四川农业大学生物化学考研要点.docx

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1、第一章 核酸构造与功能DNA变性：在理化因素作用下，DNA碱基对间氢键断裂，双螺旋解开成为单链，从而导致DNA理化性质即生物学性质发生改变，这种现象称为DNA变性。这是一个跃变过程，伴有增色效应，DNA功能丧失。DNA复性：在一定条件下，变性DNA单链间碱基重新配对，恢复双螺旋构造，伴有A260减小减色效应，DNA功能恢复。将变性DNA经退火处理，使其重新形成双螺旋构造过程，称为DNA复性。 增色效应和减色效应：当将DNA稀盐溶液加热到80-100C时，双螺旋构造发生解体，两条链分开，形成无规那么线团，一系列理化性质也随之改变：变性后，260nm紫外吸收值升高，此效应称之为增色效应。 核酸光吸

2、收值常比其各核苷酸成分光吸收值之和少30%-40%。这是在有规律双螺旋构造中碱基严密地堆积在一起造成。这种现象叫做DNA减色效应。增色效应：当DNA从双螺旋构造变为单链无规那么卷曲状态时，它在260nm处吸收便增加，这叫增色效应。减色效应：DNA在260nm出光密度比在DNA分子中各个碱基在260nm处吸收光密度总和小得多约少35%-40%，这种现象称为减色效应。分子杂交：不同来源DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对区域，在复性时可形成局部双螺旋区，称为核酸分子杂交。 核酸探针：是以研究和诊断为目，用来检测特定序列核酸DNA或RNADNA片段或RNA片段，称为核酸探针。 回文构造

3、：脱氧核苷酸排列在DNA两条链中顺读与倒读意义是一样，脱氧核苷酸以一个假想轴称为180对称，这种构造称为回问构造。回文序列：DNA分子中以某一中心区域为对称轴，中心区域一侧碱基序列旋转180后与另一侧碱基序列对称重复。 Tm值：DNA变性发生在一个很窄温度范围内，通常把热变性过程中A260到达最大值一半时温度称为该DNA溶解温度或熔点，用Tm表示。 Chargaff定律：腺嘌呤和胸腺嘧啶摩尔数相等，即 A=T；鸟嘌呤和胞腺嘧啶摩尔数也相等，即G=C； 含氨基碱基总数等于含酮基碱基总数，即A+C=G+T。 嘌呤总数等于嘧啶总数，即A+G=C+T。 碱基互补规律：在形成双螺旋构造过程中，由于各种碱

4、基大小与构造不同，使得碱基之间互补配对只能在G-C或C-G和A-T或T-A之间进展，这种碱基配对规律，称为碱基配对规律互补规律。 超螺旋DNA：双螺旋DNA进一步扭曲所形成麻花状构象。超螺旋DNA比双螺旋DNA分子更严密。双螺旋DNA分子通过自身屡次转动扭曲形成螺旋螺旋构造，称为超螺旋构造；大多数天然DNA分子为负超螺旋。拓扑异构酶：是一类剪接DNA分子、改变DNA拓扑状态酶。拓扑异构酶在DNA复制、转录和重组中起重要作用。顺反子：基因功能单位，一段染色体，它是一种多肽链密码，一种构造基因。1、某DNA样品含腺嘌呤15.1%按摩尔碱基计，计算其余碱基百分含量。2、DNA和RNA构造和功能在化学

5、组成、分子构造、细胞内分布和生理功能上主要区别是什么？DNARNA 化学组成DNA中戊糖是-D-2-脱氧核糖DNA中碱基是A、G、C、T脱氧核糖核苷核苷酸：dAMP、dGMP、dCMP、dTMPRNA中戊糖是-D-核糖RNA中碱基是A、G、C、U核糖核苷核苷酸：AMP、GMP、CMP、UMP分子构造一级构造二级构造：双螺旋构造、三链三级构造：超螺旋大多数天然RNA分子是一条单链，其可以发生分子自身回折，而使互补碱基区形成局部类似DNA双螺旋区。不能配对碱基区域那么形成突环，不同RNA分子因碱基序列不同而具有不同比例双螺旋区。tRNA二级构造：单链、三叶草形、四臂四环tRNA三级构造：在二级构造

6、根底上进一步折叠扭曲形成倒L型细胞内分布在真核细胞中，DNA主要集中在细胞核线粒体和叶绿体中均有各自DNA原核细胞，DNA存在于类核细胞质，少量存在于细胞核生理功能DNA是遗传物质，是遗传信息载体、负责遗传信息储存和发不，并通过复制将遗传信息传递给子代RNA负责遗传信息表达，它转录DNA遗传信息，直接参与蛋白质生物合成，将遗传信息翻译成各种蛋白质，使生物体进展一系列代谢活动，从而能够生长、发育、繁殖和遗传3、DNA双螺旋构造有些什么根本特点？这些特点能解释哪些最重要生命现象？两条反向平行多聚核苷酸链沿一个假设中心轴右旋相互盘绕而形成嘌呤碱和嘧啶碱层叠于螺旋内侧，碱基平面与纵轴垂直，碱基之间堆集

7、距离为。链间碱基按A-T、G-C配对。磷酸与脱氧核糖单位作为不变骨架组成位于外侧，彼此通过磷酸二酯键连接。螺旋直径为2nm，顺轴方向每隔有一个核苷酸，两个核苷酸之间夹角为36。螺旋构造每隔10隔碱基对重复一次，间隔。一条多核苷酸链上嘌呤碱基与另一条链上嘧啶碱基以氢键项链，匹配成对。4、比拟tRNA、rRNA和mRNA构造和功能。tRNA：在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸作用。 由70-90个核苷酸组成，沉降系数在4S左右；一般由四个臂四个环组成；三叶草形；单链 tRNA三级构造为倒L型rRNA：构成核糖体骨架。单链，螺旋化程度较tRNA低；与蛋白质组成核糖体前方能发挥其功能mRNA：蛋白质合成

8、模板 帽子构造5、从两种不同细菌提取得DNA样品，其腺嘌呤核苷酸分别占其碱基总数32%和17%，计算这两种不同来源DNA四种核苷酸相对百分组成。两种细菌中哪一种是从温泉64中别离出来？为什么？6、计算1分子量为3105双股DNA分子长度；2这种DNA一分子占有体积；3这种DNA一分子占有螺旋圈数。一个互补脱氧核苷酸残基对平均分子量为6187、用稀酸或高盐溶液处理染色质，可以使组蛋白与DNA解离，请解释。染色质中DNA和蛋白质在稀酸或高盐溶液中溶解度不同,通过离心方法可以别离DNA和蛋白质.原理是利用了DNA和蛋白质在稀酸或高盐溶液中溶解度不同.8、真核mRNA和原核mRNA各有什么特点真核mR

9、NA特征：单顺反子，5端存在帽子构造，3端polyA尾巴。原核mRNA特征：先导区+翻译区多顺反子+末端序列；半衰期短，以多顺反子形式存在；3端没有或只有较短多聚A构造。 原核生物中，mRNA转录和翻译发生在同一个细胞空间，这两个过程几乎是同步进展。真核细胞中，mRNA合成和功能表达在不同空间和时间范畴。第二章 蛋白质化学氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定PH值时，使某特定氨基酸分子所带正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时溶液PH值即为氨基酸等电点。蛋白质等电点：蛋白质分子中仍然存在游离氨基和游离羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离性质。当蛋白质在某一P

10、H溶液中，酸性基团带负电荷恰好等于碱性基团带正电荷，蛋白质分子净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极引动，此时溶液PH值称为该蛋白质等电点pI。肽键：一分子氨基酸-羧基与另一个分子氨基酸-氨基脱水缩合形成酰胺键-CO-NH-，属共价键。肽键是蛋白质构造中主要化学键，此共价键较稳定，不易被破坏。肽链：多个氨基酸以肽键连接反响产物称为肽或肽链。双缩脲反响：含有两个以上肽键化合物在碱性溶液中与Cu2+生成紫红色到蓝紫色络合物，称为双缩脲反响，可用以测定多肽和蛋白质含量。蛋白质一级构造：指多肽中氨基酸排列顺序，其维系键是肽键，包括二硫键位置，称为蛋白质一级构造，这是蛋白质最根本构造，它内寓着决

11、定蛋白质高级构造和生物功能信息。肽平面：肽键具有局部双键性质，不能自由旋转，组成肽键四个原子及其相邻两个碳原子处在同一个平面，为刚性平面，称为肽平面或酰胺平面。二面角：肽平面之间C分别以两个单键C-N1和C-C2与两个肽平面相连。绕C-N1键旋转角度称为角，绕C-C2键旋转角度称为角，这个旋转角度叫二面角，可表示出相邻两个肽平面相对位置。蛋白质二级构造：肽链主链不同肽段通过自身相互作用、形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成局部空间构造，因此是蛋白质构造构象单元，主要有-螺旋、-折叠和无规那么卷曲等。蛋白质三级构造：指是多肽链在二级构造根底上，通过侧链基团相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键氢键、疏

12、水键、范德华力、离子键等维系使-螺旋、-折叠片、-转角等二级构造相互配置而形成特定构象。三级构造形成使肽链中所有原子都到达空间上重新排布。蛋白质四级构造：由一样或不同亚基按照一定排布方式聚合而成蛋白质构造，维持司机构造稳定作用力是疏水键、离子键、氢键、范德华力。亚基是指参与构成蛋白质司机构造而又具有独立三级构造多肽链。超二级构造：指丧失多肽链上假设干相邻构象单元如-螺旋、-折叠、-转角等彼此作用，进一步组合成有规那么构造组合体，如螺旋-转角-螺旋。构造域：是存在于球状蛋白质分子中两个或多个相对独立、在空间上能识别三维实体，每个由二级构造组合而成，充当三级构造构件，其间由单肽链连接。蛋白质变性与

13、复性：当天然蛋白质受到某些理化因素影响，使其分子内部原有高级构造发生变化时，蛋白质理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致蛋白质一级构造变化，这种现象叫变性作用，变性后蛋白质称为变性蛋白。蛋白质变性作用如果不过于剧烈，那么是一种可逆过程。高级构造松散了变性蛋白质通常在去除变性因素后，可缓慢地重新自发折叠形成原来构象，恢复原有理化性质和生物活性，这种现象称为复性。 分子病：由于基因突变导致蛋白质一级构造发生变异，使蛋白质生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能变化而引起疾病，称为分子病。盐析：在蛋白质溶液中参加大量中性盐，以破坏蛋白质胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。别构效应：

14、通过空间构象转变来完成生物学功能。1、 为什么说蛋白质是生命活动最重要物质根底？蛋白质元素组成有何特点？P29答：生物体最主要特征是生命活动，而蛋白质是生命活动表达者： 酶是以蛋白质为主要成分生物催化剂，代谢反响几乎都是在酶催化下进展。 构造蛋白参与细胞和组织建成，如微管蛋白、伸展蛋白、胶原蛋白等。 某些动物激素是蛋白质，如胰岛素、生长素、促卵泡激素、促甲状腺激素等，在代谢调节中具有十分重要意义。 运动蛋白如肌肉中肌动蛋白、肌球蛋白以及鞭毛和纤毛蛋白与肌肉收缩和细胞运动有关。 高等动物抗体、补体、干扰素等蛋白质具有防御功能。 某些蛋白质具有运输功能，如血红蛋白和肌红蛋白运输氧；脂蛋白运输脂类。

15、 激素和神经递质受体蛋白有承受和传递信息功能。细胞外表抗原参与免疫反响和细胞识别。 染色质蛋白、阻遏蛋白、转录因子等参与基因表达调控；细胞周期蛋白等具有调控细胞分裂、增殖、生长、分化功能。 种子贮藏蛋白、卵白蛋白、血浆白蛋白等具有贮存氨基酸和蛋白质功能。蛋白质主要元素组成：C、H、O、N、S及P、Fe、Cu、Zn、I、Se等微量元素。蛋白质平均含N量为16%，这是凯氏定氮法测定蛋白质含量理论依据。蛋白质含量=蛋白质含氮量2、试比拟较Gly、Pro与其它常见氨基酸构造异同，它们对多肽链二级构造形成有何影响？答：都含一个氨基羧基H与侧链基团，Pro侧链基团与氨基酸形成环化构造，亚氨基酸，Gly不含

16、手性碳原子。由于Pro亚氨基参与形成肽键之后，氮原子上已米有氢原子，无法充当氢键供体，致使-螺旋在该处中断，并产生一个“结节。3、蛋白质水溶液为什么是一种稳定亲水胶体？答：蛋白质分子量很大，容易再水溶液中形成直径1-100nm颗粒，因而具有胶体溶液特征。 可溶性蛋白质分子外表分布着大量极性氨基酸残基，对水有很高亲和性，通过水合作用在蛋白质颗粒外面形成一层水化层，同时这些颗粒带有电荷，因而蛋白质溶液是相当稳定亲水胶体。4、为什么说蛋白质天然构象信息存在于氨基酸顺序中。蛋白质构造与功能之间有什么关系？P51答：蛋白质构象归根结底取决于它氨基酸序列和周围环境影响。 蛋白质一级构造包含了其分子所有信息

17、，并决定其高级构造，也决定了蛋白质生物学功能。 蛋白质一级构造种属差异与同源性，例如细胞色素C 蛋白质一级构造变异与分子并，例如血红蛋白质异常病变镰刀型贫血病 蛋白质前体激活与一级构造，例如胰岛素原激活 蛋白质高级构造决定其功能。 蛋白质空间构象破坏，功能丧失。如核糖核酸酶变性与复性 蛋白质在表现生物学功能时，构象发生一定变化。如血红蛋白变构效应和输血功能。5、什么是蛋白质变性？变性机制是什么？举例说明蛋白质变性在实践中应用。答：当天然蛋白质受到某些理化因素影响，使其分子内部原有高级构造发生变化时，蛋白质理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致蛋白质一级构造变化，这种现象叫变性作用，变

18、性后蛋白质称为变性蛋白。引起蛋白质变性因素很多，其中包括加热、紫外线等射线照射、超声波或高压处理等物理因素；强酸强碱、脲、重金属盐、生物碱试剂及有机溶剂等化学因素。蛋白质变性常伴有如下表现：丧失生物活性；理化性质改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散构造，分子不对称性加大；粘度增大；扩散系数变小；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸光谱等均有改变。生物化学性质改变，分子构造伸展松散，易被蛋白酶分解。维持蛋白质空间构象稳定作用力是次级键，此外，二硫键也起一定作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质空间构象即遭到破坏，引起变性。应用：蛋白质别离

19、纯化；核糖核酸酶S变性-复性6、聚赖氨酸poly Lys在pH 7时呈无规那么线团，在pH 10时那么呈-螺旋；聚谷氨酸poly Glu，在pH 7时呈无规那么线团，在pH 4时那么呈-螺旋，为什么？答：赖氨酸Lys是碱性氨基酸；谷氨酸Glu是酸性氨基酸。两性解离性质7、多肽链片段是在疏水环境中还是在亲水环境中更有利于-螺旋形成，为什么？P41答：疏水环境中。8、某蛋白质多肽链一些节段是a-螺旋，而另一些节段是b-折叠。该蛋白质分子量为240 000，其分子长10-5cm,求分子中a-螺旋和b-折叠百分率.(蛋白质中一个氨基酸平均分子量为120,每个氨基酸残基在a-螺旋中长度0.15nm ，在

20、b-折叠中长度为0.35nm)。答：9、计算时，以下十肽所带净电荷。Ala-Met-Phe-Glu-Tyr-Val-Leu-Typ-Gly-Ile第三章 酶酶活性中心：即活性部位，指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关部位。该部位化学基团集中，直接参与将底物转变为产物反响过程。 酶原：有些酶在最初合成和分泌时，是没有活性酶前体形式，这种前体称为酶原。有些酶以无活性前体形式合成和分泌，然后经特异性蛋白酶作用转变为有活性酶。这些不具催化活性酶前体称为酶原。 活力单位：1个酶活力单位，是指在特定条件下，在1min能转化1mol底物酶量，或是转化底物中 1mol有关基团酶量。 比活力：指每单

21、位质量样品中酶活力，即每毫克蛋白质中所含U数或每千克蛋白质中含Kat数。 诱导契合学说：酶活性中心在是柔性，当底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白活性中心构象发生相应变化，这样就使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物互补形成邮寄结合而催化反响进展。 米氏常数：米氏常数Km是反响速度为最大速度一半时底物浓度。协同效应： 竟争性抑制作用：有些抑制剂和底物构造极为相似，可和底物竞争与酶结合，当抑制剂与酶结合后，就阻碍了底物与酶结合，减少了酶作用时机，因而降低了酶活力。这种抑制作用叫竞争性抑制作用。 非竟争性抑制作用：有些抑制剂和底物可同时结合在酶不同部位，即抑制剂与酶结合后，不阻碍酶再与底物结合

22、，但所形成酶-底物-抑制剂三元复合物ESI不能发生反响，这种抑制作用叫做非竞争性抑制作用。 多酶体系： 同工酶：存在于同一种属或不同种属，同一个题不同组织或统一组织、同一细胞，具有不同分子形式但却能催化一样化学反响一组酶，称之为同工酶。共价调节酶： 固定化酶： 指被结合到特定支持物上并能发挥作用一类酶，其通过吸附、偶联、交联和包埋等物理或化学方法把酶做成仍具有酶催化活性水不溶酶，装入适当容器中形成反响器。 别(变)构效应：有些酶分子外表除了具有活性中心外，还存在被称为调节位点或变构位点调节物特异结合位点，调节物结合到调节位点上引起酶构象发生变化，导致酶活性提高或下降，这种现象称为别构效应，具有

23、上述特点酶称为别构酶。 Ribozyme：即核糖酶。 维生素：是维持机体正常生命活动不可缺少一类小分子有机化合物。 辅酶和辅基：与酶蛋白结合比拟松弛，与酶催化活性有关，耐热，用透析法可以除去小分子有机物称为辅酶。 与酶蛋白结合比拟严密，与酶催化活性有关，耐热，有透析法不易除去小分子有机物称为辅基。酶工程：利用化学工程技术或基因重组技术对酶分子进展修饰、改造或重新设计，旨在改善酶性质、提高酶应用效率或降低酶应用本钱而开展研究活动。1、简述酶作为生物催化剂与一般催化剂共性及个性。P67答：共性：只能催化热力学上允许进展反响；在反响中其本身不被消耗，因此有极少量就可大大加速化学反响进展；对化学反响正

24、逆两个方向催化作用是一样，可以缩短反响平衡点到达时间而不改变反响平衡点，即催化剂使用不影响反响平衡常数。个性：酶具有极高催化效率；酶催化作用具有高度专一性；酶易失活；酶催化活性受到调节、控制；有些酶催化活性与辅因子有关。2、影响酶促反响因素有哪些？用曲线表示并说明它们各有什么影响？ V答：酶浓度、底物浓度、PH、温度、激活剂、抑制剂 1酶浓度对酶作用影响：在底物足够而其它条件固定条件下，假设反响系统中不含有抑制酶活性物质及其它不利于酶发挥作用因素 E时，酶促反响速度和酶浓度成正比，即V=kE 2底物浓度对酶作用影响：E、pH、温度一定. 对于一个酶促反响Et，即Vmax v S3PH对酶作用影

25、响 4温度对酶作用影响 V V 温度 PH 5抑制剂对酶作用影响3、有淀粉酶制剂1克，用水溶解成1000ml，从中取出1ml测定淀粉酶活力，测知每5分钟分解克淀粉，计算每克酶制剂所含淀粉酶活力单位数淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分解1克淀粉酶量为一个活力单位。 4、试比拟酶竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用异同。答：共同点：均为可逆抑制作用；结合方式都是非共价结合 不同点：竞争性抑制作用可以使酶促反响过程发生改变，参加竞争性抑制剂，Km增大，而Vmax不变；参加非竞争性抑制剂，Vmax变小，Km不变。竞争性抑制作用可以用增加底物浓度方式解除；非竞争性抑制作用用解除抑制物质来解除。竞争

26、性抑制作用：抑制剂往往是酶底物类似物或反响产物，构造与底物极为相似，与酶结合部位与底物与酶结合部位一样，抑制剂浓度越大，那么抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；Km值增大，Vm值不变。非竞争性抑制作用：酶可以同时与底物和抑制剂结合，两者没有竞争。但形成中间产物ESI不能分解成产物，因此酶活性降低。抑制剂对酶与底物结合无影响，故底物浓度改变对抑制程度无影响。Km值不变，Vm值变小。 5、试述敌百虫等有机磷农药杀死害虫生化机理。答：敌百虫等有机磷农药能专一地抑制乙酰胆碱酯酶活力，因而使昆虫体内乙酰胆碱大量积累、影响神经传导，使昆虫功能失调，失去知觉而死亡。6、什么是米氏方程，米氏常数Km

27、意义是什么？试求酶促反响速度到达最大反响速度99时，所需求底物浓度用Km表示 VmaxS VmaxV= Km+S 或 V= 1+ Km/S Km意义：Km值是反响速度为最大速度一半时底物浓度。Km是酶特征物理常数。一个酶在一定条件下，对一定底物Km为一定值，故通过测定Km数值，可鉴定酶。1/Km可近似表示酶和底物亲和力，Km愈小，酶对底物亲和力愈大；Km愈大，酶对底物亲和力愈小。在Km情况下，应用米氏方程可计算任意底物浓度时反响速度或者在某一速度条件下底物浓度。7、什么是同工酶？为什么可以用电泳法对同工酶进展别离？同工酶在科学研究和实践中有何应用？同工酶是来源于不同种属或同一种属，甚至同一个体

28、不同组织或统一组织，同一细胞中分理处具有不同分子形式，但却催化一样反响酶。电泳原理是在同一PH缓冲溶液中，由于蛋白质分子量和外表所带电荷不同，其等电点也不同，故在电场中移动速率不同而使蛋白质别离。由于同工酶理化性质、免疫活性都不同，因此可以用电泳法别离。应用：作为遗传标志；作为临床诊断指标；研究某些代谢调节机制8、酶降低反响活化能实现高效率重要因素是什么？P77酶高效催化根本原因是酶和底物通过形成中间产物，有效地降低了反响活化能。邻近效应和定向效应；张力和变形；酸碱催化；共价催化；酶活性中心是低介电区域9、和非酶催化剂相比，酶在构造上和催化机理上有什么特点？酶催化作用具有高度专一性。酶只能作用

29、于某一化合物或构造相似一类化合物发生一定反响，即酶对底物和所催化反响都有严格选择性。酶构造专一性：酶对所催化分子底物化学构造特殊要求和选择酶立体异构专一性：酶除了对底物分子化学构造有要求外，对其立体异构也有要求。酶专一性决定于酶活性中心构象和性质。10、试述维生素与辅酶、辅基关系，维生素缺乏症机理是什么？P109很多维生素是在体内转变成辅酶或辅基，参与物质代谢调节。所有B族维生素都是以辅酶或辅基形式发生作用，但是辅酶或辅基那么不一定都是由维生素组成，如细胞色素氧化镁辅基为铁卟啉，辅酶Q不是维生素等。缺乏症机理：摄入缺乏；吸收障碍；需要量增加；长期服用抗菌素11、称取25mg蛋白酶配成25ml溶

30、液，取2ml溶液测得含蛋白氮，另取溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500ug酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1ug酪氨酸酶量，请计算：1酶溶液蛋白浓度及比活。2每克酶制剂总蛋白含量及总活力。第四章 糖类分解代谢发酵：厌氧有机体把糖酵解生成NADH中氢交给丙酮酸脱羧后产物乙醛，使之生成乙醇过程称为酒精发酵。如果把氢交给丙酮酸生成乳酸那么叫乳酸发酵。 糖酵解途径：将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成一系列反响，是一切生物有机体普遍存在葡萄糖降解途径。糖酵解在细胞质中进展，可分为三个阶段：己糖磷酸化、磷酸己糖裂解、丙酮酸生成。 糖有氧氧化：机体利用氧将葡萄糖彻底氧化成H2O和

31、CO2反响过程，称为糖有氧氧化，是体内糖分解供能主要方式。 糖核苷酸：单糖与核苷酸通过磷酸酯键结合化合物，是双糖和多糖合成中单糖活化形式与供体。 糖酵解：是体内组织在缺氧情况下，葡萄糖或糖原降解为乳酸并伴随着ATP生成一系列反响，是生物体内普遍存在葡萄糖降解途径。反响过程类似酵母生醇发酵，故也称之为无氧酵解。 三羧酸循环：简称TCA循环，又名柠檬酸循环。由Krebs正式提出，又称Krebs循环。是乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，经4次脱氢、2次脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反响过程。在这个过程中生成2CO2，3NADH+H+，1GTPATP，1FADH2 磷酸戊糖途径：将6-磷酸葡萄糖在

32、细胞质中氧化脱羧生成CO2、NADPH和5-磷酸核酮糖，然后通过异构化，转酮醇和转醛醇反响，使糖分子重新组合，最后生成6-磷酸葡萄糖过程。 乙醛酸循环：在种子发芽过程中，由乙酰CoA通过四碳中间产物合成葡萄糖过程，由于产生了特殊中间产物乙醛酸，故称为乙醛酸循环。 糖异生作用：是指从非糖物质如丙酮酸、乳酸、甘油、生糖氨基酸等转变为糖代谢中间产物，在相应酶催化下，绕过EMP三个不可逆反响，最终生成葡萄糖过程。糖原：动物细胞代谢活动和剧烈活动最易动用葡萄糖储存形式，其单糖残基和连键性质同支链淀粉，但分支更多。肝脏和肌肉中糖原含量较多。Q酶：是参与支链淀粉合成酶。功能是在支链淀粉分子上催化合成-1,6

33、糖苷键，形成支链淀粉。乳酸循环：指肌肉缺氧时产生大量乳酸，大局部经血液运到肝脏，通过糖异生作用肝糖原或葡萄糖补充血糖，血糖可再被肌肉利用，这样形成循环称为乳酸循环。1、 何谓三羧酸循环？它有何特点和生物学意义？三羧酸循环：简称TCA循环，又名柠檬酸循环。由Krebs正式提出，又称Krebs循环。是乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，经4次脱氢、2次脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反响过程。在这个过程中生成2CO2，3NADH+H+，1GTPATP，1FADH2 特点：进入循环是乙酰基，以乙酰基辅酶A形式进入；在三羧酸循环中，共有4次脱氢反响，脱下氢原子以NADH+H+和FADH2形式进入呼吸链

34、，最后传递给氧，生成水，在此过程中释放能量可以合成ATP。有一次底物水平磷酸化：琥珀酰CoA生成琥珀酸伴随着底物水平磷酸化生成一分子GTP，能量来自琥珀酰。在整个循环中消耗2分子水，1分子用于合成柠檬酸，已粉子用于延胡索酸水合作用。在呼吸链中必须要有氧。TCA循环一次消耗一个乙酰基。即两个碳原子进入循环。又有两个碳原子以CO2形式离开循环。但这两个碳原子并不是刚刚进入循环那两个碳原子。在循环中有4对H原子通过4步氧化反响脱下，其中3对用以复原NAD+生成3个NADH+H+，1对用以复原FAD，生成1个FADH2。三羧酸循环实质是：1mol乙酰辅酶A彻底氧化生成CO2、H2O、和12个ATP过程

35、。一个三羧酸循环包括：一次底物水平磷酸化、二次脱羧、四个限速酶、四次脱氢一个循环产生12个ATP生物学意义：是有机体获得生命活动所需能量主要途径 是糖、脂、蛋白质等物质代谢和转化中心枢纽 形成多种重要中间产物 是所有有机物彻底氧化必经途径 是发酵产物重新氧化途径1普遍存在2三羧酸循环是糖、脂、蛋白质氧化分解必经共同通路，是氧化释放能量产生ATP最多阶段。()三羧酸循环是物质代谢枢纽。即是糖、脂肪、蛋白质代谢最后共同通路，有时另一些物质代谢如：糖异生、脂肪酸合成、胆固醇合成和转氨基作用等起点。()生物体获得能量最有效方式()获得微生物发酵产品途径：柠檬酸、谷氨酸6为其它物质代谢提供小分子前体7为

36、呼吸链提供H+e2、 磷酸戊糖途径有何特点？其生物学意义何在？特点：无ATP产生和消耗，不是机体产能方式。为磷酸生物合成提供5-磷酸核糖，肌组织内缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶，磷酸核糖可经酵解途径中间产物3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖经集团转移反响生成。脱氢反响以NADP+为受氢体，生成提供NADPH+H+反响过程中进展了一系列酮基和醛基转移反响，经过了3、4、5、6、7碳糖演变过程。一分子G-6-P经过反响，只能发生一次脱羧和二次脱氢反响，生成一分子CO2和2分子NADPH+H+生物学意义：补充糖酵解；产生大量NADPH，为细胞各种合成反响提供复原力 磷酸戊糖途径中间产物为许多化合物合成提供原料

37、与光合作用联系，实现某些单糖间转变 磷酸戊糖途径与糖有氧、无氧分解是相互联系3、 糖酵解和发酵有何异同？糖酵解过程需要那些维生素或维生素衍生物参与？一样点：都要进展以下三个阶段：葡萄糖 1,6-二磷酸果糖；1,6-二磷酸果糖 3-磷酸甘油醛；3-磷酸甘油醛 丙酮酸 都在细胞质中进展不同点：通常所说糖酵解就是葡萄糖 丙酮酸阶段。根据氢受体不同可以把发酵分为两类：丙酮酸承受来自3-磷酸甘油醛脱下一对氢生成乳酸过程称为乳酸发酵。丙酮酸脱羧后产物乙醛承受来自3-磷酸甘油醛脱下一对氢生成乙醇过程称为酒精发酵。糖酵解过程需要维生素或维生素衍生物有NAD+糖异生根本上是糖酵解途径逆过程，但具体过程并不是完全

38、一样，因为在酵解过程中有三步是不可逆反响，而在糖异生中要通过其它旁路途径来绕过这三步不可逆反响，完成糖异生过程。4、 试述糖异生与糖酵解代谢途径关系和差异。生物体通过什么样方式来实现分解和合成代谢途径单向性？糖异生途径和糖酵解途径大多数反响是共有、可逆；糖酵解途径中有3个由关键酶催化不可逆发育反响。在糖异生时，须由另外反响和酶代替。糖异生作用和糖酵解作用相互协调、互补，且受到很多代谢物调控。第一个底物循环在6-磷酸果糖与1,6-二磷酸果糖之间进展。第二个底物循环在磷酸烯醇式丙酮酸与丙酮酸之间进展。糖异生作用可通过糖酵解逆过程完成，但糖异生途径又非糖酵解简单逆转。糖酵解为糖异生提供根本途径。在糖

39、酵解中，由己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶催化反响是不可逆，假设以另一些酶代替，这三步反响即可逆。高水平ATP、NADH变构抑制磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶，而变构地激活二磷酸果糖酯酶。Pi、AMP、ADP变构激活磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶并变构抑制二磷酸果糖酯酶。ATP/ADP比值高时EMP途径关闭、糖异生翻开；ATP/ADP比值低时EMP途径翻开，糖异生活性降低。糖异生途径1丙酮酸生成磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸羧化酶催化丙酮酸羧化生成草酰乙酸磷酸烯醇式丙酮酸激酶催化草酰乙酸形成PEPPEP沿酵解途径逆向反响转变成1,6-二磷酸果糖21,6-二磷酸果糖转化成6-磷酸果糖，反响由二磷酸果糖酯酶催化36

40、-磷酸葡萄糖转化成葡萄糖，由6-磷酸葡萄糖酯酶催化糖酵解在细胞质中进展，可划分为三个阶段，即己糖磷酸化、磷酸己糖裂解及ATP生成，在每一阶段中，又包含假设干反响。糖酵解途径涉及是个酶催化反响，其中有三个酶催化反响是不可逆。葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖G-6-P。关键酶：己糖激酶这是糖酵解第一个限速步骤。6-磷酸葡萄糖可反响抑制己糖激酶6-磷酸果糖F-6-P磷酸化，生成1，6-二磷酸果糖F-1，6-2P。关键酶：6-磷酸果糖激酶-1PFK-1ATP、柠檬酸、脂肪酸是磷酸果糖激酶别构抑制剂。磷酸果糖激酶活性还可被H+抑制磷酸烯醇式丙酮酸将磷酰基转移给ADP形成ATP和丙酮酸。关键酶：丙酮酸激酶丙

41、酮酸激酶活性受高浓度ATP、丙氨酸、乙酰CoA等代谢物抑制糖异生作用中，1,6-二磷酸果糖转化呈6-磷酸果糖反响不可逆，关键酶：二磷酸果糖酯酶二磷酸果糖酯酶是变构酶，受AMP、2,6-二磷酸果糖变构抑制。5、 为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢共通路？三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢共同氧化分解途径；三羧酸循环为糖、脂、蛋白质三大物质合成代谢提供原料；6-磷酸葡萄糖、丙酮酸、乙酰辅酶A是沟通各代谢最关键中间物。蛋白质水解产物如谷氨酸、天冬氨酸、丙氨酸等脱氨后或转氨后碳架要通过三羧酸循环才能被彻底氧化；脂肪酸分解后产物脂肪酸经氧化后生成乙酰COA以及甘油，也要经过三羧酸循环而被

42、彻底氧化。三羧酸循环起始物乙酰-CoA，不但是糖氧化分解产物，它也可来自脂肪甘油、脂肪酸和来自蛋白质某些氨基酸代谢，因此三羧酸循环实际上是三种主要有机物在体内氧化供能共同通路，估计人体内2/3有机物是通过三羧酸循环而被分解。6、 什么是乙醛酸循环？有何意义？P219有不少细菌、藻类和处于一定生长阶段高等植物，脂肪酸降解主要产物乙酰CoA可通过乙醛酸循环，将2分子乙酰CoA合成分子琥珀酸。意义：动物及高等植物营养器官内不存在乙醛酸循环，它只存在于一些细菌、藻类和油料植物种子乙醛酸体中。对于一些细菌和藻类，乙醛酸循环使它们能够仅以乙酸盐作为能源和碳源生长。在脂肪转变为糖过程中，乙醛酸循环起着关键作

43、用，它是连接糖代谢和脂代谢枢纽。7、 为什么糖酵解途径中产生NADH必须被氧化成NAD+才能被循环利用？NAD+是多种脱氢酶辅酶，起递氢作用。三羧酸循环中多不反响都需要NAD+参与8、 试说明丙氨酸成糖过程。P201丙氨酸脱氨形成丙酮酸，丙酮酸通过糖异生作用合成葡萄糖 1丙酮酸生成磷酸烯醇式丙酮酸 丙酮酸羧化酶催化丙酮酸羧化生成草酰乙酸 磷酸烯醇式丙酮酸激酶催化草酰乙酸形成PEP，PEP沿酵解途径逆向反响转变成1,6-二磷酸果糖 21,6-二磷酸果糖转化成6-磷酸果糖，反响由二磷酸果糖酯酶催化 36-磷酸葡萄糖转化成葡萄糖，由6-磷酸葡萄糖酯酶催化9、 试述无氧酵解、有氧氧化及磷酸戊糖旁路三条

44、糖代谢途径之间关系。无氧酵解：糖无氧酵解分解特点是在氧供给相对缺乏时，糖不完全分解生成含三个碳原子乳酸代谢途径。催化糖无氧酵解酶分布在细胞胞浆，由于糖分解不完全，因此ATP生成数量较少，只有2-3个分子，但却是机体在缺氧应激情况下迅速分解糖补充生成ATP主要代谢途径。在无氧和缺氧条件下,作为糖分解供能补充途径： 骨骼肌在剧烈运动时相对缺氧； 从平原进入高原初期； 严重贫血、大量失血、呼吸障碍、肺及心血管疾患所致缺氧.在有氧条件下,作为某些组织细胞主要供能途径：如表皮细胞,红细胞及视网膜等,由于无线粒体,故只能通过无氧酵解供能.有氧代谢时，充分氧化1克分子葡萄糖，能产生38个ATP能量；而在无氧酵解时，1克分子葡萄糖仅产生2个ATP。有氧运动时葡萄糖代谢后生成水和二氧化碳，可以通过呼吸很容易被排出体外，对人体无害。无氧酵解时产生大量丙酮酸、乳酸等中间代谢产物，不能通过呼吸排除；这些酸性产物堆积在细胞和血液中，就成了“疲劳毒素，会让人感到疲乏无力、肌肉酸痛，还会出现呼吸、心跳加快和心律失常，严重时会出现酸中毒和增加肝肾负担；对人体有害。磷酸戊糖途径：主要特点是葡萄糖直接