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1、生物化学习题集题库糖一、名词解释1、直链淀粉：是由D葡萄糖通过1，4糖苷键连接而成的，没有分支的长链多糖分子。2、支链淀粉：指组成淀粉的D葡萄糖除由1,4糖苷键连接成糖链外还有1，6糖苷键连接成分支。3、构型：指一个化合物分子中原子的空间排列。这种排列的改变会关系到共价键的毁坏，但与氢键无关。例氨基酸的D型与L型，单糖的型和型。4、蛋白聚糖：由蛋白质和糖胺聚糖通过共价键相连的化合物，与糖蛋白相比，蛋白聚糖的糖是一种长而不分支的多糖链，即糖胺聚糖，其一定部位上与若干肽链连接，糖含量可超过95%，其总体性质与多糖更相近。5、糖蛋白：糖与蛋白质之间，以蛋白质为主，其一定部位以共价键与若干糖分子链相连

2、所构成的分子称糖蛋白，其总体性质更接近蛋白质。二、选择*1、生物化学研究的内容有ABCDA研究生物体的物质组成B研究生物体的代谢变化及其调节C研究生物的信息及其传递D研究生物体内的构造E研究疾病诊断方法2、直链淀粉的构象是A螺旋状B带状C环状D折叠状三、判定1、D-型葡萄糖一定具有正旋光性，L-型葡萄糖一定具有负旋光性。2、所有糖分子中氢和氧原子数之比都是2:1。#3、人体既能利用D-型葡萄糖，也能利用L-型葡萄糖。4、D-型单糖光学活性不一定都是右旋。5、血糖是指血液中的葡萄糖含量。四、填空1、直链淀粉遇碘呈色，支链淀粉遇碘呈色，糖原与碘作用呈棕红色。紫蓝紫红2、蛋白聚糖是指。(蛋白质和糖胺

3、聚糖通过共价键连接而成的化合物)3、糖原、淀粉和纤维素都是由组成的均一多糖。(葡萄糖)脂类、生物膜的组成与构造一、名词解释1、脂肪与类脂：脂类包括脂肪与类脂两大类。脂肪就是甘油三酯，是能量储存的主要形式，类脂包括磷脂，糖脂。固醇类。是构成生物膜的重要成分。2、生物膜：细胞的外周膜和内膜系通通称为生物膜。#3、外周蛋白：外周蛋白是膜蛋白的一部分，分布于膜的脂双层外表，通过静电力或范德华引力与膜结合，约占膜蛋白质的2030%。二、选择1、磷脂作为生物膜主要成分，这类物质的分子最重要的特点是：AA两性分子B能与蛋白质共价结合C能替代胆固醇D能与糖结合2、生物膜含最多的脂类是CA.甘油三酯B.糖脂C.

4、磷脂3、下列那种物质不是脂类物质A前列腺素B甾类化合物C胆固醇D鞘氨醇4、“流体镶嵌模型是何人提出的？DA、Gorter和GrendelB、Danielli和DavsonC、RobertsonD、Singer和Nicolson5、下列哪一种脂蛋白的密度最低AA、乳糜微粒B、-脂蛋白C、-前脂蛋白D、-脂蛋白*6、生物膜中分子之间不起主要作用的力有DEA、静电力B、疏水力C、范得华力D、氢键E、碱基堆积力三、判定生物膜内含的脂质有磷脂、胆固醇、糖脂等，其中以糖脂为主要成分。2、生物膜在一般条件下，都呈现脂双层构造，但在某些生理条件下，可以能出现非双层构造。3、甘油三酯在室温下为液体者是脂，是固体

5、者为油。4、生物膜质的流动性主要决定于磷脂。5、植物细胞膜脂的主要成分是甘油磷脂，动物细胞膜脂的主要成分是鞘磷脂。6、生物膜的流动性是指膜脂的流动性。四、填空生物膜主要由、组成。蛋白质脂质多糖2、磷脂分子构造的特点是含一个的头部和两个尾部。极性非极性3、生物膜主要由蛋白质、脂质、多糖组成。4、根据磷脂分子所含的醇类，磷脂可分为和两种。甘油磷脂，鞘氨醇磷脂5、生物膜的流动性，既包括，也包括的运动状态。膜脂，膜蛋白蛋白质一、名词解释#1、免疫球蛋白：是一类具有抗体活性的动物糖蛋白。主要存在于血浆中，也见于其它体液及组织分泌物中。一般可分为五种。2、超二级构造：在蛋白质尤其是球蛋白中，存在着若干相邻

6、的二级构造单位螺旋、折叠片段、转角等组合在一起，相互互相作用，构成有规则的、在空间能识别的二级构造组合体，充当三级构造的构件，称为超二级构造3、纤维状蛋白：纤维状蛋白分子构造比拟有规律，分子极不对称，呈极细的纤维状，溶解性能差，在生物体内具保护、支持、结缔的功能，如毛发中的角蛋白，血纤维蛋白等。4、盐析作用：向蛋白质溶液中参加大量中性盐，能够毁坏蛋白质胶体周围的水膜，同时又中和了蛋白质分子的电荷，因而使蛋白质产生沉淀，这种加盐使蛋白质沉淀析出的现象，称盐析作用。5、球状蛋白：球状蛋白的空间构造远比纤维状蛋白复杂，分子呈球形或椭圆形，溶解性能好，如血红蛋白、清蛋白、激素蛋白等。#6、疏水互相作用

7、：蛋白质分子某些疏水基团有自然避开水相的趋势而自相黏附，使蛋白质折叠趋於构成球状蛋白质构造时，总是倾向将非极性基团埋在分子内部，这一现象称为疏水互相作用。7、简单蛋白与结合蛋白简单蛋白：完全由氨基酸组成的蛋白质称为简单蛋白。结合蛋白：除了蛋白质部分外，还有非蛋白成分，这种蛋白叫结合蛋白。8、别构现象：当有些蛋白质表现其生理功能时，其构象发生变化，进而改变了整个分子的性质，这种现象称别构现象。9、分子病：指某种蛋白质分子一级构造的氨基酸排列顺序与正常的有所不同的遗传病。10、多肽链：多个氨基酸以肽键互相连接构成多肽，多肽为链状构造，又叫多肽链。11、桑格Sanger反响：即2，4二硝基氟苯与氨基

8、酸中氨基反响生成DNP-氨基酸，是黄色二硝基苯衍生物。用此反响能够N-端氨基酸的种类。是生化学家Sanger创用，故称桑格反响。12、等电点：当调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸分子上的NH2和COOH的解离度完全相等，即氨基酸所带净电荷为零，在电场中既不向正极移动，也不向负极移动，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。13、氨基酸残基：组成多肽链的氨基酸单位已不是完好的氨基酸分子，其中每一个NHCHCO单位称为氨基酸残基。R14、别构现象：当有些蛋白质分子表现其生物功能时，其构象发生改变，进而改变了整个分子的性质，这种现象称为别构现象。15、肽键平面：组成肽键酰胺键的六个原子C,N,

9、O,H,-C,-C位于同一平面，呈刚性平面构造，其中C-N键具有偏双键性质，C=O,N-H为反式排布，这种平面称肽键平面又称酰胺平面。16、构造域：在超二级构造基础上，多肽链40-400个氨基酸范围再折叠成相对独立的三维实体，称为构造域。一般由100-200个氨基酸残基组成，大蛋白质分子由2-3个构造域构成三级构造，较小蛋白质的三级构造即是单构造域。17、蛋白质的变性作用：天然蛋白质因受物理的或化学的因素影响，其分子内部原有的高度规律性构造发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但并不导致蛋白质一级构造的毁坏，这种现象叫蛋白质的变性作用18、氨基酸残基：组成多肽链的氨基酸单位已不

10、是完好的氨基酸分子，因而每一个-NH-CH-CO-残基称为氨基酸残基。#19、透析：利用胶体对半透膜的不可浸透性，可将蛋白质溶液中低分子量的杂质与蛋白质分离开，因此得到较为纯净的蛋白质，这种以半透膜提纯蛋白质的方法称透析。二、选择1、每个蛋白质分子必定有(C)A.-螺旋构造B.-片层构造C.三级构造D.四级构造E.辅基2、关于肽键的下列描绘,错误的是(E)A.具有部分双键性质B.可为蛋白酶所水解C.是蛋白质分子中主要的共价键D.是一种酰胺键，稳定性高E.以上都不对*3、下列氨基酸中具有亲水侧链的是ACEA苏氨酸B亮氨酸C丝氨酸D丙氨酸E谷氨酸酰胺平面中具有部分双键性质的单键是：BAC-CBC-

11、NCN-HDN-C5、与氨基酸类似的蛋白质的性质是(D)A.高分子性质B.胶体性质C.沉淀性质D.两性性质E.变性性质6、含有色氨酸的蛋白质所特有的显色反响是：DA双缩脲反响B黄色反响C米伦氏反响D乙醛酸反响E坂口反响F福林试剂反响7、一种蛋白质的营养价值高低主要决定于CA能否好吃可口B来源能否丰富C所含必需氨基酸的种类能否完全和相对数量的多少D市场价格的贵贱*8、肽键平面的构造特点是：ABDA4个原子处于一个平面B肽键中的C-N键具有双键的性质C肽键中的C-N键能够自由旋转D只要-碳原子构成的单键能够自由旋转E肽键平面是蛋白质一级构造的基本单位*9、分离纯化蛋白质主要根据蛋白质的哪些性质AC

12、EA分子的形状和大小B粘度不同C溶解度不同D溶液的pH值E电荷不同*10、可用来鉴定蛋白质肽链N-末端氨基酸的试剂是：DEA茚三酮B亚硝酸C甲醛D2，4二硝基氟苯E异硫氰酸苯酯11、跨膜蛋白与膜脂在膜内结合部分的氨基酸残基CA大部分是酸性B大部分是碱性C大部分疏水性D大部分是糖基化*12、变性蛋白中未被毁坏的化学键是：DEA氢键B盐键C疏水键D肽键E二硫键F范得华力*13、下列关于蛋白质的三级构造的叙述哪些是正确的BDA一条多肽链和一个辅基连成的严密型构造。B蛋白质分子中含有螺旋、?片层折叠构造和?转角。C其辅基通过氨基酸残基与分子内部相连。D大部分非极性基团位於蛋白质分子内部。14、含有精氨

13、酸的蛋白质特有的呈色反响是：(E)A.双缩脲反响B.黄色反响C.米伦氏反响D.乙醛酸反响E.坂口反响F.福林试剂反响15、含有精氨酸的蛋白质特有的呈色反响是：(E)A.双缩脲反响B.黄色反响C.米伦氏反响D.乙醛酸反响E.坂口反响F.福林试剂反响*16、含有酪氨酸的蛋白质能引起的呈色反响是：A,B,C,F.A.双缩脲反响B.黄色反响C.米伦氏反响D.乙醛酸反响E.坂口反响F.福林试剂反响*17.下列关于蛋白质三级构造的叙述，哪些是正确的B,DA.一条多肽链和一个辅基连成的严密球形构造B.蛋白质分子中含有螺旋，?片层折叠和?转角C.其辅基通过氨基酸残基与分子内部相连D.大部分非极性基团位於蛋白质

14、分子内部*18.在pH6-7的溶液中带负电荷的氨基酸有：A,CA.AspB.ArgC.GluD.GlnE.HisF.Lys*19、可用来判定蛋白质水解程度的反响是：BCA茚三酮反响B亚硝酸反响C甲醛反响D2，4-二硝基氟苯反响E异硫氰酸苯酯反响20、胰岛素A链与B链的交联靠：(C)A氢键B盐键C二硫键D酯键E范德华力*21、在pH6-7范围内带下电荷的氨基酸有：BEFA、AspB、ArgC、GluD、GlnE、HisF、Lys22、含有精氨酸的蛋白质的特有的显色反响是：EA双缩尿反响B黄色反响C米伦氏反响D乙醛酸反响E坂口反响F福林试剂反响23、蛋白质一级构造与功能关系的特点是:BA一样氨基酸

15、组成的蛋白质功能一定一样B一级构造相近的蛋白质其功能类似性越大C一级构造中任何氨基酸的改变,其生物活性就丧失D不同生物来源的同种蛋白质.其一级构造完全一样E一级构造中氨基酸残基任何改变,都不会影响其功能24、在下列肽链主干原子排列中,符合肽链构造的是：EACNNCBNCCNCNCNCDCCCNECCNCFCONH25、蛋白质平均含氮量为：DA10%B12%C14%D16%E18%F20%*26、蛋白质胶体溶液的稳定因素是：BDA蛋白质颗粒在溶液中进行布朗运动，促使其扩散B蛋白质分子外表有水膜C蛋白质溶液粒度大D蛋白质分子带有同性电荷27、蛋白质空间构象的特征主要取决于:(A)A.氨基酸的排列次

16、序B.次级键的维持力C.温度,pH,离子强度D.肽链内和肽链间的二硫键28、蛋白质二级构造的主要维系力是(D)A、盐键B、疏水键C、氢键D、二硫键*29、非蛋白质氨基酸是：A、BA、OrnB、CitC、AspD、ArgE、GluF、Lys30、具有四级构造的蛋白质是E、角蛋白、角蛋白、肌红蛋白、细胞色素、血红蛋白31、在酰胺平面中具有部分双键性质的单键是B、*32、可用来判定蛋白质水解程度的反响是BCA、茚三酮反响B、亚硝酸反响C、甲醛反响D、2，4二硝基氟苯反响E、异硫氰酸苯酯反响#33、螺旋表示的通式是BA、3.010B、3.613C、2.27D、4.616三、判定1、血红蛋白与肌红蛋白均

17、为氧的载体,前者是一个典型的变构蛋白,而后者却不是。()2、蛋白质的变性是蛋白质分子空间构造的毁坏,因而常涉及肽键的断裂。()3、芳香氨基酸均为必需氨基酸。#4、凝胶过滤法测定蛋白质分子量是根据不同蛋白质带电荷多少进行的。#5、用透析法可解开蛋白质中的二硫键。()#6、SDS-PAGE测定蛋白质分子量的方法是根据蛋白质分子所带电荷不同。()7、蛋白质分子中的肽键是单键,因而能够自由旋转.()8、变性蛋白质溶解度降低是由于蛋白质分子的电荷被中和以及除去了蛋白质外面的水化层所引起的#9、一个蛋白质样品经酸水解后，能用氨基酸自动分析仪准确测定它的所有氨基酸10、双缩脲反响是肽和蛋白质特有的反响，所以

18、二肽也有双缩脲反响。#11、可用8M尿素拆开蛋白质分子中的二硫键12、维持蛋白质三级构造最重要的作用力是氢键13、多数蛋白质的主要带电基团是它N-末端的氨基和C末端的羧基组成。14、在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。()15、天然氨基酸都具有一个不对称碳原子。16、亮氨酸的疏水性比丙氨酸强。()17、自然界的蛋白质和多肽类物质均由L-型氨基酸组成。18、蛋白质在pI等电点时，其溶解度最小。()19、蛋白质多肽链的骨架是CCNCCNCCN-。()20、一氨基一羧基氨基酸pI为中性，由于COOH和NH3+解离度一样。21、构型的改变必须有共价键的毁坏。()#22、纸电泳分离

19、氨基酸是基于它们的极性性质。四、填空1、蛋白质溶液在280nm波长处有吸收峰,这是由于蛋白质分子中存在着_,_和_残基。苯丙氨酸酪氨酸色氨酸2、胰蛋白酶是一种_酶,专一性地水解肽链中_和_残基的羧基端构成的肽键。水解酶赖氨酸精氨酸3、一般讲来,球状蛋白分子含有_氨基酸残基在其分子内部,含_氨基酸残基在其分子的外表.非极性极性4、血浆脂蛋白包括、。乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白、极高密度脂蛋白5、蛋白质按分子形状分为和；按分子组成分为和。纤维状蛋白球状蛋白简单蛋白结合蛋白6、蛋白质的变性作用最主要的特征是，变性作用是由于蛋白质分子发生改变所引起的。生物学性质的改变内部高度规

20、律性构造7、-折叠构造的特点是：1肽段伸展呈；2在片层中个肽段走向能够是；可以以是；3氢键是在之间构成；4R伸向锯齿的方。锯齿状平行反平行相邻肽链主链上的-C=O与NH前8、组成蛋白质的20中氨基酸中，除外，均为-氨基酸；除外，氨基酸分子中的-碳原子，都有旋光异构体；天然蛋白质分子中，只存在氨基酸。ProGlyL-9、能构成二硫键的氨基酸是_。半胱氨酸10、蛋白质的二级构造有、和等类型。-螺旋-折叠转角自由回转11、根据组成蛋白质20种氨基酸侧链R基的化学构造，可将蛋白质分为四大类：_,_,_,_。脂肪氨基酸，芳香氨基酸，杂环氨基酸，杂环亚氨基酸12、蛋白质多肽链主链构成的局部空间构造称为二级

21、构造.这些二级构造进一步排列一些有规则的模块称之为_或叫作_.超二级构造，折迭单元13、一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱水缩合而成的化合物_肽。氨基酸脱水后构成的键叫_键，又称_键。二肽肽酰胺键14、稳定蛋白质胶体系统的因素是_和_.(水膜，电荷)15、GSH由_和_，_组成的。Glu，Cys，Gly，16、-螺旋是蛋白质二级构造的主要形式之一，其构造特点是：1螺旋盘绕手性为；2上升一圈为nm；3一圈中含氨基酸残基数为，每个残基沿轴上升nm；4螺旋圈与圈之间靠而稳定；5螺旋中R伸向。右手0.543.60.15氢键外侧17、-螺旋是蛋白质级构造的主要形式之一，该模型每隔个氨基酸残基，螺旋上

22、升一圈。-螺旋稳定的主要因素，是相邻螺圈三种构成。-折叠构造有以及两种形式，稳定-折叠的主要因素是。二3.6氢键平行式反平行式氢键18、蛋白质具有各种各样的生物功能，例如有，。催化运动构造基础防御营养19、多肽链的正链是由很多_平面组成.平面之间以原子互相隔开,并以该原子为顶点作运动。_酰胺C旋转#20、常用的拆开蛋白质分子中二硫键的方法有(1)._法,常用的试剂为_.(2)._法,常用的试剂为_或_。氧化过氧甲酸复原巯基乙醇巯基乙酸21、1、蛋白质变性作用最主要的特征是，变性作用是由于蛋白质分子中的被毁坏，引起。生物学性质的改变，次级键，天然构象的解体22、蛋白质的一级构造是由共价键构成的，

23、如和；而维持蛋白质空间构象的稳定性的是次级键，如、和等。肽键，二硫键；氢键，盐键，疏水键，范德华力#23、最早提出蛋白质变性理论的是_。吴宪24、蛋白质的二级构造有、和等类型。(螺旋，折叠，转角,自由回转)25、毁坏蛋白质的和中和了蛋白质的，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象，蛋白质可因加入、和等类试剂而产生沉淀。水膜，电荷，高浓度盐类，有机溶剂，重金属盐，某些酸26、在下列空格中填入适宜的氨基酸名称：(1)_是带芳香族侧链的极性氨基酸。(2)_和_是带芳香族侧链的非极性氨基酸。(3)_是含硫的极性氨基酸。(4)在一些酶的活性中心中起重要作用并含羟基的极性较小的氨基酸是_。(1)Tyr(2

24、)Trp、Phe(3)Cys(4)Ser五、计算1、某一蛋白质的多肽链在一些区段为螺旋构象,在另一些区段为构象，该蛋白质的分子量为240000,多肽链外形的长度为5.06x10-5厘米,试计算：螺旋体占分子的百分比?(假设构象中重复单位为0.7nm,即0.35nm长/残基。氨基酸残基平均分子量以120为计)解：设：螺旋体占分子的X该蛋白质应含有的氨基酸残基数为：240,000/120=2,000个根据多肽链的构造，建立下面方程式：0.15nm*2000*X0.35nm*2,000*100-X5.06*105cm则：3X+700-7X=5.06x10-5x1074X=194X=48.5答：该蛋白

25、质分子中螺旋体占分子的48.52、测得一个蛋白质中色氨酸的残基占总量的0.29%，计算蛋白质的最低分子量。色氨酸残基的分子量为1862分解：M=186*100/0.29=641383、肌红蛋白含铁量为0.335%，其最小分子量是多少？血红蛋白含铁量也是0.335%。试求其分子量。解：肌红蛋白的分子量为：100：0.335=M：56M=100*56/0.335=16716.4血红蛋白的分子量为：100：0.335=M：4*56M=66865.74、一个大肠杆菌的细胞中含106个蛋白质分子，假设每个蛋白质分子平均分子量约为40000，并且所有的分子都处于-螺旋构象，计算每个大肠杆菌细胞中的蛋白质多

26、肽链的总长度。假设氨基酸残基的平均分子量为118解：106*40000/118*0.15*10-7=5.08cm5、测得一个蛋白质的样品的含氮量为10克，计算其蛋白质含量。解：1克氮=6.25克蛋白质10*6.25=62.5克6、试计算油100个氨基酸残基组成的肽链的.螺旋的轴长长度。2.5分解：0.15nmx100=15nm7、下列氨基酸的混合物在pH3.9时进行电泳，指出哪些氨基酸朝正极移动？哪些氨基酸朝负极移动？3分AlapI6.0LeupI=6.02PhepI=5.48ArgpI=10.76AsppI=2.77HispI=7.59解：朝负极移动者：Ala，Leu，Phe，Arg，His

27、。朝正极移动者：Asp8、计算100个氨基酸残基组成的肽链的螺旋的轴长度。15nm9、已知牛血清白蛋白含色氨酸0.58%(按重量算),色氨酸分子量为204。(1)计算最低分子量；(2)用凝胶过滤测得牛血清白蛋白分子量大约为7万,问该分子中含有几个Trp残基。解答：1设：当该牛血清白蛋白只含一个Trp时的最低分子量为M则:204/M=0.58%M=0.58%/204=35172(约35000为计)2该分子中应含Trp残基个数为：70000/35000=2答：(1)该牛血清白蛋白最低分子量约是35000。(2)当分子量为70000时，该分子含有二个Trp残基。六、问答1、一个A肽：经酸解分析得知由

28、Lys,His,Asp,Glu2,Ala,以及Val,Tyr和两个NH3分子组成。当A肽与FDNB试剂反响后,得DNP-Asp;当用羧肽酶处理后得游离缬氨酸。假如我们在试验中将A肽用胰蛋白酶降解时,得到二肽,其中一种(Lys,Asp,Glu,Ala,Tyr)在pH6.4时,净电荷为零,另一种(His,Glu,以及Val)可给出DNP-His,在pH6.4时,带正电荷.此外,A肽用糜蛋白酶降解时,也得到二种肽,其中一种(Asp,Ala,Tyr)在pH6.4时呈中性,另一种(Lys,His,Glu2,以及Val)在pH6.4时,带正电荷，问A肽的氨基酸顺序怎样?10分答：由题意可知A肽为八肽，由L

29、ys、His、Asp、Glu2、Ala、Val、Tyr组成。且其中包括二个酰胺；由FDNB及羧肽酶反响可知N端为Asp，C端为Val；由胰蛋白酶解、pH6.4时电荷情况、生成DNP-His知所得二个肽段应为：AspGlu、Ala、Tyr、LysGlu、Asp其中有一个酰胺HisGlnVal再由糜蛋白酶解、pH6.4时电荷情况知所得肽段应为：AsnAlaTyrGluLysHisGlnVal所以整个八肽的氨基酸顺序应为：AsnAlaTyrGluLysHisGlnVal2、将含有Asp(pI=2.98),Gly(pI=5.97),Thr(pI=6.53),Leu(pI=5.98)和Lys(pI=9.

30、74)的pH3.0的柠檬酸缓冲液,加到预先用同样缓冲液平衡过的Dowex-50阳离子交换树脂中,随后用该缓冲液洗脱此柱,并分部的采集洗出液,这五种氨基酸将按什么次序洗脱下来?8分答：氨基酸在离子交换层析中被洗脱下的次序取决于氨基酸在该条件下所带电荷的种类、大小以及分子本身的极性等。因而以上五种氨基酸在pH3.0缓冲液洗脱，洗脱下来的次序是：AspThrGluLeuLys先后3、有一个七肽,经分析它的氨基酸组成是:Lys,Gly,Arg,Phe,Ala,Tyr,和Ser.此肽未经糜蛋白酶处理时,与FDNB反响不产生-DNP-氨基酸.经糜蛋白酶作用后,此肽断裂成两个肽段,其氨基酸组成分别为Ala,

31、Tyr,Ser,和Gly,Phe,Lys,Arg.这两个肽段分别与FDNB反响,可分别产生DNP-Ser和DNP-Lys.此肽与胰蛋白酶反响,同样能生成两个肽段,它们的氨基酸组成分别是Arg,Gly,和Phe,Tyr,Lys,Ser,Ala.试问此七肽的一级构造是如何的?答由于此肽未经糜蛋白酶处理时与FDNB反响不产生-DNP-氨基酸可推断为：环七肽从经糜蛋白酶水解成的两个片段及它们与FDNB的反响产物可知该两片段可能为：SerAlaTyr1LysGly、Arg、Phe20此肽与胰蛋白酶反响生成的两个片段应是：GlyArg3Phe、Tyr、Ser、Ala、Lys4020肽段结合3肽段综合分析应

32、为：LysGlyArgPhe240与1肽段综合分析应为:PheSerAlaTyrLys4综合2与4肽段，此肽应为：GlyArgPheSerAla?Lys_Tyr4、下列氨基酸的混合物在pH3.9时进行电泳，指出哪些氨基酸朝正极移动？哪些氨基酸朝负极移动？AlapI6.0LeupI=6.02PhepI=5.48ArgpI=10.76AsppI=2.77HispI=7.59解：向负极移动者：Ala，Leu，Arg，Phe，His.向正极移动者：Asp5、某多肽的氨基酸顺序如下:Glu-Val-Lys-Asn-Cys-Phe-Arg-Trp-Asp-Leu-Gly-Ser-Leu-Glu-Ala-T

33、hr-Cys-Arg-His-Met-Asp-Gln-Cys-Tyr-Pro-Gly-Glu-Glu-Lys.如用胰蛋白酶处理,此多肽将产生几个小肽?假设无二硫键存在答：产生四个小肽1.GluValLys2.AsnCysPheArg3.TrpAspLeuGlySerLeuGluAlaThrCysArg4.HisMetAspGluCysTyrProGlyGluGluLys6、比拟下列各题两个多肽之间溶解度的大小1Gly20和Glu20，在pH7.0时2LysAla3和PheMet3，在pH7.0时3AlaSerGly5和AsnSerHis5，在pH9.0时4AlaAspGly5和AsnSerHi

34、s5，在pH3.0时答：多肽在水中的溶解度主要取决它们侧链R基团大概相对极性，十分是离子化基团的数目，离子化基团愈多，多肽在水中的溶解度就愈大。因而在下列各题中：1pH7.0时，Gly20的溶解度大于Gly202pH7.0时，LysAla3的溶解度大于PheMet33pH9.0时，AsnSerHis5溶解度大于AlaSerGly54pH3.0时，AsnSerHis5溶解度大于AlaAspGly57、一种酶分子量为360,000,在酸性环境中可解离为二个不同成分,其中一个成分分子量为120,000,另一个为60,000.大的占总蛋白的三分之二,具有催化活性;小的无活性.用-巯基乙醇处理时,大的颗

35、粒即失去催化活性,并且它的沉降系数减小,但沉降图案上只呈现一个峰.关于该酶的构造可做出什么结论?答：从题中已知酸水解结果可初步揣测:该酶有具有催化活性的大亚基，分子量为120000,并含有二个360000x2/3240000，240000/120000=2,还有分子量为6000无催化活性的小亚基，个数也为二个,因360000-120000x2/6000=2再从巯基处理结果又知在两个大亚基内有二硫键。酶一、名词解释#1、Kcat：酶的转换数，即每秒钟每个酶分子，转换底物的微摩尔数。#2、限制酶：在细菌的细胞内有一类识别并水解外源DNA的酶，称为限制性内切酶。3、活性中心和必需基团活性中心：是指酶

36、分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。必需基团：酶分子中有很多基团，但并不是所有基团都与酶的活性有关。其中有些基团若经化学修饰使其改变，则酶的活性丧失，这些基团称必需基团。4、酶原：某些酶，十分与消化有关的酶，在最初合成和分泌时，没有催化活性，这种没有催化活性的酶的前体称为酶原。5、同工酶：是指能催化同一种化学反响，但其酶蛋白本身的分子构造、组成却有所不同的一组酶。#6、巯基酶：某些含有巯基的酶，在体内需要有自由的巯基存在时，才能发挥催化活性，若自由巯基发生改变，则酶的活性遭到抑制或失去活性，这类酶叫巯基酶。7、酶原激活：酶原在一定的条件下经适当的物质作用，可转变成有活性的酶。酶

37、原转变成酶的经过成为酶原激活。这个经过本质上是酶活性部位构成或暴露的经过。8、酶工程：指酶制剂在工业上的大规模生产及应用。9、固定化酶：通过吸附、偶联、交联和包埋或化学方法做成仍具有酶催化活性的水不溶酶。#10、中间产物学讲：酶在催化反响，酶首先与底物结合成一个不稳定的中间产物，然后中间产物再分解成产物和原来的酶，此学讲称中间产物学讲。11、金属酶：酶分子中含有金属元素的酶类12、别构效应剂：能够与酶分子中的别构中心结合，诱导出或稳定住酶分子的某种构象，使酶活动中心对底物的结合与催化作用遭到影响，进而调节酶的催化反响速度及代谢经过的物质。13、诱导酶：某些物质能促进细胞内含量极微的酶迅速增加，

38、这种是诱导生成的，称为诱导酶。14、比活性：指单位重量样品中的酶活力，即U数/mg蛋白质或Kat数/kg蛋白质。15、协同效应：在别构酶介入的酶促反响中，底物与酶结合后，引起了调节酶分子构象发生了变化，进而使酶分子上其它与底物结合部位与后继的底物的亲和力发生变化，或结合更容易，称为正协同效应，相反称为负协同效应。#16、KNF模型：称为别构酶的序变模型，该学讲以为酶分子中的亚基结合小分子物质底物或调节物后，亚基构象各个依次变化，进而实现催化功能。17、别构酶：由于酶分子构相的变化而影响酶的催化活性，进而对代谢反响起调节作用的酶。18、全酶与蛋白酶：一些结合蛋白质酶类，除蛋白组分，还含有一对热稳

39、定的非蛋白小分子物质，前者称为酶蛋白，后者称为辅因子，只要两者结合成完好体系才具有活力，此完好酶分子称为全酶。19、共价修饰调节：一类调节酶可由于其它酶对其构造进行共价修饰，而使其在活性形式与非活性形式之间互相转变，称为共价修饰调节。20、多酶体系：在完好的细胞内的某一代谢经过中，由几个酶构成的反响链体系，称为多酶体系。21、辅基：结合酶中与酶蛋白结合较紧的，用透析法不易除去的小分子物质称为辅基。22、诱导契合学讲：该学讲以为酶分子活性中心的构造原来并非和底物的构造相互吻合，但酶的活性中心不是僵硬的构造，它具有一定的柔性，当底物与酶相遇时，可诱导酶蛋白的构象发生相应的变化，使活性中心上有关的各

40、个基团到达正确的排列和定向，因此使酶和底物契合而结合成中间络合物，并引起底物发生反响。23、核糖酶：具有催化功能的RNA分子称为核糖酶。24、酶原：没有活性的酶的前体称为“酶原。25、酶的反应抑制：酶作用的产物对酶本身的活性产生抑制作用，称为酶的反应抑制。#26、MWC模型：称为别构酶的齐变模型或对称模型，该模型以为别构酶的所有亚基，或者全部呈坚固严密、不利于结合底物的“T状态，或全是松懈的、有利于结合底物的“R状态，这两种状态的转变对于每个亚基是同时、齐步发生的。二、选择1、核酶的化学本质是A、核糖核酸、粘多糖、蛋白质、核糖核酸和蛋白质的复合物2、乳酸脱氢酶经过透析后，其活性大大降低或消失，

41、这是由于：CA亚基解聚B酶蛋白变性C失去辅酶D缺乏底物与酶结合所需要的能量E以上都不对3、下列对酶的叙述，哪一项是正确的？EA所有的蛋白质都是酶B所有的酶均以有机化合物作为底物C所有的酶均需特异的辅助因子D所有的酶对其底物都具绝对特异性E上述都不对#4、测酶活性时，反响速度对底物应呈：AA一级反响B混合级反响C零级反响D二级反响5、在效应物作用下，蛋白质产生的变构或别构效应是蛋白质的CA一级构造发生变化B构型发生变化C构象发生变化D氨基酸顺序发生变化6、温度对酶活性的影响是：DA.低温可使酶失活B.催化的反响速度随温度的升高而升高C.最适温度是酶的特征性常数D.最适温度随反响的时间而有所变化E

42、.以上都不对*7、在嘧啶核苷酸的合成途径中，CTP能够使天冬氨酸转氨甲酰酶产生别构效应的事实属于下列哪种情况：B,EA.别构抑制B.别构激活C.酶的诱导生成作用D.非共价作用E.前体活化作用*8、非竞争抑制作用是：(B,C,D)A.抑制剂与酶活性中心外的部位结合B.酶与抑制剂结合后，还可与底物结合C.酶与底物结合后，还可与抑制剂结合D.酶底物抑制剂复合物不能进一步释放产物E.以上都不对9、关于研究酶反响速度应以初速度为准的原因中，哪项不对？EA.反响速度随时间的延长而下降，B.产物浓度的增加对反响速度呈负反应作用，C.底物浓度与反响速度成正比，D.温度和pH有可能引起部分酶失活，E.测定初速度比拟简单方便10、酶促反响达最大速度后，增加底物浓度不能加快反响速度的原因是：AA.全部酶与底物结合成E-S复合体B.过量底物对酶有负反应抑制C.过量底物与激活剂结合影响底物与酶的结合D.改变了化学反响的平衡点E.以上都不是11、底物浓度饱和后，再增加底物浓度，则DA.反响速度随底物浓度的增加而增加B.随着底物浓度的增加酶逐步失活C.酶的结合部位被更多的底物占据