2022年生物化学章习题答案.docx

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1、精选学习资料 - - - - - - - - - 答 案其次章 蛋白质化学A 型题一、名词说明1氨基酸的等电点：当溶液在某一特定的pH 值时,氨基酸以两性离子的形式存在,正电荷数与负电荷数相等,净电荷为零, 在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动,这时溶液的 pH 值称为该氨基酸的等电点,用 pI 表示；O2肽键：是指CN键,是一个氨基酸的 COOH 基和另一个氨基酸的 HNH 2基所形成的酰胺键；3多肽链：由很多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽,称为多肽链；4肽平面：肽链主链的肽键具有双键的性质,因而不能自由旋转,使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上,此平面称为肽平面；5蛋白质

2、的一级结构：多肽链上各种氨基酸残基的排列次序,即氨基酸序列；6肽单位：多肽链上的重复结构,如 实际上就是一个肽平面；C CO NH C 称为肽单位,每一个肽单位7多肽：含有三个以上的氨基酸的肽统称为多肽；8氨基酸残基：多肽链上的每个氨基酸,由于形成肽键而失去了一分子水,成为不完 整的分子形式,这种不完整的氨基酸被称为氨基酸残基；9蛋白质二级结构：多肽链主链骨架中,某些肽段可以借助氢键形成有规律的构象,如 螺旋、 折叠和 转角； 另一些肽段就形成不规章的构象,如无规卷曲；这些多 肽链主链骨架中局部的构象,就是二级结构；10超二级结构： 在球状蛋白质分子的一级结构次序上,相邻的二级结构经常在三维折

3、叠中相互靠近,彼此作用,从而形成有规章的二级结构的聚合体,就是超二级结构；11结构域： 在较大的蛋白质分子里,多肽链的三维折叠经常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体,即是结构域；它是球蛋白分子三级结构的折叠单位；12蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构（超二级结构及结构域）的基础上,进 一步的盘绕、 折叠, 从而产生特定的空间结构；或者说三级结构是指多肽链中全部原子的空间排布；维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电引力）；另外二硫键在某些蛋白质中也起着特别重要的作用；13蛋白质四级结构：由相同或不同的亚基（或分子）依据肯定的排布方式聚合而成的 聚合体结构；它包括亚基

4、（或分子）的种类、数目、空间排布以及相互作用；14二硫键： 指两个硫原子之间的共价键,象起重要作用；在蛋白质分子中二硫键对稳固蛋白质分子构名师归纳总结 15二面角：在多肽链中,C 碳原子刚好位于相互连接的两个肽平面的交线上；C第 1 页,共 12 页碳原子上的C N 和 C C 都是单键,可以绕键轴旋转,其中以C N 旋转的角度称为 ,而以 C C 旋转的角度称为 ,这就是 碳原子上的一对二面角；它打算了由- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - 碳原子连接的两个肽单位的相对位置；16 螺旋： 是蛋白质多肽链主链二级结构的主要类型之一；轴盘绕成螺旋状,称为 螺

5、旋；肽链主链骨架环绕中心17 折叠或 折叠片：二条 折叠股平行排布,彼此以氢键相连,可以构成 折叠片； 折叠片又称为 折叠；18 转角：又称为 回折；多肽链中的一段主链骨架以180 返回折叠；由四个连续的氨基酸残基组成；第一个肽单位上的C=O 基氧原子和第三个肽单位的N H 基氢原子生成一个氢键；19无规卷曲： 主链骨架片段中,它存在于各种球蛋白之中,含量较多；大多数的二面角 （ , ）都不相同, 其构象不规章；20亚基： 较大的球蛋白分子,往往由二条或更多条的多肽链组胜利能单位；这些多肽 链本身都具有球状的三级结构,彼此以非共价键相连；这些多肽链就是球蛋白分子的亚基；它是由一条肽链组成,也可

6、以通过二硫键把几条肽链连接在一起组成；21寡聚蛋白：由两个或两个以上的亚基或单体组成的蛋白质统称为寡聚蛋白；22蛋白质的高级结构：指一条或数条多肽上的全部原子在三维空间中的排布,又称构象、三维结构、空间结构、立体结构；23蛋白质激活： 指蛋白质前体在机体需要时经某些蛋白酶的限制性水解,切去部分肽 段后变成有活性的蛋白质的过程；24分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构突变,使蛋白质生物功能下降或丢失,而产生的疾病被称为分子病；25变构效应： 也称别构效应, 在寡聚蛋白分子中一个亚基由于与配体的结合而发生的 构象变化,引起相邻其它亚基的构象和与配体结合的才能亦发生转变的现象；26蛋白质变性：自然

7、蛋白质,在变性因素作用下,其一级结构保持不变,但其高级结 构发生了反常的变化,即由自然态（折叠态）变成了变性态（舒展态）,从而引起了生物功 能的丢失,以及物理、化学性质的转变；这种现象被称为蛋白质的变性；27蛋白质复性： 除去变性剂后, 在相宜的条件下, 变性蛋白质从舒展态复原到折叠态,并复原全部生物活性的现象叫蛋白质的复性；28蛋白质的等电点：当溶液在某个pH 时,使蛋白质分子所带的正电荷和负电荷数正好相等,即净电数为零,在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动,此时的溶液的 pH就是该蛋白质的等电点,用 pI 表示；29电泳： 在直流电场中, 带正电荷的蛋白质分子向阴极移动,带负电荷的蛋白

8、质分子向阳极移动的现象叫电泳；30盐溶：在蛋白质水溶液中,加入少量的中性盐,如硫酸铵等,会增加蛋白质分子表面的电荷, 增强蛋白质分子与水分子的作用,从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大,这种现象称为盐溶；31盐析： 在高浓度的盐溶液中,无机盐的离子从蛋白质分子的水膜中夺取水分子,将水膜除去,导致蛋白质分子的相互结合,从而发生沉淀,这种现象称为盐析；32简洁蛋白质：又称单纯蛋白质,即水解后只产生各种氨基酸的蛋白质；33结合蛋白质： 即由蛋白质和非蛋白质两部分结合而成的蛋白质,非蛋白质部分通常称为辅基；二、填空题1纤维状蛋白2名师归纳总结 - - - - - - -第 2 页,共 12 页精选学习资

9、料 - - - - - - - - - RHC OHRHC O_C C NH 2或NH+33两性、阴、阳 4色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 5溶解度 6带有数量相等的正负两种电荷的离子 7等电点 8甘氨酸 916% 10氨基酸残基 11氢键 12中心轴、 N H、C=O 、肽平面上的 H 与 O 13氢键、范德华力、疏水作用力、离子键、配位键、二硫键 14C C、C N 15 螺旋、 折叠、 转角、无规卷曲 16疏水作用力、离子键、氢键、范德华引力,疏水作用力 17生物功能 18蛋白质空间结构被破坏 19协同、变构 20守恒氨基酸残基 21胰岛素原 22 、 、 Fe 2+、 Fe 2+23蛋白质变

10、性24沉降速度法、凝胶过滤法（分子筛层析法）、SDS 聚丙烯酰胺凝胶电泳法25布朗运动、丁道尔现象、电泳行为、不能透过半透膜 26高浓度盐、重金属离子、某些有机酸、生物碱、有机溶剂 27蛋白质发生聚胶,形成了直径大于 100nm 的大颗粒 28大小、外形、净电荷量 29球状蛋白质、纤维状蛋白质 30简洁蛋白质、结合蛋白质 31辅基三、简答题1答： 螺旋结构特点：（1）每一圈包含3.6 个残基,螺距0.54nm,残基高度0.15nm,螺旋半径0.23nm；（2）每一个 角等于 -57 ,每一个 角等于 -47 ；名师归纳总结 （3）相邻螺圈之间形成链内氢键；即一个肽单位的co基氧原子与其前的第三

11、个第 3 页,共 12 页肽单位的NH基氢原子生成一个氢键；氢键的取向与螺轴几乎平行；氢键封闭环本身包含 13 个原子； 螺旋构象答应全部的肽键都能参与链内氢键的形成；因此, 螺旋构象是相当稳固的,是最普遍的螺旋形式； 螺旋依靠氢键维护；如破坏氢键,就 螺旋构象遭到破坏,而变成舒展的多肽链； 螺旋表示为3.613 螺旋；- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - 2答：二条 折叠股平行排布,彼此以氢键相连,可以构成 折叠片； 折叠片又称为 折叠；为了在相邻主链骨架之间形成最多的氢键,防止相邻侧链间的空间障碍,各主链骨架同时作肯定程度的折叠,从而产生一个折叠的片层

12、；其侧链近似垂直于相邻二个平面的交线, 交替位置于片层的两侧； 折叠片分为平行 折叠片和反平行 折叠片两种类型；3答：参与维护蛋白质空间结构的化学键有：（1）范德华引力：参与维护蛋白质分子的三、四级结构；（2）氢键：对维护蛋白质分子的二级结构起主要作用,对维护三、四级结构也起到一定的作用；（3）疏水作用力：对维护蛋白质分子的三、四级结构起主要作用；（4）离子键：参与维护蛋白质分子的三、四级结构；（5）配位键：在一些蛋白质分子中参与维护三、四级结构；（6）二硫键：对稳固蛋白质分子的构象起重要作用；4答：从胰岛细胞中合成的胰岛素原是胰岛素的前体；它是一条多肽链,包含 84 个左右的氨基酸残基（因种

13、属而异）；对胰岛素原与胰岛素的化学结构加以对比,可以看出,胰岛素原与胰岛素的区分就在于：胰岛素原多一个 C 肽链；通过 C 肽链将胰岛素的 A、B 两条肽链首尾相连（B 链 C 链 A 链）,便是胰岛素原的一条多肽链了；因此,胰岛素原没有生理活性与 C 肽链有关；假如用胰蛋白酶和羧肽酶从胰岛素原的多肽链上切除 的胰岛素了；C 肽链,就可以变成有生理活性5答：血红蛋白分子是寡聚蛋白,在结合氧的过程中,存在着亚基之间的相互作用,即变构效应,因此,其氧结合曲线是 S 形的；此 S 形曲线具有重要的生理意义；在肺部,它有利于脱氧血红蛋白结合更多的氧；在肌肉中,它有利于氧合血红蛋白分子释放更多的氧,以满

14、意肌肉中生物氧化的需要；6答：蛋白质分子在直流电场中的迁移率与蛋白质分子本身的大小、外形和净电荷量有关；净电荷量愈大,就迁移率愈大；分子愈大,就迁移率愈小；净电荷愈大,就迁移率愈大；球状分子的迁移率大于纤维状分子的迁移率；在肯定的电泳条件下,不同的蛋白质分子,由于其净电荷量、大小、外形的不同,一般有不同的迁移率,因此可以采纳电泳法将蛋白质分别开来；7答：蛋白质大小在胶体溶液的颗粒大小范畴之内；绝大多数亲水基团在球蛋白分子的表面上, 在水溶液中, 能与极性水分子结合,从而使很多水分子在球蛋白分子的四周形成一层水化层（水膜） ；由于水膜的分隔作用,使很多球蛋白分子不能相互结合,而以分子的形式,匀称

15、地分布在水溶液中,从而形成亲水胶体溶液,比较稳固；此外,蛋白质分子带有相同的电荷, 由于同性电荷相互排斥,使大分子不能结合成较大的颗粒；上述两个稳固因素使蛋白质分子能够在水溶液中稳固存在；8答：蛋白质之所以能够产生紫外吸取光谱,缘由是：（1）多肽链中全部的肽键在紫外光区（ E （即底物浓度比酶浓度过量的多）15酶促反应进行的速度、大 16活力大小、 1min 、1 微摩尔、 25、最适 pH 值、饱和底物浓度 17单位时间内底物浓度的削减量、单位时间内产物浓度的增加量 18酶促反应的初速度、510min 19比活力的大小、高 20竞争性 219 22C、A 23酶浓度、底物浓度、温度、pH、抑

16、制剂、激活剂 2437 40、 6.58.0 25功能、组成或结构 26同促效应、异促效应、正协同效应、负协同效应 27分子构象、共价修饰、合成和降解、酶浓度 28调剂酶、变构酶、共价调剂酶、同工酶 29化学酶工程、生物酶工程、初级酶工程、高级酶工程 30能够重复使用的酶 31包埋法、吸附法、共价偶联法、交联法 32氧化仍原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶类三、简答题1答：优点：（1）高度专一性（2）高催化效率（3）条件温顺（4）易调控缺点：酶易变性失活2答：在全酶分子中,金属离子可能有以下作用：（1）作为酶活性部位的组成成分,参与催化底物反应；（2）对酶活性所必需的分子构

17、象起稳固作用；（3）在酶与底物分子之间起桥梁作用；3答：不同点：即它们与酶蛋白结合的坚固程度不同；在酶的帮助因子当中把那些与酶蛋白结合比较坚固的,用透析法不易除去的小分子有机化名物,称为辅基； 把那些与酶蛋白结合比较放松,用透析法可以除去的小分子有机化合物,称为辅酶；相同点：它们都是有机小分子,在酶的催化反应中都起着传递电子、原子、和某些化学基团的作用；4答：维生素 B 族,如维生素 B1（硫胺素）、维生素 B2（核黄素）、维生素 PP（烟酰 胺）、维生素 B 6、叶酸、 泛酸等,几乎全部参与辅酶的形成；甚至于有些维生素,如硫辛酸、维生素 C 等,本身就是辅酶；在酶促反应过程中, 辅酶作为载体

18、, 在供体与受体之间传递 氨基、酰基、磷酸基、一碳基团等）；详细例子略；H 原子或者某种功能团 （如：5答：有些酶,如参与消化的各种蛋白酶（如胃蛋白酶、胰蛋白酶,以及胰凝乳蛋白 酶等）,在最初合成和分泌时,没有催化活性；这种没有活性的酶的前体,被称为酶原；酶名师归纳总结 - - - - - - -第 9 页,共 12 页精选学习资料 - - - - - - - - - 原必需经过适当的切割肽键,才能转变成有催化活性的酶；使无活性的酶原转变成活性酶的过程, 称为酶原激活；这个过程实质上是酶活性部位组建、完善或者暴露的过程；例如胰凝乳蛋白酶原在胰腺细胞内合成时没有催化活性,从胰腺细胞分泌出来,进入

19、小肠之后, 就被胰蛋白酶激活,接着自身激活（指酶原被自身的活性酶激活）；6答：磺胺类药物是治疗细菌性传染病的有效药物；它能抑制细菌的生长繁衍,而不损害人和畜禽； 细菌体内的叶酸合成酶能够催化对氨基苯甲酸变成叶酸；磺胺类药物, 由于与对氨基苯甲酸的结构,特别相像, 因此,对叶酸合成酶有竞争性抑制作用；人和畜禽能够利用食物中的叶酸, 而细菌不能利用外源的叶酸,必需自己合成； 一旦合成叶酸的反应受阻,就细菌由于缺乏叶酸,便停止生长繁衍；因此,磺胺类药物有抑制细菌生长繁衍的作用,而不损害人和畜禽；有些抑制剂,如有机磷杀虫剂、有机汞化合物、有机砷化合物、一氧化碳、氰化物等剧毒物质能比较坚固以共价键与酶分

20、子的必需基团相结合,从而抑制酶活性,用透析、 超滤等物理方法, 不能除去抑制剂使酶活性复原；这种抑制作用称为不行逆抑制作用；这种抑制剂,称为不行逆抑制剂；7答：可逆抑制作用的抑制剂与酶分子的必需基团以非共价键结合,从而抑制酶活性,用透析等物理方法可以除去抑制剂,便酶活性得到复原；而不行逆抑制作用的抑制剂,以共价键与酶分子的必需基团相结合,从而抑制酶活性,用透析、超滤等物理方法,不能除去抑制剂使酶活性复原；8答：竞争性抑制的一个重要特点是可以通过加入大量的底物来排除竞争性抑制剂对酶活性的抑制作用；从动力学方面看,在竞争性抑制剂作用下,V max 不降低； Km 增大；非竞争性抑制的特点：加入大量

21、底物不能解除非竞争性抑制剂对酶活性的抑制；在非竞争性抑制剂作用下,V max 明显降低,但 Km 值不转变；9答：变构酶是由调剂亚基与催化亚基组成,第一个底物分子与酶分子中第一个亚基的活性部位结合之后,使该亚基的构象发生变化,此亚基的构象变化引起了相邻其次个亚基的构象发生变化, 从而提高了其次个亚基的活性部位对其次个底物分子的结合力（亲和力）；其余第三、第四个亚基对第三、第四个底物分子的结合,依此类推；这就是正协同效应；变构酶的速度 底物动力学曲线呈 S 型；在 S 型曲线的陡段,酶活性对 S 的变化特别敏锐；这对于维护细胞内的 S 于肯定水平,颇为重要；在此水平邻近, S 对酶活性有较强的调

22、剂作用；由此可见,在 S 很低时 S 的转变对活性的影响很小；在曲线陡段, S 稍有转变,就酶活性有较大的变化,即酶活性对 S 的变化特别敏锐,在反应速度接近最大反应速度时, S 的转变对酶活性的影响 很小；10答：酶活力（酶活性）就是指：酶催化底物发生化学反应的才能；因此,测定酶活力,实际上就是测定酶促反应进行的速度；酶促反应速度越快,酶活 力就越大；反之,速度越慢,酶活力就越小；引起反应速度下降的缘由很多,例如：底物 浓度下降；产物对酶的抑制；由于产物浓度增加而加速了逆反应酶变性等；因此,为了排 除上述干扰,酶活力应当用酶促反应的初速度来表示；11答：酶分子中能直接与底物分子结合,并催化底

23、物化学反应的部位,称为酶的活性 部位或活性中心；中；活性部位是酶分子中的微小区域；它通常位于酶分子表面的一个深陷的空穴或一条深沟对单纯酶来讲,活性部位是由一些极性氨基酸残基的侧链基团（如：His 的咪唑基、 Ser的羟基、 Cys 的巯基、 Lys 的 NH 2 基、 Asp 与 Glu 的羧基等）所组成的；有些酶仍包括名师归纳总结 - - - - - - -第 10 页,共 12 页精选学习资料 - - - - - - - - - 主链骨架上的亚氨基和羰基；对于结合酶来讲,除了上述基团而外,仍包括金属离子或辅酶分子的某一部分；12答：将米氏方程式整理后,得：当酶促反应处于Km=SV v1v=

24、1V2时,就 KmS；由此可知, Km 值是当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度；其单位是底物浓度的单位,一般用 mol/L 或 mmol/L 表示；米氏常数是酶的特点性物理常数；米氏常数的求法：最常用的是Lineweaver Burk 的作图法（双倒数作图法）；将米氏方程式改写为以下倒数形式：该方程式相当于yax+b 直线方程；试验时,挑选不同的S测定相对应的V 0；然后,以 1/ S 为横坐标,以 1/v 为纵坐标作图,绘出直线；13答：依据化学组成,酶可以分为单纯酶和结合酶；有些酶,如脲酶、胃蛋白酶、脂肪酶等；其活性仅仅打算于它的蛋白质结构；这类酶属于单纯酶（简洁蛋白质） ；另一些酶,如乳酶脱氢酶、细胞色素氧化酶等,除了需要蛋白质而外,仍需要非蛋白质的小分子物质,才有催化活性；这类酶属于结合酶（结合蛋白质）；结合酶中的蛋白质称为酶蛋白；非蛋白质的小分子物质称为帮助因子；酶蛋白与帮助因子结合之后所形成的复合物,称为“ 全酶”；全酶酶蛋白 + 帮助因子,只有全酶才有催化活性；将酶蛋白和辅因子分开后均无催化作用；四、论述题1答：变构酶是含有