生物化学第三版课后习题答案.doc

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1、如有侵权，请联系网站删除，仅供学习与交流生物化学第三版课后习题答案【精品文档】第 18 页第一章1.举例说明化学与生物化学之间的关系。提示:生物化学是应用化学的理论和方法来研究生命现象，在分子水平上解释和阐明生命现象化学本质的一门学科.化学和生物化学关系密切，相互渗透、相互促进和相互融合。一方面，生物化学的发展依赖于化学理论和技术的进步，另一方面，生物化学的发展又推动着化学学科的不断进步和创新。举例:略。2.试解释生物大分子和小分子化合物之间的相同和不同之处。提示:生物大分子一般由结构比较简单的小分子，即结构单元分子组合而成，通常具有特定的空间结构。常见的生物大分子包括蛋白质、核酸、脂类和糖类

2、。生物大分子与小分子化合物相同之处在丁:1)共价键是维系它们结构的最主要的键;2)有一定的立休形象和空间大小;3)化学和|物理性质主要决定于分子中存在的官能团。生物大分子与小分子化合物不同之处在于:(1)生物大分子的分子量要比小分子化合物大得多，分子的粒径大小差异很大;(2)生物大分子的空间结构婴复杂得多，维系空间结构的力主要是各种非共价作用力;(3)生物大分子特征的空间结构使其具有小分子化合物所不具有的专性识别和结合位点，这些位点通过与相应的配体特异性结合，能形成超分子，这种特性是许多重要生理现象的分子基础。3.生物大分子的手性特征有何意义?提示:生物大分子都是手性分子，这种结构特点在生物大

3、分子的分子识别及其特殊的生理功能方面意义重大。主要表现在:(1)分子识别是产生生理现象的重要基础，特异性识别对于产生特定生物效应出关重要;(2)生物大分了通过特征的三维手性空间环境能特异性识别前手性的小分子配体，产生专一性的相互作用。4.指出取代物的构型：6.举例说明分子识别的概念及其意义。提示:分子识别是指分子间发生特异性结合的相互作用，如tRNA分子与氨酰tRNA合成醉的相互作用，抗体与抗原之间的相互作用等。分子识别是生命体产生各种生理现象的化学本质，是保证生命活动有序地进行的分子基础。7.什么是超分子?说明拆分超分子的方法和原理。提示:在生物化学领域中，超分子是指生物分子问或生物分子与配

4、体分子间相互作用和识别所形成的复合物。超分子的形成过程就是非共价键缔合的过程，是可逆的过程。该过程受介质极性和休系温度的影响，由于缔合是放热的过程，所以当介质极性增大和体系温度升高时，超分子就会被拆分。另外，强酸或强碱环境也可使这种非共价键作用遭到破坏，从而将超分子拆分。8.缓冲溶液的缓冲能力与哪些因素有关?提示:(1)缓冲溶液总浓度:缓冲溶液的总浓度越大，溶液中所含的抗酸抗碱成分越多，缓冲能力越强。(2)缓冲比:对于同-缓冲休系的各缓冲溶液，当缓冲溶液的总浓度一定时，缓冲溶液的缓冲能力随缓冲比的改变而改变。9.如果希望某一个生物化学反应在pH5的条件下进行，应该选择哪种缓冲溶液?提示:“正丁

5、酸酸一正丁酸钠”缓冲溶液系统、“乙酸一乙酸钠”缓冲溶液系统、或“柠檬酸一柠檬酸钠”缓冲溶液系统。10.一个生物化学反应要求在plI4的条件下进行，可以选择HCOOH/HCOONa缓冲溶液。试计算配制pH0即该肽在pH=6.0时带正电6人的促肾上腺皮质激素是一种多肽激素。它的氨基酸序列为Scr-Tyr-Scr-Met-Gilu-His-Phe-Arg-Trp-Gly-Lys-Pro-Val-Gly-Lys-Lys-ArgArg-Pro-Val-Lys-Val-Tyr-Pro-Asp-Ala-Gly-Glu-Asp-Gln-SerAla-GluAla-PheProLeu-Glu-Phe;(1)在p

6、H=7条件下，此多肽带有何种电荷?(2)用CNBr处理此多肽，可以得到多少肽段?提示:(1)当pH=7时，此多肽带正电荷。(2)CNBr选择性切割Met羧基端肽键，故得到两个肽段。7、环亚乙基亚胺能够与蛋白质的Cys残基作用，生成(S)-乙基氨基衍生物。经修饰后，Cys的羧基所形成的肽键能够被胰蛋白酶水解，试解释原因。提示:因为胰蛋白酶能选择性地水解Lys的羧基所形成的肽键，Lys的R基为-(CH2)4NH2。Cys的侧链-CH2SH经与环亚乙.基亚胺反应后被修饰为-(CH2)-S-(CH2)2-NH2.与Lys的R基很相似，导致胰蛋白酶无法识别两者的差异，将其作为底物水解。所以经过修饰后，C

7、ys的羧基所形成的肽键能够被胰蛋白酶水解。8、一种蛋白质在用1mmol.L+二硫苏糖醇(一种含有二硫键的糖)处理后，它的SDS凝胶电泳谱带相对位置由原来的0.67减小为0.64，试解释原因。提示:-=硫苏糖醇与肽链中的Cys巯基发生反应，经_二硫键结合到肽链上，蛋白质分子量增大，电泳速度降低，所以它的SDS凝胶电泳谱带相对位置由原米的0.67减小为0.64。9、将含有Asp、Gly、Thr,Leu和Lys的pH=3.0的缓冲溶液，加到预先用同样缓冲溶液平衡过的Dowex-50阳离子交换树脂中，然后用该缓冲溶液洗脱，这5种氨基酸洗脱的顺序如何?并说明原因。提示:阳离子交换树脂分离氨基酸的原理是，

8、各种氨基酸在pH=3.0时带正电荷多少不同，带正电荷越多，在树胎|:吸附能力越强，氨基酸越难被洗脱出米。根据AP=pI-pH,可算出各种氨基酸的OP分别是:Asp,AP=-0.03;Gly,AP=+2.97;Thr,AP=+2.86;Leu,AP=+2.98;Lys，AP=+6.74。因此，5种氨基酸洗脱顺序为AspGlyLcuThrLys,其中的Gly与Leu带电情况几乎相同，但Gly的分了量相对较小，先被洗脱出来。芒再考虑疏水作用的话，因为Thr侧链的疏水性弱，与树脂的结合能力不如Leu,因此比Leu更快被洗脱，最后的洗脱顺序就足AspGilyThrLeuLys.10、用CNBr和胰凝乳蛋

9、白酶断裂多肽，分别产生如下肽段，试写出该肽的氨基酸序列:CNBr断裂:(1)Arg-Ala-Tyr-Gly-Asn;(2)Leu-Phe-Met;(3)Asp-Met 胰凝乳蛋白酶断裂: (1) Mct-Arg-Ala-Tyr; (2) Asp-Mct-Lcu-Phe; (3) Gly-Asn 提示: Asp-Met-Leu-Phe-Met-Arg-Ala-Tyr-Gly-Asn 11、-种多肽经酸水解后分析得知由Lys, Asp, His, Glu, Ala, Val, Tyr以及两个NII3组成。当用DNFB处理后，得到DNP- Asp;用羧肽酶处理可得到游离的Val。 此多肽用胰蛋白酶降

10、解时，得到两个肽段，其中一个(含Lys, Asp，Glu, Ala, Tyr)在pH = 6.4时，净电荷为0;另一个(含His, Glu, Val)可生成DNP-His,在pH = 6.4时带正电荷。当多肽用胰凝乳蛋白酶降解时，也得到两个肽段，其中一个(Asp, Ala, Tyr)在pH = 6.4时呈中性，另一个(Lys，His, Glu, Val) 在pH = 6.4 带正电荷。此多肽的氨基酸序列如何? 提示: Asn-Ala-Tyr-Glu-Lys-His-Gln-Val 12、有一个七肽，经分析其氨基酸组成为Lys, Pro, Arg, Phe, Ala, Tyr和Ser。此肽与DN

11、FB不反应。用胰凝乳蛋白酶降解，得到两个肽段，其氨基酸组成分别为Ala, Tyr，Ser和Pro， Phe, Lys，Arg。这两个肽段与DNFB反应，分别生成DNP-Ser和DNP一Lys。此肽与胰蛋白酶作用，同样生成两个肽段，它们的氨基酸组成分别为Arg, Pro和Phe，Tyr, Lys, Ser, Ala。试推测此多肽的结构和氨基酸序列。 13、说明多肽氨基酸序列自动分析法的基本原理。根据此原理，试设计一台多肽氨基酸序列自动分析仪。14、根据以下分析结果确定蛋白质的亚基数目及连接方式:(1)凝胶过滤测得分子量为200 KD;(2) SDS-PAGE 测得分子量为100 KD;(3) 2

12、-巯基乙醇存在下的SDS-PAGE测得分子量为40KD和60KD。15、试设计对下列十肽进行一级结构测定的研究方法及步骤。Val-Cys-Met-Thr-Lys-Gly-Cys-Arg-Ser-Glu提示:(1)氨基酸组成分析(2)过氧甲酸氧化法切断= =硫健。(3)末端氨基酸测定(4)测序(5)一硫键定位16.请指出2008年的“奶粉事件”中的罪魁祸首“三聚氰胺”能充当蛋白质的原因。提示:因为蛋白质占生物组织中所有含氮物质的绝大部分。因此，可以将生物组织的含氮量近似地看作蛋白质的含氮量.而三聚氰胺(melamine)是一种有机含氮杂环化合物，学名1.,3,5-三嗪-2,4,6-三胺，或称为2

13、,4.6-三氨基-1,3,5-三嗪，简称三胺、蜜胺、氰脉酰胺，是一种重要的化工原料，其化学结构如右图所示。 食品工业中常常需要检在蛋白质含量，但是直接测量蛋白质含量技术上比较复杂，成本也比较高，不适合大范围推广，所以业界常常使用种叫傲“凯氏定氮法(Kjeldahl method)”的方法，通过食品中HN NH2氮原子的含量来间接推算蛋白质的含量。也就是说，食品中氮原子含量越高，蛋白质含量就越高。 三聚氰胶的最大的特点是含氮量很高(66%)，这样一来，三聚氰胺由于其分子中含氮原子比较多，日.其生产工艺简单、成本很低，给了掺假、造假者极大的利益驱动。有人估算在植物蛋白粉和饲料中使蛋白质增加一个百分

14、点，用二聚氰胺的花费只有真实蛋白原料的1/5.所以“增加”产品的表观蛋白质含量是添加三聚氰胺的主要原因，三聚氰胺作为一种白色结晶粉末，没有什么气味和味道，掺杂后不易被发现等也成了掺假、造假者心存侥幸的辅助原因。17.说明蛋白质的一级结构、二级结构和三级结构的概念。提示:略18.为什么在a 螺旋片段中很少发现Pro?提示: Pro 残基中的侧链成环，当片段中存代Pro残基时，由于其不能形成链内氢键，并且五元环的刚性结构导致肽键不能自出旋转，因此a 螺旋结构会在此处中断。19.如果在生理条件下，多聚赖氨酸呈现为松散的环结构。那么，在何种条件下，它会形成a 螺旋结构?提示:一条肽链能否形成a 螺旋，

15、与它的氨基酸组成和序列有极大的关系。R基小，并且不带电荷的有利于a -螺旋的形成和稳定。多聚顿氮酸在pH=7时，赖氨酸残基侧链带有正电荷，彼此间存在静电排斥作用，难以折叠成紧密的a 螺旋二级结构形式。 随着pH升高，当pH12时，赖氨酸残基侧链上的氨基去质子化，多聚赖氨酸将从无规则线团转变形成a 螺旋结构。20.你如何理解“蛋白质结构决定了它的生物功能”这句话?请简述之。提示:蛋白质结构与功能之间存代着密切的联系。 (1)一级结构与功能的关系(2)高级结构与功能的关系21、试设计应用化学法和不对称合成法合成L-Val。提示:如下图所示。23、含有乳清蛋白(pI=4.6)，B乳球蛋白(p=5.2

16、)，以及胰凝乳蛋白酶(pI=9.5)的溶液，用DEAE一纤维素(-种阴离子交换树脂) pII = 6.0时的色谱柱分离，然后用pH为6.0的缓冲溶液洗脱，缓冲液盐浓度逐步增加，请预测三种待分离蛋白质组分的洗脱顺序，并简要说明理由。提示:这三种蚩白质被洗脱出来的顺序为:胰凝乳蛋白酶 B乳球蛋白乳清蛋白。24、写出用DCC法和固相合成法合成四肽Ser-Phe-Asp- Ala的基本反应过程，并指出它们之间的异同。 提示: 不同;DCC法合成方向是从N端到C端，固相合成法合成方向是从C端到N端。 固相合成法不必分离纯化中间产物，合成过程可以连续进行。相同:都用DCC作为肽键形成的脱水偶联剂。 不反应

17、基团都被保护。 25、设计合成由Gly，Leu, Tyr组成的三肽库方法。 提示:用均分法合成三肽库 26、简述蛋白质组学的概念及研究意义。 提示:货白质组是指在一定条件下有一个特定细胞或牛物休产生的所有蛋白质。蛋白质组学就是通过对细胞或生物体所产生的蛋白质的全面分析，系统和全面地描述细胞或生物体的功能。 研究意义:因为转水调节、RNA加工、蛋白质合成以及加工等过程使得转冰物组和蛋白质组比基因组要复杂得多，因而它所提供的关于生命体系和生命活动化学本质的信息是单-的“基因组学”所不能比拟的，亦即，通过蛋白质组的研究可以更好地、更全面地了解生命整体的性状和功能。第四章酶 1.酶作为生物催化剂有什么

18、特点? 提示:酶和化学催化剂一样，能够改变化学反应的速度，但不能改变化学反应的平衡。酶的催化特点表现为: (1)高效性。(2) 高度专一性。(3) 反应条件温和。(4) 可调控性。 2. 辅酶和金属离子在酶促反应中有何作用?水溶性维生素与辅酶有什么关系? 提示: (1)辅酶 和金属离子作为结合蛋白酶类的非蛋白部分(又称辅因子)，在酶实施催化作用过程中起到非常重要的作用。只有酶蛋白与辅囚子结合成的全酶才具有催化性能。 辅酶与金属酶中的金属离了在酶促反应中直接参加了反应，起到电子、原了或者某些化学基团转移的作用，决定了酶催化反应类型的专一性;而金属激酶中的金属离子主要起到激活酶的催化活性的作用。

19、(2)大部分辅酶的前体都是水溶性B族维生素，许多水溶性维生索的生理功能与辅酶的作用息息相关。 3.现有1mL乙醇脱氢酶制剂，用缓冲溶液稀释至100mL后，从中吸取500uL测定酶的活力。得知2 min使0.5 mmol乙醇转化为乙醛。请计算每毫升酶制剂每小时能转化多少乙醇? (设: 最适条件下，每小时转化I mmol乙醇所需要的酶量为1个活力单位)。 提示: 500 pL的酶活力为15U。 1 mL酶制剂每小时能转化的乙醇量为3mol乙醇，即3X46= 138克乙醇。 4.称取25 mg蛋白酶粉配成25 mL溶液，取0.1mL溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500 ug酪氨酸。假定

20、1个酶活力单位定义为每分钟产生1ug酪氨酸的酶量，请计算: (1) 酶溶液的比活力; (2) 每克酶粉的总活力。 提示: 25 mL溶液的醇活力为6250U。 比活力为: 6250+ 25=250(U/mg) 每克酶粉的总活力为: 250 X1000=2.5X 10(U) 5.说明米氏方程的生物学意义。提示: (1) 米氏方程是酶促反应动力学最重要的一个数学表达式，根据它可以知道酶促反应速率与底物浓度之间的关系。(2) 米氏方程所规定的动力学规律，是酶促反应的一项基本属6.某种酶遵循米氏方程，其Km= 1 umolL，当底物浓度为100 pmol:L!时，反应初速率为0.1 pumolLmin

21、。有一-竞争性抑制剂，当S = 10 pumolLl时，其初速率为无抑制剂时的1/10。 请计算: (1) S= 1 mmol.Ll时的初速率;(2)竞争性抑制剂存在时酶的Km值。7.举例说明各种类型抑制剂的作用特点。如何判断两种抑制剂的抑制类型?提示:(1)抑制剂分两大类:可逆抑制剂和不可逆抑制剂。可逆抑制剂根据抑制剂与酶结合情况，又分三类:竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂和非抑制性抑制剂。(2)判断种抑制剂为可逆还是不可逆抑制剂时，主要看能不能用透析等物理方法除去抑制剂，如果能可初步判定为可逆抑制剂，反之为不可逆抑制剂。 判断种抑制剂为竞争性，非竞争性还是反竞争性抑制剂，可用抑制动力学研究方法

22、进行判断，即通过抑制剂作用前后酶促反应动力学研究中的双倒数图进行判断。如果双倒数图中的直线交于纵坐标，Vmax.不变， Km变大，则为竟争性抑制剂;如果双倒数图中的直线交于横坐标或第二、三象限，且Vmax.变小，Km可变可不变，则为非竞争性抑制剂:如果双倒数图中的直线为平行线，且Vmax.变小，Km变小，则可能为反竞争性抑制剂。 B. 说明酶活性中心的结构与功能特点。研究酶活性中心的主要方法及原理。 提示: (1) 酶的活性中心是酶催化作用的核心部分。 结构特点:一个酶的活性中心是一个空间部位。组成活性中心的氨基酸残基可能位于同一肽链的不同部位，也可能位于不同的肽链上。酶活性中心的氮基酸残基在

23、一级结构上可以相距较远，但通过肽链的盘旋折叠，在空间结构中都处于相近位置。 功能特点:酶的活性中心含有多种不同的基团，其中一些基团是酶的催化活性所必需的，称为必需共团。在酶的催化过程中，这些必需基团与底物分子通过非共价儿(氢键、离子键等)、质子迁移或形成共价键等方式，起催化作用。 (2)研究酶活性中心的主要方法及原理:略。 9、请简单论述为什么酶可以降低反应的活化能? 提示:酶催化作用的木质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力(如氢键，离子键和疏水键等)的作用，形成E-S反应中间物，其结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和稳定反应分子过渡态作用，即使原反应经历活化能更低的过

24、渡态或能量更高的底物活性中间体，从而降低反应的活化能。 10、请简述酶为什么可以高效催化反应?请利用胰凝乳蛋白酶的催化机理解释多功能催化作用。 提示: (1)酶之 所以具有高效催化作用特点，主要有以下几方面的原因: a. 在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，- 方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速率;另一方面，由于活性中心的立体结构和柑关基团的诱导和定向作用，使底物分子小参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。邻近效应和定向效应可使双分子反应速率提高104108 倍。b. 酶通过多种催化作用机制，如酸碱催化、过渡态稳定化、共价催化、

25、金属离子催化、多功能催化等，大大降低了酶促反应的活化能，达到高效催化的日的。 (2)多功能催化作用指的是酶的活性中心含有多个起催化作用的基团，这些基团在空间有特殊的排列和取向，得以对底物价键的形变和极化及调整底物基团的位置等起到协调作用，从而使底物达到最住反应状态。如图，胰凝乳蛋白酶的活性中心的关键氨基酸残基是Ser, His,Asp。胰凝乳蛋白酶I: 195位丝氨酸残基的羟基氧是一个强的亲核基团，可以进攻肽键上:的羰基碳。同时，Ilis 和Asp对质子的吸引，使得Ser的1I更容易离去，亲核性更强，酶与底物能共价连接形成短暂的酶一底物中间 体。随后不稳定的肽键上发生断裂。三个活性基团在提高催

26、化反应效率上表现为;通过协同，实施酸碱催化作用和共价催化作用。l1、有哪些因素可以影响酶催化反应的速率，如何影响的?提示: (D)底物浓度; (2)pH; (3)温度; (4)介质等。12、试解释:为什么底物与酶结合紧密对酶促反应并不利?提示:由于酶与底物结合紧密，意味着底物被酶稳定化，从而使底物更难兑服活化能，生成产物。事实上，酶与底物的过渡态结合紧密，更有利于酶促反应的进行。13、举例说明酸碱催化和共价催化的基本原理。提示: (1) 酸碱催化;通过质子酸提供部分质子，或通过质子碱接受部分质子，达到降低反应活化能的催化作用。例子:酮式-烯醇式互变异构。广义酸可以将羰基氧质子化促进异构，广义碱

27、可以结合炭基a氢使a碳带上负电促进异构。 (2)其价催化:催化剂通过与底物形成反应活性很高的其价中间产物，使反应活化能降低，从而实现提高反应速率的催化作用。例子:丝氨酸蛋白酶催化蛋白水解反应。蛋白酶活性中心Ser-OH上的氧亲核进攻蛋白质酰胺键上的羰基碳，并与其共价结合，催化酰胺键断裂。14、某酶遵循米氏方程，(1)当S=Km时，v= 35 pumol/min, Vmax是多少umo/min?(2)当S=2 x 10-5 mol/L， v= 40 umolmin, 这个酶的Km是多少?(3)若I是非竞争性抑制剂，Ki= K=4 x 105 molL,当S=3x 102 mol/L和=3x 10

28、*mol/L, v是多少? 20.指出下列说法是否正确 酶既可以降低反应的活化能，也可以降低反应的自由能。 丝氨酸蛋白酶活性部位的氧负离子洞的作用是稳定酶与底物所形成的中间过渡态。 有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于不可逆抑制作用。 辅酶作为全酶的一部分，可以转移基团、传递质子和电子以及决定酶的专一性。 提示: (1)错。(2) 对。(3) 对。(4) 错。 21.已知饮用甲醇可以致命，甲醇本身无害，但它在体内经乙醇脱氢酶作用生成有害的甲醛，令人奇怪的是甲醇中毒的一种处理方法是让患者饮酒，试问这种处理是否有效?为什么? 提示;这种处理是有效的。因为甲醇与乙醇结构极其类似，甲醇可以和乙醇脱氢酶

29、结合，但是乙醇才是乙醇脱氢酶的最佳底物，增加饮酒可以使乙醇脱氢酶与大量乙醇结合，有效阳止 其与甲醇结合，从而减少甲醛的生成。 22.某酶的化学修饰实验表明，Glu 和Lys残基是这个酶活性所必需的两个残基。根据pH对酶活性影响的研究揭示，该酶的最适pH近中性。请说明这个酶的活性部位的Glu和Lys残基在酶促反应中可能的作用，并予以解释。 提示:(1)Glu的侧链羧基在近中性条件下带负电荷，因而叫推测其在酶促反应中的时能作用由:广义碱催化作用，亲核共价修饰作用，稳定正电荷过渡态作用。 (2) Lys 的侧链氨基在近中性条件下带正电荷，因而推测其在酶促反应中的可能作用是:广义酸催化作用，稳定负电荷

30、过渡态作用。 23. HIV-l有一关键的蛋白酶，分子量为21500。该酶催化水解的底物为一七肽，已知该水解反应的Kat= 1000s,Km=0.075M，(1) 计算当该蛋白酶的用量为0.2 mg/mL时，催化底物水解的最大反应速率。(2) 计算底物浓度为0.15M时反应的初速率。 (3)当七肽中的-CONH-被- -CH2NH一替换，所获得的衍生物不能被酶水解断裂，而是一种抑制剂。如果酶促反应条件与上述(1)相同，但同时存在2.5 M 的这种抑制剂，测得Vmax为9.3X10-3 M/s。请说明这种抑制剂的抑制作用类型。24.某酶的催化机制为共价催化，经研究发现，该酶活性中心的Cys对酶活

31、性是必需的，其pK值为8。当将与Cys邻近的一个氨基酸残基置换后，发现Cys的pKa值升高到10。试问:这种置换对酶促反应的速率有何影响?为什么?提示:这种置换将会降低酶促反应的速率。根据共价催化反应机理，半胱氨酸残基中的巯基作为亲核进攻基团进行催化反应，-S”的亲核性显然比一-SH强。当Cys的pKa值升到10时，说明酸性降低，在生理条件下更难解离为一s， 因此，会导致反应速率降低。25.对硫磷是-种剧毒杀虫剂。解释为什么对硫磷对昆虫和人都具有很高的毒性。提示:对硫磷可作为不可逆抑制剂，使比出和人体内的乙酰胆碱酶失活，导致有毒性的乙酰胆碱在体内积累，引起中毒。26.试解释青霉素杀菌的原因。为

32、什么青霉素对人体细胞毒性不大?提示:因为人体细胞没有细胞壁，而青霉素是细菌细胞壁合成中转肽酶的不可逆抑制剂，故青霉素对人休细胞毒性不大。27.为什么药物的手性结构对药效影响很大?提示:酶具有立体专一性，即对具有手性的底物分子具有选择性。一种手性的药物分子对酶是抑制剂，其对映异构体可能完全不能被酶识别或识别能力相差很大，从而酶根本不能对其起作用或作用程度不同，甚至作用结果不同。因此，药物的于性结构对药效影响很大。28.阿司匹林(乙酰水杨酸)的抗炎和解热作用是由于与花生酸环氧合酶活性中心的Ser作用，并使酶失活，从而抑制了前列腺素的合成。试写出阿司匹林与Ser残基的反应情况。提示;阿司匹林可以通过

33、与环氧合酶发生酰化反应，使酶失活，其与Ser残基的反应情况如图所示;29.举例说明抗体酶、杂化酶和酶模型的设计原理。提示:抗体酶的设计原理就是构建一个对某种过渡态具有最佳缔合状态的抗体。杂化酶是用化学力法将一个催化活性基团(带有双向可反应基团)引进抗原类似物中，使催化活性基团与和抗体结合部位附近氮基酸残基共价结合，然后将抗原类似物从抗体的结合部位除去。酶模型通常含有酶具有的主要活性基团以及与解的活性中心相似的空间结构。30.酶在有机溶剂中保持活性的基本条件是什么?有机溶剂中酶促反应有何特点?提示:(1)基木条件:首先。必须含有必需的结合水以保持酶的催化活性;此外，有机溶剂的极性相对较弱。(2)

34、特点:底物特异性、立体选择性、区域选择性、键选择性、热稳定性等。31.设计用酶法将外消旋醇转变成手性醇。提示: (1) 在有机溶剂介质中，以外消旋醇和脂肪酸为原料，用猪肝酯酶(PLE) 催化酯化反应，得到光学纯度的R-或S-酯。(2) 有机溶剂萃取上述获得的光学纯酯，在水溶液中应用酶催化水解酯的反应，得到手性醇。32.应用水解酶催化酯键合成的基本条件是什么?提示:水解酶催化酯键合成首先要处于有机溶剂中，但需要保存酶的结合水以保持酶的活性。其次，酶要有活性，要有合适的温度、pH等。33.举例说明某种酶在环境保护中的应用前景。提示:以多酚氧化酶为例，多酚氧化酶可以直接利用空气巾的氧作为氧化剂，将含

35、酚废水中的酚氧化成邻醌类化合物。邻醌类化合物在水相中能够自身发生聚合反应生成不溶性物质黑色素，或者与其他的芳香胺等作用形成聚合反应沉淀。由于多酚氧化酶容易制备，成本比较低，所以具有广泛应用前景.例如，属于多酚氧化酶中的漆酶对酚类或芳胺类氧化起催化作用，从而使其在含酚废水的处理、环境中酚类母物的降解、饮料加工、食用和药用菌生产、饲料工业及医药卫生等各个领域有着广泛应用。34.试设计将面包酵母制成固定化酶。提示:酶固定化的方法主要有四种，分别是吸附法、共价法、交联法和包理法。对于面包酵母，选择包埋法比较合适，常用的载体有纤维索和海漢胶，本例子采用海藻胶为载体。主要过程如下:(1) 活化酵母细胞活化

36、是让:休眠状态的微生物重新恢复正常的生活状态，酵母细胞需要的活化时间-般为0.5-1小时。(2) 配制0.05 mol/L的CaCL2其作用是使海藻酸钠胶体发生聚沉，形成凝胶珠。.(3)配制海藻酸钠的溶液加热使海藻酸的溶化，注意要小火或者间断加热，不可温度过高。(4) 海藻酸钠溶液与酵母细胞混合将冷却的海藻酸钠溶液冷却至室温，加入活化了的酵母细胞，充分搅拌，转移至注射器。(5) 固定化酵母细胞以恒定的速度缓慢地将注射器中的溶液滴到配置好的CaCl2溶液，形成凝胶珠，凝胶珠在CaCl2中浸泡30分钟即可。第五章核酸1、比较DNA和RNA在化学组成、分子结构和生物功能.上的特点。2、为什么pH变化

37、对DNA、RNA结构和性质有很大的影响?提示:核酸是两性物质，既有酸性基团(磷酸基)也有碱性基团(碱基)。因此PH的改变对DNA和RNA的结构和性质都会产生很大的影响。首先，DNA和部分RNA中存在互补的碱基对，碱基对之间通过氢键连接。由于pH的改变会导致碱基结构的改变，引起氢键的形成发生改变，从而对核酸二级结构产生影响。 此外，pH对DNA和RNA 的稳定性、电性、溶解性等也有不同程度的影响。3、写出鸟嘌呤的烯醇式结构。是否可以写出腺嘌呤的烯醇式结构?4、试写出腺嘌呤核苷酸的两性解离式，并以此为依据，推算它的等电点。提示: pI=(0.9+3.7)/2=2.35、请从结构出发，解释为什么腺嘌

38、呤N-1的碱性强于鸟嘌呤N-7的碱性。提示:从结构F.，可以看出在腺嘌呤C-6 1:有一个侧链氨基，C-6 和N-1形成双键，这样侧链氨基N上:的孤对电子通过与C=N键共轭，使得N-1的电子密度增大，内而碱性更強。对比鸟嘌呤，C-8上并没有连接着侧链基团，因而与腺嘌呤相比，电子密度要小一些，对于质子的吸引能力也要小，故碱性要弱。6、为什么ATP是高能化合物?总结ATP的生物学功能提示: (1) ATP的最明显的特征是含有两个焦磷酸键。由于静电排斥作用、竞争共振作用等因素的影响，使得其具有高的水解能。 (2) ATP的生物学功能: ATP是生物体内最車要的能量转换中间体。在生物体中，ATP水解成

39、ADP，并释放出大量的白由能，作为推动生物体内各种需能反应的能量来源。此外，ATP也是一种良好的磷酰化剂。磷酰化反应的底物分子可以是普通的有机分子，也可是酶。磷酰化后的底物分子具有较高的能量(即为活化分子)，是许多生物化学反应的激活步骤。7、写出pH=7.3时下列各值的计算过程。(1) ATP的电荷数为-3.3; (2) ADP的电荷数为-2.8; (3) 磷酸的电荷数为-1.6。已知: pKs,ATP: 0.9,1.5,2.3,7.7; ADP: 0.9,2.8,6.8; Pi: 2.1,7.2, 12.3。8、分析cAMP和cGMP中的环状磷酸酯键是高能键的原因。提示:在cAMP和cGMP

40、巾，磷酸基P上的一个羟基和呋喃环上的-一个羟基脱去一分子水形成六元环。因为环状磷酸酯与五元糖环属于反式稠合，具有较大的张力，导致环状磷酸酯的不稳定性，此外磷酸脂键的邻近碳上存在较强的吸电子基团(即-OH基)，从而削弱了磷酸酯键。这两方面的原因导致cAMP和cGMP中的环状磷酸酯键是高能键，容易水解断裂并释放出较大的能量。9、DNA双螺旋结构的基本要点是什么? DNA双螺旋结构有什么重要的生物学意义?提示: (1) 基本要点:略(2)生物学意义:双螺旋DNA是储存遗传信息的分子，两条链严格的互补关系决定了共作为遗传物质的重要生物学功能。DNA通过半保留复制，得以将遗传信息传递下去，并通过转录和翻

41、译表达生命活动所需的信息。10、下面哪个碱基对不是核酸中常见的。(1) A-T(2)C-G(3)U-T(4)A-U提示: (3) U-T11、碱基对是通过哪种键力形成的?通过图示标出核酸中五种碱基的各个功能基是作为氢键的受体，还是供体，或者是二者兼备。提示:碱基对是通过氢健形成的。以核酸中五种碱基生理条件下存在的主要形式为例，它们形成氢键的情况如下图所示:12、RNA有哪些类型，比较其结构和功能。提示:类型: mRNA、tRNA和rRNA; hnRNA、snRNA、miRNA、 iRNA等，其中以mRNA、tRNA和rRNA为主。柑同点:都是通过3，5-磷酸二酯键连接而成的单链多聚核糖核酸。不

42、同点:mRNA:携带从DNA编码链得到的遗传信息，在核糖休中，作为模板指导蛋白质的合成。由编码区、上游的5非编码区和下游的3非编码区组成。约占细胞RNA总量的3%5%。真核生物mRNA的5端带有7-甲基鸟符-5-三磷酸的帽子结构和3端含多腺苷酸的尾巴。tRNA:通过单链白身回折成三叶草形状，它由3个环，即D环、反密码环和TYC环，四个茎，即D茎、反密码茎、TYC茎和氨基酸接受茎，以及位于反密码茎与TYC茎之间的可变臂构成。三级结构足“L”状。在蛋白质生物合成中此翻译氨基酸信息，并将相应的氨基酸转运到核糖体的作用。 rRNA: rRNA的分 子量较人，结构相当复杂，月前虽已测出不少rRNA分子的一级结构，但对其_级、三级结构及其功能的研究还需进一步的深入。rRNA与核糖体蛋白结合成核糖体，与蛋白质生物合成有关。13、比较DNA和RNA的水解反应难易程度，并说明这种水解稳定性差异的生理意义。提示: (1) RNA比DNA更易发生水解反应。(2) DNA和RNA水解稳定性上的明显差异具有重要的生物学意义。DNA作为遗传信息和携带者，在遗传信息的储存和传递中处于中心地位，要求其结构有高度的稳定性;而RNA在大多数情况下是作为DNA的信使，完成任务后即行分解，所以RNA具有容易被水解的性质。14、已知pH=7.0,鸟