2022年生物化学填空题及答案 .pdf

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1、生物化学填空题及答案【篇一：生物化学习题及答案】第一部分：名词解释(见书)第二部分各章节习题及答案蛋白质和氨基酸的一级结构 1、氨基酸的侧链对多肽或蛋白质的结构和生物学功能非常重要。用三字母和单字母缩写形式列出其侧链为如下要求的氨基酸：a含有一个羟基。b含有一个氨基。c含有一个具有芳香族性质的基团。d含有分支的脂肪族烃链。e含有硫。f含有一个在ph 7 10 范围内可作为亲核体的基团或原子，指出该亲核基团或原子。答:aser s, thr t,tyr ybasn n, gln q，arg r， lys kcphe f, trp w, tyr y,dile i, leu l, val vecys

2、 c, met mf可以作为亲核试剂的侧链基团或原子有位于ser s,thr t和 tyr y中的 -oh ；位于 cys c和 met m中的硫原子，位精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 1 页，共 23 页于 asp d和 glu e中的 -coo- ；以及位于his h和 lys k中的氮原子。 2、一种氨基酸的可解离基团可以带电或中性状态存在，这取决于它的 pk 值和溶液的 ph 。a组氨酸有3 种可解离基团，写出相应于每个pk 值的 3 种解离状态的平衡方程式。每种解离状态下的组氨酸分子的净电荷是多少？b在 ph1 、4、8

3、和 12 时，组氨酸的净电荷分别是多少？将每一ph 下的组氨酸置于电场中，它们将向阴极还是阳极迁移？答: a、 b 见图答：ph=6.0 比 ph=2.0 或 ph=13.0 时电泳能提供更好的分辨率。因为在 ph 6.0 的条件下每种肽都带有不同的净电荷(+1，-1，和 0)，而在 ph 2.0 的条件下净电荷分别为+2，+1 和+2，在 ph 13.0 的条件下净电荷分别为-2，-2 和-2。 4、利用阳离子交换层析别离以下每一对氨基酸，哪一种氨基酸首先被 ph7 缓冲液从离子交换柱上洗脱出来。aasp 和 lys barg和 met cglu 和 val dgly 和 leu eser

4、和 ala答： aasp bmet cglu dgly eser 5、氨基酸的定量分析说明牛血清白蛋白含有0.58 的色氨酸色氨酸的分子量为204。 a试计算牛血清白蛋白的最小分子量假设每个蛋白分子只含有一个色氨酸残基。b凝胶过滤测得的牛血清白蛋白的分子量为70，000，试问血清白蛋白分子含有几个色氨酸残基？答： a32,100g/molb2 6、胃液的胃蛋白酶的等电点约为1，远比其它蛋白质低。试问等电点如精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 2 页，共 23 页此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团？什么样的氨基酸才能提供这样的基

5、团？答： coo ; asp, glu复原型谷胱甘肽 gsh ，mw 307反应。a该蛋白的最小分子量是多少？b如果该蛋白的真实分子量为98240 ，那么每分子中含有几个二硫键？c多少 mg 的巯基乙醇可以与起始的1.00g 该蛋白完全反应？答： amw 24560 ；b4 个二硫键； c 8、一个含有 13 个氨基酸残基的十三肽的氨基酸组成为：ala, arg,2 asp, 2glu, 3gly, leu, 3val。部分酸水解后得到以下肽段，其序列由edman 降解确定，试推断原始寡肽的序列。aasp - glu - val - gly - gly - glu - alabval - as

6、p - val - asp - glucval - asp - valdglu - ala -leu - gly -argeval - gly - gly - glu - ala - leufleu - gly arg答：该肽链的序列可以通过将肽片段的相同序列重叠排列起来获得整个序列。见图 9、以下试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：a测定小肽的氨基酸序列。b鉴定肽的氨基末端残基。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 3 页，共 23 页c不含二硫键的蛋白质的可逆变性。假设有二硫键存在时还需加什么试剂？d在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。e

7、在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。f在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。 10、由以下信息求八肽的序列。a酸水解得 ala，arg ，leu ，met ，phe ，thr ，2valbsanger试剂处理得dnp-ala 。c胰蛋白酶处理得ala ，arg ，thr 和 leu ，met ，phe ，2val 。当以 sanger试剂处理时分别得到dnp-ala和 dnp-val 。d溴化氰处理得ala ，arg ，高丝氨酸内酯，thr ，2val ，和leu ，phe ，当用 sanger 试剂处理时，分别得dnp-ala和 dnp-leu 。答：ala-thr-arg-val-val-met-leu

8、-phe蛋白质的三维结构和功能 1、在结晶肽的x-射线研究中， linus pauling和 robert corey发现肽链中的肽键 c-n 长度介于典型的c-n 单键和c=n 双键之间。他们也发现肽键呈平面状与肽键相连接的4 个原子位于同一个平面以及两个碳原子彼此呈反式位于肽键的两侧与肽键连接。a肽键的长度与它的键的强度和键级是单键、双键或三键有什么关系？b从 pauling等人的观察，就肽键旋转能得出什么看法？答:a键越短其强度越高，而且其键级越高在单键以上。肽键的强度比单键强，键的特性介于单键和双键之间。b在生理温度下，肽键旋转比较困难，因为它有部分双键特性。精选学习资料 - - -

9、- - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 4 页，共 23 页 2、羊毛衫等羊毛制品在热水中洗后在电干燥器内干燥，则收缩。但丝制品进行同样处理，却不收缩。如何解释这两种现象？a试解释该现象。答：该片段中含有50 圈螺旋，其轴长为27nm 。 6、如何用二氧化碳与水的反应来解释bohr 效应？a写出由二氧化碳和水形成碳酸氢根的方程式，并解释h和co2 在血红蛋白氧合中的作用。b解释向休克病人静脉注射碳酸氢根的生理学依据。答：二氧化碳与水的反应说明了为什么当co2 的浓度增加时，同时会引起 ph 值下降，迅速进行新陈代谢的组织所产生的co2/sub与水反应生成了碳酸根离子

10、和h。 (a)该反应生成的h降低了血液的ph 值，从而稳定了血红蛋白的脱氧形式 (t 构象 )，净结果是p50 的增加，即血红蛋白对氧的亲和力降低，于是更多的氧气被释放到组织中。co2 也可以通过与四条链的n 端形成氨甲酸加合物降低血红蛋白对氧气的亲和力、该加合物使脱氧构象(t)保持稳定，因而进一步增加了p50 ，并且促进了氧气向组织中的释放。 (b) 休克病人组织中严重缺乏氧气供给，碳酸盐静脉给药为组织提供了一种 co2 的来源，通过降低血红蛋白对氧气的亲和力，co2 促使氧合血红蛋白向组织中释放氧气 8、对怀孕的哺乳动物中氧的转运研究显示在同样条件下测量婴儿和母亲的血液氧饱和曲线明显不同。

11、这是因为婴儿的红细胞中含有结构不同的血红蛋白fa2g2 ，而母亲的红细胞含有一般的血红蛋白aa2g2 。a在生理状况下，哪一种血红蛋白对氧有更高的亲和性。请解释。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 5 页，共 23 页b不同的氧亲和性有何生理意义？当所有的2,3-二磷酸甘油酸bpg 从血红蛋白a 和 f 中移去后，测得的氧饱和曲线往左移。不过此时的血红蛋白a 比血红蛋白 f 对氧有更高的亲和性。当加回 bpg时，氧饱和曲线又恢愎正常情形。 bpg 对血红蛋白的氧亲和性有何影响？用以上资料解释婴儿和母亲的血红蛋白的不同氧亲和性？答： a当

12、氧分压为4kpa 时，hba 只有 33的氧饱和度，而hbf为 58，说明 hbf 比 hba 对氧的亲和性更高。bhbf 对氧的高亲和性可确保氧可以由母体血液流向胎盘中的胎儿血液。c当结合 bpg 时，与 hbf 相比， hba 氧饱和曲线发生了更大的漂移，说明 hba 结合 bpg 比 hbf 结合 bpg 更紧密，而结合bpg 就减少了对氧亲和性。 9、以下变化对肌红蛋白和血红蛋白的氧亲和性有什么影响？a血液中的ph 由 7.4 下降到 7.2。b肺部 co2 分压由 6kpa 屏息减少到2kpa 正常。cbpg 水平由 5mm 平原增加到8mm 高原。答：对肌红蛋白氧亲和性的影响：a没

13、有影响b没有影响c没有影响对血红蛋白氧亲和性的影响：a降低 b增加 c降低 10、蛋白质 a 对配体 x 结合的解离常数为kd 106m，而蛋白质b 对 x 结合的 kd 109m 。哪个蛋白对x 有更高的亲和性？答：蛋白质 b 对 x 有更高的亲和性。蛋白质b 对 cx 的半饱和浓度比蛋白质 a 的低得多。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 6 页，共 23 页酶 2、从肝细胞中提取的一种蛋白水解酶的粗提液300ml 含有 150mg蛋白质，总活力为360 单位。经过一系列纯化步骤以后得到的4ml酶制品，总活力为288 单位。整个纯化

14、过程的收率是多少？纯化了多少倍？答: 80； 1500 倍。答：ala-gly 是最适底物； ki 值最小的那个是最强的抑制剂。 5、根据米式方程求akcat 为 30s-1 ，km 为 0.005m 的酶，在底物浓度为多少时，酶促反应的速度为1/4 vmax ？b底物浓度为1/2km ，2 km 和 10 km 时，酶促反应的速率分别相当于多少vmax ？ 6、延胡索酸酶催化延胡索酸水化生成l-苹果酸：见图见图 2+2+8 、许多酶会受到重金属离子，如hg 、cu 、ag 等的不可逆抑制。这类重金属与酶中的 +活性巯基作用而使酶失活。 e-sh age-s-ag hag酶的 10ml 酶液完

15、全失活，需加入0.342mmol的 agno3 。计算此酶的最小分子量。为什么能用此法计算酶的最小分子量？答：29,000; 需要假定每一个酶分子只含有一个可滴定的巯基。 9、酶溶液加热时，随着时间的推移，酶的催化活性逐渐丧失。这是由于加热导致天然酶的构象去折叠。己糖激酶溶液维持在4512 分钟后，活性丧失百分之五十。但是假设己糖激酶与大量的底物葡萄糖共同维持在 4512 分钟，则活性丧失仅为3。请解释，为什么在有底物存在下，己糖激酶的热变性会受到抑制？答：酶 -底物复合物比单独的酶更稳定。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 7 页，共

16、 23 页 10、新掰下的玉米的甜味是由于玉米粒中的糖浓度高。可是掰下的玉米贮存几天后就不那么甜了，因为50糖已经转化为淀粉了。如果将新鲜玉米去掉外皮后浸入沸水几分钟，然后于冷水中冷却，储存在冰箱中可保持其甜味。这是什么道理？答：采下的玉米在沸水中浸泡数分钟，可以使其中将糖转化成淀粉的酶基本失活，而后将玉米存放在冰箱中，可以使残存的酶处于一种低活性状态，从而保持了玉米的甜度。辅 酶 1、确定以下各种辅酶，并指出它们是由哪种维生素衍生来的。【篇二：生物化学习题解答】言序 (译文 )为了迎接中国教育体系和教学改革的需要，在大学中用中英文双语教学的课程将会兴起。因此，需要为基础和临床医学专业学生的学

17、习而编写一些英文教材。根据资深的医学专家和全国医学教材出版讨论会 2005 ，中国，广州的建议，我们编写了这本英文版的生物化学教材。我们坚信原版的英文生物化学教材是我们英汉双语教学的最终选择。然而，中国拥有大量高等学府和众多的学生，而且大多数学生来自不发达地区。在这些地区，对学生甚至教师而言，要获得原版英文教材实际上是困难的。生物化学的不断发展不可防止地带来教材的内容的增加。另一方面，学生们的反馈说明书中内容的大部分还必须是现代生化的基本核心内容。因此，编写这本生物化学有两个目的：一是满足发展中地区大学学生的需要；二是有一本“ 少而精 ” 形式的教材。我们深切地希望这本书在当前英汉双语教学中仅

18、被用作为一个过渡教材，而在数年之后能被原版的英文教材所替代。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 8 页，共 23 页英文版的生物化学是根据drs.gerhard meisenberg和william h.simmons的 principles of medical biochemistry2nd ，mosby inc，2006 而编写的。由于中国与美国大学的教育体系和课程大纲之间的差异，我们改编和精简了原版本。因此现在这本书在内容和章节上都与原版有差异，而是融合了周爱儒和査锡良教授编写的中文版生物化学第六版，人民卫生出版社，2004 教

19、材的主要章节内容的产物。教材的主题要内容是由十六所大学的生物化学教师讨论后选定的。本书共有17 章，每章都有教学法上的特色，例如“ 要点” 、“ 课文” 、“ 总结” 和“ 建议阅读 ” 。大多数教师可根据主修生化课程的学生学习生化知识点的需要来选择本书的上课内容。假设有特殊的需要，我们推荐你使用原版的生物化学教材。我们的编写得到了人民卫生出版社的大力支持和鼓励，该出版社还为版权和 mosby inc签定了合同，因此，我们可以合法地引用原版的许多新的艺术构思和描述，如果没有这些，我们很难想象这本书会出版得这么快，谢谢所有为本书作出奉献的人。我们期待读者的所有回应珍贵意见。第一章绪论 1、什么叫

20、生物化学？其重要性及任务为何？解题要点：生物化学主要是用化学的理论和方法，从分子水平来研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学。因此简单地说生物化学就是生命的化学，是介于生物与化学之间的一门边缘科学。其重要性：1生物化学是对生命科学有着指导性的基础学科；2生物化学也是一门对整个国民经济的发展有着重要性的实际应用学科。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 9 页，共 23 页其任务：1发现和阐明构成生物体的分子基础(生物分子的化学组成、结构和性质静态生化；2生物分子的结构、功能与生命现象的关系机能生化；3生物分子在生物机体中的相互

21、作用及其变化规律动态生化。 2、应该如何学习生物化学？解题要点：1应对教师指定的教材内容作全面了解2明确概念、学会分析比较3对每一章的重点内容应作深入钻研、弄懂、记熟。4重视实验课的学习，通过实验来验证或加深对理论的理解，提高学生的动手能力。 3、简述生化发展史解题要点：现代生物化学起源于18 世纪晚期，发展于19 世纪，在于 20 世纪初期成为一门独立科学。其主要发展概况如下：1法国化学家拉瓦锡attoine-laurent lavoisier，1743 1794 在 1783 年首先发表了关于“ 动物热 ” 的理论。2 法国生理学家贝尔纳 claude bernard ，1813 1878

22、 首先用化学方法研究生理学，第一次别离出了糖原，证明了肝脏中的糖原可转变为血糖，发现了糖原异生作用。4德国化学家李比希 (juctus von liebig 1803-1873)进一步阐明了“ 动物热 ” 的理论，首先将食物成分分为糖类、脂类、及蛋白质3精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 10 页，共 23 页大类并给代谢一词下了定义。法国微生物家巴斯德louis pasteur 1822 1895 证明发酵作用是由微生物引起的。还证明了酵母的酵素的醇发酵作用并不需要氧。 1897 年德国的 hans buchner发现了在酵母无细胞提

23、取液中可以发生酒精发酵。61903 年 carl a.neuberg首先用 “ 生物化学 ” 这个词720 世纪中最突出的生物化学成就有：酶的结晶、中间代谢途径的阐明、生物能量学的发展、生物大分子的结构和功能的研究及分子生物学的兴起。821 世纪，人类基因组图谱的完成。第二章 蛋白质化学要点内容 (译文)具有特异天然构象的蛋白质或核酸部分或全部地失去折叠被认为是变性。多肽或蛋白质因接触变性剂如高温或去污剂，将失去它原来的天然构象，这种作用称为蛋白质的变性作用。 1、氨基酸同有机化学中的有机酸类有何关系？氨基酸的化学结构有何特点？解题要点：氨基酸的化学结构有何特点：1两性电解质具有酸性的cooh

24、基及碱性的 nh2基 2假设 rh ，则具有不对称碳原子，因而是光活性物质，具有旋光性。3r 基不同，构成不同的氨基酸。 2、自然界的氨基酸以哪些形式存在？解题要点：精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 11 页，共 23 页氨基酸在生物体内可以单独存在，但是更多的则是作为肽、蛋白质的组成部分。除甘氨酸外，氨基酸有d-型及 l-型之分，蛋白质中存在的氨基酸大多为l-型。 3、甘氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸的结构与其他氨基酸常见氨基酸有何异同？解题要点：甘氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸的结构与其他氨基酸常见氨基酸相比较，其相同点是：具有酸性的 cooh

25、基及碱性的 nh2 基，为两性电解质其不同点是：甘氨酸氨基乙酸不含手性碳原子的氨基酸，因此不具旋光性。 h2nohhncohnco羟脯氨酸 4-羟基吡咯啶 -2-甲酸是脯氨酸经过羟化反应生成的，是一种不常见的蛋白质氨基酸，羟脯氨酸的羟基可形成额外的氢键，因羟基既是质子的供体，又可充当质子的受体。 4、什么叫两性离子？为什么和在什么环境下氨基酸才以两性离子形式存在？解题要点：两性离子：在一定的ph 条件下，当一个分子中既含有正电荷又含有负电荷时被称为两性离子由于氨基酸分子中具有酸性的cooh 基及碱性的 nh2 基，当氨基酸处于等电点附近时，氨基酸分子中所含nh2 基以 -nh3+ 形式存在，c

26、ooh 基以 -coo- 形式存在成为两性离子。 5、什么叫等电点？丙氨酸的等电点值与它的pk1和 pk2 数值有何关系？解题精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 12 页，共 23 页要点：当溶液浓度为某一ph 值时，氨基酸分子中所含的-nh3+ 和-coo- 数目正好相等，净电荷为0。这一 ph 值即为氨基酸的等电点，简称pi 。 6、把一个 aa 结晶加入到ph7.0 的纯水中，得到的是ph6.0 的溶液，问此 aa 的 pi 值是大于或小于6.0？还是等于 6.0？解题要点：此 aa 的 pi 值是小于 6.0。因为把一个 aa

27、结晶加入到 ph7.0 的纯水中，得到的是ph6.0 的溶液，说明此 aa 在 ph7.0 的纯水中电离出h+，自己则变为负离子，为了得到两性离子pi ，则必须在ph6.0 的溶液加入 h+，故 pi 值必是小于 6.0。 7、你用什么方法理解比较复杂的氨基酸的化学性质?为什么我们要学习氨基酸的这些性质?解题要点：由于氨基酸分子中具有酸性的cooh 基、碱性的 nh2 基及 r 残基，氨基酸的化学性质主要上由上述三个基团参与的反应所决定的，故可从氨基酸的羧基具有一羧酸羧基的性质如成盐、成酯、脱羧、酰氯化等、氨基酸的氨基具有一级胺氨基的一切化学性质如与hcl 结合、脱氨、与hno2 作用等、还有

28、一部分则为氨基、羧基共同参加或氨基酸r 残基参加的反应来氨基酸的化学性质。学习氨基酸的这些性质，我们可以更好地理解氨基酸的酸性、碱性及两性的性质，同时为氨基酸的合成、分析、检测、应用等提供理论基础。 8、构型与构象两个名词的意义是什么？它们的区别是什么？在什么地方该用构型？在什么地方该用构象？精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 13 页，共 23 页解题要点：构型是指在一个化合物分子中原子的空间排列，这种排列的改变会牵涉到共价键的形成和破坏，但与氢键无关，属于立体异构。如 aa 的构型有两种，即d-型和 l-型。构象是指同一构型的化合物

29、，由于分子中共价键的旋转所表现出来的原子或基团的不同的空间排布。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也没有光学活性的变化，构象形式有无数种。 9、肽链的基本化学键是什么？在蛋白质分子中有哪些重要的化学键？它们的功用是什么？解题要点：肽链的的基本化学键是肽键酰胺键。在蛋白质分子中有肽键、二硫键、酯键、氢键、离子键、范德华作用力、疏水作用、配位键等重要的化学作用力，它们的功用如下：肽键是肽链的基本化学键，一级结构的肽链是由肽键连接而成，但同一肽链中的不同部位有的还有二硫键、酯键的参与。蛋白质分子的二级结构的构象要靠氢键来维持。蛋白质分子的三、四级结构的构象主要由非共价键，包括氢键、离子键、范德

30、华作用力、疏水作用等来维持。此外，金属蛋白质还含有配位键主要参与维持蛋白质分子三、四级结构的构象。解题要点：螺旋肽链的左旋、右旋的区别：右手螺旋是指从c 末端为起始点围绕螺旋中心向右盘旋的肽链；左手螺旋是指从c 末端为起始点围绕螺旋中心向左盘旋的肽链。一种为平行式，即相邻两条肽链的方向相同，所有肽链的n- 端都在同一边，氢键不平行。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反 ,但氢键近于平行。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 14 页，共 23 页 11、如何从血红蛋白的结构解释它的呼吸功能？试写出dpg 的结构式？【篇三：生物化学练

31、习题与答案】 1. 测得某一蛋白质样品的含氮量为0.16g ，此样品约含蛋白质多少克？ 2. 以下哪种氨基酸是碱性氨基酸？ a. 丙氨酸 b. 亮氨酸 c. 赖氨酸 d. 色氨酸 3. 以下哪种氨基酸是酸性氨基酸？ a. 异亮氨酸 b. 谷氨酸 c. 甲硫氨酸 d. 组氨酸 4. 组成蛋白质的基本单位是： 5. 维持蛋白质分子一级结构的化学键主要是： a. 二硫键 b. 盐键 c. 氢键 d. 肽键 6. 关于肽键特点的描述，错误的选项是： 7. 维持蛋白质二级结构的主要化学精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 15 页，共 23 页键是

32、： a. 疏水键 b. 盐键 c. 氢键 d. 肽键白质： a. 一级结构 b. 二级结构 c. 三级结构 d. 四级结构 9. 关于蛋白质分子三级结构的描述错误的选项是： a. 球状蛋白质均具有这种结构 b. 亲水基团多位于三级结构的外表 c. 蛋白质分子三级结构的稳定性主要由次级键维持 d. 具有三级结构的蛋白质都具有生物学活性 10. 具有四级结构的蛋白质的特征是： a. 分子中必定含有辅基 b. 每条多肽链都具有完整的生物学活性 c. 由两条或两条以上具有完整三级结构的多肽链借次级键缔合而成 d. 四级结构的稳定性由肽键维持 11. 决定蛋白质高级结构的主要因素是： a. 分子中氢键

33、b. 分子中肽键 c. 分子中盐键 d. 分子中氨基酸的组成及排列顺序精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 16 页，共 23 页 12. 蛋白质胶体颗粒在以下哪种溶液中易沉淀？ a. 溶液 ph= pi b. 在水溶液中 c. 溶液 ph=7.0 d. 溶液 phpi 13. 血清蛋白在ph8.3 的电解质缓冲液中电泳时，其泳动方向是： a. 向正极移动 b. 向负极移动 c. 停留在原点 d. 有的向正极移动 ,有的向负极移动以下哪种电解质缓冲液中带正电荷？ 15. 蛋白质的 pi 是指： a. 蛋白质溶液的ph=7 时, 蛋白质分子

34、正负电荷相等的ph 值 b. 蛋白质分子呈正离子状态时溶液的ph 值 c. 蛋白质分子呈负离子状态时溶液的ph 值 d. 蛋白质分子的净电荷为零时溶液的ph 值 16. 维持蛋白质溶液的稳定因素是： a. 蛋白质溶液是大分子溶液 b. 蛋白质溶液具有扩散现象 c. 蛋白质分子带有电荷 d. 蛋白质分子的外表电荷及水化膜17. 蛋白质变性是由于： a. 氨基酸的组成改变精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 17 页，共 23 页 b. 氨基酸的排列顺序改变 c. 肽键的断裂 d. 蛋白质空间结构被破坏 18. 蛋白质一级结构是指： a. 蛋

35、白质分子中各种化学键 b. 蛋白质分子的形态和大小 c. 蛋白质分子中氨基酸种类和数量 d. 蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序 19.以下哪种因素不易使蛋白质变性？ a. 加热震荡 b. 有机溶剂 c. 重金属盐 d. 盐析 20. 蛋白质变性不涉及： a. 氢键断裂 b. 肽键断裂 c. 疏水键断裂 d. 二硫键断裂 21. 不属于结合蛋白质的是： a. 核蛋白 b. 糖蛋白c. 脂蛋白 d. 白蛋白 22. 盐析法沉淀蛋白质的原理是： a. 调节蛋白质溶液的ph b. 降低蛋白质溶液的介电常数 c. 与蛋白质结合形成不溶性盐精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 -

36、 - - - - - -第 18 页，共 23 页 d. 中和外表电荷、破坏水化膜 23. 组成人体蛋白质分子的氨基酸不含： a. 甘氨酸 b. 蛋氨酸 c. 瓜氨酸 d. 精氨酸 24. 蛋白质分子中亚基的空间排布属于蛋白质的： 25. 锌指结构属于蛋白质的： 26. 有关分子伴侣的表达正确的选项是 d.在亚基聚合时发挥重要作用。 1. 组成蛋白质的主要元素有_ 、_、_和_五种。其中 _元素含量相对恒定, 约占蛋白质含量的_。 2. 组成人体蛋白质分子的氨基酸共有? 种，除脯氨酸外在其结构上的_ 四类。 3. 蛋白质的一级结构是指多肽链中_。精选学习资料 - - - - - - - - -

37、 名师归纳总结 - - - - - - -第 19 页，共 23 页 5. 蛋白质的二级结构主要包括_ ， _ ，_ 和_ 四种形式。 6. 稳定蛋白质亲水胶体的两个因素是_ 和_ 。 7. 常用沉淀蛋白质的方法有_ ， _ ，_ 和_ 等。 8. 蛋白质分子的长轴和短轴之比小于10 的称为 _ ，大于 10 的为_ _。按蛋白质的分子组成分类，分子仅由氨基酸组成的称 _ ，分子由蛋白质和非蛋白质两部分组成的称 _ ；其中非蛋白质部分的称_ 。9.蛋白质彻底水解的产物是各种_ 的混合物。 10. 不同蛋白质在电场中的泳动速度决定于其分子的 _ 和_ 等。 11. 蛋白质对_ nm波长有最大吸收

38、，其原因是_ _ 。 1. 肽键 2. motif 模序 3. 蛋白质的两性解离和等电点 4. 盐析 5. 分子伴侣 6. 肽单元 7. 电泳精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 20 页，共 23 页 8. 糖蛋白和蛋白聚糖 1. 蛋白质中哪一种元素含量比较恒定？测量其含量有何用途？ 2. 何谓蛋白质的变性作用？在实际工作中有何应用举例说明？ 3. 何谓蛋白质的一、二、三、四级结构？维持各级结构的化学键主要是什么？ 4. 说明蛋白质结构与功能的关系。参考答案 1. c 、h、o、n、s；n，16% 2. 20 ，氨基，羧基，非极性疏水氨

39、基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸。 3. 氨基酸的排列顺序 4. 羧基、氨基，肽键，疏水键、盐键、氢键 6. 外表电荷、水化膜 7. 盐析、有机溶剂、某些有机酸、金属盐 8. 球状蛋白、纤维状蛋白，单纯蛋白、结合蛋白、辅助因子 9. 氨基酸 10.大小、带电状态 11. 280 、蛋白质分子中有含共轭双键的精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 21 页，共 23 页氨基酸 2.在蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象并具有相应的功能，称为模序。 4.向蛋白质溶液中加入高浓度的

40、中性盐，破坏蛋白质在水溶液中的稳定性因素，从而析出蛋白质的方法，叫盐析。 5.在蛋白质合成时，其空间构象的正确形成，除一级结构为决定因素外，还需要一类特殊的蛋白质参与，它可以促进蛋白质分子折叠成正确的空间结构，这种蛋白质叫分子伴侣。 7.指带电粒子在电场中作定向移动的现象称为电泳。 8.糖蛋白和蛋白聚糖均由糖和蛋白质经共价键相连组成，但二者的糖链结构不同。糖蛋白中糖的比例较小而蛋白质含量较多，故蛋白质的性质占优势。蛋白聚糖中多糖占重量的50% 以上，可高达95%，而主要表现为糖的性质。 1.组成蛋白质的主要元素有c、h、o、n、s，其中 n 元素的含量相对恒定，约占蛋白质总量的16% 。在实际

41、工作中常常采用测定样品中氮的含量来推算蛋白质的含量。 2.蛋白质在某些理化因素的作用下，空间结构被破坏，从而导致其理化性质的改变及生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用。实际工作中常常应用高温高压乙醇等有机溶剂来消毒及灭菌，其原理是使细菌蛋白质变性；此外，低温保存疫苗也是保存蛋白质制剂的必要条件低温可防蛋白质变性。 3. 蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。主要由肽键维持。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 22 页，共 23 页蛋白质的二级结构：指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。主要由氢键维持。蛋白质三

42、级结构：指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条多肽链所有原子在三维空间的排布。主要由次级键维持。蛋白质四级结构：指由两条或两条以上具有完整三级结构的多肽链借次级键彼此缔合而成。主要由次级键维持。 4.1蛋白质的结构是功能的基础，结构变化功能也变化；结构破坏而功能丧失。2一级结构决定空间结构，空间结构决定蛋白质的生物学功能。 1. 在核酸含量测定中，可用于计算核酸含量的元素是： a. 碳 b. 氢 c. 氧 d. 磷 2. 以下哪种碱基只存在于rna 而不存在于dna ？ a. 腺嘌呤 b. 鸟嘌呤 c. 尿嘧啶 d. 胞嘧啶 3. dna 与 rna 完全水解后，其产物的特点是： a. 核糖相同，碱基部分相同 b. 核糖不同，碱基相同 c. 核糖相同，碱基不同 d. 核糖不同，部分碱基不同 4. 核酸中核苷酸之间的连接方式是：精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 23 页，共 23 页