第二章蛋白质化学知识总结3.docx

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1、精品名师归纳总结其次章 蛋白质化学学问总结1 蛋白质：由很多不同的 -氨基酸按肯定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的,具有较稳固构象和特定生物功能的生物大 分子。 蛋白质存在于全部的生物细胞中,是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。2 蛋白质是生命活动的物质基础, 它参与了几乎全部的生命活动过程。3 蛋白质的分类：分为两类, （ 1）单纯蛋白质 :清蛋白、球蛋 白、谷蛋白,谷醇溶蛋白、组蛋白,鱼精蛋白、硬蛋白。 （ 2） 结合蛋白质：糖蛋白、脂蛋白核蛋白、磷蛋白,金属蛋白、色 蛋白（血红蛋白） 。4 蛋白质的外形： 纤维状蛋白质： 外形呈细棒或纤维状, 在生物体内主要起结构作用。球状蛋白质：

2、外形接近球形或椭球形,可溶于水。膜蛋白质：与细胞的各种膜系统结合而存在。5 蛋白质的功能：酶：荧光素酶。调剂蛋白：胰岛素。储存蛋白：卵清蛋白。转运蛋白：血红蛋白。运动蛋白：肌球蛋白、 肌动蛋白。防备蛋白与毒蛋白：免疫球蛋白、干扰素。受体蛋 白：胰岛素受体。支架蛋白：SH2组件。结构蛋白：胶原蛋白。反常功能蛋白：胶质蛋白6 蛋白质由 C . H.O .N.S组成,仍含有微量的 P、Fe、 Zn、 Cu、Mo和I等元素。7 蛋白质含量 蛋白质含 N量 6.25可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结8 氨基酸：分子中既含氨基又含羧基的化合物,蛋白质中仅含有20（ +2）种基本氨基酸。9 氨

3、基酸的 碳是一个不对称原子（手性碳原子）, 氨基酸是光活性物质（甘氨酸除外）10 基本氨基酸的分类： 必需氨基酸： 人体不能合成的, 必需由食物中供应。半必需氨基酸：在体内虽能合成,但其合成原料是必需的氨基酸。人体能够合成,不必由食物供应。11 不常见的蛋白质氨基酸存在于少数蛋白质中,由相应的基 本氨基酸衍生而来, 其中重要的有 4-羟基脯氨酸、 5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸等。12 非蛋白质氨基酸自然界中仍有 150多种不参与构成蛋白质的氨基酸。 它们大多是基本氨基酸的衍生物,也有一些是D- 氨基酸或 、-氨基酸13 氨基酸的物理性质： 无色晶体,熔点极高,一般在 200以上。 不同氨基酸

4、有不同的味感。 能溶于稀酸或稀碱, 不溶于有机溶剂。具有旋光性和极性。紫外吸取和荧光性质。14 氨基酸的化学性质： （ 1） 氨基参与的反应（ 2） 羧基参与的反应（ 3） 氨基和 羧基共同参与的反应 （ 4）侧链R基参与的反应15 肽：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水所形成的化合物。 组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。不多于 16个残基的肽直接称为二肽、三肽 超过 12个而不多于 20可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结个残基的肽称为寡肽。 20个（含 20个）以上残基的肽称为多肽。17 肽键：一分子氨基酸的 羧基和另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而形成的酰胺键, 通常羰

5、基碳和酰胺氮之间用单键表示。是肽和蛋白质分子中氨基酸残基连接的基本方式。18 蛋白质的结构： 一级结构： 多肽链的氨基酸序列。 二级结构： 多肽链借助氢键排列成特别的螺旋、 折叠股片断等。三级结构： 多肽链借助多种非共价键弯曲、 折叠成具有特定走向的紧密构象。 四级结构： 寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。 蛋白质的一级结构打算它的高级结构,蛋白质的氨基酸序列是阐明蛋白质生物活性的分子基础。19 -螺旋的结构特点：多肽链中的各个肽平面环绕同一轴旋转形成螺旋结构。主链内形成氢键,氢键的取向几乎与轴平行,每个肽基的 C=O与其前面 3个肽基之后的 N-H形成氢键。 -螺旋由氢键构

6、成一个封闭环, 其中包括三个残基, 共13个原子, 称为3.613螺旋。20 在多数情形下,只有非极性残基侧链参与构成超二级结构的相互作用,而极性残基多在分子的外表面。在已知的蛋白质结构中,全部平行、反平行 折叠片中的 链都是沿其前进方向, 不断扭转肽链, 而使实际, 蛋白质结构中显现的 折叠片都不是平直的层面,而是一种扭转层。21 与任何旋转体都有手性一样, 折叠片扭转也有左右手两种方式,但在已知结构中,几乎都是右手扭转的。可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结22 肌红蛋白的结构与功能,肌红蛋白存在于肌细胞中。它是典 型的球形蛋白质。 它能与氧气可逆结合, 其功能为储存氧气。23

7、 血红蛋白的结构与功能,血红蛋白存在于血液的红细胞中。它是典型的寡聚体蛋白质。血红蛋白能可逆结合氧气,其功能除运输氧气外,仍能运输 H+和CO2。人的某些生理性和病理性的缺氧： 可以通过红细胞中 BPG浓度的转变来调剂对组织的供氧量,如高山适应和肺气肿的生理补偿变化。 BPG上升。24 免疫球蛋白 IgG的结构与功能, 含有两条相同高分子量的重链和两条相同的低分子量的轻链。 四条链通过二硫键共价联接成Y字形结构。每一免疫球蛋白分子含有二个抗原结合部位,它 们位于 Y形结构的二个顶点。机体针对外源物质的一种反应, 其作用是识别和排除抗原性异物,以此维护机体的生理平稳。能引起免疫反应的物质, 它主

8、要是大分子的蛋白质以及病原体, 也可以是其它小分子,如多肽、糖、脂肪分子等。抗原刺激机 体的免疫系统引起免疫反应。机体与抗原物质接触后获得的具有针对性的免疫过程。25 蛋白质的两性电离及等电点：蛋白质与氨基酸类似,也是两性物质。蛋白质中可解离的基团除了其末端的氨基和羧基外, 主要是侧链的氨基、羧基、咪唑基、胍基、酚基、巯基等。 蛋白质是人体重要的缓冲剂,具有特有的等电点,这也是鉴 别蛋白质的指标之一。由于羧基的解离度比氨基的大,在水可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结溶液中,蛋白质的等电点一般偏酸。在等电点时蛋白质的导电性、溶解度、粘度、渗透压等都是最小。等电点和蛋白质分子中所含氨

9、基酸的种类有关。26 蛋白质的变性与复性：蛋白质的变性：在某些物理或化学因素的作用下, 自然蛋白质严格的空间结构被破坏 （不包括肽键的断裂）,从而引起蛋白质如干理化性质和生物学性质的转变。27 蛋白质分子直径在 1-100nm之间,在水溶液中具有胶体溶液的通性（布朗运动,丁达尔现象,不能通过半透膜）。水化层双电层。28 因酸、醇、中性盐、重金属盐类或生物碱试剂的作用,蛋白质分子相互集合而从溶液中析出的现象。可逆沉淀, 不行逆沉淀。盐析 溶剂沉淀重金属盐沉淀 生物碱试剂和某些酸类沉淀。29 蛋白质的颜色反应：双缩二脲反应：蛋白质与新配置的碱性硫酸铜溶液反应,产生紫色化合物。水合茚三酮反应蛋白黄反应 米隆反应 醋酸铅反应。30 蛋白质的含量测定： 蛋白质（ %）= 总氮量（%）*换算因数, 双缩脲法 福林 -酚试剂法 考马斯亮蓝 G-250法 紫外光吸取法可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结可编辑资料 - - - 欢迎下载