第二章蛋白质化学知识总结5.docx

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1、精品名师归纳总结资料word 精心总结归纳 - - - - - - - - - - - -其次章蛋白质化学学问总结1蛋白质：由很多不同的 -氨基酸按肯定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳固构象和特定生物功能的生物大 分子。蛋白质存在于全部的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。2 蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎全部的生命活动过程。3 蛋白质的分类：分为两类，（ 1）单纯蛋白质 :清蛋白、球蛋 白、谷蛋白，谷醇溶蛋白、组蛋白，鱼精蛋白、硬蛋白。 （ 2）结合蛋白质：糖蛋白、脂蛋白核蛋白、磷蛋白，金属蛋白、色 蛋白（血红蛋白） 。4 蛋白质的外形： 纤维状蛋白质：

2、 外形呈细棒或纤维状，在生物体内主要起结构作用。球状蛋白质：外形接近球形或椭球形，可溶于水。膜蛋白质：与细胞的各种膜系统结合而存在。5 蛋白质的功能：酶：荧光素酶。调剂蛋白：胰岛素。储存蛋白：卵清蛋白。转运蛋白：血红蛋白。运动蛋白：肌球蛋白、 肌动蛋白。防备蛋白与毒蛋白：免疫球蛋白、干扰素。受体蛋白：胰岛素受体。支架蛋白：SH2组件。结构蛋白：胶原蛋白。 反常功能蛋白：胶质蛋白6 蛋白质由 C . H.O .N.S组成，仍含有微量的P、Fe、 Zn、 Cu、Mo和I等元素。7 蛋白质含量 蛋白质含 N量 6.25可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结学习资料 名师精选 - - - -

3、 - - - - - -第 1 页，共 6 页 - - - - - - - - - -可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结资料word 精心总结归纳 - - - - - - - - - - - -8 氨基酸：分子中既含氨基又含羧基的化合物，蛋白质中仅含有20（ +2）种基本氨基酸。9 氨基酸的碳是一个不对称原子（手性碳原子）， 氨基酸是光活性物质（甘氨酸除外）10 基本氨基酸的分类：必需氨基酸： 人体不能合成的， 必需由食物中供应。半必需氨基酸：在体内虽能合成，但其合成原料是必需的氨基酸。人体能够合成，不必由食物供应。11 不常见的蛋白质氨基酸存在于少数蛋白质中，由相应的基 本氨基

4、酸衍生而来， 其中重要的有 4-羟基脯氨酸、 5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸等。12 非蛋白质氨基酸自然界中仍有150多种不参与构成蛋白质 的氨基酸。 它们大多是基本氨基酸的衍生物，也有一些是D- 氨基酸或、-氨基酸13 氨基酸的物理性质： 无色晶体，熔点极高，一般在 200以上。 不同氨基酸有不同的味感。 能溶于稀酸或稀碱， 不溶于有机溶剂。具有旋光性和极性。紫外吸取和荧光性质。14 氨基酸的化学性质： （ 1） 氨基参与的反应（ 2） 羧基参与的反应（ 3） 氨基和 羧基共同参与的反应 （ 4）侧链R基参与的反应15 肽：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水所形成的化合物。 组成肽

5、的氨基酸单元称为氨基酸残基。不多于 16个残基的肽直接称为二肽、三肽超过 12个而不多于20可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结学习资料 名师精选 - - - - - - - - - -第 2 页，共 6 页 - - - - - - - - - -可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结资料word 精心总结归纳 - - - - - - - - - - - -个残基的肽称为寡肽。20个（含 20个）以上残基的肽称为多肽。17 肽键：一分子氨基酸的羧基和另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而形成的酰胺键，通常羰基碳和酰胺氮之间用单键表 示。是肽和蛋白质分子中氨基酸残基连接的基本方式。

6、18 蛋白质的结构： 一级结构： 多肽链的氨基酸序列。 二级结构： 多肽链借助氢键排列成特别的螺旋、折叠股片断等。三级结构： 多肽链借助多种非共价键弯曲、折叠成具有特定走向的紧密构象。 四级结构： 寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。 蛋白质的一级结构打算它的高级结构，蛋白质的氨基酸序列是阐明蛋白质生物活性的分子基础。19 -螺旋的结构特点：多肽链中的各个肽平面环绕同一轴旋转形成螺旋结构。主链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，每个肽基的 C=O与其前面 3个肽基之后的 N-H形成氢键。 -螺旋由氢键构成一个封闭环， 其中包括三个残基， 共13个原子， 称为3.613螺旋。20

7、 在多数情形下，只有非极性残基侧链参与构成超二级结构的相互作用，而极性残基多在分子的外表面。在已知的蛋白质结构中，全部平行、反平行 折叠片中的 链都是沿其前进方向， 不断扭转肽链， 而使实际， 蛋白质结构中显现的 折叠片都不是平直的层面，而是一种扭转层。21 与任何旋转体都有手性一样，折叠片扭转也有左右手两种方式，但在已知结构中，几乎都是右手扭转的。可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结学习资料 名师精选 - - - - - - - - - -第 3 页，共 6 页 - - - - - - - - - -可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结22 肌红蛋白的结构与功能，肌红

8、蛋白存在于肌细胞中。它是典型的球形蛋白质。 它能与氧气可逆结合，其功能为储存氧气。23 血红蛋白的结构与功能，血红蛋白存在于血液的红细胞中。它是典型的寡聚体蛋白质。血红蛋白能可逆结合氧气，其功能除运输氧气外，仍能运输 H+和CO2。人的某些生理性和病理性的缺氧： 可以通过红细胞中 BPG浓度的转变来调剂对组织的供氧量，如高山适应和肺气肿的生理补偿变化。 BPG上升。24 免疫球蛋白 IgG的结构与功能， 含有两条相同高分子量的重链和两条相同的低分子量的轻链。四条链通过二硫键共价联接成Y字形结构。每一免疫球蛋白分子含有二个抗原结合部位，它们位于 Y形结构的二个顶点。机体针对外源物质的一种反应，

9、其作用是识别和排除抗原性异物，以此维护机体的生理平稳。能引起免疫反应的物质， 它主要是大分子的蛋白质以及病原体， 也可以是其它小分子，如多肽、糖、脂肪分子等。抗原刺激机 体的免疫系统引起免疫反应。机体与抗原物质接触后获得的具有针对性的免疫过程。25 蛋白质的两性电离及等电点：蛋白质与氨基酸类似，也是两 性物质。蛋白质中可解离的基团除了其末端的氨基和羧基外，主要是侧链的氨基、羧基、咪唑基、胍基、酚基、巯基等。 蛋白质是人体重要的缓冲剂，具有特有的等电点，这也是鉴 别蛋白质的指标之一。由于羧基的解离度比氨基的大，在水可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结溶液中，蛋白质的等电点一般偏酸。在

10、等电点时蛋白质的导电性、溶解度、粘度、渗透压等都是最小。等电点和蛋白质分子中所含氨基酸的种类有关。26 蛋白质的变性与复性：蛋白质的变性：在某些物理或化学因素的作用下， 自然蛋白质严格的空间结构被破坏（不包括肽键的断裂），从而引起蛋白质如干理化性质和生物学性质的转变。27 蛋白质分子直径在1-100nm之间，在水溶液中具有胶体溶液 的通性（布朗运动，丁达尔现象，不能通过半透膜）。水化层双电层。28 因酸、醇、中性盐、重金属盐类或生物碱试剂的作用，蛋白质分子相互集合而从溶液中析出的现象。可逆沉淀， 不行逆沉淀。盐析溶剂沉淀重金属盐沉淀生物碱试剂和某些酸类沉淀。29 蛋白质的颜色反应：双缩二脲反应：蛋白质与新配置的碱性硫酸铜溶液反应，产生紫色化合物。水合茚三酮反应蛋白黄反应米隆反应醋酸铅反应。30 蛋白质的含量测定： 蛋白质（ %）=总氮量（%）*换算因数，双缩脲法福林 -酚试剂法考马斯亮蓝 G-250法 紫外光吸取法可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结可编辑资料 - - - 欢迎下载