生物化学教案完整.docx

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1、教 案授课日期： 年 月 日 教案编号：教学支配课 型：新授课教学方式：讲授性，主体参加教学教学资源相关视频，图片，多媒体授课题目（章、节）蛋白质化学教学目的与要求：1，驾驭蛋白质的元素组成特点，氨基酸的构造通式； 2、驾驭蛋白质一级构造、二级构造的概念、维系键；3、驾驭蛋白质的构造与功能的关系； 4、熟识蛋白质物化性质； 5、理解蛋白质的与医学的关系；重点与难点：重点：蛋白质的元素组成特点，氨基酸的构造通式难点：蛋白质物化性质教学内容与教学组织设计：详见附页课堂教学小结：一、蛋白质的变性 1 、概念：自然蛋白质受到物理、化学因素的影响，导致其空间构造的破坏，从而使蛋白质的理化性质发生变更和生

2、物功能的丢失称为蛋白质的变性作用。 2 、引起蛋白质变性的因素： 物理因素、化学因素 二、蛋白质的两性性质 蛋白质中所带的正电荷与负电荷相等而呈电中性（此时为两性离），此时溶液的 pH 称为该蛋白质的等电点，常用 pI 表示。 三、蛋白质具有两性电离、胶体、变性和沉淀的性质。 四、蛋白质的定性、定量测定方法有多种。 五、蛋白质具机体的有三大功能:。不同状态下的机体对蛋白质的需求与代谢状况有差异。构成人体的氨基酸有20种，其中8种是体内不能合成的，需从饮食种摄取。复习思索题、作业题：医院杀菌灭毒的方式有哪些？这些方式和蛋白质变性有何关系？课后反思：做好新课导入是胜利教学的关键，尽量做到学问点讲解

3、的深化简出，要留意结合日常生活学问和护理相关学问。教 学 主 要 内 容备 注绪论生物化学就是生命的化学。它是探讨活细胞和有机体中存在的各种化学分子与其所参加的化学反响的科学。 分子生物学：是探讨生物大分子构造、功能与其基因构造、表达与调控机制的科学。一、生物化学开展简史二、生物化学探讨内容1生物分子的构造与功能2 物质代谢与其调整 3遗传信息的传递与其调控三、生物化学与医学1生物化学与分子生物学在生命科学中占有重要的地位 2生物化学的理论与技术已浸透到医学科学的各个领域3生物化学的开展促进了疾病病因、诊断和治疗的探讨第一章 蛋白质的构造与功能一、蛋白质(protein)是由很多氨基酸(ami

4、no acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。蛋白质是细胞的重要组成部分，是功能最多的生物大分子物质，几乎在全部的生命过程中起着重要作用：1）作为生物催化剂，2）代谢调整作用，3）免疫爱护作用，4）物质的转运和存储，5）运动与支持作用，6）参加细胞间信息传递。二、蛋白质的分子组成1. 蛋白质的元素组成主要有C、H、O、N和S，各种蛋白质的含N量很接近，平均16%。通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：蛋白质含量 ( g % ) = 含氮量( g % ) 6.252. 组成蛋白质的根本单位L-a-氨基酸：种类、三字英文缩写符号、根本构造。分类（非极性脂肪族氨基酸

5、、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸）。理化性质（两性解离与等电点、紫外汲取、茚三酮反响 ）。3. 肽键是由一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而形成的化学键。肽、多肽链；肽链的主链与侧链；肽链的方向（N-末端与C-末端），氨基酸残基；生物活性肽：谷胱甘肽与其重要生理功能，多肽类激素与神经肽。三、蛋白质的分子构造1. 蛋白质一级构造概念：蛋白质的一级构造指多肽链中氨基酸的排列依次。主要化学键肽键。二硫键的位置属于一级构造探讨范畴。 2. 蛋白质的二级构造概念：蛋白质分子中某一段肽链的部分空间构造，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉与氨基酸残基侧链的构

6、象 。主要化学键：氢键肽单元是指参加组成肽键的6个原子位于同一平面，又叫酰胺平面或肽键平面。它是蛋白质构象的根本构造单位。元、 、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸）、四种主要构造形式（螺旋、折叠、转角、无规卷曲）与影响因素。蛋白质分子中，二个或三个具有二级构造的肽段，在空间上互相接近，形成一个具有特别功能的空间构象，被称为模体(motif)。3. 蛋白质的三级构造概念：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中全部原子在三维空间的排布位置。主要次级键疏水作用、离子键（盐键）、氢键、范德华力等。构造域（domain）：大分子蛋白质的三级构造常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折迭得

7、较为严密，各行其功能，称为构造域。分子伴侣：通过供给一个爱护环境从而加速蛋白质折迭成自然构象或形成四级构造的一类蛋白质。4. 蛋白质的四级构造每条具有完好三级构造的多肽链，称为亚基 (subunit)。蛋白质分子中各亚基的空间排布与亚基接触部位的布局和互相作用，称为蛋白质的四级构造。各亚基之间的结合力疏水作用、氢键、离子键。5. 蛋白质的分类：依据组成分为单纯蛋白质和结合蛋白质，依据形态分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。6. 蛋白质组学根本概念：一种细胞或一种生物所表达的全部蛋白质，即“一种基因组所表达的全套蛋白质”。探讨技术平台探讨的科学意义。四、蛋白质构造与功能的关系1. 蛋白质一级构造与功能

8、的关系一级构造是高级构造和功能的根底；一级构造相像其高级构造与功能也相像；氨基酸序列供给重要的生物进化信息；氨基酸序列变更可能引起疾病。2. 蛋白质空间构造与功能的关系蛋白质的功能依靠特定空间构造；肌红蛋白的构造与功能。血红蛋白构造、运输O 2功能，氧饱和曲线。协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合实力的现象，称为协同效应。 变构效应：凡蛋白质（或亚基）因与某小分子物质互相作用而发生构象变更，导致蛋白质（或亚基）功能的变更，称为蛋白质的变构效应。蛋白质构象变更可引起疾病如疯牛病等。五、蛋白质的理化性质1两性解离等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时

9、，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。2胶体性质3变性、复性、沉淀与凝固蛋白质的变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质变更和生物活性的丢失。变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不变更蛋白质的一级构造。造成变性的因素：如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子与生物碱试剂等 。 蛋白质变性后的性质变更：溶解度降低、粘度增加、结晶实力消逝、生物活性丢失与易受蛋白酶水解。若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可复原或部分复原其原有的构象和功能，称为复性。蛋白

10、质沉淀：在肯定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会互相缠绕继而聚集，因此从溶液中析出。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。 蛋白质的凝固作用(protein coagulation) ：蛋白质变性后的絮状物加热可变成比拟坚实的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。 4紫外汲取（280nm）、5呈色反响（茚三酮反响、双缩脲反响）。六、蛋白质的分别纯化与构造分析1. 蛋白质的分别纯化透析(dialysis)：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有肯定截留分子量的超滤膜，到达浓缩蛋白质溶液的目的。丙酮沉淀运用丙酮沉淀时，必需在0

11、4低温下进展，丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液体积。蛋白质被丙酮沉淀后，应马上分别。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。 盐析：(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等参加蛋白质溶液，使蛋白质外表电荷被中和以与水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。 免疫沉淀：将某一纯化蛋白质免疫动物可获得抗该蛋白的特异抗体。利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形成抗原抗体复合物的性质，可从蛋白质混合溶液中分别获得抗原蛋白。 电泳：蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极挪动。这种通过蛋白质在电场中泳动而到达分别各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis)

12、。层析 原理：待分别蛋白质溶液（流淌相）经过一个固态物质（固定相）时，依据溶液中待分别的蛋白质颗粒大小、电荷多少与亲和力等，使待分别的蛋白质组分在两相中反复安排，并以不同速度流经固定相而到达分别蛋白质的目的 。超速离心。复习思索题1. 名词说明：蛋白质一级构造、蛋白质二级构造、蛋白质三级构造、蛋白质四级构造、肽单元、模体、构造域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析2. 蛋白质变性的概念与本质是什么？有何实际应用？3. 蛋白质分别纯化常用的方法有哪些？其原理是什么？4. 举例说明蛋白质构造与功能的关系？20mins5 mins5 mins25 mins20 mins5 min

13、s20 mins10 mins10 mins5 mins10 mins5 mins20 mins10 mins10mins5 mins20 mins20mins15 mins教 案授课日期： 年 月 日 教案编号：教学支配课 型：新授课教学方式：讲授性，主体参加教学教学资源相关视频，图片，多媒体授课题目（章、节）核酸化学教学目的与要求：驾驭：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能与生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级构造与其主要化学键；DNA右手双螺旋构造要点与碱基配对规律；mRNA一级构造特点；tRNA二级构造特点；核酸的主要理化性质（紫外汲取、变性、

14、复性），核酸分子杂交概念。熟识：核酸的高级构造；核酸酶。理解：碱基和戊糖的构造；DNA其它二级构造形式；其它小分子RNA与RNA组学；人类基因组支配探讨的主要内容；snmRNA参加基因表达调控。重点与难点：重点： 两类核酸（DNA与RNA）的细胞分布，功能与生物学意义；化学组成；两类核酸分子组成异同；核酸的一级构造与其主要化学键；难点：DNA的空间构造。教学内容与教学组织设计：详见附页课堂教学小结：核酸是以核苷酸为根本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。分为脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)两类。核酸的化学组成元素组成：C、H、O、N、P（910%）分子组成：碱基（嘌呤碱，嘧啶碱

15、）、戊糖（核糖，脱氧核糖）和磷酸RNA主要有mRNA， tRNA， rRNA复习思索题、作业题：你所熟识的疾病中，哪些是基因突变导致的？课后反思：该章内容抽象，困难。尽量以流程图，要尽量用直观视频图片的方式将内容展示给学生。教 学 主 要 内 容备 注核酸是以核苷酸为根本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。分为脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)两类，前者90%以上分布于细胞核，其余分布于核外如线粒体，叶绿体，质粒等。携带遗传信息，确定细胞和个体的基因型(genotype)。而RNA分布于胞核、胞液，参加细胞内DNA遗传信息的表达。某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体。一. 核酸的

16、化学组成与一级构造核酸的化学组成元素组成：C、H、O、N、P（910%）分子组成：碱基（嘌呤碱，嘧啶碱）、戊糖（核糖，脱氧核糖）和磷酸1核苷酸中的碱基成分：腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、尿嘧啶（U）、胸腺嘧啶（T）。DNA中的碱基（A、G、C、T），RNA中的碱基（A、G、C、U）。2戊糖：D-核糖（RNA）、D-2-脱氧核糖（DNA）。3磷酸核酸与核苷酸：碱基与戊糖通过糖苷键连接形成核苷，核苷与磷酸连接形成核苷酸。重要游离核苷酸与环化核苷酸：NMP、NDP、NTP、cAMP、cGMP核酸的一级构造概念：核酸中核苷酸的排列依次，由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。

17、核苷酸间的连接键3，5-磷酸二酯键、方向（53）与链书写方式。二、DNA的空间构造与功能1、 DNA的二级构造双螺旋构造2chargaff规则：Chargaff规则：腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔数总是相等（=T），鸟嘌呤的含量总是与胞嘧啶相等（G=C）；不同生物种属的DNA碱基组成不同，同一个体不同器官、不同组织的DNA具有一样的碱基组成。B-DNA构造要点：DNA是一反向平行的互补双链构造 亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧、而碱基位于内侧，两条链的碱基互补配对， A-T形成两个氢键，G-C形成三个氢键。积累的疏水性碱基平面与线性分子构造的长轴相垂直。两条链呈反平行走向，一条链53，另一条

18、链是35。）。DNA是右手螺旋构造 DNA线性长分子在小小的细胞核中折叠形成了一个右手螺旋式构造。螺旋直径为2nm。螺旋每旋转一周包含了10对碱基，每个碱基的旋转角度为36。螺距为3.4nm；碱基平面之间的间隔 为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟（major groove）和一个小沟（minor groove），目前认为这些沟状构造与蛋白质和DNA间的识别有关。DNA双螺旋构造稳定的维系 横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性积累力维持，尤以碱基积累力更为重要。Z-DNA、A-DNA。2、 DNA的高级构造超螺旋超螺旋构造(superhelix 或superco

19、il)：DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋构造。 原核生物DNA的高级构造是环状超螺旋真核生物染色质(chromatin)DNA是线性双螺旋，它缠绕在组蛋白的八聚体上形成核小体。组蛋白：富含Lys和Arg的碱性蛋白质，包括H1、H2A、H2B、H3、H4。由很多核小体形成的串珠样构造又进一步盘曲成直径为 30nm 的中空的染色质纤维，称为螺线管。螺线管再经几次卷曲才能形成染色单体。人类细胞核中有 46条染色体，这些染色体的 DNA总长达1.7m,经过这样的折叠压缩，46 条染色体总长亦不过 200nm 左右。4、DNA的功能：DNA的根本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板

20、。它是生命遗传的物质根底，也是个体生命活动的信息根底。5、人类基因组支配探讨的主要内容。三、RNA的构造与功能（一）mRNA：特点（含量最少（2-3%），种类多，代谢最快（寿命短） 构造：原核细胞mRNA整个分子分为三部分，即5非编码序列、编码序列、 3非编码序列。真核细胞mRNA分子分为五部分帽子、 5非编码序列（前导序列）、编码序列、 3非编码序列（拖尾序列）和尾巴（二）tRNA：10-15%，70-90个核苷酸 特点：（稀有碱基多，分子量小）构造：二级构造：三叶草形 主要组成:四臂三环三级构造：倒L形(三)、 rRNA：特点（含量最大70-80%，甲基化多）种类：原核：23S、16S、5

21、S， 真核：28S、18S、5S、5.8S与多种蛋白质结合形成核糖体（大亚基、小亚基），是蛋白质合成场所。四、DNA的理化性质与其应用（一）变性概念：在物理、化学因素的影响下，DNA双螺旋构造解为单链的现象称为变性。变性不会破坏DNA的共价键构造。只是破坏DNA的氢键和碱基积累力。变性后的特点：特点：1.紫外汲取增加。增色效应:DNA变性过程中，其紫外汲取增加的现象。变性因素：强酸碱、有机溶剂、高温等等。影响因素：1.G+C含量。2.DNA的困难程度（均一性）：均一性好，则熔解温度范围窄。3.介质的离子强度：离子强度高，则Tm值高。（二）复性：概念：变性DNA重新成为双螺旋构造的现象。特点：紫

22、外汲取削减。减色效应：DNA复性过程中，紫外汲取削减的现象。常用的复性方法：退火。（温度缓慢降低，使变性的DNA重新形成双螺旋构造的过程）。 （三）核酸分子杂交。概念：不同来源的核酸链因存在互补序列而形成互补双链构造，这一过程就是核酸杂交过程。包括 DNADNA 杂交 。 DNARNA 杂交。 RNARNA 杂交。缘由：不同核酸的碱基之间可以形成碱基配对。用处：是分子生物学探讨与基因工程操作的常用技术。复习思索题1. 名词说明：核酸、DNA变性、DNA复性、增色效应、解链温度（Tm）、核酶、脱氧核酶5mins10mins5 mins10mins10 mins20 mins10 mins10 m

23、ins10 mins5 mins5 mins10 mins10 mins10mins10 mins10 mins10 mins教 案授课日期： 年 月 日 教案编号：教学支配课 型：新授课教学方式：讲授性，主体参加教学教学资源相关视频，图片，多媒体授课题目（章、节）酶教学目的与要求：驾驭：酶的概念、化学本质与生物学功能；酶的活性中心和必需基团；同工酶；酶促反响特点；各种因素对酶促反响速度的影响、特点与其应用；酶调整的方式；酶的变构调整和共价修饰调整的概念。熟识：酶的组成、构造；酶活性测定与酶活性单位；酶含量的调整。理解：米-曼方程式的推导过程；酶的命名与分类；酶与医学的关系重点与难点：重点：酶

24、的概念、化学本质与生物学功能；同工酶；酶的活性中心和必需基团；酶调整的方式；酶的变构调整和共价修饰调整的概念。难点：抑制剂对酶促反响速度的影响；酶活性的调整。教学内容与教学组织设计：详见附页课堂教学小结：酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。全酶由蛋白质部分（酶蛋白）和协助因子组成。协助因子由小分子有机化合物和金属离子组成。同工酶是指催化一样的化学反响，而酶蛋白的分子构造理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。酶原的启动：在肯定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。复习思索题、作业题：酶在疾病的治疗与诊断中有哪

25、些用处？AST,ALT可用于哪些疾病的诊断？课后反思：该章内容较为琐碎，学问内容量大，尽量做到与日常生活联络，与护理专业联络。减轻学生课业负担，要求学生要有自学意识。教 学 主 要 内 容备 注一、酶的概念与其在生命活动中的重要性1概念：目前将生物催化剂分为两类：酶 、 核酶（脱氧核酶）。酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。 2酶学探讨简史。 3酶在生命活动中的重要性。二、酶的分子构造与功能。1酶的不同形式：单体酶(monomeric enzyme)寡聚酶(oligomeric enzyme)2. 酶的分子组成：单纯酶和结合酶，全酶由蛋白质部分（酶蛋白）和协助因子组成

26、。协助因子由小分子有机化合物和金属离子组成。协助因子按其与酶蛋白结合的严密程度又可分为辅酶（与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。）和辅基 (与酶蛋白结合严密，不能用透析或超滤的方法除去。)常见含B族维生素的辅酶形式与其在酶促反响中的主要作用。3. 酶的活性中心：指必需基团在空间构造上彼此靠近，组成具有特定空间构造的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性亲密相关的化学基团。活性中心内的必需基团：结合基团(binding group)：与底物相结合；催化基团（catalytic group）：催化底物转变成产物。 活性中心外的必

27、需基团：位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需的基团。4. 同工酶：概念：同工酶(isoenzyme)是指催化一样的化学反响，而酶蛋白的分子构造理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。三、酶促反响的特点和机制1. 酶与一般催化剂的异同点：与一般催化剂的共同点： 在反响前后没有质和量的变更；只能催化热力学允许的化学反响；只能加速可逆反响的进程，而不变更反响的平衡点。酶作用的特点：酶促反响具有极高的效率；酶促反响具有高度的特异性；酶促反响的可调整性；2酶促反响的特点：酶促反响具有极高的效率：酶的催化效率通常比非催化反响高1081020倍，比一般催化剂高1071013倍；酶的催化不须要较高

28、的反响温度；酶和一般催化剂加速反响的机理都是降低反响的活化能(activation energy)。酶比一般催化剂更有效地降低反响的活化能。 酶促反响具有高度的特异性：酶的特异性(specificity)：一种酶仅作用于一种或一类化合物，或肯定的化学键，催化肯定的化学反响并生成肯定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。分为以下3种类型：肯定特异性：只能作用于特定构造的底物，进展一种专一的反响，生成一种特定构造的产物 。 相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键。立体异构特异性：作用于立体异构体中的一种。酶促反响的可调整性：酶促反响受多种因素的调控，以适应机体对不断变更的内外环境和生命活动

29、的须要。其中包括三方面的调整：对酶生成与降解量的调整；酶催化效率的调整；通过变更底物浓度对酶进展调整。四、酶促反响动力学1. 底物浓度的影响：当底物浓度较低时，反响速度与底物浓度成正比；反响为一级反响；随着底物浓度的增高，反响速度不再成正比例加速；反响为混合级反响；当底物浓度高达肯定程度，反响速度不再增加，达最大速度；反响为零级反响。Km和Vm的定义：Km等于酶促反响速度为最大反响速度一半时的底物浓度。Vm是酶完全被底物饱和时的反响速度，与酶浓度成正比。2. 酶浓度的影响与应用：当SE，酶可被底物饱和的情况下，反响速度与酶浓度成正比。3. pH的影响与应用、最适pH值：最适pH (optimu

30、m pH)：酶催化活性最大时的环境pH。4. 温度的影响与应用、最适温度：双重影响，温度上升，酶促反响速度上升；由于酶的本质是蛋白质，温度上升，可引起酶的变性，从而反响速度降低 5. 酶的抑制作用：不行逆性抑制：抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。可逆性抑制：抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丢失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。竞争性抑制：抑制剂与底物的构造相像，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。 非竞争性抑制：有些抑制剂不影响底物和酶结合，即抑制剂与酶活性中心外的必需

31、基团结合，抑制剂既与E结合，也与ES结合，但生成的ESI复合物是死端复合物，不能释放出产物(图1-5-24)，这种抑制称为非竞争性抑制作用 。6. 激活剂的影响：激活剂(activator) 使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。激活剂可分为：必需激活剂和非必需激活剂。7. 酶活性测定和酶活性单位五、酶的调整1. 酶活性的调整：酶原与酶原的启动：酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。酶原的启动：在肯定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。酶原启动机理：形成或暴露出酶的活性中心。酶原启动的意义：避开细胞产生的酶对细胞进展自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发

32、挥作用，保证体内代谢正常进展。有的酶原可以视为酶的储存形式。在须要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。六、酶的分类与命名1分类：六大类。2命名：习惯命名法举荐名称；系统命名法系统名称。七、酶与医学的关系。1酶与疾病的关系：酶与疾病的发生；酶与疾病的诊断酶与疾病的治疗2酶在医学上的其它应用酶作为试剂用于临床检验和科学探讨 酶作为药物用于临床治疗酶的分子工程复习思索题1名词说明：酶、酶的活性中心和必需基团、竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、催化部位、别构效应、共价修饰、同工酶、酶原、酶原的启动2试述酶原启动的机制与酶以酶原形式存在的生理意义。3试以竞争性抑制的原理说明磺胺类药物的作用机

33、制。4什么是酶的活性？表示酶活性的国际单位和催量是如何规定的？5影响酶作用的因素有哪些？15mins5mins5mins15mins10mins10 mins15 mins15 mins20mins5 mins5 mins5mins25mins5mins10 mins15 mins10mins教 案授课日期： 年 月 日 教案编号：教学支配课 型：新授课教学方式：讲授性，主体参加教学教学资源相关视频，图片，多媒体授课题目（章、节）维生素教学目的与要求：1. 熟识维生素的分类和作用机制，维生素的生理作用2.驾驭各种维生素缺乏症重点与难点：教学重点：维生素的分类和作用机制 教学难点：维生素的分类和

34、作用机制教学内容与教学组织设计：详见附页课堂教学小结：维生素是生物生长和代谢所必需的具有困难构造的有机物。人体对维生素的须要量很少，少到只能用毫克或微克来计算。维生素可以依据它们的溶解性分为水溶性和脂溶性两大类。脂溶性维生素包括维生素A、D、E、K等。水溶性维生素包括B族维生素（B1、B2、B6、B12、维生素PP、叶酸、泛酸等）以与维生素C 。缺乏维生素会导致相应的疾病。维生平素用于治疗疾病的协助药物复习思索题、作业题：维生素B6的作用是什么？有哪些应用？维生素D的作用是什么？有哪些应用？维生素C的作用是什么？有哪些应用？课后反思：该章内容较为琐碎，学问内容量大，尽量做到与日常生活联络，与护

35、理专业联络。减轻学生课业负担，要求学生要有自学意识。教 学 主 要 内 容备 注脂溶性维生素（一），维生素A自然形式：A1（视黄醇）A2（3-脱氢视黄醇）活性形式 ：视黄醇、视黄醛、视黄酸维生素A原：-胡萝卜素本身不具有维生素A活性但在体内可转变为有活性的物质，称为维生素A原2，缺乏病夜盲症3，生理意义：参加视觉冲动4，主要食物：动物肝脏（二），维生素D种类：VitD2（麦角钙化醇）VitD3（胆钙化醇）、D4、D52，缺乏病佝偻病3，生理意义：促进钙磷汲取，有利于新骨的形成、钙化。4，主要食物：牛乳和人乳的维生素D含量较低（牛乳为41 IU/100g）；蔬菜、谷物和水果中几乎不含维生素D。深

36、海鱼油较多，鸡蛋较多。（三），维生素E种类：生育酚，生育三烯酚易自身氧化，故能爱护其他物质。2，缺乏病佝偻病3，生理意义： 维持生殖机能;抗氧化作用;促进血红素代谢4，主要食物： （四），维生素K自然形式：K1、K2人工合成：K3、K4促进肝脏凝血因子、 、 和的生物合成，参加凝血作用2. 缺乏表现: 易出血 水溶性维生素B族维生素和维生素C B族维生素：B1、B2、维生素PP、B6、泛酸、生物素、叶酸和维生素B12一、维生素B1 ,1维生素B1又名硫胺素(thiamine)体内活性形式为焦磷酸硫胺素(TPP2. 缺乏症脚气病，末梢神经3，维生素B1含量丰富的食物有动物内脏（心、肝、肾等）、瘦

37、肉类、蛋类、豆类、坚果（葵花子、花生等）。谷类是主要的来源。鱼类、蔬菜和水果中含量不高。二、维生素B2 1，维生素B2又名核黄素(riboflavin)体内活性形式为黄素单核苷酸(FMN) 黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)2生化作用：FMN与FAD是体内氧化复原酶的辅基，主要起氢传递体的作用。3，缺乏症：口角炎，唇炎，阴囊炎等。4，以植物性食品为主的膳食简洁造成体内维生素B2缺乏。三、维生素PP 1，体内活性形式尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)2,， 缺乏症 癞皮病3，NAD+与NADP+是体内多种脱氢酶（如苹果酸脱氢酶、乳酸脱氢酶）的辅酶，起传递氢的作用

38、。4，番茄中烟酸的含量居果蔬之首。四、维生素B6 Vit B61，化学本质与性质维生素B6包括吡哆醇，吡哆醛与吡哆胺体内活性形式为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺2，磷酸吡哆醛是氨基酸转氨酶与脱羧酶的辅酶，也是d-氨基g-酮戊酸合酶（ALA合酶）的辅酶。3，临床应用：治疗婴儿惊厥、妊娠呕吐。五、叶酸1，体内活性形式为四氢叶酸(FH4)2,生化作用：FH4是一碳单位转移酶的辅酶，参加一碳单位的转移。3，缺乏症：巨幼红细胞贫血,4，叶酸可由微生物和高等植物合成，但哺乳动物不能合成。,较好的来源为绿叶蔬菜。六、维生素C 1，俗名：抗坏血酸 ,2，生化作用：1.参加体内羟化反响，促进胶原蛋白的合成; 2.参加氧

39、化复原反响，促进铁的汲取; 3.抗癌作用。 3，缺乏症：坏血病,5，番茄，橘子等酸性水果含量较高应用：饮料蒙牛优益C、维生素C牙膏等复习题：课后习题教 案授课日期： 年 月 日 教案编号：教学支配课 型：新授课教学方式：讲授性，主体参加教学教学资源相关视频，图片，多媒体授课题目（章、节）糖代谢教学目的与要求：1、 驾驭：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成与分解、糖异生的根本反响过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调整血糖浓度的主要激素。2、 熟识：糖的消化汲取；糖代谢的概况；糖代谢各途径的调整。3、 理解：磷

40、酸戊糖途径的根本过程；重点与难点：教学重点 ：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成与分解、糖异生生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调整血糖浓度的主要激素。教学难点：糖代谢各途径的详细反响过程与其调整。教学内容与教学组织设计：详见附页课堂教学小结：糖的主要生理功能是氧化供能，糖分解代谢有糖的无氧分解，糖的有氧氧糖。有氧氧化是机体获得ATP的主要方式。糖异生(gluconeogenesis)是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。糖异生的生理意义主要在于维持血糖程度恒定。血糖的来源和去路是相对平衡的。血糖程度的平衡主要是受到激素调整。血糖程

41、度异样与糖尿病是最常见的糖代谢紊乱。糖原是动物体内糖的储存形式之一，是机体能快速动用的能量储藏。复习思索题、作业题：为什么说糖尿病是最常见的糖代谢紊乱症？课后反思：该章学问内容量大，学生化学学问薄弱，尽量放慢来讲。留意和学生沟通互动，与时找到学生难理解节点。教 学 主 要 内 容备 注一、 概述糖的概念:糖(carbohydrates)即碳水化合物，其化学本质为多羟醛或多羟酮与其衍生物。糖主要依据其水解产物的状况可分为四大类: 单糖、寡糖、多糖、结合糖。糖的生理功能1、供给碳源和能源 （这是糖的主要功能）2、供给合成体内其它物质的原料 糖可转变成某些氨基酸、脂肪、胆固醇、核苷等。3、作为机体组

42、织细胞的组成成分 如糖蛋白、蛋白聚糖、糖脂。糖的消化汲取糖的消化：人类食物中的糖主要有植物淀粉、动物糖原以与麦芽糖、蔗糖、乳糖、葡萄糖等，其中以淀粉为主。消化部位： 主要在小肠，少量在口腔糖的汲取汲取部位：小肠上段 汲取形式：单 糖 汲取机制：Na+依靠型葡萄糖转运体糖代谢概况二、糖的无氧分解(糖酵解)概念：糖的无氧分解指在机体缺氧状况下，葡萄糖生成乳酸（lactate）的过程，也称为糖酵解（glycolysis)由葡萄糖分解成丙酮酸（pyruvate) 的过程，这一过程又称为糖酵解途径（glycolytic pathway)反响过程：第一阶段：由葡萄糖分解成丙酮酸第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸的过程。糖酵解特点：糖酵解为一个不需氧的产能过程 糖酵解的生理意义：1、是机体在缺氧状况下获得能量的有效方式。2