2022年生物化学章习题答案 .pdf

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1、答案第二章蛋白质化学A 型题一、名词解释1氨基酸的等电点：当溶液在某一特定的pH 值时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷数与负电荷数相等，净电荷为零， 在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。2肽键：是指CONH键，是一个氨基酸的COOH 基和另一个氨基酸的 NH2基所形成的酰胺键。3多肽链：由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽，称为多肽链。4肽平面：肽链主链的肽键具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。5蛋白质的一级结构：多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。6

2、肽单位：多肽链上的重复结构，如C CONH C称为肽单位，每一个肽单位实际上就是一个肽平面。7多肽：含有三个以上的氨基酸的肽统称为多肽。8氨基酸残基：多肽链上的每个氨基酸，由于形成肽键而失去了一分子水，成为不完整的分子形式，这种不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。9蛋白质二级结构：多肽链主链骨架中，某些肽段可以借助氢键形成有规律的构象，如螺旋、 折叠和 转角； 另一些肽段则形成不规则的构象，如无规卷曲。这些多肽链主链骨架中局部的构象，就是二级结构。10超二级结构： 在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近，彼此作用，从而形成有规则的二级结构的聚合体，就是超二级结构。

3、11结构域： 在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体，即是结构域。它是球蛋白分子三级结构的折叠单位。12蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构（超二级结构及结构域）的基础上，进一步的盘绕、 折叠， 从而产生特定的空间结构。或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电引力）。另外二硫键在某些蛋白质中也起着非常重要的作用。13蛋白质四级结构：由相同或不同的亚基（或分子）按照一定的排布方式聚合而成的聚合体结构。它包括亚基（或分子）的种类、数目、空间排布以及相互作用。14二硫键： 指两个硫原子之间的

4、共价键，在蛋白质分子中二硫键对稳定蛋白质分子构象起重要作用。15二面角：在多肽链中，C碳原子刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。C碳原子上的CN 和 CC 都是单键，可以绕键轴旋转，其中以C N 旋转的角度称为，而以 CC 旋转的角度称为，这就是 碳原子上的一对二面角。它决定了由精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 1 页，共 12 页碳原子连接的两个肽单位的相对位置。16螺旋： 是蛋白质多肽链主链二级结构的主要类型之一。肽链主链骨架围绕中心轴盘绕成螺旋状，称为螺旋。17折叠或 折叠片：二条 折叠股平行排布，彼此以氢键相连，可以构成 折

5、叠片。 折叠片又称为折叠。18转角：又称为回折。多肽链中的一段主链骨架以180返回折叠；由四个连续的氨基酸残基组成；第一个肽单位上的C=O 基氧原子和第三个肽单位的NH 基氢原子生成一个氢键。19无规卷曲： 主链骨架片段中，大多数的二面角 （ ，）都不相同， 其构象不规则。它存在于各种球蛋白之中，含量较多。20亚基： 较大的球蛋白分子，往往由二条或更多条的多肽链组成功能单位。这些多肽链本身都具有球状的三级结构，彼此以非共价键相连。这些多肽链就是球蛋白分子的亚基。它是由一条肽链组成，也可以通过二硫键把几条肽链连接在一起组成。21寡聚蛋白：由两个或两个以上的亚基或单体组成的蛋白质统称为寡聚蛋白。2

6、2蛋白质的高级结构：指一条或数条多肽上的所有原子在三维空间中的排布，又称构象、三维结构、空间结构、立体结构。23蛋白质激活： 指蛋白质前体在机体需要时经某些蛋白酶的限制性水解，切去部分肽段后变成有活性的蛋白质的过程。24分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构突变，使蛋白质生物功能下降或丧失，而产生的疾病被称为分子病。25变构效应： 也称别构效应， 在寡聚蛋白分子中一个亚基由于与配体的结合而发生的构象变化，引起相邻其它亚基的构象和与配体结合的能力亦发生改变的现象。26蛋白质变性：天然蛋白质，在变性因素作用下，其一级结构保持不变，但其高级结构发生了异常的变化，即由天然态（折叠态）变成了变性态（伸展

7、态），从而引起了生物功能的丧失，以及物理、化学性质的改变。这种现象被称为蛋白质的变性。27蛋白质复性： 除去变性剂后， 在适宜的条件下， 变性蛋白质从伸展态恢复到折叠态，并恢复全部生物活性的现象叫蛋白质的复性。28蛋白质的等电点：当溶液在某个pH 时，使蛋白质分子所带的正电荷和负电荷数正好相等，即净电数为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，此时的溶液的pH就是该蛋白质的等电点，用pI 表示。29电泳： 在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向阳极移动的现象叫电泳。30盐溶：在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐，如硫酸铵等，会增加蛋白质分子表面的电荷， 增强蛋

8、白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大，这种现象称为盐溶。31盐析： 在高浓度的盐溶液中，无机盐的离子从蛋白质分子的水膜中夺取水分子，将水膜除去，导致蛋白质分子的相互结合，从而发生沉淀，这种现象称为盐析。32简单蛋白质：又称单纯蛋白质，即水解后只产生各种氨基酸的蛋白质。33结合蛋白质： 即由蛋白质和非蛋白质两部分结合而成的蛋白质，非蛋白质部分通常称为辅基。二、填空题1纤维状蛋白2精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 2 页，共 12 页CC OONHHH2R或CC OONHHR_3+3两性、阴、阳4色氨酸、酪氨酸、苯丙

9、氨酸5溶解度6带有数量相等的正负两种电荷的离子7等电点8甘氨酸916% 10氨基酸残基11氢键12中心轴、 NH、C=O、肽平面上的H 与 O 13氢键、范德华力、疏水作用力、离子键、配位键、二硫键14CC、CN 15螺旋、 折叠、 转角、无规卷曲16疏水作用力、离子键、氢键、范德华引力，疏水作用力17生物功能18蛋白质空间结构被破坏19协同、变构20守恒氨基酸残基21胰岛素原22、 、Fe2+、 Fe2+23蛋白质变性24沉降速度法、凝胶过滤法（分子筛层析法）、SDS 聚丙烯酰胺凝胶电泳法25布朗运动、丁道尔现象、电泳行为、不能透过半透膜26高浓度盐、重金属离子、某些有机酸、生物碱、有机溶剂

10、27蛋白质发生聚胶，形成了直径大于100nm 的大颗粒28大小、形状、净电荷量29球状蛋白质、纤维状蛋白质30简单蛋白质、结合蛋白质31辅基三、简答题1答： 螺旋结构特征：（1）每一圈包含3.6 个残基，螺距0.54nm，残基高度0.15nm，螺旋半径0.23nm。（2）每一个 角等于 -57，每一个 角等于 -47。（3）相邻螺圈之间形成链内氢键。即一个肽单位的co基氧原子与其前的第三个肽单位的NH基氢原子生成一个氢键。氢键的取向与螺轴几乎平行。氢键封闭环本身包含 13 个原子。 螺旋构象允许所有的肽键都能参与链内氢键的形成。因此，螺旋构象是相当稳定的，是最普遍的螺旋形式。螺旋依靠氢键维持。

11、若破坏氢键，则螺旋构象遭到破坏，而变成伸展的多肽链。螺旋表示为3.613螺旋。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 3 页，共 12 页2答：二条 折叠股平行排布，彼此以氢键相连，可以构成折叠片。 折叠片又称为 折叠。为了在相邻主链骨架之间形成最多的氢键，避免相邻侧链间的空间障碍，各主链骨架同时作一定程度的折叠，从而产生一个折叠的片层。其侧链近似垂直于相邻二个平面的交线， 交替地位于片层的两侧。折叠片分为平行折叠片和反平行折叠片两种类型。3答：参与维持蛋白质空间结构的化学键有：（1）范德华引力：参与维持蛋白质分子的三、四级结构。（2）氢键

12、：对维持蛋白质分子的二级结构起主要作用，对维持三、四级结构也起到一定的作用。（3）疏水作用力：对维持蛋白质分子的三、四级结构起主要作用。（4）离子键：参与维持蛋白质分子的三、四级结构。（5）配位键：在一些蛋白质分子中参与维持三、四级结构。（6）二硫键：对稳定蛋白质分子的构象起重要作用。4答：从胰岛细胞中合成的胰岛素原是胰岛素的前体。它是一条多肽链，包含84 个左右的氨基酸残基（因种属而异）。对胰岛素原与胰岛素的化学结构加以对比，可以看出，胰岛素原与胰岛素的区别就在于：胰岛素原多一个C 肽链。通过C 肽链将胰岛素的A、B 两条肽链首尾相连（B 链 C 链 A 链） ，便是胰岛素原的一条多肽链了。

13、因此，胰岛素原没有生理活性与C 肽链有关。如果用胰蛋白酶和羧肽酶从胰岛素原的多肽链上切除C 肽链，就可以变成有生理活性的胰岛素了。5答：血红蛋白分子是寡聚蛋白，在结合氧的过程中，存在着亚基之间的相互作用，即变构效应，因此，其氧结合曲线是S形的。此 S 形曲线具有重要的生理意义。在肺部，它有利于脱氧血红蛋白结合更多的氧；在肌肉中，它有利于氧合血红蛋白分子释放更多的氧，以满足肌肉中生物氧化的需要。6答：蛋白质分子在直流电场中的迁移率与蛋白质分子本身的大小、形状和净电荷量有关。净电荷量愈大，则迁移率愈大；分子愈大，则迁移率愈小；净电荷愈大，则迁移率愈大；球状分子的迁移率大于纤维状分子的迁移率。在一定

14、的电泳条件下，不同的蛋白质分子，由于其净电荷量、大小、形状的不同，一般有不同的迁移率，因此可以采用电泳法将蛋白质分离开来。7答：蛋白质大小在胶体溶液的颗粒大小范围之内。绝大多数亲水基团在球蛋白分子的表面上， 在水溶液中， 能与极性水分子结合，从而使许多水分子在球蛋白分子的周围形成一层水化层（水膜） 。由于水膜的分隔作用，使许多球蛋白分子不能互相结合，而以分子的形式，均匀地分布在水溶液中，从而形成亲水胶体溶液，比较稳定。此外，蛋白质分子带有相同的电荷， 由于同性电荷相互排斥，使大分子不能结合成较大的颗粒。上述两个稳定因素使蛋白质分子能够在水溶液中稳定存在。8答：蛋白质之所以能够产生紫外吸收光谱，

15、原因是：（1）多肽链中所有的肽键在紫外光区（ E（即底物浓度比酶浓度过量的多）15酶促反应进行的速度、大16活力大小、 1min、1 微摩尔、 25、最适pH 值、饱和底物浓度17单位时间内底物浓度的减少量、单位时间内产物浓度的增加量18酶促反应的初速度、510min 19比活力的大小、高20竞争性219 22C、A 23酶浓度、底物浓度、温度、pH、抑制剂、激活剂2437 40、 6.58.0 25功能、组成或结构26同促效应、异促效应、正协同效应、负协同效应27分子构象、共价修饰、合成和降解、酶浓度28调节酶、变构酶、共价调节酶、同工酶29化学酶工程、生物酶工程、初级酶工程、高级酶工程30

16、能够重复使用的酶31包埋法、吸附法、共价偶联法、交联法32氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶类三、简答题1答：优点：（1）高度专一性（2）高催化效率（3）条件温和（4）易调控缺点：酶易变性失活2答：在全酶分子中，金属离子可能有下列作用：（1）作为酶活性部位的组成成分，参加催化底物反应；（2）对酶活性所必需的分子构象起稳定作用；（3）在酶与底物分子之间起桥梁作用。3答：不同点：即它们与酶蛋白结合的牢固程度不同。在酶的辅助因子当中把那些与酶蛋白结合比较牢固的，用透析法不易除去的小分子有机化名物，称为辅基； 把那些与酶蛋白结合比较松弛，用透析法可以除去的小分子有机化合物，称

17、为辅酶。相同点：它们都是有机小分子，在酶的催化反应中都起着传递电子、原子、和某些化学基团的作用。4答：维生素B 族，如维生素B1（硫胺素）、维生素 B2（核黄素）、维生素 PP（烟酰胺） 、维生素 B6、叶酸、 泛酸等，几乎全部参与辅酶的形成。甚至于有些维生素，如硫辛酸、维生素 C 等，本身就是辅酶。在酶促反应过程中， 辅酶作为载体， 在供体与受体之间传递H 原子或者某种功能团 （如：氨基、酰基、磷酸基、一碳基团等）。具体例子略。5答：有些酶，如参与消化的各种蛋白酶（如胃蛋白酶、胰蛋白酶，以及胰凝乳蛋白酶等） ，在最初合成和分泌时，没有催化活性。这种没有活性的酶的前体，被称为酶原。酶精选学习资

18、料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 9 页，共 12 页原必须经过适当的切割肽键，才能转变成有催化活性的酶。使无活性的酶原转变成活性酶的过程， 称为酶原激活。这个过程实质上是酶活性部位组建、完善或者暴露的过程。例如胰凝乳蛋白酶原在胰腺细胞内合成时没有催化活性，从胰腺细胞分泌出来，进入小肠之后， 就被胰蛋白酶激活，接着自身激活（指酶原被自身的活性酶激活）。6答：磺胺类药物是治疗细菌性传染病的有效药物。它能抑制细菌的生长繁殖，而不伤害人和畜禽。 细菌体内的叶酸合成酶能够催化对氨基苯甲酸变成叶酸。磺胺类药物， 由于与对氨基苯甲酸的结构，非常相似， 因此

19、，对叶酸合成酶有竞争性抑制作用。人和畜禽能够利用食物中的叶酸， 而细菌不能利用外源的叶酸，必须自己合成。 一旦合成叶酸的反应受阻，则细菌由于缺乏叶酸，便停止生长繁殖。因此，磺胺类药物有抑制细菌生长繁殖的作用，而不伤害人和畜禽。有些抑制剂，如有机磷杀虫剂、有机汞化合物、有机砷化合物、一氧化碳、氰化物等剧毒物质能比较牢固以共价键与酶分子的必需基团相结合，从而抑制酶活性，用透析、 超滤等物理方法， 不能除去抑制剂使酶活性恢复。这种抑制作用称为不可逆抑制作用；这种抑制剂，称为不可逆抑制剂。7答：可逆抑制作用的抑制剂与酶分子的必需基团以非共价键结合，从而抑制酶活性，用透析等物理方法可以除去抑制剂，便酶活

20、性得到恢复。而不可逆抑制作用的抑制剂，以共价键与酶分子的必需基团相结合，从而抑制酶活性，用透析、超滤等物理方法，不能除去抑制剂使酶活性恢复。8答：竞争性抑制的一个重要特征是可以通过加入大量的底物来消除竞争性抑制剂对酶活性的抑制作用。从动力学方面看，在竞争性抑制剂作用下，Vmax不降低； Km 增大。非竞争性抑制的特征：加入大量底物不能解除非竞争性抑制剂对酶活性的抑制；在非竞争性抑制剂作用下，Vmax明显降低，但Km 值不改变。9答：变构酶是由调节亚基与催化亚基组成，第一个底物分子与酶分子中第一个亚基的活性部位结合之后，使该亚基的构象发生变化，此亚基的构象变化引起了相邻第二个亚基的构象发生变化，

21、 从而提高了第二个亚基的活性部位对第二个底物分子的结合力（亲和力）。其余第三、第四个亚基对第三、第四个底物分子的结合，依此类推。这就是正协同效应。变构酶的速度底物动力学曲线呈S 型。在 S 型曲线的陡段，酶活性对 S 的变化十分敏感。这对于维持细胞内的 S 于一定水平，颇为重要。在此水平附近， S 对酶活性有较强的调节作用。由此可见，在 S 很低时 S 的改变对活性的影响很小；在曲线陡段， S 稍有改变，则酶活性有较大的变化，即酶活性对 S 的变化非常敏感，在反应速度接近最大反应速度时， S的改变对酶活性的影响很小。10答：酶活力（酶活性）就是指：酶催化底物发生化学反应的能力。因此，测定酶活力

22、，实际上就是测定酶促反应进行的速度。酶促反应速度越快，酶活力就越大；反之，速度越慢，酶活力就越小。引起反应速度下降的原因很多，例如：底物浓度下降；产物对酶的抑制；由于产物浓度增加而加速了逆反应酶变性等。因此，为了排除上述干扰，酶活力应该用酶促反应的初速度来表示。11答：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位，称为酶的活性部位或活性中心。活性部位是酶分子中的微小区域。它通常位于酶分子表面的一个深陷的空穴或一条深沟中。对单纯酶来讲，活性部位是由一些极性氨基酸残基的侧链基团（如：His 的咪唑基、 Ser的羟基、 Cys 的巯基、 Lys 的NH2基、 Asp 与 Glu 的羧基等）

23、所组成的。有些酶还包括精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 10 页，共 12 页主链骨架上的亚氨基和羰基。对于结合酶来讲，除了上述基团而外，还包括金属离子或辅酶分子的某一部分。12答：将米氏方程式整理后，得：当酶促反应处于时，则 KmS。由此可知， Km 值是当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。其单位是底物浓度的单位，一般用 mol/L 或 mmol/L 表示。米氏常数是酶的特征性物理常数。米氏常数的求法：最常用的是Lineweaver Burk 的作图法（双倒数作图法）。将米氏方程式改写为下列倒数形式：该方程式相当于yax+b

24、 直线方程。实验时，选择不同的S测定相对应的V0。然后，以 1/S 为横坐标，以1/v 为纵坐标作图，绘出直线。13答：按照化学组成，酶可以分为单纯酶和结合酶。有些酶，如脲酶、胃蛋白酶、脂肪酶等。其活性仅仅决定于它的蛋白质结构。这类酶属于单纯酶（简单蛋白质）。另一些酶，如乳酶脱氢酶、细胞色素氧化酶等，除了需要蛋白质而外，还需要非蛋白质的小分子物质，才有催化活性。这类酶属于结合酶（结合蛋白质）。结合酶中的蛋白质称为酶蛋白；非蛋白质的小分子物质称为辅助因子。酶蛋白与辅助因子结合之后所形成的复合物，称为“全酶”。全酶酶蛋白+ 辅助因子，只有全酶才有催化活性。将酶蛋白和辅因子分开后均无催化作用。四、论

25、述题1答：变构酶是含有2 个或 2 个以上亚基的寡聚酶，分为同促变构酶、异促变构酶以及同促异促变构酶三种类型。提高酶活性的变构效应，称为变构激活或正协同效应；降低酶活性的变构效应， 称为变构抑制或负协同效应。具有变构效应的酶，称为变构酶。 生理意义：当终产物过多， 将导致细胞中毒时，变构抑制剂与变构酶的调节部位相结合，快速抑制该酶催化部位的活性，从而降低代谢途径的总反应速度，因此，有效地减少了原始底物的消耗，避免了终产物的过多产生。这对于维持生物体内的代谢恒定起了重要的作用。别构激活亦有重要的生理意义。有些异促别构酶，以底物（A）或其前体作为别构激活剂，结合到酶分子的调节部位上，通过变构而提高

26、该酶催化部位的活力，从而避免过多底物的积累。2温度、 pH、底物浓度、酶浓度、激活剂、抑制剂等。并简要论述这些因素的影响。如温度：高温变性、低温抑制、最适温度；最适pH，过酸过碱使酶变性失活；底物浓度与酶促反应速度成米氏方程关系；酶浓度与酶促反应速度成正比；抑制剂可抑制酶促反应速度，分为不可逆抑制和可逆抑制；激活剂可激活酶活性等。B 型题一、简答题)KmS=(vV1=vV21精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 11 页，共 12 页1答：化学酶工程又称为初级酶工程。它是由酶化学与化学工程技术相结合的产物。它的主要研究内容是：酶的制备工艺

27、、酶和细胞的固定化技术、酶分子化学修饰、人工酶的合成、酶反应器、酶传感器以及酶的应用等。其中，酶和细胞的固定化，在工农业生产以及医疗等应用上，具有巨大的潜力，引起人们特别的关注。生物酶工程又称为高级酶工程。它是在化学酶工程的基础上发展起来的，是酶学与 DNA重组技术为主的现代分子生物学技术相结合的产物。用DNA 重组技术（基因工程技术）大量生产酶。这些酶称为克隆酶。例如：用DNA 重组技术将人尿激酶原的结构基因，从人细胞转移到大肠杆菌细胞内可以使大肠杆菌细胞生产人尿激酶原，从而取代从大量的人尿中提取尿激酶。 尿激酶原和尿激酶都是治疗血栓病的有效药物。用蛋白质工程技术定点改变酶结构基因。生产性能稳定、活性更高的酶。这些酶被称为突变酶（遗传修饰酶）。例如：酪氨酰 tRNA 合成酶的突变酶，其突变部位是Ala51 取代了 Thr51，从而使该酶对底物ATP 的亲和力提高了100 倍。用蛋白工程技术，设计新的酶结构基因，生产自然界从未有过的性能稳定、活性更高的新酶。2答：酶的变构调节和共价修饰调节在调节物作用方式、调节快慢、调节幅度、所需能量、生理意义等几个方面不同。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 12 页，共 12 页