酶学基础知识讲稿.ppt

《酶学基础知识讲稿.ppt》由会员分享，可在线阅读，更多相关《酶学基础知识讲稿.ppt（55页珍藏版）》请在淘文阁 - 分享文档赚钱的网站上搜索。

1、关于酶学基础知识第一页，讲稿共五十五页哦第二章第二章 酶学基础知识酶学基础知识 n第一节 酶的分类与命名n第二节酶（蛋白类酶）的结构与功能第二页，讲稿共五十五页哦第一节第一节 酶的分类与命名酶的分类与命名n大肠杆菌细胞中，大肠杆菌细胞中，30003000种酶种酶n高等真核生物细胞中，高等真核生物细胞中，50005000种酶种酶n国际酶学委员会已知的酶见表国际酶学委员会已知的酶见表1 1：第三页，讲稿共五十五页哦表1 已知酶历年增长统计n资料来源与年份已知酶数量资料来源与年份已知酶数量nReport of the Enzyme Commission(1961)712Report of the E

2、nzyme Commission(1961)712nEnzyme Nomenclature(1964)874Enzyme Nomenclature(1964)874nEnzyme Nomenclature(1972)1770Enzyme Nomenclature(1972)1770nEnzyme Nomenclature(1978)2122Enzyme Nomenclature(1978)2122nSupplements 1-4 2252Supplements 1-4 2252nEnzyme Nomenclature(1984)2477Enzyme Nomenclature(1984)2477

3、nSupplements 1-3(Eur.J.Biochem.)(1990)2966Supplements 1-3(Eur.J.Biochem.)(1990)2966nEnzyme Nomenclature(1992)3169Enzyme Nomenclature(1992)3169nSupplements 1-4(Eur.J.Biochem.)(1997)3702Supplements 1-4(Eur.J.Biochem.)(1997)3702第四页，讲稿共五十五页哦酶的分类命名原则 n分类命名方法：分类命名方法：n对于蛋白类酶现在普遍接受的是对于蛋白类酶现在普遍接受的是国际酶学国际酶学委员

4、会委员会19611961年年制定的酶分类与命名法。制定的酶分类与命名法。n对于核酸类酶由于其研究历史不长，对于分对于核酸类酶由于其研究历史不长，对于分类和命名还没有统一的原则和规定。类和命名还没有统一的原则和规定。第五页，讲稿共五十五页哦蛋白类酶与核酸类酶n按照分子中起催化作用的按照分子中起催化作用的主要组分主要组分不同，酶不同，酶可以分为蛋白类酶（可以分为蛋白类酶（proteozyme，P酶）酶）和核酸类酶（和核酸类酶（ribozyme，R酶，核酶）两大酶，核酶）两大类。类。n两者的两者的显著区别显著区别之一是蛋白类酶只能催化其之一是蛋白类酶只能催化其他分子进行反应，而核酸类酶却可以催化酶他

5、分子进行反应，而核酸类酶却可以催化酶分子本身也可以催化其他分子进行反应。分子本身也可以催化其他分子进行反应。第六页，讲稿共五十五页哦一、蛋白类酶（P酶）的分类n（1）氧化还原酶类n（2）转移酶类n（3）水解酶类n（4）裂合酶类n（5）异构酶类n（6）连接或合成酶类1961年国际酶学委员会（Enzyme Committee,EC）根据酶所催化的反应类型和机理，把酶分成6大类：第七页，讲稿共五十五页哦（1 1）氧化还原酶类氧化还原酶类n催化氧化-还原反应。n供体：受体氧化还原酶n主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和还原（氧化）酶(Oxidase)。n例如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化

6、乳酸的脱氢反应。第八页，讲稿共五十五页哦（2 2）转移酶类转移酶催化转移酶催化基团转移基团转移反应，即将一个底物分反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。供体：受体供体：受体 某基团转移酶某基团转移酶例如，例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。第九页，讲稿共五十五页哦（3 3）水解酶类水解酶类n水解酶催化底物的加水分解反应。n底物名称 反应集团位置 水解酶n主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。n例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应。第十页，讲稿共五十五页哦（4 4）裂合酶类裂合酶类n裂合酶催化

7、从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。n底物 裂解基团 裂合酶n主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。n例如，延胡索酸水合酶催化的反应。第十一页，讲稿共五十五页哦（5 5）异构酶类异构酶类n催化各种同分异构体的相互转变。即底物分子内基团或原子的重排过程。n按异构化类型分为6个亚类，异构、消旋、变位、表异构、顺反异构n底物名称 亚类 酶n例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。第十二页，讲稿共五十五页哦（6 6）合成酶类n合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。nA+B+ATP=AB+ADP+Pi n底物：

8、底物 连接酶 n例如，谷氨酰胺合成酶催化的反应。L谷氨酸+氨+ATP=L谷氨酰胺+ADP+Pi 第十三页，讲稿共五十五页哦蛋白类酶的系统名、惯用名系统名：包括所有底物的名称和反应类型。乳酸+NAD+丙酮酸+NADH+H+乳酸：NAD+氧化还原酶惯用名：只取一个较重要的底物名称和反应类型。乳酸：NAD+氧化还原酶乳酸脱氢酶对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类型。第十四页，讲稿共五十五页哦乳酸脱氢酶 EC 1.1.1.27第1大类，氧化还原酶第1亚类，氧化基团CHOH第1亚亚类，H受体为NAD+该酶在亚亚类中的流水编号第十五页，讲稿共五十五页哦编号系统命名习惯命名催化的反应EC.1.1.

9、1.27乳酸：NAD+氧化还原酶乳酸脱氢酶乳酸+NAD+丙酮酸+NADHEC2.6.1.1L-天冬氨酸：a-酮戊二酸氨基转移酶天冬氨酸氨基转移酶L-天冬氨酸+-酮戊二酸草酰乙酸+L-谷氨酸EC3.1.3.9D-葡萄糖-6-磷酸磷酸水解酶葡萄糖-6-磷酸酶D-葡萄糖-6-磷酸+H2O 葡萄糖+H3PO4EC4.1.2.13D-果糖-1，6-二磷酸：D-甘油醛-3-磷酸裂合酶醛缩酶D-果糖-1，6-二磷酸 磷酸二羟丙酮+D-甘油醛-3-磷酸EC3.1.3.9D-葡萄糖-6-磷酸酮醇异构酶磷酸己糖异构酶D-葡萄糖-6-磷酸 D-果糖-6-磷酸EC6.3.1.2L-谷氨酸：氨连接酶谷氨酰胺合成酶ATP

10、+L-谷氨酸+NH3 L-谷氨酰胺+ADP+H3PO4第十六页，讲稿共五十五页哦三、其他习惯归类命名法 n单体酶和寡聚酶单体酶和寡聚酶n单纯酶和结合酶单纯酶和结合酶 n恒态酶和调节酶恒态酶和调节酶 n胞内酶、胞外酶胞内酶、胞外酶 第十七页，讲稿共五十五页哦1.单体酶和寡聚酶单体酶和寡聚酶n根据酶蛋白质根据酶蛋白质组成特点组成特点可将已知酶分为单体酶可将已知酶分为单体酶和寡聚酶。和寡聚酶。n（1）单体酶n单体酶仅由单体酶仅由单条肽链单条肽链组成，相对分子质量组成，相对分子质量1300035000，不能再解离成更小的组成，不能再解离成更小的组成单位。其中许多是催化单位。其中许多是催化水解反应水解反

11、应的酶，一般的酶，一般不不需辅助需辅助因子。因子。n在单体酶中有一些是在单体酶中有一些是蛋白水解酶蛋白水解酶，它们多以，它们多以无无活性的酶原形式合成活性的酶原形式合成，在需要时再水解除去部，在需要时再水解除去部分肽链转变为有活性的酶。分肽链转变为有活性的酶。第十八页，讲稿共五十五页哦（2 2）寡聚酶寡聚酶n已知的酶绝大多数是寡聚酶，由相同或者不已知的酶绝大多数是寡聚酶，由相同或者不同的亚基组成，它们包含同的亚基组成，它们包含两条或多条肽链两条或多条肽链，相对分子质量通常超过相对分子质量通常超过35000。例如，糖酵。例如，糖酵解有关的酶都是包含解有关的酶都是包含24个亚基的寡聚酶。个亚基的寡

12、聚酶。在寡聚酶中有许多是代谢途径中的在寡聚酶中有许多是代谢途径中的关键酶关键酶，它们的它们的活性活性可通过可通过多种方式多种方式，特别是通过，特别是通过别别构机制构机制进行进行调节调节。第十九页，讲稿共五十五页哦2.单纯酶和结合酶单纯酶和结合酶n从酶的成分组成上看，可将酶分为从酶的成分组成上看，可将酶分为单成分酶单成分酶和和双成分酶双成分酶两种。两种。或称为或称为单纯酶单纯酶和和结合酶结合酶。n单成分酶单成分酶（单纯酶单纯酶）在催化过程中）在催化过程中不需要辅酶不需要辅酶，除了蛋白质外不，除了蛋白质外不含其他成分。如：水解酶类的胃蛋白酶、胰蛋白酶、脲酶、核酸酶等。含其他成分。如：水解酶类的胃蛋

13、白酶、胰蛋白酶、脲酶、核酸酶等。n双成分酶双成分酶（结合酶结合酶）：又称）：又称全酶全酶，在催化反应中需要有辅助因，在催化反应中需要有辅助因子，由子，由蛋白蛋白和和非蛋白非蛋白两部分组成。其中两部分组成。其中非蛋白部分非蛋白部分称为称为辅助因子辅助因子，单纯的辅助因子不呈现酶活力，只有两者结合在一起形成单纯的辅助因子不呈现酶活力，只有两者结合在一起形成全酶才显示全酶才显示活力活力。如氧化还原酶类、转移酶类中的许多酶。如氧化还原酶类、转移酶类中的许多酶。n 全酶酶蛋白辅助因子全酶酶蛋白辅助因子第二十页，讲稿共五十五页哦3.恒态酶和调节酶恒态酶和调节酶n根据酶在根据酶在代谢代谢中所处的中所处的地位

14、地位、含量含量与与活性活性情况，情况，也可以分成恒态酶与调节酶。也可以分成恒态酶与调节酶。n恒态酶恒态酶是构成代谢途径和物质转化体系的是构成代谢途径和物质转化体系的基本基本组成成分组成成分，在细胞中恒态酶的含量相对恒定，在细胞中恒态酶的含量相对恒定，其活性仅其活性仅受反应动力学受反应动力学系统本身的组成因素调系统本身的组成因素调节。节。n调节酶调节酶是指在代谢途径和物质转化体系中起是指在代谢途径和物质转化体系中起调调节作用的关键酶节作用的关键酶，它们的，它们的含量含量与与活性活性常因机体常因机体的机能状况而不同。按照其活性调节方式又可的机能状况而不同。按照其活性调节方式又可分为三种类型分为三种

15、类型:潜态酶，别构酶和多功能酶潜态酶，别构酶和多功能酶。第二十一页，讲稿共五十五页哦（1 1）潜态酶潜态酶n潜态酶潜态酶是指那些通常以无活性的酶原状态存是指那些通常以无活性的酶原状态存在，而在机能需要时再转变为活性状态的酶。在，而在机能需要时再转变为活性状态的酶。这种激活调节一般以级联催化方式进行。包这种激活调节一般以级联催化方式进行。包括两种类型：一是括两种类型：一是不可逆的共价调节不可逆的共价调节，即所，即所谓的谓的酶原激活酶原激活。除了前述的消化性蛋白水解。除了前述的消化性蛋白水解酶外，也包括那些具有生理功能的蛋白酶，酶外，也包括那些具有生理功能的蛋白酶，例如例如凝血酶、溶血纤蛋白酶凝血

16、酶、溶血纤蛋白酶等都是通过这种等都是通过这种方式调节的；二是方式调节的；二是可逆共价调节可逆共价调节。第二十二页，讲稿共五十五页哦（2 2）别构酶别构酶n别构酶，这些酶别构酶，这些酶在结构上除了具在结构上除了具有能和底物相结有能和底物相结合、并催化底物合、并催化底物进行反应的活性进行反应的活性中心外，还具有中心外，还具有能和效应物相结能和效应物相结合的合的调节中心调节中心。第二十三页，讲稿共五十五页哦 （3）多功能酶n多功能酶多功能酶指具有一种以上催化活性的酶，指具有一种以上催化活性的酶，他们有的是由他们有的是由不同亚基不同亚基组成，还有一些组成，还有一些别构酶别构酶也是多功能酶。也是多功能酶

17、。第二十四页，讲稿共五十五页哦4.胞内酶、胞外酶胞内酶、胞外酶n生物合成的酶有两种类型生物合成的酶有两种类型:存在于胞内存在于胞内或转位通过细胞质膜到胞外。或转位通过细胞质膜到胞外。第二十五页，讲稿共五十五页哦（1 1）胞内酶胞内酶n胞内酶胞内酶是指在合成后仍留在细胞内发挥作用的是指在合成后仍留在细胞内发挥作用的酶。酶。n酶在细胞内存在部位是不同的，有些酶是酶在细胞内存在部位是不同的，有些酶是“可可溶的溶的”，并不直接与细胞中任何特定结构组分，并不直接与细胞中任何特定结构组分相连接；另一些酶则是相连接；另一些酶则是“不溶的不溶的”,他们与细他们与细胞膜或细胞器结合，较难与细胞的组分分开，胞膜或

18、细胞器结合，较难与细胞的组分分开，如线粒体上的酶。为从胞内提取某种酶，一般如线粒体上的酶。为从胞内提取某种酶，一般要通过破壁、抽提、离心等步骤。要通过破壁、抽提、离心等步骤。第二十六页，讲稿共五十五页哦（2 2）胞外酶胞外酶n胞外酶胞外酶(又可称为分泌型酶又可称为分泌型酶)是指可以是指可以穿过质穿过质膜膜的任何酶，大多数是的任何酶，大多数是水解酶水解酶，多数，多数工业工业用用酶都是胞外酶。如淀粉酶、蛋白酶、纤维素酶都是胞外酶。如淀粉酶、蛋白酶、纤维素酶、果胶酶等。胞外酶优点明显，它比胞内酶、果胶酶等。胞外酶优点明显，它比胞内酶酶容易回收容易回收、纯化纯化，不必将细胞破碎不必将细胞破碎，也，也不

19、不用去核酸用去核酸，容易获得高产容易获得高产(因为胞外酶生产不因为胞外酶生产不受可获得的生物量的限制受可获得的生物量的限制)。n胞外酶的分泌胞外酶的分泌位置位置由由细胞质膜的结构细胞质膜的结构所决定。所决定。第二十七页，讲稿共五十五页哦n革兰氏阳性菌革兰氏阳性菌的外壳由的外壳由细胞质膜细胞质膜和包围在膜外和包围在膜外面的面的壁壁组成。对革兰氏组成。对革兰氏阳性菌来说有两类胞外阳性菌来说有两类胞外酶：一类是合成后分泌酶：一类是合成后分泌到到培养基培养基中的胞外酶，中的胞外酶，如芽胞杆菌产生的淀粉如芽胞杆菌产生的淀粉酶、蛋白酶；另一类是酶、蛋白酶；另一类是分泌蛋白穿过膜后，结分泌蛋白穿过膜后，结合

20、于合于膜外表面膜外表面的胞外酶。的胞外酶。第二十八页，讲稿共五十五页哦n革兰氏阴性革兰氏阴性菌的细胞壁是由附菌的细胞壁是由附着在细胞质膜外的一层薄的着在细胞质膜外的一层薄的粘肽粘肽组成，壁外面还有一层膜组成，壁外面还有一层膜外外膜膜。两层疏水膜之间是亲水空。两层疏水膜之间是亲水空间间周质周质。阴性菌中有。阴性菌中有四种四种不同位置的分泌型酶，即分泌酶结不同位置的分泌型酶，即分泌酶结合合在内膜外表面在内膜外表面、分布在、分布在周周质中质中、结合、结合在外膜上在外膜上和分泌和分泌到到培养基中培养基中，前三类均可用渗，前三类均可用渗透压冲击法或用透压冲击法或用溶菌酶溶菌酶把细胞处理把细胞处理成球状体

21、释放酶。成球状体释放酶。第二十九页，讲稿共五十五页哦四、核酸类酶（催化核酸）n核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA，能够催化，能够催化RNA分子中的分子中的磷酸酯键磷酸酯键的的水水解解及其逆反应和一些其它反应。及其逆反应和一些其它反应。第三十页，讲稿共五十五页哦核酸类酶的分类n（1）根据酶作用的）根据酶作用的底物底物是其本身是其本身RNA分子分子还是其他分子，将核酸类酶分为还是其他分子，将核酸类酶分为分子内分子内催化催化R酶和酶和分子间分子间催化催化R酶两大类。酶两大类。n（2）在每个大类中根据酶的催化）在每个大类中根据酶的催化类型类型不同，不同，

22、将将 R酶分为若干酶分为若干亚类亚类。第三十一页，讲稿共五十五页哦1、分子内催化R酶n分子内催化酶是催化本身分子内催化酶是催化本身RNA分子进行反应分子进行反应的一类核酸类酶。的一类核酸类酶。n（1）自我剪切自我剪切酶：在一定条件下催化本身酶：在一定条件下催化本身RNA分子进行分子进行剪切剪切反应的反应的R酶。它们都是酶。它们都是RNARNA前体前体，可以在一定条件下进行自我催化，可以在一定条件下进行自我催化，使使RNA前体生成前体生成成熟的成熟的RNARNA分子和另一个分子和另一个RNARNA片断片断。n（2）自我剪接自我剪接酶：在一定条件下催化本身酶：在一定条件下催化本身RNA同时进行同时

23、进行剪切剪切反应和反应和连接连接反应的反应的R酶。酶。它们也都是它们也都是RNARNA前体前体。第三十二页，讲稿共五十五页哦2、分子间催化R酶n分子间催化酶是催化其它分子进行反应的核酸类酶。分子间催化酶是催化其它分子进行反应的核酸类酶。n（1）RNA剪切酶：催化其他剪切酶：催化其他RNARNA分子分子进行进行剪切剪切反应的核反应的核酸类酶。酸类酶。n（2）DNA剪切酶：催化剪切酶：催化DNADNA分子分子进行进行剪切剪切反应的核酸类酶。反应的核酸类酶。n（3）多肽剪切酶：催化）多肽剪切酶：催化多肽剪切多肽剪切作用的核酸类酶。作用的核酸类酶。n（4）多糖剪接酶：催化）多糖剪接酶：催化多糖剪切多糖

24、剪切和和连接连接反应的核酸类反应的核酸类酶。酶。n（5）多功能）多功能R酶：催化其他分子进行酶：催化其他分子进行多种反应多种反应的核酸类的核酸类酶。酶。第三十三页，讲稿共五十五页哦酶其它酶多功能多糖剪接酶多肽剪切酶剪切酶剪切酶分子间催化酶自我剪接酶自我剪切酶分子内催化酶核酸类酶合成酶或连接酶异构酶裂合酶水解酶转移酶氧化还原酶蛋白类酶酶RRDNARNA第三十四页，讲稿共五十五页哦第二节第二节 酶（蛋白类酶）酶（蛋白类酶）的结构与功能的结构与功能第三十五页，讲稿共五十五页哦一一.蛋白类酶的基本组成蛋白类酶的基本组成单位氨基酸单位氨基酸n蛋白类酶（蛋白类酶（P-P-酶）主要由酶）主要由蛋白质蛋白质组

25、成。蛋白质组成。蛋白质是由各种是由各种氨基酸氨基酸通过通过肽键肽键连接而成的高分子化连接而成的高分子化合物。合物。n氨基酸：分子中含有氨基（氨基酸：分子中含有氨基（-NH-NH2 2）和羧基（）和羧基（-COOHCOOH）的有机化合物。组成蛋白质的氨基酸主）的有机化合物。组成蛋白质的氨基酸主要要有有2020种种。第三十六页，讲稿共五十五页哦2.辅助因子 n酶反应的专一性取决于酶蛋白本身，而辅助酶反应的专一性取决于酶蛋白本身，而辅助因子则直接对电子、原子或某些化学基团起因子则直接对电子、原子或某些化学基团起传递作用，决定反应的性质。酶的辅助因子传递作用，决定反应的性质。酶的辅助因子可以是可以是无

26、机无机辅助因子辅助因子金属离子金属离子（激活激活剂剂），也可以是小分子有机化合物，也可以是小分子有机化合物（辅酶辅酶）。第三十七页，讲稿共五十五页哦（1 1）无机辅助因子）无机辅助因子n无机辅助因子无机辅助因子主要是指各种主要是指各种金属离子金属离子，尤其，尤其是各种是各种二价金属离子二价金属离子。n1.镁离子（Mg2+）n2.锌离子（Zn2+）n3.铁离子（Fe2+）n4.铜离子（Cu2+）n5.锰离子（Mn2+）n6.钙离子（Ca2+）第三十八页，讲稿共五十五页哦（2 2）有机辅助因子）有机辅助因子n有机辅助因子有机辅助因子是指双成分酶中相对是指双成分酶中相对分子质量较分子质量较小的有机化

27、合物小的有机化合物。它们在酶催化过程中起着。它们在酶催化过程中起着传传递电子、原子或基团递电子、原子或基团的作用。包括：的作用。包括：烟酰胺核苷酸、黄素核苷酸、铁卟啉、硫辛酸、烟酰胺核苷酸、黄素核苷酸、铁卟啉、硫辛酸、核苷三磷酸、鸟苷、辅酶核苷三磷酸、鸟苷、辅酶Q Q、谷光甘肽、辅酶、谷光甘肽、辅酶A A、生物素、硫胺素焦磷酸、磷酸吡哆醛和磷酸吡生物素、硫胺素焦磷酸、磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。哆胺。生物体内生物体内B族维生素族维生素几乎都是作为酶的辅助因子，几乎都是作为酶的辅助因子，参与细胞的代谢过程参与细胞的代谢过程第三十九页，讲稿共五十五页哦二、酶的空间结构 n蛋白质蛋白质功能决定于其结构功

28、能决定于其结构，不仅与其氨基酸，不仅与其氨基酸组成（一级结构）有关，而且还与其空间结组成（一级结构）有关，而且还与其空间结构有关（二级结构、三级结构、四级结构）。构有关（二级结构、三级结构、四级结构）。n酶蛋白空间结构的基本酶蛋白空间结构的基本结构单位结构单位：螺旋结构、：螺旋结构、折叠结构、转角结构和卷曲结构等。折叠结构、转角结构和卷曲结构等。n具有酶活性的蛋白质都是具有酶活性的蛋白质都是球蛋白球蛋白，球蛋白分，球蛋白分子结构有以下特征：子结构有以下特征：第四十页，讲稿共五十五页哦1、空间结构特征：、空间结构特征：n(1)(1)在球蛋白分子中一条肽链往往是通过一在球蛋白分子中一条肽链往往是通

29、过一部分部分-螺旋、一部分螺旋、一部分-折叠、一部分折叠、一部分-转角和一部分无规卷曲转角和一部分无规卷曲形成紧密的球状构象。形成紧密的球状构象。n(2)(2)在球蛋白分子中，大多数在球蛋白分子中，大多数非极性侧链非极性侧链总总是埋藏在分子是埋藏在分子内部内部形成形成疏水内核疏水内核，而大多数，而大多数极性侧链极性侧链总是暴露在小分子的总是暴露在小分子的表面上表面上，形成，形成一些一些亲水区亲水区。第四十一页，讲稿共五十五页哦n(3)(3)球蛋白的分子球蛋白的分子表面表面，往往有一个内陷的，往往有一个内陷的空空穴穴，往往是，往往是疏水区疏水区，对酶分子而言，此空穴正，对酶分子而言，此空穴正好容

30、纳一个或两个小分子底物或大分子底物的好容纳一个或两个小分子底物或大分子底物的一部分，即酶一部分，即酶活性部位活性部位。n(4)(4)有些球蛋白具有四级结构，这类球蛋白的有些球蛋白具有四级结构，这类球蛋白的分子中含两条或多条多肽链，这些多肽链彼此分子中含两条或多条多肽链，这些多肽链彼此以非共价键相连，每一条肽链都有自己的二、以非共价键相连，每一条肽链都有自己的二、三级结构。三级结构。第四十二页，讲稿共五十五页哦第四十三页，讲稿共五十五页哦2.维持酶蛋白分子构象的力维持酶蛋白分子构象的力n蛋白质的空蛋白质的空间结构是通间结构是通过各种过各种副价副价键键联结而成联结而成n主要有主要有：氢氢键、盐键、

31、键、盐键、二硫键、疏二硫键、疏水作用、金水作用、金属键和范德属键和范德华力等。华力等。第四十四页，讲稿共五十五页哦3.酶的活性中心 n在酶分子上，并不是所有氨基酸残基，而在酶分子上，并不是所有氨基酸残基，而只是少数氨基酸残基与酶的催化活性有关只是少数氨基酸残基与酶的催化活性有关。这些氨基酸残基虽然在一级结构上可能。这些氨基酸残基虽然在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，集相距很远，但在空间结构上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空间结构的区域，中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并催化底物转化为产该区域与底物相结合并催化底物转化为产物，这一区域称为酶的物，这一区域称

32、为酶的活性中心活性中心(active center)或或活性部位活性部位(active site)。n酶的活性中心一旦被破坏，酶将失去其催酶的活性中心一旦被破坏，酶将失去其催化活性。化活性。第四十五页，讲稿共五十五页哦 单纯酶中，活性中心常由一些极性氨基酸残基的侧链基团所组成，如His的咪唑基、Ser的羟基、Cys的巯基、Lys的-氨基、Asp和Glu的羰基等；而对结合酶，除上述基团以外，辅酶或辅基上的一部分结构往往也是活性中心的组成部分。第四十六页，讲稿共五十五页哦第四十七页，讲稿共五十五页哦氨基酸残基的分类n1960年，考施兰德（年，考施兰德（Koshland）将酶分）将酶分子中的氨基酸残

33、基分为以下四类：子中的氨基酸残基分为以下四类：n接触残基接触残基n辅助残基辅助残基n结构残基结构残基n非贡献残基非贡献残基 第四十八页，讲稿共五十五页哦 第四十九页，讲稿共五十五页哦接触残基 n这类残基这类残基直接与底物接触直接与底物接触，参与底参与底物的化学转变物的化学转变。n如图中的如图中的R1、R2、R6、R8、R9、R163、R164、R165。n这类残基的侧链中与底物结合的这类残基的侧链中与底物结合的基团称为基团称为结合基团结合基团，起催化作用，起催化作用的基团称为的基团称为催化基团催化基团。有时结合。有时结合基团也起催化作用，很难绝对区分。基团也起催化作用，很难绝对区分。有时一些接

34、触基团也可能起着下述有时一些接触基团也可能起着下述辅助残基辅助残基的作用。的作用。第五十页，讲稿共五十五页哦接触残基附近肽链的一级结构n有些酶的催化机制非常相似，在酶的分类中有些酶的催化机制非常相似，在酶的分类中可以将它们分做一个小类。它们具有相同的可以将它们分做一个小类。它们具有相同的接触残基催化基团，在接触残基附近肽链的接触残基催化基团，在接触残基附近肽链的一级结构也几乎完全相同。一级结构也几乎完全相同。n这表明酶活性中心在种系进化上存在严格的这表明酶活性中心在种系进化上存在严格的保守保守性。性。第五十一页，讲稿共五十五页哦辅助残基 n这类残基虽然不与底物这类残基虽然不与底物直接接触，但在

35、直接接触，但在酶与底酶与底物结合物结合以及以及协助接触协助接触基团基团发挥作用方面起一发挥作用方面起一定的作用。定的作用。n如图中的如图中的R4R4残基。残基。n接触残基和辅助残基组成接触残基和辅助残基组成酶的活性中心酶的活性中心。第五十二页，讲稿共五十五页哦结构残基 n这类残基不在酶的活性中心这类残基不在酶的活性中心范围内。但是在范围内。但是在维持酶分子维持酶分子的完整的空间结构并便之形的完整的空间结构并便之形 成特定的空间构象成特定的空间构象方面起重方面起重要作用。要作用。n如图中的如图中的R10、R162、R169残基。残基。n他们与酶的催化活性的显他们与酶的催化活性的显示有关，又称为示

36、有关，又称为贡献残基贡献残基。结构残基的侧链属于活性结构残基的侧链属于活性中心以外的中心以外的必需基团必需基团。第五十三页，讲稿共五十五页哦非贡献残基 n这类残基对酶活性的显示无这类残基对酶活性的显示无明显作用。可以由其他氨基明显作用。可以由其他氨基酸残基替代。酸残基替代。n如图中的如图中的R3R3、R5R5、R7R7等，他等，他们在酶分子中占很大比例。们在酶分子中占很大比例。n它们可能在酶的它们可能在酶的活性调节、活性调节、酶的运输转移、防止酶的降酶的运输转移、防止酶的降解、免疫作用或种系发育等解、免疫作用或种系发育等其他方面起重要作用其他方面起重要作用。第五十四页，讲稿共五十五页哦感谢大家观看第五十五页，讲稿共五十五页哦