生物化学重点大题.doc

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1、如有侵权，请联系网站删除，仅供学习与交流生物化学重点大题【精品文档】第 10 页1 简述Chargaff定律的主要内容。答案：(1）不同物种生物的DNA碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。(3）几乎所有生物的DNA中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T)的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即AG=T C。这些重要的结论统称为Chargaff定律或碱基当量定律。2 简述DNA右手双螺旋结构模型的主要内容。答案：DNA右手双螺旋结构模型的主要

2、特点如下：(1）DNA双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为53，另一条链的走向为35;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。(2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。(3）两条链间A与T或C与G配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。(4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34），需要10个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。3 简述DNA的三级结构。答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA中多为负超螺旋。真核生物线粒体、

3、叶绿体DNA也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4各两分子形成组蛋白八聚体，DNA双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。4 简述tRNA的二级结构与功能的关系。答案：已知的tRNA都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp组成，3末端有-CCA-OH结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I环或D环），由812个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA的

4、三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由321个核苷酸组成;(5)TC环，由7个核苷酸组成环，和tRNA与核糖体的结合有关。5 简述真核生物mRNA 3端polyA尾巴的作用。答案：真核生物mRNA的3端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20300个腺苷酸。该尾巴与mRNA由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA的半衰期有关;研究发现，polyA的长短与mRNA寿命呈正相关，刚合成的mRNA寿命较长，“老”的mRNA寿命较短。6简述分子杂交的概念及应用。答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时

5、，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA或DNA-RNA双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA与DNA的杂交叫做Southern杂交，DNA与RNA杂交叫做Northern杂交。核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动植物检疫等方面。7DNA热变性有何特点？ 答案：将DNA溶液加热到70100几分钟后，双螺旋结构即发生破坏，氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规则线团状，此过程为DNA的热变性。有以下特点：变性温度范围很窄;260nm处的紫外吸收增加;粘度下降;生物活性丧失;比旋度下降;酸碱滴定曲线改变

6、。8. 试述下列因素如何影响DNA的复性过程：(1）阳离子的存在;(2）低于Tm的温度;(3）高浓度的DNA链。答案：(1）阳离子可中和DNA分子中磷酸基团的负电荷，减弱DNA链间的静电作用，促进DNA的复性;(2）低于Tm的温度可以促进DNA复性;(3）DNA链浓度增高可以加快互补链随机碰撞的速度和机会，从而促进DNA复性。9对一双链DNA而言，若一条链中(A G)/(T C)= 0.8，则：(1）互补链中(AG)/(TC)= ？(2）在整个DNA分子中(AG)/(TC)= ？(3）若一条链中(AT)/(GC)= 0.8，则互补链中(AT)/(GC)= ？(4）在整个DNA分子中(AT)/(

7、GC)= ？答案：(1）互补链中(AG)/(TC)= 1/0.8 =1.25(2）在整个DNA分子中，因为A = T， G = C，所以，AG = TC，(AG)/(TC)= 1(3）互补链中(AT)/(GC)= 0.8 (4）整个DNA分子中(AT)/(GC)= 0.810.在pH7.0，0.165mol/L NaCl条件下，测得某一组织DNA样品的Tm为89.3，求出四种碱基百分组成。答案：大片段DNA的Tm计算公式为: (GC)% =(Tm-69.3）2.44%，小于20bp的寡核苷酸的Tm的计算公式为: Tm =4(GC)2(AT)。 (G C)% = (Tm 69.3) 2.44 %

8、= (89.3-69.3) 2.44 %=48.8%，那么 G%= C%= 24.4%(A T)% = 1-48.8% =51.2%，A %= T% = 25.6%11. 为什么说蛋白质是生命活动所依赖的重要物质基础？答案：1. 论述蛋白质的催化、代谢调节、物质运输、信息传递、运动、防御与进攻、营养与贮存、保护与支持等生物学功能。综上所述，蛋白质几乎参与生命活动的每一个过程，在错综复杂的生命活动过程中发挥着极其重要的作用，是生命活动所依赖的重要物质基础。没有蛋白质，就没有生命。12谷胱甘肽分子在结构上有何特点？有何生理功能？答案：谷胱甘肽(GSH）是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。GSH

9、的第一个肽键与一般肽键不同，是由谷氨酸以-羧基而不是-羧基与半胱氨酸的-氨基形成肽键。GSH分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。此外，GSH的巯基还有嗜核特性，能与外源的嗜电子毒物如致癌剂或药物等结合，从而阻断这些化合物与机体DNA、RNA或蛋白质结合，以保护机体免遭毒物损害。13. 简述蛋白质变性与沉淀的关系。答案：蛋白质沉淀和变性的概念是不同的。沉淀是指在某些因素的影响下，蛋白质从溶液中析出的现象;而变性是指在变性因素的作用下蛋白质的空间结构被破坏，生物活性丧失，理化性质

10、发生改变。变性的蛋白质溶解度明显降低，易结絮、凝固而沉淀;但是沉淀的蛋白质却不一定变性，如加热引起的蛋白质沉淀是由于蛋白质热变性所致，而硫酸铵盐析所得蛋白质沉淀一般不会变性。14. 概述蛋白质一级结构测定的一般程序。答案：蛋白质一级结构测定的一般程序为：测定蛋白质(要求纯度必须达到97%以上）的相对分子质量和它的氨基酸组成，推测所含氨基酸的大致数目。测定多肽链N-末端和C-末端的氨基酸，从而确定蛋白质分子中多肽链的数目。然后通过对二硫键的测定，查明蛋白质分子中二硫键的有无及数目。如果蛋白质分子中多肽链之间含有二硫键，则必须拆开二硫键，并对不同的多肽链进行分离提纯。用裂解点不同的两种裂解方法(如

11、胰蛋白酶裂解法和溴化氰裂解法)分别将很长的多肽链裂解成两套较短的肽段。分离提纯所产生的肽段，用蛋白质序列仪分别测定它们的氨基酸序列。应用肽段序列重叠法确定各种肽段在多肽链中的排列次序，即确定多肽链中氨基酸排列顺序。如果有二硫键，需要确定其在多肽链中的位置。15. 试论蛋白质一级结构与空间结构的关系。答案：以RNA酶变性与复性实验、有活性牛胰岛素的人工合成为例证实蛋白质一级结构决定其空间结构。Anfinsen发现蛋白质二硫键异构酶(PDI）能加速蛋白质正确二硫键的形成;如RNA酶复性的过程是十分缓慢的，有时需要几个小时，而PDI在体外能帮助变性后的RNA酶在2min内复性。分子伴侣在细胞内能够帮

12、助新生肽链正确组装成为成熟的蛋白质。由此可见，蛋白质空间结构的形成既决定于其一级结构，也与分子伴侣、蛋白质二硫键异构酶等助折叠蛋白的助折叠作用密不可分。16. 概述凝胶过滤法测蛋白质相对分子质量的原理。答案：层析过程中，混合样品经过凝胶层析柱时，各个组分是按分子量从大到小的顺序依次被洗脱出来的;并且蛋白质相对分子质量的对数和洗脱体积之间呈线性关系。因此，将几种已知相对分子质量(应小于所用葡聚糖凝胶的排阻极限）的标准蛋白质混合溶液上柱洗脱，记录各种标准蛋白质的洗脱体积;然后，以每种蛋白质相对分子质量的对数为纵坐标，以相对应的洗脱体积为横坐标，绘制标准曲线;再将待测蛋白质溶液在上述相同的层析条件下

13、上柱洗脱，记录其洗脱体积，通过查标准曲线就可求得待测蛋白质的相对分子质量。17. 概述SDS-PAGE法测蛋白质相对分子质量的原理。答案：(1）聚丙烯酰胺凝胶是一种凝胶介质，蛋白质在其中的电泳速度决定于蛋白质分子的大小、形状和所带电荷数量。(2）十二烷基硫酸钠(SDS）可与蛋白质大量结合，结合带来两个后果：由于SDS是阴离子，故使不同的亚基或单体蛋白质都带上大量的负电荷，掩盖了它们自身所带电荷的差异;使它们的形状都变成杆状。这样，它们的电泳速度只决定于其相对分子质量的大小。(3）蛋白质分子在SDS-PAGE凝胶中的移动距离与指示剂移动距离的比值称相对迁移率，相对迁移率与蛋白质相对分子质量的对数

14、呈线性关系。因此，将含有几种已知相对分子质量的标准蛋白质混合溶液以及待测蛋白溶液分别点在不同的点样孔中，进行SDS-PAGE;然后以标准蛋白质相对分子质量的对数为纵坐标，以相对应的相对迁移率为横坐标，绘制标准曲线;再根据待测蛋白的相对迁移率，即可计算出待测蛋白的相对分子质量。18简述蛋白质的抽提原理和方法。答案：抽提是指利用某种溶剂使目的蛋白和其他杂质尽可能分开的一种分离方法。其原理：不同蛋白质在某种溶剂中的溶解度不同，所以可以通过选择溶剂，使得目的蛋白溶解度大，而其他杂蛋白溶解度小，然后经过离心，可以去除大多数杂蛋白。方法：溶剂的选择是抽提的关键，由于大多数蛋白质可溶于水、稀盐、稀碱或稀酸，

15、所以可以选择水、稀盐、稀碱或稀酸为抽提溶剂;对于和脂类结合比较牢固或分子中非极性侧链较多的蛋白质分子可以选用有机溶剂进行抽提。19. 根据蛋白质一级氨基酸序列可以预测蛋白质的空间结构。假设有下列氨基酸序列： Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-Glu-Ala-Gln-Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg (1）预测在该序列的哪一部位可能会出卷曲或-转角。(2）何处可能形成链内二硫键？(3）假设该序列只是大的球蛋白的一部分，试分析在Asp、Try、Gln、Val、Lys、Thr、

16、Leu中，哪些可能分布在该蛋白的外表面，哪些分布在内部？答案：(1）可能在7位和18位氨基酸打弯，因为脯氨酸常出现在打弯处。 (2）12位和23位的半胱氨酸可形成二硫键。 (3）分布在外表面的为极性带电荷的残基：Asp、Gln和Lys;分布在内部的是非极性的氨基酸残基：Try、Leu和Val;Thr尽管有极性，但疏水性也很强，因此，它出现在外表面和内部的可能性都有。20. 简述抑制剂对酶活性的抑制作用与酶变性的不同点。答案：(1）抑制剂对酶有一定的选择性，一种抑制剂只能引起某一类或某几类酶的抑制;而使酶变性失活的因素，如强酸、强碱等，对酶没有选择性;(2）抑制剂虽然可使酶失活，但它并不明显改变

17、酶的结构，不引起酶蛋白变性，去除抑制剂后，酶又可恢复活性。而变性因素常破坏酶分子的非共价键，部分或全部地改变酶的空间结构，从而导致酶活性的降低或丧失。21. 在很多酶的活性中心均有His残基参与，请解释？答案：酶蛋白分子中组氨酸的侧链咪唑基pK值为6.07.0，在生理条件下，一半解离，一半不解离，因此既可以作为质子供体(不解离部分），又可以作为质子受体(解离部分），既是酸，又是碱，可以作为广义酸碱共同催化反应，因此常参与构成酶的活性中心。22. 以糖原磷酸化酶激活为例，说明级联系统是怎样实现反应信号放大的？答案：(1）级联系统：在连锁代谢反应中一个酶被激活后，连续地发生其它酶被激活，导致原始调

18、节信号的逐级放大，这样的连锁代谢反应系统称为级联系统。糖原磷酸化酶的激活过程就是一个例子。 (2）放大过程：激素(如肾上腺素）使腺苷酸环化酶活化，催化ATP和生成cAMP;cAMP使蛋白激酶活化，使无活力的磷酸化酶b激酶转变成有活力的磷酸化酶b激酶;磷酸化酶b激酶使磷酸化酶b转变成激活态磷酸化酶a;磷酸化酶a使糖原分解为磷酸葡萄糖。23 对活细胞的实验测定表明，酶的底物浓度通常就在这种底物的Km值附近，请解释其生理意义？为什么底物浓度不是大大高于Km或大大低于Km呢？ 答案：据V-S的米氏曲线可知，当底物浓度大大低于Km值时，酶不能被底物饱和，从酶的利用角度而言，很不经济;当底物浓度大大高于K

19、m值时，酶趋于被饱和，随底物浓度改变，反应速度变化不大，不利于反应速度的调节;当底物浓度在Km值附近时，反应速度对底物浓度的变化较为敏感，有利于反应速度的调节。24举例说明竞争性抑制的特点及实际意义。有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活，请解释？答案：竞争性抑制剂的特点：(1）抑制剂以非共价键与酶结合，用超滤、透析等物理方法能够解除抑制;(2）抑制剂的结构与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心;(3）抑制剂使反应速度降低，Km值增大，但对Vmax并无影响，(4）增加底物浓度可降低或解除对酶的抑制作用。竞争性抑制作用的原理可用来阐明某些药物的作用原理和指导新药合成。例如某些细菌以对氨

20、基苯甲酸、二氢喋呤啶及谷氨酸为原料合成二氢叶酸，并进一步生成四氢叶酸，四氢叶酸是细菌核酸合成的辅酶。磺胺药物与对氨基苯甲酸结构相似，是细菌二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂。它通过降低菌体内四氢叶酸的合成能力，阻碍核酸的生物合成，抑制细菌的繁殖，达到抑菌的作用。25. 在一个符合米氏方程的酶促反应体系中，已知：无抑制剂时，双倒数图中横轴的截距是-2L/mmol，纵轴的截距是2min.L/mmol，当加入可逆抑制剂后，横轴的截距没有变，而纵轴的截距是3min.L/mmol。问：(1）上述双倒数示意图怎么表示？(2）无抑制剂时，反应最大速度和米氏常数各是多少？(3）有抑制剂时，反应最大速度和米氏常数又分

21、别是多少？(4) 该抑制剂是何种类型的？答案：(略）26简述G蛋白耦联受体介导的跨膜信号转导的基本过程。激素是第一信使，与靶细胞膜上的受体结合，使G蛋白活化，进而激活膜上的腺苷酸环化酶(AC）系统。AC催化ATP转变为cAMP。cAMP作为第二信使可激活蛋白激酶A(PKA），继而激活磷酸化酶并催化细胞内磷酸化反应，引起靶细胞特定的生理效应：腺细胞分泌、肌细胞收缩与舒张、神经细胞膜电位变化、细胞通透性改变、细胞分裂与分化以及各种酶促反应等。(该题也可问：简述依赖于cAMP的蛋白激酶A的激活机制）答案：(略）27简述酶耦联受体介导的跨膜信号转导的基本过程。答案：(1）具有酪氨酸激酶的受体：该受体简

22、单，只有一个横跨细胞膜的螺旋，有两种类型，受体具有酪氨酸激酶的结构域，即受体与酪氨酸激酶是同一个蛋白质分子;当与相应的化学信号结合时，直接激活自身的酪氨酸激酶结构域，导致受体自身或细胞内靶蛋白的磷酸化。受体本身没有酶的活性，但当它被配体激活时立即与酪氨酸激酶结合，并使之激活，通过对自身和底物蛋白的磷酸化作用，把信号传入细胞内 。(2）具有鸟苷酸环化酶的受体:该受体也只有一个跨细胞膜的螺旋，其膜内侧有鸟苷酸环化酶，当配体与它结合后，即将鸟苷酸环化酶激活，催化细胞内GTP生成cGMP，cGMP又可激活蛋白激酶G(PKG），PKG促使底物蛋白质磷酸化，产生效应。 上述几种跨膜信号转导过程并不是截然分

23、开的，相互之间存在着错综复杂的联系，形成所谓的信号网络。28. 1分子乙酰CoA彻底氧化生成CO2和H2O，可提供几分子ATP？为什么？答案：可提供10分子ATP。具体情况如下：(1) 在异柠檬酸脱氢酶作用下，异柠檬酸脱下两个氢生成-酮戊二酸和NADHH;(2）在-酮戊二酸脱氢酶系作用下，-酮戊二酸脱氢生成琥珀酰CoA 和NADHH;(3）在琥珀酰CoA合成酶作用下，琥珀酰CoA水解生成琥珀酸，产生1分子GTP;(4）在琥珀酸脱氢酶作用下，琥珀酸脱氢生成延胡索酸和FADH2;(5）在苹果酸脱氢酶催化下，苹果酸脱氢生成草酰乙酸和NADHH。1分子NADH进入NADH呼吸链氧化可提供2.5分子AT

24、P，而1分子FADH2进入FADH2呼吸链氧化可提供1.5分子ATP，所以1分子乙酰CoA彻底氧化生成CO2和H2O，可提供10分子ATP(32.51.51）。29. 何谓三羧酸循环?它有何生理意义?答案：在线粒体中，乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成柠檬酸，经过一系列酶促反应重新生成草酰乙酸，而将乙酰CoA彻底氧化生成H2O和CO2，并释放能量。这个循环反应称为三羧酸循环，又称柠檬酸循环或Krebs循环。生理学意义：(1）糖的有氧分解是产生动物生理活动所需能量的主要来源;(2）三羧酸循环是糖、脂肪、蛋白质在体内彻底氧化的共同代谢途径;(3）三羧酸循环是糖、脂肪、蛋白质及其他有机物质代谢的联系枢纽。

25、30. 为什么说三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质分解的共同通路？答案：(1）葡萄糖经甘油醛-3-磷酸、丙酮酸等物质生成乙酰CoA， 而乙酰CoA必须进入三羧酸循环才能被彻底氧化分解。(2）脂肪分解产生的甘油和脂肪酸，甘油可以经磷酸二羟丙酮进入糖有氧氧化途径，最终的氧化分解也需要进入三羧酶循环途径;而脂肪酸经-氧化途径产生乙酰CoA，乙酰CoA可进入三羧酸循环氧化。(3）蛋白质分解产生氨基酸，氨基酸脱去氨基后产生的碳骨架可进入三羧酸循环，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架，接受NH3重新生成氨基酸。所以，三羧酸循环是三大物质共同通路。31. 磷酸戊糖途径的主要生理意义是什么？ 答案：(

26、1）中间产物核糖-5-磷酸是动物体内合成多种物质的重要原料;(2）产生的NADPH(还原力）参与多种代谢反应;(3）磷酸戊糖途径与糖的有氧分解及糖的无氧分解相互联系;(4）通过转酮基和转醛基反应，使丙糖、丁糖、戊糖、己糖、庚糖互相转化。32. 简述葡萄糖激酶和己糖激酶的差别。答案：己糖激酶和葡萄糖激酶的主要差别在于：葡萄糖激酶只存在于肝脏中，而己糖激酶在肝脏和肌肉中都存在;己糖激酶的Km值为0.1mmol/L，葡萄糖激酶的Km值为10mmol/L;己糖激酶受产物葡萄糖-6-磷酸的反馈抑制，葡萄糖激酶不受产物葡萄糖-6-磷酸的反馈抑制。所以，当血液中葡萄糖浓度低时，己糖激酶起主要作用;当血液中葡

27、萄糖浓度高时，葡萄糖激酶起主要作用，结果肝脏糖原浓度高于肌肉糖原浓度。33试述丙酮酸氧化脱羧反应受哪些因素调控?答案：(1）变构调控：丙酮酸氧化脱羧作用的两个产物乙酰CoA和NADH都抑制丙酮酸脱氢酶复合体，乙酰CoA抑制二氢硫辛酰胺乙酰转移酶(E2），NADH抑制二氢硫辛酰胺脱氢酶(E3）组分。(2）化学修饰调控：丙酮酸脱氢酶磷酸化后，酶活性受到抑制，去磷酸化后活性恢复。(3）丙酮酸脱氢酶(E1）组分受GTP抑制，为AMP所活化。34. 呼吸链是由哪些成分组成的？各有何作用？答案： 主要有五大类：NAD，在呼吸链中传递氢，传递氢和电子;FMN和FAD，传递氢;铁硫蛋白，传递电子;CoQ，传递

28、氢;细胞色素体系，是一类以铁卟啉为辅基的结合蛋白，传递电子，电子在细胞色素中的传递顺序为bc1caa3。35. 为什么说在呼吸链中，辅酶Q是一种特殊灵活的载体?答案：辅酶Q是呼吸链中唯一的非蛋白质组分，其结构中含有由数目不同的类异戊二烯组成的侧链，所以它是非极性分子，可以在线粒体内膜的疏水相中快速扩散，也有的CoQ结合于内膜上。另外，它也是呼吸链中惟一不与蛋白质紧密结合的传递体，因此，可以在黄素蛋白和细胞色素类之间作为一种特殊灵活的载体而起作用。36. 铁硫蛋白和细胞色素是如何传递电子的?答案：铁硫蛋白和细胞色素传递电子的方式是相同的，都是通过铁的价变，即Fe2和Fe3的互变来进行电子的传递。

29、这两类蛋白质的差别在于细胞色素中的铁是血红素铁，铁与血红素分子紧密结合;而铁硫蛋白中的铁是非血红素铁，与蛋白质中半胱氨酸的硫和无机硫原子结合在一起，形成一个铁硫中心。37. 试述体内能量的生成方式以及水的生成。答案：ATP的生成有两种方式，分别为底物水平磷酸化作用和氧化磷酸化作用(二者概念略），后者是主要的。 体内水的生成方式主要是代谢物脱氢经呼吸链传递与激活的氧化合;除此以外，非线粒体氧化体系中的氧化酶、过氧化氢酶等催化的反应也能生成水。38. 阐述一对电子从NADH传递至氧是如何生成2.5个ATP的？答案：每对电子通过呼吸链传递复合体I 、复合体和复合体时，分别有4个H、4个H和2个H从基

30、质泵出，导致线粒体内膜两侧形成跨膜的质子梯度。当这些质子通过ATP合酶返回基质时，能够促使ATP合成。已知每3个H通过ATP合酶可促使1分子ATP合成，同时，产生的ATP从线粒体基质进入胞质需消耗1个H，所以每形成1个ATP需4个H，这样一对电子从NADH传递至氧共生成2.5个ATP(442)/439. 一对电子从FADH2传递至氧可产生多少分子ATP?为什么?答案：一对电子从FADH2传递至氧产生1.5个ATP。由于FADH2直接将电子传送给呼吸链传递复合体II，不经过呼吸链传递复合体I，所以当一对电于从FADH 2传递至氧时只有6个H由基质泵出，合成1分子ATP需4个H，共形成1.5个AT

31、P(42)4。40. 化学渗透学说的要点是什么?答案：化学渗透学说的要点是：(1）呼吸链中各递氢体和递电子体按特定的顺序排列在线粒体内膜上;(2）呼吸链中复合体、复合体和复合体都具有质子泵的作用，在传递电子的过程中将H泵出内膜，所以呼吸链的电子传递系统是一个主动运输质子的体系;(3）质子不能自由通过线粒体内膜，泵出膜外的H不能自由返回膜内侧，使膜内外形成H浓度的跨膜梯度;(4）线粒体内膜上有ATP合酶， 当质子通过ATP合酶返回线粒体基质时，释放出自由能，驱动ADP和Pi合成ATP。41. 简述ATP合成酶的结构特点及功能。答案：ATP合酶主要有两个功能单位：F1和F0。(1）F1由5种亚基组

32、成(33），是一种可溶性的膜周边蛋白，具有催化ATP合成的功能;其中，和亚基上有ADP和ATP结合位点;亚基为催化亚基，单独存在时，不具有ATP合酶的作用，但能使ATP水解。(2）F0是由多亚基组成的不溶于水的跨膜蛋白，含有大量的疏水性氨基酸，在内膜中形成了跨膜的质子通道，便于质子回流。42. 试述影响氧化磷酸化的因素及其作用机制。答案：(1）呼吸链抑制剂：鱼藤酮、杀粉蝶菌素、安密妥与复合体I中的铁硫蛋白结合，抑制电子传递;抗霉素A、二巯基丙醇抑制复合体;一氧化碳、氰化物、叠氮化物、硫化氢抑制复合体。(2）解偶联剂：该类典型代表是2，4-二硝基苯酚。在线粒体内膜外侧pH较低，2，4-二硝基苯酚

33、的羟基不能解离，可自由进入线粒体;进入线粒体后，2，4-二硝基苯酚的羟基解离带负电荷。1分子2，4-二硝基苯酚进入线粒体就相当于从内膜外侧带入线粒体内1个H，破杯了内膜两侧的H梯度，使ATP不能合成，而电子传递继续进行，结果使电子传递的氧化和磷酸化两个过程分离。(3）氧化磷酸化抑制剂：寡霉素可阻止质子从F0质子通道回流，抑制磷酸化并间接抑制电子在呼吸链上传递。(4）ADP的调节作用：ADP浓度升高，氧化磷酸化速度加快，反之，氧化磷酸化速度减慢。43. 试比较电子传递抑制剂、氧化磷酸化抑制剂和解偶联剂对生物氧化作用的影响。答案：(1）电子传递抑制剂使电子传递链的某一部位阻断，电子不能传递，氧的消

34、耗停止，同时ATP的合成停止。(2）氧化磷酸化抑制剂的作用位点在ATP合酶，使ATP合酶被抑制，而不能合成ATP，结果电子传递也被抑制，氧消耗停止。(3）解偶联剂的作用是使电子传递和氧化磷酸化两个过程分离，结果是电子传递失去控制，氧消耗增加，ATP却不能合成，产生的能量以热的形式散失，使体温升高。44. 在脂肪酸合成中，乙酰CoA.羧化酶起什么作用？乙酰CoA羧化酶受哪些因素调控？答案：乙酰CoA羧化酶的作用是催化乙酰CoA和CO2合成丙二酸单酰CoA，为脂肪酸合成提供二碳化合物。乙酰CoA羧化酶是脂肪酸合成反应中的一种限速调节酶，柠檬酸和异柠檬酸可增强该酶的活性，而长链脂肪酸则抑制该酶的活性

35、。此酶经磷酸化后活性丧失，胰高血糖素及肾上腺素等能促进这种磷酸化作用，从而抑制脂肪酸的合成;而胰岛素则能促进酶的去磷酸化作用、增强乙酰CoA羧化酶的活性。45试比较脂肪酸-氧化与其生物合成的差异。答案：(1）进行的部位不同，脂肪酸-氧化在线粒体内进行，脂肪酸的合成在胞液中进行。(2）主要中间代谢物不同，脂肪酸-氧化的主要中间产物是乙酰CoA，脂肪酸合成的主要中间产物是丙二酸单酚CoA 。(3）脂肪酰基的转运载体不同，脂肪酸-氧化的脂肪酰基转运载体是CoA，脂肪酸合成的脂肪酰基转运载体是ACP 。(4）参与的辅酶不同，参与脂肪酸-氧化的辅酶是FAD和NAD，参与脂肪酸合成的辅酶是NADPH。(5

36、）脂肪酸-氧化不需要CO2，而脂肪酸的合成需要CO2。(6）反应发生时ADP/ATP比值不同，脂肪酸-氧化在 ADP/ATP 比值高时发生，而脂肪酸合成在ADP/ATP比值低时进行。(7）柠檬酸发挥的作用不同，柠檬酸对脂肪酸 -氧化没有激活作用，但能激活脂肪酸的生物合成。(8）脂酰CoA的作用不同，脂酰辅酶A对脂肪酸-氧化没有抑制作用，但能抑制脂肪酸的生物合成。46. 图示鸟氨酸循环的过程，并简述该途径的生理意义。答案：图略意义：(1）机体内，氨是有毒化合物，通过该途径合成尿素，尿素是中性无毒物质，从而起到解氨毒的作用，这是哺乳动物最终排出氨的方式;(2）通过该途径也可以清除氨基氮及二氧化碳，

37、能够减少体内CO2溶于血液所造成的酸性。47简述天冬氨酸在体内转变成葡萄糖的主要代谢途径。答案：(1）天冬氨酸经转氨基作用或联合脱氨基作用形成草酰乙酸;(2）草酰乙酸由磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化形成磷酸烯醇式丙酮酸;(3）然后沿着糖酵解途径的逆反应，依次生成甘油酸-2-磷酸、甘油酸-3-磷酸、甘油酸-1，3-二磷酸、甘油醛-3-磷酸、磷酸二羟丙酮和果糖-1，6-二磷酸;果糖-1，6-二磷酸在果糖二磷酸酶的催化下形成果糖-6-磷酸、葡萄糖-6-磷酸;(4）葡萄糖-6-磷酸水解生成葡萄糖，反应由葡萄糖-6-磷酸酶催化。48鸟氨酸循环、三羧酸循环和转氨基作用是如何联系的？答案：图略，鸟氨酸循环过程中

38、，天冬氨酸不断被消耗转变为延胡索酸。延胡索酸可以经过三羧酸循环转化为苹果酸，苹果酸再氧化成草酰乙酸，后者可再与谷氨酸进行转氨基反应，重新生成天冬氨酸。而谷氨酸又可通过其他的各种氨基酸把氨基转移给-酮戊二酸生成。因此，其他的各种氨基酸的氨基可以通过天冬氨酸的形式用于合成尿素。天冬氨酸和延胡索酸可使尿素循环、三羧酸循环和转氨基作用联系起来。50简述保证DNA复制忠实性的因素及其功能？(1）半保留复制的原则， (2）碱基互补配对的规律，A-T G-C 。(3）DNA聚合酶I的校对作用，(4）引物的切除，51. 简述DNA复制时所需的主要酶类及其功能。答案：(1）DNA聚合酶：催化核苷酸之间生成磷酸二

39、酯键，也具有一定的校正功能;(2)拓扑异构酶：催化DNA超螺旋解开，使之变为双螺旋;(3）解旋酶：解开DNA双链，使之变为单链;(4）单链结合蛋白：和单链DNA结合，使之变为能够作为复制模板的稳定单链;(5）引物酶：以解旋后的单链DNA为模板，催化合成一小段带有3-OH的RNA;(6）DNA连接酶：催化DNA双链中的一条单链缺口处游离的3末端-OH与5末端磷酸形成磷酸二酯键，从而把两段相邻的DNA链连成完整的链。52真核生物染色体的端粒是怎样复制的？答案：(1）端粒DNA的3端和端粒酶所含的RNA分子的3端形成碱基配对;(2）端粒酶利用RNA为模板，将dNTP加到端粒DNA的3端，这个逆转录过

40、程一直进行到RNA模板的第35位;(3）DNA-RNA杂交链之间发生相对滑动，新生长的端粒DNA链3端再和RNA 3端形成新的碱基配对，重新暴露出部分RNA模板序列;(4）继续逆转录过程。该结合聚合转位的过程周而复始，直至在端粒DNA的3端形成了足够长度(提供后随链回旋时所需的长度）的单链突出;(5）该3突出端能够弯转过来成为后随链合成的起始端，然后由DNA聚合酶复制DNA 5端空缺的DNA，最后由连接酶连接。53简述转录过程和复制过程的不同点。答案：(1）复制时两条DNA链均为模板，转录时一条DNA链均为模板;(2）复制时dNTP为底物，转录时NTP 为底物;(3）复制时需要DNA聚合酶、连

41、接酶等，转录时仅需要RNA聚合酶;(4）复制产物为子产物代双链DNA ，转录产物为mRNA、tRNA 、rRNA;(5）复制时A=T 、GC配对，转录时A=U、GC、T=A配对;(6）复制时需要一小段RNA为引物，转录时不需引物。54简述转录起始阶段的几个反应。答案：起始阶段包括下面几个反应：RNA聚合酶全酶的亚基识别模板DNA的启动子，并与之紧密结合;局部解开双螺旋，以使模板链可与核糖核苷酸进行碱基配对;RNA聚合酶催化底物核苷酸脱去焦磷酸形成磷酸二酯键，合成RNA链最初的29个核苷酸后，亚基脱离，起始阶段结束。55. 简述真核生物与原核生物转录的不同点。答案： 真核生物的转录在很多方面与原

42、核生物不同，具有某些特殊规律，主要包括：(1）转录单位一般为单基因(单顺反子），而原核生物的转录单位多为多基因(多顺反子）;(2）真核生物的三种成熟的RNA分别由三种不同的RNA聚合酶催化合成;(3）在转录的起始阶段，RNA聚合酶必须在特定的转录因子的参与下才能起始转录;(4）组织或时间特异表达的基因转录常与增强子有关，增强子是位于转录起始点上游的远程调控元件，具有增强转录效率的作用;(5）转录调节方式以正调节为主，调节蛋白的种类是转录因子或调节转录因子活性的蛋白因子。56. 简述操纵子模型，并阐明各组分的功能。答案：操纵子是原核生物基因表达调控的功能单位，由调节基因、启动子、操纵基因和一个或

43、多个功能相关的结构基因组成。各组分的功能如下：启动子是与RNA聚合酶结合并启动转录的特异性DNA序列;调节基因位于操纵子的上游，编码阻遏蛋白，阻遏蛋白能与一些小分子诱导物或辅阻遏物结合，从而决定它能否与操纵基因结合，并进一步调控操纵基因的“开”与“关”;操纵基因在启动子和结构基因之间，是激活阻遏蛋白的结合位点，由它来开启和关闭相应结构基因的转录;结构基因是转录mRNA的模板。57. 简述乳糖操纵子的正调控机理。为什么葡萄糖水平对正调控作用有影响？答案：乳糖操纵子的启动子是弱启动子，RNA聚合酶与之结合的能力很弱。但乳糖操纵子中有降解物基因激活蛋白(CAP）结合位点。当细胞内cAMP浓度较高时，

44、cAMP与CAP结合形成复合物，该复合物结合到启动子上游的CAP结合位点，可促进RNA聚合酶与启动子结合，使转录得以进行。所以说CAP是一种转录起始的正调节物，对结构基因的转录起正调节作用。因为细胞内CAP的正调控作用与cAMP水平有关，而cAMP水平又与葡萄糖水平密切相关。当有葡萄糖时，葡萄糖分解代谢的降解物能抑制腺苷酸环化酶活性，同时活化磷酸二酯酶，所以cAMP水平很低;当葡萄糖缺乏时，腺苷酸环化酶活性升高，催化ATP生成cAMP。因此，葡萄糖水平对CAP的正调控作用有影响。58. 简述色氨酸操纵子的反馈阻遏调控机理。答案：(1）当大肠杆菌培养基中没有色氨酸时，大肠杆菌色氨酸操纵子的调节基

45、因编码产生没有活性的阻遏蛋白，它不能与操纵基因结合，结构基因可以转录，并翻译生成合成色氨酸所需要的5种酶。(2）当大肠杆菌培养基中有色氨酸时，色氨酸作为辅阻遏物与阻遏蛋白结合，使阻遏蛋白由无活性的构象变成有活性的构象，辅阻遏物-阻遏蛋白复合物与操纵基因结合，RNA聚合酶不能移动，结构基因不能转录。这种以结构基因表达的酶所催化产生的终产物来阻止基因转录的作用称为反馈阻遏。59. 某一肽链中有一段含 15圈-螺旋的结构，问： (1） 这段肽链的长度为多少毫微米？含有多少个氨基酸残基？ (2） 翻译的模板链是何种生物分子？它对应这段 -螺旋片段至少由多少个基本结构单位组成？ (3） 在合成这段肽链过

46、程中，若以氨基酸为原料，活化阶段至少消耗多少 ATP？延长阶段至少消耗多少GTP？ 答案：(1）肽链长度：150.54=8.1nm 氨基酸残基数：153.6=54( 个)(2）模板是mRNA分子，对应这段 -螺旋片段的mRNA至少含有162个核苷酸(543=162）。(3）活化阶段消耗ATP数：542=108 延长阶段消耗GTP数：542=108 60简要真核生物的蛋白质合成特点。答案：真核生物的蛋白质合成与原核生物基本相同，只是过程更加复杂一些，其特点如下：(1）真核生物核糖体更大更复杂，分子量为80S，小亚基40S、大亚基60S。 (2）真核细胞的起始氨基酸也是甲硫氨酸(蛋氨酸），但不需要进行甲酰化。(3）真核细胞的mRNA无SD序列，但其5端有“帽子”结构，该结构可促进mRNA与核糖体的结合及蛋白质合成起始复合物的形成。(4)真核细胞mRNA是单顺反子，即一种RNA只能翻译产生一种蛋白质。(5)真核生物的蛋白质合成与mRNA的转录过程不同时进行。(6)真核生物的翻译过程需要更多的蛋白因子参与。有13种起始因子、2种延长因子和1种终止因子。