2022年生化名词解释 .pdf

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1、学习必备欢迎下载生化名词解释11氨基酸的等电点： 当溶液在某一特定的pH 值时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷数与负电荷数相等， 净电荷为零， 在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。2 肽键：是指 键，是一个氨基酸的 COOH 基和另一个氨基酸的 NH2基所形成的酰胺键。3多肽链：由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽，称为多肽链。4肽平面：肽链主链的肽键具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。5蛋白质的一级结构：多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。6肽单位：

2、多肽链上的重复结构，如CCONHC称为肽单位，每一个肽单位实际上就是一个肽平面。7多肽：含有三个以上的氨基酸的肽统称为多肽。8氨基酸残基： 多肽链上的每个氨基酸， 由于形成肽键而失去了一分子水，成为不完整的分子形式，这种不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。9蛋白质二级结构：多肽链主链骨架中，某些肽段可以借助氢键形成有规律的构象，如螺旋、折叠和 转角；另一些肽段则形成不规则的构象，如无规卷曲。这些多肽链主链骨架中局部的构象，就是二级结构。10超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近， 彼此作用， 从而形成有规则的二级结构的聚合体，就是超二级结构。11结构域

3、：在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体，即是结构域。 它是球蛋白分子三级结构的折叠单位。12蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构（超二级结构及结构域）的基础上，进一步的盘绕、折叠，从而产生特定的空间结构。或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电引力）。另外二硫键在某些蛋白质中也起着非常重要的作用。13蛋白质四级结构：由相同或不同的亚基（或分子）按照一定的排布方式聚合而成的聚合体结构。它包括亚基（或分子）的种类、数目、空间排布以及相互作用。14二硫键：指两个硫原子之间的共价键，在蛋白质

4、分子中二硫键对稳定蛋白质分子构象起重要作用。15二面角：在多肽链中， C碳原子刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。 C碳原子上的 CN 和 CC 都是单键，可以绕键轴旋转，其中以精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 1 页，共 7 页学习必备欢迎下载CN 旋转的角度称为 ，而以 CC 旋转的角度称为 ，这就是 碳原子上的一对二面角。它决定了由碳原子连接的两个肽单位的相对位置。16螺旋：是蛋白质多肽链主链二级结构的主要类型之一。肽链主链骨架围绕中心轴盘绕成螺旋状，称为螺旋。17折叠或 折叠片：二条 折叠股平行排布，彼此以氢键相连，可以构成

5、 折叠片。 折叠片又称为 折叠。18转角：又称为 回折。多肽链中的一段主链骨架以180返回折叠；由四个连续的氨基酸残基组成；第一个肽单位上的C=O 基氧原子和第三个肽单位的 NH 基氢原子生成一个氢键。19无规卷曲：主链骨架片段中，大多数的二面角（，）都不相同，其构象不规则。它存在于各种球蛋白之中，含量较多。20 亚基：较大的球蛋白分子， 往往由二条或更多条的多肽链组成功能单位。这些多肽链本身都具有球状的三级结构，彼此以非共价键相连。 这些多肽链就是球蛋白分子的亚基。 它是由一条肽链组成， 也可以通过二硫键把几条肽链连接在一起组成。21寡聚蛋白：由两个或两个以上的亚基或单体组成的蛋白质统称为寡

6、聚蛋白。22蛋白质的高级结构：指一条或数条多肽上的所有原子在三维空间中的排布，又称构象、三维结构、空间结构、立体结构。23蛋白质激活：指蛋白质前体在机体需要时经某些蛋白酶的限制性水解，切去部分肽段后变成有活性的蛋白质的过程。24分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构突变，使蛋白质生物功能下降或丧失，而产生的疾病被称为分子病。25变构效应：也称别构效应，在寡聚蛋白分子中一个亚基由于与配体的结合而发生的构象变化， 引起相邻其它亚基的构象和与配体结合的能力亦发生改变的现象。26蛋白质变性：天然蛋白质，在变性因素作用下，其一级结构保持不变，但其高级结构发生了异常的变化， 即由天然态（折叠态）变成了变性

7、态（伸展态），从而引起了生物功能的丧失， 以及物理、 化学性质的改变。 这种现象被称为蛋白质的变性。27蛋白质复性：除去变性剂后，在适宜的条件下，变性蛋白质从伸展态恢复到折叠态，并恢复全部生物活性的现象叫蛋白质的复性。28蛋白质的等电点：当溶液在某个pH 时，使蛋白质分子所带的正电荷和负电荷数正好相等， 即净电数为零， 在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，此时的溶液的pH 就是该蛋白质的等电点，用pI 表示。29电泳：在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向阳极移动的现象叫电泳。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - -

8、 - -第 2 页，共 7 页学习必备欢迎下载30盐溶：在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐，如硫酸铵等，会增加蛋白质分子表面的电荷， 增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大，这种现象称为盐溶。31盐析：在高浓度的盐溶液中，无机盐的离子从蛋白质分子的水膜中夺取水分子，将水膜除去，导致蛋白质分子的相互结合，从而发生沉淀，这种现象称为盐析。32简单蛋白质：又称单纯蛋白质，即水解后只产生各种氨基酸的蛋白质。33结合蛋白质：即由蛋白质和非蛋白质两部分结合而成的蛋白质，非蛋白质部分通常称为辅基。1 酶：酶是生物体内一类具有催化活性和特殊空间构象的生物大分子物质，包括蛋白质和核酸等

9、。2酶的专一性：酶对于底物和反应类型有严格的选择性。一般地说，酶只能作用于一种或一类化学底物， 催化一种或一类化学反应， 这就是酶的所谓的高度专一性。3全酶：酶蛋白与辅助因子结合之后所形成的复合物，称为全酶，只有全酶才有催化活性，将酶蛋白和辅助因子分开后均无催化作用。4辅酶：把那些与酶蛋白结合比较松弛，用透析法可以除去的小分子有机化合物，称为辅酶。5酶活性部位：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位，称为酶的活性部位或活性中心。它包括结合中心与催化中心。6酶原：有些酶，如参与消化的各种蛋白酶（如胃蛋白酶、胰蛋白酶，以及胰凝乳蛋白酶等），在最初合成和分泌时，没有催化活性。这种没有

10、活性的酶的前体，被称为酶原。7必需基团：是指直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。8酶原激活：酶原必须经过适当的切割肽链，才能转变成有催化活性的酶。使无活性的酶原转变成活性酶的过程，称为酶原激活。 这个过程实质上是酶活性部位组建、完善或者暴露的过程。9 诱导契合学说： 酶分子的活性部位结构原来并不与底物分子的结构互补，但活性部位有一定的柔性， 当底物分子与酶分子相遇时可以诱导酶蛋白的构象发生相应的变化，使活性部位上各个结合基团与催化基团达到对底物结构正确的空间排布与定向从而使酶与底物互补结合，产生酶底物复合物， 并使底物发生化学反应。10定向效应：是指在酶活性部位中，

11、催化基团与底物分子反应基团之间，形成了正确的定向排列，使分子间的反应按正确的方向相互作用形成中间产物，从而降低了底物分子的活化能，增加了底物反应速度。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 3 页，共 7 页学习必备欢迎下载11共价催化：某些酶分子的催化基团可以通过共价键与底物分子结合形成不稳定的共价中间产物， 这个中间产物极易变成过渡态， 因而大大降低了活化能，使反应速度大为提高，这种催化称为共价催化。12酸催化：在酶活性中心上，有些催化基团是质子供体（酸催化基团），可以向底物分子提供质子，称为酸催化。13酶活力（酶活性）是指：酶催化底物

12、化学反应的能力。14酶的活力单位：是衡量酶活力大小的计量单位，国际生物化学协会酶学委员会对酶活力单位作了下列规定：在25，最适 PH，饱和底物浓度的反应条件下，1min 内，将 1 微摩尔（ mol）的底物转化为产物所需要的酶量，定为一个国际单位（ 1U1mol/min）。15酶的比活力：比活力（比活性）是指：每mg 蛋白质中所具有的酶活力（活力单位数）。16Kat：在最适条件下，每秒钟内，能使1mol 底物转化成产物所需要的酶量，定为一个 Kat 单位（ 1Kat1mol/s）。17Km：是当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。18酶的最适 pH：只有在特定的 pH 下，酶、底物和辅酶

13、的解离状态，最适宜它们相互结合，并发生催化作用，从而使酶反应速度达到最大值，这个pH 称为酶的最适 pH。19酶的最适温度：使反应速度达到最大值的温度被称为最适温度。动物体内各种酶的最适温度一般在3740。20竞争性抑制作用：有些抑制剂，其分子结构与底物分子结构十分相似，因而，也能够与酶分子的底物结合基团相结合，从而抑制酶活性。 抑制剂和底物对酶的结合，是相互竞争、相互排斥的。这种抑制作用，称为竞争性抑制作用。21调节酶：对代谢途径的反应速度起调节作用的酶称为调节酶。22变构效应：调节物与酶分子的调节部位（或一个亚基的活性部位）结合之后，引起酶分子构象发生变化， 从而提高或降低活性部位 （或另

14、一个亚基的活性部位）的酶活性（或对底物的亲和力）。这种效应称为变构效应。23正协同效应：提高酶活性的变构效应，称为变构激活或正协同效应。24效应子：能使变构酶产生变构效应的物质，称为效应物，又称效应子，调节物。25变构激活剂：与调节部位（或活性部位）结合之后，能提高酶活性的效应物，称为变构激活剂（或正效应物）。26共价修饰调节：有些酶，在其它酶的催化下，其分子结构中的某种特殊的基团能与特殊的化学基团， 共价结合或解离， 从而使酶分子从无活性 （或低活性）形式变成活性（或高活性）形式，或者从有活性（高活性）形式变成无活性（或低活性）形式。这种修饰作用称为共价修饰调节。精选学习资料 - - - -

15、 - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 4 页，共 7 页学习必备欢迎下载27同工酶：能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子的结构、理化性质和生物学性质方面， 都存在明显差异的一组酶。 即能催化相同化学反应的数种不同分子形式的酶。28酶工程：是由酶学与化学工程技术、基因工程技术、微生物学技术相结合而产生的一门新的技术科学。酶工程分为化学酶工程和生物酶工程两大类。29固定化酶：是指采用物理或化学的方法，将酶固定在固相载体上，或者将酶包埋在微胶囊或凝胶中，从而使酶成为一种可以反复使用的形式。30多酶复合体：又称多酶体系，是由几种酶彼此嵌合而形成的复合体，分子量很大，一般有几

16、百万，例如：丙酮酸脱氢酶复合体是由丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酸转乙酰基酶与二氢硫辛酸脱氢酶彼此嵌合而成的。它有利于一系列反应的连续进行。1血糖：就是指血中的葡萄糖。2糖酵解：是在无氧条件下，把葡萄糖转变为乳酸（三碳糖）并产生ATP的一系列反应。3柠檬酸循环：又称三羧酸循环，是指在有氧条件下，葡萄糖氧化生成的乙酰辅酶 A 通过与草酰乙酸生成柠檬酸，进入循环被氧化分解为一碳的CO2和水，同时释放能量的循环过程。该循环首先由英国生化学家Hans Krebs发现，故又称 Krebs 循环。4丙酮酸脱氢酶复合体：是由丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酸转乙酰酶和二氢硫辛酸脱氢酶组成的。 参加反应的酶的辅助因子除NAD+

17、、FAD 外，还需辅酶 A（CoA）、焦磷酸硫胺素（ TPP）、Mg2+和硫辛酸等。5酮戊二酸脱氢酶复合体：由酮戊二酸脱氢酶、转琥珀酰酶和二氢硫辛酸脱氢酶组成。也需TPP、硫辛酸、 FAD 和 NAD+作辅助因子。6磷酸戊糖途径： 是指糖从 6磷酸葡萄糖开始， 不经过糖酵解和柠檬酸循环，直接将其分解为核糖 （5 碳糖）， 同时将能量以一种还原力的形式贮存下来，供机体生物合成时使用。这个途径是从1931 年 Otto Warburg 发现 6磷酸葡萄糖脱氢酶开始研究的，称为磷酸戊糖途径（Pentose phosphate pathway ）。7葡萄糖异生作用：即由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。8

18、糖原：是由葡萄糖残基构成的含有许多分枝的大分子高聚物，其中，葡萄糖残基以 1， 4糖苷键 （93%） 相连形成直链，又以1， 6糖苷键 （7%）相连形成分枝。是葡萄糖在体内的一种极易被动员的储存形式。9糖原合成作用：指由葡萄糖合成糖原的过程，即葡萄糖经磷酸化生成6磷酸葡萄糖，再转变为1磷酸葡萄糖，然后转变成具有高能键的尿苷二磷酸葡萄糖（ UDPG），最后 UDPG 被转移到糖原引物上，形成糖原。10酶促酶级联式机制：即一个酶活化下一个酶的级联式机制，这种机制可在细胞调节中非常迅速地放大调节物浓度。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 5

19、页，共 7 页学习必备欢迎下载11糖原的分解：是指由糖原分解为葡萄糖的过程，即糖原先在磷酸化酶的催化下，进行磷酸解生成正磷酸， 后者可使糖苷键裂解， 从糖原分子的非还原性末端逐个地移去葡萄糖残基，生成1磷酸葡萄糖，最后在磷酸变位酶的催化下转变为 6磷酸葡萄糖。1呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合成水， 这样的电子与氢离子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。电子在逐步的传递过程中所释放的能量被机体用于合成ATP，以作为生物体的能量来源。2磷氧比值：电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水，在此过程中所释放的能量用

20、于ADP 磷酸化为 ATP。经此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数 （也是生成 ATP 的分子数）称为磷氧比值（P/O） 。 如 NADH的磷氧比值是 3，FADH2的磷氧比值是 2。3底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子形成高能键，由此高能键提供能量使ADP 磷酸化生成 ATP 的过程称为底物水平磷酸化。 此过程与呼吸链的作用无关。4氧化磷酸化： NADH 和 FADH2带着转移潜势很高的电子，在呼吸链传递给氧的过程中， 同时逐步释放自由能， 使 ADP + PiATP，这个过程称为氧化磷酸化。5生物氧化：营养物质在生物体内氧化分解成H2O 和 CO2并释放能量的过程称

21、为生物氧化。生物氧化实际上是需氧细胞呼吸作用中的一系列氧化还原反应，因为是在体内组织细胞中进行的，所以又称为“细胞氧化”。1脂类：脂类是高级脂肪酸的酯及与这些酯相关衍生物的总称，包括脂肪和类脂两类。2类脂：包括磷脂、糖脂、固醇及其酯和脂肪酸。3必需脂肪酸：对动物生理活动十分重要的多不饱和脂肪酸，主要有亚油酸、亚麻油酸和花生四烯酸，必须从食物中获得。4脂肪动员：贮存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油并释放入血液被其他组织氧化利用，这一过程称为脂肪的动员作用。5脂肪酸的 氧化：脂肪酸在体内的氧化分解是从羧基端碳原子开始的，碳链逐次断裂每次产生一个二碳单位，即乙酰CoA。这就是“

22、 氧化学说”。6 酮体：脂肪酸在肝细胞中的氧化不很完全，经常出现一些脂肪酸氧化的中间产物，即乙酰乙酸、羟丁酸和丙酮，统称为酮体。7血浆脂蛋白：血浆中的脂类在血浆中不是以自由状态存在，而是与血浆中的蛋白质结合，以脂蛋白的形式运输。8酮尿症：肝内生成的酮体超过了肝外组织所能利用的限度，患者随尿排出大量酮体，即“酮尿症”。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 6 页，共 7 页学习必备欢迎下载9酸中毒：乙酰乙酸和 羟丁酸是酸性物质，体内积存过多，便会影响血液酸碱度，造成“酸中毒”。1氮平衡：氮平衡是反映动物摄入氮和排出氮之间的关系以衡量机体蛋白质代谢概况的指标。2蛋白质的最低需要量：对于成年动物来说，在糖和脂肪充分供应的条件下，为了维持其氮的总平衡， 至少必须摄入的蛋白质的量，称为蛋白质的最低需要量。3蛋白质的生理价值：蛋白质的生理价值是指饲料蛋白质被动物机体合成组织蛋白质的利用率。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 7 页，共 7 页