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1、精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载名词说明:1.蛋白质的一级、二级结构 P87、89 蛋白质一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列次序,也称化学结 构;蛋白质二级结构是指多肽主链骨架有规章的盘旋折叠形成的构象,不涉及 侧链基团的空间排布;2.蛋白质的变(别)构效应 别构效应又称为变构效应,是寡聚蛋白与配基 结合转变蛋白质的构象,导致蛋白质 生物活性 转变的现象;别构效应( allosteric effect )某种不直接涉及蛋白质活性的物质,结合于蛋白质活性部位 以外的其他部位( 别构部位 ),引起蛋白质分子的构象变化,而导致蛋白质活性转变的现象;底物或效
2、应物和酶分子上的相应部位结合后,影响酶的催化活性的效应; 3.等电点 P102 会引起酶分子构象转变从而对某一蛋白质来说, 在某一 PH溶液中,它所带的正电荷与负电荷数恰好相等,即净电荷为 0 时,在电场中它既不向阳极也不向阴极移动,这时溶液的 PH就称为蛋白质的等电点( pI)4.酶的活性中心 P153 通过肽链的折叠、螺旋或缠绕形成了多种活性空间酶的活性部位(或称活性中心)5.酶的比活力 P163 比活力是指每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数,即比活力 =活力单位数 /每毫克酶蛋白6.核酸的增色效应核酸的光吸取值比各核苷酸光吸取值的和少 光吸取值显著增加;(将 DNA的稀盐溶液加热到30-40
3、%,当核酸变性或降解时 80100时,双螺旋结构解体,两条链分开形成单链,由于双螺旋分子内部的碱基暴露,260nm 紫外吸取值升 高的现象;)7.核酸的变复性 P133-134 核酸的变性指 DNA分子中的双螺旋结构解链为无规章线性结构的现象;变性 DNA 在适当条件下,又可使两条彼此分开的链重新缔合称为双螺旋结 构,此过程称复性;P175 8.生物氧化 有机物质在生物体内的氧化作用(相伴着仍原作用)统称为生物氧化;9.呼吸链 P177 一系列具有氧化仍原特性的酶与辅酶作为氢和电子的传递体;递氢体和递名师归纳总结 - - - - - - -第 1 页,共 8 页精选学习资料 - - - - -
4、 - - - - 学习必备 欢迎下载电子体按肯定次序排列在线粒体内膜上所形成的连锁氧化仍原体系称为电子传递链;由于其与细胞摄取氧的呼吸过程有关,通常又称为呼吸链;10.氧化磷酸化 P182 氧化磷酸化是指相伴着代谢物的脱氢以及氢和电子在呼吸链上传递最终交给氧生成水的氧化途径,所释放的能量使 11.底物水平磷酸化 P182 ADP磷酸化形成 ATP的过程;底物由于脱氢、脱水等作用,使分子重排,分子内部能量重新分布而形成的高能磷酸键(或高能硫酯键)直接将能量转移给 GTP)的过程;12.脂肪酸的 -氧化 P221-223 ADP(或 GDP)形成 ATP(或 氧化过程: 1脱氢反应 2水化反应 3
5、再脱氢反应 4硫解反应 糖酵解途径 P200 糖酵解是一切有机体中普遍存在的葡萄糖降解途径,也是葡萄糖分解代谢 的共同途径,也称 EMP途径;糖酵解是在细胞质中进行的,不论有无氧气均可 发生;13.三羧酸循环P202 3 个阶段:第一阶段为乙酰CoA和草酰乙酸生成六碳三三羧酸循环可分为羧酸阶段;其次阶段为连续两步氧化、脱羧生成四碳二羧酸阶段;第三阶段为 草酰乙酸的再生阶段;14.糖异生 P207,208 由非糖物质转化成糖(由丙酮酸转化为葡萄糖)15.半保留复制 P270 由 1 条母代 DNA 链和 1 条子代 DNA 链配对产生子代双螺旋 DNA;16.冈崎片段 P274 在 E.coli
6、 DNA复制中,前导链的连续合成比较简洁, 而滞后链的不连续合成较复杂;滞后链合成分段进行,需要合成如干RNA引物, DNA聚合酶可以在引物的 3端开头合成 DNA,这样产生的片段含有 RNA约 15 个核苷酸 和 DNA,被称为冈崎片段;由 DNA 聚合酶切除小片段上的RNA引物,填补片段之间的空缺,最终由连接酶把它们连接成一条完整的子代链,由子代链合成的 这些较小的 DNA 片段; 17.中心法就 是指 遗传信息 从 DNA 传递给 RNA ,再从 RNA 传递给蛋白质, 即完成遗传 信息的转录和翻译的过程; 也可以从 DNA 传递给 DNA ,即完成 DNA 的复制过 程;这是全部有 细
7、胞结构 的生物所遵循的法就; 在某些病毒中的 RNA 自我复制(如烟草花叶病毒 等)和在某些病毒中能以RNA 为模板 逆转录 成 DNA 的过程名师归纳总结 - - - - - - -第 2 页,共 8 页精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载(某些致癌病毒)是对中心法就的补充;简答题:1.生物化学的进展分哪三个阶段?简述每个阶段的主要内容;静态生物化学时期( 1920 年以前)讨论内容以分析生物体内物质的化学组成、性质和含量为主;动态生物化学时期(1950 年以前)这是一个飞速发展的辉煌时期;机能生物化学时期(1950 年以后)真正意义上的现代的生命化学,蛋白质
8、化学和和核酸化学成为讨论重点;2.简述米氏常数( Km)的意义Km 等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度,即当 V=Vm/2 时,S=Km,单位为 mol/L; Km 值是酶的特点常数,它只与酶的性质有关,而与酶的浓度无关; Km 值反映酶与底物亲和力的大小;Km指小,说明酶与底物的亲和力大,酶促反应易于进行;Km 指作为常数只是对固定的底物、肯定的pH指、肯定的温度条件而言的;3.什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?蛋白质的空间结构详细包括:一级结构:组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列;二级结构: 依靠不同氨基酸之间的 结构,主要为 螺旋和 折叠;C=O和
9、N-H 基团间的氢键形成的稳固三级结构:通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白 质分子的三维结构;四级结构:用于描述由不同多肽链(亚基)间相互作用形成具有功能的 蛋白质复合物分子;蛋白质的一级结构打算高级结构,高级结构打算了蛋白质功能;(例: RNASE是 一种水解 RNA 的酶, 由 124 个氨基酸残基组成的单肽链蛋白质,其中含有 4 个链内二硫键;整个分子折叠成球形的自然构象;高浓度脲会破坏肽链中的次级键;名师归纳总结 - - - - - - -第 3 页,共 8 页精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载巯基乙醇可仍原二硫键;因此用脲和巯基乙醇
10、处理 叠成松散肽链, 活性丢失; 淡一级结构并未变化;RNaSe;蛋白质三维构象破坏,肽链去折 除去脲和巯基乙醇, 并经氧化形成二硫键;RNaSe重新折叠,活性逐步复原;由此看来,在一级结构未转变的状况下,其生物功能仍然发生变化,说明是蛋白质的高级结构打算了蛋白质的功能;(1)一级结构的变异与分子病 蛋白质中的氨基酸序列与生物功能亲密相关,一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化; 如镰刀型细胞贫血症,其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中 -链第 6 位谷氨酸被缬氨酸取代;这个一级结构上的微小差别使患者的血红蛋白分子简洁发生凝结,导致红细胞变成镰刀状,简洁破裂引起贫血,即
11、血红蛋白的功能发生了变化;(2)一级结构与生物进化同源蛋白质中有很多位置的氨基酸是相同的,而其它氨基酸差异较大;如比较不同生物的细胞色素C 的一级结构,发觉与人类亲缘关系接近,其氨基酸组成的差异越小,亲缘关系越远差异越大)4.蛋白质的 螺旋结构有何特点?1多肽链主链绕中心轴旋转, 形成棒状螺旋结构, 每个螺旋含有 3.6 个氨基 酸残基,螺距为 0.54nm,氨基酸之间的轴心距为 0.15nm;2每一个 角等于 -57 ,每一个 角等于 -473 -螺旋结构的稳固主要靠链内氢键,每个氨基酸的 氨基酸的 C=O形成氢键;NH 与前面第 4 个4 -碳原子相连的 R基团侧链位于 -螺旋的外侧;自然
12、蛋白质的 -螺旋结 构大都为右手螺旋;5.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生转变?某些物理或化学因素的作用可以破坏蛋白质分子中的次级键,从而破坏蛋 白质的螺旋或折叠状态, 使其构象发生变化, 引起蛋白质的理化性质转变和生物 功能丢失,这种现象称为蛋白质变性;变性的蛋白质分子复原其自然形式的现象称之为复性;蛋白质变性后,二级、三级以上的高级结构发生转变或破坏,但共价键不 变,一级结构没有破坏; 变性蛋白质与自然蛋白质最明显的区分是生物活性丢失,如酶失去催化才能、 血红蛋白失去运输氧的功能、抗体蛋白失去免疫作用等; 此名师归纳总结 - - - - - - -第 4 页,共
13、 8 页精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载外仍表现出各种理化性质的转变,如结晶才能丢失、 溶解度降低、 分子不对称性及黏度增加、简洁被蛋白水解酶水解等;6.什么是必需氨基酸和非必需氨基酸?依据生物体的需要可将氨基酸分为必需氨基酸、半必需氨基酸和非必需氨 基酸三类;必需氨基酸:指人体内不能合成,或合成速度不能满意机体需要,必需从 膳食中摄入的氨基酸, 有 8 种,分别是 Thr、Val、Leu、Ile、Lys、Trp、Phe、Met;非必需氨基酸:人体能够自身合成或由其他氨基酸转化而来的氨基酸;7.写出三种常见的分别纯化蛋白质的方法及其原理?常见的分别提纯蛋白质
14、的方法有:1、盐析与有机溶剂沉淀:在蛋白质溶液中加入大量中性盐 ,以破坏蛋白质的胶体性质,使蛋白质从溶液中沉淀析出,称为盐析 .常用的中性盐有:硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等.盐析时 ,溶液的 pH 在蛋白质的等电点处成效最好 .凡能与水以任意比例混合的有机溶剂 ,如乙醇、甲醇、丙酮等,均可引起蛋白质沉淀 .2、电泳法:蛋白质分子在高于或低于其 pI 的溶液中带净的负或正电荷 ,因此在电场中可以移动 .电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小.3、透析法:利用透析袋膜的超滤性质 ,可将大分子物质与小分子物质分别开 .4、层析法:利用混合物中各组分理化性质的差异 ,在相互接触的两相(
15、固定相与流淌相)之间的分布不同而进行分别 .主要有离子交换层析,凝胶层析 ,吸附层析及亲和层析等 ,其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量 .5、分子筛:又称凝胶过滤法 ,蛋白质溶液加于柱之顶部 ,任其往下渗漏 ,小分子蛋白质进入孔内 ,因而在柱中滞留时间较长 ,大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出 ,因此不同大小的蛋白质得以分别.6、超速离心:利用物质密度的不同 ,经超速离心后 ,分布于不同的液层而分别.超速离心也可用来测定蛋白质的分子量,蛋白质的分子量与其沉降系数 S成正比 . 8.什么是尿素循环,有何生物学意义?名师归纳总结 - - - - - - -第 5 页,共 8 页精选学习资料 -
16、- - - - - - - - 学习必备 欢迎下载尿素循环:又称为鸟氨酸循环,肝脏中 2 分子氨( 1 分子氨是游离的 ,1 分子氨来自天冬氨酸)和 1 分子 CO2生成 1 分子尿素的环式代谢途径 .尿素循环是第一个被发觉的环式代谢途径 . 生物学意义 : (1)尿素循环不仅将氨和CO2合成为尿素 ,而且生成一分子延胡索酸 ,使尿素循环与柠檬酸循环联系起来.(2)肝脏中尿素的合成是除去氨毒害作用的主要途径 ,尿素循环的任何一个步骤出问题都有可能产生疾病.假如完全缺乏尿素循环中的某一个酶 ,婴儿在诞生不久就昏迷或死亡;假如是部分缺乏 ,引起智力发育迟滞、嗜睡和常常呕吐 .在临床实践中 ,常通过
17、削减蛋白质摄入量使稍微的高氨血遗传性疾病患者症状缓解 ,缘由就是削减了游离氨的来源 .(3)植物体内也存在尿素循环 ,但转运活性低 ,其意义在于合成精氨酸 .个别植物也可产生尿素 ,在脲酶作用下分解产生氨 ,用以合成其他含氮化合物 胺、生物碱等 . ,包括核酸、激素、叶绿体、血红素、9.简述糖的酵解途径和糖异生途径的不同点;糖酵解( 1)葡萄糖 Glucose 磷酸化形成 6磷酸葡萄糖 -G6P (2)6磷酸果糖磷酸化形成1,6 磷酸果糖 -FBP (3)磷酸烯醇式丙酮酸将磷酰基转移给 ADP形成 ATP和丙酮酸糖异生( 1)丙酮酸草酰乙酸磷酸烯醇式丙酮酸 醇式丙酮酸羧激酶催化, 丙酮酸羧化酶
18、和磷酸烯(2)1,6- 二磷酸果糖 6- 磷酸果糖 , 果糖二磷酸酶催化(3)6- 磷酸葡萄糖葡萄糖 , 葡萄糖 6 磷酸酶催化10.为什么说转氨基反应在氨基酸合成和降解过程中都起重要作用(1)在氨基酸合成过程中,转氨基反应是非必需氨基酸合成的主要方式,许 多氨基酸的合成可以通过转氨酶的催化作用,接受来自谷氨酸的氨基而形成;(2)在氨基酸的分解过程中,氨基酸也可以先经转氨基作用把氨基酸上的氨 基转移到 -酮戊二酸上形成谷氨酸, 谷氨酸在谷氨酸脱羟酶的作用上脱去氨基;名师归纳总结 - - - - - - -第 6 页,共 8 页精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载
19、11. 比较脂肪酸氧化和合成的差异氧化在线粒体,合成在胞液;氧化的酰基载体是辅酶A,合成的酰基载体是酰基载体蛋白;氧化是 FAD和 NAD+,合成是 NADPH;氧化是 L 型,合成是 D型;氧化不需要 CO2,合成需要 CO2;氧化为高 ADP水平,合成为高 ATP水平;氧化是羧基端向甲基端, 合成是甲基端向羧基端; 脂肪酸合成酶系为多酶复合体,而不是氧化酶;12.简述分子杂交的原理与应用;原理:应用:酵母双杂交技术13.DNA热变性有何特点? Tm 值表示什么?将 DNA的稀盐溶液加热到70100几分钟后,双螺旋结构即发生破坏,氢键断裂,两条链彼此分开,形成无规章线团状,此过程为 DNA的
20、热变性,有 以下特点:变性温度范畴很窄, 260nm 处的紫外吸取增加;粘度下降;生物活性 丢失;比旋度下降; 酸碱滴定曲线转变; Tm 值代表核酸的变性温度 (熔解温度、熔点);在数值上等于 DNA变性时摩尔磷消光值(紫外吸取)达到最大变化值半数时所对应的温度;运算Tm(G +C)% = Tm 69.3 2.44 % 14.为什么说 TCA循环是联系糖代谢、脂代谢和氨基酸代谢的枢纽?在人体内糖的主要形式是葡萄糖及糖原;葡萄糖是糖在血液中的运输形式,在机体糖代谢中占据主要位置;而糖原是葡萄糖的多聚体, 包括肝糖原、 肌糖原和肾糖原等,是糖在体内的储存形式;葡萄糖与糖原都能在体内氧化供应能量;机
21、体内糖的代谢途径主要有葡萄糖的无氧酵解、合成与糖原分解、糖异生以及其他己糖代谢等;有氧氧化、 磷酸戊糖途径、 糖原 糖代谢之所以说是其他代谢的枢纽,缘由是丙酮酸和葡糖糖-6-磷酸(后面简称 PA和 G-6-P)这个关键分支点:(1)G-6-P可转化为葡萄糖(双向)或参加磷酸戊糖途径(2)G-6-P与糖原可经糖原合成或糖原降解转化(3)G-6-P通过糖酵解途径转化为 PA,PA可通过糖异生转化为 G-6-P(4)PA是参加氨基酸循环的重要物质,与 -酮戊二酸、谷氨酸名师归纳总结 等参加转氨基作用 (5)PA经氧化后形成的乙酰辅酶A 是柠檬酸循环的底物 (6)第 7 页,共 8 页- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - PA与乳酸可相互转化学习必备欢迎下载NADH)包括柠檬酸循环另外糖酵解产生的仍原性辅酶(产生的仍原性辅酶( NADH、FADH2)参加了电子传递与氧化磷酸化合成 ATP;这都与脂质代谢、氨基酸代谢以及核苷酸代谢的供能有关;15.乙酰 CoA可进入哪些代谢途径 . 名师归纳总结 1.生成 CO2和 H2O 2.生成酮体3.糖异生4.转化为脂肪或氨基酸第 8 页,共 8 页- - - - - - -
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