酶学部分的练习题参考答案.doc

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1、【精品文档】如有侵权，请联系网站删除，仅供学习与交流酶学部分的练习题参考答案.精品文档.第一部分 填空1、脱辅酶，辅因子，脱辅酶，辅因子 2、蛋白质或RNA 3、增大，不变4、生物体活细胞，蛋白质或RNA 5、C，A 6、竞争性，非竞争性 7、酶蛋白，酶辅助因子 8、Kmc，Kma 9、疏松，紧密 10、411、酶的催化能力，活力单位 12、2-3 13、空间结构，二硫，氢，复性14、RNA，核酶 15、结合，催化 16、蛋白质，细胞 17、活化能，平衡常数18、酶的催化能力高，专一性强，酶活力受调节 19、结合部位，催化部位，结合部位，催化部位 20、别构调节，共价修饰 21、结构，立体异构

2、 22、一半，底物23、4，924、竞争性，非竞争性25、竞争性1、全酶由 和 组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中 决定酶的专一性和高效率， 起传递电子、原子或化学基团的作用。2、酶是生物体活细胞产生的，具有催化活性的 。3、竞争性抑制剂使酶对底物的表观 Km _ ，而 Vmax_ _ 。4、酶是 产生的，具有催化活性的 。5、如果一个酶对A、B、C三种底物的米氏常数分别为Kma、Kmb和Kmc，且KmaKmbKmc，则此酶的最适底物是_，与酶亲和力最小的底物是_。6、_抑制剂不改变酶促反应Vmax， _抑制剂不改变酶促反应Km。7、全酶由_和_组成。8、如果一个酶对A、B、C三种底

3、物的米氏常数分别为Kma、Kmb和Kmc，且KmaKmbKmc，则此酶的最适底物是_，与酶亲和力最小的底物是_。9、辅酶和辅基的区别在于前者与酶蛋白结合 ，后者与酶蛋白结合 。 10、当酶促反应速度为最大反应速度的80%时，底物浓度是Km值的 倍。11、酶活力是指 ，一般用 表示。12、酶反应的温度系数Q10一般为 。13、在适当浓度的b-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的 被破坏造成的。其中b-巯基乙醇可使RNA酶分子中的 键破坏。而8M脲可使 键破坏。当用透析方法去除b-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为 。14、T.C

4、ech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的 ，称之为 这是对酶概念的重要发展。15、酶的活性中心包括_和_两个功能部位。16、1981年以前发现的酶化学本质是_，均由活_产生。17、酶催化的机理是降低反应的_，不改变反应的_。18、与化学催化剂相比，酶催化作用具有_、_、_ 等特点。 19、酶的活性中心包括_和 _两个功能部位，其中_直接与底物结合，决定酶的专一性_是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。20、改变酶结构的快速调节，主要包括_与_。21、酶的特异性包括 _ 特异性， _ 特异性与立体异构特异性。22、Km 值等于酶促反应速度为最大速度 _ 时的 _ 浓度。23、酶促反应速

5、度（ ）是最大速度（ Vmax ）的 80 时，底物浓度（ S ）是 Km 的 _倍； 当 达到 Vmax 的 90 时， S 是 Km 的 _倍。 24、_抑制剂不改变酶促反应Vmax，_抑制剂不改变酶促反应Km。25、丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的 抑制剂。第二部分 单选题1、米氏常数Km是一个用来度量( A )2、根据米氏方程，有关s与Km之间关系的说法不正确的是( D )3、某酶今有4种底物(S)，其Km值如下，该酶的最适底物为（ D ）4、酶的非竞争性抑制剂对酶促反应的影响是（ D ） 5、目前公认的酶与底物结合的学说是（ B ）6、根据米氏方程，有关s与Km之间关系的说法不正确的

6、是( D )7、酶能加速化学反应的进行是由于哪一种效应:( D )8、非竞争性抑制作用引起酶促反应动力学的变化是（ C ）9、增加底物浓度可解除下列哪种抑制剂或抑制作用对酶活性的影响？（ B ）10、酶与一般催化剂的主要区别是（ E ）11、下列关于酶活性中心的叙述，正确的是（ A ）。12、下列关于酶活性中心的叙述哪一个是不正确的? （ C ）13、非竞争性抑制作用引起酶促反应动力学的变化是（ C ）14、增加底物浓度可解除下列哪种抑制剂或抑制作用对酶活性的影响？（ B ）15、增加底物浓度可解除下列哪种抑制剂或抑制作用对酶活性的影响？（ B ）16、下列不属于酶催化高效率的因素为：（ A

7、）17、下列那一项符合“诱导契合”学说：（ B ）18、关于米氏常数Km的说法，哪个是正确的？( D )19、胰蛋白酶原经肠激酶作用后切下六肽，使其形成有活性的酶，这一步骤是: （ B ）20、下列哪一项不能加速酶促反应速度：（ C ）21、下面关于共价修饰调节酶的说法哪个是错误的？( D )22、哪一种情况可用增加S的方法减轻抑制程度？（ B ）23、丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于（ C ）24、测定酶活性时，通常以底物浓度变化小于多少时测得的速度为反应的初速度？( D )25、酶催化作用对能量的影响在于（ B ）26、酶的竞争性可逆抑制剂可以使（ C ）27、下列哪一项不是辅酶的功能（ C

8、 ）28、酶的比活力是指（ B ）29、酶的活性中心是指（ C ）。30、酶催化作用对能量的影响在于（ A ）31、竞争性抑制剂作用特点是。（ B ）32、别构酶通常是。（ C ）33、酶蛋白变性后其活性丧失，这是因为（ C ）34、酶促反应中，决定反应专一性的是（ A ）35、酶分子中能使底物转变成产物的基团是（ C ）36、全酶的叙述正确的是（ C ）37、影响酶促反应速度的因素不包括（ E ）38、酶原激活的生理意义是（ C ）39、酶的特异性是指（ B ）40、酶原所以没有活性是因为（ B ）41、有关PH对酶促反应速度的影响错误的是（ E ）42、Km值是指（ A ）43、关于酶的叙

9、述哪项是正确的（ C ）44、酶的活性中心是指（ B ）45、Km值的概念是 ( D )46、关于Km值的意义，不正确的是( D )47、竞争性抑制剂对酶促反应速度影响是（ A ）48、米氏常数Km是一个用来度量（ A ）49、酶促反应中决定酶专一性的部分是( D )50、具有生物催化剂特征的核酶(ribozyme)其化学本质是（ B ）51、酶促反应速度为其最大反应速度的80时，Km等于（ C ）52、下列关于辅酶和辅基功能的叙述，哪一项是不正确的？（ B ）53、乳酸脱氢酶(LDH)是一个由两种不同的多肽链组成的四聚体。假定这些链随机结合成酶，这种酶有多少种同工酶（ D ）54、L-氨基酸

10、的氧化酶只能催化L-氨基酸氧化，这种专一性属于（ B ）第三部分 判断（对的打“”，错的打“”）1、米氏常数（Km）是与反应系统的酶浓度无关的一个常数。（ ）2、酶的最适温度是酶的特征性常数。（）3、Km等于v=1/2 Vmax时的底物浓度，是酶的特征性常数。（）4、酶有几种底物时，其Km值也不相同。（）5、某些调节酶的V-S的S形曲线表明，酶与少量底物的结合增加了酶对后续底物的亲和力。（）6、酶可以促成化学反应向正反应方向转移。（）7、酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。（）8、Km是酶的特征性常数，只与酶的性质有关，与酶的底物无关。（）9、辅基与辅酶的区别在于它们与酶蛋白

11、结合的牢固程度不同，并无严格的界限()10、别构酶都是寡聚酶（）11、当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比（）12、酶有几种底物时，其Km值也不相同（）13、所有酶只可以促成化学反应向正反应方向转移。（）14、酶可以改变化学反应的平衡常数。（）15、如果没有维生素的参与，所有酶都没有催化活性。（）16、酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。（）17、别构酶除有与底物结合的活性部位外，还有与别构效应物结合的别构中心。（）18、酶的最适 pH 值是一个常数，每一种酶只有一个确定的最适 pH 值。（）19、蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白质的一级结构变化与蛋白质的功能无

12、关。（）20、辅酶与酶蛋白的结合不紧密，可以用透析的方法除去。（）21、酶之所以有高的催化效率是因为它可提高反应活化能。（）22、酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。（）23、变构剂与酶的催化部位结合后使酶的构象改变，从而改变酶的活性，称为酶的变构作用。（）24、酶原激活过程实际就是酶活性中心形成或暴露的过程。（）25、酶促反应的速度随温度的升高而增加。（）26、在反竞争性抑制物存在的条件下，酶反应动力学的特点是Vmax，Km不变。（）27、酶辅基一般不能用透析或超滤的方法与酶蛋白分离。（）28、一个酶作用于多种底物时，其最适底物的Km值应该是最小。（）第四部分 名词解释1、

13、同工酶-同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。2、酶原-有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。3、米氏常数-酶催化反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。4、竞争性抑制作用-有的抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争跟酶结合，这种抑制称为竞争性抑制作用。5、酶的活性中心-酶的活性中心是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。6、Km-当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。7、别构效应-当底物或底物以外的物质和别构酶分子上的相应部位非共价地结合后,通过酶分子构象的变化影响酶的催化活性,这种效应成

14、为别构效应8、酶的抑制剂-能使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。 9、酶的专一性-酶对其所催化的底物具有较严格的选择性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，酶的这种特性称为酶的特异性。根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为三种类型，即绝对特异性，相对特异性和立体异构特异性。 10、核酶-有催化作用的RNA。第五部分 问答题1、酶的活性中心有何特点？酶的活性中心特点：（1）活性部位在酶分子的总体积中只占相当小的部分；（2）酶的活性部位是一个三维实体；（3）酶的活性

15、部位与底物诱导契合；（4）酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内；（5）底物通过次级键较弱的力结合到酶上；（6）酶活性部位具有柔性或可运动性2、简述酶具有高效催化的因素答案要点：（1）、邻近定向效应：指底物和酶活性部位的邻近，使底物反应浓度有效提高，使分子间反应成为分子内反应。（2）、张力和形变：底物结合诱导酶分子结构变化，而变化的酶分子又使底物分子的敏感键产生张力甚至形变，促进酶-底物中间产物进入过渡肽。（3）、酸碱催化（4）、共价催化：酶和底物形成不稳定的共价中间物，从而促进产物形成。3、酶为何有高效的催化效率，其机制如何？答案要点： A 邻近和定向效应 B 诱导契合和底物形变 C 电荷

16、极化和多元催化 D 疏水的微环境4、举例说明竞争性抑制的特点和实际意义。解答要点:有些抑制剂与底物竞争与酶结合,妨碍酶与底物结合,减少酶的作用机会,这种现象成为竞争性抑制. 竞争性抑制的一个特点是当底物浓度很高时,抑制作用可以被解除. 酶的竞争性可逆抑制剂的酶动力学特征是Vmax不变，Km增加.研究酶的竞争性抑制作用在医学,工农业生产上以及基础理论研究上都有一定的意义.5、很多酶的活性中心均有组氨酸残基参与，请解释原因。答题要点：酶蛋白分子中组氨酸的侧链咪唑基pK值为6.07.0，在生理条件下，一半解离，一半不解离，因此既可以作为质子供体（不解离部分），又可以作为质子受体（解离部分），既是酸，

17、又是碱，可以作为广义酸碱共同催化反应，因此常参与构成酶的活性中心。6、酶作为生物催化剂与一般化学催化剂比较有何共性及其个性？答题要点：1、共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。 2、个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。 7、简述竞争性抑制剂与非竞争性抑制剂的区别竞争性抑制剂 抑制剂结构与底物相似，共同竞争酶的活性中心，抑制作用大小与抑制剂和底物的相对浓度有关。Km值增大，Vm不变。非竞争性抑制剂 非抑制剂结构与底物不相似或完全不

18、同，它只与活性中心外的必需基团结合，形成EI和EIS，使E和ES都下降。该抑制作用的强弱只与抑制剂浓度有关，Km值不变，Vm下降。8、简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性（1）共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。（2）个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。9、举例说明酶的三种特异性。答案要点：A结构专一性 琥珀酸脱氢酶、脲酶等 B 立体专一性 胰蛋白酶和琥珀酸脱氢酶10、影响酶活性的主要因素。答案要点：主要有温度、

19、pH、激活剂、抑制剂 、离子浓度、压力等。第六部分 论述题1、论述Km值和Vmax的意义。答案要点：Km值的意义：Km是反应速度等于1/2Vmax的s，单位是mmol/L。当中间解离成E和S的速度分解成E和P的速度时，Km值可近似于ES的解离常数Ks。此时可表示酶和底物亲和力。Km值越小，酶和底物亲和力越大；Km值越大，酶和底物亲和力越小。Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物及反应温度、pH、离子强度有关，与酶的浓度无关。Vmax的意义：Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，如果酶的总浓度已知，便可根据Vmax计算酶的转换数E/ Vmax，其意义是：当酶被底物充分饱和时，

20、单位时间内每个酶分子催化底物转换成产物的分子数。2、论述影响酶促反应速度的主要因素及机理。答案要点：温度、pH、底物浓度、酶浓度、激活剂、抑制剂等。这些因素的影响机理如下: 温度：高温变性、低温抑制、最适温度；最适pH，过酸过碱使酶变性失活；底物浓度与酶促反应速度成米氏方程关系；酶浓度与酶促反应速度成正比；抑制剂可抑制酶促反应速度，分为不可逆抑制和可逆抑制；激活剂可激活酶活性等。3、可逆性抑制作用有哪些类型？试比较它们的特点。答案要点： 可逆性抑制作用包括竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制，抑制剂以非共价键与酶结合，使酶活性降低，用简单透析，过滤方法可将抑制剂除去。竞争性抑制：抑制剂的结构

21、与底物结构相似，共同竞争同一酶的活性中心，抑制程度强弱取决于抑制剂浓度和底物浓度的相对比例。动力学参数Km值增加，Vmax不变。非竞争性抑制：抑制剂与酶活性外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，酶与底物的结合也不影响与抑制剂的结合。抑制程度的大小决定与抑制剂的浓度。动力学参数Km值不变，Vmax降低。反竞争性抑制：抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES)结合，生成三者复合物，不能解离出产物，增加S反而抑制作用越强。动力学参数Km值减小，Vmax降低。4、试比较不同酶的专一性并解析之。答案要点：A、酶的各种专一性 B、举例说明酶的专一性C、关于酶专一性的假说5、在很多酶的活性中心均有His残基参与，为什么？请解释。答案要点： A 酶活性中心的概念 B 氨基酸侧链基团的性质 C 组氨酸侧链的特殊性