动物生物化学考试题库.docx

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1、动物生物化学考试题库动物生物化学题库英文缩写10个共5分概念10个共20分填空30个共15分单项选择20个共20分判定510分问答题30分第一部分英文缩写、GSH:谷胱甘肽FMN：黄素单核苷酸FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸NAD+：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸；NADP+：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸ACP：酰基载体蛋白CM：乳糜微粒VLDL：极低密度脂蛋白LDL：低密度脂蛋白HDL：高密度脂蛋白(11)ALT：丙氨酸氨基转移酶(12)AST：天冬氨酸氨基转移酶又称为谷草转氨酶GOT。、Ala：丙氨酸Val：缬氨酸Leu：亮氨酸Ile：异亮氨酸Phe:苯丙氨酸Trp:色氨酸Met：蛋氨酸Pro：脯氨酸Gl

2、y:甘氨酸Ser：丝氨酸Thr：苏氨酸Cys：半光氨酸Tyr：酪氨酸Asu：天冬酰胺Gln：谷胺酰胺His：组氨酸Lys:赖氨酸Arg：精氨酸(19)Asp：天冬氨酸(20)Glu:谷氨酸、HMP：磷酸戊糖途径cDNA：互补DNAcATP:第二部分：概念题：1蛋白质:是由20种L-氨基酸按一定的序列通过酰胺键肽键缩合而成的，具较稳定构象并具一定生物功能的生物大分子。2等电点：任何一种aa，当其所带净电荷为零时，在电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点pI。3、肽：一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而成的化合物。4、肽键：氨基酸间脱水后构成的共

3、价键称肽键酰胺键。5、二肽两分子氨基酸缩合构成二肽，三分子氨基酸缩合则构成三肽6、寡肽：由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连构成的肽称多肽7、构型：在一个化合物分子中，原子的空间排列，这种排列的改变，会涉及到共价键的生成与毁坏，但与氢键无关。8、构象:多肽链中的一切原子，由于单键的旋转而产生不同的空间排布，这种空间排布的改变，仅涉及到氢键等次级键的生成与毁坏，但不涉及共价键的生成与断裂。9、肽单元:介入肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面，Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单位或称肽单元。10两面角:在多肽链

4、里，C碳原子恰好位于相互连接的两个肽平面的交线上。C碳原子上的C-N和C-C都是单键，能够绕键轴旋转，其中以C-N旋转的角度称为，而以C-C旋转的角度称为，这就是-碳原子上的一对二面角。11、构造域定义：在二级构造及超二级构造的基础上，多肽链进一步卷曲折叠，组装成几个相对独立的、近似球形的三维实体。12、别构效应变构效应:蛋白质与配基结合，改变了蛋白质的构象，进而改变蛋白质的生物活性的现象。13、血红蛋白的氧合曲线：四个亚基之间具有正协同效应，因而，它的氧合曲线是S型曲线14、蛋白质变性的定义：天然蛋白质分子遭到某些理化因素的影响时，其一级构造不变，高级构造发生异常变化，进而引起生物功能的丧失

5、以及物理化学性质的改变。15、蛋白质的复性：变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象,恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性16、酶的必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。17、酶的活性中心：或称活性部位，指必需基团在空间构造上相互靠近，组成具有特定空间构造的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物的部位。18、诱导契合假讲：酶与底物互相接近时，其构造互相诱导、互相变形和互相适应，进而互相结合。这一经过称为酶-底物结合的诱导契合假讲19、酶活性：是指酶催化化学反响的能力，其衡量的标准是酶促反响速度。20、酶的比活力：是指每

6、毫克酶蛋白所含酶活力的单位数。21、酶促反响动力学：是研究酶促反响速度的规律以及T、PH、E、S、I、A等因素对反响速度影响的科学。22、不可逆性抑制作用：抑制剂通常以比拟牢固的共价键与酶活性中心的必需基团相结合，进而抑制酶活性，用透析超滤等物理方法，不能除去抑制剂使酶活性恢复。只要通过化学反响才能将抑制剂从酶分子上移去而使酶活性恢复。这种抑制作用称为。23、可逆性抑制作用：抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等物理方法除去，使酶活性得到恢复。24、竞争性抑制作用：抑制剂与底物的构造类似，能与底物竞争酶的活性中心，进而阻碍酶底物复合物的

7、构成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。125、非竞争性抑制反响形式E+SESE+P+II|EI+SEIS26、变构调节：一些代谢物可与酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，进而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。27、共价修饰调节定义：有些酶，在其他酶的催化作用下，其肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，进而改变酶的活性，此经过称为共价修饰调节。28、同工酶：是指催化一样的化学反响，而酶蛋白的分子组成构造理化性质乃至生物学性质存在明显差异的一组酶。29、维生素：是人和动物不能合成或者合成量太少，必须由食物供应的一类小分子有机物。30、变性：是指在

8、某些理化因素作用下核酸双链间氢键断裂，双螺旋构造解开，并不涉及核苷酸间共价键的断裂。31、增色效应：DNA变性时其溶液OD260增高的现象32、DNA的热变性：将DNA稀盐溶液加热到80-100几分钟，双螺旋构造即发生毁坏，氢键断裂，两条链相互分开，构成无规则线团状构造。33、Tm：DNA的热变性是在一个相当窄的温度范围内完成，通常将50%的DNA分子发生变性时的温度称解链温度，又称融解温度TmDNA的Tm一般在7085之间34、复性：去除变性因素后，变性DNA在适当条件下，两条链重新缔合成双螺旋构造，这种现象称为复性。35、减色效应：变性DNA复性时，其紫外吸收值降低，一系列理化性质得到恢复

9、。36、核酸分子杂交：一样或不同来源的DNA分子间或DNA和RNA分子间，假如含有彼此互补的序列，通过变性和复性处理，DNADNA同源序列间及DNARNA异源序列间都可构成DNA-DNA杂合体或DNARNA杂合体，称为。37、生物氧化的概念：物质在生物体内进行的氧化称为生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等有机物质在生物体内氧化分解并逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的经过。亦称组织氧化、组织呼吸或细胞氧化38、呼吸链：是代谢物上氢原子被脱氢酶激活脱落后，经一系列电子传递体，最后传递给被激活的氧分子而生成水的经过。39、底物水平磷酸化：是指代谢物在氧化分解经过中通过脱氢、脱水等作用使能量在分子内

10、部重新分配，产生高能键，并把高能键交给ADP生成ATP的经过。40、氧化磷酸化：在生物氧化经过中，底物脱氢经呼吸链传递氧化生成水并释放的能量的同时，转移给ADP生成ATP的经过，由于此经过氧化与磷酸化相偶联的称为氧化磷酸化，又称为偶联磷酸化。41、磷氧比P/O):是指每消耗1mol原子氧时有多少摩尔原子的无机磷被酯化为有机磷，即产生多少摩尔的ATP。可42、呼吸链抑制剂:是抑制呼吸链传递的某一环节，使呼吸链中断。因底物的氧化作用受阻，偶联的磷酸化作用无法进行，ATP的生成随之减少。43、糖酵解的定义:葡萄糖或糖原在细胞液中，经无氧分解转变为乳酸(lactate)并生成ATP的经过称之为糖酵解4

11、4、糖的有氧氧化:指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2并释放出能量的经过。是机体主要供能方式。45、乳酸循环Cori循环：肌糖原分解时产生的G-6-P,由于肌肉中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，因而不能转变为G直接补充血糖，但可经过糖酵解途径转变成乳酸，乳酸经血循环到肝脏进行糖异生反响合成G或糖原，此经过称46、脂肪的发动：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的经过47、脂肪酸-氧化的定义：激活的脂肪酸运进线粒体后在酶的作用下，在位经过脱氢、加水、再脱氢和硫解四步反响生成一个乙酰CoA和少两个碳的脂酰CoA，如此不断循环，直至将

12、长链脂肪酸都分解为乙酰CoA(丙酰CoA)的经过，称为.48、酮体：乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮三者总称为酮体。考49、氮平衡：摄入食物的含氮量与排泄物尿与粪中含氮量之间的关系。50、必需氨基酸：指体内需要但本身不能合成，或合成不能知足需要的，必须由食物供应的氨基酸51、蛋白质的互补作用：指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸能够相互补充而提高营养价值52、氨基酸的脱氨基作用：指氨基酸在酶的作用下脱去氨基生成相应-酮酸的经过。主要在肝、肾中进行53、一碳基团：某些氨基酸代谢经过中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位54、甲硫氨酸循环：蛋氨酸由ATP提供腺苷构成的SAM，后者经转甲基作用

13、生成S-腺苷同型半胱氨酸，再经水解生成S-同型半胱氨酸，同型半胱氨酸再接受N5CH3FH4上的甲基重新合成蛋氨酸，这一循环反响经过称为S-腺苷蛋氨酸循环或活性甲基循环。55、遗传的中心法则:复制转录复制翻译DNA=RNA-蛋白质反转录256、复制：是指遗传物质的传代，以亲代母链DNA为模板合成子链DNA的经过转录：以DNA为模板合成RNA的经过。翻译：以mRNA为模板合成蛋白质的经过。57、半保留复制的概念：DNA生物合成时，每个子代分子的一条链来自亲代DNA，另一条链则是新合成的，这种复制方式称为半保留复制。考58、复制子：习惯上把两个相邻复制原点之间的距离定为一个复制子59、半不连续复制：

14、先导链连续复制而随后链不连续复制，称为半不连续复制或复制的半不连续性60、内含子：不编码蛋白质的序列称外显子：编码蛋白质的基因部分称模板链：被转录的一股链称为编码链：不被转录的一股链称为61、核酶：具有催化活性的RNA62、遗传密码:每三个核苷酸代表一个氨基酸，又称三联体密码。63、摆动学讲：反密码子第一位核苷酸与密码子第三位核苷酸配对，并不严格遵从碱基配对规律原则，除A-U,G-C配对外，I-U,I-C,G-U可以配对，称为不稳定配对64、分子伴侣：分子伴侣是细胞一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。65、操纵子:是指原核生物基因组的一个表达调控序列，由

15、调节基因、启动基因、操纵基因、构造基因及一些调控序列组成66、生物膜：是包括细胞质膜在内的细胞中全部膜构造的统称。第三部分：填空题：1、蛋白质的化学组成：元素组成：C、H、O、N及少量的S，微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼特点：N在各种蛋白质中的平均含量为16%用定氮法可测定蛋白质含量凯氏定氮法：蛋白质含量(g)=蛋白质含氮量6.252天然蛋白质中存在的氨基酸有20种3组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸甘氨酸除外。4、氨基酸的光吸收特性Tyr、Phe、Trp的R基含有共轭双键，在220-300nm近紫外区有吸收。nmTyr278nm1.4103Phe259nm2.0102Trp27

16、9nm5.61035等电点的计算：pI=?pK1+pK2对于有多个可解离基团：酸性：取pK1pK2pK3中数值最低的2个碱性：取pK1pK2pK3中数值最大的2个pI=?pKx+pKya、各种aa的pI不同；b、同一pH下，各种aa所带电荷不同；pHpI：aa+pHpI：aa-用离子交换、电泳将aa分开c、处于pI时，aa溶解度最小，易沉淀；可分离aa。6、N末端：多肽链中有自由氨基的一端C末端：多肽链中有自由羧基的一端7、一级构造是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。主要的化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键8、二级构造：多肽主链骨架的局部空间构象。主要有-螺旋、折叠、-转角、无规卷曲9、

17、超二级构造类型1aa构造复绕-螺旋2a构造3构造10、维持三级空间构造的作用力：1氢键2疏水互相作用3离子键盐键4配位键。5范德华力分子间及基团间作用力：取向力：极性基团间、诱导力：极性与非极性基团间、分散力：非极性基团间6二硫键，二硫键不指导多肽链的折叠，三级构造构成后，二硫键可稳定此构象。11、血红蛋白的两种构象：松弛型亲密型12、蛋白质的高级构造决定其功能，蛋白质的一级构造决定搞及构造和功能，一级构造是空间构象的基础。13、蛋白质在远紫外光区200-230nm有较大的吸收，在280nm有一特征吸收峰，可利用这一特性对蛋白质进行定性定量鉴定。14、活性中心内的必需基团：结合基团：与底物相结

18、合：催化基团：催化底物转变成产物15、能用来解释酶的专一性的学讲是：锁钥学讲316、酶作用高效率机理：邻近效应与定向效应底物形变3共价催化亲核催化，亲电子催化4、酸硷催化5、活性部位疏水空穴的影响17、酶活力单位：国际单位(IU)、催量单位、18、酶活力的表示方法：活力单位、比活力、转换系数19、酶活性影响因素包括有：底物浓度、酶浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。20、酶的可逆性抑制作用类型：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制21、竞争性抑制作用的动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。22、非竞争性抑制动力学特点：Vmax降低，表观Km不变。23、反竞争性抑制动力学特点：Vmax降低，

19、表观Km降低。24、共价修饰调节常见类型：磷酸化与脱磷酸化最常见25、维生素按溶解性分为：水溶性维生素维生素B族和维生素C等、脂溶性维生素维生素A、D、E、K等26、维生素B1又称硫胺素，焦磷酸硫胺素TPP是维生素B1在体内的生物活性形式。维生素B1主要功能；以TPP形式参加糖的分解代谢。TPP是脱羧酶、脱氢酶的辅酶。作为a酮酸脱氢酶的辅酶27、维生素B2又称核黄素，FMN，(黄素单核苷酸FAD，黄素腺嘌呤二核苷酸是维生素B2在体内的生物活性形式维生素B2的生理功能是以FMN和FAD形式作为黄酶等多种氧化复原酶及递氢体辅基的组成成分28、泛酸维生素B3的生物活性形式是：辅酶ACoA；或CoA-

20、SH；是氨基转移的辅酶29、维生素PP：NAD+：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸PP体内的活性形式，辅酶；NADP+：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，辅酶生理功能：.以NAD+或NADP+形式作为脱氢酶的辅酶而起到递氢体的作用；维持神经组织的健康；促进微生物生长；30、维生素B6：维生素B6又称吡哆素，包括吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺缺乏症：导致皮肤、中枢神经系统和造血机构的损害31、生物素维生素B7为含硫维生素：是多种羧化酶的辅酶32、叶酸即维生素B11：功能：四氢叶酸FH4或THFA是一碳基团转移酶系的辅酶，与蛋白质、核酸合成有关。33、维生素B12：是唯一含金属元素钴的化合物又称钴胺素；活性形式：5脱氧腺

21、苷钴胺素生物体内的主要形式甲基丙二酸单酰辅酶A变位酶的辅酶34、维生素A源：-胡萝卜素、-胡萝卜素、-胡萝卜素、黄玉米色素在肝脏、肠粘膜内转化成A35、维生素D的活性形式：1，25一二羟基胆钙固醇。(1，25一(OH)2一D3；维生素D3胆钙化固醇25-羟基胆钙固醇肝脏1，25一二羟基胆钙固醇肾脏36、维生素E又称生育酚或抗不育维生素，已知有8种，其中4种、-生育酚较为重要37、DNA中的碱基：腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、胸腺嘧啶RNA中的碱基：腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶38、核苷酸之间以3，5磷酸二酯键连接构成多核苷酸链。39、tRNA的二级构造三叶草形40、核酸的紫外吸收：最大吸收峰为26

22、0nm。OD=1时的含量是50毫克。41、一般情况下，ATP将磷酸基团转移给肌酸生成磷酸肌酸将能量储存起来。磷酸肌酸作为肌肉和脑组织中能量的一种储存形式42、复合体:NADH-Q泛醌复原酶功能:将电子从NADH传递给泛醌复合体:琥珀酸-Q泛醌复原酶功能:将电子从琥珀酸传递给泛醌复合体:QH2泛醌-细胞色素c复原酶功能：将电子从泛醌传递给细胞色素c复合体:细胞色素c氧化酶功能：将电子从细胞色素c传递给氧43、一对氢经苹果酸-天冬氨酸穿梭作用进入呼吸链彻底氧化可产生2.5个ATP。44、体内磷酸化主要有两种方式：底物磷酸化和氧化磷酸化45、底物水平磷酸化能够产生1个ATP46、磷氧比P/O)是指每

23、消耗1mol原子氧时有多少摩尔原子的无机磷被酯化为有机磷，即产生多少摩尔的ATP。可间接测ATP生成量：NADH呼吸链：P/O=2.5即产生2.5molATPFADH呼吸链：P/O=1.5即产生1.5molATP47、氧化磷酸化的抑制剂:根据在呼吸链上的作用部位，可分为三类：、鱼藤酮,杀粉蝶菌素粉蝶霉素A,阿米妥异戊巴比妥:抑制NADHCoQ、抗菌素A二硫基丙酮：抑制部位：细胞色素bc、COCNN3H2S；抑制部位：细胞色素aa3O2448、糖酵解的反响部位：胞浆49、糖酵解的调节:关键酶己糖激酶6-磷酸果糖激酶-1丙酮酸激酶调节方式别构调节共价修饰调节50、6-磷酸果糖激酶-1(PFK-1)

24、别构激活剂：AMP;ADP;F-1,6-2P;F-2,6-2P别构抑制剂：柠檬酸;ATP高浓度丙酮酸激酶1.别构调节:别构激活剂：1,6-双磷酸果糖;别构抑制剂：ATP,丙氨酸己糖激酶或葡萄糖激酶:6-磷酸葡萄糖可反应抑制己糖激酶，但肝葡萄糖激酶不受其抑制长链脂肪酰CoA可别构抑制肝葡萄糖激酶51、糖的有氧氧化:部位：胞液及线粒体52、有氧氧化的反响经过第一阶段：酵解途径2+2x1.5个ATP或2+2x2.5个ATP即5或7个ATP第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧2x2.5个ATP即5个ATP第三阶段：三羧酸柠檬酸循环2x10个即20个ATP53、第三阶段：三羧酸柠檬酸循环TCA反响部位：线粒体54

25、、丙酮酸脱氢酶复合体的组成酶酶E1：丙酮酸脱氢酶E2：二氢硫辛酸转乙酰基酶E3：二氢硫辛酸脱氢酶五种辅酶：TPP硫辛酸HSCoAFAD,NAD+六种辅助因子TPP硫辛酸HSCoAFAD,NAD+Mg55、三羧酸循环的关键酶有：柠檬酸合成酶-酮戊二酸脱氢酶复合体异柠檬酸脱氢酶56、丙酮酸羧化酶，辅酶为生物素反响在线粒体57、糖原合成与分解的调节关键酶：糖原合成：糖原合成酶糖原分解：糖原磷酸化酶58、糖代谢途径第一个交汇点：6-磷酸葡萄糖第二个交汇点：3-磷酸甘油醛第三个交汇点：丙酮酸59、必需脂肪酸亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸60、游离脂肪酸脂酸的来源本身合成多为饱和脂肪酸和单不饱和脂肪酸。食物供

26、应包括各种脂肪酸，其中一些不饱和脂肪酸，动物不能本身合成，需从植物中摄取。61、脂肪的发动关键酶限速酶：激素敏感性甘油三酯脂肪酶62、脂肪酸的分解代谢1、脂肪酸的-氧化部位组织：除脑组织外,大多数组织均可进行，其中肝、肌肉最活跃。亚细胞：胞液、线粒体构成一个高能硫酯键2.脂酰CoA进入线粒体关键酶：肉简酯酰转移酶3.脂肪酸的氧化经历：脱氢、水化、再脱氢、硫解4步重复。1.5ATP2.5ATPFADH2H2ONADH+H+H2O呼吸链呼吸链63、脂肪酸氧化的能量生成以16碳软脂酸的氧化为例：L活化：消耗2个高能磷酸键氧化每轮循环四个重复步骤：脱氢、水化、再脱氢、硫解产物：1分子乙酰CoA。1分子

27、少两个碳原子的脂酰CoA。1分子NADH+H+。1分子FADH2。7轮循环产物：8分子乙酰CoA。7分子NADH+H+。7分子FADH2。能量计算：生成ATP：810+72.5+71.5=108净生成ATP：1312=106。净生成：1082=106个ATP/1分子软脂酸；即1mol/L软脂酸氧化可产生106mol/L的ATP64、软脂酸的合成合成部位：组织：肝主要、脂肪、乳腺等组织亚细胞：胞液：主要合成16碳的软脂酸棕榈酸肝线粒体、内质网：碳链延长65、软脂酸的合成中乙酰CoA的主要来源：乙酰CoA全部在线粒体内产生，通过柠檬酸-丙酮酸循环出线粒体。NADPH的来源：磷酸戊糖途径主要来源：柠

28、檬酸-丙酮酸循环66、软脂酸合成酶系及反响经过：1丙二酸单酰CoA的合成消耗1个ATP总反响式：ATP+HCO3-+乙酰CoA丙二酰CoA+ADP+Pi脂肪酸合成的限速酶是：乙酰CoA羧化酶，存在于胞液中，其辅基是生物素，柠檬酸、Mn2+是其激活剂，棕榈酰CoA是抑制剂。脂肪酸以没有活性的酰基载体蛋白(ACP)为中心67、甘油磷脂的合成：合成部位：全身各组织内质网，肝、肾、肠等组织最活跃。合成原料及辅因子：脂肪酸、甘油、磷酸盐、胆碱、丝氨酸、肌醇、ATP、CTP合成基本经过：甘油二酯合成途径68、胆固醇的合成部位：组织定位：除成年动物脑组织及成熟红细胞外，几乎全身各组织均可合成，以肝、小肠为主

29、。细胞定位：胞液、光面内质网胆固醇的合成原料：18乙酰CoA+36ATP+10(NADPH+H+)葡萄糖有氧氧化葡萄糖经磷酸戊糖途径乙酰CoA通过柠檬酸-丙酮酸循环出线粒体569、胆固醇的合成基本经过：甲羟戊酸的合成、鲨烯的合成、胆固醇的合成必考70、血浆脂蛋白的分类：电泳法：负极：CM、b、前b、a、正极超速离心法CM、VLDL、LDL、HDL71、必需氨基酸共有8种：Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Trp。另有两种半必需氨基酸：His、Arg。72、-酮酸的代谢转变成糖及脂类氨基酸生糖及生酮性质的分类生糖氨基酸：甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨酸、羟脯氨酸、丙氨

30、酸、谷氨酸、谷氨酰胺、蛋氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、脯氨酸、半胱氨酸苏氨酸生酮氨基酸：亮氨酸、赖氨酸生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸73.尿素的生成部位：主要在肝细胞的线粒体及胞液中。74、嘌呤核苷酸的代谢途径：从头合成途径、弥补合成途径75、DNA损伤的修复的主要类型：光修复、切除修复、重组修复、SOS修复76、密码子含20种氨基酸；终止密码子：UAA、UAG、UGA、起始密码子：AUG77、蛋白质合成的经过中起始肽链合成的氨基酰-tRNA：真核生物：Met-tRNAiMet、原核生物：fMet-tRNAifMet78、蛋白质的加工1、蛋白质的折叠、2、蛋白质的修饰、79、

31、生物膜化学组成：所有生物膜几乎都是由蛋白质和脂类两大物质组成。尚含有少量糖、金属离子和水15%-20%80、小分子与离子的过膜转运方式：简单扩散、协助扩散、主动运输。大分子物质的过膜转运方式：吞噬作用、外排作用81、受体的特点：专一性、可饱和性、可逆性、高亲和性、特定的作用形式82、受体的分类：I型配体门通道型：乙酰胆碱型G-蛋白偶联型：肾上腺素，糖原型酪氨酸蛋白激酶型:生长因子型DNA转录调节型第四部分：选择题：1、非极性的R基氨基酸共8种：丙氨酸Ala缬氨酸Val亮氨酸Leu异亮氨酸Ile苯丙氨酸Phe脯氨酸Pro甘氨酸Gly蛋氨酸(Met)2、不带电荷的极性R基氨基酸共7种：甘氨酸Gly

32、丝氨酸Ser苏氨酸Thr半光氨酸Cys酪氨酸Tyr天冬酰胺Asu谷胺酰胺Gln3、带负电荷的极性氨基酸(酸性aa)2种天冬氨酸Asp甘氨酸Gly4、带正电荷的极性氨基酸(碱性aa)3种，组氨酸His精氨酸Arg赖氨酸Lys5几种特殊氨基酸：脯氨酸亚氨基酸半胱氨酸二硫键6非编码的蛋白质氨基酸稀有氨基酸也称修饰氨基酸，是在蛋白质合成后，由基本氨基酸修饰而来。14-羟脯氨酸25-羟赖氨酸。这两种氨基酸主要存在于结缔组织的纤维状蛋白中。36-N-甲基赖氨酸存在于肌球蛋白中(4)-羧基谷氨酸存在于凝血酶原及某些具有结合Ca2+离子功能的蛋白质中。5Tyr的衍生物：3.5-二碘酪氨酸、甲状腺素甲状腺蛋白中

33、6锁链素由4个Lys组成弹性蛋白中。7非蛋白质氨基酸，不组成蛋白质，但有生理功能：1L-型氨基酸的衍生物：L-瓜氨酸、L-鸟氨酸是尿素循环的中间物2D-型氨基酸：D-Glu、D-Ala肽聚糖中、D-Phe短杆菌肽S3-、-、-氨基酸：-Ala泛素的前体、-氨基丁酸神经递质。8、pHpI时，氨基酸带负电荷，-COOH解离成-COO-，向正极移动。pH=pI时，氨基酸净电荷为零pH一碳单位主要来源于氨基酸代谢：丝氨酸、甘氨酸、组氨酸、色氨酸22、四氢叶酸是一碳单位的载体23、DNA复制特点是：半保留复制半不连续复制24、DNA以半保留方式进行复制，是在1958年由M.Meselson和F.Stah

34、l所完成的密度飘移实验所证实。25、DNA-pol：功能：对复制中的错误进行校读，对复制和修复中出现的空隙进行填补核酸外切酶活性：3?5外切酶活性能识别错配的碱基对，并将其水解5?3外切酶活性能切除突变的DNA片段和RNA引物E.Coli中的DNA聚合酶polIpolIIpolIII5?3聚合酶活性+3?5外切酶活性+5?3外切酶活性+-+功能修复合成、介入DNA损伤催化DNA聚合切除引物、的应急状态修复填补空隙26、-酮酸的代谢转变成糖及脂类氨基酸生糖及生酮性质的分类生糖氨基酸：甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨酸、羟脯氨酸、丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、蛋氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、脯氨酸、半

35、胱氨酸苏氨酸生酮氨基酸：亮氨酸、赖氨酸生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸727、氨的转运方式是：谷氨酰胺28、核糖体的构造与功能：1、P位点肽酰基位点、结合肽基-tRNA的位点2、A位点氨酰基位点、结合氨基酰-tRNA的位点3、E位点、脱氨基酰-tRNA释放的部位4、转肽酶活性、催化肽键的构成5、识别mRNA的位点、小亚基上，可包容2个密码第五部分：判定题Pro脯氨酸中止螺旋。氧化磷酸化的偶联机理:化学浸透假讲脂肪酸的氧化除氧化还有-氧化和-氧化引物酶是催化RNA合成的酶，催化RNA聚合酶的合成第五部分：问答题：1、蛋白质在生命活动中的重要作用？答、催化作用、激素的调节作用：蛋白质或多肽类激素、运输作用：、运动作用、防御作用、接受和传递信息的受体作用：受体蛋白、味觉蛋白、控制细胞生长、分化：生长因子、阻遏蛋白、毒蛋白：植物、微生物、昆虫所分泌、构造成分和机械支持物：角蛋白、结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白、生物膜作用、很多蛋白在凝血作用、通透作用、营养作用、记忆活动等方面起重要作用。、氧化供能、遗传作用2、螺旋的一般特征内容？