硕士研究生入学考试生物化学考试大纲.doc

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1、2015年硕士研究生入学考试生物化学考试大纲 一、评价目标生物化学是生命科学的重要基础学科和前沿学科，在现代生物学中具有十分重要的地位和作用。生物化学考试在重点考查生物化学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际和综合分析能力。正确地理解和掌握生物化学有关的基本概念、理论、假说、规律和论断；运用掌握的基础理论知识和原理分析和解决生物学的基本问题。要求考生：系统准确地掌握生物化学的基本概念、基础知识和基本理论；比较全面了解生物化学与分子生物学的常用技术的原理和应用范围；能运用生化技术和知识分析生物学基本问题。同时考生应了解生物化学及相关领域的重大研究进展。本考试大纲适用华中师范大学生命

2、科学学院各专业硕士研究生入学考试。二、考试形式和试卷结构答卷方式：闭卷，笔试，所列题目全部为必答题答题时间：180分钟 题型比例：名词解释约15；填空和选择题约30；简答和计算约35；论述与综合分析(含实验设计)约20三、考查的知识范围（一）氨基酸化学 1、蛋白质的化学组成2、氨基酸的分类及简写符号 3、氨基酸的理化性质及化学反应 4、氨基酸的分析分离方法（二）蛋白质化学1、肽的结构、性质与生物活性肽2、蛋白质的分类3、蛋白质分子结构一级、二级、高级结构的概念及形式，包括超二级结构、结构域等4、蛋白质一级结构测定多肽链N端和C端氨基酸残基测定的各种方法；蛋白酶、肽段的氨基酸序列测定方法；二硫键

3、的断裂和多肽的分离，二硫键位置的确定，多肽的人工合成等）5、蛋白质的理化性质包括蛋白质的两性解离和等电点、蛋白质分子的大小、紫外吸收和胶体性质、蛋白质的沉淀作用、蛋白质的变性作用、蛋白质的颜色反应等6、蛋白质分离纯化和纯度鉴定方法与技术 包括蛋白质的分离纯化的一般原则、蛋白质的分离纯化的方法、蛋白质的分析测定等7、蛋白质的高级结构包括蛋白质构象的研究方法；蛋白质的二级结构和纤维状蛋白质（包括构型与构象、多肽链肽键的二面角、二级结构的基本类型、超二级结构、常见的纤维蛋白质等）；三级结构和四级结构（球状蛋白质三维结构的特征，亚基缔合和四级结构）等8、蛋白质结构与功能的关系 包括一级结构和高级结构与

4、功能的关系，如肌红蛋白、血红蛋白的结构和功能，血红蛋白分子病的机理；免疫球蛋白、免疫系统的识别、免疫球蛋白的结构和类别等（三）核酸化学1、核酸的基本化学组成、种类、分布和生物学功能 2、核苷酸的结构组成、碱基分子式、稀有碱基等3、RNA的分子结构包括RNA的降解、RNA一级结构、高级结构，如tRNA的二、三级结构，真核生物mRNA结构特点，rRNA的结构等4、RNA 的分类及各类RNA的生物学功能，包括各种新发现的小RNA的功能。5、DNA的分子结构DNA的一、二、三级结构的概念和结构特点；核酸的早期研究和双螺旋结构模型等6、DNA测序方法及其过程7、核酸及核苷酸的性质包括溶解性、紫外吸收、核

5、酸及其组分的两性性质8、核酸的变性、复性与杂交9、核酸及其组分的分离纯化包括分离核酸的一般原则、DNA的分离纯化、RNA的分离纯化、核酸组分的分离纯化、核酸及其组分含量的测定、核酸纯度的测定、核苷酸的分离分析鉴定等10、核酸研究的常用技术和方法包括核酸凝胶电泳技术、核酸分子印迹与杂交技术、PCR技术等（四）酶学 1、酶和生物催化剂的概念及其发展2、酶的作用特点 3、酶的命名及分类4、酶的化学本质及组成5、酶的分子结构与其生物活性的关系包括酶分子的必需基团、活性中心、酶高级结构与活性的关系、酶原的激活与调节等6、酶促反应动力学包括米氏方程及其推导、米氏常数、双倒数作图法、多种底物反应的不同机理、

6、抑制剂对酶反应的影响等；酶的抑制作用；酶反应的影响因素等7、酶的作用机制和酶的调节包括酶的活性中心及其作用原理（酶的专一性、酶的活性中心、影响酶催化效率的因素）；酶活性的调节控制和调节酶（别构效应、序变模型、齐变模型、胰蛋白酶）等；8、一些特殊酶如溶菌酶、羧肽酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制9、酶的活力测定和酶分离纯化技术10、核酶、抗体酶、寡聚酶、同工酶及诱导酶和固定化酶的基本概念和应用（五）维生素与辅酶1、维生素的分类及性质 包括维生素的概念、与辅酶的关系、脂溶性维生素和水溶性维生素（维生素B2与FMN、FAD、泛酸、叶酸、生物素、维生素B6、维生素B族与辅酶等）2、各种维生素的活性形式、生理

7、功能包括水溶性维和脂溶性生素的结构特点、生理功能和缺乏病（维生素A在视觉中的作用、维生素D与固醇、维生素C与坏血病等） 3、辅酶的金属离子（六）激素1、激素的概念与分类2、激素作用机理，包括肾上腺素、cAMP与G蛋白相互作用的机理和级联放大作用（七）生物氧化和生物能学 1、生物氧化的特点、方式和酶类2、线粒体氧化体系包括呼吸链的概念、呼吸链的组成成份、呼吸链中各组分的排列顺序等 3、非线粒体氧化体系包括微粒体氧化体系、过氧化体氧化体系、植物细胞中的生物氧化体系等4、生物氧化中能量的转移和利用包括ATP 与高能磷酸化合物的概念、电子传递过程与ATP的生成方式、高能磷酸键的生成机制、氧化磷酸化偶联

8、机制及其影响因素5、ATP 的生物学功能（八）糖的分解代谢和合成代谢1、糖的代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和有关的酶2、糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程3、磷酸戊糖途径、限速酶调控部位及其生理意义4、糖异生作用的概念、场所、原料、主要途径及生理意义5、糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶6、糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶7、光合作用的概况光反应、暗反应8、蔗糖和淀粉的合成过程9、乙醛酸循环10、能量计算与14C标记（九）脂类代谢与合成 1、脂肪的消化吸收、脂肪动员的概念、限速酶；2、甘油代谢 3、脂肪酸的-氧化过程及其能量计算4、酮体的生成和利用5、

9、脂肪和脂肪酸的生物合成6、磷脂的合成与分解7、胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄 8、血脂及血浆脂蛋白 （十）蛋白质和氨基酸代谢 1、蛋白质的消化、吸收与腐败2、氨基酸的脱氨基、脱羧基作用3、尿素循环及-酮酸的代谢4、谷氨酸、天冬氨酸和丙氨酸的合成与分解代谢5、氨基酸的生物合成（分族合成）及其调节6、糖、脂类、蛋白质三大物质代谢的联系（十一）核酸的降解和核苷酸代谢 1、 核酸的酶促降解及外源核酸的消化吸收2、 嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径3、 碱基的分解4、 核苷酸的生物合成包括嘌呤、嘧啶核苷酸的从头合成途径，脱氧核苷酸的合成及dTMP的合成5、 常见辅酶核苷酸的结构和作

10、用（十二）DNA 的生物合成 1、DNA复制的一般规律半保留复制2、参与DNA复制的酶类与蛋白质因子的种类和作用（重点是原核生物的DNA聚合酶）3、DNA复制的基本过程（原核、真核细胞DNA复制特点）4、真核生物与原核生物DNA复制的比较5、DNA 的损伤与修复的机理6、染色体与DNA组装 （十三）RNA的生物合成1、 转录的基本概念；参与转录的酶及有关因子（包括转录因子、终止因子等）2、 启动子与转录起始 包括启动子的基本结构、启动子的识别、酶与启动子的结合、10区和35区的最佳间距、增强子及其功能、真核生物启动子对转录的影响等3、 RNA聚合酶的作用机理4、 原核、真核生物的转录过程及异同

11、点5、 转录的终止和抗终止，包括不依赖于因子的终止、依赖于因子的终止、抗终止等6、 原核与真核生物RNA后加工如内含子的剪接、编辑及化学修饰等包括mRNA、tRNA、rRNA前体和非编码RNA的后加工7、 RNA转录后加工的意义8、 逆转录作用及其生物学意义9、 逆转录病毒的复制机理和逆转录病毒载体的应用10、RNA的复制如单链RNA病毒的RNA 复制、双链RNA病毒的RNA复制11、RNA转录与DNA复制的比较12、核酸生物合成的抑制剂（十四）蛋白质的生物合成和转运 1、 蛋白质合成体系2、 mRNA在蛋白质生物合成中的作用、原理和密码子的概念、特点3、 tRNA、核糖体在蛋白质生物合成中的

12、作用和原理包括tRNA的结构、功能及种类，氨酰tRNA合成酶；核糖体的结构和功能等4、 参与蛋白质生物合成的主要分子的种类和功能5、 蛋白质生物合成过程，包括氨基酸的活化，肽链的起始、延伸和终止等6、 RNA分子在生物进化中的地位7、 翻译后的加工过程如蛋白质前体的加工8、 真核生物与原核生物蛋白质合成的区别9、 蛋白质合成的抑制剂及其作用机理10、蛋白质运转机制包括翻译-运转同步机制，翻译后的运转机制，核定位蛋白的运转机制，蛋白质的降解等（十五）细胞代谢调节和基因表达调控1、 代谢调控的类型2、 激素对物质代谢调节的作用机制3、 细胞水平的反馈调节机制4、 基因表达的调节控制（操纵子学说）5

13、、 酶的诱导与阻遏调节机制6、 真核生物基因表达的调控包括真核生物DNA水平上的基因表达调控，DNA甲基化与基因活性的调控；真核基因的顺式调控元件（如启动子、增强子等）和反式作用因子（如DNA识别或结合域以及转录活化结构域的作用因子）；真核基因转录调控的主要模式包括蛋白质磷酸化、信号转导及基因表达，激素及其影响等（十六）基因工程和蛋白质工程 1、基因工程与DNA克隆的基本原理2、基因的分离、合成和测序3、克隆基因的表达4、人类基因组计划及核酸顺序分析5、基因的功能研究（基因功能的相关研究技术如基因敲除和RNA干扰）6、蛋白质工程及其研究进展四、参考书1、生物化学教程 王镜岩 高等教育出版社 2008年 第一版2、生物化学原理 张楚富 高等教育出版社 2011年 第二版