2022年生物化学常考知识点.docx

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1、精选学习资料 - - - - - - - - - 蛋白质的元素组成学习必备欢迎下载蛋白质的结构与功能蛋白质主要含有：碳（5055）、氢（ 68）、氧（ 2030）、氮（ 1518）、硫（ 04）；在某些蛋白质中,仍含有微量的磷、铁、铜、钼、碘、锌等元素各种蛋白质的氮含量比较恒定,平均值为16,这是蛋白质元素组成的一个特点,是凯氏（Kjedahl ）定氮法 测定蛋白质含量的依据；蛋白质含量 =蛋白氮含量6.25（100/16）氨基酸的等电点 :对某种氨基酸来讲,当溶液在某一特定的 pH 时,氨基酸以两性离子的形式存在,正电荷数与负电荷数相等,净电荷为零,在直流电场中,既不向正极移动,也不向负极移

2、动；这时溶液的 pH 称为该氨基酸的等电点,用 pI 表示；自然蛋白质中的全部氨基酸都是 L- 型氨基酸蛋白质的结构蛋白质的一级结构 是指蛋白质肽链中氨基酸残基的排列次序；二面角：C 原子位于相邻二个肽平面的交线上,C 原子上的 C -N 和 C -C 键都是单键；肽平面 1 可以环绕 C -N 单键旋转,其旋转的角度用 表示；肽平面 2 也可以环绕 C -C单键旋转, 其旋转的角度用 表示；由于 和 这二个转角打算了相邻二个肽平面在空间上的相对位置,因此,习惯上将这二个转角称为 二面角 ；二面角打算多肽链主链骨架的构象；蛋白质的二级结构：指多肽链主链在一级结构的基础上,某些肽段借助氢键进一步

3、回旋或折叠,从而形成有规律的构象；蛋白质二级结构的主要类型： 螺旋 -helix 螺旋, 折叠, 转角,无规卷曲；每一圈包含3.6 个氨基酸残基,螺距0.54nm,残基高度0.15nm,螺旋上升,每个氨基酸残基沿轴旋转100 ；每一个 角等于 -57 ,每一个 角等于 -47 ；相邻螺圈之间形成链内氢键；即每个肽单位的亚氨基氮原子与其前的第四个肽单位的羰基氧原子生成一个氢键；氢键的取向与螺轴几乎平行；氢键封闭环本身包含 13 个原子； -螺旋构象答应全部的肽键都能参与链内氢键的形成；因此,最普遍的螺旋形式；与 -碳原子相连的 R 侧链,位于 -螺旋的外侧； 折叠 -螺旋构象是相当稳固的,是二条

4、 -折叠股平行排布,彼此以氢键相连,可以构成 -折叠片；侧链垂直于折叠片的平面,并交替从平面上下两侧伸出；两条肽链间或一条肽链的两条肽段间通过羰基氧原子和亚氨基的氮原子形成氢键来稳固 结构；超二级结构： 相邻的二级结构单元（主要是 螺旋和 折叠）组合在一起,形成有规章的、空间上能够辨认的二级结构的组合体,充当三级结构的构件,称为超二级结构 常见的超二级结构有 、 、 等 3 种组合形式 结构域： 多肽链在二级结构或超二级结构的基础上,进一步卷曲折叠成为相对独立、近似球形的三维实体称为结构域（structure domain ）,是三级结构的局部折叠区；结构域之间经常只有一段肽链相连,形成所谓“

5、 铰链区”,使结构域简洁发生相对运动；结构域之间的这种柔性有利于如酶和抗体活性的发挥；名师归纳总结 蛋白质的三级结构：多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上,主链构象和侧链构第 1 页,共 28 页- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载象相互作用,进一步回旋折叠形成特定的球状分子结构,称作三级结构；三级结构是指多肽链中全部原子的空间排布；维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电引力）；另外二硫键在某 些蛋白质中也起着特别重要的作用；蛋白质的四级结构：由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成的特定三维结构（构象）称

6、为蛋白质的四级结构；涉及亚基的种类、数目和亚基的空间排布,包括亚基间的接触位点和相互作用关系,但不包括亚基本身的构象；一级结构与同源蛋白质的物种差异和生物进化在不同生物体中行使相同或相像功能的蛋白质,称为同功能蛋白质；它们的氨基酸序列具有明显的相像性,这种现象称为序列同源,有明显序列同源的蛋白 质,也称同源蛋白质；同源蛋白质结构的种属差异与保守性（1）同源蛋白质中完全相同的氨基酸残基,称不变残基,它们打算了蛋白质的空间结构与 功能；（2）有相当大变化的氨基酸残基,称为可变残基,它们的差异表达了种属特异性；因此,对不同生物来源的同功能蛋白质的一级结构进行比较讨论：可以帮忙我们明白哪 些氨基酸对其

7、活性是重要的,哪些是不重要的；可为生物进化供应新的牢靠依据；分子病： 是指某种蛋白质分子一级结构的氨基酸排列次序与正常有所不同的遗传病；蛋白质的等电点：当溶液在某个 pH 时,使蛋白质分子所带正电荷数与负电荷数恰好相等,pH 就是 即净电荷为零,在直流电场中,既不向阳极移动,也不向阴极移动,此时,溶液的 该蛋白质的等电点,用 pI 表示；蛋白质的变性与复性 变性 ：自然蛋白质因物理因素或化学因素的影响,破坏了蛋白质内部的次级键,分子构象发生变化, 从有序而紧密的结构变为无序结构,生变化,但一级结构未遭到破坏；致使蛋白质的理化性质和生物学功能随之发复性： 蛋白质的变性有可逆变性和不行逆变性之分；

8、可逆变性在除去变性因素之后,在相宜的条件下, 变性的蛋白质可以从舒展态复原到折叠态,并复原全部的生物活性的现象,称之为复性（ renaturation）；. 核酸结构与功能核酸： 是一类重要的生物大分子,在生物体内负责生命信息的储存和传递；核酸是以核苷酸为基本结构单元连接而成的生物大分子,分为脱氧核糖核酸（DNA ）和核糖核酸（RNA ）两大类；DNA 双螺旋结构特点1）由两条平行的多核苷酸链,以相反的方向,（即一条由3 向 5 ,另一条由5 向 3 ）,环绕着同一个（想象的）中心轴,以右手旋转方式构成一个双螺旋外形；2）疏水的嘌呤和嘧啶碱基平面层迭于螺旋的内侧,亲水的磷酸基和脱氧核糖以磷酸二

9、酯键相连成的骨架位于外侧；3）内侧碱基呈平面状,碱基平面与中心轴相垂直；每个平面上有两个碱基（每条各一个）名师归纳总结 形成碱基对； 相邻碱基平面在螺旋轴之间的距离为0.34nm；旋转夹角为36 ；因此每 10 对第 2 页,共 28 页核苷酸绕中心轴旋转一圈,故螺旋的螺距为3.4nm；4）双螺旋的直径为2nm,沿螺旋的中心轴形成大沟和小沟交替显现；- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载5）两条链被碱基对之间形成的氢键而稳固的维系在一起；在DNA 中碱基总是由腺嘌呤与胸腺嘧啶配对（用 A-T 表示）,由鸟嘌呤与胞嘧啶配对（用 G-C）表示

10、；mRNA 的功能 ：把核内 DNA 的碱基次序依据碱基互补的原就抄录并转送至胞液,在蛋白质合成中用以翻译成蛋白质中氨基酸的排列次序；在真核细胞中,最初转录生成的RNA 称为核不均一RNA （heterogeneous nuclear RNA ,hn RNA ）；hn RNA 是 mRNA 未成熟的前体,他们在细胞核内存在的时间很短,经过剪接成为成熟的 mRNA 并转移到细胞液中；信使 RNA 的结构和特点1真核生物的mRNA 都是单顺反子mRNA ；mRNA 只保留 hnRNA 链中编码氨基酸的信息片断2mRNA 5端的帽子结构（真核生物）；真核细胞 mRNA 在 5 端有帽子结构； 最简洁

11、的 5 端帽子结构, 是 7-甲基鸟苷三磷酸,它与 mRNA 原先的 5 端的核苷酸连接形成 m7GpppNm ；第一个核苷酸的 C2 也是甲基化的；5 端帽子结构的作用：mRNA 5 端封闭起来,可使mRNA 免受核酸外切酶的水解破1）作为一种爱护装置将坏；2）作为蛋白质合成系统的辨认信号,被专一的蛋白因子所识别,启动翻译过程；3. mRNA 3末端的结构（真核生物）；极大多数真核细胞 mRNA 在 3 末端有一个长约 200 个核苷酸的 polyA ,称为 poly（ A ）尾；PolyA 是在转录后经 polyA 聚合酶 的作用而添加上去的；原核生物的 mRNA一般无 3polyA；Po

12、lyA 尾的功能：1）与 mRNA 从细胞核到细胞质的转移有关；2）与 mRNA 的半衰期有关；密码子： 存在于 mRNA 中的 3 个相邻的核苷酸序列,是蛋白质合成中某一特定氨基酸的编码单位,称为密码子,又称为三联体密码；起始密码子： AUG 终止密码子： UAA UAG UGA 转移 RNA 的结构与功能tRNA 约占 RNA 总量的 15,通常以游离的状态存在于细胞质中；细胞内 tRNA 的种类很多,每一种氨基酸都有其相应的一种或几种 tRNA ；tRNA 在蛋白质生物合成过程中具有转运氨基酸和识别遗传密码的作用；主要是携带活化的氨基酸,并将其转运到与核糖体结合的 tRNA 的一级结构m

13、RNA 上用以合成蛋白质；tRNA 皆由 7090 个核苷酸组成,有较多的稀有碱基核苷酸；分子质量在 25,000 左右,在三类 RNA 中它的分子质量最小；通常 tRNA 3 -末端为 -C-C-AOH ,用来接受活化的氨基酸；5 末端大多为 pG,也有 pC的；tRNA 的二级结构碱基排列成三叶草形,双链互补区构成三叶草的叶柄,突环好象三片小叶；分为氨基酸臂、二氢尿嘧啶环、反密码子环、额外环和 T C 环等五部分；tRNA 的三级结构名师归纳总结 - - - - - - -第 3 页,共 28 页精选学习资料 - - - - - - - - - tRNA 共同的三级结构是学习必备欢迎下载“

14、倒 L” 型；核酸的一般理化性质1）DNA 微溶于水,呈酸性,加碱促进溶解,但不溶于有机溶剂；2）核酸和蛋白质一样具有变性现象,而且变性DNA 在适当的条件下也可复性；3）由于核酸组成中的嘌呤、嘧啶碱都具有共轭双键,因此对紫外光有猛烈的吸取,核酸溶液在 260nm 邻近有一个最大吸取值；4）DNA 的变性和复性都是以碱基互补为基础的,因此可以进行分子杂交；DNA 的变性与复性DNA 的变性： 指 DNA 分子由稳固的双螺旋结构松解为单链无规章线性结构的现象；DNA 的变性只涉及维护双螺旋稳固性的次级键的断裂,不涉及共价键的断裂,所以其一级结构并不转变；增色效应： 变性后的DNA 由于碱基对失去

15、重迭,所以在260nm 处的紫外光吸取有明显升高,这种现象称为增色效应；DNA 的复性： 变性 DNA 分开的两条链又重新缔合而复原成双螺旋结构,这个过程称为复性；对于热变性的 DNA ,缓慢冷却后复性,称为退火（复性）；快速冷却后不能复性,称为淬火；DNA 的复性一般只适用于均一的病毒和细菌的 DNA ,很难复原到原先的结构状态；DNA 的熔解温度DNA ,至于哺乳动物细胞中的非均一DNA 加热变性过程是在一个狭窄的温度范畴内快速发生的,它有点像晶体的熔融；通常将 50 的 DNA 分子发生变性时的温度称为解链温度或熔解温度 一般在 8295之间；影响 Tm 值的因素1）DNA 的性质和组成

16、 A. 均一的 DNA （如病毒 DNA ）,Tm 值范畴较小；非均一的（Tm）；DNA 的 Tm 值DNA ,Tm 值在一个较宽的温度范畴内；所以 Tm 值可作为衡量 DNA 样品均一性的指标；B. G-C 含量愈高的 DNA 分子, Tm 值也大；碱基组成中, 由于 G-C 碱基对含有三个氢键,A-T 碱基对只有两个氢键,故 G-C 对比 A-T 对坚固；2）溶液的性质一般说离子强度低时,Tm 值较低,转变的温度范畴也较宽；反之,离子强度高时,Tm 值较高,转变的温度范畴也较窄；所以 在 1mol L 溶液中储存较为稳固；DNA 重组技术的基本操作过程 1 目的基因的获得；2 载体的挑选和

17、制备 3 将目的基因与相关载体进行连接；4 将 DNA 重组体导入受体细胞；5 目的基因的挑选和鉴定；6 克隆基因的表达DNA 的制品不应储存在极稀的电解质溶液中,一般名师归纳总结 酶的组成酶第 4 页,共 28 页- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载依据化学组成,酶可以分为单纯酶和结合酶；有些酶,如脲酶、胃蛋白酶、脂肪酶,其活性仅打算于它的蛋白质结构,这类酶属于单纯酶（简洁蛋白质） ；另一些酶, 如乳酶脱氢酶、 细胞色素氧化酶等,除了需要蛋白质而外,仍需要非蛋白质的小分子物质,才有催化活性,这类酶属于结合酶（结合蛋白质）；全酶 = 酶

18、蛋白+ 帮助因子酶的帮助因子 ：结合酶的帮助因子主要有三种：1）金属离子如 Cu 2+ 、Zn 2+ 、Mn 2+ 、 Mg 2+ 、 Fe 2+；2）金属有机化合物（金属离子+ 小分子化合物）如铁卟啉；3）小分子化合物 全酶中各成分的作用如 NAD+ 、 NADP+ 、FAD+ 、FMN 等；酶蛋白打算酶反应的（底物）专一性；帮助因子打算酶反应的类型；帮助因子与酶反应的类型有关,是酶表现催化活性所必需的,在催化反应中往往起传递电子、原子和某些化学基团的作用；金属离子的作用1）作为酶活性中心的组成成分,参与催化底物反应；2）稳固酶活性所必需的分子构象的作用；3）在酶与底物分子之间起桥梁作用；酶

19、的分类 .氧化仍原酶类 （脱氢酶、氧化酶、过氧化物酶、羟化酶、加氧酶）.转移酶类 （转甲基酶,转氨酶）.水解酶类 （淀粉酶、核酸酶、蛋白酶、酯酶）.裂合酶类 （醛缩酶、水化酶、脱氨酶）.异构酶类 （顺反异构酶、消旋酶、差向异构酶、变位酶）.合成酶类 （酪氨酸合成酶、谷氨酰胺合成酶等）维生素（ Vitamin ） 是维护细胞正常代谢所必需的,但需要量极少,人和动物体不能合成或 者合成量太少,必需由食物供应的一类小分子有机化合物；作 用：它们可以作为酶的辅酶、辅基或其组分对新陈代谢过程起特别重要的调剂作用,或是作为重要的生物活性物质或其组分而发挥重要的生物学功能；机体缺少某种维生素时,可以使新陈代

20、谢或生理功能发生紊乱,产生维生素缺乏症（hypovitminosis ）；反之过量摄入,亦可显现一些不良反应,产生维生素过多症（hypervitminosis ）；1.维生素 B 族几乎全部参与辅酶（基）组成泛酸（如维生素Bl 、维生素 B2（辅基）、维生素PP（ B5 ）、维生素B6、叶酸（ B11 ）、B3）等；2.有些维生素本身就是辅酶如维生素 C（抗坏血酸） 、硫辛酸（是含硫脂肪酸类维生素）等；脂溶性维生素的辅酶形式及主要功能类型辅酶、辅基或其他活性形式主要功能维生素 A 11-顺视黄醛杆细胞视循环（视紫红质）维生素 D 1,25-二羟胆钙化醇调剂钙、磷代谢维生素 E 爱护膜脂质,抗氧

21、化维生素 K 凝血因子 II 、VIII 、IX 、X 的生物合成名师归纳总结 - - - - - - -第 5 页,共 28 页精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载水溶性维生素及其辅酶的作用维生素学名辅酶形式酶促反应中的主要作用B1 硫胺素硫胺素焦磷酸醛基转移和 -酮酸的脱羧作用B2 核黄素黄素腺嘌呤单核苷酸（FMN ）氧化仍原反应PP（B5）烟酰胺黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD+ ）氢原子（电子）转移烟酰胺腺嘌呤二核苷（NAD+ ）B6 尼克酸烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+ ）砒哆醛磷酸砒哆醛 磷酸砒哆胺作为氨基酸脱羧酶、转氨基酶等的辅酶,参与转移氨基、脱

22、羧作用砒哆胺砒哆醇泛酸（ B3）生物素辅酶 A 作为多种酰胺基转移反应的辅酶H（B7）生物素传递 CO2 叶酸钴胺素四氢叶酸作为多种一碳基团转移的活性载体甲基钴氨素,脱氧腺苷钴氨素B12 氢原子 1,2 交换（重排作用） ,甲基化酶的活性中心： 酶分子上结合底物并催化底物发生化学反应的有限三维空间称为酶的活性部位或活性中心；活性中心的两个功能部位：结合部位（ binding site）打算底物专一性；催化部位（ catalytic site）打算反应专一性；酶的必需基团： 在酶分子中经缺失、用的必需基团替换或修饰后能影响和破坏酶活性的基团称为酶催化作酶原： 细胞中没有催化活性的酶的前体形式,被

23、称为酶原；酶原激活： 使无活性的酶原转变成活性酶的过程,称为酶原激活；多酶体系： 依据酶催化反应的需要,由催化一系列反应步骤的酶彼此以次级键嵌合形成具有 高度组织性的多酶复合体,又称为多酶体系 多功能酶： 是指具有两种以上催化活性的酶中间产物学说：酶第一与底物结合成酶-底物复合物,其次转变成酶-过渡态中间物复合物,然后生成酶 -产物复合物,最终从酶分子上释放产物,即酶催化通过形成中间产物从而显著 降低反应的活化能（活化能是分子由基态转变为过渡态即活化态所需的能量）,从而表现出 极高的催化效率；酶促反应的影响因素！ ！底物浓度对反应速度的影响肯定 pH、温度、酶浓度下：S 较低时, v 与S 呈

24、正比,为一级反应；S增加,v 不再按比例上升,为混合级反应；S连续加大,v 趋于极限,为零级反应；S v 呈双曲线关系；名师归纳总结 - - - - - - -第 6 页,共 28 页精选学习资料 - - - - - - - - - 米氏方程学习必备欢迎下载SKm ,分母中S 一项可以忽在底物浓度较低时,略不计米氏常数的意义Km 是酶的特点性常数, 其物理意义为： 当酶反应速度达到最大反应速度一半时底物的浓度；一种酶有几种底物时,对每种底物各有一个 Km ,其中 Km 最小的底物称为该酶的最适底物；Km 是代谢物对多种代谢途径挑选取向的打算因素之一；Km 可反应酶对底物亲和力的大小,1/Km

25、越大,酶对底物亲和力越强1/Km 越小,酶对底物亲和力越弱 酶浓度对反应速度的影响1/Km 近似说明酶对底物亲和力的大小：在底物浓度大大超过酶浓度、温度和pH 固定不变、 反应体系中不含有抑制剂的情形下,酶反应速度与酶浓度成正比；pH 对酶反应速度的影响（1）pH 过小、过大 即过酸或过碱 都能使酶蛋白变性而失活；（2）pH 的转变能影 响酶活性中心必需基团的解离程度,同时,也可以影响底物和辅酶（基）的解离程度,从 而影响酶分子对底物分子的结合和催化；酶的最适pH ：只有在特定的pH 条件下,酶、底物和辅酶的解离状态最相宜它们相互结合,并发生催化作用, 从而使酶反应速度达到最大值,这个pH 称

26、为酶的最适pH ；温度对反应速度的影响化学反应速度随温度上升而加快；酶是蛋 白质,可能随温度上升而变性；在温度较低时,反应速度随温度上升而加快；温度超过肯定数 值之后, 酶受热变性的影响占优势,反应速度 V 形或 反而随温度上升而减慢,从而形成倒 倒 U 形曲线；最适温度： 使反应速度达到最大值的温度被称 为最适温度 抑制剂对反应速度的影响 某些物质并不引起酶蛋白变性,但是能够与 酶分子上的某些必需基团相结合,转变其性名师归纳总结 质,从而使酶活性降低, 甚至于完全丢失； 这种作用称为抑制作用；这种物质称为抑制剂（如第 7 页,共 28 页有机磷杀虫剂、 磺胺类药物等）；凡是能提高酶活性的物质

27、,都称为酶的激活剂 （ activator ）；- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载激活剂主要有以下几种类型：1.无机离子阳离子 如 Ca2+、Mg2+ 、Zn2+、K+ 、Na+ 等；阴离子 如 Cl- 、Br-、I- 等；2.有机分子巯基酶仍原剂 如半胱氨酸、维生素 C、 GSH、巯基乙醇等；金属的螯合剂 如乙二胺四乙酸（EDTA ）；丙二酸对琥珀酸脱氢酶 的抑制,由于丙二酸是二羧酸化合物,与这个酶的正常底物琥珀酸（丁二酸）结构上很相像；临床作用意义：竞争性抑制剂在临床治疗方面特别重要,不少有疗效的药物实际上就是酶的竞争性抑制剂；例

28、 1 氨基喋呤 /氨甲喋呤氨基喋呤 /氨甲喋呤（为叶酸类似物）能竞争性抑制癌细胞的二氢叶酸仍原酶,从而影响四氢叶酸的合成,导致嘌呤和胸腺嘧啶合成障碍,临床上用以治疗白血病（leukemia）；二氢叶酸仍原酶二氢叶酸 - 四氢叶酸例 2 磺胺类药物它能抑制细菌的生长繁衍,而不损害人和畜禽；人和畜禽能够利用食物中的叶酸,而细菌不能利用外源的叶酸,必需自己合成；细菌体内的二氢叶酸合成酶催化对氨基苯甲酸、喋呤和谷氨酸变成二氢叶酸；磺胺（对氨基苯磺酰胺）类药物,由于与对氨基苯甲酸的结构特别相像,因此对二氢叶酸合成酶有竞争性抑制作用,可使合成二氢叶酸的反应受阻,细菌由于缺乏二氢叶酸,生成四氢叶酸的原料不足

29、,便抑制生长增殖；竞争性抑制作用：竞争性抑制剂与底物竞争与酶的活性中心结合,从而阻挡底物与酶的结合,这是最常见的一种可逆性抑制作用；非竞争性抑制作用：底物和抑制剂可以同时与酶结合,两者没有竞争作用；酶活力：酶催化底物发生化学反应的才能,也成为酶活性；测定酶活力,实际上就是测定酶催化化学反应进行的速度；酶促反应速度越快,酶活力就越大；反之,速度越慢,酶活力就越小；酶活力单位规定：在25,最适pH,饱和底物浓度的反应条件下,每分钟催化削减1 mol/L 底物或生成 1 mol/L 产物所需的酶量,定为一个国际单位；单位：1 IU 1 molmin 10 7IU 实质：酶所催化反应的初始速度；Kat

30、 与国际单位IU 的互算关系如下：1 Kat 6 酶的比活力 ：指每毫克酶蛋白所含酶活力的单位数；单位： IUmg 实质：表示酶纯度对同一种酶来说,比活力愈高,说明酶纯度愈高；酶分别纯化的一般原就：在整个分别纯化过程中要始终保持酶的活性；酶活性的测定应始终贯穿于整个分别纯化过程中,以便于监测酶活性的变化、把握酶的纯化程度、挑选和确定酶的分别纯化方法；变构酶： 变构酶又称别构酶, 是指那些处于代谢途径关键部位、变构酶一般都是寡聚蛋白酶,由两个或两个以上亚基组成；具有变构调剂作用的一类酶；同工酶： 能催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶；共价调剂酶： 在其它酶的

31、催化下,有些酶分子结构中的某种特殊基团,能与特殊的化学基团共价结合或解离,从而使酶分子活性发生转变 从无活性 或低活性 形式变成有活性 或高活性形式,或者从有活性 高活性 形式变成无活性 节；这种被修饰的酶称为共价调剂酶或低活性 形式 ,这种作用称为共价修饰调名师归纳总结 - - - - - - -第 8 页,共 28 页精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载生物氧化生物氧化 : 糖、脂、蛋白质等有机物质在生物体内经过一系列与体外燃烧有别的氧化分解,最终生成 CO2 和 H2O 并释放能量的过程称为生物氧化 生物氧化 .特点（1）养分物质在37左右,经酶催化的一系

32、列的化学反应,逐步氧化,并逐步地释放能量；（2）生物氧化过程中释放的能量,主要以化学能的形式储存在 ATP 中,机体需要时 再由 ATP 给机体供应能量,仍有一部分能量以热能的形式释放；（3）在近中性的水溶液中进行,pH 保持相对恒定；（4）生物氧化过程中产生的 CO不是来自碳原子与氧的直接化合,而是有机酸的脱 羧基作用生成；（5）在真核生物细胞内,生物氧化都在线粒体内进行；不含线粒体的原核生物细胞 如细菌,生物氧化是在细胞膜上进行的；生物氧化过程中 CO2 的生成 :来源于有机酸,在酶催化下的脱羧作用直接脱羧基作用 -直接脱羧：氨基酸的脱羧 -直接脱羧：草酰乙酸脱羧 氧化脱羧基作用 -氧化脱

33、羧：丙酮酸的氧化脱羧 -氧化脱羧：苹果酸的氧化脱羧 生物氧化过程中水的生成水的生成方式有两种：底物直接脱水：养分物质在代谢过程中从底物直接脱水；烯醇化酶催化 2-磷酸苷油酸脱水 生成磷酸烯醇式丙酮酸；由电子传递链生成水在生物氧化中,水是代谢物上脱下的氢与生物体吸进的O2 化合生成的；代谢物上的氢需要在脱氢酶的作用下才能脱下,吸入的 O2 要通过氧化酶的作用才能转化为高活性的氧；在此过程中,仍需要有一系列传递体才能把氢传递给氧,生成水；电子传递链： 电子传递链又称呼吸链,是指代谢物上脱下的氢（质子和电子）经一系列递氢体或电子传递体按对电子亲和力逐步上升的次序依次传递,部体系；最终传给分子氧从而生

34、成水的全真核细胞的呼吸链存在于线粒体内膜上,原核细胞的呼吸链存在于质膜上；线粒体内典型的呼吸链有两条：NADH 电子传递链（依据底物脱下的氢初始受体不同）FADH2 电子传递链（琥珀酸电子传递链）（1）NADH 呼吸链是细胞内最主要的呼吸链,由于生物氧化过程中绝大多数脱氢酶都是以 NAD+ 为辅酶,当这些酶催化代谢物脱氢后,脱下来的氢使 NAD+ 转变为 NADH ,后者通过这条呼吸链将氢最终传给氧而生成水；（2）FADH2 呼吸链名师归纳总结 电子的传递是由FADH2 传给铁硫中心, 然后再传给辅酶Q,由辅酶Q 到O2 之间第 9 页,共 28 页的电子传递与NADH 呼吸链完全相同；- -

35、 - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载FADH2 是在三羧循环中由琥珀酸氧化成延胡索酸时形成；动物体内磷酸甘油脱氢酶和脂酰 CoA 脱氢酶的辅基也是FAD；细胞色素辅酶 Q电子传递链的组成：黄素蛋白铁硫蛋白它们都是疏水性分子；除泛醌外,其他组分都是蛋白质,通过其辅基的可逆性氧化仍原 传递电子；铁硫蛋白：铁硫蛋白是含铁硫络合物的蛋白质,又称非血红素铁蛋白；辅酶 Q：是电子传递链中唯独的非蛋白质组分；细胞色素： 细胞色素是一类传递电子的蛋白质,它含有血红素辅基；依据可见光区的吸取光 谱不同分成 a、b、c 三类；电子传递链的排列次序 从 NADH

36、和 FADH2 到 O2 之间的电子传递体在呼吸链中的排列次序是依据它们的氧化仍原电位由低到高排成的,加次序相吻合；具有电子传递活性的内膜复合物这个序列与它们对电子亲和力的不断增复合物（ NADH- 泛醌仍原酶）催化电子从 NADH 转移到泛醌；复合物（琥珀酸-泛醌仍原酶）催化电子从琥珀酸转移到泛醌；复合物（泛醌-Cytc 仍原酶）催化电子从仍原型泛醌转移到 Cytc；复合物（细胞色素 c 氧化酶）催化电子从仍原型 Cytc 转移到分子氧；电子传递抑制剂能够阻断呼吸链中某部位电子传递的物质称为电子传递抑制剂；常见的抑制剂有：A 鱼藤酮安密妥和杀粉蝶菌素,它们的作用是阻断电子由NADH+H+向

37、CoQ 的传递； 鱼藤酮是一种极毒的植物物质,常用作重要的杀虫剂；B 抗霉素 A ,抑制电子从细胞色素 b 到细胞色素 c1 的传递作用；C 氰化物 叠氮化物和一氧化碳,他们都有阻断电子从细胞色素氧化酶到分子氧之间的传递作用；氰化物和叠氮化物与血红素 a3 的高铁形式作用,而一氧化碳就是抑制 a3的亚铁形式；氧化磷酸化： NADH 和 FADH2 带的转移潜势很高的电子,在沿呼吸链传递给氧的过程中,逐步释放自由能,使 ADP+ Pi ATP 的过程,称为氧化磷酸化或电子传递磷酸化；生物体内通过生物氧化生成 ATP 的两种方式：底物水平磷酸化：在底物氧化过程中,形成了某些高能中间代谢物,再通过酶

38、促磷酸基团转移反应,直接偶联 ATP 的形成,称为底物水平磷酸化；XP + ADP XH + ATP 氧化磷酸化： 电子从 NADH+H + 或 FADH 2 经电子传递链传递给分子氧并形成水,同时偶联ADP 磷酸化生成 ATP 的过程,成为电子传递链磷酸化或氧化磷酸化,是需氧生物合成 ATp的主要途径；ATP 的生成一对电子通过 NADH 呼吸链到分子氧的传递,可形成 2.5 个 ATP；一对电子通过FADH2 呼吸链,就可形成 1.5 个 ATP；氧化磷酸化的作用机理名师归纳总结 化学渗透假说：电子沿呼吸链传递时,释出的能量用于把H由线粒体的基质穿过内膜泵第 10 页,共 28 页到线粒体

39、内膜和外膜之间的膜间腔中,膜间腔中的H浓度高于间质中的H浓度,线粒体的内膜外侧为正、内侧为负,于是形成一种跨线粒体内膜的质子梯度,产生了膜电势, 即产生贮藏能量的电化学质子梯度；H 由膜间又穿过内膜上的ATP 酶复合体的Fo 部位正是由这种电化学质子梯度推动- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - 返回到基质中；此时在学习必备欢迎下载ATP 酶催化ADP 磷酸化为ATP ATP 酶复合体的F1 部位,发生的反应；F0F1-ATP 合酶复合物由 F0,F1两部分组成, 定向的嵌在内膜上,F1 伸向基质, F0 埋入膜内；解偶联剂： 使电子传递和 ATP 形成两个

40、过程分别,它只抑制 ATP 的形成过程,不阻断呼吸链中的电子传递过程,使电子传递所产生的自由能都变为热能；典型的解偶联剂 是 ：2,4 - 二硝基苯酚在 pH 7 的环境下, 2,4 - 二硝基苯酚以解离的形式存在,具有脂不溶性,这种形式不能透过膜； 在酸性环境中 2,4 - 二硝基苯酚接受质子后形成为不解离的形式而变成脂溶性形式,从而简洁透过膜,同时将一个质子带入膜内；解偶联剂时内膜对 H 的通透性增加；亲脂的膜能结合 H,将其带到 H浓度低的一方,结果破坏了跨膜梯度的形成,这种破坏 H 梯度而引起解偶联现象的试剂又称质子载体；胞液 NADH 进入线粒体的穿梭机制线粒体内 NADH 可以直接

41、进入呼吸链被氧化,但细胞液内的 NADH 无法透过线粒体内膜进入线粒体内氧化,但可通过两种“穿梭 ” 途径解决胞液内 NADH 的氧化问题：（ 1） 磷酸甘油穿梭途径（ 2）苹果酸 天冬氨酸穿梭途径糖代谢动物体内糖的来源主要有两种方式： 由消化道吸取 非糖物质转化饲料中的糖主要以多糖的形式存在,如淀粉、纤维素、半纤维素、戊聚糖等；单胃动物（如猪）食物中的糖源主要是淀粉；食物在口腔中停留时间很短,唾液 -淀粉酶可将淀粉水解为葡萄糖、麦芽糖和糊精； 但立刻经胃进入小肠,然后淀粉和糊精在胰 -淀粉酶等作用下,连续被水解为易被小肠吸取的葡萄糖、果糖、半乳糖等单糖；由小肠吸取的葡萄糖,第一由门静脉进入肝

42、,再由肝静脉进入血液循环（血糖）,将糖送到全身各器官组织进行利用；人类主要依靠粮食中的淀粉供应能量；糖的生理功能：1.糖是动物体主要的能源物质糖占全部供能物质供应能量的 70%；1 克葡萄糖完全氧化分解可产生 16.74kJ 的能量；2.糖是动物体重要的结构物质糖是很多重要物质如 DNA 、RNA 、抗体（糖蛋白）等的结构组分；蛋白多糖是结缔组织基质的重要成分；糖约占人体干重的 2%；3.糖是动物体必要的功能物质糖的磷酸衍生物可以形成不行或缺的生物活性物质,如 葡萄糖的无氧分解NAD+ 、FAD、ATP 等；动物体内组织在无氧情形下,细胞液中葡萄糖降解为乳酸并相伴着少量 ATP 生成的一系列反应；因与酵母菌使糖生醇发酵的过程相像,因而又称为糖酵解；无氧分解的反应过程（课本 154）（）葡萄糖经磷酸化作用形成 6-磷酸葡萄糖（） 6-磷酸葡萄糖 异构化为 6-磷酸果糖（） 6-磷酸果糖 生成 1,6-二磷酸果糖（4）1,6 -二磷酸果糖裂解名师归纳总结 （5）磷酸丙糖的异构化；以上为耗能过程（第一、三步）,共 5 步反应第 11 页,共 28 页- - - - - - -精选学习资料