成都中医药大学课程教学大纲临床医学专业.docx

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1、成都中医药大学教学大纲生物化学课程教学大纲一、课程基本情况课程代码011017开课单位基础医学院生物化学教研室课程名称中文名称生物化学英文名称Biochemistry授课语言中文 中文英文（英文授课50%） 英文 其他外语学时学分总学时90学分5课程负责人冯雪梅课程群人文素质与素质拓展课程群 学习能力与创新意识课程群基础理论与基本技能课程群 专业知识与专业能力课程群课程类型文化素质课 公共基础课 学科基础课专业基础课 专业课 其它教学策略与方法讲授为主 实验/实践为主 专题讨论为主案例教学为主 自学为主 其它教学目标知识：通过课堂讲授，系统掌握物质结构与功能、物质代谢与调节、遗传信息传递等生物

2、化学基本理论与基本原理，在未来的学习、工作中具备运用生物化学的方法和手段，来分析和解决实际问题的能力。技能：通过生物化学实验课，培养学生对待科学研究的正确态度与正确方法，养成对待科学问题的思考分析与逻辑判断能力。其它：尊重学生，关心差生，明确目的，激发学生学习热情与动机。考核方式及成绩评定标准考试出勤/学习态度 10%课外作业 0%课堂考试 %期末理论考试 60%实践考核 20%先修课程要求、适用学院及专业先修课程：医学生物学、基础化学、人体解剖学、组织胚胎学、生理学适用于：第二临床医学院 五年制临床医学本科使用教材（名称、作者、出版社、版次、出版时间）生物化学与分子生物学 主编 查锡良、药立

3、波 人民卫生出版社 第8版 2013年3月参考书目（书名、作者、出版社、出版时间）1.生物化学（上、下册）主编 王镜岩 高等教育出版社 第3版 2002年9月3.生物化学与分子生物学主编 贾弘禔、冯作化 人民卫生出版社 第2版 2010年8月2.生物化学 主编 唐炳华 中国中医药出版社 第3版2012年7月4.生物化学习题集主编 唐炳华 中国中医药出版社 第3版 2013年5月5.生物化学与分子生物学学习纲要与同步练习 主编 卜友泉 宋方洲 科学出版社 2011年1月课程网站及学习资源（教师个人网址请列入）二、课程内容简介（50150字，双语教学课程须同时提供中英文内容简介）课程性质：生物化学

4、是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。课程作用：当今生物化学已成为生命科学领域的前沿学科，生物化学的主要任务是理解存在于生命有机体内的那些无生命的分子（如蛋白质、核酸、糖类和脂类等）是如何通过相互作用而产生出生命现象的，并用统一的化学术语来解释多种多样生命形式后面的统一规律，包括生命的高度复杂性和高度有效性。由于生物化学与分子生物学越来越多地成为生命科学的共同语言，这使得生物化学术语成为了现代生命科学的共同语言，并使得生物化学成为了生命科学相关专业学生最为重要的必修课程之一。课程内容：生物大分子的结构与功能（蛋白

5、质、核酸、酶、维生素等）；物质代谢及其调节（生物氧化、糖代谢、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、物质代谢的整合与调节）；遗传信息传递（DNA、RNA、蛋白质的生物合成）；临床生物化学（血液的生物化学、肝胆生化）。三、课程主要教学内容（可列多级标题，如设有实验，还须注明各实验项目）绪论课时：共1学时教学内容及要求掌握：生物化学的含义、主要内容熟悉：生物化学在医学中的作用和地位了解：生物化学发展简史一、生物化学的含义、任务和主要内容二、生物化学的发展简史三、生物化学在医学中的地位和作用四、生物化学的学习方法思考题1.什么是生物化学？医学生物化学的主要任务？2.生物化学的主要研究内容是什么？3.生物

6、化学与其他医药各学科的关系？第一篇 生物分子结构与功能第一章 蛋白质的结构与功能课时：共6学时教学内容及要求第一节 蛋白质的分子组成掌握：蛋白质的含氮量、氨基酸的结构、理化性质、肽键熟悉：氨基酸的分类了解：重要的生物活性肽一、蛋白质的元素组成含N量占整个分子量16%二、氨基酸的结构（标准氨基酸）除甘氨酸以外，均为L-a-氨基酸）三、氨基酸的分类按结构分：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、含硫氨基酸等按酸碱性分：酸性、碱性、中性非极性氨基酸、中性极性氨基酸四、氨基酸的理化性质两性电离、等电点、紫外吸收特征五、肽键和肽：肽键的形成、肽的概念六、体内某些重要的活性肽第二节 蛋白质的分

7、子结构掌握：一级结构、二级结构、三级结构、四级结构、肽单元（肽键平面）、亚基、超二级结构与模体、结构域的概念熟悉：维系蛋白质一、二、三、四级结构的化学键了解：熟悉蛋白质的分类一、蛋白质的一级结构一级结构的概念、肽键与肽单元、多肽链的结构（主链骨架、侧链、C端、N端、氨基酸残基）二、蛋白质的二级结构二级结构的概念、二级结构的基本形式（-螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲）、超二级结构与模体、维系二级结构的化学键三、蛋白质的三级结构三级结构的概念、结构域、维系三级结构的化学键四、蛋白质的四级结构四级结构的概念、亚基、维系四级结构的化学键五、蛋白质的分类 按形状分：球状蛋白、纤维状蛋白 按组成分：单纯蛋

8、白、结构蛋白、蛋白质辅基第三节 蛋白质结构与功能的关系熟悉：一级结构与空间结构的关系、一级结构与功能的关系、空间结构与功能的关系了解：一级结构与生物进化、蛋白质构象病一、一级结构是高级结构与功能的基础一级结构是空间构象的基础、一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能、氨基酸序列提供重要生物进化信息、氨基酸序列改变可引起疾病二、蛋白质功能依赖特定空间结构血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似、血红蛋白亚基构象变化影响亚基与氧的亲和力、蛋白质构象改变可引起疾病第四节 蛋白质的理化性质掌握：两性电离与等电点、胶体性质、变性与复性、紫外吸收特征熟悉：呈色反应一、蛋白质具有两性电离性质两性电离、等电点二、蛋

9、白质具有胶体性质蛋白质溶液是胶体溶液、使蛋白质胶体溶液稳定的两个因素三、蛋白质变性与复性蛋白质变性、凝固、复性的概念，变性蛋白质理化性质的变化四、蛋白质紫外吸收特征蛋白质的特征性紫外吸收峰及产生原因、应用五、蛋白质的呈色反应茚三酮反应、双缩脲反应等第五节 蛋白质的分离、纯化与结构分析掌握：蛋白质沉淀熟悉：透析、超滤、电泳、离心与沉降了解：层析、氨基酸序列分子、蛋白质空间结构分析 一、透析与超滤法 去除小分子化合物 二、蛋白质沉淀 盐析法、有机溶剂（乙醇、丙酮）、生物碱试剂及一些酸类、免疫法沉淀蛋白质 三、电泳法 根据蛋白所带电荷、分子大小、形状等分离不同蛋白质 四、层析法 凝胶过滤层析、离子交

10、换层析、亲和层析等 五、离心与沉降 沉降系数与蛋白质分子量 六、氨基酸序列分析 七、蛋白质空间结构分析思考题1.氨基酸的结构特点2.何为酸性、碱性、芳香族氨基酸？分别包括哪些？3.什么是氨基酸的两性电离和等电点？4.试比较蛋白质与多肽的区别。5.简述蛋白质的一、二、三、四级结构，常见二级结构有哪些？6.维持蛋白质结构的作用力有哪些？7.蛋白质的紫外吸收有何特点？8.什么是蛋白质的变性与复性？9.简述蛋白质的两性电离和等电点？10.简述引起蛋白质变性的因素第二章 核酸的结构与功能课时：共5学时教学内容与要求第一节 核酸的化学组成及一级结构掌握：核苷酸的组成与结构、核酸的一级结构、3,5-磷酸二酯

11、键、核苷酸链的结构熟悉：寡核苷酸链的书写方法一、核苷酸的结构 碱基、核苷、脱氧核苷、核苷酸的种类、核苷酸的结构二、DNA的一级结构3,5-磷酸二酯键、核苷酸链的结构三、RNA的一级结构四、寡核苷酸链的书写方法第二节 DNA的空间结构与功能掌握：DNA二级结构概念、双螺旋结构要点熟悉：DNA双螺旋结构的多样性、超螺旋结构、核小体；DNA的功能了解：DNA多链结构、染色体的高级包装一、DNA的二级结构 DNA的双螺旋结构模型与要点、DNA双螺旋结构的多样性、DNA的多链结构 二、DNA的高级结构 DNA的超螺旋结构（正超螺旋与负超螺旋）、真核生物核小体结构、真核生物染色质（染色体）的高级包装（螺线

12、管纤维、超螺线管纤维）。 三、DNA的功能第三节 RNA的结构与功能掌握：mRNA的结构与功能、tRNA的结构与功能熟悉：rRNA与核糖体的结构与功能了解：其他非编码RNA、原核与真核细胞基因表达的时空差异 一、mRNA的结构与功能5-端与3-端的结构、mRNA的编码区与非编码区、开放读框。蛋白质生物合成的模板。 二、tRNA的结构与功能 tRNA的一级结构特点、二级结构（三叶草型：氨基酸臂、反密码子环与反密码子）、倒L型。转运氨基酸、辨认mRNA密码子。 三、rRNA 原核与真核生物rRNA种类、核糖体组成与功能 四、其他非编码RNA 五、原核与真核细胞基因表达的时空差异第四节 核酸的理化性

13、质掌握：核酸紫外吸收特征、DNA变性、解链温度Tm 、DNA的复性与退火熟悉：增色效应与减色效应了解：核酸分子杂交 一、核酸的紫外吸收特征 核酸的紫外吸收峰、双链DNA、单链DNA与RNA的紫外吸收值 二、DNA的变性与复性 DNA变性与解链温度（融解温度，Tm）、增色效应与减色效应、复性与退火 三、核酸的分子杂交第五节 核酸酶了解：核酸酶的分类 核酸酶的分类：DNA酶、RNA酶、核酸外切酶、核酸内切酶、核酶思考题1.简述核酸一级结构特点。2.简述DNA双螺旋结构的基本内容；3.比较DNA的双螺旋结构与蛋白质的螺旋结构；4.RNA的种类及其生物学作用。5.简述tRNA二级结构的基本特点。6.m

14、RNA的结构特点。7.核酸的变性与复性。8.简述DNA的解链温度。第三章 酶课时：共6学时教学内容与要求第一节 酶的分子结构与功能掌握：酶的分子组成（单纯酶、结合酶、辅助因子、辅酶、辅基）、酶蛋白与辅助因子的关系与功能、活性中心与必需基团的概念、同工酶的概念熟悉：乳酸脱氢酶、肌酸激酶在临床上的应用 一、酶的分子组成 酶根据组成的分类、结合酶的组成、辅助因子、辅酶、辅基的概念、酶蛋白与辅助因子的关系与功能 二、活性中心 活性中心与必需基团的概念 三、同工酶 同工酶的概念、L-乳酸脱氢酶同工酶的种类、分布特点及应用、肌酸激酶同工酶的种类、分布及应用第二节 酶的工作原理掌握：酶促反应特点、活化能熟悉

15、：诱导契合学说了解：邻近效应与定向排列、表面效应、多元催化 一、酶促反应特点高效性、特异性（专一性）、可调节性、不稳定性 二、酶的高效性机制 活化能、酶与底物形成中间产物（诱导契合学说、邻近效应与定向排列、表面效应）、多元催化。第三节 酶促反应动力学掌握：底物浓度、抑制剂对酶促反应速率的影响熟悉：酶浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应速率的影响 一、底物浓度对酶促反应速率的影响 米氏方程式与米氏常数、Km与Vmax的含义与意义、酶的转换数、Km与Vmax的求法 二、酶浓度对酶促反应速率的影响 三、温度对酶促反应速率的影响 最适温度、低温与高温使酶促反应速率降低的机制 四、pH对酶促反应速率的影响

16、 最适pH 五、抑制剂对酶促反应速率的影响 不可逆性抑制剂与抑制作用：丝氨酸酶抑制剂、巯基酶抑制剂可逆性抑制剂与抑制作用：竞争性抑制剂与抑制作用、非竞争性抑制剂与抑制作用、反竞争性抑制剂与抑制作用；三种可逆性抑制作用的比较 六、激活剂对酶促反应速率的影响第四节 酶的调节掌握：酶原与酶原激活熟悉：别构调节、化学修饰调节了解：酶含量的缓慢调节（诱导与阻遏、酶蛋白的降解）一、酶活性的快速调节 别构调节（别构酶、别构效应剂）、化学修饰调节、酶原与酶原的激活二、酶含量的缓慢调节 酶蛋白合成的诱导与阻遏、酶蛋白的降解第五节 酶的分类与命名了解：酶的分类、酶的命名一、酶的分类二、酶的命名第六节 酶与医学的关

17、系了解：酶与疾病的发生、诊断、治疗的关系；酶制剂的应用 一、酶与疾病的发生、诊断与治疗 二、酶制剂直接用于临床检验与科学研究思考题1.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。2.什么是酶原和酶原的激活？3.酶按其分子组成，可分为哪两大类？请分别叙述各类的组成。4.全酶由哪两部分组成？酶促反应的特异性和反应类型分别由哪一部分决定的？5.酶活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反应中其作用是什么？6.Km值与哪些因素有关？与哪些因素无关？有何意义？7.试述在酶促反应中酶蛋白与辅助因子之间的相互关系。8.试比较三种可逆性抑制作用的特点。9.以磺胺药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。10

18、.简述温度对酶促反应影响的双重性。11.试述酶与医学的关系。12.何谓同工酶？在医学上有何应用？13.酶的催化作用有哪些特点？14.酶的专一性有哪几种类型？第四章 聚糖的结构与功能（自学）第五章 维生素与无机盐课时：共4学时教学内容与要求概述掌握：维生素的概念熟悉：维生素的分类与命名 一、维生素的概念二、维生素的分类与命名第一节 脂溶性维生素掌握：维生素A、维生素D生理功能与缺乏病熟悉：维生素A、D、E、K的理化性质，维生素E、维生素K的功能了解：维生素A、D、E、K的来源 一、维生素A 维生素A的结构、性质与主要食物来源；维生素A的生理功能与缺乏病 二、维生素D维生素D的结构、性质与主要食物

19、来源；维生素D的生理功能与缺乏病 三、维生素E 维生素E的结构、性质与主要食物来源；维生素E的生理功能与缺乏病 四、维生素K维生素K的结构、性质与主要食物来源；维生素K的生理功能与缺乏病第二节 水溶性维生素掌握：维生素C、B1、PP、叶酸、B12的生理功能与缺乏病；B族维生素的活性形式熟悉：维生素C的食物来源；维生素B2、B6、泛酸、生物素的主要生理功能了解：B族维生素的主要来源。 一、维生素C 维生素C的结构、性质与食物来源、主要功能和缺乏病 二、B族维生素 B族维生素的结构、性质与食物来源B族维生素活性形式与功能：维生素B1和TPP，维生素B2与FMN和FAD，维生素PP与NAD+和NAD

20、P+，维生素B6与磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，泛酸和辅酶A，生物素，叶酸和FH4，维生素B12和辅酶B12、a-硫辛酸。第三节 微量元素掌握：微量元素与常量元素的概念了解：微量元素的运输与储存、生理功能和缺乏病一、铁 二、锌 三、铜 四、锰 五、硒 六、碘 七、钴 八、氟 九、铬第四节 钙磷代谢掌握：血钙、血磷；钙磷代谢与成骨和溶骨作用的关系熟悉：钙磷代谢的调节、钙磷的分布与生理功能了解：钙磷代谢紊乱 一、钙、磷在体内的分布及生理功能 钙、磷的分布；血钙、血磷；钙磷代谢紊乱 二、钙和磷的代谢 钙磷的吸收与排泄；成骨与溶骨作用 三、钙和磷代谢的调节 维生素D、甲状旁腺素、降钙素对钙和磷代谢的调节思考

21、题1.维生素有哪些特点？2.请写出B族维生素和辅酶的关系3.试述维生素C维持生物膜正常功能的原因4.缺乏维生素A为什么会发生夜盲症？5.维生素D的为什么可以作为激素来研究？6.为什么多晒太阳是预防维生素D缺乏的有效方法？7.可导致维生素缺乏的原因有哪些？8.简述PTH、CT和1,25-(OH)2D3调节钙磷代谢的机制。第二篇 物质代谢极其调节第六章 糖代谢课时：共7学时教学内容与要求第一节 糖的消化吸收与转运熟悉：糖的消化与吸收了解：糖的转运、糖代谢概况 一、糖的消化与吸收 二、糖的转运 三、糖代谢概况第二节 糖的无氧氧化掌握：无氧氧化反应的部位、调节、终产物、能量、关键酶及生理意义熟悉：无氧

22、氧化的主要反应步骤了解：其他单糖与糖酵解一、无氧氧化的反应过程 反应部位、条件、终产物、能量、关键酶无氧氧化的四个阶段：磷酸己糖的生成、磷酸丙糖的生成、丙酮酸的生成、乳酸的生成 二、无氧氧化的调节 无氧氧化的三个关键酶：己糖激酶（葡萄糖激酶）、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶 三、无氧氧化的生理意义 四、其他单糖与糖酵解第三节 糖的有氧氧化掌握：有氧氧化反应的部位、调节、终产物、能量、关键酶；三羧酸循环的特点与生理意义熟悉：有氧氧化的主要步骤、有氧氧化的调节了解：巴斯德效应一、有氧氧化的三个阶段 有氧氧化反应的部位、条件、终产物、能量和关键酶 有氧氧化的三个阶段：在细胞质中生成丙酮酸；丙酮酸在线粒

23、体生成乙酰CoA；乙酰CoA进入柠檬酸循环（三羧酸循环）彻底氧化分解。二、柠檬酸循环 柠檬酸循环的反应步骤、柠檬酸循环的特点与生理意义。三、糖有氧氧化中ATP的生成 1mol葡萄糖彻底氧化生成CO2和H2O，净生成30mol或32molATP。四、糖有氧氧化的调节 共有7个关键酶：其中糖酵解之后的调节有丙酮酸脱氢酶复合体和柠檬酸循环中柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和-酮戊二酸脱氢酶复合体的调节。 糖酵解与柠檬酸循环的速度相互协调一致。五、巴斯德效应第四节 磷酸戊糖途径掌握：磷酸戊糖途径的关键酶、生理意义、蚕豆病熟悉：磷酸戊糖途径的反应部位、反应过程了解：磷酸戊糖途径的调节 一、磷酸戊糖途径的反应过

24、程 反应部位：细胞质 反应过程：磷酸戊糖与NADPH的生成；基团转移 二、磷酸戊糖途径的调节 主要受NADPH/NADP+比值的调节，葡糖-6-磷酸脱氢酶是调节的关键酶 三、磷酸戊糖途径的生理意义 生成磷酸戊糖和NADPH、蚕豆病第五节 糖原的合成与分解掌握：糖原合成与糖原分解的关键酶；活性葡萄糖（UDPG）；催化与打断-1,4糖苷键和-1,6糖苷键的酶熟悉：糖原合成的过程；糖原合成与分解的生理意义了解：糖原合成与分解的调节；糖原累积症 一、糖原的合成 肝糖原与肌糖元的合成：合成的过程、活性葡萄糖、糖原合成的关键酶、合成的引物、还原端与非还原端、糖原合酶、分支酶。 二、糖原的分解 肝糖原的分解

25、：分解的过程、关键酶、糖原磷酸化酶、脱支酶 三、糖原合成与分解的调节 糖原磷酸化酶受化学修饰调节与别构调节；糖原合酶受化学修饰调节与别构调节 四、糖原累积症第六节 糖异生掌握：糖异生的概念、部位、原料、关键酶、生理意义、乳酸循环熟悉：糖异生的过程了解：糖异生的调节一、糖异生的概述 糖异生的概念、部位与原料二、糖异生的反应过程 丙酮酸羧化支路（磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、丙酮酸羧化酶）、果糖二磷酸酶-1、葡萄糖-6-磷酸酶三、糖异生的调节 两个底物循环：果糖-6-磷酸与果糖-1，6-二磷酸、磷酸烯醇式丙酮酸与丙酮酸四、糖异生的生理意义 调节血糖浓度、补充肝糖原的储备、肾脏糖异生调节酸碱平衡五、乳酸循

26、环第七节 葡萄糖的其他代谢产物熟悉：糖醛酸途径的生理意义了解：多元醇途径、2,3-二磷酸甘油酸旁路 一、糖醛酸途径 二、多元醇途径 三、2,3-二磷酸甘油酸旁路第八节 血糖及其调节掌握：血糖的概念、血糖的来源和去路、肝脏对血糖浓度的调节、胰岛素对血糖浓度的调节熟悉：其他激素对血糖浓度的调节了解：糖代谢紊乱 一、血糖的成分与含量二、血糖的来源和去路三、肝脏对血糖浓度的调节四、激素对血糖浓度的调节 唯一降低血糖的激素胰岛素、升高血糖的激素胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素五、高糖刺激思考题1.糖酵解有何生理意义？2.简述糖酵解的四个主要阶段。3.简述糖的有氧氧化的三个主要阶段。4.论述三羧酸循环的总

27、结果及其主要特点？5.糖的有氧氧化及三羧酸循环有何生理意义？6.试从下列各点比较糖酵解与糖的有氧氧化的不同点。（1）反应条件 （2）反应部位 （3）终产物 （4）产能 （5）关键酶7.计算1分子葡萄糖在肌肉组织中彻底氧化可净生成多少分子ATP？8.计算从糖原开始的1个葡萄糖单位在肝脏彻底氧化可净生成多少分子ATP？9.磷酸戊糖途径有何生理意义？10.肝糖原和肌糖原的代谢途径有何不同？为什么？11.肝糖原的合成与分解有何生理意义？12.为什么说肌肉活动剧烈时，肌糖原也是补充血糖的途径？13.简述人体内6-磷酸葡萄糖有哪些代谢去向？14.糖异生有何生理意义？15.简述胞液中的草酰乙酸转变为葡萄糖的

28、反应途径，其过程有哪些糖异生的关键酶参与了？16.血糖有哪些来源与去路？17.简述胰岛素的作用机制。 18.试论述肝脏对血糖浓度的调节。19.试述耐糖曲线的临床意义。20.从生化角度简述糖尿病的病因。21.试从糖尿病的发病机理，解释糖尿病患者“三多一少”的临床表现。22.糖尿病患者可出现哪些糖代谢紊乱？第七章 脂质代谢课时：共6学时教学内容与要求第一节 脂质的构成、功能及分析掌握：脂肪酸、甘油三酯、甘油磷脂、胆固醇的结构、必需脂肪酸熟悉：脂质的生物学功能了解：脂质分析技术 一、脂质的分类 脂肪与类脂（固醇及其酯、磷脂、糖脂） 二、脂肪酸的结构与分类 饱和脂肪酸、不饱和脂肪酸；必需脂肪酸；-3脂

29、肪酸 三、甘油三酯的结构 四、磷脂的结构 甘油磷脂、鞘磷脂 五、胆固醇及其酯的结构 六、脂质的生物学功能 七、脂质分析技术第二节 脂质的消化吸收熟悉：脂质的消化条件、消化产物与消化酶、胆汁酸盐；脂质吸收的主要途径了解：脂质消化吸收与机体脂质平衡 一、脂质消化 消化的条件、消化产物、消化酶 二、脂质吸收 主要途径：通过淋巴进入血液次要途径：通过门静脉进入血液 三、脂质消化吸收与机体脂质平衡第三节 甘油三酯代谢掌握：脂肪动员的概念与关键酶、脂肪酸的-氧化方式、酮体的生成和利用、脂肪酸合成的基本原料与关键酶熟悉：脂肪酸的合成过程、脂肪的合成、甘油的代谢了解：脂肪酸合成的调节、脂肪酸的其他氧化方式 一

30、、脂肪的合成 合成主要场所、基本原料、合成途径 二、脂肪酸的合成 合成的基本原料、部位、关键酶；合成主要过程；脂肪酸合酶复合体；脂肪酸碳链的延长与缩短；不饱和脂肪酸的合成；脂肪酸合成的调节 三、脂肪动员 脂肪动员的概念与关键酶 四、甘油的代谢五、脂肪酸的-氧化方式 反应过程：脂肪酸的活化、脂酰CoA进入线粒体、脂酰CoA在线粒体的-氧化（脱氢、加水、再脱氢、硫解）、脂肪酸-氧化与ATP的生成 六、脂肪酸的其他氧化方式 七、酮体代谢 酮体生成的部位、基本原料、关键酶、反应过程；酮体分解的部位与关键酶；酮体代谢的生理意义第四节 磷脂代谢掌握：甘油磷脂合成的原料熟悉：甘油二酯合成途径了解：甘油磷脂的

31、分解、CDP-甘油二酯合成途径、鞘磷脂代谢、神经鞘磷脂的分解 一、甘油磷脂的合成 磷脂酸是甘油磷脂合成的重要中间产物；甘油磷脂合成的原料；甘油磷脂合成的途径 二、甘油磷脂的分解 三、鞘磷脂的代谢四、神经鞘磷脂的分解第五节 胆固醇代谢掌握：体内胆固醇的来源；胆固醇合成的部位、基本原料、关键酶；胆固醇的转化熟悉：胆固醇的酯化；胆固醇合成的主要步骤了解：胆固醇合成的调节 一、胆固醇的来源 二、胆固醇的合成 胆固醇合成的主要部位、基本原料、关键酶、合成的主要步骤 三、胆固醇合成的调节 四、胆固醇的转化 主要在肝脏转化为胆汁酸 五、胆固醇的酯化 组织细胞中的酯化、血浆中的酯化第六节 血浆脂蛋白代谢掌握：

32、血脂的组成与含量、血浆脂蛋白的分类和命名、血浆脂蛋白代谢与功能熟悉：血浆脂蛋白的组成、血浆脂蛋白的结构了解：血浆脂蛋白代谢紊乱 一、血脂的组成与含量 二、血浆脂蛋白的分类和命名 电泳法分类：乳糜微粒（CM）、-脂蛋白、前-脂蛋白、-脂蛋白 超速离心法分类：乳糜微粒（CM）、极低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）、高密度脂蛋白（HDL） 三、血浆脂蛋白的组成 四、血浆脂蛋白的结构 五、血浆脂蛋白的代谢与功能 血浆脂蛋白的来源、含量、主要功能、代谢速度 六、血浆脂蛋白代谢紊乱思考题1.试述血浆脂蛋白的组成和分类。2.血浆中各类脂蛋白的主要成分和功能。3.试述脂肪酸氧化的过程及所需的酶。

33、4.试述酮体生成的组织、原料及过程。5.试述血脂的成分及运输形式。6.何谓酮体？酮体在何处生成？在何处氧化？ 7.试述酮体生成和利用的生理意义。8.试述脂肪酸合成的原料来源和合成部位。9.胆固醇能转变成哪些物质。10.胆固醇酯化的过程及所需酶。11.何谓载脂蛋白？其主要功能如何？12.一分子14碳的脂肪酸彻底氧化分解为CO2和H2O时，需经多少次-氧化？净生成多少分子ATP？13.简述体内糖是如何转变成脂肪的。14.试述乳糜微粒的代谢过程。15.试述极低密度脂蛋白的代谢过程。16.试述低密度脂蛋白的代谢过程。17.试述高密度脂蛋白的代谢过程。18.试述血浆脂蛋白的结构特点。19.试述柠檬酸丙酮

34、酸循环。第八章 生物氧化课时：共3学时教学内容与要求概述掌握：生物氧化的概念熟悉：生物氧化的特点 一、生物氧化的概念 二、生物氧化的特点（与体外燃烧比较） 相同点与不同点第一节 呼吸链掌握：呼吸链的概念、呼吸链的组成与作用机理、体内两条重要的呼吸链熟悉：呼吸链的排列顺序 一、呼吸链的概念 二、呼吸链的组成与作用机理 复合体（NADH-泛醌还原酶）、复合体（琥珀酸-泛醌还原酶）、复合体（泛醌-细胞色素c还原酶、复合体（细胞色素c氧化酶） 三、呼吸链的排列顺序 四、体内两条重要的呼吸链 NADH氧化呼吸链、琥珀酸氧化呼吸链第二节 氧化磷酸化掌握：氧化磷酸化、底物水平磷酸化、P/O比值的概念熟悉：氧

35、化磷酸化的偶联部位；能量的转移、储存和利用了解：氧化磷酸化的偶联机制（化学渗透学说） 一、底物水平磷酸化 二、氧化磷酸化的偶联 氧化磷酸化的概念、P/O比值的概念、氧化磷酸化的偶联部位 三、氧化磷酸化的偶联机制 化学渗透学说、质子梯度的产生、质子顺浓度梯度回流驱动ATP合酶合成ATP 四、能量的转移、储存和利用第三节 影响氧化磷酸化的因素掌握：ATP/ADP比值的调节、抑制剂对氧化磷酸化的影响熟悉：甲状腺素对氧化磷酸化的影响、胞质中NADH的氧化了解：线粒体DNA突变对氧化磷酸化的影响 一、ATP/ADP比值的调节 比值降低，氧化磷酸化速度加快 二、抑制剂对氧化磷酸化的影响 呼吸链抑制剂（CO

36、、CN-等）、解偶联剂（二硝基苯酚，DNP）、ATP合酶抑制剂（寡霉素） 三、甲状腺素 ATP的周转率加快 四、线粒体DNA突变 mtDNA突变累积，ATP生成减少，导致老年退行性疾病 五、线粒体内膜选择性协调转运 胞质中NADH氧化、ATP/ADP转位酶的作用第四节 其他氧化与抗氧化体系了解：活性氧的产生、抗氧化酶体系、微粒体细胞色素P450单加氧酶 一、活性氧的产生 二、抗氧化酶体系 三、微粒体细胞色素P450单加氧酶思考题1.试述生物氧化中CO2的生成方式。2.试述铁硫蛋白的组成及作用。3.试述生物氧化的特点。4.氰化物为什么能引起细胞窒息死亡？5.试述体内能量的生成、储存与利用。6.甲

37、状腺机能亢进患者一般表现为基础代谢率增高，请运用生化知识说明。7.抑制氧化磷酸化的物质有哪几类，机制如何？8.NADH氧化呼吸链是如何组成的？说明各个组成成份在呼吸链中的作用。9.呼吸链中共有几组复合体，并说明每一复合体的组成与功能。第九章 氨基酸代谢课时：共5学时教学内容与要求第一节 蛋白质的生理功能和营养价值掌握：氮平衡、必需氨基酸、蛋白质的营养价值、食物蛋白质的互补作用熟悉：蛋白质的生理功能、蛋白质的生理需要量 一、蛋白质的生理功能 二、氮平衡 氮平衡概念；氮总平衡、氮正平衡、氮负平衡体内蛋白质代谢情况及所见人群 三、蛋白质的生理需要量 四、蛋白质的营养价值 必需氨基酸、非必需氨基酸、蛋

38、白质营养价值与必需氨基酸的关系 五、食物蛋白质的互补作用第二节 蛋白质的消化、吸收与腐败掌握：蛋白质的腐败作用熟悉：蛋白质的消化了解：蛋白质的吸收 一、蛋白质的消化胃、小肠内的消化。 二、蛋白质的吸收载体对氨基酸的吸收作用；-谷氨酰循环对氨基酸的转运作用。 三、蛋白质的腐败作用 腐败作用的概念，腐败的产物（胺、酚、吲哚和氨的生成）。第三节 氨基酸的一般代谢掌握：氨基酸代谢库的概念、转氨基作用、L-谷氨酸氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用熟悉：嘌呤核苷酸循环、-酮酸的代谢了解：体内蛋白质的转换更新 一、体内蛋白质的转换更新 二、氨基酸代谢库 三、氨基酸的脱氨基作用 转氨基作用、L-谷氨酸氧化脱氨基作

39、用、联合脱氨基作用、嘌呤核苷酸循环 四、-酮酸的代谢第四节 氨的代谢掌握：血氨的来源和去路；氨的转运；尿素合成的反应过程、部位、原料、能量消耗、关键酶熟悉：高血氨症与氨中毒了解：鸟氨酸循环的调节 一、血氨的来源和去路 二、氨的转运 谷氨酰胺的运氨作用、丙氨酸-葡萄糖循环 三、尿素合成 鸟氨酸循环（尿素循环、Krebs循环）反应过程、部位、原料、能量的消耗、关键酶、尿素合成的调节。 四、高血氨症与氨中毒 高血氨症与肝昏迷的关系。第五节 个别氨基酸的代谢掌握：一碳单位的概念、种类、运输形式、主要功能；甲硫氨酸循环；白化病熟悉：氨基酸的脱羧基作用；芳香族氨基酸代谢了解：一碳单位的来源、一碳单位的相互

40、转化、支链氨基酸代谢 一、氨基酸的脱羧基作用 氨基酸脱羧酶、一些重要的胺类 二、一碳单位代谢 一碳单位的概念和种类、一碳单位运输与FH4、一碳单位的来源、一碳单位的相互转化、一碳单位的主要功能 三、含硫氨基酸代谢甲硫氨酸转甲基作用与甲硫氨酸循环、肌酸代谢；半胱氨酸代谢与牛磺酸、PAPS 四、芳香族氨基酸代谢 苯丙氨酸与酪氨酸代谢的产物、白化病、苯丙酮酸尿症；色氨酸代谢 五、支链氨基酸代谢思考题1.为何说蛋白质是生命的物质基础？举列说明。2.氮平衡有哪三种类型？ 如何根据氮平衡来反映体内蛋白质代谢状况？3.某一病人的食物含氮量为0.63克，尿和粪中的含氮量为0.82克。请根据蛋白质的含氮特点，分

41、别计算蛋白质含量。并判断该病人的氮平衡类型及体内蛋白质代谢状况。 4.哪些是人体内必需氨基酸？如何判断蛋白质的营养价值？5.何谓蛋白质的腐败作用？可产生哪些有毒物质？6.氨基酸的脱氨基方式有哪几种？各有何特点？7.转氨酶含哪种辅酶？有何作用？含哪种维生素？8.测定血清GPT/ALT有何临床意义？为什么？9.测定血清GOT/AST有何临床意义？为什么？10.简述肝内联合脱氨基作用全过程（包括参与的酶和辅酶）及其意义。11.机体内血NH3主要有哪些来源和去路？12.试述鸟氨酸循环全过程、总结果及其意义。13.脑组织如何通过谷氨酰胺的形成暂时解除NH3毒？14.试用所学的生化知识解释引起肝昏迷的可能

42、机理。15.-酮酸有哪些代谢途径？16.何谓生糖兼生酮氨基酸？主要有哪几种？17.何谓一碳单位代谢？主要有哪些形式的一碳单位？18.四氢叶酸在一碳单位代谢中有何作用？一碳单位代谢有何生理意义？举列说明。19.简述甲硫氨酸循环过程及其生理意义。20.芳香族氨基酸有哪几种？酪氨酸可代谢转变为哪些生理活性物质？21.白化病、尿黑酸症及苯丙酮酸尿症各缺乏那一种酶而引起？22.试计算1分子丙氨酸的碳架彻底氧化后生成的ATP分子数，并列出简要分解过程。第十章 核苷酸代谢课时：共2学时教学内容与要求第一节 核酸的消化吸收了解：核酸的消化过程、消化吸收的主要部位 一、核酸的消化 二、核酸的吸收第二节 嘌呤核苷酸合成与分解代谢掌握：嘌呤核苷酸的分解代谢与痛风症和肾结石熟悉：嘌呤核苷酸从头合成途径的原料、关键酶；脱氧核苷酸的生成了解：嘌呤核苷酸从头合成途径的反应过程与调节、嘌呤核苷酸的补救合成途径、嘌呤核苷酸的相互转变、嘌呤核苷酸的抗代谢物 一、嘌呤核苷酸的合成代谢 从头合成途径所需原料、合成的过程、关键酶、合成的调节；补救合成途径；嘌呤核苷酸的相互转变；脱氧核苷酸的生成；嘌呤核苷酸的抗代谢物 二、嘌呤核苷酸的分解代谢 黄嘌呤氧化酶与尿酸的生成、痛风症、肾结石、别嘌呤醇第三节 嘧啶核苷酸的