生物化学简明教程答案.docx

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1、Four short words sum up what has lifted most successful individuals above the crowd: a little bit more.-author-date生物化学简明教程答案生物化学简明教程答案6 酶1作为生物催化剂，酶最重要的特点是什么？解答：作为生物催化剂，酶最重要的特点是具有很高的催化效率以及高度专一性。2酶分为哪几大类？每一大类酶催化的化学反应的特点是什么？请指出以下几种酶分别属于哪一大类酶：j 磷酸葡糖异构酶（phosphoglucose isomerase）k 碱性磷酸酶（alkaline phosphat

2、ase）l 肌酸激酶（creatine kinase）m 甘油醛3磷酸脱氢酶（glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase）n 琥珀酰CoA合成酶（succinyl-CoA synthetase）o 柠檬酸合酶（citrate synthase）p 葡萄糖氧化酶（glucose oxidase）q 谷丙转氨酶（glutamic-pyruvic transaminase）r 蔗糖酶（invertase）s T4 RNA 连接酶（T4 RNA ligase）解答：前两个问题参考本章第3节内容。j 异构酶类；k 水解酶类；l 转移酶类；m 氧化还原酶类中的脱氢酶；

3、n 合成酶类；o 裂合酶类；p 氧化还原酶类中的氧化酶；q 转移酶类；r 水解酶类；s 合成酶类（又称连接酶类）。3什么是诱导契合学说，该学说如何解释酶的专一性？解答：“诱导契合”学说认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补，而是具有一定的柔性，当酶分子与底物分子靠近时，酶受底物分子诱导，其构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。根据诱导契合学说，经过诱导之后，酶与底物在结构上的互补性是酶催化底物反应的前提条件，酶只能与对应的化合物契合，从而排斥了那些形状、大小等不适合的化合物，因此酶对底物具有严格的选择性，即酶具有高度专一性。4阐述酶活性部位的概念、组成与特点。解答

4、：参考本章第5节内容。5经过多年的探索，你终于从一噬热菌中纯化得到一种蛋白水解酶，可用作洗衣粉的添加剂。接下来，你用定点诱变的方法研究了组成该酶的某些氨基酸残基对酶活性的影响作用：（1）你将第65位的精氨酸突变为谷氨酸，发现该酶的底物专一性发生了较大的改变，试解释原因；（2）你将第108位的丝氨酸突变为丙氨酸，发现酶活力完全失去，试解释原因；（3）你认为第65位的精氨酸与第108位的丝氨酸在酶的空间结构中是否相互靠近，为什么？解答：（1）第65位的氨基酸残基可能位于酶活性部位中的底物结合部位，对酶的专一性有较大影响，当该氨基酸残基由精氨酸突变为谷氨酸后，其带电性质发生了改变，不再具有与原底物之

5、间的互补性，导致酶的专一性发生改变。（2）第108位的丝氨酸残基应位于酶活性部位的催化部位，是决定酶是否有活力的关键氨基酸，通常它通过侧链上的羟基起到共价催化的功能，当该残基突变为丙氨酸后，侧链羟基被氢取代，不能再起原有的共价催化作用，因此酶活力完全失去。（3）第65位的精氨酸与第108位的丝氨酸在酶的空间结构中应相互靠近，因为这两个氨基酸残基都位于酶的活性部位，根据酶活性部位的特点，参与组成酶活性部位的氨基酸残基在酶的空间结构中是相互靠近的。6酶具有高催化效率的分子机理是什么？解答：酶具有高催化效率的分子机理是：酶分子的活性部位结合底物形成酶底物复合物，在酶的帮助作用下（包括共价作用与非共价

6、作用），底物进入特定的过渡态，由于形成此过渡态所需要的活化能远小于非酶促反应所需要的活化能，因而反应能够顺利进行，形成产物并释放出游离的酶，使其能够参与其余底物的反应。7利用底物形变和诱导契合的原理，解释酶催化底物反应时，酶与底物的相互作用。解答：当酶与底物互相接近时，在底物的诱导作用下，酶的构象发生有利于底物结合的变化，与此同时，酶中某些基团或离子可以使底物分子中围绕其敏感键发生形变。酶与底物同时发生变化的结果是酶与底物形成一个互相契合的复合物，并进一步转换成过渡态形式，在过渡态形式中，酶活性部位的构象与底物过渡态构象十分吻合，从而降低活化能，增加底物的反应速率。8简述酶促反应酸碱催化与共价

7、催化的分子机理。解答：在酶促反应酸碱催化中，酶活性部位的一些功能基团可以作为广义酸给出质子（例如谷氨酸残基不带电荷的侧链羧基、赖氨酸残基带正电荷的侧链氨基等），底物结合质子，形成特定的过渡态，由于形成该过渡态所需活化能相比于非酶促反应更低，因此反应速率加快；另外一些功能基团可以作为广义碱从底物接受质子（例如谷氨酸残基带负电荷的侧链羧基、赖氨酸残基不带电荷的侧链氨基等），底物失去质子后，形成过渡态所需的活化能比非酶促反应低，因此反应速率加快。在酶促反应共价催化中，酶活性部位的一些功能基团作为亲核试剂作用于底物的缺电子中心，或者作为亲电试剂作用于底物的负电中心，导致酶底物共价复合物的形成，该共价复

8、合物随后被第二种底物（在水解反应中通常是水分子）攻击，形成产物与游离酶。由于该共价复合物形成与分解的反应所需活化能均比非酶促反应低，因此反应速率被加快。9解释中间络合物学说和稳态理论，并推导修正后的米氏方程。解答：参考本章第6节内容。10乙醇脱氢酶催化如下反应：（1）已知反应体系中NADH在340nm有吸收峰，其他物质在该波长处的吸光度均接近于零，请设计一种测定酶活力的方法。（2）如何确定在实验中测得的酶促反应速率是真正的初速率？（3）在实验中使用了一种抑制剂，下表中是在分别存在与不存在抑制剂I的情况下测定的对应不同底物浓度的酶促反应速率，请利用表中的数据计算其各自对应的Km与Vmax值，并判

9、断抑制剂的类型。S/(mmol/L)v/ (mmolL-1min-1)I = 0I = 10 mmol/L205.2633.999155.0013.636104.7623.22254.2642.1152.53.3331.3161.62.770.926解答：（1）选择合适的底物浓度（NAD+与乙醇）与缓冲体系，取一定体积的底物溶液（如1ml）加入石英比色杯，加入适量酶，迅速混合后，放入紫外/可见光分光光度计的样品室内，测定反应体系在340 nm吸光度随时间的变化曲线。利用NADH的摩尔吸光系数（可从相关文献查到，或用已知浓度的NADH溶液自行测定），计算出单位时间内NADH的增加量，用于表示酶活

10、力。（2）如果在选取的测量时间范围内，反应体系在340 nm吸光度随时间的变化曲线接近一条直线的形状，则表明反应速率在此时间段内保持不变，可用来代表反应初速率。（3）用Lineweaver-Burk双倒数作图法，结果如下：Km与Vmax值抑制剂浓度I = 0I = 10 mmol/LKm/(mmolL-1)1.643 8.244Vmax/(mmolL-1min-1)5.645.64抑制剂的类型：竞争性可逆抑制剂。11对于一个符合米氏方程的酶，当S=3Km，I=2KI时（I为非竞争性抑制剂），则/Vmax的数值是多少（此处Vmax指I=0时对应的最大反应速率）？解答：利用非竞争性抑制剂的动力学方

11、程计算：其中a = 1+I/Ki = 3，则所以，/Vmax0.25。12试通过一种反竞争性抑制剂的动力学分析解释其抑制常数KI在数值上是否可能等于该抑制剂的IC50（IC50即酶的活力被抑制一半时的抑制剂浓度，假设酶浓度与底物浓度均固定不变）。解答：令v0为不存在抑制剂时的酶促反应速率，vi是存在反竞争性抑制剂时的反应速率，则当I=IC50时，酶活力被抑制一半，vi=v0/2。由于 因此Km = (a-2)S如果KI在数值上等于IC50，则a = 2，a-2 = 0，Km = 0，而实际上，Km并不为零。因此KI在数值上不可能等于IC50。13在生物体内存在很多通过改变酶的结构从而调节其活性

12、的方法，请列举这些方法并分别举例说明。解答：（1）别构调控：寡聚酶分子与底物或非底物效应物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，从而使酶活性受到调节。例如天冬氨酸转氨甲酰酶的部分催化肽链结合底物后，使酶的整体构象发生改变，提高了其他催化肽链与底物的亲和性，CTP可以与该酶的调节肽链结合，导致酶构象发生改变，降低了催化肽链与底物的亲和性，使酶活力降低，起别构抑制剂的作用。（2）酶原的激活：在蛋白水解酶的专一作用下，没有活性的酶原通过其一级结构的改变，导致其构象发生改变，形成酶的活性部位，变成有活性的酶，这是一种使酶获得活性的不可逆调节方法。例如在小肠内，无催化活性的胰凝乳蛋白酶原

13、在胰蛋白酶的作用下，特定肽键被断裂，由一条完整的肽链被水解为三段肽链，并发生构象的改变，形成活性部位，产生蛋白水解酶活性。（3）可逆的共价修饰：由其他的酶（如激酶、磷酸酶等）催化共价调节酶进行共价修饰或去除修饰基团，使其结构发生改变，从而在活性形式和非活性形式之间相互转变，以调节酶的活性。例如糖原磷酸化酶可以两种形式存在，一种是Ser14被磷酸化的、高活力的糖原磷酸化酶a，一种是非磷酸化的、低活力的糖原磷酸化酶b，在磷酸化酶激酶的催化作用下，糖原磷酸化酶b的Ser14被磷酸化，形成高活力的糖原磷酸化酶a；在磷酸化酶磷酸酶的催化作用下，糖原磷酸化酶a的Ser14-PO32-被脱磷酸化，形成低活力

14、的糖原磷酸化酶b。（4）对寡聚酶活性的调节可以通过改变其四级结构来进行，这种作用既包括使无活性的寡聚体解离，使部分亚基获得催化活性，也包括使无活性的单体聚合形成有催化活性的寡聚体。前者的例子是蛋白激酶A，该酶由2个调节亚基与2个催化亚基组成，是没有酶活性的寡聚酶，胞内信使cAMP与调节亚基结合可导致寡聚酶解离成一个调节亚基复合体和两个催化亚基，此时自由的催化亚基可获得酶活性。后者的例子是表皮生长因子受体，其在细胞膜上通常以无活性的单体存在，当作为信使的表皮生长因子结合到受体的胞外部分之后，两个单体结合形成二聚体，从而使酶被激活。14以天冬氨酸转氨甲酰酶为例解释蛋白质功能的别构调控。解答：天冬氨

15、酸转氨甲酰酶（ATCase）的调控属于酶的别构调控。ATCase是寡聚酶，由多个催化亚基和调节亚基构成。催化亚基可结合底物，具有催化作用，调节亚基可结合非底物分子效应物。ATCase以及该酶的每个亚基、每个活性部位具有两种构象状态，一种与底物有高亲和力（T态），一种与底物有低亲和力（R态）。当位于ATCase催化亚基的某个活性部位结合底物分子后，其构象发生改变，构象改变的信息通过各亚基内和亚基之间的相互作用传递到其他活性部位，使其构象改变，增加了它与其他底物分子的亲和力，并最终影响了酶的总活性状态。这种别构调控使ATCase的S对v的动力学曲线不是双曲线，而是S型曲线。当位于ATCase调节亚

16、基的调节部位结合非底物效应物CTP后，CTP的结合引起ATCase构象的变化，使ATCase构象向对底物有低亲和力的T态改变，降低了ATCase与底物的亲和力，导致酶活性降低，CTP是别构抑制剂（负效应物）。当位于ATCase调节亚基的调节部位结合非底物效应物ATP后，ATP的结合引起ATCase构象的变化，使ATCase构象向对底物有低亲和力的R态改变，增加了ATCase与底物的亲和力，导致酶活性升高，CTP是别构激活剂（正效应物）。ATP和CTP对ATCase的别构调控均具有一定的生理意义，可用于对生物的新陈代谢、基因表达等进行调节。15当加入较低浓度的竞争性抑制剂于别构酶的反应体系中时，

17、往往观察到酶被激活的现象，请解释这种现象产生的原因。解答：在有少量竞争性抑制剂存在时，抑制剂与别构酶（通常为寡聚酶）的部分活性部位结合，引起酶构象变化，此作用等同于底物的正协同同促效应，从而使酶的整体活性提高。16酶原激活的机制是什么？该机制如何体现“蛋白质一级结构决定高级结构”的原理？解答：酶原激活的机制是在相应的蛋白水解酶的作用下，原本没有催化功能的酶原在特定肽键处断裂，一级结构发生变化，从而导致其高级结构变化，形成活性部位，具备了特定的催化功能。这种变化是一种不可逆的过程。在酶原激活的机制中，由于高级结构的改变是由于一级结构的改变造成的，因此这说明了不同的一级结构可导致不同高级结构的产生

18、，这是“蛋白质一级结构决定高级结构”原理的体现。7 维生素1什么是维生素？列举脂溶性维生素与水溶性维生素的成员。解答：维生素的科学定义是参与生物生长发育与代谢所必需的一类微量小分子有机化合物。脂溶性维生素主要包括维生素A、维生素D、维生素E、维生素K等，水溶性维生素主要包括维生素B族（维生素B1、维生素B2、维生素PP、维生素B6、维生素B12、叶酸、泛酸、生物素）、硫辛酸和维生素C。 2为什么维生素D可数个星期补充一次，而维生素C必须经常补充？解答：维生素D是脂溶性的维生素，可以贮存在肝等器官中。维生素C是水溶性的，不能贮存，所以必须经常补充。3维生素A主要存在于肉类食物中，为什么素食者并不

19、缺乏维生素A？解答：维生素A可在人体内由植物性食物中的b胡萝卜素转化而成。4将下面列出的酶、辅酶与维生素以短线连接。解答：5在生物体内起到传递电子作用的辅酶是什么？解答：NAD+、NADP+、FMN、FAD。6试述与缺乏维生素相关的夜盲症的发病机理。解答：视网膜上负责感受光线的视觉细胞分两种：一种是圆锥形的视锥细胞，一种是圆柱形的视杆细胞。视锥细胞感受强光线，而视杆细胞则感受弱光的刺激，使人在光线较暗的情况下也能看清物体。在视杆细胞中，11顺视黄醛与视蛋白组成视紫红质。当杆状细胞感光时，视紫红质中的11顺视黄醛在光的作用下转变成全反视黄醛，并与视蛋白分离，视黄醛分子构型的改变可导致视蛋白分子构

20、型发生变化，最终诱导杆状细胞产生与视觉相关的感受器电位。全反式视黄醛通过特定的途径可重新成为11顺视黄醛，与视蛋白组合成为视紫红质，但是在该视循环中部分全反视黄醛会分解损耗，因此需要经常补充维生素A。当食物中缺乏维生素A时，必然引起11顺视黄醛的补充不足，视紫红质合成量减少，导致视杆细胞对弱光敏感度下降，暗适应时间延长，出现夜盲症状。7试述与缺乏维生素相关的脚气病的发病机理，为什么常吃粗粮的人不容易得脚气病？解答：脚气病是一种由于体内维生素B1不足所引起的以多发性周围神经炎为主要症状的营养缺乏病，硫胺素在体内可转化成硫胺素焦磷酸，后者作为辅酶参与糖代谢中丙酮酸、a酮戊二酸的氧化脱羧作用，所以，

21、缺乏维生素B1时，糖代谢受阻，一方面导致神经组织的供能不足，另一方面使糖代谢过程中产生的a酮酸、乳酸等在血、尿和组织中堆积，从而引起多发性神经炎等症状。维生素B1在谷物的外皮和胚芽中含量很丰富，谷物中的硫胺素约90%存在于该部分，而粗粮由于加工时保留了部分谷物外皮，因此维生素B1含量充足，常吃粗粮的人不容易缺乏维生素B1，因此不易得脚气病。8试述与缺乏维生素相关的坏血病的发病机理。 解答：坏血病是一种人体在缺乏维生素C的情况下所产生的疾病。 维生素C参与体内多种羟化反应，是胶原脯氨酸羟化酶及胶原赖氨酸羟化酶维持活性所必需的辅助因子，可促进胶原蛋白的合成。当人体缺乏维生素C时，胶原蛋白合成产生障

22、碍，胶原蛋白数量不足致使毛细血管管壁不健全，通透性和脆性增加，结缔组织形成不良，导致皮下、骨膜下、肌肉和关节腔内出血，这些均为坏血病的主要症状。9完整的鸡蛋可保持4到6周仍不会腐败，但是去除蛋白的蛋黄，即使放在冰箱内也很快地腐败。试解释为什么蛋白可以防止蛋黄腐败？解答： 蛋清中含有抗生物素蛋白，它能与生物素结合使其失活，抑制细菌生长，使鸡蛋不容易腐败。10多选题：（1）下列哪一个辅酶不是来自维生素（ ） ACoQ BFAD CNAD+ DpLp ETpp （2）分子中具有醌式结构的是（ ） A维生素A B维生素B1 C维生素C D维生素E E维生素K （3）具有抗氧化作用的脂溶性维生素是（ ）

23、 A维生素C B维生素E C维生素A D维生素B1 E维生素D （4）下列维生素中含有噻唑环的是（ ） A维生素B2 B维生素B1 C维生素PP D叶酸 E维生素B6 （5）下列关于维生素与辅酶的描述中，哪几项是正确的（ ）A. 脂溶性维生素包括维生素A、维生素C、维生素D和维生素EB. 维生素B1的辅酶形式为硫胺素焦磷酸C. 催化转氨作用的转氨酶所含的辅基是FMN与FADD. 维生素C又名抗坏血酸，是一种强的还原剂（6）下列关于维生素与辅酶的描述中，哪几项是错误的（ ）A. 维生素A的活性形式是全反式视黄醛，它与暗视觉有关B. 辅酶I是维生素PP的辅酶形式C. FMN与FAD是氧化还原酶的辅

24、基D. 硫胺素焦磷酸是水解酶的辅酶（7）转氨酶的辅酶含有下列哪种维生素?（ ） A维生素Bl B维生素B2 C维生素PP D维生素B6 E维生素Bl2（8）四氢叶酸不是下列哪种基团或化合物的载体?（ ） ACHO BCO2 C DCH3 E解答：（1）A；（2）E；（3）B；（4）B；（5）B、D；（6）A、D；（7）D；（8）B。8 新陈代谢总论与生物氧化1已知NADH+H+经呼吸链传递遇O2生成水的过程可以用下式表示：NADH + H+ + 1/2O2 H2O + NAD+试计算反应的、。解答：在呼吸链中各电子对标准氧化还原电位的不同,实质上也就是能级的不同。自由能的变化可以由反应物与反应

25、产物的氧化还原电位计算。氧化还原电位和自由能的关系可由以下公式计算:代表反应的自由能,n为电子转移数 ,F为Farady常数，值为96.49kJ/V, 为电位差值。 以kJ/mol计。NADH+H+ + 1/2O2 NAD+ + H2O G=-296.49+0.82 -(-0.32)=-220 kJ/mol2在呼吸链传递电子的系列氧化还原反应中，请指出下列反应中哪些是电子供体，哪些是电子受体，哪些是氧化剂，哪些是还原剂（E-FMN为NADH脱氢酶复合物含铁硫蛋白，辅基为FMN）？（1）NADH+H+E-FMNNAD+E-FMNH2（2）E-FMNH2+2Fe3+E-FMN+2Fe2+2H+(3

26、) 2Fe2+2H+Q2Fe3+QH2解答：在氧化还原反应中,如果反应物失去电子,则该物质称为还原剂；如果反应物得到电子, 则该反应物称为氧化剂。所以得出如下结论：反应电子供体 电子受体 还原剂 氧化剂（1）（2）（3）NADH E-FMN NADH E-FMNE-FMNH2 Fe3+ E-FMNH2 Fe3+ Fe2+ Q Fe2+ Q3组成原电池的两个半电池，半电池A含有1mol/L的甘油酸3磷酸和1mol/L的甘油醛3磷酸，而另外的一个半电池B含有1mol/L NAD+和1mol/L NADH。回答下列问题：（1）哪个半电池中发生的是氧化反应？（2）在半电池B中，哪种物质的浓度逐渐减少？

27、(3）电子流动的方向如何？（4）总反应（半电池A+半电池B）的E是多少？解答：氧化还原电位E的数值愈低,即供电子的倾向愈大, 本身易被氧化成为还原剂, 另一种物质则作为氧化剂易得到电子被还原。根据该理论判断：（1）半电池A中发生的是氧化反应；(2) 当甘油醛3磷酸被氧化后NAD+减少；(3) 电子由半电池A流向半电池B；(4) 总反应的E是+0.23V。4鱼藤酮是一种的极强的杀虫剂，它可以阻断电子从NADH脱氢酶上的FMN向CoQ的传递。（1）为什么昆虫吃了鱼藤酮会死去?（2）鱼藤酮对人和动物是否有潜在的威胁?(3)鱼藤酮存在时,理论上1mol琥珀酰CoA将净生成多少ATP?解答：电子由NAD

28、H或FADH2经电子传递呼吸链传递给氧，最终形成水的过程中伴有ADP磷酸化为ATP，这一过程称电子传递体系磷酸化。体内95%的ATP是经电子传递体系磷酸化途径产生的。(1) 鱼藤酮阻断了电子从NADH脱氢酶上的FMN向CoQ的传递，还原辅酶不能再氧化, 氧化放能被破坏，昆虫将不能从食物中获得足够的维持生命活动需要的ATP。(2)所有需氧生物电子传递系统十分相似，都包含有FMN和CoQ这种共同的环节，因此鱼藤酮对人体和所有的动物都有潜在的毒性。(3) 当鱼藤酮存在时, NADH 呼吸链的电子传递中断，但不影响FADH2呼吸链和底物水平磷酸化的进行，理论上1mol琥珀酰辅酶A还将生成5molATP

29、。52, 4二硝基苯酚(DNP)是一种对人体毒性很大的物质。它会显著地加速代谢速率，使体温上升、出汗过多，严重时可导致虚脱和死亡。20世纪40年代曾试图用DNP作为减肥药物。(1)为什么DNP的消耗会使体温上升,出汗过多?(2)DNP作为减肥药物的设想为何不能实现?解答：(1)因DNP是解偶联剂,电子传递释放的自由能不能以ATP的形式捕获而是以热的形式散失,从而使体温升高，大量出汗。(2)因DNP可促进细胞代谢速率而增加能量的消耗起到减轻体重的作用,但是DNP有明显的副作用，使其不能作为减肥药物。6某女教师24h需从膳食中获得能量8360kJ(2000kcal)，其中糖类供能占60%，假如食物

30、转化为ATP的效率是50%，则膳食糖类可转化为多少摩尔ATP？解答：略。7标准条件下,下述反应是否能按箭头反应方向进行?（假定每个反应都有各自的酶催化）(1) FADH2 + NAD+ FAD + NADH + H+ (2) 琥珀酸 + FAD延胡索酸 + FADH2 (3) -羟丁酸 + NAD+乙酰乙酸 + NADH + H+ 解答：（3）可按反应方向进行。FAD+2H+2e-FADH2-0.18延胡索酸+2H+2e-琥珀酸-0.031乙酰乙酸+2H+2e-羟丁酸-0.346NAD+2H+2e-NADH-0.32(1)FADH2 + NAD+ FAD + NADH + H+ = -0.32

31、-（-0.18）= -0.14 反应不能进行。(2)琥珀酸 + FAD延胡索酸 + FADH2 = -0.18-（-0.031）= -0.15 反应不能进行。(3)-羟丁酸 + NAD+乙酰乙酸 + NADH + H+ = -0.32-（-0.346）= 0.026 反应能进行。8已知共轭氧化还原对NAD+/NADH 和丙酮酸/乳酸的E0分别为 -0.32V 和-0.19V，试问：(1) 哪个共轭氧化还原对失去电子的能力大?(2) 哪个共轭氧化还原对是更强的氧化剂?(3) 如果各反应物的浓度都为 lmol/L, 在 pH =7.0和25时, 下面反应的是多少?丙酮酸 + NADH + H+ 乳

32、酸 +NAD+解答：(1) 氧化还原电位E0的数值愈低,即供电子的倾向愈大,愈易成为还原剂,所以NAD+/NADH氧化还原对失去电子的能力强；（2）丙酮酸/乳酸氧化还原对的氧化还原电位E0的数值较高，得到电子的能力较强，是更强的氧化剂；(3) 根据公式G=-nFE计算， G=-26 kJ/mol。9 糖代谢 1假设细胞匀浆中存在代谢所需要的酶和辅酶等必需条件,若葡萄糖的C-1处用14C标记,那么在下列代谢产物中能否找到14C标记。（1）CO2；（2）乳酸；（3）丙氨酸。解答：（1）能找到14C标记的CO2 葡萄糖丙酮酸(*C1) 氧化脱羧生成标记的CO2。 （2）能找到14C标记的乳酸 丙酮酸

33、(*C1)加NADH+H+还原成乳酸。（3）能找到14C标记的丙氨酸 丙酮酸(*C1) 加谷氨酸在谷丙转氨酶作用下生成14C标记的丙氨酸。2某糖原分子生成 n 个葡糖-1-磷酸，该糖原可能有多少个分支及多少个-（16）糖苷键（*设：糖原与磷酸化酶一次性作用生成）?如果从糖原开始计算，lmol葡萄糖彻底氧化为CO2和H2O，将净生成多少molATP?解答：经磷酸化酶作用于糖原的非还原末端产生n个葡萄糖-1-磷酸, 则该糖原可能有n+1个分支及n+1个-（16）糖苷键。如果从糖原开始计算，lmol葡萄糖彻底氧化为CO2和 H2O, 将净生成33molATP。3试说明葡萄糖至丙酮酸的代谢途径,在有氧

34、与无氧条件下有何主要区别?解答：(1) 葡萄糖至丙酮酸阶段，只有甘油醛-3-磷酸脱氢产生NADH+H+ 。 NADH+H+代谢去路不同, 在无氧条件下去还原丙酮酸; 在有氧条件下,进入呼吸链。(2) 生成ATP的数量不同,净生成2mol ATP; 有氧条件下净生成7mol ATP。葡萄糖至丙酮酸阶段，在无氧条件下，经底物磷酸化可生成4mol ATP（甘油酸-1,3-二磷酸生成甘油酸-3-磷酸，甘油酸-2-磷酸经烯醇丙酮酸磷酸生成丙酮酸），葡萄糖至葡糖-6-磷酸，果糖-6-磷酸至果糖二磷酸分别消耗了1mol ATP, 在无氧条件下净生成2mol ATP。在有氧条件下，甘油醛-3-磷酸脱氢产生NA

35、DH+H+进入呼吸链将生成22.5mol ATP，所以净生成7mol ATP。4O2没有直接参与三羧酸循环,但没有O2的存在,三羧酸循环就不能进行,为什么?丙二酸对三羧酸循环有何作用? 解答：三羧酸循环所产生的3个NADH+H+和1个FADH2需进入呼吸链，将H+和电子传递给O2生成H2O。没有O2将造成NADH+H+和FADH2的积累，而影响三羧酸循环的进行。丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竟争性抑制剂，加入丙二酸会使三羧酸循环受阻。5患脚气病病人丙酮酸与酮戊二酸含量比正常人高（尤其是吃富含葡萄糖的食物后），请说明其理由。解答：因为催化丙酮酸与酮戊二酸氧化脱羧的酶系需要TPP作酶的辅因子, TPP是V

36、B1的衍生物,患脚气病病人缺VB1, 丙酮酸与酮戊二酸氧化受阻, 因而含量比正常人高。6油料作物种子萌发时,脂肪减少糖増加，利用生化机制解释该现象，写出所经历的主要生化反应历程。解答：油料作物种子萠发时,脂肪减少，糖増加,表明脂肪转化成了糖。转化途径是:脂肪酸氧化分解成乙酰辅酶A,乙酰辅酶A经乙醛酸循环中的异柠檬酸裂解酶与苹果酸合成酶催化, 生成草酰乙酸,再经糖异生转化为糖。7激烈运动后人们会感到肌肉酸痛,几天后酸痛感会消失.利用生化机制解释该现象。解答：激烈运动时, 肌肉组织中氧气供应不足, 酵解作用加强, 生成大量的乳酸, 会感到肌肉酸痛,经过代谢, 乳酸可转变成葡萄糖等其他物质,或彻底氧

37、化为CO2和 H2O, 因乳酸含量减少酸痛感会消失。8写出UDPG的结构式。以葡萄糖为原料合成糖原时,每增加一个糖残基将消耗多少ATP? 解答：以葡萄糖为原料合成糖原时 , 每增加一个糖残基将消耗3molATP。过程如下：(激酶催化), (己糖磷酸异构酶催化), (UDPG焦磷酸化酶催化),再在糖原合成酶催化下，UDPG将葡萄糖残基加到糖原引物非还原端形成-1,4-糖苷键。9在一个具有全部细胞功能的哺乳动物细胞匀浆中分别加入1mol下列不同的底物,每种底物完全被氧化为CO2和H2O时，将产生多少摩尔ATP分子? (1) 丙酮酸 （2）烯醇丙酮酸磷酸 (3) 乳酸 (4) 果糖-l，6-二磷酸（

38、5）二羟丙酮磷酸 (6)草酰琥珀酸解答：(1) 丙酮酸被氧化为CO2和H2O时，将产生12.5mol ATP；(2）磷酸烯醇式丙酮酸被氧化为CO2和H2O时，将产生13.5mol ATP；(3) 乳酸被氧化为CO2和H2O时，将产生15mol ATP；(4) 果糖二磷酸被氧化为CO2和H2O时，将产生34mol ATP；(5) 二羟丙酮磷酸被氧化为CO2和H2O时，将产生17mol ATP；(6)草酰琥珀酸被氧化为CO2和H2O时，将产生20mol ATP。10 脂质的代谢1脂肪是如何分解和合成的? 解答：生物体利用三酰甘油是通过脂肪酶水解三酰甘油生成甘油与脂肪酸。甘油和脂肪酸在组织内进一步氧

39、化生成CO2、水及能量。合成脂肪所需的甘油-3-磷酸可由糖酵解产生的二羟丙酮磷酸还原而成，亦可由脂肪动员产生的甘油经脂肪组织外的甘油激酶催化与ATP作用而成。脂肪酸经活化生成的脂酰辅酶A与甘油-3-磷酸缩合生成磷脂酸；二羟丙酮磷酸也能与脂酰CoA作用生成脂酰二羟丙酮磷酸，然后还原生成溶血磷脂酸，溶血磷脂酸和脂酰CoA作用可生成磷脂酸。磷脂酸在磷脂酸磷酸酶作用生成二酰甘油及磷酸。二酰甘油与另一分子的脂酰CoA缩合即生成三酰甘油。详见10.2和10.3节。2什么是-氧化？1mol硬脂酸彻底氧化可净产生多摩尔ATP?解答：脂肪酸氧化作用是发生在碳原子上，逐步将碳原子成对地从脂肪酸链上切下，这个作用即

40、-氧化。它经历了脱氢（辅酶FAD），加水，再脱氢(辅酶NAD+)，硫解四步骤，从脂肪酸链上分解下一分子乙酰CoA。1mol硬脂酸（十八碳饱和脂肪酸）彻底氧化可净产生120mol摩尔ATP。1.58+2.58+109-2=12+20+90-2=120 mol ATP。详见10.2.2中的“脂肪酸-氧化过程中的能量转变”。3脂肪酸除-氧化途径外，还有哪些氧化途径?解答：脂肪酸除主要进行-氧化作用外，还可进行另两种方式的氧化，即-氧化与-氧化。在-氧化途径中长链脂肪酸的-碳在加单氧酶的催化下氧化成羟基生成-羟脂酸。羟脂酸可转变为酮酸，然后氧化脱羧转变为少一个碳原子的脂肪酸。此外脂肪酸的末端甲基(-端

41、)可经氧化作用后转变为-羟脂酸，然后再氧化成-二羧酸进行-氧化，此途径称为-氧化。含奇数碳原子的脂肪酸也可进行-氧化,但最后一轮，产物是丙酰CoA和乙酰CoA。丙酰CoA经代谢生成琥珀酰CoA。也可以经其他代谢途径转变成乳酸及乙酰CoA进行氧化。详见10.2.3中的“奇数碳链脂肪酸的氧化”和10.2.3中的“-氧化和-氧化”。4C16:1与相同碳原子数的饱和脂肪酸氧化途径有何区别?解答：几乎所有生物体的不饱和脂肪酸都只含有顺式双键,且多在第9位,而-氧化中的2-反烯脂酰CoA水化酶和-羟脂酰CoA脱氢酶具有高度立体异构专一性,所以不饱和脂肪酸的氧化除要有-氧化的全部酶外,还需要3-顺, 2-反

42、烯脂酰CoA异构酶和2-反，4-顺二烯脂酰CoA还原酶。详见 10.2.2.5“不饱和脂肪酸的氧化”。不饱和脂肪酸C16:1比相同碳原子数的饱和脂肪酸少生成1.5个ATP。5酮体是如何产生和氧化的?为什么肝中产生的酮体要在肝外组织才能被利用解答：丙酮、乙酰乙酸、-羟丁酸在医学上称为酮体，其如何产生和氧化详见10.2.4.1 “酮体的生成”和10.2.4.2 “酮体的氧化”。肝产生的酮体要在肝外组织才能被利用，是因为肝中有活力很强的生成酮体的酶，但缺少利用酮体的酶。6脂肪酸是如何进行生物合成的?解答：详见 10.3.2“脂肪酸的生物合成”。71mol三辛脂酰甘油在生物体内分解成CO2和H2O时，

43、可净产生多少摩尔ATP?解答：1mol三辛脂酰甘油在生物体内加H2O分解成1mol甘油和3mol辛酸。甘油氧化成CO2和H2O时，可净产生18.5mol ATP，3mol辛酸经3次-氧化，生成4mol乙酰CoA。3mol辛酸：3【1.53+2.53+104-2】=150mol ATP，1mol三辛脂酰甘油可净产生168.5mol ATP。8试以磷脂酰胆碱为例叙述磷脂合成和分解的途径。解答：磷脂酰胆碱的合成详见10.4节，分解见10.1.2“磷脂的酶促水解”。9胆固醇在体内是如何生成、转化和排泄的?解答：详见10.5节。11 蛋白质分解和氨基酸代谢1蛋白质在细胞内不断地降解又合成有何生物学意义?

44、解答：细胞不停地将氨基酸合成蛋白质，并又将蛋白质降解为氨基酸。这种看似浪费的过程对于生命活动是非常必要的。首先可去除那些不正常的蛋白质，它们的积累对细胞有害。其次，通过降解多余的酶和调节蛋白来调节物质在细胞中的代谢。研究表明降解最迅速的酶都位于重要的代谢调控位点上，这样细胞才能有效地应答环境变化和代谢的需求。另外细胞也可以蛋白质的形式贮存养分，在代谢需要时将其降解产生能量供机体需要。2何谓氨基酸代谢库?解答：所谓氨基酸代谢库即指体内氨基酸的总量。3氨基酸脱氨基作用有哪几种方式?为什么说联合脱氨基作用是生物体主要的脱氨基方式?解答：氨基酸的脱氨基作用主要有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作

45、用和非氧化脱氨基作用。生物体内L-氨基酸氧化酶活力不高，而L-谷氨酸脱氢酶的活力却很强，转氨酶虽普遍存在，但转氨酶的作用仅仅使氨基酸的氨基发生转移并不能使氨基酸真正脱去氨基。故一般认为L-氨基酸在体内往往不是直接氧化脱去氨基，主要以联合脱氨基的方式脱氨。详见11.2.1氨基酸的脱氨基作用。4试述磷酸吡哆醛在转氨基过程中的作用。解答：转氨酶的种类虽多，但其辅酶只有一种，即吡哆醛-5-磷酸，它是维生素B6的磷酸酯。吡哆醛-5-磷酸能接受氨基酸分子中的氨基而变成吡哆胺-5-磷酸，同时氨基酸则变成-酮酸。吡哆胺-5-磷酸再将其氨基转移给另一分子-酮酸，生成另一种氨基酸，而其本身又变成吡哆醛-5-磷酸，吡哆醛-5-磷酸在转氨基作用中起到转移氨基的作用。5假如给因氨中毒导致肝昏迷的病人注射鸟氨酸、谷氨酸和抗生素，请解释注射这几种物质的用意何在?解答：人和哺乳类动物是在肝中依靠鸟氨酸循环将氨转变为无毒的尿素。鸟氨酸作为C和N的载体，可以促进鸟氨酸循环。谷氨酸可以和氨生成无毒的谷氨酰胺。抗生素可以抑制肠道微生物的生长，减少氨的生成。6什么是鸟氨酸