生物学专业英语课文译文.doc
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1、【精品文档】如有侵权,请联系网站删除,仅供学习与交流生物学专业英语课文译文.精品文档.生物学的基本概念和方法生物学是研究生命的科学,研究生物的结构、功能、繁殖、生物之间及其与周围非生命环境之间的相互影响。我们能够确定生物学的几个基本概念。 1生命是高度有序的。在分子水平上,组成生命有机体的化学物质比构成大多数非生命系统的化学物质要复杂得多,而且更加高度有序。反映在生物体有序的结构和功能的。所有生物含有非常相似的化合物种类,而且构成生物机体的化合物与构成非生命环境的不同。2生物的基本单位是细胞。大多数细胞如此的小,我们必须借助于显微镜才能看到。诸如细菌、原生生物等许多小生物是由一个细胞组成的。而
2、禾本科植物和动物等较大的生物有多达数亿个细胞。每个细胞里都有一些分离的、高度有序的生命物质组成的生化工厂。细胞吸收养分和能量,并利用他们生存、生长、对环境的变化产生反应,最终繁殖,直至形成两个新的细胞。因此,细胞是生物的结构、功能及繁殖单位。3生物利用从环境中获取能量来维持和提高有序性。大多生物直接或间接地依赖于太阳的能量。绿色植物利用太阳能制造养分,来满足植物自身的需要;植物随后被食用植物的动物所利用,最终又被吃这些动物的动物所利用。所有的生物从他们的食物中获取能量,构建自身、生长、繁殖。4生物对环境作出积极反应。大多动物通过采用某种行为,如探险、逃跑、甚至卷成球,对环境的变化作出迅速地反应
3、。植物的反应慢得多,但仍是主动(积极)的:茎和叶向光弯曲,根向下生长。生物对环境刺激的反应是普遍的。5生物的发育。万物都随着时间变化着,而生物的变化尤为复杂,称为发育。非生命的晶体因添加了相同或相近的单位而增大,但植物或动物发育成新的结构,如叶片或牙齿,与长出他们的部位有着化学和结构的差异。6生物可自我繁殖。新的生物细菌、原生生物、动物、植物和真菌只能由其他相近生物繁殖而来的,新的细胞仅来源于其他细胞的分裂。7每个生物生存、发育和繁殖所需的信息在生物体内是分离的,并可传递给后代。此信息包含在生物的遗传物质染色体和基因中,从而限定了生物发育、结构、功能和对环境反应可能的范围。生物体把遗传信息传给
4、了后代,这就是为什么后代象他们的父母。然而,遗传信息多少有些不同,所以父母和后代通常相似而不完全相同。8生物进化并适应于他们的环境。今天的生物由远古的生命形式,通过遗传和变异进化而来。进化使得生物及其组分很好地适应了他们地生活方式。鱼类、蚯蚓和青蛙都是如此建造,以至于我们仅靠检查就能大概推测他们是如何生存的。生物对环境的适应性是进化的结果。科学家如何有效地探索生命实质,并发现大量基本的事实呢?产生如此精确结果的思维方式又是怎样的呢?科学的方法是根据因果关系,形式化地回答自然界的问题。尽管科学家的实际工作方式有很多,但一般地说,科学方法有三个主要步骤。第一步是收集观察结果,观察可依靠感觉器官视觉
5、、听觉、味觉、嗅觉和触觉;也可借助可扩展感觉的特殊设备如显微镜间接地观察。经过实践,我们能够熟练地进行系统观察。这就意谓着可把一种或几种官能集中到环境中的某个特殊目标或事件,同时从中去除与我们注意的目标或事件无关的“背景燥音”。第二步,科学家构思假说,即对所观察到的现象的解释。第三步是实验,进行设计实验来验证一个或多个假说在不同程度上很可能是错的。假说是对一个观察的暂时解释。没有一个科学家能够提出一个观点,并要求人们相信它是真理,而没有任何疑问。在科学上,没有绝对的正确,仅是就所观察的现象和现有的实验而言,某观点正确的可能性较大。是悬而未决的判断,而不是最终的判断。这就是说,如果一个假说与手上
6、的观察结果一致,我们就说它暂时是正确的。你不会听到,也不该听到某位科学家说:“没有其他解释”;你更可能听到这样的话“基于现有的知识,此解释在目前是最好的”。一旦有大量令人信服的证据,假说便成为学说或理论:即构成进一步研究的参照系的一系列相关观点。在科学上,词“理论”是不能被轻易使用的。它只能用于高度可信的假说。通过实验验证假说是科学研究的核心。必须设计实验以使其结果尽人类智慧所能的明确。出于此原因,实验包括对照组和实验组。两者的差异仅在你所关注的因素。收集和组织实验结果是生物研究的一必需过程。采用数据图表来组织和显示分析的信息;在说明模型的趋势时,图尤其有效。数据分析不象收集和组织信息那样机械
7、,而更需理性。经常需要统计检验来确定实验组数据和对照组数据间的显著性,或者差异仅出于偶然。如果有异议说差异仅是偶然,那么就会有争议说那个单独的变量是无效的。对实验结果的概括需要仔细和客观地分析收集的数据。通常,经验证的假说是在所得结论的基础上被接受或反驳。最后的陈述要写出获得了什么新的见解。在一段时间内出现相同的数据的话,便会注意到明显的趋势。往往还会进一步提出问题和假说试图引导对问题的进一步研究。酶一杯糖,如果不动它放置二十年都不会有什么变化,但如果把杯中糖的一部分放到你的嘴里,它将迅速地发生化学变化。你的细胞分泌出的酶决定了变化的速率。酶是具有巨大催化能力的蛋白质,这就是说酶大大地提高了特
8、定反应达到平衡的速度。酶不能使原本自身不能进行的反应发生,它只能使本身能进行的反应加速,通常至少加快一百万倍。并且酶不断重复着加速反应,其分子不会在反应中被消耗。同样,酶对它将催化哪些反应以及它将与哪些称为底物的反应物起作用都有强的选择性。例如:凝血酶只能催化特定两个氨基酸之间肽键的断裂:精氨酸甘氨酸。为什么酶对特定底物的偏爱如此重要呢?如果我们把代谢途径想象为通过一个细胞的化学通道,那么酶就象交叉路口的滑道和沿着某一路线的交通灯。酶仅容许特定的底物进入反应特定的序列中,并使底物通过此序列。对不同途径酶的控制使得细胞指挥营养、结构物质、废物、激素等等按照有序的方式流动。当你吃了太多的糖,你肝脏
9、细胞的酶就把多余的糖先转化成葡萄糖,再转化成糖原或脂肪。当你的肌体用掉葡萄糖需要补充时,酶便把糖原分解成葡萄糖亚单位,这个过程中,称为胰高血糖素的激素控制着酶的活性,它刺激糖原降解途径中的关键酶,同时抑制了催化糖原形成的酶。 酶的结构大多数酶是球形的,至少有一面折叠成裂缝状,在这个称为活化位点裂缝中,一特定的反应被催化。当底物与裂缝契合,便形成了酶底物复合体,此复合物是短命的,部分原因是连接他们的是弱键。早在1890,Emil Fischer提出酶表面某些区的形状与他们的底物凹和,就象一把锁与他的钥匙那样精确的匹配。即使现在已发现这种匹配并不严格,但此比喻仍然有用。Daniel Koshlan
10、d 于1973年首次提出,活化位点在与底物反应时发生着变化。根据Koshland的诱导契合模式,一活化位点与底物接触,几乎契合但不完全,这就是说他们之间的结合力不足够的强,即使如此,相互之间的力足以诱导活化位点的结构变化,并扭曲结合的底物,以使位点和底物完全的彼此互补。 酶的功能活化能 酶是如何提高反应速度的呢?我们可以先看一个简单的事实:任何要发生的反应,反应物分子必须以最少的能量相互碰撞,能量的大小就象分子必须被推动越过的山的高度。考虑一下H2和O2分子,他们凭自己的力量并不能发生反应,当他们吸收足够的能量(比如来自电火花)时,便有足够的力量相互碰撞到达山顶。在山顶,反应物处于活化的中间状
11、态,称之为“过渡态”。此时反应自发地进行,就象被推到山顶的圆石自动滚下山一样。对于任何反应而言,把一摩尔分子的反应物带到过渡态所需的最少能量就称为活化能。一个酶是如何通过降低所需的活化能来提高一特定反应的速率的呢?活化位点上弱但广延的键使底物处在适当的位置,遥控促进反应。(而反应物的碰撞方向随机,因此互相吸引的化学基团不可能接触,反应将不会发生。)底物浓度的影响 记住酶降低的是反应物和产物分子的能量峰。这就是说,酶不但使反应物更容易到达山顶转化为产物,而且也使产物更容易到达山顶恢复到反应物形式。反应到底往哪个方向,部分要取决反应物和产物分子的相对浓度,部分取决于平衡常数。温度和PH的影响 大多
12、酶不能忍受高温。酶的活性随着周围环境温度的升高而增大,直到某一温度达到最大速率(温度因不同酶而异),超过这个温度,反应速率迅速下降。多余的热能使保持酶分子三维形状的弱键断裂,酶变性,活性中心被改变,最终导致底物不能结合到活性中心上。即使短暂暴露在高温下都将破坏酶,从而影响代谢。这就是高烧的结果之一,当人体温度达到44,一般会导致死亡。同样,大多酶在环境为中性(PH7)或接近中性时最有效,PH过高过低,维持酶分子三维空间的氢键和其他弱吸引力被干扰,酶的功能便受到影响。胃蛋白酶例外,他在极酸的胃液中起作用。胰蛋白酶是另一个例外,他在小肠的偏碱性液中起作用。 酶活性的调节 在一给定的时间内将形成多少
13、产物分子?部分取决于能催化反应的酶分子数目,酶分子数可用几种途径加以控制。能加快或降低酶分子的合成,并且已形成的酶活性能被暂时或永久的停止。例如:某些可逆的抑制剂与底物竞争活性位点,胰中的胰蛋白酶抑制剂就是这样终止渗漏到不恰当地方的胰蛋白酶活性的,只要抑制剂已与活性位点结合,底物就束手无策。另一个例子是,其他抑制剂与酶表面的某关键基团不可逆地结合,从而无法起催化作用。代谢途径中的酶不是以相同的速度在起作用。一个(或多个)催化最慢反应步骤的酶限制了整个反应的速度。(途径中其他酶仅能依前一步反应所生成的底物多少来决定速度)。代谢中这类“速度决定者”还行使调节酶的作用,因为他们的活性反应于化学信号不
14、断地被微调。是刺激限制性酶加速途径最终产物的生成,还是抑制限制性酶来终止最终产物的产生,完全取决于细胞的需要。酶调节的一种机制叫别构控制。别构酶除有一活性位点,还有一个或更多的调节位点,调节位点与特定的分子结合,并作为信号改变酶的活性。通常“信号”是途径最终产物的一个分子,当生成的产物分子多于细胞可利用的,它便与别构酶结合并关闭它,这是反馈抑制,即通过增加产物来抑制导致增大的过程。但更多的产物分子被用掉后,与酶分子结合的产物分子便脱离开,酶分子重新再起催化功能。蛋白质纯化技术大多生物化学研究的主要内容是研究对象的纯化,因为如果要正确地得到他们的性质,必须使之勉于污染。而一典型细胞中含有数千种不
15、同的物质,其中许多在物理和化学性质上与其他细胞组分非常相似,所以纯化常常是非常困难的;并且我们感兴趣的物质可能是不稳定的,存在的量也较少。往往要把含量少于组织干重0.1%的物质纯化到98%的纯度,这个数量级的纯化对大多合成化学家来说是不难的。因此,没有什么奇怪的,我们对生物化学过程的理解基本上与我们纯化生物物质的能力相当。在此总体介绍最常使用的分离、纯化技术和蛋白质的性质。蛋白质的分离分离蛋白质的第一步是使之溶于溶液中,蛋白质常常必须从它所在的细胞解离出来,此步骤所选择的方法,取决于材料的机械性质及蛋白在细胞中的位置。如果所提蛋白质位于细胞液中,那么仅需要破碎细胞就行;用酶,如对细胞壁进行化学
16、降解的溶菌酶,有时是有效的。去垢剂或有机溶剂,如丙酮也可用于溶解细胞,但可能使所提取的蛋白质变性,所以使用时要小心。许多细胞需要某种机械干扰使之破碎,机械干扰包括用沙子研磨,使用高速搅拌器,匀浆器,或超声处理。一旦细胞破碎,过滤或离心粗提液,除去某些细胞碎片,而在上清液中留下所提取的蛋白质。如果需要的蛋白质是亚细胞单位,如膜或线粒体的组分,那么先从其余细胞物中分离出亚细胞单位,可得到一定纯化的蛋白质。通常可采用差示离心法来达到,在差示离心过程中,细胞裂解液先从去除那些比要取得的细胞器密度大的成分所要求的离心速度离心,然后再用另一个能使所要求的成分沉降下来的速度离心。然后常常用浓盐溶液来提取,而
17、对于那些紧密结合在膜上的蛋白质则可采用去垢剂溶液或有机溶剂,如溶解类脂的丁醇,从纯化的亚细胞成分中把所要的蛋白质分离出来。层析法分离1903年,俄国的植物学家Mikhail Tswett介绍了用固体吸附剂分离溶液中植物叶色素,他把这个分离过程称为色谱,大概是根据色素混合物组分彼此分离时在吸附剂上形成的色带而命名。现代的分离方法很大程度依赖层析法,下面介绍最常用的色谱。离子交换色谱采用诸如聚苯乙烯树脂或纤维素的支持物,分离是基于离子交换剂上带电的基团与被分离物质带电基团之间静电作用的差异。纸层析是通过化合物在可移动的非极性溶剂相和结合在纸纤维的静水相之间的分配而分离的,可在第二向上用不同的溶剂系
18、统再次分离,以提高色谱分离效果,用茚三酮等特定的染料或放射标记来定位氨基酸和多肽分子。凝胶过滤色谱是根据不同大小、形状的分子通过交联葡聚糖、聚丙烯酰氨或琼脂糖孔隙的速度来分离的。一个合适的标准凝胶过滤柱可用以大分子的分子量。亲和层析则根据生物分子特有的与某些分子专一结合的能力来分离。高压液相色谱采用了前述的所有分离技术,此外它还利用了高分离度的层析材料,高溶剂压力以及自动的溶剂混合和探测系统,以便使这种色谱比常规的色谱步骤达到的分离程度高得多。吸附层析、薄层层析和气-液层析也是有效的生化技术。电泳用电泳分离蛋白质最早于1937年由瑞典的生物化学家Arne Tiselius报道,电泳是根据带电分
19、子于一电场中,沿纸、醋酸纤维、交联聚丙烯酰胺凝胶、琼脂糖等固体支持相迁移速度而加以分离的。纸电泳同纸层析表面上看相似,但纸电泳主要是根据离子的电荷分离,而纸层析则是根据分子的极性分离,两种方法常常结合起来用于两向的,称为指纹技术中。凝胶电泳是最有效、最方便的大分子分离方法,经常使用的凝胶聚丙烯酰胺凝胶、琼脂糖,具有特定分子大小的孔隙,因此可根据凝胶过滤和电泳移动性分离分子。肥皂和去垢剂因是亲水脂分子,故是强力蛋白质变性剂。阴离子去垢剂十二烷基硫酸钠使蛋白质变性,均一地包裹,使大部分具有相似的电荷密度和形状。十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳可用于估计大分子的分子量。超速离心超速离心是在1923
20、年左右由一瑞典的生物化学家开发的,Svedberg能获得高达80000rpm的旋转速度,离心力超过了600000g。他利用这个仪器,首次显示了蛋白质是具有同样组分的大分子,并且许多蛋白质是由亚单位组成的。近年来,超速离心已成为分离蛋白质、核酸和亚细胞颗粒的必不可少的手段。超速离心中,那些分子的扩散力不足以抗拒重力场的被沉淀下来,不同分子便被分开,并根据他们通过一溶剂或蔗糖这样的低分子量的物质浓度梯度的沉降速度来估算分子量。也可以根据他们在比重大、扩散快的物质,象CsCl的密度梯度溶液中的浮力的不同加以分离。分子摩擦率的偏离表明它的溶合和延伸程度。真核生物细胞的典型组分细胞是生物的基本结构和功能
21、单位。大多数生物,包括所有的动物、植物、真菌和原生生物的细胞结构要比那些原核生物的复杂得多。真核生物细胞在大小、形状和复杂性上差异较大,但都具有三个共同特征:一个核,核周围得细胞质,及细胞质外面被有的质膜。质膜每个细胞的最外层是由精致的称为细胞膜或质膜包围,它是细胞与其外面环境的接触界面,是所有物质进出细胞的屏障。膜是由双层脂和一些蛋白质组成,在电子显微镜照片上经常可看到双层特征,膜的边缘看上去是两条清晰的平行线。至于蛋白质组分是如何与脂结合的,有几个理论。可能目前最理想的观点是蛋白质象岛屿一样漂浮在脂中,某些物质能通过蛋白质岛屿的通道进入细胞,有些则穿过脂双层,还有些则可通过膜中小孔。跨膜物
22、质的大小、形状、电荷和结构决定了他们是否能通过及如何通过。细胞膜的特征还与细胞间的信息交流有关,细胞能够识别同类,辨别出它类,对其识别的方式还没完全理解。好象他们可以借助于细胞膜外面的受体来识别,一旦细胞失去交流、识别和反应的能力,结果之一就是无序、失去调制的生长,即癌。也正是因为这种识别,使得一些移植器官最终发生排斥反应。核典型的细胞中最大的细胞器是核,大多动物细胞核的直径约5um。具有这种被膜细胞器是真核细胞的决定性特征,在电子显微镜下观察,真核细胞核是由两层间隔几十个nm的核膜所包围,核膜上有直径约9nm的核孔,每个孔在内外膜结合处,由排列成八角形的八个大蛋白颗粒所围成。核孔可以容许RN
23、A和某些蛋白通过核膜进出核。核膜中的外面一层有时向细胞质中折叠,形成称之为内质网的网络。真核细胞核中,DNA与蛋白质结合形成叫染色体的纤维状复合体。细胞周期的大部分时间,染色体以特长的细线缠结在一起的形式存在,在显微镜下不能清楚地看到。然而当核要进行减数分裂或有丝分裂时,染色体浓缩,紧紧地盘绕成易于看到确切数目的物质,即染色体。染色体是遗传信息的持有者,其DNA携带着对细胞合成功能以及使细胞的后代带有相同指令所需要的所有遗传信息。真核细胞核在大部分核周期中,是看上去密度大、接近球形的核仁,它含有细胞中10%到20%的RNA。核仁的功能是核糖体的组装地:RNA和蛋白质分子在核仁中组装结合成细胞中
24、所有的核糖体。我们应该注意到染色体和核仁漂浮的流体介质,它是多种颗粒、纤维和其它化合物的悬浮液,为方便起见,我们把核中流体称为核质。细胞质细胞质包括质膜和核之间的所有物质,它有浴于半流体衬质的内膜系统、颗粒和丝状体。通常,细胞质含有下列组分,每一组分都有特定的功能:线粒体是小球状或椭圆形的细胞器,是高能营养分子分解成水、二氧化碳及可利用形式能量的有氧呼吸中心,有时又把它称为细胞的动力房。每个细胞的线粒体数目从一到数百差异很大,高功能细胞中可高达一千。如心脏肌肉细胞就充满着线粒体。真核植物细胞和真核动物细胞都具有线粒体。许多动、植物细胞还有称为高尔基体的结构,大多是扁平的垛状膜组成,尤其以释放分
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