生物化学教学讲稿2wyc.doc

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1、【精品文档】如有侵权，请联系网站删除，仅供学习与交流生物化学教学讲稿2wyc.精品文档.生物化学讲稿 生物化学教学讲稿 第一章 绪论第二章 蛋白质的结构与功能第三章 维生素第四章 酶第五章 生物氧化第六章 糖代谢第七章 脂类代谢第八章 蛋白质分解代谢第九章 核酸的结构、功能与核苷酸代谢第十章 基因信息的传递第十一章 癌基因与抑癌基因第十二章 分子生物学常用技术及其应用第十三章 细胞信号转导第一章 绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。二、生物化学的发展：1叙述生物化学阶段：是生物

2、化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。2动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。3分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。三、生物化学研究的主要方面：1人体的物质组成：人体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。2生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。3物质代谢及其调节：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收中间代谢排泄。其中，中间代谢过程是在细胞

3、内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。44基因信息传递及调控：研究DNA的结构与功能，DNA复制、RNA转录、蛋白质生物合成等及基因表达的调控。四、生物化学与医学： 生物化学的理论与技术为发病机制的阐明，疾病诊断、治疗、预防等提供了方法和手段。第二章 蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-氨基酸。2分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类： 非极性中性氨基酸

4、(8种)； 极性中性氨基酸(7种)； 酸性氨基酸(Glu和Asp)； 碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。二、 肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的-羧基与另一分子氨基酸的-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端C端。三、肽键平面(肽单位)：肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。四、蛋白质的分子结构：蛋白质的分子结构可人为分为一级

5、、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。1一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。2二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几种类型：-螺旋：其结构特征为：主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm； 相邻螺旋圈之间形成许多氢键； 侧链基团位于螺旋的外侧。影响-螺旋形成的因素主要是： 存在侧链基团较大的氨基酸残基； 连续存在带相同电荷的氨基酸残基； 存在脯氨酸残基。-折叠：其结构特征为： 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片； 所有肽

6、键的C=O和NH形成链间氢键；侧链基团分别交替位于片层的上、下方。-转角：多肽链180回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。3三级结构：指多肽链所有原子的空间排布。其维系键主要是非共价键（次级键）：氢键、疏水键、范德华力、离子键等，也可涉及二硫键。4四级结构：指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等，其维系键为非共价键。亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。五、 蛋白质的理化性质：1两性解离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。蛋白质分子所带正、负电荷

7、相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。2蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。3蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收，以色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280nm。4蛋白质的变性、沉淀和凝固：蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。引起蛋白质变性的因素有：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。5. 蛋白质的呈色反应： （1）双缩脲反应； （2）印三

8、酮反应； (3) folin-酚试剂反应。六、蛋白质的分类：1. 按组成成分分类：单纯蛋白质和结合蛋白质。2. 按分子形状分类：球状蛋白质和纤维状蛋白质3. 按功能分类：活性蛋白质和非活性蛋白质。第三章 维生素维生素（vitamin)是指一类维持细胞正常功能所必需的，但在许多生物体内不能自身合成而必须由食物供给的小分子有机化合物。维生素可按其溶解性的不同分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。脂溶性维生素有VitA、VitD、VitE和VitK四种；水溶性维生素有VitB1，VitB2，VitPP，VitB6，VitB12，VitC，泛酸，生物素，叶酸等。1.TPP：即焦磷酸硫胺素，由硫胺素（V

9、it B1）焦磷酸化而生成，是脱羧酶的辅酶，在体内参与糖代谢过程中-酮酸的氧化脱羧反应。2.FMN和FAD：即黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD），是核黄素（VitB2）的衍生物。FMN或FAD通常作为脱氢酶的辅基，在酶促反应中作为递氢体（双递氢体）。3.NAD+和NADP+：即尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+，辅酶）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，辅酶），是Vit PP的衍生物。NAD+和NADP+主要作为脱氢酶的辅酶，在酶促反应中起递氢体的作用，为单递氢体。4.磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺：是Vit B6的衍生物。磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺可作为氨基转移酶，氨基酸脱羧酶，半

10、胱氨酸脱硫酶等的辅酶。5.CoA：泛酸（遍多酸）在体内参与构成辅酶A（CoA）。CoA中的巯基可与羧基以高能硫酯键结合，在糖、脂、蛋白质代谢中起传递酰基的作用，是酰化酶的辅酶。6.生物素：是羧化酶的辅基，在体内参与CO2的固定和羧化反应。7. FH4：由叶酸衍生而来。四氢叶酸是体内一碳单位基团转移酶系统中的辅酶。8. Vit B12衍生物：Vit B12分子中含金属元素钴，故又称为钴胺素。Vit B12在体内有多种活性形式，如5-脱氧腺苷钴胺素、甲基钴胺素等。其中，5-脱氧腺苷钴胺素参与构成变位酶的辅酶，甲基钴胺素则是甲基转移酶的辅酶。第四章 酶一、酶的概念：酶（enzyme）是由活细胞产生的

11、生物催化剂，这种催化剂具有极高的催化效率和高度的底物特异性，其化学本质是蛋白质。酶按照其分子结构可分为单体酶、寡聚酶和多酶体系（多酶复合体和多功能酶）三大类。二、酶的分子组成：酶分子可根据其化学组成的不同，可分为单纯酶和结合酶（全酶）两类。结合酶则是由酶蛋白和辅助因子两部分构成，酶蛋白部分主要与酶的底物特异性有关，辅助因子则与酶的催化活性有关。与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基。三、辅酶与辅基的来源及其生理功用：辅酶与辅基的生理功用主要是： 运载氢原子或电子，参与氧化还原反应。 运载反应基团，如

12、酰基、氨基、烷基、羧基及一碳单位等，参与基团转移。大部分的辅酶与辅基衍生于维生素。四、金属离子的作用：1. 稳定构象：稳定酶蛋白催化活性所必需的分子构象；2. 构成酶的活性中心：作为酶的活性中心的组成成分，参与构成酶的活性中心；3. 连接作用：作为桥梁，将底物分子与酶蛋白螯合起来。五、酶的命名与分类：1酶的命名：主要有习惯命名法与系统命名法两种，但常用者为习惯命名法。2酶的分类：根据1961年国际酶学委员会（IEC）的分类法，将酶分为六大类： 氧化还原酶类：催化氧化还原反应；转移酶类：催化一个基团从某种化合物至另一种化合物；水解酶类：催化化合物的水解反应；裂合酶类：催化从双键上去掉一个基团或加

13、上一个基团至双键上；异构酶类：催化分子内基团重排；合成酶类：催化两分子化合物的缔合反应。六、酶促反应的特点：1具有极高的催化效率：酶的催化效率可比一般催化剂高1061020倍。酶能与底物形成ES中间复合物，从而改变化学反应的进程，使反应所需活化能阈大大降低，活化分子的数目大大增加，从而加速反应进行。2具有高度的底物特异性：一种酶只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学变化，生成一定的产物，这种现象称为酶作用的特异性。 绝对特异性：一种酶只能作用于一种化合物，以催化一种化学反应，称为绝对特异性，如琥珀酸脱氢酶。相对特异性：一种酶只能作用于一类化合物或一种化学键，催化一类化学反应，称为相对特异性

14、，如脂肪酶。立体异构特异性：一种酶只能作用于一种立体异构体，或只能生成一种立体异构体，称为立体异构特异性，如L-精氨酸酶。3酶的催化活性是可以调节的：如代谢物可调节酶的催化活性，对酶分子的共价修饰可改变酶的催化活性，也可通过改变酶蛋白的合成来改变其催化活性。七、酶的活性中心：酶分子上具有一定空间构象的部位，该部位化学基团集中，直接参与将底物转变为产物的反应过程，这一部位就称为酶的活性中心。参与构成酶的活性中心的化学基团，有些是与底物相结合的，称为结合基团，有些是催化底物反应转变成产物的，称为催化基团，这两类基团统称为活性中心内必需基团。在酶的活性中心以外，也存在一些化学基团，主要与维系酶的空间

15、构象有关，称为酶活性中心外必需基团。八、酶原酶原的激活：处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原。酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原的激活过程通常伴有酶蛋白一级结构的改变。酶原分子一级结构的改变导致了酶原分子空间结构的改变，使催化活性中心得以形成，故使其从无活性的酶原形式转变为有活性的酶。酶原激活的生理意义在于：保护自身组织细胞不被酶水解消化。九、同工酶：在同一种属中，催化活性相同而酶蛋白的分子结构，理化性质及免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。因此，同工酶在体内的生理功能是不同的。乳酸脱氢酶同工酶（

16、LDHs）为四聚体，在体内共有五种分子形式，即LDH1（H4），LDH2（H3M1），LDH3（H2M2），LDH4（H1M3）和LDH5（M4）。心肌中以LDH1含量最多，LDH1对乳酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化乳酸转变为丙酮酸再进一步氧化分解，以供应心肌的能量。在骨骼肌中含量最多的是LDH5，LDH5对丙酮酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化丙酮酸转变为乳酸，以促进糖酵解的进行十、酶活性的调节：可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速度或方向发生改变的酶就称为限速酶或关键酶。酶活性的调节可以通过改变其结构而使其催化活性以生改变，也可以通过改变其含量来改变其催化活性，还可以通过

17、以不同形式的酶在不同组织中的分布差异来调节代谢活动。1酶结构的调节：通过对现有酶分子结构的影响来改变酶的催化活性。这是一种快速调节方式。变构调节：又称别构调节。某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为变构调节。具有变构调节作用的酶就称为变构酶。凡能使酶分子变构并使酶的催化活性发生改变的代谢物就称为变构剂。当变构酶的一个亚基与其配体（底物或变构剂）结合后，能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变，这种效应就称为变构酶的协同效应。变构剂一般以反馈方式对代谢途径的起始关键酶进行调节，常见的为负反馈调

18、节。变构调节的特点： 酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现；酶的变构仅涉及非共价键的变化；调节酶活性的因素为代谢物；为一非耗能过程；无放大效应。化学（共价）修饰调节：酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生共价修饰，从而导致酶活性的改变，称为共价修饰调节。共价修饰方式有：磷酸化-脱磷酸化等。共价修饰调节一般与激素的调节相联系，其调节方式为级联反应。共价修饰调节的特点为：酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在；有共价键的变化；受其他调节因素（如激素）的影响；一般为耗能过程；存在放大效应。十一、酶催化作用的机制：1活化分子与活化能：酶和一般催化剂加速反应的机制都是降低反应的活化能。2中间复合

19、物学说与诱导契合学说：酶催化时，酶活性中心首先与底物结合生成一种酶-底物复合物（ES），此复合物再分解释放出酶，并生成产物，即为中间复合物学说。当底物与酶接近时，底物分子可以诱导酶活性中心的构象以生改变，使之成为能与底物分子密切结合的构象，这就是诱导契合学说。3.与酶的高效率催化有关的因素：趋近效应与定向作用；多元催化（酸碱催化作用）；表面效应（酶活性中心的低介电区）；十二、影响酶催化作用的因素（酶促反应动力学）：酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素。在探讨各种因素对酶促反应速度的影响时，通常测定其初始速度来代表酶促反应速度，即底物转化量k+2时，Km=k-1/k+1

20、=Ks。因此，Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。Km可用于判断反应级数：当S100Km时，=Vmax，反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关；当0.01KmS20kJ/mol的磷酸键称为高能磷酸键，主要有以下几种类型：1磷酸酐键：包括各种多磷酸核苷类化合物，如ADP，ATP等。2混合酐键：由磷酸与羧酸脱水后形成的酐键，主要有1,3-二磷酸甘油酸等化合物。3烯醇磷酸键：见于磷酸烯醇式丙酮酸中。4磷酸胍键：见于磷酸肌酸中，是肌肉和脑组织中能量的贮存形式。磷酸肌酸中的高能磷酸键不能被直接利用，而必须先将其高能磷酸键转移给ATP，才能供生理活动之需

21、。这一反应过程由肌酸磷酸激酶（CPK）催化完成。九、线粒体外NADH的穿梭：胞液中的3-磷酸甘油醛或乳酸脱氢，均可产生NADH。这些NADH可经穿梭系统而进入线粒体氧化磷酸化，产生H2O和ATP。1磷酸甘油穿梭系统：这一系统以3-磷酸甘油和磷酸二羟丙酮为载体，在两种不同的-磷酸甘油脱氢酶的催化下，将胞液中NADH的氢原子带入线粒体中，交给FAD，再沿琥珀酸氧化呼吸链进行氧化磷酸化。因此，如NADH通过此穿梭系统带一对氢原子进入线粒体，则只得到2分子ATP。2. 苹果酸穿梭系统：此系统以苹果酸和天冬氨酸为载体，在苹果酸脱氢酶和谷草转氨酶的催化下。将胞液中NADH的氢原子带入线粒体交给NAD+，再

22、沿NADH氧化呼吸链进行氧化磷酸化。因此，经此穿梭系统带入一对氢原子可生成3分子ATP第六章 糖代谢一、糖类的生理功能： 氧化供能：糖类是人体最主要的供能物质，占全部供能物质供能量的70%；与供能有关的糖类主要是葡萄糖和糖原，前者为运输和供能形式，后者为贮存形式。 作为结构成分：糖类可与脂类形成糖脂，或与蛋白质形成糖蛋白，糖脂和糖蛋白均可参与构成生物膜、神经组织等。作为核酸类化合物的成分：核糖和脱氧核糖参与构成核苷酸，DNA，RNA等。转变为其他物质：糖类可经代谢而转变为脂肪或氨基酸等化合物。二、糖原的合成与分解：糖原是由许多葡萄糖分子聚合而成的带有分支的高分子多糖类化合物。糖原分子的直链部分

23、借-1,4-糖苷键而将葡萄糖残基连接起来，其支链部分则是借-1,6-糖苷键而形成分支。糖原是一种无还原性的多糖。糖原的合成与分解代谢主要发生在肝、肾和肌肉组织细胞的胞液中。1糖原的合成代谢：糖原合成的反应过程可分为三个阶段。活化：由葡萄糖生成尿苷二磷酸葡萄糖：葡萄糖6-磷酸葡萄糖1-磷酸葡萄糖UDPG。此阶段需使用UTP，并消耗相当于两分子的ATP。缩合：在糖原合酶催化下，UDPG所带的葡萄糖残基通过-1,4-糖苷键与原有糖原分子的非还原端相连，使糖链延长。糖原合酶是糖原合成的关键酶。分支：当直链长度达12个葡萄糖残基以上时，在分支酶的催化下，将距末端67个葡萄糖残基组成的寡糖链由-1,4-糖

24、苷键转变为-1,6-糖苷键，使糖原出现分支，同时非还原端增加。2糖原的分解代谢：糖原的分解代谢可分为三个阶段，是一非耗能过程。水解：糖原1-磷酸葡萄糖。此阶段的关键酶是糖原磷酸化酶，并需脱支酶协助。异构：1-磷酸葡萄糖6-磷酸葡萄糖。脱磷酸：6-磷酸葡萄糖葡萄糖。此过程只能在肝和肾进行。三、糖原合成与分解的生理意义： 1贮存能量：葡萄糖可以糖原的形式贮存。 2调节血糖浓度：血糖浓度高时可合成糖原，浓度低时可分解糖原来补充血糖。3利用乳酸：肝中可经糖异生途径利用糖无氧酵解产生的乳酸来合成糖原。这就是肝糖原合成的三碳途径或间接途径。四、糖的无氧氧化（酵解）：糖的无氧酵解是指葡萄糖在无氧条件下分解生

25、成乳酸并释放出能量的过程。其全部反应过程在胞液中进行，代谢的终产物为乳酸，一分子葡萄糖经无氧酵解可净生成两分子ATP。糖的无氧酵解代谢过程可分为四个阶段：1. 活化（己糖磷酸酯的生成）：葡萄糖经磷酸化和异构反应生成1,6-双磷酸果糖(FBP)，即葡萄糖6-磷酸葡萄糖6-磷酸果糖1,6-双磷酸果糖（F-1,6-BP)。这一阶段需消耗两分子ATP，己糖激酶（肝中为葡萄糖激酶）和6-磷酸果糖激酶-1是关键酶。2. 裂解（磷酸丙糖的生成）：一分子F-1,6-BP裂解为两分子3-磷酸甘油醛，包括两步反应：F-1,6-BP磷酸二羟丙酮 + 3-磷酸甘油醛 和磷酸二羟丙酮3-磷酸甘油醛。3. 放能（丙酮酸的

26、生成）：3-磷酸甘油醛经脱氢、磷酸化、脱水及放能等反应生成丙酮酸，包括五步反应：3-磷酸甘油醛1,3-二磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸2-磷酸甘油酸磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸。此阶段有两次底物水平磷酸化的放能反应，共可生成22=4分子ATP。丙酮酸激酶为关键酶。4还原（乳酸的生成）：利用丙酮酸接受酵解代谢过程中产生的NADH，使NADH重新氧化为NAD+。即丙酮酸乳酸。五、糖无氧酵解的生理意义：1. 在无氧和缺氧条件下，作为糖分解供能的补充途径： 骨骼肌在剧烈运动时的相对缺氧； 从平原进入高原初期； 严重贫血、大量失血、呼吸障碍、肺及心血管疾患所致缺氧。2. 在有氧条件下，作为某些组织细胞主要的供能途径

27、：如表皮细胞，红细胞及视网膜等，由于无线粒体，故只能通过无氧酵解供能。六、糖无氧酵解的调节：主要是对三个关键酶，即己糖激酶（葡萄糖激酶）、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶进行调节。己糖激酶的变构抑制剂是G-6-P；肝中的葡萄糖激酶是调节肝细胞对葡萄糖吸收的主要因素，受长链脂酰CoA的反馈抑制；6-磷酸果糖激酶-1是调节糖酵解代谢途径流量的主要因素，受ATP和柠檬酸的变构抑制，AMP、ADP、1,6-双磷酸果糖和2,6-双磷酸果糖的变构激活；丙酮酸激酶受1,6-双磷酸果糖的变构激活，受ATP的变构抑制，肝中还受到丙氨酸的变构抑制。七、糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成C2O和H2O

28、，并释放出大量能量的过程称为糖的有氧氧化。绝大多数组织细胞通过糖的有氧氧化途径获得能量。此代谢过程在细胞胞液和线粒体内进行，一分子葡萄糖彻底氧化分解可产生36/38分子ATP。糖的有氧氧化代谢途径可分为三个阶段：1葡萄糖经酵解途径生成丙酮酸：此阶段在细胞胞液中进行，与糖的无氧酵解途径相同，涉及的关键酶也相同。一分子葡萄糖分解后生成两分子丙酮酸，两分子（NADH+H+）并净生成2分子ATP。NADH在有氧条件下可进入线粒体产能，共可得到22或23分子ATP。故第一阶段可净生成6/8分子ATP。2丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA：丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成（NADH+H+）

29、和乙酰CoA。此阶段可由两分子（NADH+H+）产生23分子ATP 。丙酮酸脱氢酶系为关键酶，该酶由三种酶单体构成，涉及六种辅助因子，即NAD+、FAD、CoA、TPP、硫辛酸和Mg2+。3经三羧酸循环彻底氧化分解：生成的乙酰CoA可进入三羧酸循环彻底氧化分解为CO2和H2O，并释放能量合成ATP。一分子乙酰CoA氧化分解后共可生成12分子ATP，故此阶段可生成212=24分子ATP。三羧酸循环是指在线粒体中，乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经过一系列的代谢反应，乙酰基被氧化分解，而草酰乙酸再生的循环反应过程。这一循环反应过程又称为柠檬酸循环或Krebs循环。三羧酸循环由八步反应构

30、成：草酰乙酸 + 乙酰CoA柠檬酸异柠檬酸-酮戊二酸琥珀酰CoA琥珀酸延胡索酸苹果酸草酰乙酸。三羧酸循环的特点：循环反应在线粒体中进行，为不可逆反应。 每完成一次循环，氧化分解掉一分子乙酰基，可生成12分子ATP。 循环的中间产物既不能通过此循环反应生成，也不被此循环反应所消耗。 循环中有两次脱羧反应，生成两分子CO2。 循环中有四次脱氢反应，生成三分子NADH和一分子FADH2。 循环中有一次直接产能反应，生成一分子GTP。 三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和-酮戊二酸脱氢酶系，且-酮戊二酸脱氢酶系的结构与丙酮酸脱氢酶系相似，辅助因子完全相同。八、糖有氧氧化的生理意义： 1是糖

31、在体内分解供能的主要途径： 生成的ATP数目远远多于糖的无氧酵解生成的ATP数目； 机体内大多数组织细胞均通过此途径氧化供能。2是糖、脂、蛋白质氧化供能的共同途径：糖、脂、蛋白质的分解产物主要经此途径彻底氧化分解供能。3是糖、脂、蛋白质相互转变的枢纽：有氧氧化途径中的中间代谢物可以由糖、脂、蛋白质分解产生，某些中间代谢物也可以由此途径逆行而相互转变。九、有氧氧化的调节和巴斯德效应：丙酮酸脱氢酶系受乙酰CoA、ATP和NADH的变构抑制，受AMP、ADP和NAD+的变构激活。异柠檬酸脱氢酶是调节三羧酸循环流量的主要因素，ATP是其变构抑制剂，AMP和ADP是其变构激活剂。巴斯德效应：糖的有氧氧化

32、可以抑制糖的无氧酵解的现象。有氧时，由于酵解产生的NADH和丙酮酸进入线粒体而产能，故糖的无氧酵解受抑制。十、磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径是指从G-6-P脱氢反应开始，经一系列代谢反应生成磷酸戊糖等中间代谢物，然后再重新进入糖氧化分解代谢途径的一条旁路代谢途径。该旁路途径的起始物是G-6-P，的代谢产物是3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖，其重要的中间代谢产物是5-磷酸核糖和NADPH。整个代谢途径在胞液中进行。关键酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶。十一、磷酸戊糖途径的生理意义：1. 是体内生成NADPH的主要代谢途径：NADPH在体内可用于： 作为供氢体，参与体内的合成代谢：如参与合成脂肪酸、胆固醇等。 参与羟化反应：作为加单氧酶的辅酶，参与对代谢物的羟化。 维持巯基酶的活性。 使氧化型谷胱甘肽还原。 维持红细胞膜的完整性：由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病，表现为溶血性贫血。2. 是体内生成5-磷酸核糖的唯一代谢途径：体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸核糖的形式提供，其生成方式可以由G-6-P脱氢脱羧生成，也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P经基团转移的逆反应生成。十二、其它单糖的分解代谢:1. 果糖的代谢：2. 半乳糖的代谢。十三、糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。该代谢途径主要存在于肝及肾中。糖异生主要沿酵解途