生物化学有关蛋白质的习题大全.doc

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1、【精品文档】如有侵权，请联系网站删除，仅供学习与交流生物化学有关蛋白质的习题大全.精品文档.单元二 蛋白质 一. 单项选择题1. 下列不含有手性碳原子的氨基酸是A. Gly B. Arg C. Met D. Phe E. Val2. 那一类氨基酸在脱去氨基后与三羧酸循环关系最密切 A. 碱性氨基酸 B. 含硫氨基酸 C. 分支氨基酸 D. 酸性氨基酸 E. 芳香族氨基酸3. 一个酸性氨基酸，其pHa12.19，pHR4.25，pHa29.67，请问其等电点是A. 7.2 B. 5.37 C. 3.22 D. 6.5 E. 4.254. 下列蛋白质组分中，那一种在280nm具有最大的光吸收A.

2、酪氨酸的酚环 B. 苯丙氨酸的苯环 C. 半胱氨酸的巯基 D. 二硫键 E. 色氨酸的吲哚环5. 测定小肽氨基酸序列的最好办法是 A. 2,4-二硝基氟苯法 B. 二甲氨基萘磺酰氯法 C. 氨肽酶法 D. 苯异硫氰酸酯法 E. 羧肽酶法6. 典型的-螺旋含有几个氨基酸残基 A. 3 B. 2.6 C. 3.6 D. 4.0 E. 4.47. 每分子血红蛋白所含铁离子数为A. 5 B. 4 C. 3 D. 2 E. 18. 血红蛋白的氧合曲线呈 A. U形线 B. 双曲线 C. S形曲线 D. 直线 E. Z形线9. 蛋白质一级结构与功能关系的特点是A. 氨基酸组成不同的蛋白质，功能一定不同B.

3、 一级结构相近的蛋白质，其功能类似可能性越大C. 一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失D. 不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同E. 以上都不对10. 在中性条件下，HbS与HbA相比，HbS的静电荷是A. 减少2 B. 增加2 C. 增加1 D. 减少1 E. 不变11. 一个蛋白质的相对分子量为11000，完全是-螺旋构成的，其分子的长度是多少nmA. 11 B. 110 C. 30 D. 15 E. 110012. 下面不是空间构象病的是A. 人文状体脊髓变性病 B. 老年痴呆症 C. 亨丁顿舞蹈病D. 疯牛病 E. 禽流感13. 谷胱甘肽发挥功能时，是在什么样的结构层次上进

4、行的A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D.四级结构 E. 以上都不对14. 测得某一蛋白质样品的含氮量为0.40g，此样品约含蛋白质多少克A. 2.00g B. 2.50g C. 6.40g D. 3.00g E. 6.25g15. 在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不动A. 精氨酸 B. 丙氨酸 C. 谷氨酸 D. 天冬氨酸 E. 赖氨酸16. 天然蛋白质不存在的氨基酸是A. 半胱氨酸 B. 脯氨酸 C. 丝氨酸 D. 蛋氨酸 E. 瓜氨酸17. 多肽链中主链骨架的组成是A. NCCNNCCNNCCN B. CHNOCHNOCHNOC. CONHCONHCONH D.

5、CNOHCNOHCNOHE. CNHOCCCNHOCC18. 在20种基本氨基酸中，哪种氨基酸没有手性碳原子 A. 谷氨酸 B. 半胱氨酸 C. 赖氨酸 D. 组氨酸 E.甘氨酸19. 下列哪种物质从组织提取液中沉淀蛋白质而不变性 A. 硫酸 B. 硫酸铵 C. 氯化汞 D. 丙酮 E. 1N盐酸20. 蛋白质变性后表现为 A. 粘度下降 B. 溶解度增加 C. 不易被蛋白酶水解D. 生物学活性丧失 E. 易被盐析出现沉淀21. 对蛋白质沉淀、变性和凝固的关系的叙述，哪项是正确的 A. 变性的蛋白质一定要凝固 B. 变性的蛋白质一定要沉淀C. 沉淀的蛋白质必然变性 D. 凝固的蛋白质一定变性E

6、. 沉淀的蛋白质一定凝固22. 蛋白质溶液的稳定因素是 A. 蛋白质溶液有分子扩散现象 B. 蛋白质溶液有“布朗运动”C. 蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷 D. 蛋白质的粘度大 E. 蛋白质分子带有电荷23. 镰刀型贫血症患者，Hb中氨基酸的替换及位置是 A. 链第六位Val换成Glu B. -链第六位Val换成GluC.-链第六位Glu换成Val D. -链第六位Glu换成ValE. 以上都不对24. 下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时，最先被洗脱的是 A.牛乳球蛋白（分子量35000） B. 肌红蛋白（分子量16900） C. 牛胰岛素（分子量5700） D. 血清清蛋白（分子量68500

7、）E. 超氧化物歧化酶（分子量32000）25下列哪一种物质不属于生物活性肽A. 催产素 B. 加压素 C. 促肾上腺皮质激素 D. 血红素 E. 胰岛素26.下列不属于结合蛋白质的是 A.核蛋白 B. 糖蛋白 C. 脂蛋白 D. 清蛋白 E.色蛋白27. 可用于裂解多肽链中蛋氨酸羧基侧形成的肽键的试剂是 A. 甲酸 B. 羟胺 C. 溴化氰 D.-巯基乙醇 E. 丹磺酰氯二. 多项选择题1. 下列氨基酸那些是蛋白质的组分A. His B. Trp C. 瓜氨酸 D. 胱氨酸 2. 下列氨基酸中那些具有分支的碳氢侧链A. Met B. Cys C. Val D. Leu 3. 在生理pH值情况

8、下，下列氨基酸中的那些氨基酸侧链带正电荷A. Arg B. Glu C. Lys D. Asp4.下列对于肽键的叙述正确的是A. 具有部分双键性质 B. 具有部分单键性质C. 比双键键长长，比单键键长短 D.比双键键长短，比单键键长长5. 对谷胱甘肽叙述正确的是A. 有一个-肽键 B. 有一个功能性的基团巯基C. 分别由谷氨酸 胱氨酸 和甘氨酸组成 D. 对生物膜具有保护作用6. 下面那些是结合蛋白质A. 血红蛋白 B. 牛胰核糖核酸酶 C. 肌红蛋白 D. 胰岛素7. 下列那些蛋白质具有四级结构A. 血红蛋白 B. 牛胰核糖核酸酶 C. 肌红蛋白 D. 蛋白激酶A8. 含有卟啉环的蛋白质是A

9、. 血红蛋白 B. 过氧化氢酶 C. 肌红蛋白 D. 细胞色素9. 下列那些蛋白质含有铁离子A. 血红蛋白 B. 牛胰核糖核酸酶 C. 肌红蛋白 D. 胰岛素10. 蛋白质变性是由于A. 氢键断裂 B. 肽键破坏 C. 破坏水化层和中和电荷 D. 亚基解聚11. 镰刀型红细胞贫血症患者血红蛋白-链上第六位的谷氨酸被缬氨酸所取代后，将产生那些变化A.在pH7.0电泳时增加了异常血红蛋白向阳极移动的速度B.导致异常脱氧血红蛋白的聚合作用C.增加了异常血红蛋白的溶解度D.一级结构发生改变12. 下面有哪些蛋白质或酶能协助蛋白质正确折叠A. 分子伴侣 B. 牛胰核糖核酸酶 C. 胰岛素 D. 伴侣素1

10、3. 下列哪些肽分子一级组成极相近，而且属于寡肽A. 脑啡肽 B.催产素 C. 加压素 D. 促肾上腺皮质激素14. 下面对氨基酸与蛋白质之间的关系叙述正确的是A. 氨基酸具有的性质蛋白质也一定具有 B. 有些氨基酸的性质蛋白质也具有C.有些蛋白质的性质氨基酸不具有D.两者之间的性质关系并不紧密15. 肽键平面中能够旋转的键有 A. CO B. CN C. CN D. CC 16. 对血红蛋白的结构特点叙述正确的是 A. 具有4个亚基 B. 是一种结合蛋白质 C. 每个亚基都具有三级结构 D. 亚基键主要靠次级键连接三. 填空题1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有 赖氨酸 、 精氨酸 和 组氨酸 。

11、酸性氨基酸有 谷氨酸 和 天冬氨酸 。2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。(1) 酪氨酸 是带芳香族侧链的极性氨基酸。(2) 苯丙氨酸 和 色氨酸 是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 甲硫氨酸 和 半胱氨酸 是含硫的氨基酸。(4甘氨酸 是最小的氨基酸， 脯氨酸 是亚氨基酸。(5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸是 丝氨酸 ，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 苏氨酸 和 酪氨酸 。3. 氨基酸在等电点时，主要以 兼性 离子形式存在，在pHpI的溶液中，大部分以 负 离子形式存在，在pH 酪氨酸 苯丙氨酸 。6. 10 个以内的氨基酸残基所组成的肽称为寡肽。7.

12、 1953年维格诺尔德（D. Vingneaud）第一次用化学法合成了具有生物活性的肽 催产素 ，因而获得诺贝尔奖。8. 我国于1965年由 上海生物化学研究所 和上海有机化学研究所 等单位在世界上首次合成了具有生物活性的蛋白质牛胰岛素。10. 胰蛋白酶能水解 赖氨酸 和 精氨酸 的氨基酸的羧基所形成的肽键。11. 胰凝乳蛋白酶能水解 色氨酸 、 酪氨酸 和 苯丙氨酸 的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。12. 溴化氰能水解 甲硫氨酸 羧基侧所形成的肽键。13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的方法有一种还原法，其常用的试剂是 疏基乙醇14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象主要是因为cc 键和 c-n

13、 键能有不同程度的转动。15. Pauling等人提出的蛋白质螺旋模型，每圈螺旋包含 3.6 氨基酸残基，高度为 0.54 nm。每个氨基酸残基上升 0.15nm。16. 一般来说，球状蛋白质的 疏水 性氨基酸侧链位于分子内部， 亲水 性氨基酸侧链位于分子表面。17. 维持蛋白质一级结构的化学建是 肽键 和 二硫键 。18. 维持蛋白质二级结构的化学建是 氢键 。19. 维持蛋白质三、四级结构的化学建是疏水作用 离子键（盐键） 氢键 范德华力（Van der Waals 力）20. 最早提出蛋白质变性理论的是我国生物化学家 吴宪21. 血红蛋白（Hb）与氧气结合的过程呈现 协同 效应，是通过H

14、b的 变构 现象实现的。22. 当溶液中盐离子强度低时，增加盐浓度可导致蛋白质溶解，这种现象称为 盐溶 。当盐浓度继续增加时，可使蛋白质沉淀，这种现象称 盐析 。23. 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为 16% ，这是凯氏定氮法的基础。24. 利用蛋白质不能通过半透膜的特性，使它和其他小分子物质分开的方法有透析 和 超滤 。25. 蛋白质的超二级结构是指 蛋白质二级结构的基本单位相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体 其基本组合形式常见的有3种，一是 ，如结合钙离子的模体；二是 ，如锌指结构；三是 。26. 蛋白质的二级结构有螺旋 折叠 转角 无规卷曲 、 四种稳定构象异构体。27. 蛋白质溶

15、液的稳定性的因素是分子外面有水化膜 带有电荷28. 蛋白质进入层析柱后，小分子流出的时间较 ，大分子流出的时间较 ，因此先流出的蛋白质分子是 29. 沉降系数（S）主要与蛋白质的密度 形状有关。30. 通常采用 测定溶液状态下的蛋白质二级结构含量，而且测定含 较多的蛋白质，所得的结果更准确。31. X射线衍射法 磁共振技术是目前研究蛋白质三维空间结构较为准确的方法。32. 根据蛋白质的组成成分可分为单纯蛋白质 结合蛋白质33. 根据蛋白质的形状可分为球状蛋白质 纤维状蛋白质四. 判断题1. 天然氨基酸都具有一个手性-碳原子。2. 鸟氨酸与瓜氨酸有时也可能是蛋白质的组成成分。3. 自然界的蛋白质

16、和多肽均有L型氨基酸组成。4. His和Arg是人体内的半必需氨基酸。5. CNBr能裂解Arg-Gly-Met-Cys-Met-Asn-Lys成三个肽。6. 热力学上最稳定的蛋白质构象自由能最低。7. 可用8mol/L尿素拆开次级键和二硫键。8. 脯氨酸能参与-螺旋，有时在螺旋末端出现，但决不在螺旋内部出现。9. 维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。10. 在具有四级结构的蛋白质中，每个亚基都有三级结构。11. 在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。12. 血红蛋白与肌红蛋白均为氧载体，前者是一个典型的变构（别构）蛋白，因而氧合过程中呈现协同效应，二后者却不是。13.

17、 在多肽链分子中只有一种共价键即肽键。14. 等电点不是蛋白质的特征常数。15. 血红蛋白与肌红蛋白的功能都是运输氧气。16. 溶液的pH值可以影响氨基酸的等电点。17. 血红蛋白与肌红蛋白未与氧气结合时其内的铁是Fe2，但与氧气结合后铁变成Fe3。18. 到目前为止，自然界发现的氨基酸为20种左右。19. 蛋白质分子的亚基与结构域是同义词。20. 某蛋白质在pH5.8时向阳极移动，则其等电点小于5.8。21. 变性的蛋白质不一定沉淀，沉淀的蛋白质也不一定变性。22. SDS电泳、凝胶过滤和超速离心都可以测定蛋白质的分子量。23. 通常采用的X射线衍射法，首先将蛋白质制成晶体，但个别例外，如糖

18、蛋白等。24. 蛋白质和核酸中都含有较丰富的氮元素，但蛋白质根本不含有P，而核酸则含有大量的P。六. 简答题1. 用下列哪种试剂最适合完成以下工作：溴化氰、尿素、-巯基乙醇、胰蛋白酶、过甲酸、丹磺酰氯（DNS-Cl）、6mol/L盐酸、茚三酮、苯异硫氰酸、胰凝乳蛋白酶。（1）测定一段小肽的氨基酸序列。（2）鉴定小于107g肽的N端氨基酸（3）使没有二硫键的蛋白质可逆变性。如有二硫键，应加何种试剂？（4）水解由芳香族氨基酸羧基所形成的肽键。（5）水解由Met羧基所形成的肽键（6）水解由碱性氨基酸羧基所形成的肽键。 1. (1) 苯异硫氰酸 (2) 丹磺酰氯 (3) 尿素,如有二硫键应加-巯基乙醇

19、使二硫键还原. (4) 胰凝乳蛋白酶 (5) 溴化氰 (6) 胰蛋白酶2. 有一球状蛋白质，在pH7的水溶液中能折叠成一定的空间结构。通常非极性氨基酸侧链位于分子内部形成疏水核，极性氨基酸侧链位于分子外部形成亲水面。问：（1） Val、Pro、Phe、Asp、Lys、Ile和His中哪些氨基酸侧链位于内部，哪些氨基酸侧链位于分子外部。(1) 因为Val、Pro、Phe和Ile是极性氨基酸，所以它们的侧链位于分子内部。因为Asp、Lys和His是极性氨基酸，所以它们的侧链位于分子外部。（2）为什么球状蛋白质分子内部和外部都可发现Gly和Ala。（2）因为Gly的侧链是H，Ala的侧链是CH3，它

20、们的侧链都比较小，疏性水不强，所以它们既能在球状蛋白质的分子内部，也能在外部。（3）虽然Ser、Thr、Asn和Gln是极性的，为什么它们位于球状蛋白质的分子内部。（3）因为Ser、Thr、Asn和Gln在pH7时有不带电荷的极性侧链，它们能参与内部氢键的形成，氢键中和了它们的极性，所以它们位于球状蛋白质分子内部。（4）在球状蛋白质分子的内部还是外部能找到Cys,为什么。（4）在球状蛋白质的内部找到Cys，因为两个Cys时常形成二硫键，这样就中和了Cys的极性。3. 一系列球状的单体蛋白质，相对分子质量从10000到100000，随着相对分子质量的增加，亲水残基与疏水残基的比率将会发生怎样的变

21、化。3. 随着蛋白质相对分子质量（Mr）的增加，表面积与体积的比率也就是亲水残基与疏水残基的比率必定减少。为了解释这一点，假设这些蛋白质是是半径为r的球状蛋白质，由于蛋白质Mr的增加，表面积随r2的增加而增加，体积r3随的增加而增加，体积的增加比表面积的增加更快，所以表面积与体积的比率减少，因此亲水残基与疏水残基的比率也就减少。4.一些异常血红蛋白（HbD、HbJ、HbN、HbC）和正常血红蛋白（HbA）仅仅是一个氨基酸的差异。HbD（68） Asn 变成 LysHbJ （69） Gly 变成 AspHbN（95） Lys 变成 GluHbC（6） Glu 变成 Lys将上述四种异常血红蛋白与

22、正常血红蛋白在pH8.6条件下进行电泳，电泳迁移率如下：阴极（） （）阳极 a b HbA c d 问：a带、b带、c带和d带分别代表哪种异常血红蛋白？5. 扼要解释为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。（1）在低pH时沉淀。（2）当离子强度从零逐渐增加时，其溶解度开始增加，然后下降，最后出现沉淀。（3）在一定的离子强度下，达到等电点pH值时，表现出最小的溶解度。（4）加热时沉淀。（5）加入一种可和水混溶的非极性溶剂减小其介质的介电常数，从而导致溶解度的减少。（6）如果加入一种非极性强的 溶剂，使介电常数大大地下降会导致变性。6. 根据pK值，试计算Ala、Glu和Lys的等电点。以下是

23、氨基酸的表观解离常数：Ala 的 pK1（COOH）2.34，pK2（NH3）9.69Glu的 pK1（COOH）2.19，pK2（NH3）9.67，pKR4.25Lys的 pK1（COOH）2.18，pK2（NH3）8.95, pKR10.537. 某一蛋白质的多肽链在一些区段为螺旋构象；在另一些区段为构象。该蛋白质的相对分子量为220000，多肽链外形的长度为5.06105cm。（在折叠中，每个氨基酸残基上升的距离本书按0.35nm，有的书上按0.36nm）试计算螺旋体所占分子的百分含量？8. 简述构成蛋白质与核酸化学元素的异同？七论述题1.请你从蛋白质的一级结构与高级结构来阐述其含义、特

24、点与化学键。2.试论述蛋白质的分子结构与功能的关系3. 什么是蛋白质构象疾病？ 请你试举几例，并加以介绍疯牛病的发病机制。4. 试论在生物体内蛋白质的生理功能。（此题是开放型大题.。）参考答案一. 单项选择题1.A 2.D 3.C 4.E 5.D 6.C 7.B 8.C 9.B 10.B 11.D 12.E 13.C 14.B 15.B 16.E 17.E 18.E 19.B 20.D 21.D 22.C 23.D 24.D 25.D 26.D 27.C二. 多项选择题1.ABD 2.CD3.AC4.ABC5.ABCD6.AC 7.AD 8.ABCD 9.AC 10.AD11.BD12.AD1

25、3.BC 14.BC 15.CD 16.ABCD三. 填空题1. 赖氨酸（Lys） 精氨酸（Arg） 组胺酸（His） 谷氨酸（Glu） 天冬氨酸（Asp）2. （1）酪氨酸（Tyr） (2)苯丙氨酸（Phe） 色氨酸（Trp）(3) 甲硫氨酸（Met）半胱氨酸（Cys）(4) 甘氨酸(Gly) 脯氨酸(Pro)(5) 丝氨酸（Ser） 苏氨酸（Thr） 酪氨酸（Tyr）3. 兼性离子 负 正4. 黄 蓝紫5. 色氨酸（Trp） 酪氨酸（Tyr） 苯丙氨酸（Phe）6. 107. 催产素8. 上海生物化学研究所 上海有机化学研究所 北京大学9. 苄氧羰基（Cbz基） 叔丁氧羰基（Boc基） 联

26、苯异丙氧羰基（Bpoc） 芴甲氧羰基（Fmoc）10. 赖氨酸（Lys） 精氨酸（Arg）11. 色氨酸（Trp） 酪氨酸（Tyr） 苯丙氨酸（Phe）12. 甲硫氨酸（Met）13. 巯基乙醇14. CC CN15. 3.6 0.54 0.1516. 疏水性 亲水性17. 肽键 二硫键 18. 氢键19. 疏水作用 离子键（盐键） 氢键 范德华力（Van der Waals 力）20. 吴宪21. 协同 别构（变构）22. 盐溶 盐析23. 1624. 透析 超滤法25. 蛋白质二级结构的基本单位相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体 26. 螺旋 折叠 转角 无规卷曲27. 分子外面有水化

27、膜 带有电荷28. 长 短 大29. 密度 形状30. 圆二色光谱（circular dichroism,CD） 螺旋31. X射线衍射法 磁共振技术32. 单纯蛋白质 结合蛋白质五. 名词解释1. 氨基酸的等电点（pI）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH叫氨基酸的等电点（pI）。2. 蛋白质的一级结构：在蛋白质分子中，从N端至C端的氨基酸残基的排列顺序称为蛋白质的一级结构。3. 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中，某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。4. 模体（

28、或膜序）：在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二 级结构的肽段，在一级结构上总有其特征性的氨基酸序列，在空间结构上可形成特殊的构象，并发挥其特殊的功能，此结构被称为模体。 5. 蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。6. 结构域：分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠的较为紧密，各行其功能，称为结构域。7. 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。8. 蛋白质的等电点：在某一pH的溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，

29、成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH叫蛋白质的等电点（pI）。9. 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质变性。10. 盐溶：加入少量盐时，很易离解成带电离子，对稳定蛋白质所带的电荷有利，从而增加了蛋白质的溶解度。11. 盐析：是将盐（中性）加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而 沉淀。12. 透析：利用半透膜原理把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法叫透析。13. 超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的

30、超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的，称为超滤法。14. 电泳：蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，由于不同的蛋白质带电的性质、数量、分子量和形状等的不同，在电场的作用下而达到分离各种蛋白质的技术，称为电泳。15. 等电聚焦电泳：用一个连续而稳定的线性pH梯度的聚丙烯酰胺凝胶进行电泳，从而根据蛋白质不同的pI而在电场中加以分离，这种电泳称为等电聚焦电泳。六. 简答题 1. (1) 苯异硫氰酸 (2) 丹磺酰氯 (3) 尿素,如有二硫键应加-巯基乙醇使二硫键还原. (4) 胰凝乳蛋白酶 (5) 溴化氰 (6) 胰蛋白酶2. (1) 因为Val、Pro、Phe和Ile是极性氨基酸，所以它们的

31、侧链位于分子内部。因为Asp、Lys和His是极性氨基酸，所以它们的侧链位于分子外部。（2）因为Gly的侧链是H，Ala的侧链是CH3，它们的侧链都比较小，疏性水不强，所以它们既能在球状蛋白质的分子内部，也能在外部。 （3）因为Ser、Thr、Asn和Gln在pH7时有不带电荷的极性侧链，它们能参与内部氢键的形成，氢键中和了它们的极性，所以它们位于球状蛋白质分子内部。 （4）在球状蛋白质的内部找到Cys，因为两个Cys时常形成二硫键，这样就中和了Cys的极性。3. 随着蛋白质相对分子质量（Mr）的增加，表面积与体积的比率也就是亲水残基与疏水残基的比率必定减少。为了解释这一点，假设这些蛋白质是是

32、半径为r的球状蛋白质，由于蛋白质Mr的增加，表面积随r2的增加而增加，体积r3随的增加而增加，体积的增加比表面积的增加更快，所以表面积与体积的比率减少，因此亲水残基与疏水残基的比率也就减少。4. （1）HbD是由一个碱性氨基酸（Lys）取代了中性氨基酸。在pH8.6时，Lys的-氨基呈NH3状态，所以HbD比HbA带较多的正电荷，向阴极移动。 （2）HbJ是由一个酸性氨基酸（Asp）取代了中性氨基酸。在pH8.6时，Asp的-羧基呈COO状态，所以HbJ比HbA带较多的负电荷，向阳极移动。 （3）HbN是由一个酸性氨基酸（Glu）取代了碱性氨基酸（Lys）。在pH8.6时，Glu的-羧基呈CO

33、O状态，所以HbN比HbA带较多的负电荷，向阳极移动。若将HbN和HbJ比较，因为HbN是由一个酸性氨基酸（Glu）取代了碱性氨基酸（Lys），而HbJ是由一个酸性氨基酸（Asp）取代了中性氨基酸。所以HbN比HbJ带更多的负电荷，HbN向阳极移动的速度比HbJ快。（4）HbC是由一个碱性氨基酸（Lys）取代了酸性氨基酸（Glu）。在pH8.6时，Lys的-氨基呈NH3状态，所以HbC比HbA带较多的正电荷，向阴极移动。若将HbC和HbD比较，因为HbC是由一个碱性性氨基酸取代了酸性氨基酸，而HbD是由一个碱性氨基酸取代了中性氨基酸。所以HbC比HbD带更多的正电荷，HbC向阴极移动的速度比H

34、bD快。综上所述可知：a带代表HbC，b带代表HbD, c带代表HbJ, d带代表HbN。5. （1）在低pH时，羧基质子化，这样蛋白质分子带有大量的净电荷，分子内正电荷相斥使许多蛋白质变性，并随着蛋白质分子内部疏水基团向外暴露使蛋白质溶解度下降，因而产生沉淀。 (2）加入少量盐时，对稳定带电基团有利，增加了蛋白质的溶解度。但是随着盐离子浓度的增加，盐离子夺取了与蛋白质结合的水分子，降低了蛋白质的水合程度，破坏了电荷和水化膜，使蛋白质沉淀。 (3）在等电点时，蛋白质分子之间的静电斥力最小，所以溶解度最小。(4)加热时使蛋白质变性，蛋白质内部的疏水性基团被暴露，溶解度降低，从而引起蛋白质沉淀。(

35、5）非极性溶剂减小了表面极性基团的溶剂化作用，促使蛋白质分子之间形成氢键，从而取代了蛋白质分子与水之间的氢键。(6）介电常数的下降对暴露在溶剂中的非极性基团有稳定作用，结果促使蛋白质肽链的展开而导致变性。6. Ala的pI（pK1pK2）/2（2.349.69）/2= 6.02Glu的pI（pK1pK2）/2（2.194.25）/2= 3.22Lys的pI（pK2pK3）/2（8.9510.53）/2= 9.7420种氨基酸的平均分子量约为138，在蛋白质分子中以小分子量的氨基酸较多，平均分子量大约为128，又由于氨基酸在缩合时失去一分子水，因此氨基酸残基的最终平均分子量大约为110。所以氨基

36、酸残基数为： 220000/110 2000， 已知螺旋构象中，每个氨基酸残基上升的距离为0.15nm，折叠中上升0.35nm。设此多肽链中螺旋的氨基酸残基数为，则折叠的氨基酸残基数为2000。 0.150.35（2000）5.0610-5107 0.1570000.35560 970所以螺旋占的百分数为970/2000100%=48.5%8. 相同点：主要都含有C、H、O、N，都主要以C元素为骨架原子连接成的大分子。不同点：（1）蛋白质的含N量平均16，而核酸则不均一。 （2）蛋白质一般不含P，而核酸含大量的P。 （3）蛋白质一般含S，而核酸不含S。 （4）有些蛋白质还含有少量的金属元素，而

37、核酸不含金属元素。七. 论述题1. （1） 一级结构：概念：在蛋白质分子中，从N端至C端的氨基酸残基的排列顺序称为蛋白质的一级结构。特点：蛋白质种类及其繁多，其一级结构也各不相同；一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础；一级结构并不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。化学建： 肽键 二硫键（2）蛋白质的二级结构：概念：是指蛋白质分子中，某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。特点： 是一种局部的结构 ； 仅仅是肽单元之间相互作用所形成的空间结构，而不包含氨基酸侧链及其H原子所形成的构象，但氨基酸残基的侧链对二级结构的形成有影响；二级

38、结构有较多的类型，有螺旋、折叠、转角和无规卷曲，其中 螺旋和折叠是二级结构的主要形式，转角通常有四个氨基酸残基组成，而无规卷曲则是指没有确定规律的或根本就没有规律的一些二级结构；二级结构还可成为超二级结构，如形式、形式和形式等结构。化学建：氢键（3）蛋白质的三级结构：概念：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。特点：一条多肽链的三维空间结构。化学建：疏水键 盐键 氢键范德华力。（4）蛋白质的四级结构：概念：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。特点：两条或两条以上多肽链所形成的三维空间构象。化学建：

39、疏水键 盐键 氢键 范德华力。2.（1）一级结构与功能的关系一级结构不同，生物学功能一般不同不同蛋白质和多肽具有不同的功能，根本原因是它们的一级结构各异，有时仅微小的差异就表现出不同的生物学功能。如催产素与加压素（缩宫素）都是由垂体后叶分泌的九肽激素，它们分子中仅两个氨基酸差异，但两者的生理功能却有根本区别。一级结构中“关键”部分相同，其功能也相同 如促肾上腺皮质激素其124肽段是活性所必需的关键部分。一级结构“关键”部分的变化，其生物活性也改变多肽的结构与功能的研究表明，改变多肽中某些重要的氨基酸，常可改变其活性。一级结构的变化有时使生物学功能降低或丧失，从而可能发生疾病，或者连同这种蛋白一

40、起在地球上消失。(2）蛋白质空间结构与功能的关系一级结构是空间结构的基础，而空间结构则是完成生物功能的直接基础，也就是说蛋白质分子特定的空间构象是表现其生物学功能或活性所必需的。其构象如果遭到破坏，生物学功能则会立即丧失。有实验表明即使一级结构不同，只要空间构象相同，则其功能也相同。3. 若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生，有人将此类疾病称为蛋白构象疾病。如：人纹状体脊髓变性病，老年痴呆症、亨丁顿舞蹈病等。疯牛病是由蛋白质病毒（prion protein,PrP）引起的一组人和动物神经退形性病变，这类疾病具有传染性、遗传性或

41、散在发病的特点，其在动物间的传播是由PrP组成的传染性颗粒（不含核酸）完成的。 PrP是染色体基因编码的蛋白质。正常动物和人PrP为分子量3335kD的蛋白质，其水溶性强，对蛋白酶敏感以及二级结构为多个螺旋，称为PrPc。富含螺旋的PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成致病的分子中全为折叠的PrP，称为PrPsc，尽管PrPsc一级结构与PrPc相同，但PrPsc对蛋白酶不敏感，水溶性差，而且对热稳定，可以相互聚集，最终形成淀粉样纤维沉淀而致病。4.（1）生物催化作用 生命的基本特征是物质代谢，而物质代谢全部反应几乎都需要酶作为催化剂，而多数酶的化学本质是蛋白质。（2）代谢调节作用 生物体存在精细有效的调节系统以维持正常的生命活动。参与代谢调节的许多激素是蛋白质或多肽，如胰岛素等。（3）免疫保护作用 机体的免疫功能与抗体有关，而抗体是一类特异的球蛋白。（4）转运和储存的作用 体内许多小分子物质的转运和储存可由一些特殊的蛋白质来完成。如血红蛋白