2022年生物化学知识点梳理.docx
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1、精选学习资料 - - - - - - - - - 蛋白质水解学习必备欢迎下载生化学问点梳理(1)酸水解:破坏色胺酸,但不会引起消旋,得到的是 简单引起消旋,得到无旋光性的氨基酸混合物;L-氨基酸;(2)碱水解:(3)酶水解:不产生消旋,不破坏氨基酸,但水解不完全,得到的是蛋白质片 断;(P16)酸性氨基酸: Asp(天冬氨酸)、Glu(谷氨酸)碱性氨基酸: Lys(赖氨酸)、Arg精氨酸)、His(组氨酸 极性非解离氨基酸:Gly(甘氨酸)、Ser丝氨酸)、Thr(苏氨酸)、Cys(半胱 Tyr(酪氨酸)、Asn(天冬酰胺)、Gln(谷氨酰胺)氨酸),非极性氨基酸: Ala(丙氨酸)、Val(
2、缬氨酸)、Leu(亮氨酸)、Ile(异亮氨酸)、Pro(脯氨酸)、Phe(苯丙氨酸)、Trp(色氨酸)、Met(甲硫氨酸)氨基酸的等电点 调整环境的 pH,可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等,这时氨基酸所带的净电荷为零; 在电场中既不向阳极也不向阴极移动,这时的环 境 pH 称为氨基酸的等电点( pI);酸性氨基酸: pI= 1/2 ( pK1+pKR)碱性氨基酸: pI=1/2 (pK2+pKR )中性氨基酸: pI= 1/2 ( pK1+pK2)当环境的 pH 比氨基酸的等电点大,氨基酸处于碱性环境中,带负电荷,在电场中向正极移动;当环境的pH 比氨基酸的等电点小,氨基酸处于酸性环境中,
3、带正电荷,在电场中向负极移动;除了 甘氨酸 外,全部的蛋白质氨基酸的 -碳都是手性碳,都有旋光异构体,但组成蛋白质的都是L-构型;带有苯环氨基酸(色氨酸)在紫外区280nm 波长由最大吸取 蛋白质的等离子点 :当蛋白质在某一 pH 环境中,酸性基团所带的正电荷预见性 基团所带的负电荷相等; 蛋白质的净电荷为零, 在电场中既不向阳极也不向阴极移动;这是环境的 pH 称为蛋白质的等电点;盐溶 :低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解;盐析 :加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层,同时又中和了蛋白质分子电荷,从而使蛋白质沉淀下来;分段盐析: 不同蛋白质对盐浓度要求不同,蛋白质沉淀出来;因此
4、通过不同的盐浓度可以将不同种变性的本质 : 破坏非共价键(次级键)和二硫键,不转变蛋白质的一级结构;蛋白质的二级结构: 多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规章的 空间结构;组成了 -螺旋、 -折叠、 -转角和无规章卷曲等二级结构构象单元; -螺旋 -螺旋一圈有 3.6 个氨基酸,沿着螺旋轴上升0.54nm,每一个氨基酸残基上升 0.15nm,螺旋的直径为2nm;当有脯氨酸存在时,由于氨基上没有余外的氢形成氢键,所以不能形成 -螺旋; -折叠 是一种相当舒展的肽链结构, 由两条或多条多肽链侧向集合形成的锯齿状结构;有同向平行式和反向平行式两种;以反向平行比较稳固; -转角广泛存在于球
5、状蛋白中,是由于多肽链中第n 个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键,使得多肽链急剧扭转走向而致超二级结构 :指多肽链上如干个相邻的二级结构单元(转角)彼此相互作用,进一步组成有规章的结构组合体( -螺旋、 -折叠、 -p63 );主要有 ,名师归纳总结 - - - - - - -第 1 页,共 7 页精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备欢迎下载空间上能够辨认 , 三种;结构域:是存在于球状蛋白质分子中的两个或多个相对独立的、的三维实体,每个由二级结构组成,充当三级结构的元件,其间由单肽键连接(p64);蛋白质测序的常用方法 N-末端分析:常用 DNP 法 C-末
6、端分析:胰蛋白酶( Lys, Arg凝乳蛋白酶( Trp,Phe , Tyr)溴化氢(只断裂 Met 羧基端形成的肽键)酶多酶复合体 :由几个酶聚合而成的复合体; 它有利于系列反应的正常发生,有利于提高催化的效率,便利机体进行调控;酶的分类:(1)氧化仍原酶类:氧化仍原反应(2)转移酶类:基团转移,从一个分子到另一个分子(3) 水解酶: 催化底物的加水分解反应;(4)裂合酶类 :向双键加入基团,或其逆反应(5)异构酶类 :分子内重排,形成异构体(6)连接酶类 :通过与 ATP 裂解相偶合的缩合反应katal酶的专一性一种酶只能作用于某一种或一类结构、性质相像的物质相对专一性:一种 E 能催化一
7、类 S (一种化学键 /水解酶类)肯定专一性:一种 E 只能催化一种 S (脲酶)酶活力单位:指 1 秒钟转化 1 摩尔底物所需要的酶量;.酶的比活力 :指每单位质量样品中的酶活力,即每毫克蛋白质中所含有的 数;核酶 :指具有催化功能的RNA ;米氏方程 :Vo=Vmax.S/Km+S Km 值的意义 :Km 值在数值上等于当Vo=1/2Vmax 时的底物浓度,这是米氏常数的实际意义; Km 有时被用作酶对底物亲和力指标;Km 值的真实意义打算于 酶促反应机制的特定方面,如反应步骤数目和各步的速率常数;非竞争抑制存在时 , Vmax 不变, Km 变大 非竞争抑制存在时 , Vmax 变小,
8、Km 不变 反竞争抑制存在时 ,表现为 Vmax 和 Km 都变小;通常将酶酶分子中,直接与底物结合并且和催化作用直接相关的部位称为酶的 活性部位或活性中心;酶高效催化的有关因素1.酶和底物的接近与定向;2.张力与形变;3.酸碱催化;4.共价催化; 5.金属离子催化 别构效应: 调剂物(效应物)与别构酶分子中的别构中心(调剂中心)结合后,诱导产生或稳固住酶分子的某种构象,影响,从而调剂酶促反应的速度;使酶活性中心对底物的结合催化作用受到同工酶: 能催化同一种化学反应, 但其酶蛋白本身的分子结构不同的一组酶,存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织中,甚至同一组织、同一细胞中;简述 pH 对酶的
9、活性有什么影响,缘由是什么?在肯定的 pH 下, 酶具有最大的催化活性 这一 pH 酶的活力都会下降;但酶的最适 物浓度、种类的影响较大;,通常称此 pH 为最适 pH;高于或低于 pH 并不是固定的常数受酶的浓度、底名师归纳总结 - - - - - - -第 2 页,共 7 页精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载缘由:引起酶的构象转变,酶活性丢失影响底物的解离状态;影响了酶的活性部位的构象影响活性中心的构响酶的专一性;维生素 A 是一个不饱和的一元醇;缺乏时会得夜盲症和干眼病;维生素 D 是一种固醇类维生素,有利于帮忙钙的吸取,缺乏时会得佝偻病;维生素 E 是
10、一种仍原剂,可以爱护巯基不被氧化;有抗衰老作用;维生素 K 是一种抗凝血维生素,缺乏时易使血液不简单凝固,缺乏时会使血液 凝固时间延长;B3泛酸;辅酶 A 是生物体内代谢反应中乙酰化酶的辅酶,它的前体是维生素核酸化学 DNA 双螺旋模型要点 1.两条链反向平行,右手螺旋 ; 2.碱基位于双螺旋结构的内侧,彼此通过磷酸二酯键相连接;3.两条链配对偏向一侧,形成一条大沟和一条小沟;4.两条链通过氢键连接在一起,AT,GC 5.碱基在一条链上的排列次序不受任何限制,但当一条链上的 核苷酸序列被确定后,即可打算另一条互补序列;tRNA 的高级结构: 呈三叶草模型; 主要由氨基酸臂, 二氢脲嘧啶环 (D
11、HU 环),反密码子, 额外环,胸苷-假脲苷 -胞苷环等五部分组成; 氨基酸臂含有 7 对碱基,5端为磷酸基, 3端为 CCA-OH ;DHU 环由 8-12 个核苷酸组成;反密码子由7 个核苷酸组成,中间三个为反密码子,可以识别 mRNA 上的密码子;额外环 大小不等; 胸苷 -假脲苷 -胞苷环由 7 个核苷酸组成, 反密码子和 T 环分别由 4-5 对碱基的双螺旋区与 tRNA 的其他部位相连;核酸的变性 稳固核酸双螺旋次级键断裂, 空间结构破坏, 变成单链结构的过程;核酸的的一级结构 碱基次序 保持不变;核酸的复性 变性核酸的互补链在适当的条件下,重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性;(
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- 2022 生物化学 知识点 梳理
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