2022年生物化学考试重点总结 .pdf
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1、学习必备欢迎下载第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的主要组成元素:C、H、O、N、S 特征元素: N(16%)特异元素: S 凯氏定氮法:每克样品含氮克数6.25100100g 样品中蛋白质含氮量(g%)组成蛋白质的20 种氨基酸(名解)不对称碳原子或手性碳原子:与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳为 L-氨基酸,其中脯氨酸(Pro)属于 L-亚氨基酸不同 L- -氨基酸,其R 基侧链不同除甘氨酸( Gly)外,都为L-氨基酸,有立体异构体组成蛋白质的20 种氨基酸分类非极性氨基酸:甘氨酸(Gly ) 、丙氨酸( Ala) 、缬氨酸( Val) 、
2、亮氨酸( Leu) 、异亮氨酸(Ile) 、脯氨酸( Pro)极性中性氨基酸:丝氨酸(Ser) 、半胱氨酸( Cys) 、蛋氨酸( Met)天冬酰胺( Asn) 、谷氨酰胺( Gln) 、苏氨酸( Thr)芳香族氨基酸:苯丙氨酸(Phe) 、色氨酸( Trp) 、酪氨酸( Tyr)酸性氨基酸:天冬氨酸(Asp) 、谷氨酸( Glu)碱性氨基酸:赖氨酸(Lys) 、精氨酸( Arg) 、组氨酸( His)其中:含硫氨基酸包括:半胱氨酸、蛋氨酸四、氨基酸的理化性质1、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基,能与酸或碱类物质结合成盐,故它是一种两性电解质。 氨基酸是两性电解质,其解离
3、程度取决于所处溶液的酸碱度。(名解)等电点(pI 点) :在某一pH 的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH 称为该氨基酸的等电点。pHpI 阴离子氨基酸带净正电荷,在电场中将向负极移动 在一定 pH 范围内,氨基酸溶液的pH 离等电点越远,氨基酸所携带的净电荷越大2、含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm 的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法3、氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物在 pH57,80100条件下,氨基酸与茚三酮
4、水合物共热,可生成蓝紫色化合物,其最大吸收峰在 570nm 处。此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法五、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链(一)氨基酸通过肽键连接而形成肽1、 (名解) 肽键 (peptide bond)是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物3、10 个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽;由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 1 页,共
5、18 页学习必备欢迎下载多肽链 (polypeptide chain) 是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构多肽链有两端:N 末端:多肽链中有游离-氨基的一端C 末端:多肽链中有游离-羧基的一端6、AA 顺序从氨基端(N-端)开始以羧基端(C-端)氨基酸残基为终点7、人体内存在多种重要的生物活性的肽:谷胱甘肽( GSH) :是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH 的巯基具有还原性,可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化,使蛋白质或酶处于活性状态。第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的分子结构一级结构二级结构三级结构 高级结构
6、(空间构象)四级结构(一) 、蛋白质的一级结构:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子中,从N-端至 C-端的氨基酸排列顺序,即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。1、主要化学键:肽键,有些蛋白质还包含二硫键。2、一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础(二) 、蛋白质的二级结构:指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。1、主要化学键:氢键2、 (名解)肽键平面肽单元:参与肽键的6 个原子 C 、C、O、N、H、C 位于同一平面,又叫酰胺平面或肽键平面,此同一平面上的6 个原子构成了所谓的肽单元3、二级结构以一级结构为基础,多为短距离
7、效应。可分为:-螺旋:多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升,顺时钟走向,即右手螺旋,每隔3.6个氨基酸残基上升一圈,螺距为0.54nm。 -螺旋的每个肽键的-和第四个肽键的羧基氧形成氢键,氢键的方向与螺旋长轴基本平形。影响 -螺旋形成因素:R 基较大,空间位阻大。带相同电荷的R 基集中,电荷相互排斥。-螺旋。-折叠:多肽链充分伸展,各肽键平面折叠成锯齿状结构,侧链基团交错位于锯齿状结构上下方;它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定-转角:常发生于肽链进行180 度回折时的转角上,含4 个氨基酸残基,第二个残基常为脯氨酸。无规卷曲:无确定规律性的那段肽链。主要化学键:
8、氢键。4、模体 (motif) 是具有特殊功能的超二级结构,是由二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象(三) 、蛋白质的三级结构:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。1、主要化学键(非共价键):疏水键(最主要) 、盐键(离子键) 、氢键、范德华力、二硫键2、 (名解)结构域:分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域,并各行其功能,称为结构域精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 2 页,共 18 页学习必备欢迎下载(四) 、蛋白质的四级结构:蛋白质分子中各亚
9、基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。1、 (名解)亚基:有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链,每一条多肽链都有完整的三级结构,称为蛋白质的亚基,亚基之间的结合力主要是氢键和离子键2、主要化学键:疏水键、氢键、离子键二、蛋白质的分类根据组成成分:单纯蛋白质结合蛋白质= 蛋白质部分+ 非蛋白质部分(辅基)根据形状:纤维状蛋白质球状蛋白质第三节蛋白质结构与功能关系一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础1、蛋白质一级结构是空间构象和特定生物学功能的基础。一级结构相似的多肽或蛋白质,其空间构象以及功能也相似。尿素或盐酸胍可破坏次级键 -巯
10、基乙醇可破坏二硫键2、由蛋白质分子发生变异所导致的疾病,称为“分子病”,如:镰刀形红细胞贫血症二、蛋白质空间结构是蛋白质特有性质和功能的结构基础。肌红蛋白:只有三级结构的单链蛋白质,易与氧气结合,氧解离曲线呈直角双曲线。血红蛋白:具有个亚基组成的四级结构,可结合分子氧。成人由两条-肽链( 141 个氨基酸残基)和两条 -肽链( 146 个氨基酸残基)组成。在氧分压较低时,与氧气结合较难,氧解离曲线呈状曲线。因为:第一个亚基与氧气结合以后,促进第二及第三个亚基与氧气的结合,当前三个亚基与氧气结合后,又大大促进第四个亚基与氧气结合,称正协同效应。结合氧后由紧张态变为松弛态。三、若蛋白质的折叠发生错
11、误,尽管其一级结构不变,但蛋白质的构象发生改变,仍可影响其功能,严重时可导致疾病发生,称为蛋白质构象疾病,如:人纹状体脊髓变性病(CJD)、老年痴呆症、亨廷顿舞蹈病、疯牛病等。第四节蛋白质的理化性质1、蛋白质的两性电离:蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团,在一定的溶液pH 条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团。2、蛋白质的沉淀:在适当条件下,蛋白质从溶液中析出的现象。包括:a.丙酮沉淀,破坏水化层。也可用乙醇。b.盐析,将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液,破坏在水溶液中的稳定因素电荷而沉淀。变性的蛋白质易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀,但并不变性3、蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用
12、下,其特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要为二硫键和非共价键的破坏,不涉及一级结构的改变。变性后,其溶解度降低,粘度增加,结晶能力消失,生物活性丧失,易被蛋白酶水解。常见的导致变性的因素有:加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂、超声波、紫外线、震荡等。4、蛋白质的紫外吸收:由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,因此在280nm 处有特征性吸收峰,可用蛋白质定量测定。5、蛋白质的呈色反应a.茚三酮反应:经水解后产生的氨基酸可发生反应,-氨基能与茚三酮反应生成蓝紫色化合物b.双缩脲反应:蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸酮共热,呈现
13、紫色或红色。氨基酸不精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 3 页,共 18 页学习必备欢迎下载出现此反应。蛋白质水解加强,氨基酸浓度升高,双缩脲呈色深度下降,可检测蛋白质水解程度。第五节、蛋白质的分离和纯化1、沉淀,2、电泳:蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的,在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同,有薄膜电泳、凝胶电泳等。3、透析:利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。4、层析:a.离子交换层析,利用蛋白质的两性游离性质,在某一特定时,各蛋白质的电荷量及性质不同,故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换
14、层析,含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。b.分子筛,又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内,滞留时间长,大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。5、超速离心:既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。不同蛋白质其密度与形态各不相同而分开。第二章核酸的结构与功能核酸:是以核苷酸为基本组成单位的生物信息大分子,携带和传递遗传信息核算的分类及分布:脱氧核糖核酸(DNA ) :存在与细胞核、线粒体携带遗传信息,通过复制传递给下一代基本组成单位是脱氧核苷酸核糖核苷酸( RNA ) :存在于细胞核、细胞质、线粒体DNA 转录的产物,参与遗传信息的复制表达也可作为遗传物质基本组成单位是核糖核苷酸第一节核
15、酸的化学组成及一级结构核酸的元素组成:C、H、O、N、P 标记元素P:用于测量生物样品中核酸的含量核酸的分子组成:核酸( DNA 和 RNA )3,5-磷酸二酯键核苷酸 磷脂键磷酸核苷和脱氧核苷糖苷键戊糖碱基 核糖脱氧核糖嘌呤嘧啶核苷酸是构成核酸的基本组成单位碱基DNA :A、G、C、T RNA :U、G、C、T 戊糖(主要区别)DNA :脱氧核糖RNA :核糖核苷 /脱氧核苷:由碱基和核糖或脱氧核糖生成精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 4 页,共 18 页学习必备欢迎下载核苷酸:核苷或脱氧核苷C-5上的羟基与磷酸通过脂键结合构成DN
16、A :AMP 、GMP、CMP、TMP RNA :AMP 、GMO 、CMP、UMP 核苷酸衍生物:环化核苷酸:细胞信号转到中的第二信使DNA 是脱氧核苷酸通过3,5-磷酸二酯键连接形成的大分子一个脱氧核糖核苷酸3-羟基与另一脱氧核糖核苷酸的5-磷酸基团缩合形成3,5-磷酸二酯键DAN 链:多个脱氧核苷酸通过磷脂二脂键构成了具有方向性的线性分子,称为多聚脱氧核苷酸,即DNA 链DAN 链的方向是5-端向 3-端交替的磷脂基团和戊糖构成DAN 的骨架RAN 也是具有3,5-磷酸二酯键的线性大分子核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序核苷酸在多肽链上的排列顺序为核酸的一级结构,核苷酸之间通过3,5-磷酸
17、二酯键连接。2、核苷酸序列:方向是5-端向 3-端3、碱基序列第二节DNA 的二级结构与功能DNA 的二级结构是双螺旋结构(一) Changaff 规则: A 与 T 的摩尔数相等,G 与 C 的摩尔数相等不同生物种属的DNA 碱基组成不同同一个体的不同器官、不同组织的DNA 具有相同的剪辑组成(二) DNA 双螺旋结构模型的要点1、DNA 的反向平行,右手螺旋的双链结构脱氧核糖和磷酸基团组成亲水性骨架,位于双链的外侧,而疏水的碱基位于内侧螺旋直径为2nm,螺距为3.4nm(3.54nm)2、DNA 双链之间形成了互补碱基对碱基之间以氢键相结合,A=T , GC每一个螺旋包含了10 个碱基对,
18、每两个碱基对的旋转角度为36每个碱基平面之间的距离为0.34nm 3、疏水作用力和氢键共同维持着DAN 双螺旋结构的稳定性,尤以前者为重要氢键、疏水性的碱基堆积力、中和核酸链上的负电荷(三) DNA 双螺旋的多样性B-DAN :右手螺旋,92%相对湿度下A-DAN :右手螺旋,适湿降低Z-DAN :左手螺旋(四) DAN 的多链螺旋结构二、 DAN 的高级结构(三级结构)是超螺旋结构(一)原核生物DAN 的环形超螺旋(二)真核生物DAN 高度有序和高度致密的结构细胞周期:松散的染色质细胞分裂期:致密的染色体核小体:染色质的基本组成单位,由DAN 和五种组蛋白共同构成组成: DAN :约 200
19、bp 组蛋白: H1、H2A 、H2B 、H3、H4 精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 5 页,共 18 页学习必备欢迎下载八叠体:各两组H2A、H2B、 H3、H4 构成(三) DAN 是遗传信息的物质基础1、基因:指DAN 中的特定区段,核苷酸排列顺序决定了基因功能2、DNA 的基本功能:生物遗传信息复制的模板和基因转录的模板,它是生命遗传繁殖的物质基础,也是个体生命活动的基础。第三节RNA 的空间结构与功能RNA 和蛋白质共同负责基因的表达和表达过程的调控RNA 分类:信使RNA(mRNA) 合成蛋白质的模板转运 RNA(tRN
20、A) 转运氨基酸核糖体 RNA(rRNA) 核糖体的组成成分不均一核RNA(hnRNA) 成熟 mRNA 的前体小核 RNA(snRNA) 参与 HnRNA 的剪接、转运一、 mRNA 是蛋白质合成的模板(半衰期最短)1、hnRNA 为 mRNA 的初级产物,经过剪接切除内含子,拼接外显子,成为成熟的mRNA 并移位到细胞质2、成熟 mRNA 由编码区和非编码区构成3、真核生物mRNA : 3-末端:多聚A 尾结构5-末端:帽结构(7-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷)加速翻译起始速度,增强mRNA的稳定性4、mRNA 的种类最多,代谢速度最快5、mRNA 功能:把核内DNA 的碱基顺序,按照碱基互补的
21、原则,抄录并转送至胞质,以决定蛋白质合成的氨基酸排列顺序6、mRNA 分子上每 3 个核苷酸为一组,决定肽链上某一个氨基酸,为三联体密码。二、 tRNA 是蛋白质合成的氨基酸载体(分子量最小)1、tRNA 分子中含有稀有碱基2、二级结构为三叶草形,具有茎环结构三环四臂: DHU 环、 TC 环、反密码子环;DHU 臂、 TC 臂、反密码子臂、氨基酸臂3、所有 tRNA :3-末端: CCA-OH 结构5-末端:游离磷酸4、tRNA 三级结构为倒L 型。三、以 rRNA 为组分的核糖体是蛋白是合成的场所(含量最多)1、核糖体: rRNA 与核糖体蛋白共同构成核糖体,是蛋白质生物合成的场所2、原核
22、生物的rRNA 真核生物的rRNA 小亚基为16S 小亚基为18S 大亚基为5S、23S 大亚基为5S、5.8S、 28S 3、真核生物的18SrRNA 的二级结构呈花状。四、核酶:某些小RNA 分子具有催化特定RNA 降解的活性, 在 RNA 合成后的剪接修饰中具有重要作用,这种具有催化作用的小RNA 称为核酶。第四节核酸的理化性质一、核算分子具有强烈的紫外吸收260nm 嘌呤,嘧啶都含有共轭双键,因此对波长260nm 左右的紫外光有较强吸收精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 6 页,共 18 页学习必备欢迎下载纯 DNA 样品 26
23、0nm/280nm 比值为 1.8 纯 RNA 样品 260nm/280nm 比值为 2.0 DNA 变性是双链解离为单链的过程1、DNA变性:某些理化因素(温度、pH、离子强度等)会导致DNA 双链互补碱基对之间的氢键的发生断裂,使双链DNA 解离为单链,这种现象称为DNA 变性,最常用的变性方法之一是加热2、DNA 变性只改变其二级结构,不改变它的核苷酸序列分子量不变、Tm 值不变、紫外吸收增强、粘度降低3、解链温度或熔解温度(Tm) :在解链过程中,紫外吸光度的变化A260 达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA 的解链温度或称融解温度4、DNA 分子的 Tm 值大小与其DNA 长
24、短以及碱基中的G C 含量相关GC 比例越高, Tm 值越高:离子强度越高,Tm 值越高变性的核酸可以复性或形成杂交双链1、复性:变性DNA 在适当条件下,两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象,这一现象称为复性2、退火:热变性的DNA 缓慢冷却( 25)发生复性热变性的DNA 迅速冷却( 4)不发生复性3、杂交双链核酸酶(注意与核酶区别)1、核酸酶:是所有可以水解核酸的酶,在细胞内催化核酸的降解。2、可分为DNA 酶和 RNA 酶;外切酶和内切酶3、其中一部分具有严格的序列依赖性,称为限制性内切酶。第三章酶一、酶的组成单纯酶:仅由氨基酸残基构成的酶。结合酶:酶蛋白:决定反应的特异性;辅助因子:
25、决定反应的种类与性质;可以为金属离子或小分子有机化合物。可分为辅酶:与酶蛋白结合疏松,可以用透析或超滤方法除去。辅基:与酶蛋白结合紧密,不能用透析或超滤方法除去。酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶,只有全酶才有催化作用。二、酶的活性中心酶的活性中心由酶作用的必需基团组成,这些必需基团在空间位置上接近组成特定的空间结构,能与底物特异地结合并将底物转化为产物。对结合酶来说,辅助因子参与酶活性中心的组成。但有一些必需基团并不参加活性中心的组成。三、酶反应动力学酶促反应的速度取决于底物浓度、酶浓度、PH、温度、激动剂和抑制剂等。、底物浓度)在底物浓度较低时,反应速度随底物浓度的增加而上升,加大底
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