生物化学复习重点.doc

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1、【精品文档】如有侵权，请联系网站删除，仅供学习与交流生物化学复习重点.精品文档.生物化学复习重点第一章 蛋白质1. 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，蛋白质含氮量：16% 公式：每克样品含氮量6.25100=100克样品蛋白质含量（克%）2.氨基酸通式特点：-L -氨基酸,只有甘氨酸没有手性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸，有天冬氨酸、谷氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：二氨基一羧基氨基酸 ，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：一氨基一羧基氨基酸，有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨

2、酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。不带电荷。（4）含S氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸（5）含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸（6）芳香族氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（7）含酰胺基氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺4. 氨基酸的等电点PI：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸有紫外吸收6. 蛋白质的一级结构（Primary structure）：它是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。肽键：一个氨基酸的a-COOH 和相邻的另一个氨基酸的a-NH2脱水形

3、成共价键。7. 蛋白质二级结构的概念：多肽链在一级结构的基础上，按照一定的方式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。其实质是多肽链在空间的排列方式蛋白质二级结构主要类型有：a-螺旋、-折叠、-转角维持二级结构的作用力：氢键a-螺旋（a-Helix） 又称为3.613螺旋，= -57。，= -47。 结构要点：(1)、多个肽键平面通过碳原子旋转，主链绕一条固定轴形成右手螺旋。(2)、每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm。（3）、相邻两圈螺旋之间借肽键中CO和N-H形成许多链内氢健，即每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的CO之间形成氢键，这是稳定螺旋的主要键。(4)肽链中氨基酸侧链

4、R，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响螺旋的形成。影响螺旋稳定的因素：酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同电荷相斥，不利于螺旋形成；较大的R(如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸)集中的区域，也妨碍螺旋形成；脯氨酸因其碳原子位于五元环上，不易扭转，加之它是亚氨基酸，不易形成氢键，故不易形成上述螺旋；甘氨酸的R基为H，空间占位很小，也会影响该处螺旋的稳定。-折叠（ -pleated sheets）又称片层、结构，其结构要点如下：（1）、多肽链呈锯齿状（或扇面状）排列成比较伸展的结构；（2）、相邻两个氨基酸残基的轴心距离为0.35nm，侧链R基团交替地分布在片层平面的上下方，片层间有氢键相连；（3）、有

5、平行式和反平行式两种，平行式的折叠其=119。，=+113。反平行折叠其=139。，=+135。-转角又称-弯曲，-回折或发夹结构。指蛋白质的多肽链在形成空间构象时经常会出现180。的回折，回折处的结构就称为-转角。一般由四个连续的氨基酸组成，第一个氨基酸的羧基与第四个氨基酸的氨基形成氢键。也有一些是由第一个氨基酸的羧基与第三个氨基酸的氨基形成氢键。超二级结构（Super-secondary structure）的概念是M.Rossmann于1973年提出来的。蛋白质分子中的多肽链在三维折叠中往往形成有规则的二级结构聚集体，在球蛋白中充当三级结构的构件。结构域（structural domai

6、n）在一些相对较大的蛋白质分子中，在空间折叠时往往先分别折叠成几个相对独立的区域，再组装成更复杂的球状结构，这种在二级或超二级结构基础上形成的特定区域称为结构域。8.蛋白质的三级结构一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布，称为三级结构，是包括主、侧链在内的空间排列。大多数蛋白质的三级结构为球状或近似球状。在三级结构中，大多数的亲水的R侧基分布于球形结构的表面，而疏水的R侧基分布于球形结构的内部，形成疏水的核心。三级结构主要靠次级键（非共价键，noncovalent）维系固定，主要有：氢键、离子键（盐键）、疏水的相互作用（疏水键）、范德华力、配位键，另外二硫键（共价键）也参与维系三级结构。9.

7、蛋白质的四级结构二个或二个以上具有独立的三级结构的多肽链（亚基），彼此借次级键相连，形成一定的空间结构，称为四级结构。 具有独立三级结构的多肽链单位，称为亚基或亚单位（subunit），亚基可以相同，亦可以不同。四级结构的实质是亚基在空间排列的方式。10.蛋白质结构与功能的关系 一级结构是空间构象的基础，空间结构决定功能（举例说明）11. 蛋白质的理化性质蛋白质等电点PI：在某一pH下，当蛋白质所带正负电荷相等的时候，该溶液的pH就称为该蛋白质的等电点。 等电点时蛋白质的溶解度最小。 PHPI,溶液带负电荷，向正极泳动。PH酪（Tyr）苯丙（Phe）。第二章 核酸一、核酸的种类、分布和含量DN

8、A( DEOXYRIBONUCLEIC ACID)，脱氧核糖核酸RNA（RIBONUCLEIC ACID ）：核糖核酸，主要有下几种：1、rRNA (ribosome RNA )，核糖体RNA，细胞中最主要的RNA，占细胞中总RNA80%左右。大肠杆菌rRNA中有三种，分别是：16SrRNA、23SrRNA、5SrRNA；真核细胞rRNA中有四种，分别是：28SrRNA、18SrRNA、5.8SrRNA、5SrRNA。核糖体是蛋白质合成的场所。2、tRNA ( transfer RNA)，转移RNA，是细胞中最小的一种RNA分子，占细胞总RNA的15%左右。是结构研究最清楚的一类RNA。在蛋白

9、质的生物合成中，tRNA起携带氨基酸的作用。3、mRNA ( messenger RNA)，信使RNA，占细胞总RNA的5%左右，含量最少，代谢活跃。mRNA在蛋白质的生物合成中起模板作用。它将DNA的遗传信息传递给蛋白质。二、元素组成 组成核酸的元素有C、H、O、N、P等，与蛋白质比较，其组成上有两个特点：一是核酸一般不含元素S，二是核酸中P元素的含量较多并且恒定，约占911%。因此，核酸定量测定的经典方法，是以测定P含量来代表核酸量。基本结构单位-核苷酸核苷：戊糖与嘧啶或嘌呤碱以糖苷键连接就称为核苷，通常是戊糖的C1与嘧啶碱的N1或嘌呤碱的N9相连接。核苷酸：5-OH与磷酸形成磷酸酯键核酸

10、：35-磷酸二酯键连接核苷酸而成三.DNA一级结构核酸分子中核苷酸的连接方式：3,5磷酸二酯键DNA一级结构的概念：构成DNA的脱氧核苷酸按照一定的排列顺序，通过3,5磷酸二酯键相连形成的线形结构。DNA的二级结构-双螺旋结构 Watson, Crick （1953）在Chargaff法则及Wilkins,Franklin的X线衍射工作基础上提出DNA的双螺旋（double helix）结构模型： 双螺旋模型的重要特征：（以下为B型结构特征）两条链反向平行，围绕同一中心轴缠绕，均为右手螺旋；碱基位于螺旋内侧，磷酸和戊糖在外侧，彼此通过3，5-磷酸二酯键相连接，碱基平面与轴垂直，糖环平面与轴平行

11、，由于碱基配对，形成一大沟和一小沟 螺旋每旋转一周有10个核苷酸组成，每圈螺距为3.4nm,相邻碱基之间的距离为0.34nm，每两个核苷酸之间的夹角为36度，平均的螺旋直径为2nm； 两条链依靠碱基之间的氢建连在一起，A=T,GC； 碱基在一条链上的排列顺序不受任何限制，但要遵循碱基配对原则（互补）。维持DNA双螺旋结构稳定的作用力：氢建和碱基堆积力，后者起主要作用。DNA的三级结构:超螺旋双螺旋DNA进一步扭曲盘绕则形成其三级结构，超螺旋是DNA三级结构的主要形式四、RNA结构RNA的总的结构特点 碱基组成为AUCG,(A=U,GC)稀有碱基较多； 稳定性较差，易水解； 多为单链结构，少数局

12、部形成螺旋； 分子较小。原核生物mRNA和真核生物mRNA的特点：原核生物 真核生物1.多顺反子 1. 单顺反子2.SD序列，在原核生物mRNA起始密码子AUG的上游约有10个核苷酸处富含嘌呤核苷酸的序列，称前导序列，由shine Delgarno首先发现，又称SD序列，与翻译起始有关。2. 5端有甲基化帽子结构，由于真核生物没有SD序列，起始识别就由5cap担任，指在真核生物中mRNA的5端有一个甲基化的鸟苷酸残基。表示m7Gp5p5pXpmY，其中X、Y为任意碱基3. 3端有多聚腺苷酸尾巴，真核生物成熟的mRNA的3端有约100-200个腺苷酸尾链结构。可以提高真核生物mRNA的稳定性。t

13、RNA（转移RNA）结构特征： a：一级结构：tRNA的5，末端总是磷酸化，而且常是pG；3，末端最后三个碱基顺序相同，总是CCAOH；tRNA中含有较多的稀有碱基，每分子含7-15个，稀有碱基中最常见的是甲基化的碱基。b：二级结构是三叶草型结构：RNA三叶草型的二级结构可分为：氨基酸接受区、反密码区、二氢尿嘧啶区、TC区和可变区。除氨基酸接受区外，其余每个区都含有一个突环和一个臂。C: 三级结构是倒L型结构五、核酸的性质等电点：DNA的pI约为4-5，RNA的pI约为2.0-2.5，在pH7-8电泳时泳向正极。核酸变性：核酸双螺旋在某些物理因素或化学因素的影响下，双螺旋结构中的碱基堆积力和碱

14、基对之间的氢键受到破坏，空间结构遭到破坏，变成两条随机卷曲的、单链结构的过程，叫核酸的变性，但核酸的一级结构（碱基顺序）保持不变。1、 DNA变性的本质 维持双螺旋稳定性的氢键断裂，碱基间的堆积力遭到破坏，但不涉及到其一级结构的改变。2、 导致DNA变性的因素 凡能破坏双螺旋稳定性的因素，如加热、极端的pH、有机试剂甲醇、乙醇、尿素及甲酰胺等，均可引起核酸分子变性3、 变性DNA的特征（1）、溶液粘度降低DNA双螺旋是紧密的刚性结构，变性后转化成柔软而松散的无规则单股线性结构，因此粘度明显下降。（2）、旋光性发生变化 变性后整个DNA分子的对称性及分子构型改变，使DNA溶液的旋光性发生变化。（

15、3）、紫外吸收增强 增色效应：DNA由双链变成单链的变性过程会导致紫外吸收的增加，这种现象叫增色效应。引起变性的因素：pH值11.5引起碱变性，RNA-DNA杂交链DNA双链。核酸的复性1.概念：变性后的核酸的两条互补链在适当的条件下，通过碱基配对重新形成双螺旋结构的过程叫核酸的复性。2.复性后核酸的特征：黏度、沉降子数、浮力密度等理化性质都得到恢复；但生物学性质只能得到部分恢复；具有减色效应减色效应：在核酸中由于碱基的堆积作用，造成核酸比同浓度游离核苷酸对紫外光的吸收减少，变性核酸在复性后其紫外吸收值降低，这种现象称为减色效应。第三章 酶酶的概念：酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化活性和特定

16、空间构象的生物大分子，包括蛋白质及核酸，又称为生物催化剂。酶催化作用的特性：1、高效性：催化效率比一般催化剂高出107-1013。2、易受环境影响变性失活：酶是蛋白质和核酸，易变性失活。3、可调控：酶的催化活性是被调节控制的、有序进行的。4、条件温和：常温常压，pH中性。5、具有高度专一性，只对特定的一种或一类底物起作用。酶的习惯命名法：1、根据酶作用的底物来命名：如淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶等；2、根据酶催化反应的性质来命名：如脱氢酶、脱羧酶、水解酶等；3、根据酶的来源、作用条件等来命名：如细菌淀粉酶、碱性磷酸酯酶、胃蛋白酶等。酶的系统分类方法：根据酶所催化反应的性质，由酶学委员会规定，将酶分为

17、六大类：1. 氧化还原酶类 2. 转移酶类3. 水解酶类 4. 裂合酶类 5. 异构酶类 6. 合成酶类 酶活性中心酶活性中心：指酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间部位，它是酶行使催化功能的结构基础。 特点：a:活性部位只占酶整个分子很小的部分，通常只有几个aa残基组成。b:酶的活性中心是个三维实体，是在酶的高级结构中形成的，酶的活性中心的aa残基在一级结构可能相距很远，但在空间结构上十分靠近。c:酶与底物的结合是活性部分与底部的形状发生诱导锲合的过程。d:酶的活性部位位于酶分子表面的一个裂缝内，底物分子就结合到这个裂缝内，裂缝内含较多疏水基团，有利于结合催化。e:酶活性中心是可运动性的

18、，酶活性中心与底物的结合通过次级键。 组成：由两个功能部位组成，即结合部位和催化部位。 结合部位：酶分子中与底物结合的部位，决定酶的专一性。 催化部位：酶分子中促使底物发生化学变化的部位，决定酶所催化的反应性质。酶高效性的作用机制：1.临近定向效应：底物与酶的“靠近”及“定向”。2、底物分子变形和扭曲-诱导契合学说3、酸碱催化4、共价催化5、中间产物学说酶促反应的动力学一、酶浓度的影响：当S浓度很大，过量时，反应速度就与E的浓度成正比。二、底物浓度对反应速度的影响： 在酶浓度、pH和温度等条件不变的情况下，看看底物浓度对反应速度作图呈矩形双曲线米氏方程：米氏常数的定义及意义1.定义：Km值等于

19、酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 2. Km值愈大，酶与底物的亲和力愈小；Km值愈小，酶与底物亲和力愈大。酶与底物亲和力大，表示不需要很高的底物浓度，便可容易地达到最大反应速度。3.Km值是酶的特征性常数，只与酶的性质，酶所催化的底物和酶促反应条件(如温度、pH、有无抑制剂等)有关，与酶的浓度无关。（米氏常数Km的测定：测定Km和V的方法很多，最常用的是LineweaverBurk的作图法 双倒数作图法。）三、温度对酶促反应速度的影响1、 并不是温度越高越好，因为酶是蛋白质，温度高易变性失活。2、酶的最适温度：显示酶最大活力的温度。3、最适温度不是酶的特征常数，受各种环境因素影响，因此在

20、提及最适温度时必须指明是什么条件。四、pH对酶促反应速度的影响1、pH值的不同会影响酶活性中心和底物上的一些重要基团的解离。2、最适pH：一种酶只在某一pH范围内表现最高催化活性，显示此最高酶活性的pH值。3、大多数酶的反应速度对pH的变化呈钟罩形曲线，个别的只有钟罩曲线的一半。五、激活剂对酶促反应速度的影响 1、酶的激活剂：凡能提高酶活性，加快酶促反应速度的物质。 2、分类：无机离子、大分子有机物、生物大分子。 3、激活剂对酶的作用有选择性，对一种可激活，而对另一种酶可能抑制。六、抑制剂对酶反应的影响1、抑制剂：凡能引起酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。2、抑制作用的类型：

21、 按照可逆与不可逆分为两类：可逆抑制作用和不可逆抑制作用。不可逆抑制作用 A：定义：抑制剂与酶反应中心活性基团以共价键方式结合，引起酶的永久性失活，不能用透析等方法通过去除抑制剂而使酶活性恢复的作用，称为。 B：类型: 重金属离子，如砷、汞 有机磷化合物 氧化物，如CO等。 可逆抑制作用 A：定义：抑制剂与酶以非共价键方式结合而引起酶活性暂时性丧失，可以通过透析等方法除去而使酶活性部分或全部恢复的作用。 B：类型：竞争性抑制作用，非竞争性抑制作用，反竞争性抑制作用 竞争性抑制作用： 定义：有些抑制剂的结构和酶底物的结构类似，因而能与底物竞争与酶活性中心的结合，导致反应速度下降。特点：酶对底物亲

22、和力下降 ；km增加； 最大反应速度不变； 可以通过增大底物浓度提高底物竞争力。非竞争性抑制作用： 定义：底物和抑制剂与酶的结合没有竞争性，底物和酶结合后还可以与抑制剂结合，同样抑制剂与酶结合后还可以与底物结合，即酶可以同时和抑制剂及底物结合形成酶-底物-抑制剂三元复合物，但后者不能转变为产物，这种作用称为。特点：km不变 ；最大反应速度降低； 酶对底物亲和力不受影响； 不能通过增大底物浓度去除各种抑制作用反竞争性抑制作用： 定义：抑制剂不与酶结合，只与ES复合物结合，引起酶活性下降，这种作用称为。 特点：km减少 酶对底物亲和力增加 最大反应速度减少 也无法通过改变底物浓度而改变反应抑制剂的

23、影响。变构酶与变构调节变构酶又称为别构酶，指酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地共价结合后，引起酶的构象的改变，进而改变酶的活性状态，酶的这种调节作用称为变构调节(allosteric regulation)，具有变构调节的酶称变构酶(allosteric enzyme)。凡能使酶分子发生别构作用的物质称为变构剂(effector)。变构酶多为寡聚酶，含的亚基数一般为偶数；且分子中有催化部位（结合底物）与调节部位（结合变构剂），这两部位可以在不同的亚基上，或者在同一亚基的两个不同部位。正协同效应的变构酶其速度底物浓度曲线呈S形，即底物浓度较低时，酶活性的增加缓慢，底物浓度高到一定程度后，酶活性

24、显著加强，最终达到最大值Vmax。共价调节酶：也称共价修饰酶，指一类可在其它酶的作用下其结构通过共价修饰，使该酶活性发生改变，这种调节称为共价修饰调节(covalent modification regulation)，这类酶称为共价修饰酶(prosessing enzyme)。同工酶(isoenzyme)是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。这类酶存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织、甚至同一组织或细胞中。维生素和辅酶辅酶形式主要作用所含B族维生素焦磷酸硫胺素(TPP)脱羧酶的辅酶、-酮酸氧化脱羧、酮基转换作用硫胺素(B1)6,8-二硫辛酸-酮酸氧

25、化脱羧硫辛酸辅酶A(CoA)酰基转移酶的辅酶，传递酰基泛酸黄素单核苷酸(FMN)黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)电子和质子的传递体核黄素(B2)尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)脱氢酶的辅酶递氢体维生素PP包括尼克酸（又称烟酸）和尼克酰胺（又称烟酰胺）磷酸吡哆醛氨基酸转氨作用、脱羧作用和消旋作用的辅酶吡哆素(B6)生物素羧化酶的辅酶，传递和固定CO2生物素四氢叶酸一碳基团转移叶酸5-甲基钴铵素5-脱氧腺苷钴铵素甲基转移钴胺素(B12)VC在体内参与氧化还原反应，羟化反应维生素C第四章 生物氧化生物氧化的特点1、 生物氧化是在生物细胞内进行的酶促氧化过程，反应

26、条件温和（水溶液，中性pH和常温）；2、 氧化进行过程中，必然伴随生物还原反应的发生；3、 水是许多生物氧化反应的氧供体。通过加水脱氢作用直接参与了氧化反应；4、 在生物氧化中，碳的氧化和氢的氧化是非同步进行的。氧化过程中脱下来的氢质子和电子，通常由各种载体，如NADH等传递到氧并生成水；5、 生物氧化是一个分步进行的过程。每一步都由特殊的酶催化，每一步反应的产物都可以分离出来。这种逐步进行的反应模式有利于在温和的条件下释放能量，提高能量利用率；6、生物氧化释放的能量，通过与ATP合成相偶联，转换成生物体能够直接利用的生物能ATP。生物体内高能化合物键的特性可以把他们分成以下几种类型：磷氧键型

27、（酰基磷酸化合物、焦磷酸化合物、烯醇式磷酸化合物）、氮磷键型、硫酯键型、甲硫键型。呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，而生成水的全部体系称呼吸链。此体系通常也称电子传递体系或电子传递链。在具有线粒体的生物中，典型的呼吸链有两种，即NADH呼吸链与FADH2呼吸链。NADH呼吸链NADHFMNFeSCoQCytbFeSCytc1CytcCytaa3O2复合物复合物-复合物抗霉素A氰化物、CO、H2S、叠氮化合物鱼藤酮、安密妥、杀蝶素AFADH2呼吸链复合物复合物-复合物FADH2FeSCoQCytbFeSCytc1CytcCytaa3O2氧化

28、磷酸化：呼吸链中的电子传递与放能磷酸化合物的偶联反应，也就是当电子从NADH2或FADH2经过电子传递体传递给O2形成H2O，同时伴随着ADP磷酸化形成ATP。这一过程称为。根据生物氧化方式，可将氧化磷酸化分为底物水平磷酸化及电子传递体系磷酸化。氧化磷酸化是体内生成ATP的主要方式。P/O比值：指每消耗1mol氧所消耗无机磷的摩尔数，也就是每消耗1mol原子氧时生成多少mol ATP。 从NADH：10质子泵动/4=2.5个ATP 从FADH2： 6个质子泵动/4=1.5个ATPNADH呼吸链： P/O 3 ADP+Pi ATPFADH2呼吸链： P/O 2ADP+Pi ATP ADP+Pi

29、ATPADP+Pi ATPADP+Pi ATPO212NADHH2OFMNFeSCoQCytbFeSCytc1CytcCytaa3FADH2O212H2OFeSCoQCytbFeSCytc1CytcCytaa3呼吸链抑制剂 此类抑制剂能阻断呼吸链中某些部位电子传递。例如，鱼藤酮（rotenone）、粉蝶霉素A（piericidin A）及异戊巴比妥（amobarbital）等与复合体I中的铁硫蛋白结合，从而阻断电子传递。抗霉素A（antimycin A）、二巯基丙醇(dimercaptopropanol，BAL)抑制复合体III中Cyt b与 Cyt c1间的电子传递。CO、CN-、N3-及H

30、2S抑制细胞色素 C氧化酶，使电子不能传给氧。解偶联剂（uncoupler） 它们使氧化与磷酸化偶联过程脱离。二硝基苯酚（dinitrophenol，DNP）。氧化磷酸化抑制剂 这类抑制剂对电子传递及ADP磷酸化均有抑制作用。例如，寡霉素（oligomycin）可与ATP合酶F1和F0之间柄部的寡霉素敏感蛋白结合，阻止质子从F0质子通道回流，抑制ATP生成。氧化磷酸化的作用机理化学渗透学说，要点为：呼吸链上的递氢体和递电子体是交替排列的，并在线粒体内膜上都有特定的位置。传氢体有氢泵的作用，传氢体接受2H后将2e传给电子传递体，FeS将2H泵到膜外侧，2H2+不能自由通过线粒体内膜，因而膜外H+

31、浓度越来越高，形成外正内负的电位差，这种电位差包含着放能的趋势。线粒体内膜上有ATP合成酶，当质子穿过线粒体内膜返回内侧时释放能量，使ADP+Pi合成ATP。线粒体外(胞液中)氧化磷酸化作用由于NAD和NADH2都不能自由通过线粒体内膜，如何实现NAD和NADH2在线粒体呼吸链中的氧化还原，主要由两个系统实现磷酸甘油穿梭系统和苹果酸穿梭系统。磷酸甘油穿梭系统 a：胞液和线粒体中都存在3-磷酸甘油脱氢酶，但其辅酶不同，胞液中的酶辅酶是NAD，线粒体的酶辅酶是FAD。 b:来自糖酵解产生的NADH放出2H，使磷酸二羟丙酮在胞液3-磷酸甘油脱氢酶还原为3-磷酸甘油，它可以自由出入线粒体内膜。 c:进

32、入线粒体后，3-磷酸甘油脱2H，在线粒体3-磷酸甘油脱氢酶的作用下，将电子和2H使FADFADH2，进入呼吸链，彻底氧化，生成1.5个ATP。苹果酸-天门冬氨酸穿梭系统。 A:该系统涉及两种酶：1、苹果酸脱氢酶，在胞质和线粒体中均存在 2、天门冬氨酸转氨酶，在胞质和线粒体中均存在 B:胞液中的草酰乙酸如何进一步氧化？ 草酰乙酸 苹果酸脱氢酶 苹果酸 NADH2NAD C：苹果酸自由进入线粒体，在线粒体中 苹果酸 苹果酸脱氢酶 草酰乙酸 NADNADH2，进入呼吸链，彻底氧化，生成2.5个ATP。 D：草酰乙酸不能进入胞液，由天门冬氨酸转氨酶转变为AspE：Asp可自由出入线粒体，到胞液中，由天

33、门冬氨酸转氨酶将Asp转为草酰乙酸，这就保证了胞液中草酰乙酸的水平。第五章 糖代谢糖核苷酸（UDPG,ADPG,GDPG,CDPG）双糖（蔗糖）和多糖（淀粉、糖原）合成的糖基供体一、糖酵解：概念：无氧条件下1分子葡萄糖氧化分解成2分子丙酮酸并释放能量的过程。（在细胞质中，将一分子葡萄糖转化为两分子丙酮酸，并伴随着ATP 生成的一系列反应。）场所：细胞质反应过程：包括反应底物、催化反应的酶、反应产物、反应是否可逆。反应特点小结：3步不可逆反应，2步底物磷酸化反应，产生的能量（2个ATP）、3-磷酸甘油醛脱氢酶催化的反应底物、产物等。调节部位：三种变构 E，催化三个不可逆反应，、，控制糖酵解速度。

34、 磷酸果糖激E：（催化第3 步反应）是限速酶变构激活剂：ADP、AMP ； 变构抑制剂：ATP、柠檬酸、脂肪酸。己糖激酶： 产物6磷酸葡萄糖是其抑制剂。当磷酸果糖激酶活性被抑制时，F6P 积累，进而使G6P 浓度升高，从而引起己糖激酶活性下降。丙酮酸激酶： 受 ATP 、 丙aa 、 乙酰COA 等抑制，这是生成物对反应本身的反馈抑制。当ATP 的生成量超过细胞自身需要时，通过丙酮酸激酶的别构抑制使糖酵解速度减低。生物学意义：产能：对厌氧生物来说，是糖分解和获得能量的主要形式呼吸的必经阶段（G 进行有氧、无氧分解的共同代谢途径）提供原料（代谢中间产物为他物的C 架）联系糖脂肪的代谢桥梁例：丙酮

35、酸 丙氨酸或乙酰COA（是合成脂肪酸的原料），磷酸二羟丙酮 甘油 。实践意义二、三羧酸循环1、概念：是指乙酰 CoA 在线粒体中经过一系列反应被彻底分化为CO2 和 H2O 并产生能量的过程。2、丙酮酸氧化脱羧反应：反应场所：线粒体，丙酮酸脱氢酶复合体，反应底物、产物：NADH、CO2、CH3COCoA 丙酮酸脱氢酶系，是位于线粒体内膜上的多酶复合体，共三种E：E1：丙酮酸脱氢EE2：硫辛酸乙酰转移EE3：二氢硫辛酸脱氢酶六种辅因子：TPP、硫辛酸、FAD、NAD、COA、Mg2+反应过程：反应调控：受产物和能量调控，产物、高能抑制，反应物和低能激活。3、三羧酸循环反应场所：线粒体4、三羧酸循

36、环反应过程：包括反应底物、催化反应的酶、反应产物、反应是否可逆。反应特点小结：3步不可逆反应，1步底物磷酸化反应，产生的能量(10ATP)、4次脱氢（3次NADH,1次FADH2）,2次脱羧调节部位：TCA 调节的部位主要有3 个，有三种变构酶1、柠檬酸合成E：限速酶抑制剂：NADH 、NADPH、 琥珀酰COA 、ATP、柠檬酸激活剂：草酰乙酸、乙酰COA2、异柠檬酸脱氢E抑制剂：NADH、ATP、琥珀酰COA激活剂：ADP、Ca2+、3、酮戊二酸脱氢酶系抑制剂：琥珀酰COA 、ATP、 NADH激活剂：Ca2+总之，调节的关键因素NADH/NAD，ATP/ADP，和草酰乙酸、乙酰COA、琥

37、珀酰COA 等代谢物的浓度。生物学意义：1.是有机体获得生命活动所需能量的主要途径： 生成的ATP数量远远多于无氧酵解产生的ATP数量；机体内大多数组织细胞均通过此途径氧化供能。2.是三大营养物质的最终代谢通路（即共同途径）： 糖、脂肪、蛋白质在体内进行生物氧化都产生乙酰CoA，然后进入TCA循环进行降解；3.是糖、脂、蛋白质等物质代谢和转化的中心枢纽 一方面，糖、脂肪和氨基酸要进入TCA循环进行氧化分解；另一方面循环中的中间代谢物也可以被抽出作为合成其他物质的前体，如草酰乙酸、-酮戊二酸可被抽出合成Asp、Glu等。4.形成多种重要的中间产物，为生物体内多种物质的合成提供了碳骨架： 如草酰乙

38、酸、 -酮戊二酸、琥珀酰CoA等。三羧酸循环回补反应：糖的有氧氧化产生的能量计算：三羧酸循环：2 1 GTP 2 3 NADH 2 1 FADH22 1 ATP2 7.5 ATP2 1.5 ATP兑换率 1：2.5兑换率 1：1.5丙酮酸氧化：2 1NADH兑换率 1：2.52 2.5ATP总计：32 ATP或30 ATP酵解阶段: 2 ATP 2 1 NADH兑换率 1：2.5 (或1.5)2 ATP2 (2.5ATP或1.5 ATP )?三、磷酸戊糖途径概念：磷酸戊糖途径以6-磷酸葡萄糖作为起始物,经氧化和非氧化阶段,将6-磷酸葡萄糖氧化为6-磷酸果糖,同时生成大量的NADPH的过程。特点

39、：氧化脱羧阶段和非氧化分子重排阶段场所：细胞质中间产物：磷酸戊糖，3-磷酸甘油醛，4-磷酸赤藓糖等。反应过程：包括反应底物、催化反应的酶、反应产物、反应是否可逆。6 5-磷酸核酮糖2 5-磷酸核糖2 5-磷酸木酮糖2 3-磷酸甘油醛2 7-磷酸景天庚酮糖2 4-磷酸赤藓丁糖2 6-磷酸果糖2 5-磷酸木酮糖2 3-磷酸甘油醛2 6-磷酸果糖1， 6-二磷酸果糖1 6-磷酸果糖转醛酶异构酶转酮酶转酮酶醛缩酶H2OPi6 G-6-P6 6-P-葡萄糖酸内酯6-磷酸葡萄糖脱氢酶 6 NADPH6 NADP+6-磷酸葡萄糖酸内酯在内酯酶 6H2O6 6-P-葡萄糖酸6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶 6 NADP

40、H6 NADP+6CO21， 6-二磷酸果糖酯酶差向异构酶反应特点小结：1分子葡萄糖经1次磷酸戊糖途径可产生12分子NADPH,6分子CO2 等调节部位：1、氧化阶段： G-6-P 脱氢酶是限速酶，其活性受 NADP+/NADPH 调节。2、 重组阶段：受底物浓度控制 例：5-P-核糖过多可转化成6-P-F 和3-P-G 进行酵解。生物学意义：1.产生大量NADPH,主要用于还原（加氢）反应，为细胞提供还原力1)NADPH是体内许多合成代谢的供氢体2)NADPH参与体内羟化反应 3)NADPH还用于维持谷胱甘肽（glutathione）的还原状态 2.产生大量的磷酸核糖和其它重要中间产物 磷酸戊糖途径是产生5-磷酸核糖的唯一途径，5-磷酸核糖是合成核苷酸的原料，也是合成NAD+、NADP+、FAD等辅酶的组分；3-磷酸甘油醛和4-磷酸赤藓糖等可合成