氨基酸代谢 .ppt
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1、关于氨基酸代谢 现在学习的是第1页,共59页蛋白质维持细胞、组织生长、更新、催化以及代谢调节等功能;蛋白质维持细胞、组织生长、更新、催化以及代谢调节等功能;此外,蛋白质在体内氧化分解可释放能量,因此,此外,蛋白质在体内氧化分解可释放能量,因此,摄食足够蛋白质对摄食足够蛋白质对机体正常代谢十分必要,对于儿童和康复期病人,供给足量、优质的蛋白机体正常代谢十分必要,对于儿童和康复期病人,供给足量、优质的蛋白质尤为重要。质尤为重要。蛋白质本身及其组成单元氨基酸均处于不断的变化中,即不断合成蛋白质本身及其组成单元氨基酸均处于不断的变化中,即不断合成和降解。和降解。蛋白质的分解,包括两个阶段,即蛋白质在蛋
2、白酶和肽酶作用下分解成蛋白质的分解,包括两个阶段,即蛋白质在蛋白酶和肽酶作用下分解成氨基酸;氨基酸在体内进一步降解。蛋白质合成在后面章节讲,本章讲述氨基酸;氨基酸在体内进一步降解。蛋白质合成在后面章节讲,本章讲述氨基酸的生物合成。氨基酸的生物合成。现在学习的是第2页,共59页 第一节第一节 蛋白质的需要量和营养价值蛋白质的需要量和营养价值一、氮平衡一、氮平衡氮平衡实验可反映机体蛋白质的代谢概况。氮平衡实验可反映机体蛋白质的代谢概况。氮的总平衡氮的总平衡 摄入量摄入量=排出氮排出氮 氮的正平衡氮的正平衡 摄入量排出氮摄入量排出氮氮的负平衡氮的负平衡 摄入量排出氮摄入量排出氮二、生理需要量二、生理
3、需要量在不进食蛋白质时,成人每日最低分解约在不进食蛋白质时,成人每日最低分解约2020克蛋白质。由于食物克蛋白质。由于食物蛋白质与人体蛋白质组成的差异,不可能全部被利用,故成人每蛋白质与人体蛋白质组成的差异,不可能全部被利用,故成人每日最低需要量为日最低需要量为30503050克蛋白质。克蛋白质。我国营养学会推荐每日蛋白质需要量我国营养学会推荐每日蛋白质需要量为为8080克。克。现在学习的是第3页,共59页三、蛋白质的营养价值三、蛋白质的营养价值在营养上,不仅要注意膳食蛋白质的量,还必须注意蛋白质的质在营养上,不仅要注意膳食蛋白质的量,还必须注意蛋白质的质。由于各种蛋白质所含氨基酸的种类和数量
4、不同,它们的品质不同。由于各种蛋白质所含氨基酸的种类和数量不同,它们的品质不同。有的蛋白质含有体内所需的各种氨基酸,含量充足且比例适当,。有的蛋白质含有体内所需的各种氨基酸,含量充足且比例适当,此种蛋白质的营养价值高;有的蛋白质缺少体内所需的某种氨基酸此种蛋白质的营养价值高;有的蛋白质缺少体内所需的某种氨基酸或含量不足,其营养价值低。或含量不足,其营养价值低。8 8种人体细胞不能合成,必须从食物中摄取,必需氨基酸;种人体细胞不能合成,必须从食物中摄取,必需氨基酸;1212种人体可合成,不一定需要食物供应,称其为非必需氨基酸。种人体可合成,不一定需要食物供应,称其为非必需氨基酸。现在学习的是第4
5、页,共59页必需氨基酸的种类和标准必需氨基酸的种类和标准现在学习的是第5页,共59页 第二节第二节 蛋白质的酶促降解、吸收和腐败蛋白质的酶促降解、吸收和腐败一、降解一、降解食物蛋白质降解发生在胃食物蛋白质降解发生在胃胃蛋白酶和盐酸;小肠胃蛋白酶和盐酸;小肠胰蛋白酶,靡蛋白酶胰蛋白酶,靡蛋白酶,胰凝乳蛋白酶;肠肽酶最后水解成氨基酸。,胰凝乳蛋白酶;肠肽酶最后水解成氨基酸。不同的蛋白食物在体内的降解率不同。一般动物来源的球状蛋白质能被完不同的蛋白食物在体内的降解率不同。一般动物来源的球状蛋白质能被完全消化,而纤维状蛋白仅能部分水解(缺乏相应的酶);微生物蛋白也能全消化,而纤维状蛋白仅能部分水解(缺
6、乏相应的酶);微生物蛋白也能被完全消化;植物性蛋白若不精制,分离纤维素等,也会降低消化率。被完全消化;植物性蛋白若不精制,分离纤维素等,也会降低消化率。现在学习的是第6页,共59页(Phe.Tyr.Trp)(Arg.Lys)(脂肪族)(脂肪族)胰凝乳胰凝乳蛋白酶蛋白酶胃蛋白酶胃蛋白酶弹性蛋白酶弹性蛋白酶羧肽酶羧肽酶胰蛋白酶胰蛋白酶氨肽酶氨肽酶羧肽酶羧肽酶(Phe.Trp)现在学习的是第7页,共59页二、氨基酸的吸收二、氨基酸的吸收氨基酸由肠上皮细胞吸收,血循环到身体各处细胞。氨基酸由肠上皮细胞吸收,血循环到身体各处细胞。两种系统参与此过程两种系统参与此过程1.1.载体系统载体系统氨基酸在小肠的
7、吸收过程是一个依赖氨基酸在小肠的吸收过程是一个依赖ATPATP的过程,由不同的的过程,由不同的ATPNa+ATPNa+载体系统完成。中性,碱性,酸性和脯氨酸各有其载体系统完成。中性,碱性,酸性和脯氨酸各有其载体系统。这个系统能与氨基酸,形成复合物,将载体系统。这个系统能与氨基酸,形成复合物,将Na+Na+泵至细胞泵至细胞外,从而将氨基酸泵入。外,从而将氨基酸泵入。上述载体系统存在于肾小管细胞,肌肉细胞的细胞膜上也上述载体系统存在于肾小管细胞,肌肉细胞的细胞膜上也有,用于回收氨基酸。有,用于回收氨基酸。现在学习的是第8页,共59页2.-2.-谷氨酰基循环谷氨酰基循环该系统存在于小肠粘膜,肾小管细
8、胞,和脑组织中。该系统存在于小肠粘膜,肾小管细胞,和脑组织中。对中性氨基酸,谷氨酰胺等的活性大;对中性氨基酸,谷氨酰胺等的活性大;对天冬氨酸活对天冬氨酸活性最小;对支链氨基酸和芳香族氨基酸也小。该系统每性最小;对支链氨基酸和芳香族氨基酸也小。该系统每转运转运1mol1mol氨基酸,消耗氨基酸,消耗3molATP3molATP。现在学习的是第9页,共59页现在学习的是第10页,共59页三、肽的吸收三、肽的吸收蛋白质经胃液和胰液分泌出的各种蛋白酶和肽酶的水解,所蛋白质经胃液和胰液分泌出的各种蛋白酶和肽酶的水解,所得到的产物中仅有得到的产物中仅有1/31/3为氨基酸,为氨基酸,2/32/3为短肽。为
9、短肽。小肠存在吸收短肽的系统,对二、三肽吸收特别强,甚至优先于小肠存在吸收短肽的系统,对二、三肽吸收特别强,甚至优先于氨基酸,不同的短肽吸收也存在竞争性,也是一耗能过程。肽被吸氨基酸,不同的短肽吸收也存在竞争性,也是一耗能过程。肽被吸收后,在粘膜细胞内被肽水解成氨基酸。收后,在粘膜细胞内被肽水解成氨基酸。现在学习的是第11页,共59页四、蛋白质的腐败作用四、蛋白质的腐败作用在消化过程中,有一小部分蛋白质不被消化,也有一小部分在消化过程中,有一小部分蛋白质不被消化,也有一小部分消化产物不能被吸收。消化产物不能被吸收。肠道细菌作用于这部分蛋白质及其消化产物,腐败。肠道细菌作用于这部分蛋白质及其消化
10、产物,腐败。实际上,腐败作用是细菌本身的代谢过程,以无氧分解实际上,腐败作用是细菌本身的代谢过程,以无氧分解为主。腐败作用的大多数产物对人体有害,但也可以产为主。腐败作用的大多数产物对人体有害,但也可以产生少量脂肪酸及维生素等。生少量脂肪酸及维生素等。现在学习的是第12页,共59页1.1.胺类的生成胺类的生成肠道细菌分泌的蛋白酶使蛋白质分解成氨基酸,肠道细菌分泌的蛋白酶使蛋白质分解成氨基酸,氨基酸经过脱羧基作用,产生胺类。例如氨基酸经过脱羧基作用,产生胺类。例如组氨酸组氨酸 组胺;组胺;赖氨酸赖氨酸 尸胺;尸胺;色氨酸色氨酸 色胺;色胺;酪氨酸酪氨酸 酪胺酪胺现在学习的是第13页,共59页酪氨
11、酸和苯丙氨酸脱羧生成的酪胺和苯乙胺;酪氨酸和苯丙氨酸脱羧生成的酪胺和苯乙胺;若不能在肝内分解而进入脑组织,可分别经若不能在肝内分解而进入脑组织,可分别经-羟化而生成羟化而生成-羟酪胺和苯乙醇胺。羟酪胺和苯乙醇胺。它们的化学结构与儿茶酚胺类似,称为假神经递质,它们的化学结构与儿茶酚胺类似,称为假神经递质,可取代正常神经递质儿茶酚胺,但不能传递神经冲动,可取代正常神经递质儿茶酚胺,但不能传递神经冲动,可使大脑发生异常抑制,出现肝昏迷症状。可使大脑发生异常抑制,出现肝昏迷症状。现在学习的是第14页,共59页2.2.氨的生成氨的生成肠道中的氨主要来源于:氨基酸在肠道细菌作用下脱氨;肠道中的氨主要来源于
12、:氨基酸在肠道细菌作用下脱氨;血液中尿素渗入肠道,受肠道菌脲酶水解生成。这些氨均可血液中尿素渗入肠道,受肠道菌脲酶水解生成。这些氨均可被重吸收。被重吸收。3.3.其它有害物质的生成其它有害物质的生成除了氨和胺以外,腐败作用还可以产生其它有害物质,除了氨和胺以外,腐败作用还可以产生其它有害物质,例如苯酚,吲哚,甲基吲哚及硫化氢等。正常情况下,它例如苯酚,吲哚,甲基吲哚及硫化氢等。正常情况下,它们大部分都随粪便排出,只有小部分被吸收,经肝的代谢们大部分都随粪便排出,只有小部分被吸收,经肝的代谢转变而解毒,故不会发生中毒现象。转变而解毒,故不会发生中毒现象。现在学习的是第15页,共59页 第三节第三
13、节 氨基酸的一般代谢氨基酸的一般代谢蛋白质氨基酸都是蛋白质氨基酸都是-氨基酸,因此,其氨基酸,因此,其-氨基和羧基氨基和羧基有着共同的代谢途径。但是,由于侧链上的差异,故侧链有着共同的代谢途径。但是,由于侧链上的差异,故侧链代谢有所不同,本处着重讲共同代谢途径。代谢有所不同,本处着重讲共同代谢途径。氨基酸的共同代谢途径包括脱氨基和脱羧基作用,见后氨基酸的共同代谢途径包括脱氨基和脱羧基作用,见后图图现在学习的是第16页,共59页现在学习的是第17页,共59页一、脱氨基作用一、脱氨基作用脱氨基作用主要有三种类型,即氧化脱氨基作用,脱氨基作用主要有三种类型,即氧化脱氨基作用,转氨基作用,移换脱氨基作
14、用。现分述如下;转氨基作用,移换脱氨基作用。现分述如下;1.1.氧化脱氨基作用氧化脱氨基作用氨基酸在酶的作用下脱氨基生成氨基酸在酶的作用下脱氨基生成-酮酸的过程酮酸的过程氧化脱氨基反应分两步进行,第一步是氧化脱氨基反应分两步进行,第一步是脱氢生成脱氢生成-亚亚氨基酸,氨基酸,由氨基酸氧化酶催化(以由氨基酸氧化酶催化(以FADFAD或或FMNFMN为辅酶的黄为辅酶的黄素蛋白)。素蛋白)。现在学习的是第18页,共59页第二步加水和脱氨,自发进行,不需要酶催化。第二步加水和脱氨,自发进行,不需要酶催化。氨基酸氧化酶在体内分布不广泛,作用的氨基酸氧化酶在体内分布不广泛,作用的pHpH为为1010左右,
15、远左右,远离正常的生理条件。所以,该脱氨反应不是主要途径。离正常的生理条件。所以,该脱氨反应不是主要途径。-氨基酸氨基酸 氨基酸氧化酶(氨基酸氧化酶(FAD、FMN)-酮酸酮酸 R-CH-COO-NH+3|R-C-COO-+NH3 O|H2O+O2H2O2现在学习的是第19页,共59页该酶广泛存在,哺乳动物的肝肾中含量高,生理该酶广泛存在,哺乳动物的肝肾中含量高,生理pHpH下活性极强。下活性极强。但其但其反应平衡常数反应平衡常数有利于催化有利于催化-酮戊二酸合成谷氨酸。酮戊二酸合成谷氨酸。L-谷氨酸脱氢酶谷氨酸脱氢酶H2O NH3谷氨酸脱氢酶谷氨酸脱氢酶催化下列反应催化下列反应现在学习的是第
16、20页,共59页2.2.转氨基作用转氨基作用在转氨酶的催化下,在转氨酶的催化下,-氨基酸的氨基转移到氨基酸的氨基转移到-酮酸的酮酸的酮基碳原子上,生成相应的酮基碳原子上,生成相应的-酮酸;而原来的酮酸;而原来的-酮酸则形酮酸则形成相应的成相应的-氨基酸,这种作用称为转氨基作用或氨基氨基酸,这种作用称为转氨基作用或氨基移换作用。移换作用。转氨酶种类多,分布广,其辅酶是磷酸砒哆醛。转氨基作用转氨酶种类多,分布广,其辅酶是磷酸砒哆醛。转氨基作用是一个可逆反应,大多有是一个可逆反应,大多有-酮戊二酸参与。酮戊二酸参与。现在学习的是第21页,共59页-氨基酸氨基酸1 R1-CH-COO-NH+3|-酮酸
17、酮酸1 R1-C-COO-O|R2-C-COO-O|-酮酸酮酸2 R2-CH-COO-NH+3|-氨基酸氨基酸2转氨酶转氨酶(辅酶:磷酸吡哆醛)(辅酶:磷酸吡哆醛)现在学习的是第22页,共59页现在学习的是第23页,共59页除赖氨酸和苏氨酸外,其余除赖氨酸和苏氨酸外,其余1818种氨基酸都有其转氨酶,种氨基酸都有其转氨酶,其中,以谷丙转氨酶和谷草转氨酶最为重要。其中,以谷丙转氨酶和谷草转氨酶最为重要。谷丙转氨酶在谷丙转氨酶在肝脏肝脏中活力最强,组织受损,该酶释放出来,中活力最强,组织受损,该酶释放出来,于是于是,血液中该酶活力大大增强。判断肝功能。谷草转氨酶在血液中该酶活力大大增强。判断肝功能
18、。谷草转氨酶在心心脏脏中最具活力。中最具活力。通过转氨基作用,将氨基酸与通过转氨基作用,将氨基酸与-酮酸进行转变,可使蛋白酮酸进行转变,可使蛋白质分解产物氨基酸进入三羧酸循环,从而与其他代谢途径质分解产物氨基酸进入三羧酸循环,从而与其他代谢途径相联系。相联系。现在学习的是第24页,共59页谷丙转氨酶和谷草转氨酶谷丙转氨酶和谷草转氨酶谷丙转氨酶(谷丙转氨酶(GPTGPT)谷草转氨酶谷草转氨酶(GOT)(GOT)现在学习的是第25页,共59页现在学习的是第26页,共59页3.3.联合脱氨基作用联合脱氨基作用先进行转氨基作用,然后再以谷氨酸脱氢酶进行氧化脱氨基作先进行转氨基作用,然后再以谷氨酸脱氢酶
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