生化期末复习资料.pdf

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1、第一章、蛋白质的结构与功能1、主要元素 :C、H、O 、N、S（P7）2、定氮法 : 样品中含蛋白质克数样品的含氮克数6.25 3、 肽键 : 肽键是由一个氨基酸- 羟基与另一个氨基酸的- 氨基脱水缩全面行成的化学键，是蛋白质分子中的主要共价键，性质比较稳定。（P11）4、肽 : 肽是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。10 个以下氨基酸组成成寡肽，10 个以上氨基酸组成称多肽。（P11）5、多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基。具有特殊的生理功能的肽称为活性肽。（P11）6、蛋白质一级结构: 指多肽链中氨基酸（残基）从N端到 C端的排列顺序，即氨基酸序列。主要化学

2、键为肽键。 （P12）7、蛋白质二级结构: 指多肽链中相邻氨基酸残基的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。主要化学键为氢键。（P13）8、蛋白质三级结构: 指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括主链和侧链在内所形成的空间结构。主要化学键为疏水键。（P15）9、结构域 : 分子量大的蛋白质分子由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，形成多个相对独特并承担不同生物学功能的超三级结构。（P16）10、蛋白质四级结构: 指各具独立三级结构多肽链以各种特定形式接触排布后，结集在此蛋白质最高层次空间结构。在此空间结构中，各具独立三级结构的多肽链称亚基。主要化学键为疏水键，氢键，离子键。（P16）第三章

3、、酶1、同工酶 : 指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫化学特性不同的一组酶。 亚基 : 骨骼肌形和心肌形。组成的五种同工酶:LDH1 （H4） 、LDH2 （H3M ） 、LDH3 （H2M4 ） 、LDH4 （HM3 ） 、LDH5 （M5 ） 。 （P40）2、酶促反应的特点: 催化性、特异性、不稳定性、调节性。（P41）第五章、糖代谢1、糖酵解反应的特点: 在无氧条件下发生的不完全的氧化分解反应，整个过程均在胞质中完成，无需氧的参与，终产物是乳酸；反应中适放能量较少，一分子葡萄糖可净生成二分子ATP 。底物水平磷酸化是糖酵解过程中ATP产生的主要形式；反应过程中不可

4、逆的单向反应有三步，催化这三步的己激糖酶、磷酸果糖激酶-1 和丙酮酸激酶是糖酵解的关键酶。（P74）2、糖的有氧氧化: 指葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成二氧化碳和水并产生ATP 的过程。第一阶段特点 : 葡萄糖生成丙酮酸；第二阶段特点: 反应不可逆， 丙酮酸脱氢酶系是糖有氧氧化途径的关键酶，第三阶段特点: 乙酰辅酶A彻底氧化分解三羧酸循环 （P76、77、78）第六章 : 脂类代谢1、CM转运外源性三酯甘油；VLDL转运内源性三酯甘油；LDL 转运胆固醇到肝外组织；HDL逆向转运胆固醇到肝。 （P106必考）2、脂肪的动员: 脂肪组织中储存的TG在脂肪酶的催化下逐步水解为游离脂肪酸和甘油，

5、并释放入血，以供其他组织氧化利用的过程称为脂肪的动员。3、脂肪的氧化（主要发生在线粒体和胞液内）: 脂肪酸的是人及哺乳动物的主要能源物质，除脑组织和成熟的红细胞外，大多数组织均能氧化脂肪酸以供应能量，其中肝、 肌肉组织最活跃。 （P111）4、脂肪的氧化过程: 脂肪酸活化成脂酰辅酶A进入线粒体（脂酰辅酶A经肉碱，即L- - 羟- - 三甲基丁酸的转运进入线粒体基质；CAT|催化脂酰辅酶A转化为脂酰肉碱进入线粒体内膜，脂酰肉碱在肉碱脂酰| 的催化下将脂酰辅酶A转运到线粒体基质内进行氧化。） ，脂酰辅酶 A进入线粒体基质后在酶的催化下，从脂酰基的- 碳原子开始，进行脱氢、加水、再脱氢和硫解四步重复

6、的连续反应，每进行一次- 氧化反应，生成1 分子乙酰辅酶A和比 1 分子比原来少2 个碳原子的脂酰辅酶A。 （P112）5、酮体 : 在肝脏生成，原料为乙酰辅酶A，肝外组织利用。 （P112）6、酮体生成的意义: 是肝输出能源的一种形式。在饥饿和糖供应不足时，酮体可代替葡萄糖成为脑组织及肌肉的主要能源。（P114）7、胆固醇在体内有游离胆固醇和胆固醇酯两种存在形式。（P123）第七章、蛋白质的代谢1、蛋白质的生理功能: 构成组织细胞的组成成分；参与多种重要的生理活动；氧化供能。2、氮平衡 : 测定摄入食物中的含氮量与尿、粪等排泄物中的含氮量，通过两者的对比关系，可基本反应体内蛋白质的代谢概况，

7、称氮平衡。氮的总平衡 : 摄入氮排出氮氮的正平衡 : 摄入氮排出氮氮的负平衡 :摄入氮排出氮3、必需氨基酸 : 赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸。 （P129）4、蛋白质你互补作用: 几种营养价值较低的蛋白质混合食用，必需氨基酸相互补充，从而提高其营养价值。 （P129）5、氨基酸的作用: 转氨基作用；氧化脱氨基作用；联合脱氨基作用。（P133、134）6、氨的去路 : 体内 80-90 的氨主要是通过肝合成尿素而解毒的。尿素通过鸟氨酸循环合成又称尿素循环，在肝脏合成，是蛋白质代谢产生的最终产物。（P138）7、高血氨和氨中毒: 氨进入脑组织与脑中- 酮戊二

8、酸结合生成谷氨酸和谷氨酰胺。高血氨时脑中的氨增加使脑细胞中的- 酮戊二酸被过度消耗，导致三羧酸循环减弱，ATP 生成减少，使大脑功能障碍，严重时可发生昏迷，称为肝昏迷或肝性脑病。谷氨酸、 谷氨酰胺增多，渗透压大也可引起脑水肿，以致肝昏迷。（ P142 第八章、核酸的结构、功能及核苷酸代谢1、核酸的组成:C、H、O 、 N、P 2、碱基 : 包括嘌呤碱和嘧啶碱。嘌呤碱主要有A和 G ，嘧啶碱主要有C、U和 T 组成 DNA的碱基是A 、G、C、T，组成 .RNA的碱基是 A、G 、C、 U 3、戊糖 :DNA含 D-2- 脱氧核糖； RNA含 D-核糖（ P153）4、DNA的一级结构 :指多核

9、苷酸链中脱氧核苷酸的排列顺序，即碱基对序列。（ P157）4、DNA的二级结构即双螺旋结构特点: 是右手螺旋的双链结构；严格的碱基配对；相关数值 :螺旋每旋转一周包含有10.5 个碱基对，螺旋直径为2.4nm，螺距为3.54nm，相邻碱基间的堆积距离为0.34nm；稳定因素 : 横向由互补碱基对之间形成你氢键，纵向由相邻碱基平面间形成的碱基堆积力来维持。（P158）5、核酸在260nm处紫外光波有最大吸收峰。蛋白质中哪一种元素含量比较恒定？测量其含量有何用途？组成蛋白质的主要元素有碳氢氧氮磷。其中氮元素的含量相对稳定，约占蛋白质总量的16% 。在实际工作中常常采用测定样品中氮的含量来推算蛋白质

10、的含量。简述温度对酶促反应的影响。酶是生物催化剂，温度对酶促反应有双重影响，升高温度，一方面可加快酶促反应的速度，但同时也增加酶变性的机会，又使酶促反应速度降低。温度升高到60以上时，大多数酶开始变性； 80时， 多数酶的变性也不可逆。综合这两种因素酶促反应速度最快时的环境温度为酶促反应的最适温度。在环境温度低于最适温度时，温度加快反应速度这一效应起主导作用，温度每升高10，反应速度可增大1-2 倍。温度高于最适温度时，反应速度则因酶变性而降低。写出米氏方程式并指出km的意义。米氏方程：是反应速度与底物浓度关系的数学方程式：V=VmS/Km+S Km的意义：1）Km值等于酶促反应速度为最大速度

11、一半时的底物浓度。2）当 ES解离成 E和 S的速度大大超过分解成E和 P的速度时， Km值近似于 ES的解离常数Ks。在这种情况下，Km值可用来表示酶对底物的亲和力。此时Km越大，酶与底物的亲和力越小； Km值越小，酶与底物的亲和力越大。Ks 值和 Km值的含义不同，不能相互代替使用。3）Km值是酶的特性常数之一，只与酶的结构，酶所催化的底物和外界环境（如温度，PH ，离子强度） 有关，与酶的浓度无关，各种酶的Km范围很广，大致在102 10mmol/L 之间。试述血浆脂蛋白的分类，组成特点及功能。（1）分类：电泳法将血浆脂蛋白分为脂蛋白和前脂蛋白和乳糜微粒四类；超速离心法将血浆脂蛋白分为乳

12、糜微粒（CM ） 、极低密度脂蛋白（VLDL） 、低密度脂蛋白（LDL）和高密度脂蛋白（ HDL ）四类。（2）组成特点：血浆脂蛋白都含有蛋白质、甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯等，；从 CM HDL ，蛋白质含量逐渐增多，甘油三酯逐渐减少，磷脂逐渐增多，LDL 中胆固醇及胆固醇酯含量最多。（3）功能： CM 转运外源性甘油三酯及胆固醇，VLDL转运内源性甘油三酯及胆固醇，LDL转运内源性胆固醇，HDL逆向转运胆固醇。酮体的产生和利用有何生理意义？生理意义：（1）酮体是脂肪酸在肝内正常的中间代谢物，是肝输出能源的一种形式。（2）长期饥饿、糖供应不足时可代替葡萄糖，成为脑组织及肌肉的主要能源。体内氨

13、基酸的脱氨基作用有几种方式？体内脱氨基作用的方式有：（1）转氨基作用；（2）氧化脱氨基作用：体内的氧化脱氨基作用L- 谷氨酸脱氢酶催化的反应为主；（3）联合脱氨基作用；（4）嘌呤核苷酸循环：是存在骨骼肌和心肌中的一种特殊的联合脱氨基作用。哪些氨基酸可以生成一碳单位？一碳单位的生理功能是什么？一碳单位主要来源于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸、甲硫氨酸及色氨酸的分解代谢。其生理意义为：参与核酸合成；联系氨基酸和核酸代谢；是体内多种转甲基化作用的枢纽。一、蛋白质：是一类由20 种 -氨基酸，通过肽键相互连接而成的高分子含氮有机化合物。二、蛋白质的含量 =氮的含量 6.25 三、肽键：一个氨基酸的羟基与另一个

14、氨基酸的氨基脱水缩合形成的化学键四、蛋白质的一级结构： 是指蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序及二硫键所在位置。五、蛋白质分子的二级结构： -螺旋、 -折叠、 -转角和无规则卷曲六、蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基之间的空间排布和相互作用。维持蛋白质四级结构的稳定性是氢键和离子键。七、蛋白质的等电点： 蛋白质解离成正、 负离子的数量相等、 净电荷为零时。当溶液 ph 值小于蛋白质的等电点时，蛋白质分子带正电荷。八、蛋白质的变性：蛋白质在某些理化因素作用下，次级键断裂，严格的空间结构遭到破坏，从而改变其理化性质与生物学活性。（蛋白质变性并不涉及一级结构的变化。）九、核酸：是以核苷酸为基本组成单

15、位的生物大分子，具有复杂的结构和重要的生物学功能。（核苷与核苷之间，用磷酸二酯键连接而成的化合物）十、核苷酸：碱基与戊糖通过糖苷键连接形成的化合物。十一、 DNA变性：有稳定的双螺旋结构松解为无规则的线性结构现象。（氢键的断裂）十二、核酸的理化性质： 嘌呤碱与嘧啶碱， 都含有共轭双键， 使碱基、核苷、核苷酸和核酸在 240 到 290 纳米的紫外波段显示强烈的吸收峰。十三、维生素 A：1、与眼睛有关 2、维持上皮组织的完整性、 促进生长发育。维生素 D3 ：本身是没有直接的生理活性，他们必须在体内进行一定的代谢转化才有活性。最有活性的是（1，25-(OH)2 -D3 ）维生素 E：与生育和抗氧

16、化有关。维生素 K：与凝血有关。维生素 B2 ：黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD ）维生素 pp：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD）维生素 B6：是转氨基酶脱羧基酶的辅酶维生素 B11（又名叶酸）：是一碳单位的载体、缺少会导致巨幼红细胞贫血症。十四、影响酶促反应速度的因素：一，底物浓度、二，抑制剂。如：磺胺类药物与对氨基苯甲酸结构相似， 可以与此竞争二氢叶酸合成酶达到抑制细菌生长和繁殖的目的。有机磷杀虫剂抑制羟基酶引起中毒。十五、米 -曼氏方程式： V=Vmax S （Km+S ）1Km 是酶的特征性常数，只与酶的结构、底物性质和反应条件有关，与酶浓度无关。2 可表示酶对底物的亲和力，值越大酶对底物的

17、亲和力越小。3 利用它选择酶催化的最适底物。选择最小的。当S =Vmax的一半对应的 S 时 Km=它十六、糖酵解：指在缺氧条件下， 葡萄糖或糖原在细胞中分解成乳糖的过程。十七、磷酸戊糖途径：指葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H ，前者再进一步变成了 3-磷酸甘油醛和 6-磷酸果糖的反应过程。十八、脂肪酸 -氧化：脱氢、加水、再脱氢、硫解十九、酮体：乙酰乙酸、丙酮、 -羟丁酸二十、胆固醇的去路：胆汁酸盐、类固醇激素、类固醇排出体外、7-脱氢胆固醇经紫外线照射变成维生素D3 二十、血浆脂蛋（载脂蛋白、 三酰甘油、 磷脂、胆固醇的和固醇酯组成） CM（转运外源性三酰甘油、小肠黏膜细胞合成）、VLD

18、L （转运内源性三酰甘油、肝细胞合成和小肠黏膜细胞合成） 、LDL （转运肝内胆固醇、由VLDL的的三酰甘油被 LPL水解产生）、HDL （转运肝外胆固醇肝和小肠合成）二十一、脱氨基作用：转氨基作用（没有真正的把氨基脱掉）、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用。二十二、氨以尿素的形式代谢。尿素中的两氮 一个来自氨、别一个来自天冬酰胺。二十三、 DNA复制的特点：半保留复制、半不连续复制、双向复制二十四、 底物水平磷酸化：产物由于脱氢或脱水引起分子内部能量重新分布，形成高能键，然后将此键直接传给ADP形成 ATP的过程。二十五、氧化磷酸化： 产物脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水，同时释放能量使 ADP磷

19、酸化生成 ATP的过程。二十六、在三羧酸循环中， 唯一的底物水平磷酸化是琥珀酸的形成。在糖酵解里有 3-磷酸甘油酸和丙酮酸的形成。二十七、呼吸链：指线粒体内膜上的酶和辅酶，按一定的顺序排列组成的递氢或递电子的体系。蛋白质中哪一种元素含量比较稳定？测量其含量有何用途？答：组成蛋白质的主要元素有C、H、O、N、S。其中N 元素的含量相对恒定,约占蛋白质总量的 16%。在实际工作中常常采用测定样品中，氮的含量来推算蛋白质的含量。肽键：在蛋白质分子中，氨基酸的 -碳原子的氨基基团与另一个氨基酸的 -碳原子上的羧基基团脱水缩合形成的化学键。蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一PH值，蛋白质解离成正负离子

20、的趋势相等，即成为兼性离子，静电荷为零，此时溶液的PH 称为蛋白质的等电点。反密码子位于tRNA 反密码环顶部有三个相邻核苷酸组成的三联体称反密码子。Chrgaff 规则： DNA 分子中四种碱基的摩尔百分比具有一定的规律性。即A=T、 G=C、A+G=T+C 。这一规律被称为Chargaff 规则辅酶和辅基： 结合酶分子中与酶蛋白结合疏松的辅助因子称为辅酶。而与酶蛋白结合紧密的辅助因子称为辅基。酶的活性中心。 由必需集团组成具有特定空间结构的区域，能与底物结合并将底物转化为产物Km:是单底物反应中酶与底物可逆生成中间产物和中间产物转变为产物这三种反应的速度常数的综合。米氏常数等于反应速度为最

21、大速度一半时的底物浓度。简述温度对酶促反应的影响。答：酶是生物催化剂，温度对酶促反应有双重影响。温度升高一方面可加快酶促反应速度，但同时也增加酶变性的机会，又是酶促反应速度降低。温度升高到60度以上时，大多数酶开始变性；80时，多数酶的变性也不可逆。综合这两种因素，酶促反应速度最快时的环境温度为酶促反应的最时温度，在环境温度低于最适温度时，温度加快反应速度这一效应起主导作用，温度每升高10，反应速度可加大1-2 倍，温度高于最适温度时，反应速度则因酶变性而降低写出米氏方程式并指出Km 的意义。VmS答： V=- Km+SKm 的意义： 1）km 值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。2

22、）km 值是酶的特性常数之一。（11）糖异生作用。由非糖化合物，如丙酮酸，乳酸，甘油，氨基酸等在肝脏转变为葡萄糖或糖原的过程。（12）三羧酸循环：由乙酸CoA 与草酰乙酸缩合成为柠檬酸开始，经脱氢、脱羧再生成草酰乙酸的循环反应的过程（13）糖酵解：在缺氧条件下，葡萄糖或糖原在细胞中分解生成乳酸的过程。（14）糖有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化生成二氧化碳和水的反应过程。（15）血糖：指血液中的葡萄糖。（16）酮体：酮体是脂肪酸在肝脏经有限氧化分解后转化成的中间产物，包括乙酰乙酸， -羟丁酸和丙酮。（17）必需脂肪酸。机体必需但又自身不能合成或合成量不足，必须由食物提供的脂肪酸，称必需脂肪

23、酸，包括亚油酸，亚麻酸和花生四烯酸。（18）必需氨基酸，指体内需要而不能自身合成必须由食物提供的一类氨基酸。（19）高血氨症。肝功能严重损伤时，尿素合成障碍导致血氨浓度升高。（20）联合脱氨基作用。氨基酸与 -酮戊二酸在转氨酶作用下生成 -酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶作用，脱去氨基而生成 -酮戊二酸，这种反应过程称为联合脱氨基作用。（21）一碳单位。是指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲炔基、甲酰基及亚氨甲基等。（22）体内氨基酸的脱氨基作用有几种方式？转氨基作用氧化脱氨基作用：体内的氧化脱氨基作用以L-谷氨酸脱氢酶催化的反应为主联合脱氨基作用嘌呤核苷酸循环:是存在骨骼肌和心肌中的一种特殊的联合脱氨基作用。