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所必需。五 同工酶：催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。（LDH1

22、-5、CK1-3） 同工酶是由不同基因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不同mRNA所翻译的不同多肽链组成的蛋白质；同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。六 酶促反应特点：1. 酶促反应具有极高的效率（通过促进底物形成过渡态）。不需要较高的反应温度，比一般催化剂更有效地降低反应的活化能（activation energy，底物分子从初态转变到活化态所需的能量）。（酶的转换数：在酶被底物饱和的条件下，每个酶分子每秒钟将底物转化为产物的分子数。）2. 酶促反应具有高度的特异性。绝对特异性：只能作用于特定结构

23、的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键。立体结构特异性：作用于立体异构体中的一种。3. 酶促反应的可调节性七 酶-底物复合物的形成有利于底物转变成过渡态。1. 诱导契合：酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。2. 邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心。酶在反应中将诸底物结合到酶的活性中心，使它们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系。3. 表面效应：酶的活性中心多是酶分子内部的疏水“口袋”，酶反应在此疏水环境中进行，使底物分子脱溶剂化，排除周围大量水分子对酶和底物分子中功能基团的干扰性吸引和排斥，

24、防止水化膜的形成，利于底物与酶分子的密切接触和结合。八 酶的催化机制呈多元催化作用：1. 一般酸-碱催化作用。2. 共价催化作用：很多酶在催化过程中，与底物形成瞬时共价键，底物与酶形成共价键后被激活，并很容易进一步水解形成产物和游离的酶。这种催化机制称为共价催化。 3. 亲核催化作用：酶活性中心有的催化基团属于亲核基团，可以提供电子给带有部分正电荷的过渡态底物，形成瞬间共价键。这种催化作用称为亲核催化；亲电子催化可使酶活性中心的阳离子亲电子基团与富含电子的底物形成共价键。九 底物浓度对反应速率影响的作图呈矩形双曲线。1. 在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速率的影响呈矩形双曲线关系。2.

25、前提：单底物、单产物反应；酶促反应速率一般在规定的反应条件下，用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示；反应速率取其初速率，即底物的消耗量很小时的反应速率；底物浓度远远大于酶浓度。3. 当底物浓度较低时：反应速率与底物浓度成正比；反应为一级反应。随着底物浓度的增高：反应速率不再成正比例加速；反应为混合级反应。当底物浓度高达一定程度：反应速率不再增加，达最大速率；反应为零级反应。十米曼氏方程式揭示单底物反应的动力学特性1解释酶促反应中底物浓度和反应速率关系的最合理学说是中间产物学说： S+E=ESE+P，这里S代表底物，E代表酶，ES为中间产物，P为反应的产物。（第一步正反应速率k1，逆反应

26、k2；第二步反应速率k3）2.米氏方程式：V=VmaxS/(Km+S)，S：底物浓度、V：不同S时的反应速率、Vmax：最大反应速率、m：米氏常数(Michaelis constant)。3.假设：E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而ES分解为E及P的反应为慢反应，反应速率取决于慢反应即 V = k3ES；S的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应的初始阶段，S的浓度可认为不变即S =St。4.Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，单位是mol/L。 Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境有关，与酶的浓度无关；可近似表示酶对底物的亲和力；同一酶对于不同底物

27、有不同的Km值。5.Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶浓度成正比。Vmax=k3 E。6.Km值与Vmax值可以通过作图法（双倒数作图法、Hanes作图法）求取。十一.底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系。十二.温度对反应速率的影响具有双重性。十三. pH通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率。十四.抑制剂可逆地或不可逆地降低酶促反应速率。1. 酶的抑制剂：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白 变性的物质称为酶的抑制剂。（抑制剂对酶有一定选择性，引起变性的因素对酶没有选择性）2. 不可逆性抑制剂：主要，与酶活性中心的必需基团相以共价结合，使酶失活。（有机磷化合物，羟基酶；解毒

28、，解磷定(PAM)。重金属离子及砷化合物，巯基酶；解毒，二巯基丙醇(BAL)）3. 可逆性抑制作用：抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。 竞争性抑制作用：有些抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成。（抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度；Vmax不变，表观Km增大） 非竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物和抑制剂之间无竞争关系。但酶-底物-抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物。（抑制程

29、度取决于抑制剂的浓度；Vmax降低，表观Km不变） 反竞争性抑制作用：抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES)结合，使中间产物ES的量下降。这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。（抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度；Vmax降低，表观Km降低）十五.激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。十六.酶的调节（调节对象：关键酶；调节方式：酶活性的调节（快速调节）、酶含量的调节（缓慢调节）。十七.调节酶实现对酶促反应速率的快速调节。1. 变构调节 (allosteric regulation)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地

30、结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性。变构酶常为多个亚基构成的寡聚体，具有协同效应。酶的变构调节是体内代谢途径的重要快速调节方式之一。2. 共价修饰(covalent modification)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性。酶的化学修饰是体内快速调节的另一种重要方式。3. 酶原的激活使无活性的酶原转变成有催化活性的酶。酶原 (zymogen)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体。酶原激活的机理：酶原在特定条件下；一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽；分子构象发生改变；形成或暴露出酶的活性中心。酶

31、原激活的生理意义：避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行；有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。十八.酶含量的调节包括对酶合成与分解速率的调节。1. 酶蛋白合成可被诱导或阻遏：对编码基因表达的调节，对代谢缓慢而长效的调节。2. 酶降解的调控与一般蛋白质降解途径相同。十九.酶的命名与分类：1. 酶可根据其催化的反应类型予以分类（氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、合成酶类 ）。2. 每一种酶均有其系统名称和推荐名称。二十.酶与医学：1. 国际单位(IU)：在特定的条件下，每分钟催

32、化1mol底物转化为产物所需的酶量。2. 催量单位(katal)：催量是指在特定条件下，每秒钟使mol底物转化为产物所需的酶量。3. 酶法分析：以酶作为工具对化合物和酶活性进行定量分析的一种方法。4. 酶标记测定法：酶学与免疫学相结合的一种测定方法。5. 工具酶广泛地应用于分子克隆领域。6. 固定化酶：将水溶性酶经物理或化学方法处理后，成为不溶于水但仍具有酶活性的酶衍生物。7. 抗体酶：具有酶活性的抗体。第十八章 维生素与无机物一维生素(vitamin)：人类必需的一类营养素，是维持机体正常生理功能所必需的，机体自身又不能合成或合成量不足，必需靠外界供给的一类微量低分子有机化合物。分类：脂溶性

33、维生素（维生素A、D、E、K）、水溶性维生素（B族维生素（8种）和维生素C）。二维生素A（视黄醇、抗干眼病维生素）： 1.来源：肝脏、鱼肝油；胡萝卜素。 2.体内活性形式：视黄醇、视黄醛、视黄酸。 3.生化作用：构成视觉细胞内感光物质，参与糖蛋白的合成，维持上皮组织结构和功能的完整，维持机体的生长和发育。 4.缺乏：夜盲症、干眼病、皮肤干燥、毛囊丘疹、生长停滞不前。 5.过量：头痛、恶心腹泻、肝脾大。三维生素D（抗佝偻病维生素、钙化醇）： 1.来源：肝、乳及蛋黄、鱼肝油；皮肤微血管中的7-脱氢胆固醇经日光照射可转变为维生素D3。 2.体内活性形式：1,25-(OH)2-D3。 3.生化作用：促

34、进肠道对钙磷的吸收；促进肾小管对钙磷的重吸收；提高血钙、血磷的浓度，促进骨的钙化。4.缺乏：儿童佝偻病；成人软骨病。 5.过量：中毒。四维生素E（生育酚、抗不育症维生素）： 1.来源：植物种子如麦胚油、棉籽油、花生油。 2.活性形式：生育酚。（易自身氧化） 3.生化作用：抗氧化作用，保护生物膜；维持生殖功能；促血红素合成。 4.缺乏：红细胞数量少、寿命缩短、红细胞脆性增加、神经障碍。五维生素K（凝血维生素）： 1.来源：K1主要存在于植物和动物肝脏中，K2是人体肠道细菌代谢的产物。临床用的K3、K4为人工合成。 2.体内活化形式：-甲基-1,4- 萘醌衍生物。 3.生化作用：作为谷氨酸羧化酶的

35、辅助因子， 促进凝血酶原及凝血因子、及的合成，参与凝血作用。 4.缺乏：凝血因子合成障碍，易出血，尤其是新生婴儿易发生出血性疾病。六维生素B1（抗脚气病维生素）： 1.来源：种子的外皮和胚芽、黄豆、酵母及瘦肉。 2.化学本质：硫胺素。 3.体内活化形式：硫胺素焦磷酸酯（TPP）。 4.生化作用：作为丙酮酸脱氢酶系和-酮戊二酸脱氢酶系的辅酶，参与-酮酸的氧化脱羧作用；作为转酮醇酶的辅酶，参与磷酸戊糖代谢途径；可抑制胆碱脂酶的活性，参与乙酰胆碱的合成。 5.缺乏：脚气病，末梢神经炎，消化不良。七维生素B2（核黄素）： 1.来源：酵母、蛋、奶及绿叶蔬菜。 2.化学本质：核醇与 6，7-二甲基异咯嗪的

36、缩合物。 3.体内活化形式：黄素单核苷酸（FMN）、黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）。 4.生化作用：为体内氧化还原酶的辅基、起氢传递体的作用。 5.缺乏：口角炎、舌炎、唇炎、阴囊炎。八维生素B6： 1.来源：动、植物性食品。肠道细菌也 可以合成部分维生素B6。 2.化学本质：包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺，三者均为吡啶衍生物 。 3.体内活化形式：磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺。 4.生化作用：作为转氨酶和氨基酸脱羧酶的辅酶，参与氨基酸代谢；作为ALA 合酶的辅酶参与血红素合成；磷酸吡哆醛作为糖原磷酸化酶的重要组成部分，参与糖原分解为1-磷酸葡萄糖的过程。 5. 过量：中毒，表现为周围感觉神经病。九维生素B

37、12(钴胺素)： 1.来源：肉类、肝。 2.化学本质：唯一含有金属元素的维生素。 天然存在的B12有 5-脱氧腺苷钴胺素、甲基钴胺素和羟钴胺素三种形式。 3.体内活化形式：甲基钴胺素（MeB12），2、5-脱氧腺苷钴胺素（5-dAR-B12）。 4.生化作用：MeB12作为N5-CH3FH4甲基转移酶的辅酶，促进FH4的再利用和蛋氨酸的再利用；参与一碳单位的形成、分解和转移，因而促进核酸的合成， 影响红细胞成熟。 5.缺乏：巨幼红细胞性贫血。十维生素PP： 1.来源：肉类、肝脏、谷物、花生。此外，人体可利用色氨酸合成维生素PP。 2.化学本质：又叫抗癩皮病因子，它包括尼克酸（烟酸）和尼克酰胺（

38、烟酰胺），二者均为吡啶衍生物。 3.体内活化形式：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+ ，又称辅酶）、尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，又称辅酶)。 4.生化作用：NAD+和NADP+在体内作为多种不需氧脱氢酶的辅酶，参与物质代谢；NAD+和NADP+在生物过代谢过程中的作用是递氢。5.缺乏：糙皮病或癩皮病。十一泛酸（遍多酸）： 1.来源：动物性食品、谷物及豆制品。 2.化学本质：有机酸。 3.体内活化形式：辅酶A（HSCoA）和酰基载体蛋白（ACP）的辅基。 4.生化作用：构成辅酶A，在糖、脂及氨基酸代谢中起着转运乙酰基或脂酰基的作用；构成酰基载体蛋白的辅酶，在脂肪酸的生物合成中起着转运脂

39、酰基的作用。十二生物素： 1.来源：动物、植物性食品，肠道细菌也可以合成。 2.化学本质：-和-生物素两种，二者都具有噻吩与尿素相结合的骈环。 3.体内活化形式：生物素。 4.生化作用：生物素作为羧化酶的辅基， 在羧化反应中起着固定CO2和传递羧基的作用。参与细胞信号转导和基因表达。可使组蛋白生物素化，从而影响细胞周期、转录和DNA损伤的修复。5.缺乏：大量服用抗生素或长期食用生鸡蛋可导致生物素缺乏病，出现疲乏、恶心、呕吐、食欲不振、皮炎及脱屑性红皮病等症状。十三叶酸（蝶酰谷氨酸）： 1.来源：绿色蔬菜、酵母和动物肝、肾，肠道细菌也可以合成叶酸。 2.化学本质：由蝶酸和谷氨酸结合而成。 3.体

40、内活化形式：FH4。 4.生化作用：FH4作为一碳单位转移酶的辅酶，在嘧啶、嘌呤、蛋氨酸和胆碱等重要物质的生物合成中起着传递一碳单位的重要作用。5.缺乏：核酸合成障碍，动物生长停滞，红细胞发育成熟障碍，出现巨幼红细胞性贫血。6.甲氨蝶呤因结构与叶酸相似，可抑制FH4的合成，进而抑制嘌呤核苷酸的合成。因此具抗癌作用。十四维生素C（L-抗坏血酸）： 1.来源：新鲜水果和蔬菜。 2.化学本质：，是L- 已糖酸内酯，具有不饱和的一烯二醇结构。具有酸性和较强的还原性。 3.体内活化形式：L-抗坏血酸及脱氢抗坏血酸。 4.生化作用：参与体内的氧化还原反应（保持谷胱甘肽的还原状态，维持细胞膜的正常功能；保护

41、巯基酶；促进铁的吸收；保护各种维生素免遭氧化破坏），参与体内的羟化反应（胶原蛋白的合成；多巴胺的-羟化反应，胆汁酸合成中的7-羟化等；参与芳香族氨基酸的代谢）。5.缺乏：坏血病。6.特点：L-抗坏血酸可被空气中的氧氧化成脱氢抗坏血酸，此反应可逆；L-抗坏血酸及脱氢抗坏血酸都具有同样的生物活性，以前者为主；脱氢抗坏血酸易水解为无活性的二酮古洛糖酸，后者进一步被氧化成草酸和苏阿糖酸。十五.钙既是骨的主要成分又具有重要的调节作用。1. 血钙的正常水平对于维持骨骼内骨盐的含量、血液凝固过程和神经肌肉的兴奋性具有重要的作用。2. 胞液钙作为第二信使在信号转导中发挥许多重要的生理作用。肌肉中的钙可启动骨骼

42、肌和心肌细胞的收缩。十六.磷是体内许多重要生物分子的组成成分。十七.钙和磷的代谢与骨的代谢密切相关。十八.钙和磷代谢受三种激素（维生素D、甲状旁腺激素和降钙素）的调节。十九.微量元素：指人体中每人每天的需要量在100以下的元素。 二十.铁是体内含量最多的微量元素（体内铁主要存在于含铁卟啉和非铁卟啉的蛋白质中；运铁蛋白和铁蛋白分别是铁的运输和储存形式；铁的缺乏与中毒均可引起严重的疾病）。二十一.锌是含锌金属酶和锌指蛋白的组成成分。二十二.铜是体内多种含铜酶的辅基。二十三.锰是多种酶的组成成分和激活剂。二十四.硒以硒半胱氨酸形式参与多种重要硒蛋白的组成。二十五.碘是甲状腺激素的组成成分。二十六.钴

43、以维生素B12的形式发挥作用。二十七.氟与骨、牙的形成与钙磷代谢密切相关。二十八.铬与胰岛素的作用关系密切。第四章 糖代谢一糖(carbohydrates)：碳水化合物，其化学本质为多羟醛或多羟酮类及其衍生物或多聚物。在生命活动中的主要作用是提供碳源和能源，提供合成体内其他物质的原料，作为机体组织细胞的组成成分。二分类：单糖（monosacchride，不能再水解的糖）、寡糖（oligosacchride，能水解生成几分子单糖的糖，各单糖之间借脱水缩合的糖苷键相连）、多糖 (polysacchride，能水解生成多个分子单糖的糖。)、结合糖 (glycoconjugate，糖与非糖物质的结合物

44、)三糖的消化：主要在小肠（胰液中的-淀粉酶、-葡萄糖苷酶、-临界糊精酶），少量在口腔（-淀粉酶）。四糖的吸收：吸收部位（小肠上段）、吸收形式（单糖），依靠Na+依赖型葡萄糖转运体。五糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程，亦称糖的无氧氧化，部位在胞浆。 1.糖酵解途径：由葡萄糖分解成丙酮酸(pyruvate)，第一阶段。 由丙酮酸转变成乳酸，第二阶段。2.产能的方式，底物水平磷酸化；数量，2（从G开始，22-2= 2ATP）或3（从Gn开始，22-1= 3ATP）。3.终产物乳酸的去路：释放入血，进入肝脏再进一步代谢（分解利用，

45、乳酸循环（糖异生）。六糖酵解的调控是对3个关键酶活性的调节。1. 6-磷酸果糖激酶-1对调节酵解途径的流量最重要。别构激活剂：AMP; ADP;F-1,6-2P;F-2,6-2P（2,6-双磷酸果糖是6-磷酸果糖激酶-1最强的变构激活剂，其作用是与AMP一起取消ATP、柠檬酸对6-磷酸果糖激酶-1的变构抑制作用）。别构抑制剂：柠檬酸; ATP（高浓度）。2. 丙酮酸激酶是糖酵解的第二个重要的调节点。别构激活剂：1,6-双磷酸果糖。别构抑制剂：ATP, 丙氨酸。3. 己糖激酶受到反馈抑制调节。6-磷酸葡萄糖可反馈抑制己糖激酶，但肝葡萄糖激酶不受其抑制；长链脂肪酰CoA可别构抑制肝葡萄糖激酶；胰岛

46、素可诱导葡萄糖激酶基因的转录，促进酶的合成。七生理意义：是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式，是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。八糖的有氧氧化(aerobic oxidation)：在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。部位在胞液及线粒体。（分酵解途径、丙酮酸的氧化脱羧、三羧酸循环、氧化磷酸化）九丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA。 1.丙酮酸脱氢酶复合体的组成：E1：丙酮酸脱氢，辅酶TPP；E2：二氢硫辛酰胺转乙酰，辅酶硫辛酸；E3：二氢硫辛酰胺脱氢酶，辅酶FAD, NAD+。 2. 别构抑制剂：乙酰CoA，NADH，ATP；别构激活剂：AMP，ADP，NAD+。 3.反应过程：丙酮酸脱羧形成羟乙基-TPP，由丙酮酸脱氢酶催化(E1)。由二氢硫辛酰胺转乙酰酶(E2)催化形成乙酰硫辛酰胺-E2。二氢硫辛酰胺转乙酰酶(E2)催化生成乙酰CoA, 同时使硫辛酰胺上的二硫键还原为2个巯基。二氢硫辛酰胺脱氢酶(E3)使还原的二氢硫辛酰胺脱氢，同时将氢传递给FAD。在二氢硫辛酰胺脱氢酶(E3)催化下，将FADH2上的H转移给NAD+，形成NADH+H+。十 三羧酸循环(Tricarboxylic Acid Cycle, TAC)：也称为柠檬酸循环，这是因为循环反应中的第一个中间产物是