生物化学第三版,课后答案.doc

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1、【精品文档】如有侵权，请联系网站删除，仅供学习与交流生物化学第三版,课后答案.精品文档.2011年考研第一章 糖类解：考虑到C1、C2、C3、C4、C5各有两种构象，故总的旋光异构体为25=32个。2解：一个单糖的C1可以与另一单糖的C1、C2、C3、C4、C6形成糖苷键，于是-D-吡喃半乳基-D-吡喃葡萄糖苷、-D-吡喃半乳基-D-吡喃葡萄糖苷、-D-吡喃葡萄糖基-D-吡喃半乳糖苷、-D-吡喃葡萄糖基-D-吡喃半乳糖苷各有5种，共54=20个异构体。糖蛋白上的二糖链其中一个单糖的C1用于连接多肽，C2、C3、C4、C6用于和另一单糖的C1形成糖苷键，算法同上，共有44=16个，考虑到二糖与多

2、肽相连时的异头构象，异构体数目为162=32个。3写出-D-脱氧核糖、-D-半乳糖、- L-山梨糖和-D-N-乙酰神经氨酸（唾液酸)的Fischer投影式，Haworth式和构象式。4写出下面所示的(A).(B)两个单糖的正规名称(D/L,/，f/p),指出(C).(D)两个结构用RS系统表示的构型(R/S)A、- D-f-Fru；B、-L- p-Glc； C、R； D、S5. 解：设异头物的比率为x，则有112.2x+18.7(1x)=52.7,解得x=36.5%，于是(1x)= 63.5%。6解：(a)Mr=0.5/(0.19310-6)= 2.59106 (b)34710-6162/0.

3、5=11.24%7解：G0= -RTln(c2/c1)=-8.314300ln(62.7/37.3)=-1.30 kJ /mol8解：0.3/(243600)/0.4510-9=7800残基/s9经还原可生成山梨醇(D-葡萄醇)的单糖有哪些?L-山梨糖;D-葡萄糖;L-古洛糖；D-果糖10解：麦芽糖(型)：Glc(14)Glc纤维二糖(型)：Glc(14)Glc龙胆糖：Glc(16)Glc水苏糖：Gal(16)Gal(16)Glc(12)Fru1112革兰氏阳性细菌和阴性细菌的细胞壁在化学组成上有什么异同?肽聚糖中的糖肽键和糖蛋白中的糖肽键是否有区别?答：肽聚糖：革兰氏阳性细菌和阴性细菌共有；

4、磷壁酸：革兰氏阳性细菌特有；脂多糖：革兰氏阴性细菌特有。两种糖肽键有区别：肽聚糖中为NAM的C3羟基与D-Ala羧基相连；糖蛋白中是糖的C1羟基与多肽Asn-氨基N或Thr/Ser/Hyl/Hyp羟基O相连。13假设一个细胞表面糖蛋白的一个三糖单位在介导细胞与细胞粘着中起关键作用。试设计一个简单试验以检验这一假设。如果糖蛋白的这个三糖单位在细胞相互作用中是关键的，则此三糖本身应是细胞粘着的竞争性抑制剂14答：(1)复杂型( complex type)这类N-糖链，除三甘露糖基核心外，不含其他甘露糖残基。还原端残基为GlcNAc1的外链与三甘露糖基核心的两个-甘露糖残基相连,在三类N-糖链中复杂

5、型结构变化最大。(2)高甘露糖型(high-mannose type)此型N-糖链除核心五糖外只含-甘露糖残基。(3)杂合型(hybrid type )此型糖链具有复杂型和高甘露糖型这两类糖链的结构元件。15答：(1)糖链在糖蛋白新生肽链折叠和缔合中的作用； (2)糖链影响糖蛋白的分泌和稳定性。（例见教材P60P61）16写出人ABH血型抗原决定簇的前体结构，指出A抗原、B抗原和O抗原(H物质)之间的结构关系，答案见表1-917具有重复二糖单位，GlcUA(13)GlcNA，而单位间通过(14)连接的天然多糖是什么?透明质酸18答：由于分子表面含有很多亲水基团，能结合大量的水，形成透明的高粘性

6、水合凝胶，如一个透明质酸（HA）分子在水中将占据100010000倍于自身体积的空间。19举例说明内切糖苷酶和外切糖苷酶在聚糖链结构测定中的作用。（见教材P73）20一种三糖经-半乳糖苷酶完全水解后，得到D-半乳糖和D-葡萄糖，其比例为2：1，将原有的三糖用NaBH4还原，继而使其完全甲基化和酸水解，然后再进行一次NaBH4还原，最后用醋酸酐乙酸化，得到二种产物:2,3,4,6-四甲基1，5二乙酰基-半乳糖醇, 2.3.4-三甲基-1,5,6-三乙酸基-半乳糖醇，1.2.3.5.6-五甲基-4-乙酰基-山梨醇。分析并写出此三糖的结构。D -Gal(16)D-Gal(14)D-Glc第二章 脂质

7、1答：天然脂肪酸通常具有偶数碳原子，链长一般为12-22碳。脂肪酸可分为饱和、单不饱和与多不饱和脂肪酸。不饱和脂肪酸的双键位置，有一个双键几乎总是处于C9-C10之间(9)，并且一般是顺式的。2解：(a) 33=27种;(b) 33+1=10种3答：(a)油酸有一个9顺式双键，有序性校差；而硬脂酸有序性高，故熔点也高； (b)硬脂酸。因为熔点随链长的增加而增加。4解：Mr=（3561000）/（265）=1292I 值=0.51100/0.5=102 (100g油脂卤化时吸收I的克数)5解：100g油脂的物质的量=（210100）/（3561000）=0.125mol平均双键数=（68/254

8、）/0.1252个6 答：(a)自由基：自由基也称游离基，是指含有奇数价电子并因此在一个轨道上具有一个未(不)成对电子(unpaired electron)的原子或原子团。活性氧：氧或含氧的高反应活性分子，如O-2、OH、H2O2、O2 (单线态氧)等统称为活性氧。自由基链反应：自由基化学性质活泼，能发生抽氢、歧化、化合、取代、加成等多种反应，但是自由基反应的最大特点是倾向于进行链式反应chain reaction ) ,链反应一般包括3个阶段:引发、增长和终止。抗氧化剂：凡具有还原性而能抑制靶分子自动氧化即抑制自由基链反应的物质称为抗氧化剂(antioxidant ) 。(b)多不饱和脂肪酸

9、（PUFA）中的双键具有潜在的还原性，容易发生过氧化作用。7为解决甘油磷脂构型上的不明确性，国际生物化学命名委员会建议采取立体专一编号命名原则。试以磷酸甘油为例说明此命名原则。8写出下列化合物的名称:(a)在低pH时，携带一个正净电荷的甘油磷脂;(b)在中性pH时携带负净电荷的甘油磷脂;(c)在中性pH时，净电荷为零的甘油磷脂。答：(a)磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺；(b)磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇、磷脂酰甘油，-1；双磷脂酰甘油（心磷脂），-2；(c) 磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺。9给定下列分子成分:甘油、脂肪酸、磷酸、长链醇和糖。试问(a)哪两个成分在蜡和鞘脂脂中都存在?(b)哪两个成分在脂肪和磷

10、脂酰胆碱中都存在?(c)哪些(个)成分只在神经节苷脂而不在脂肪中存在?(a)脂肪酸，长链醇;(b)甘油，脂肪酸;(c)糖，长链醇10指出下列膜脂的亲水成分和疏水成分:(a) 磷脂酰乙醇胺;(b)鞘磷脂;(c) 半乳糖基脑苷脂;(d)神经节苷脂;(e)胆固醇。答：(a)乙醇胺；脂肪酸 (b)磷酰胆碱或磷酰乙醇胺；脂肪酸和烃链 (c)半乳糖；脂肪酸和烃链 (d)连有唾液酸的寡糖链；脂肪酸和烃链 (e)C3羟基；甾核和C17烷烃侧链11 答：(a)环上的双键数日和位置不同;取代基的种类、数目、位置和取向（）不同;环和环稠合的构型(顺反异构)不同。 (b)动物中从胆固醇衍生来的类固醇包括5类激素:雄激

11、素、雌激素、孕酮、糖皮质激素和盐皮质激素，维生素D和胆汁酸。12胆酸是人胆汁中发现的A-B顺式类固醇(图2-18) 。请按图2-15所求椅式构象画出胆酸的构象式，并以直立键或平伏键标出 C3， C7和C12上3个羟基。13一种血浆脂蛋白的密度为l.08g/cm3，载脂蛋白的平均密度为1.35 g/cm3,脂质的平均密度为0.90 g/cm3。问该脂蛋白中载脂蛋白和脂质的质量分数是多少？48.6%载脂蛋白，51.4%脂质解：设载脂蛋白的体积分数是x,则有1.35x+0.90(1x)=1.08,解得x=0.4于是质量分数为(0.41.35)/ 0.41.35+(10.4)0.90=0.514一种低

12、密度脂蛋白(LDL含apoB- 100(M为500000)和总胆固醇（假设平均Mr为590)的质量分数分别为25%和50%。试汁算apo B- 100与总胆固醇的摩尔比1:1695解：设摩尔比为1/x,则有500000/590x=25/50,解得x=169515用化学方法把鞘磷脂与磷脂酰胆碱区分开来。第三章 氨基酸习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。见表3-1表3-1 氨基酸的简写符号名称三字母符号单字母符号名称三字母符号单字母符号丙氨酸(alanine)AlaA亮氨酸(leucine)LeuL精氨酸(arginine

13、)ArgR赖氨酸(lysine)LysK天冬酰氨(asparagines)AsnN甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine)Met M天冬氨酸(aspartic acid)AspD苯丙氨酸(phenylalanine)PheF半胱氨酸(cysteine)CysC脯氨酸(praline)ProP谷氨酰氨(glutamine)GlnQ丝氨酸(serine)SerS谷氨酸(glutamic acid)GluE苏氨酸(threonine)ThrT甘氨酸(glycine)GlyG色氨酸(tryptophan)TrpW组氨酸(histidine)HisH酪氨酸(tyrosine)TyrY异亮氨酸(isol

14、eucine)IleI缬氨酸(valine)ValVAsn和/或AspAsxBGln和/或GluGlsZ2、解：pH = pKa + lg20% pKa = 10.53 (见表3-3，P133) pH = 10.53 + lg20% = 9.833、解：pH = pKa + lg2/3 pKa = 4.25 pH = 4.25 + 0.176 = 4.4264、计算下列物质0.3mol/L溶液的pH：(a)亮氨酸盐酸盐；(b)亮氨酸钠盐；(c)等电亮氨酸。(a)约1.46,(b)约11.5, (c)约6.055、解：pI = 1/2（pKa1+ pKa2） pI(Ala) = 1/2（2.34

15、+9.69）= 6.02 pI(Cys) = 1/2（1.71+10.78）= 5.02 pI(Glu) = 1/2（2.19+4.25）= 3.22 pI(Ala) = 1/2（9.04+12.48）= 10.766、解：pH1=pKa1+lg(7/3)=2.71 pH2=pKa2+lg(3/7)=9.237、将丙氨酸溶液（400ml）调节到pH8.0，然后向该溶液中加入过量的甲醛，当所得溶液用碱反滴定至Ph8.0时，消耗0.2mol/L NaOH溶液250ml。问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？4.45g8、解：由pH=pK1+lg（His2+/10-6.4）=pKr+lg（His+/Hi

16、s2+）=pK2+lg（His0/ His+）得His2+为1.7810-4，His+为0.071，His0为2.810-49、说明用含一个结晶水的固体组氨酸盐酸盐（相对分子质量=209.6；咪唑基pKa=6.0）和1mol/L KOH配制1LpH6.5的0.2mol/L组氨酸盐缓冲液的方法取组氨酸盐酸盐41.92g(0.2mol)，加入352ml 1mol/L KOH，用水稀释至1L10、解：茚三酮在弱酸性溶液中与-氨基酸共热，引起氨基酸氧化脱氨脱羧反映，（其反应化学式见P139），其中，定量释放的CO2可用测压法测量，从而计算出参加反应的氨基酸量。11、L-亮氨酸溶液（3.0g/50ml

17、6mol/L HCl）在20cm旋光管中测得的旋光度为+1.81。计算L-亮氨酸在6mol/L HCl中的比旋（a）。a=+15.112、标出异亮氨酸的4个光学异构体的（R，S）构型名称。参考图3-1513、解：根据逆流分溶原理，可得：对于Gly：Kd = CA/CB = 4 = q(动相)/p（静相） p+q = 1 = (1/5 + 4/5) 4个分溶管分溶3次：（1/5 + 4/5）3=1/125+2/125+48/125+64/125对于Phe：Kd = CA/CB = 2 = q(动相)/p（静相） p+q = 1 = (1/3 + 2/3) 4个分溶管分溶3次：（1/3 + 2/3

18、）3=1/27+6/27+12/27+8/27故利用4个分溶管组成的分溶系统中，甘氨酸和苯丙氨酸各在4管和第3管中含量最高，其中：第4管：Gly：64/125100=51.2 mg Phe：8/2781=24 mg第3管：Gly：48/125100=38.4 mg Phe：12/2781=36 mg14、指出在正丁醇：醋酸：水的系统中进行纸层析时，下列混合物中氨基酸的相对迁移率（假定水相的pH为4.5）：(1)Ile, Lys; (2)Phe, Ser (3)Ala, Val, Leu; (4)Pro, Val (5)Glu, Asp; (6)Tyr, Ala, Ser, His.Ile ly

19、s；Phe, Ser；Leu Val Ala,；Val Pro；GluAsp；Tyr AlaSerHis解：根据P151 图3-25可得结果。15解：在pH3左右，氨基酸与阳离子交换树脂之间的静电吸引的大小次序是减刑氨基酸(A2+)中性氨基酸(A+)酸性氨基酸(A0)。因此氨基酸的洗出顺序大体上是酸性氨基酸、中性氨基酸，最后是碱性氨基酸，由于氨基酸和树脂之间还存在疏水相互作用，所以其洗脱顺序为：Asp, Thr, Gly, Leu, Lys。第四章 蛋白质的共价结构习题1.解：1012000/120=10100 2、有解：1、N-末端分析：FDNB法得：Asp-； 2、C-末端分析：羧肽酶法得

20、：-Val； 3、胰蛋白酶只断裂赖氨酸或精氨酸残基的羧基形成的肽键，得到的是以Arg和Lys为C-末端残基的肽断。酸水解使AsnAsp+ NH4+，由已知条件（Lys、Asp、Glu、Ala、Tyr）可得：Asn-( )-( )-( )-Lys-( )-( )-Val； 4、FDNB法分析N-末端得DNP-His，酸水解使GlnGlu+NH4+由已知条件（His、Glu、Val）可得：Asn-( )-( )-( )-Lys-His-Gln-Val； 5、糜蛋白酶断裂Phe、Trp和Tyr等疏水氨基酸残基的羧基端肽键。由题，得到的一条肽（Asp、Ala、Tyr）结合（3）、（4）可得该肽的氨基酸

21、序列为：Asn-Ala-Tyr-Glu-Lys-His-Gln-Val3、某多肽的氨基酸序列如下：Glu-Val-Lys-Asn-Cys-Phe-Arg-Trp-Asp-Leu-Gly-Ser-Leu-Glu- Ala-Thr-Cys-Arg-His-Met-Asp-Gln-Cys-Tyr-Pro-Gly-Glu_Glu-Lys。（1）如用胰蛋白酶处理，此多肽将产生几个肽？并解释原因（假设没有二硫键存在）；（2）在pH7.5时，此多肽的净电荷是多少单位？说明理由（假设pKa值：-COOH4.0；- NH3+6.0；Glu和Asp侧链基4.0；Lys和Arg侧链基11.0；His侧链基7.5；C

22、ys侧链基9.0；Tyr侧链基11.0）；（3）如何判断此多肽是否含有二硫键？假如有二硫键存在，请设计实验确定5，17和23位上的Cys哪两个参与形成？（1）4个肽；（2）-2.5单位；（3）如果多肽中无二硫键存在，经胰蛋白酶水解后应得4个肽段；如果存在一个二硫键应得3个肽段并且个肽段所带电荷不同，因此可用离子交换层析、电泳等方法将肽段分开，鉴定出含二硫键的肽段，测定其氨基酸顺序，便可确定二硫键的位置4、解：（1）此肽未经糜蛋白酶处理时，与FDNB反应不产生-DNP-氨基酸，说明此肽不含游离末端NH2，即此肽为一环肽； （2）糜蛋白酶断裂Phe、Trp和Tyr等疏水氨基酸残基的羧基端肽键，由已

23、知两肽段氨基酸组成（Ala、Tyr、Ser和Pro、Phe、Lys、Arg）可得：-( )-( )-Tyr-和-( )-( )-( )-Phe-； （3）由（2）得的两肽段分别与FDNB反应，分别产生DNP-Ser和DNP-Lys可知该两肽段的N-末端分别为-Ser-和-Lys-，结合（2）可得：-Ser-Ala-Tyr-和-Lys-( )-( )-Phe-； （4）胰蛋白酶专一断裂Arg或Lys残基的羧基参与形成的肽键，由题生成的两肽段氨基酸组成（Arg、Pro和Phe、Tyr、Lys、Ser、Ala）可得：-Pro-Arg-和-( )-( )-( )-( )-Lys； 综合（2）、（3）、

24、（4）可得此肽一级结构为：-Lys-Pro-Arg-Phe-Ser-Ala-Tyr-5、三肽Lys- Lys- Lys的pI值必定大于它的任何一个个别基团的pKa值，这种说法是否正确？为什么？正确，因为此三肽处于等电点时，七解离集团所处的状态是C-末端COO-（pKa=3.0），N末端NH2（pKa8.0），3个侧链3（1/3- NH3+）（pKa=10.53）,因此pI最大的pKa值（10.53）6、解：嗜热菌蛋白酶作用专一性较差，根据题中已知条件： （1）消化原多肽得到（Ala、Cys2、Val），说明链1在2位Cys 后及11位Val前发生断裂，2位Cys与12位Cys之间有二硫键； （

25、2）由链1序列可得该肽段序列为：-Phe-Pro-Lys-Arg-； （3）由（1）（2）可知该肽段(Arg2、Cys2、Trp、Tyr)中必有一Cys来自链2，另一Cys为链1中8位Cys，即链1中8位Cys与链2中的一个Cys有二硫键；（4）嗜热菌蛋白酶能水解Tyr、Phe等疏水氨基酸残基，故此肽（Cys2、Phe）来自链2，结合（3）中含Tyr，可知（3）中形成的二硫键为链1 8位Cys与链2中3位Cys与链2中3位Cys之间；（4）中（Cys2、Phe）说明链2中1位Cys与5位Cys中有二硫键。综合（1）、（2）、（3）、（4）可得结果。7、解：（1）用羧肽酶A和B处理十肽无效说明该

26、十肽C-末端残基为-Pro； （2）胰蛋白酶专一断裂Lys或Arg残基的羧基参与形成的肽键，该十肽在胰蛋白酶处理后产生了两个四肽和有利的Lys，说明十肽中含Lys-或-Arg-Lys-Lys-或-Arg-Lys-Lys-Arg-Lys-四种可能的肽段，且水解位置在4与5、5与6或4与5、8与9、9与10之间； （3）梭菌蛋白酶专一裂解Arg残基的羧基端肽键，处理该十肽后，产生一个四肽和一个六肽，则可知该十肽第四位为-Arg-； （4）溴化氰只断裂由Met残基的羧基参加形成的肽键，处理该十肽后产生一个八肽和一个二肽，说明该十肽第八位或第二位为-Met-；用单字母表示二肽为NP，即-Asn-Pro

27、-，故该十肽第八位为-Met-； （5）胰凝乳蛋白酶断裂Phe、Trp和Tyr等疏水氨基酸残基的羧基端肽键，处理该十肽后，产生两个三肽和一个四肽，说明该十肽第三位、第六位或第七位为Trp或Phe； （6）一轮Edman降解分析N-末端，根据其反应规律，可得N-末端氨基酸残疾结构式为：-NH-CH(-CH2OH)-C(=O)-，还原为-NH-CH(-CH2OH)-COOH-，可知此为Ser； 结合（1）、（2）、（3）、（4）、（5）、（6）可知该十肽的氨基酸序列为：Ser-Glu-Tyr-Arg-Lys-Lys-Phe-Met-Asn-Pro8、解：胰蛋白酶酶专一水解Lys和Arg残基的羧基参

28、与形成的肽键，故该四肽中含Lys或Arg；一肽段在280nm附近有强光吸收且Pauly反应和坂口反应（检测胍基的）呈阳性，说明该肽段含Tyr和Arg；溴化氰专一断裂Met残基的羧基参加形成的肽键，又因生成了与茚三酮反应呈黄色的氨基酸，故该肽段为-Met-Pro-；所以该四肽的氨基酸组成为Tyr-Arg-Met-Pro，即YRMP。9、蜂毒明肽（apamin）是存在蜜蜂毒液中的一个十八肽，其序列为CNCKAPETALCARRCQQH，已知蜂毒明肽形成二硫键，不与碘乙酸发生反应，（1）问此肽中存在多少个二硫键？（2）请设计确定这些（个）二硫键位置的策略。（1）两个；（2）二硫键的位置可能是1-3和

29、11-15或1-11和3-15或1-15和3-11，第一种情况，用胰蛋白酶断裂将产生两个肽加Arg；第二种情况和第三种，将产生一个肽加Arg，通过二硫键部分氧化可以把后两种情况区别开来。10、解：（1）用BOC保护Ala氨基端，然后将其羧基挂接在树脂上；（2）除去N端保护，将用BOC保护的Arg用缩合剂DDC与Ala相连；（3）将把树脂悬浮在无水三氟乙酸中，通人干燥的HBr，使肽与树脂脱离，同时保护基也被切除。 若打算向Lys-Ala加入一个亮氨酸残基使成三肽，可能的坑为：Leu可能接在Arg的非-氨基上。第五章 蛋白质的三维结构1.解：（1）考虑到螺旋中每3.6个氨基酸残基上升0.54nm，

30、故该螺旋的轴长为：780.54/3.6=11.7nm (2) 考虑到完全伸展时每个氨基酸残基约占0.36nm，故此时长为： 780.36=28.08nm2.解：一般来讲氨基酸的平均分子量为120Da，此蛋白质的分子量为240000Da，所以氨基酸残基数为240000120=2000个。设有X个氨基酸残基呈螺旋结构，则：X0.15+（2000-X）0.35=5.0610-5107=506nm解之得X=970，螺旋的长度为9700.15=145.5，故-螺旋占该蛋白质分子的百分比为：145.5/536100%=29%3.虽然在真空中氢键键能约为20kj/mol，但在折叠的蛋白质中它对蛋白质的稳定焓

31、贡献却要小得多（5kj/mol）。试解释这种差别的原因。在伸展的蛋白质中大多数氢键的供体和接纳体都与水形成氢键。这就是氢键能量对稳定焓贡献小的原因。4.解：据P206图5-13拉氏构象图， =-80=+120时可知该螺旋为左手性，每圈残基数为3.0。5.螺旋的稳定性不仅取决于肽链间的氢键形成，而且还取决于肽链的氨基酸侧链的性质。试预测在室温下的溶液中下列多聚氨基酸那些种将形成螺旋，那些种形成其他的有规则的结构，那些种不能形成有规则的结构？并说明理由。（1）多聚亮氨酸，pH=7.0；（2）多聚异亮氨酸，pH=7.0；（3）多聚精氨酸，pH=7.0；（4）多聚精氨酸，pH=13；（5）多聚谷氨酸，

32、pH=1.5；（6）多聚苏氨酸，pH=7.0；（7）多聚脯氨酸，pH=7.0；（1）（4）和（5）能形成螺旋；（2）（3）和（6）不能形成有规则的结构；（7）有规则，但不是螺旋6. 多聚甘氨酸的右手或左手螺旋中哪一个比较稳定？为什么？因为甘氨酸是在-碳原子上呈对称的特殊氨基酸，因此可以预料多聚甘氨酸的左右手螺旋（他们是对映体）在能量上是相当的，因而也是同等稳定的。7.考虑一个小的含101残基的蛋白质。该蛋白质将有200个可旋转的键。并假设对每个键和有两个定向。问：（a）这个蛋白质可能有多种随机构象（W）？（b）根据（a）的答案计算在当使1mol该蛋白质折叠成只有一种构想的结构时构想熵的变化（S

33、折叠）；（c）如果蛋白质完全折叠成由H键作为稳定焓的唯一来源的螺旋，并且每mol H键对焓的贡献为-5kj/mol，试计算H折叠；（d）根据逆的（b）和（c）的答案，计算25时蛋白质的G折叠。该蛋白质的折叠形式在25时是否稳定？（a）W=2200=1.611060；（b）S折叠=1.15 kj/（Kmol）（c）H折叠100（-5 kj/mol）=-500 kj/mol；注意，这里我们没有考虑在螺旋末端处某些氢键不能形成这一事实，但考虑与否差别很小。（d）G折叠=-157.3 kj/mol.由于在25时G折叠0，因此折叠的蛋白质是稳定的。8.两个多肽链A和B，有着相似的三级结构。但是在正常情况

34、下A是以单体形式存在的，而B是以四聚体（B4）形式存在的，问A和B的氨基酸组成可能有什么差别。在亚基-亚基相互作用中疏水相互作用经常起主要作用，参与四聚体B4的亚基-亚基相互作用的表面可能比单体A的对应表面具有较多的疏水残基。9.下面的序列是一个球状蛋白质的一部分。利用表5-6中的数据和Chou-Faman的经验规则，预测此区域的二级结构。RRPVVLMAACLRPVVFITYGDGGTYYHWYH残基4-11是一个螺旋，残基14-19和24-30是折叠片。残基20-23很可能形成转角10.从热力学考虑，完全暴露在水环境中和完全埋藏在蛋白质分子非极性内部的两种多肽片段，哪一种更容易形成螺旋？为

35、什么？埋藏在蛋白质的非极性内部时更容易形成螺旋。因为在水环境中多肽对稳定焓（H折叠）的贡献要小些。11.一种酶相对分子质量为300000，在酸性环境中可解离成两个不同组分，其中一个组分的相对分子质量为100000，另一个为50000。大的组分占总蛋白质的三分之二，具有催化活性。用-巯基乙醇（能还原二硫桥）处理时，大的失去催化能力，并且它的沉降速度减小，但沉降图案上只呈现一个峰（参见第7章）。关于该酶的结构作出什么结论？此酶含4个亚基，两个无活性亚基的相对分子质量为50000，两个催化亚基的相对分子质量为100000，每个催化亚基是由两条无活性的多肽链（相对分子质量为50000）组成。彼此间由二

36、硫键交联在一起。12.今有一种植物的毒素蛋白，直接用SDS凝胶电泳分析（见第7章）时，它的区带位于肌红蛋白（相对分子质量为16900）和-乳球蛋白（相对分子质量37100）两种蛋白之间，当这个毒素蛋白用-巯基乙醇和碘乙酸处理后，在SDS凝胶电泳中仍得到一条区带，但其位置靠近标记蛋白细胞素（相对分子质量为13370），进一步实验表明，该毒素蛋白与FDNB反应并酸水解后，释放出游离的DNP-Gly和DNP-Tyr。关于此蛋白的结构，你能做出什么结论？该毒素蛋白由两条不同的多肽链通过链间二硫键交联而成，每条多肽链的相对分子质量各在13000左右。13.一种蛋白质是由相同亚基组成的四聚体。（a）对该分

37、子说出两各种可能的对称性。稳定缔合的是哪种类型的相互作用（同种或异种）？（b）假设四聚体，如血红蛋白，是由两个相同的单位（每个单位含和两种链）组成的。问它的最高对称性是什么？（a）C4和D2，C4是通过异种相互作用缔合在一起，D2是通过同种相互作用缔合在一起，（b）C2因为每个二聚体是一个不对称的原聚体14.证明一个多阶段装配过程比一个单阶段装配过程更容易控制蛋白质的质量。考虑一个多聚体酶复合物的合成，此复合物含6个相同的二聚体，每个二聚体由一个多肽A和一个B组成，多肽A和B的长度分别为300个和700个氨基酸残基。假设从氨基酸合成多肽链，多肽链组成二聚体，再从二聚体聚集成多聚体酶，在这一建造

38、过程中每次操作的错误频率为10-8，假设氨基酸序列没有错误的话，多肽的折叠总是正确的，并假设在每一装配阶段剔除有缺陷的亚结构效率为100%，试比较在下列情况下有缺陷复合物的频率：（1）该复合物以一条6000个氨基酸连续的多肽链一步合成，链内含有6个多肽A和6个多肽B。（2）该复合物分3个阶段形成：第一阶段，多肽A和B的合成；第二阶段，AB二聚体的形成；第三阶段，6个AB二聚体装配成复合物。（1）有缺陷复合物的平均频率是600010-8=610-5（2）由于有缺陷的二聚体可被剔除，因此有缺陷复合物的平均率只是最后阶段的操作次数（5次操作装配6个亚基）乘以错误频率，即：510-8。因此它比一步合成

39、所产生的缺陷频率约低1000倍。第六章 蛋白质结构与功能的关系1.蛋白质A和B各有一个配体X的结合部位，前者的解离常数Kd为10-6mol/L，后者Kd为10-9mol/L。（a）哪个蛋白质对配体X的亲和力更高？（b）将这两个蛋白质的Kd转换为结合常数Ka。（a）蛋白质B；（b）蛋白质A的Ka=106(mol/L)-1，蛋白质B的Ka=109(mol/L)-12.下列变化对肌红蛋白和血红蛋白的O2亲和力有什么影响？（a）血浆的pH从7.4降到7.2；（b）肺中CO2分压从45torr（屏息）降到15torr（正常）；（c）BPG水平从4.5mmol/L（海平面）增至7.5mmol（高空）。对肌

40、红蛋白：（a）无；（b）无；（c）无。对血红蛋白：（a）降低；（b）增加；（c）降低3.在37，pH7.4，CO2分压40 torr和BPG正常胜利水平（4.5mmol/L血）条件下，人全血的氧结合测定给出下列数据：p（O2）%饱和度（=100Y）10.61019.53027.45037.57050.48577.39692.398（a） 根据这些数据，绘制氧结合曲线；估算在（1）100torr p（O2）(肺中)和（2）30 torr p（O2）（静脉血中）下血的氧百分饱和度。（b） 肺中100 torr p（O2）结合的氧有百分之多少输送给组织30 torr p（O2）？（c） 如果在毛细血

41、管中pH降到7.0，利用图6-17数据重新估算（b）部分。（a）（1）98%，（2）58%；（b）约40%；（c）约50%解：（a）图略，从图中克知分别为98%和58%； （b）98%-58%=40%，故约40%； （c）当pH降到7.0时，据图6-17可知：96%-46%=50%。4.如果已知P50和n，可利用方程（6-15）Y/（1-Y）= p（O2）/ P50n计算Y（血红蛋白氧分数饱和度）。设P50=26 torr，n=2.8，计算肺（这里p（O2）=100 torr）中的Y和毛细血管（这里p（O2）=40 torr）中的Y。在这些条件下输氧效率（Y肺-Y毛细血管=Y）是多少？除n=1

42、.0外，重复上面计算。比较n=2.8和n=1.0时的Y值。并说出协同氧结合对血红蛋白输氧效率的影响。n=2.8时，Y肺=0.98，Y毛细血管=0.77，所以，Y=0.21，n=1.0时，Y肺=0.79，Y毛细血管=0.61，所以，Y=0.18，两Y之差0.21-0.18=0.03，差值似乎不大，但在代谢活跃的组织中p（O2）40 torr，因此潜在输氧效率不小，参见图6-15解：Y肺/（1-Y肺）=100/262.8 Y肺=0.98Y毛/（1-Y毛）=40/262.8 Y毛=0.77Y=0.98-0.77=0.21当n=1.0时，同理，Y肺=0.79 Y毛=0.61 Y=0.185.如果不采取

43、措施，贮存相当时间的血，2.3-BPG的含量会下降。如果这样的血用于输血可能会产生什么后果？贮存过时的红血球经酵解途径代谢BPG。BPG浓度下降，Hb对O2的亲和力增加，致使不能给组织供氧。接受这种BPG浓度低的输血，病人可能被窒息。6.HbA能抑制HbS形成细长纤维和红细胞在脱氧后的镰刀状化。为什么HbA具有这一效应？去氧HbA含有一个互补部位，因而它能加到去氧HbS纤维上。这样的纤维不能继续延长，因为末端的去氧HbA分子缺少“粘性”区。7.一个单克隆抗体与G-肌动蛋白结合但不与F-肌动蛋白结合，这对于抗体识别抗原表位能告诉你什么？该表位可能是当G-肌动蛋白聚合成F-肌动蛋白时被埋藏的那部分

44、结构。8假设一个Fab-半抗原复合体的解离常数在25和pH7时为510-7mol/L。（a）结合的标准自由能（25和pH7时）是多少？（b）此Fab的亲和力结合常数是多少？（c）从该复合体中释放半抗原的速度常数为120S-1。结合的速度常数是多少？此说明在结合半抗原时抗体中的结构变化是大还是小？（a）G0=35.9kJ/mol；（b）Ka=2106mol-1L；（c）结合速度常数k=2108mol-1S-1L，此值接近于小分子与蛋白质相遇（结合）的扩散控制限制（108至109mol-1S-1L）解：(a)G0=-RTlnKa=-8.31298ln2000000=-35.9kJ/mol(b)Ka

45、=1/Keq=1/510-7=2106mol-1L9.抗原与抗体的结合方式与血红蛋白的氧结合相似。假设抗原是一价，抗体是n价，即抗体分子有n个结合部位，且各结合部位的结合常数Ka值是相同的，则可证明当游离抗原浓度为L时，结合到抗体上的抗原浓度Lp与抗体的总浓度Pr之比值:N =Lp/Pr=(nKa L)/(1+Ka L),N实际上表示被一个抗体分子结合的抗原分子平均数。（a）证明上面的方程可重排为N /L=Kan-KaN此方程式称Scatchard方程，方程表明，N /L对N作图将是一条直线。（b）根据Scatchard方程，利用下列数据作图求出抗体-抗原反应的n和Ka值。L mol/LN1.

46、4310-50.52.5710-50.776.0010-51.201.6810-41.683.7010-41.85（a）第一个方程两边各乘（1+Ka L），然后两边各除以L，并重排第2个方程；（b）根据第二方程， N /L对N作图的斜率是-Ka，N /L=0时的截距给出n。利用数据作图得Ka =2.210-4 mol/L，n=2.1。因为结合部位数目只可能是整数，所以n=210.一个典型的松弛肌节中细丝长约2m，粗丝长约为1.5m。（a） 估算在松弛和收缩时粗丝和细丝的重叠情况。（b） 一次循环中肌球蛋白沿细丝滑行“一步”移动约7.5nm，问一次收缩中每个肌动蛋白纤维需要进行多少个步？（a）约0.75nm，（b）约6