浙江工业大学生物化学期末复习知识重点.doc

《浙江工业大学生物化学期末复习知识重点.doc》由会员分享，可在线阅读，更多相关《浙江工业大学生物化学期末复习知识重点.doc（18页珍藏版）》请在淘文阁 - 分享文档赚钱的网站上搜索。

1、【精品文档】如有侵权，请联系网站删除，仅供学习与交流1234 浙江工业大学生物化学期末复习知识重点.精品文档.5 糖异生和糖酵解的生理学意义: 糖酵解和糖异生的代谢协调控制，在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定方面具有重要的生理意义。2. 简述蛋白质二级结构定义及主要类别。 定义：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 主要类别：-螺旋，-折叠，-转角，-凸起，无规卷曲3. 简述腺苷酸的合成途径. IMP在腺苷琥珀酸合成酶与腺苷琥珀酸裂解酶的连续作用下，消耗1分子GTP，以天冬氨酸的氨基取代C-6的氧而生成AMP。4 何为必需脂肪酸和非必需脂肪酸？哺乳动物体内所需的必需脂肪酸有哪

2、些？ 必需脂肪酸：自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸 常见脂肪酸有亚油酸、亚麻酸 非必须脂肪酸：自身能够合成机单不饱和脂肪酸5. 简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？ 共性:能显著的提高化学反应速率，是化学反应很快达到平衡 个性：酶对反应的平衡常数没有影响，而且酶具有高效性和专一性6 简述TCA循环的在代谢途径中的重要意义。 1、TCA循环不仅是给生物体的能量，而且它还是糖类、脂质、蛋白质三大物质转化的枢纽 2、三羧酸循环所产生的各种重要的中间产物，对其他化合物的生物合成具有重要意义。 3、三羧酸循环课供应多种化合物的碳骨架，以供细胞合成之用。7 何为必需氨基酸和非必需氨基酸？

3、哺乳动物体内所需的必需氨基酸有哪些？ 必需氨基酸：自身不能合成，必须由膳食提供的氨基酸。（苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸）8 简述蛋白质一级、二级、三级和四级结构。 一级：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 二级：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 三级：球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。 四级：指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。9. 脂肪酸氧化和合成途径的主要差别？ -氧化：细胞内定位（发生在线粒体）、脂酰基载体（辅酶A）、电子受体

4、/供体（FAD、NAD+）、羟脂酰辅酶A构型（L型）、生成和提供C2单位的形式（乙酰辅酶A）、酰基转运的形式（脂酰肉碱） 脂肪酸的合成：细胞内定位（发生在细胞溶胶中）、脂酰基载体（酰基载体蛋白（ACP）、电子受体/供体（NADPH）、羟脂酰辅酶A构型（D型）、生成和提供C2单位的形式（丙二酸单酰辅酶A）、酰基转运的形式（柠檬酸）10. 酮体是如何产生和氧化的？为什么肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用？ 生成：脂肪酸-氧化所生成的乙酰辅酶A在肝中氧化不完全，二分子乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A：乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成-羟-甲戊二酸单酰辅酶A（HMG-CoA），后者分裂成乙酰乙酸

5、；乙酰乙酸在肝线粒体中可还原生成-羟丁酸，乙酰乙酸还可以脱羧生成丙酮。 氧化：乙酰乙酸和-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织，-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸，然后乙酰乙酸在-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下，生成乙酰乙酸内缺乏-酮脂酰辅酶A转移酶和乙酰乙酸硫激酶，所以肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用。11 试说明葡萄糖至丙酮酸的代谢途径，在有氧与无氧条件下有何主要区别？ (1) 葡萄糖至丙酮酸阶段，只有甘油醛-3-磷酸脱氢产生NADH+H+ 。 NADH+H+代谢去路不同, 在无氧条件下去还原丙酮酸; 在有氧条件下,进入呼吸链。(2) 生成ATP的数量不同,净生成2mol ATP; 有氧

6、条件下净生成7mol ATP。葡萄糖至丙酮酸阶段，在无氧条件下，经底物磷酸化可生成4mol ATP（甘油酸-1,3-二磷酸生成甘油酸-3-磷酸，甘油酸-2-磷酸经烯醇丙酮酸磷酸生成丙酮酸），葡萄糖至葡糖-6-磷酸，果糖-6-磷酸至果糖-1，6-二磷酸分别消耗了1mol ATP, 在无氧条件下净生成2mol ATP。在有氧条件下，甘油醛-3-磷酸脱氢产生NADH+H+进入呼吸链将生成22.5mol ATP，所以净生成7mol ATP。12 简述两条主要呼吸链的组成及电子传递顺序，并标明其产生ATP的位置。 组成：NADH脱氢酶复合物，细胞色素bc1复合物，细胞色素氧化酶。电子从NADH到氧是通过

7、这三个复合物的联合作用。而电子从FADH2到氧是通过琥珀酸-CoQ还原酶复合物、细胞色素bc1复合物和细胞色素氧化酶的联合作用。 13 在生物体内起到传递电子作用的辅酶是什么？ 烟酰胺脱氢酶类（NAD、NADP+）、黄素脱氢酶类（FMN、FAD）、铁硫蛋白类（Fe-S）、辅酶Q、细胞色素类14. 说明淀粉、糖原和纤维素的结构和性质的主要区别。 结构：淀粉：天然淀粉由直链淀粉和支链淀粉组成；糖原：与支链淀粉相似分支较支链淀粉更多，但分支较短；纤维素：是一种线性的由D吡喃葡基以1,4糖苷键连接的没有分支的同多糖。 性质的主要区别：直链淀粉水溶性较相等分子质量的支链淀粉差，淀粉与碘有显色反应，直链淀

8、粉为蓝色，支链淀粉问紫红色；糖原：较易分散在水中，与碘反应呈红紫色；纤维素：微晶束相当，含有大量羟基而具有亲水性；羟基上H被取代后可制不同类型的高分子化合物。15. 什么是Tm值？哪些因素影响Tm值的大小？ Tm值：紫外吸收的增加量达到最大增量一半时的温度称为溶解温度（Tm） 因素：GC对含量（经验公式：（GC）%=（Tm63.9）2.44）、溶液的离子浓度、溶液的PH、变性剂16. 氧化磷酸化与底物水平磷酸化的区别。 氧化磷酸化：生物体通过生物氧化所产生的能量，除一部分用以维持体温外，大部分可以通过磷酸化作用转移至高能磷酸化合物ATP中，此中伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化作用。 底物水平磷

9、酸化：是在被氧化的底物发生磷酸化作用，即在底物氧化的过程中，形成了某些高能磷酸化合物，这些高能磷酸化合物通过酶的作用使ADP生成ATP。17. 说明缺乏维生素相关的脚气病的发病机理，为什么常吃粗粮的人不容易得脚气病？ 在正常情况下，神经组织的能量来源是靠糖氧化供给，当维生素B1缺乏时，丙酮酸与酮戊二酸den氧化脱羧反应均发生障碍，丙酮发生堆积，使病人的血、尿和脑组织中的丙酮含量增多，出现多发性神经炎、皮肤麻木、心力衰竭、肌肉萎缩等症状，称为脚气病。18. 激烈运动后人们会感到肌肉酸痛，几天后酸痛感会消失，利用生化机制解释该现象。 激烈运动时，肌肉组织中氧气供应不足，酵解作用加强，生成大量的乳酸

10、，会感到肌肉酸痛，经过代谢，乳酸可转换为葡萄糖等其他化合物，彻底氧化为CO2和H2O，因乳酸含量减少而酸痛感会消失。19. 说明生物体内H2O、CO2和ATP都是怎样生成的？ 1、水：生物体内水生成主要有以下几个生理过程：A、蛋白质合成（脱水缩合）；B、DNA复制和RNA合成；C、呼吸作用（有氧呼吸第三阶段）；D、光合作用暗反应阶段等。 2、CO2：呼吸作用（有氧呼吸第二阶段及生成酒精的无氧呼吸第二阶段） 3、ATP：A、呼吸作用（有氧呼吸第一、二、三阶段）；B、光合作用光反应阶段20. 简述维生素B6与辅酶的关系，并列举利用维生素B6作为辅酶参与的代谢途径。 磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺为维生素B

11、6在生物体内的活性形式，二者分别为吡哆醛和吡哆胺的磷酸酯，在在生物体内可以互相转化。磷酸吡哆醛在氨基酸代谢中的转氨酶及脱羧酶的辅酶，参加催化涉及氨基酸的各种反应。例如在天冬氨酸氨基转移酶催化的转氨基反应中，通过乒乓反应机制，谷氨酸的氨基先转移到磷酸吡哆醛中，生成酮戊二酸和磷酸吡哆胺，磷酸吡哆胺的氨基在转移到草酰乙酸上，生成天冬氨酸。21. 解释酶的活性部位、必需基团及二者关系。活性部位：在整个酶分子中，只有一小部分区域的氨基酸残基参与对底物的结合与催化作用，这些特异的氨基酸残基比较集中的区域称为酶的活性部位。也称活性中心。必需基团：酶分子中与酶活性密切相关的基团称作酶的必需基团。联系：必需基团

12、空间结构上彼此靠近，组成特定空间结构的区域，它能与底物特异结合，并将底物转变为产物，这一区域称为酶的活性中心。22. 影响酶促反应速率的因素有哪些？图示并详细说明各因素影响酶反应速率的原因？ 酶浓度、底物浓度、PH、温度、激活剂、抑制剂、酶的别构 23. 什么是酶的抑制剂？有哪些类型？ 通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力降低或丧失的作用称为的作用称为抑制作用，具有抑制作用的物质称为抑制剂。 类型：不可逆抑制剂、可逆抑制剂（竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂）24. 什么是糖酵解？图示糖酵解途径，并说明其生理意义。1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程称为糖酵解

13、。（图示看书）；生理意义：在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定的方面具有重要的生理学意义。25. 简述生物膜流体镶嵌模型。 流动镶嵌模型不仅强调了膜脂、膜蛋白的互动作用，还强调了膜的动态性质。26. 简述磷酸戊糖途径的生物学意义。1.戊糖磷酸途径生成的还原辅酶II（NADPH）可参与多种代谢反应。2.戊糖磷酸途径中产生的核糖-5-磷酸是核酸生物合成的必需原料，并且核酸中的核糖的分解代谢也可通过此途径进行。核糖类化合物还与光合作用密切相关。3.通过转酮及转醛醇基反应使丙糖、丁糖、戊糖、己糖、庚糖相互转化。4.在植物中赤鲜糖-4-磷酸与甘油酸-3-磷酸可合成莽草酸，后者可转变成多酚，也可以转变成芳

14、香氨基酸如色氨酸及吲哚乙酸等。27. 什么是DNA变性和复性？DNA变性后理化性质如何变化？ 变性：指双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规线团状态的过程。 复性：变性核酸的互补链在适当条件下重新缔合成双螺旋的过程。 变化：核酸变性后，260nm的紫外吸收值明显增加，即产生增色反应。同时粘度下降，浮力密度升高，生物学功能部分或全部丧失。28. 什么是蛋白质变性和复性？蛋白质变性后理化性质如何变化？ 蛋白质的变性：天然蛋白质受物理或化学因素的影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但蛋白质的一级结构不被破坏。 蛋白质的复性：在适当条件下变性

15、蛋白质可恢复其天然构象和生物活性。 变化:溶解度降低，易形成沉淀析出，结晶能力丧失，球状蛋白变性后分子形状也发生改变。29. 说明括号中双糖所含单糖的种类、糖苷键的类型及有无还原性？（麦芽糖、蔗糖、乳糖和纤维二糖） 单糖种类 糖苷键 还原性麦芽糖 -D-葡萄糖 -（14）糖苷键 有乳糖 -D-葡萄糖、-D-半乳糖 -（14）糖苷键 有 蔗糖 -D-葡萄糖 、-（12）糖苷键 无纤维二糖 -D-葡萄糖 （14）糖苷键 有30. 简述四大类生物大分子的组成。 蛋白质：由氨基酸组成，（C、H、O、N、S）；核酸：戊糖、含氮碱、核苷、核苷酸（元素：C、H、O、N、P）；糖类：多羟基醛或酮及其缩聚物和某

16、些衍生物。糖类由C、H、O组成，多糖由多个单糖分子缩合而成；由脂肪酸和醇生成的脂及其衍生物组成，分为油脂和类脂，组成元素有：C、H、O、P31.什么是高能化合物，简述高能化合物的类型？ 在生化反应中，某些化合物随水解反应或基团转移反应可放出大量自由能量，称其为高能化合物。 类型：烯醇磷酸化合物、酰基磷酸化合物、焦磷酸化合物、胍基磷酸化合物、非磷酸化合物、硫脂键化合物、甲硫键化合物、磷酸化合物32. 生物氧化的概念及特点？ 有机物在生物体内氧的作用下，生成CO2和水并释放能量的过程称为生物氧化。 特点： 1.生物氧化是在37C，近于中性水溶液环境中进行的，是在一系列酶的催化作用下逐步进行的。 2

17、.生物氧化的能量是逐步释放的，并以ATP的形式捕获能量。这样不会因氧化过程中能量的骤然释放而损害机体，同时使释放的能量得到有效利用。 3.生物氧化中CO2的生成是有机脱羧的位置不同，又有-脱羧和-脱羧之分。 4.生物氧化中水的生成是在代谢脱下的氢及一系列的传递体与氧结合而生成的。 5.生物氧化有严格的细胞定位。在真核细胞内，生物氧化都在线粒体内进行的，在不含线粒体的原核细胞内，生物氧化则在细胞膜上进行。33. 简述核酸的基本结构？ 核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两大类。DNA和RNA都是由一个一个核苷酸头尾相连而形成的。单个核苷酸是由含氮有机碱（称碱基）、戊糖（五碳糖）、和

18、磷酸三部分构成。碱基分为嘌呤和嘧啶二类。戊糖分为脱氧核糖和核糖。34. 核酸一级结构和二级结构的特点？ 一级：核酸的一级结构是指其结构中核苷酸的排列次序。在庞大的核酸分子中，各个核苷酸的唯一不同之处仅在于碱基的不同。因此核苷酸的排列次序也称碱基排列次序。核酸就是由许多核苷酸单位通过3,5-磷酸二酯键连接起来形成的不含侧链的长链状化合物。核酸具有方向性的长链状化合物，多核苷酸链的两端，一端称为5-端，另一端称为3-端。 二级：1DNA分子是由两条长度相同、方向相反的多聚脱氧核糖核苷酸链平行围绕同一“想象中”的中心轴形成的双股螺旋结构。二链均为右手螺旋2 两条多核苷酸链中，脱氧核糖和磷酸形成的骨架

19、作为主链位于螺旋外侧，而碱基朝向内侧。3 DNA双螺旋结构是很稳定的。主要有三种作用力使DNA双螺旋结构维持稳定。4 这样稳定的双螺旋结构的参数是：螺旋直径为2nm，螺距为3.4nm。螺旋每一周，包含了10个碱基（对），所以每个碱基平面之间的距离为0.34nm，每个碱基的旋转度为36。35. RNA有哪些类型？各有什么生理功能？ 类型：信使RNA（mRNA）、核糖体RNA（rRNA）、转运RNA（tRNA）、核内不均一RNA（hnRNA）、核小RNA（snRNA）、核仁小RNA（snoRNA）、反义RNA（asRNA）、非编码RNA（ncRNA）等。 生理功能：tRNA主要作用是将氨基酸转运到

20、核糖体mRNA复合物的相应位置用于蛋白质合成。 rRNA于蛋白质结合构成核糖体，在蛋白质合成的不同阶段均有重要作用。 mRNA携带DNA的遗传信息，是合成一定氨基酸序列的多肽链模板，指导蛋白质的合成。hnRNA经过剪切和加工，转化为成熟的mRNA。 snRNA均与蛋白质结合，以核糖核蛋白（RNP）形式存在，URNP在hnRNA的剪切和加工过程中有重要作用，其他snRNA在控制细胞分裂和分化，协助细胞内物质运输，构成染色体等方面有重要作用。 snoRNA可通过参与rRNA前体的加工，指导部分snRNA及tRNA中某些核苷酸的甲基化修饰。 asRNA可通过与特定的mRNA结合，抑制mRNA的翻译，

21、还可以抑制DNA的复制和转录。 ncRNA种类繁多，在许多生物体的DNA复制、转录、翻译中均有一定的调节作用，还与细胞内或细胞间一些物质的运输和定位有关。36. 什么叫核酸的变性、复性和杂交？ 变性：双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规团的状态的过程。 复性：变形核酸的互补链在适当的条件下重新缔合成双螺旋的过程。 杂交：在退火的条件下，不同来源的DNA互补区形成双联，或DNA单链和RNA单链的互补区形成DNA-RNA杂合双链的过程。37. 什么是NAD+,NADP+,FMN,FAD,CoA,TPP？ NAD+：辅酶I，全称烟酰胺腺嘌呤二核苷酸 NADP+：辅酶II，全称烟酰胺腺嘌呤二核

22、苷酸磷酸 FMN：黄素单核苷酸 FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸（FMN、FAD是核黄素在生物体内的主要活动形式） CoA：.辅酶A，是泛酸在生物体内的主要活性形式 TPP：硫胺素焦磷酸，是维生素B1从ATP接受一个焦磷酸基团形成的38. 增色效应和减色效应的概念？ 增色效应：将核酸水解为核苷酸，紫外吸收值通常增加30%40% 减色效应：复性后，核酸的紫外吸收降低39. 什么氨基酸的等电点？等电点氨基酸有何特性？ 氨基酸的等电点：调节氨基酸溶液的PH，使氨基酸分子上的NH3+和COO的解离度完全相等，即氨基酸所带静电荷为零，主要以两性离子存在时，在电场中，不向任何一极移动 特性：在等电点，氨基酸在电

23、场中既不向阴极也不向阳极移动，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀。氨基酸的偶极离子浓度最大。40. 酸性氨基酸、碱性氨基酸和杂环氨基酸都有哪些？ 酸性：天冬氨酸、谷氨酸 碱性：组氨酸、赖氨酸、精氨酸 杂环：色氨酸、组氨酸、脯氨酸41.1mol豆蔻酸和1mol月桂酸彻底的氧化分解分别产生多少ATP？ 豆蔻酸：CH3(CH2)12COOH:6(1.5+2.5)+7102=92molATP 月桂酸：CH3(CH2)10COOH:5(1.5+2.5)+6102=78molATP 脂肪酸：（CnHxOy）彻底氧化计算公式：（n/21）4+（n/2）10242. 什么是辅酶和辅基？二者的区别是什么？ 属于有机分

24、子类型的辅因子被称为辅酶。辅酶又可以分为一般的辅酶和辅基。一般的辅酶通常与脱辅酶松弛结合，可用透析法除去，辅基通常与脱辅酶紧张结合，甚至通过共价键结合，用温和的手段不一除去。43. 酶的分类与命名？ 分类：氧化还原酶类，转移酶类，水解酶类，裂合酶类，异构酶类，合成酶类。 命名;习惯命名法，一般采用底物和酶促反应的类型命名，有时在底物名称前冠以酶的来源。 系统命名，规定各种酶的名称需要明确标示酶的底物与酶促反应的类型。44. 同工酶、抗体酶和核酶的概念？ 同工酶;指能催化相同的化学反应，但酶本身的分子结构组成、理化性质、免疫功能和调控特性等方面有所不同的一组酶。 抗酶体是具有催化能力的免疫球蛋白

25、，又称为催化性抗体。 核酶是具有催化能力的核糖核酸。45. 淀粉、糖原和纤维素的糖苷键分别是哪些？ 淀粉是由直链淀粉和支链淀粉组成，前者具有-1，4键，后者除-1，4键外还有少量的-1,6键；糖原以-1，4-糖苷键相连形成直链，其中部分以-1,6-糖苷键相连构成支链：纤维素：-1,4-糖苷键。46.何为尿素循环，合成的尿素N和C的分子来源是什么？ 尿素循环又称鸟氨酸循环，1.鸟氨酸与氨及CO2结合生成瓜氨酸；2.瓜氨酸接受一分子氨而生成精氨酸；3.精氨酸水解产生尿素，并重新生成鸟氨酸。 N：谷氨酸和天冬氨酸 C：CO247. 全酶有哪些部分组成，各成分分别有哪些生理功能？ 全酶是由脱辅酶和辅因

26、子组成。 脱辅酶具有结合底物的作用，决定了酶作用的专一性。辅因子可以作为电子、原子或某些化学基团的载体起作用，参与并加快反应进程。48. 动物体内氨的来源和去路有哪些？ 来源:氨基酸通过有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用和非氧化脱氨基作用从而生成氨。 去路：排泄、以酰胺的形式贮存、重新合成氨基酸和其他含氮物。49.糖、脂类和蛋白质之间的相互转化关系如何？ 糖类可以大量形成脂肪，然而脂肪却不能大量转化为糖类。 糖类代谢的中间产物可以转变成非必需氨基酸，但不能转化成必需氨基酸，而几乎所有组成蛋白质水解的天然氨基酸通过脱氨基作用后，产生的不含氮部分都可以转变为糖。脂肪可以由脂肪酸转变为氨基酸，但很有限。某些氨基酸通过不同的途径可以转变成甘油和脂肪酸，蛋白质可以间接的转变为脂肪。50.什么是碘值、皂化值和酸值？ 碘值指100g油脂吸收碘的质量（g），由于测定油脂的不饱和程度。皂化值指皂化1g油脂所需的KOH的质量（mg），用来衡量油脂的平均相对分子质量的大小。酸值即是中和1g油脂中的游离脂肪酸所需的KOH质量（mg）。