大学生物化学 酶.10.ppt

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1、大学生物化学 酶2013.10 Four short words sum up what has lifted most successful Four short words sum up what has lifted most successful individuals above the crowd: a little bit more. individuals above the crowd: a little bit more. -author -author -date-date第一节第一节 概述概述l定义定义:活细胞合成的具有催化功能的生物大活细胞合成的具有催化功能的生物大

2、分子分子( (绝大多数是蛋白质绝大多数是蛋白质) )l功能功能: :作为生物催化剂作为生物催化剂, ,摧化生物体内所有化摧化生物体内所有化 学反应。是物质代谢必不可少的学反应。是物质代谢必不可少的. .l本质本质: :蛋白质蛋白质( (绝大多数绝大多数-蛋白质在生命活动蛋白质在生命活动 中的重要体现中的重要体现) )、核酸（核酶）、核酸（核酶）酶促反应：酶促反应：l底物底物 S：酶促反应中被酶催化的物质：酶促反应中被酶催化的物质l产物产物 P: 催化反应中所生成的物质催化反应中所生成的物质 乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶 丙酮酸丙酮酸 乳酸乳酸酶活性：酶活性：l酶催化化学反应的能力酶催化化学反应的能力l

3、酶活性大小：指酶催化化学的反应速度酶活性大小：指酶催化化学的反应速度单位时间内底物的消耗量或产物的生成量单位时间内底物的消耗量或产物的生成量一、酶的化学组成一、酶的化学组成l 单纯酶：单纯蛋白质。只有氨基酸组成的肽单纯酶：单纯蛋白质。只有氨基酸组成的肽 链（蛋白水解酶链（蛋白水解酶- 消化道中的酶）消化道中的酶）l 结合酶：结合蛋白。氨基酸残基结合酶：结合蛋白。氨基酸残基+非蛋白成分非蛋白成分 全酶全酶 = = 酶蛋白酶蛋白 + + 辅助因子辅助因子 催化活性催化活性 氨基酸残基氨基酸残基 非蛋白成分非蛋白成分 辅酶辅酶：与酶蛋白连接是比较疏松：与酶蛋白连接是比较疏松 小分子有机化合物小分子有

4、机化合物 辅基辅基：与酶蛋白连接是比较牢固：与酶蛋白连接是比较牢固 参与氧化还原反应的酶和基团需要辅基或辅酶进行电子或参与氧化还原反应的酶和基团需要辅基或辅酶进行电子或辅助因子辅助因子 氢的传送。在基团中大多含有氢的传送。在基团中大多含有B B族维生素族维生素。 金属酶：酶蛋白金属酶：酶蛋白+ +金属离子金属离子 结合牢固结合牢固 无机金属离子无机金属离子 （大多数）（大多数） 金属活化酶：不与酶蛋白结合在一起，金属活化酶：不与酶蛋白结合在一起， 但酶发挥作用需金属离子参与。但酶发挥作用需金属离子参与。 稳定酶蛋白分子构象、作为酶活性中心一部分、本稳定酶蛋白分子构象、作为酶活性中心一部分、本

5、身进行氧化还原传递电子、作为桥梁连接酶与底物、身进行氧化还原传递电子、作为桥梁连接酶与底物、 中和阴离子，降低反应中的静电斥力中和阴离子，降低反应中的静电斥力 第二节第二节 酶催化作用的特点酶催化作用的特点一）酶具有酶具有高效的催化活性高效的催化活性 降低活化能的程度比一般催化剂大，催化效率比一降低活化能的程度比一般催化剂大，催化效率比一般催化剂高（般催化剂高（10107 710101313）。）。过氧化氢分解过氧化氢分解： 催化剂催化剂 催化速度催化速度 铁离子铁离子 610-4 mol/ mol离子离子/秒秒 血红素血红素 610-1 mol/ mol /秒秒 过氧化氢酶过氧化氢酶 610

6、6 mol/ mol/秒秒 二）酶的催化具有高度特异性二）酶的催化具有高度特异性 一般催化剂：一般催化剂： 在体外，大多数反应都可用相同在体外，大多数反应都可用相同 的催化剂的催化剂 酶：酶： 只能一种或一类化学反应或一种化只能一种或一类化学反应或一种化 学键学键 特异性表现在它对底物的选择和催化的特异性。它可从特异性表现在它对底物的选择和催化的特异性。它可从成千上万种反应物中找出自己作用的底物。成千上万种反应物中找出自己作用的底物。 绝对绝对特异性：特异性： 一个酶一个底物一个酶一个底物 相对相对特异性：特异性： 一个酶多种底物一个酶多种底物特异性特异性 催化一类具有相似结构或相同化学键的底

7、物催化一类具有相似结构或相同化学键的底物 立体异构立体异构特异性：根据底物的立体构型进特异性：根据底物的立体构型进 行选择性地催化行选择性地催化三）酶的三）酶的高度不稳定性高度不稳定性 由于大多数酶的本质是蛋白质，所以其作用由于大多数酶的本质是蛋白质，所以其作用必须在温和的条件下（常温、常压、合适的必须在温和的条件下（常温、常压、合适的pHpH）。）。 所有影响蛋白质的因素都能影响酶的活性。所有影响蛋白质的因素都能影响酶的活性。四）酶催化作用的四）酶催化作用的可调节性可调节性体内有各种因素都可调节酶的催化能力体内有各种因素都可调节酶的催化能力思考题：思考题：l酶是一个什么物质，在体内其什么作用

8、？酶是一个什么物质，在体内其什么作用？l在酶促反应中，底物、产物分别代表什么？在酶促反应中，底物、产物分别代表什么？l结合酶中的辅助因子主要是一些什么物质？结合酶中的辅助因子主要是一些什么物质？l什么叫做辅基、辅酶什么叫做辅基、辅酶l酶催化作用的特点是什么？酶催化作用的特点是什么？第三节第三节 酶的作用机制及调节酶的作用机制及调节l酶的活性中心酶的活性中心 酶分子中的必需基团（与酶活性有关的功能基团）酶分子中的必需基团（与酶活性有关的功能基团）通过空间构象折叠、盘绕相互靠近，形成一个能与底通过空间构象折叠、盘绕相互靠近，形成一个能与底物特异性结合并催化底物转化为产物的特定区域物特异性结合并催化

9、底物转化为产物的特定区域通常活性中心在分子的表面通常活性中心在分子的表面 功能基团：功能基团： 1 1结合基团：与底物结合结合基团：与底物结合 S + E ESS + E ES 2 2催化基团：催化底物反应转变产物（影响底物催化基团：催化底物反应转变产物（影响底物 中某些化学基团的稳定性）中某些化学基团的稳定性） 3 3必需基团：既有结合又有催化功能的基团必需基团：既有结合又有催化功能的基团14底底 物物 活性中心以外活性中心以外的必需基团的必需基团结合基团结合基团催化基团催化基团 活性中心活性中心 维持酶的空间构象所维持酶的空间构象所必需必需酶原酶原： 一些酶（大多数是蛋白酶）在细胞内合成时

10、一些酶（大多数是蛋白酶）在细胞内合成时 及分泌时是没有催化活性的前体及分泌时是没有催化活性的前体 实质：没有形成（暴露）酶的活性中心实质：没有形成（暴露）酶的活性中心酶原激活酶原激活：酶原在一定的条件下，在某种因素作用：酶原在一定的条件下，在某种因素作用 下分子结构发生改变，暴露或形成酶的下分子结构发生改变，暴露或形成酶的 活性中心，转变成具有活性酶的过程。活性中心，转变成具有活性酶的过程。l酶原与酶原激活酶原与酶原激活胰蛋白酶原激活过程：胰蛋白酶原激活过程： 在肠道，肽链的在肠道，肽链的N N端一个或几个特定的肽键断裂（肠激酶端一个或几个特定的肽键断裂（肠激酶作用下），酶原的空间构象发生变化

11、作用下），酶原的空间构象发生变化形成酶的活性中心形成酶的活性中心。酶原激活的生理意义：酶原激活的生理意义： 1、避免产生酶的组织细胞自身被破坏避免产生酶的组织细胞自身被破坏 2保证酶在特定部位与环境下和特定的条件下被激保证酶在特定部位与环境下和特定的条件下被激 活，发挥催化功能。活，发挥催化功能。 3作为储存形式，需要的时候被激活作为储存形式，需要的时候被激活 消化道酶原形式，保护消化管不被酶水解。血液中的消化道酶原形式，保护消化管不被酶水解。血液中的凝血因子以酶原形式，防止血管内凝血。凝血因子以酶原形式，防止血管内凝血。 催化同一种化学反应，但酶蛋白的分子结构、催化同一种化学反应，但酶蛋白的

12、分子结构、理化性质不同、免疫原性不同的一组酶。理化性质不同、免疫原性不同的一组酶。 部位：同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞部位：同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞 的不同亚细胞结构。的不同亚细胞结构。 功能功能: : 参与代谢的调节参与代谢的调节l同工酶同工酶比较重要的同工酶比较重要的同工酶: :LDH(LDH(乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶) ) 乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶 丙酮酸丙酮酸 乳酸乳酸结构结构: : 两种亚基以不同比例组成五种四聚体形两种亚基以不同比例组成五种四聚体形 式。单个亚基无活性式。单个亚基无活性. .两种亚基分别有两个基因位点决定两种亚基分别有两个基因位点决定M: M: 基因

13、位点在第基因位点在第1111号染色体上号染色体上H: H: 基因位点在第基因位点在第1212号染色体上号染色体上五种同工酶五种同工酶: :HHHHHHH MHHMMHMMMMMMMLDH1 (H4)LDH2(H3M) LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5 (M4)结构不同，分布不同，含量不同结构不同，分布不同，含量不同在正常血清中都有一定量。但如组织发生病变，在正常血清中都有一定量。但如组织发生病变，会导致血清酶谱改变，便于临床诊断。会导致血清酶谱改变，便于临床诊断。22l酶催化作用机制酶催化作用机制l酶降低反应的活化能酶降低反应的活化能化学反应基础：参与反应的分子间有效碰撞化学反应

14、基础：参与反应的分子间有效碰撞 活化分子：具有足够能量的反应分子活化分子：具有足够能量的反应分子 活化能：活化分子具有的足够能量平均活化能：活化分子具有的足够能量平均 水平能量水平能量 酶催化作用的机制酶催化作用的机制-中间产物学说：中间产物学说： ESES形成，降低反应活化能，使原先低于活化能阈形成，降低反应活化能，使原先低于活化能阈的分子也成为活化分子，碰撞反应的分子多了，反应的分子也成为活化分子，碰撞反应的分子多了，反应速度加快了。速度加快了。 一般催化剂：增加温度，使更多的反应物分子获得一般催化剂：增加温度，使更多的反应物分子获得所需的活化能所需的活化能l代谢途径的关键酶（限速酶）代谢

15、途径的关键酶（限速酶）限速酶限速酶： 催化限速反应的酶为限速酶。催化限速反应的酶为限速酶。关键酶：催化单向反应，关键酶：催化单向反应，决定代谢途径方向的酶决定代谢途径方向的酶 E1 E2 E3 E4 A B C D P思考题：思考题：l酶的活性中心定义。酶的活性中心定义。l什么叫做酶的必需基团，有几类，分别是指什么？什么叫做酶的必需基团，有几类，分别是指什么？l酶原与酶原激活，有什么意义？酶原与酶原激活，有什么意义？l关键酶、限速酶的定义关键酶、限速酶的定义l研究各种因素对酶促反应速度的影响研究各种因素对酶促反应速度的影响第四节第四节 影响酶催化作用的因素影响酶催化作用的因素酶浓度、酶浓度、底

16、物浓度底物浓度、温度、温度、pHpH、激活剂、激活剂、抑制剂抑制剂条件：条件： 研究某一因素对酶促反应速度的影响，研究某一因素对酶促反应速度的影响， 其它因素保持不变。保持反应在其它因素保持不变。保持反应在初速度初速度 的状态的状态 其它条件不变，只改变底物浓度，观察对反应其它条件不变，只改变底物浓度，观察对反应速度的影响速度的影响。l底物浓度对反应速度的影响底物浓度对反应速度的影响底物饱和：酶的活性中心已被底物全部占据，速度底物饱和：酶的活性中心已被底物全部占据，速度 不再增加，达到极限不再增加，达到极限Vm Vm S + E ES E+ P 米曼氏方程式：根据中间产物学说推导出米曼氏方程式

17、：根据中间产物学说推导出 V= V=1/2VmV=1/2VmKm+SVmS Vm VmS 2 Km+S Km+S = 2 VmS/ Vm Km = 2S- S =S Km与与Vm的的意义：意义： 1. 1. KmKm（米氏常数）（米氏常数）是酶促反应速度为最是酶促反应速度为最 大反应速度一半时的大反应速度一半时的底物浓度底物浓度2. 2. 表示酶与底物亲和力。两者成反比。表示酶与底物亲和力。两者成反比。 KmKm值越大，酶与底物亲和力越小。值越大，酶与底物亲和力越小。3KmKm值是酶的特征性常数值是酶的特征性常数, ,与酶的结构、底物和反与酶的结构、底物和反应环境有关，与酶的浓度无关应环境有关

18、，与酶的浓度无关 当当S S E Vm=KEE Vm=KE 反应速度与酶浓度成正比。反应速度与酶浓度成正比。l酶浓度对反应速度的影响浓度对反应速度的影响l温度对反应速度的影响温度对反应速度的影响酶活性酶活性两种效应的影响：两种效应的影响：1活性随着温度升高而活性随着温度升高而增高增高2温度到达一定高度时，温度到达一定高度时，酶活性随温度升高而降低，酶活性随温度升高而降低，继而失活。与酶的本质是继而失活。与酶的本质是蛋白质有关。蛋白质有关。低温时：酶活性受到抑制，随着温度上升，活性恢低温时：酶活性受到抑制，随着温度上升，活性恢 复。复。高温时：酶活性丧失，随着温度降低，活性不能恢高温时：酶活性丧

19、失，随着温度降低，活性不能恢 复。因为酶蛋白已变性。复。因为酶蛋白已变性。最适温度：最适温度：酶促反应到达最大值时的温度。酶促反应到达最大值时的温度。温度对酶促反应影响的临床意义温度对酶促反应影响的临床意义: 低温对标本的保存、低温麻醉在临床手术中的应低温对标本的保存、低温麻醉在临床手术中的应用。用。 高温灭菌的原理高温灭菌的原理最适温度与时间的关系最适温度与时间的关系pHpH影响酶蛋白、底物分子、辅酶分子中的电离基团解离。影响酶蛋白、底物分子、辅酶分子中的电离基团解离。 lpHpH对酶反应速度的影响对酶反应速度的影响在不同的在不同的pHpH下，同一种酶催化活性是不同的。下，同一种酶催化活性是

20、不同的。最适最适pHpH：酶促反应达到最大值时的：酶促反应达到最大值时的pHpH 在这状态下，酶活性中心、底物、辅在这状态下，酶活性中心、底物、辅酶所呈现的解离状态是酶与底物结合并催酶所呈现的解离状态是酶与底物结合并催化反应的最佳解离状态。化反应的最佳解离状态。 每种酶都有自己的最适每种酶都有自己的最适pHpH。偏离最适。偏离最适pHpH，酶的，酶的催化活性就降低催化活性就降低 最适最适pHpH受底物浓度、缓冲液种类和浓度、酶的纯受底物浓度、缓冲液种类和浓度、酶的纯度等因素影响。度等因素影响。 生物体内绝大多数酶最适的生物体内绝大多数酶最适的pHpH都在中性？都在中性？ l激活剂对反应速度的影

21、响激活剂对反应速度的影响 激活剂激活剂-使酶由无活性或低活性变为有活性或高使酶由无活性或低活性变为有活性或高 活性的物质活性的物质 组分：组分： 无机离子或简单的有机化合物无机离子或简单的有机化合物 功能：功能：维持稳定酶蛋白空间结构维持稳定酶蛋白空间结构 作为酶与底物之间的连接点作为酶与底物之间的连接点 作为辅助因子的一部分构成酶的活性中作为辅助因子的一部分构成酶的活性中心心必需激活剂必需激活剂- - 在酶促反应中比不可少的，可使无活在酶促反应中比不可少的，可使无活 性的酶转变成有活性的酶。性的酶转变成有活性的酶。 （大部分是一些金属离子）（大部分是一些金属离子）非必需激活剂非必需激活剂-一

22、些酶本身有活性，但比较低，加了一些酶本身有活性，但比较低，加了 激活剂后，催化活性显著提高。激活剂后，催化活性显著提高。 （大多是有机化合物类物质。（大多是有机化合物类物质。l抑制剂对反应速度的影响抑制剂对反应速度的影响 抑制剂：凡能有选择性地使酶活性降低或丧失但抑制剂：凡能有选择性地使酶活性降低或丧失但 不能使酶蛋白变性的物质不能使酶蛋白变性的物质抑制作用：直接或间接影响酶活性中心，抑制作用：直接或间接影响酶活性中心， 使酶使酶 的活性降低或丧失的作用。的活性降低或丧失的作用。 种类：不可逆抑制、可逆抑制种类：不可逆抑制、可逆抑制 （根据抑制剂与酶的结合程度）根据抑制剂与酶的结合程度）一）不

23、可逆抑制不可逆抑制 抑制剂与酶的必需基团以共价键牢固结合，使抑制剂与酶的必需基团以共价键牢固结合，使 酶的活性丧失。用一般生化方法（透析、超滤等）酶的活性丧失。用一般生化方法（透析、超滤等） 不能去除抑制剂，需用特殊的药物去除，才能不能去除抑制剂，需用特殊的药物去除，才能 使酶活性恢复。使酶活性恢复。 重金属中毒（重金属中毒（HgHg2+2+、AgAg2+2+、PbPb2+2+） 以以-SH-SH为必需基团的一类酶上，一些金属离子很容易结为必需基团的一类酶上，一些金属离子很容易结合在酶分子的活性巯基上，使酶活性被抑制。合在酶分子的活性巯基上，使酶活性被抑制。解除这种抑制：需采用一些多个巯基的高

24、浓度化合物解除这种抑制：需采用一些多个巯基的高浓度化合物ClAsClCHCHCl+ ESHSHESAsSCHCHCl+2HClESSAs CHCHCl+CH2SHCHSHCH2OHESHSH+CH2SCHSCH2OHAs CHCHCl巯基酶巯基酶二巯基丙醇二巯基丙醇路易士气路易士气有机磷中毒有机磷中毒 以丝氨酸侧链上的羟基为必需基团的一类酶，以丝氨酸侧链上的羟基为必需基团的一类酶，羟基易磷酸化，酶活性被抑制羟基易磷酸化，酶活性被抑制 胆碱酯酶上的羟基被有机磷农药磷酸化后活性被抑胆碱酯酶上的羟基被有机磷农药磷酸化后活性被抑制，不能水解乙酰胆碱，造成乙酰胆碱积蓄，引起副交制，不能水解乙酰胆碱，造成

25、乙酰胆碱积蓄，引起副交感神经兴奋，呈现中毒症状感神经兴奋，呈现中毒症状解磷定的作用：解除磷酸化。使酶恢复活性。解磷定的作用：解除磷酸化。使酶恢复活性。二）可逆抑制可逆抑制 抑制剂与酶分子以抑制剂与酶分子以非共价键结合非共价键结合引起酶活性抑制引起酶活性抑制或丧失。结合疏松，可逆。或丧失。结合疏松，可逆。 一般生化方法能去除抑制剂而恢复酶活性。一般生化方法能去除抑制剂而恢复酶活性。 竞争性抑制竞争性抑制（抑制剂与酶结合位点与底物结（抑制剂与酶结合位点与底物结 合位点相同）合位点相同）EIn特点特点抑制程度取决于抑制剂和底物的浓度之比抑制程度取决于抑制剂和底物的浓度之比I与与S结构类似，竞争酶的活

26、性中心；结构类似，竞争酶的活性中心；酶的抑制作用可被高浓度酶的抑制作用可被高浓度底物底物所减低或解除所减低或解除 SI，ES，酶活性，酶活性抑制剂与酶的活性中心结合后，酶失去催化活性抑制剂与酶的活性中心结合后，酶失去催化活性丙二酸丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶琥珀酸琥珀酸琥珀酸脱氢酶琥珀酸脱氢酶FADFADH2延胡索酸延胡索酸COOH CH2 CH2COOH COOH COOH CH2 丙二酸丙二酸生理意义生理意义：临床药物的选择：临床药物的选择典型的典型的磺胺药抗菌机理磺胺药抗菌机理： 细菌在生长繁殖时，不能利用环境中的叶酸，只细菌在生长繁殖时，不能利用环境中的叶酸，

27、只能在自己菌体内合成能在自己菌体内合成 抑菌原理：抑菌原理： 磺胺药结构与对氨基苯甲酸相似，竞争磺胺药结构与对氨基苯甲酸相似，竞争FHFH2 2合成合成酶，使之不能进一步转变成酶，使之不能进一步转变成FHFH4 4 细菌缺乏原料，核细菌缺乏原料，核苷酸量苷酸量，细菌生长受到抑制。，细菌生长受到抑制。 人能利用食物中的叶酸，所以磺胺药对人的核人能利用食物中的叶酸，所以磺胺药对人的核苷酸合成不受影响。苷酸合成不受影响。在服药的初期，磺胺药要加倍。在服药的初期，磺胺药要加倍。某些抗癌药物的设计也是根据这一原理某些抗癌药物的设计也是根据这一原理2) 非竞争性抑制非竞争性抑制（抑制剂与酶结合位点（抑制剂

28、与酶结合位点 与底物与酶结合位点不在同一个部位）与底物与酶结合位点不在同一个部位） 但酶但酶-底物底物-抑制剂复合物抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物不能进一步释放出产物特点特点：（1）抑制剂与底物结构不相似，两者没有竞争作用抑制剂与底物结构不相似，两者没有竞争作用（2 2）抑制剂结合在活性中心以外的部位，引起酶活）抑制剂结合在活性中心以外的部位，引起酶活 性的抑制性的抑制 (3）抑制剂浓度增加，使反应体系中抑制剂浓度增加，使反应体系中E E、ESES下降，下降， 造成整个酶促反应速度降低，造成整个酶促反应速度降低，v v下降。下降。（4 4）底物浓度的增加，不能解除抑制。）底物浓度的

29、增加，不能解除抑制。思考题：思考题：l影响酶催化作用的因素有哪些？影响酶催化作用的因素有哪些？l米氏常数反应了哪种因素对酶活性的影响？米氏常数反应了哪种因素对酶活性的影响？l米氏常数的定义及意义米氏常数的定义及意义l有机磷农药中毒属于哪一种抑制有机磷农药中毒属于哪一种抑制l比较一下竞争性抑制与非竞争性抑制的特点比较一下竞争性抑制与非竞争性抑制的特点l磺胺药的作用是抑菌还是杀菌？磺胺药的作用是抑菌还是杀菌？ 遗传性疾病遗传性疾病基因突变，酶分子缺陷，引起的疾病基因突变，酶分子缺陷，引起的疾病l酶酶与疾病的发生与疾病的发生白化病：白化病： 酪氨酸酶缺陷，黑色素不能生成，产生的酪氨酸酶缺陷，黑色素不

30、能生成，产生的 疾病疾病第五节第五节 酶与医学的关系酶与医学的关系RBCRBC中中6-6-磷酸葡萄糖脱氢酶缺陷磷酸葡萄糖脱氢酶缺陷 NADPHNADPH 还原型还原型GSH RBCGSH RBC膜完整性膜完整性 溶血性贫血溶血性贫血蚕豆病蚕豆病- - 某些人体内某些人体内6-6-磷酸葡萄糖脱氢酶缺磷酸葡萄糖脱氢酶缺陷，吃了蚕豆诱发溶血性贫血陷，吃了蚕豆诱发溶血性贫血 酶活性受到抑制酶活性受到抑制 中毒性疾病中毒性疾病 煤气中毒，一氧化碳抑制了呼吸链中的细胞煤气中毒，一氧化碳抑制了呼吸链中的细胞 色素氧化酶的活性色素氧化酶的活性 重金属中毒、农药中毒等重金属中毒、农药中毒等l酶与疾病的诊断酶与疾

31、病的诊断 测定体液中酶的含量，诊断某些脏器的疾病测定体液中酶的含量，诊断某些脏器的疾病 ALTALT、ASTAST、淀粉酶、同工酶等、淀粉酶、同工酶等l酶与疾病治疗酶与疾病治疗 利用酶制品治疗疾病利用酶制品治疗疾病l酶与医学研究酶与医学研究 利用酶为工具利用酶为工具 思考题思考题酶促反应的初速度不受酶促反应的初速度不受哪一因素影响：哪一因素影响： A A S S B B E E C C pHpH D D 时间时间 E E 温度温度 关于米氏常数关于米氏常数Km的说法，的说法，哪个是正确的：哪个是正确的： A A 饱和底物浓度时的速度饱和底物浓度时的速度B B 在一定酶浓度下，最大速度在一定酶浓

32、度下，最大速度的一半的一半C C 饱和底物浓度的一半饱和底物浓度的一半D D 速度达最大速度半数时的底速度达最大速度半数时的底物浓度，物浓度，E E 降低一半速度时的抑制剂浓降低一半速度时的抑制剂浓度度 l作为催化剂的酶分子，具有下列哪一种能量效应作为催化剂的酶分子，具有下列哪一种能量效应? A 增高反应活化能增高反应活化能 B B 降低反应活化能降低反应活化能C C 产物能量水平产物能量水平 D D 产物能量水平产物能量水平E E 反应自由能反应自由能 磺胺药物治病原理是：磺胺药物治病原理是： A A 直接杀死细菌直接杀死细菌B B 细菌生长某必需酶的竞细菌生长某必需酶的竞争性抑制剂争性抑制剂C C 细菌生长某必需酶的非细菌生长某必需酶的非竞争性抑制剂竞争性抑制剂D D 细菌生长某必需酶的不细菌生长某必需酶的不可逆抑制剂可逆抑制剂E E 分解细菌的分泌物分解细菌的分泌物 酶原激活的实质是：酶原激活的实质是： A 激活剂与酶结合使酶激激活剂与酶结合使酶激活活 B B 酶蛋白的变构效应酶蛋白的变构效应C C 酶原分子一级结构发生酶原分子一级结构发生改变从而形成或暴露出改变从而形成或暴露出酶的活性中心酶的活性中心D D 酶原分子的空间构象发酶原分子的空间构象发生了变化而一级结构不生了变化而一级结构不变变E E 以上都不对以上都不对