第1章 蛋白质PPT讲稿.ppt

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1、第1章 蛋白质课件第1页，共56页，编辑于2022年，星期日 蛋白质蛋白质 是所有生命现象的体现者是所有生命现象的体现者 没有蛋白质就没有生命没有蛋白质就没有生命 蛋白质复杂的分子结构蛋白质复杂的分子结构 是蛋白质一切生物学功能的基础是蛋白质一切生物学功能的基础第2页，共56页，编辑于2022年，星期日 第第1节节 蛋白质的分子组成蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成一、蛋白质的元素组成 二、蛋白质的构件分子二、蛋白质的构件分子 三、蛋白质分子中氨基酸的三、蛋白质分子中氨基酸的 连接方式连接方式第3页，共56页，编辑于2022年，星期日 学学 习习 目目 标标 1叙述蛋白质的元素组成特点、叙

2、述蛋白质的元素组成特点、基本组成单位及其结构特点基本组成单位及其结构特点 2比较不同的比较不同的pH环境对氨基酸环境对氨基酸 解离的影响解离的影响 3说出氨基酸的理化性质说出氨基酸的理化性质 4解释解释 肽、氨基酸残基、多肽链肽、氨基酸残基、多肽链第4页，共56页，编辑于2022年，星期日 一、蛋白质的元素组成一、蛋白质的元素组成 元素组成：元素组成：主要有主要有 碳、氢、氧、氮、硫等。有的含有少量碳、氢、氧、氮、硫等。有的含有少量 的磷、铁、铜、锌、锰、钴、钼、碘等。的磷、铁、铜、锌、锰、钴、钼、碘等。组成特点：组成特点：各种蛋白质氮元素的含量平均为各种蛋白质氮元素的含量平均为16%。临床应

3、用：临床应用：测定样品中蛋白质的含量。测定样品中蛋白质的含量。计算公式：计算公式：蛋白质含量蛋白质含量蛋白质含量蛋白质含量(g)=(g)=样品中含氮量（样品中含氮量（样品中含氮量（样品中含氮量（g g）100/16100/16 =样品中含氮量（样品中含氮量（g）6.25第5页，共56页，编辑于2022年，星期日 二、蛋白质的构件分子二、蛋白质的构件分子 氨基酸氨基酸 （一）氨基酸的结构特点（一）氨基酸的结构特点 组成蛋白质的氨基酸有组成蛋白质的氨基酸有20种，结构种，结构 通式如下：通式如下：HCOOHH2NRC第6页，共56页，编辑于2022年，星期日 氨基酸共同的结构特征：氨基酸共同的结构

4、特征：-碳原子上都含有氨基（碳原子上都含有氨基（-NH2）称为称为-氨基酸（脯氨酸除外）。氨基酸（脯氨酸除外）。-碳原子都是不对称碳原碳原子都是不对称碳原 子。子。具有旋光异构现象（甘氨酸除外）具有旋光异构现象（甘氨酸除外）除除脯氨酸脯氨酸和和甘氨酸甘氨酸外，外，组成人体组成人体 蛋白质的氨基酸均属蛋白质的氨基酸均属L-氨基酸。氨基酸。第7页，共56页，编辑于2022年，星期日 1.非极性非极性 疏水性氨基酸疏水性氨基酸 R侧链中含有非极性、疏水性基团；侧链中含有非极性、疏水性基团；2.极性极性 中性氨基酸中性氨基酸 R 侧链上含有极性但不电离的基团；侧链上含有极性但不电离的基团；3.酸性氨基

5、酸酸性氨基酸 R侧链中含有羧基；侧链中含有羧基；4.碱性氨基酸碱性氨基酸 R侧链中含有氨基、胍基或咪唑基。侧链中含有氨基、胍基或咪唑基。（二）氨基酸的分类（二）氨基酸的分类第8页，共56页，编辑于2022年，星期日 （三）氨基酸的理化性质（三）氨基酸的理化性质 1 两性解离与等电点两性解离与等电点 2 呈色反应呈色反应 3 紫外吸收性质紫外吸收性质 第9页，共56页，编辑于2022年，星期日 1两性解离与等电点两性解离与等电点 1）氨基酸是两性电解质）氨基酸是两性电解质 氨基酸分子中氨基可接受氨基酸分子中氨基可接受H+带正带正 电荷电荷，羧基可释放，羧基可释放H+带负电荷。带负电荷。2）氨基酸

6、的等电点氨基酸的等电点 在某一在某一pH溶液中，氨基酸解离成溶液中，氨基酸解离成 正、负离子的趋势相等正、负离子的趋势相等,成为兼性成为兼性 离子离子,净电荷为零净电荷为零,在电场中不移在电场中不移 动动,此时溶液的此时溶液的pH 值称为该氨基值称为该氨基 酸的等电点（酸的等电点（pI）。）。第10页，共56页，编辑于2022年，星期日 氨基酸在不同的氨基酸在不同的pH溶液中的解离状态溶液中的解离状态第11页，共56页，编辑于2022年，星期日 2.呈色反应呈色反应 氨基酸与茚三酮在微酸性溶液中氨基酸与茚三酮在微酸性溶液中 加热生成蓝紫色化合物，最大吸加热生成蓝紫色化合物，最大吸 收峰为收峰为

7、570nm波长。波长。3.紫外吸收性质紫外吸收性质 色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸等芳色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸等芳 香族氨基酸在香族氨基酸在280nm波长处有一波长处有一 特征性吸收峰。特征性吸收峰。第12页，共56页，编辑于2022年，星期日三、蛋白质分子中氨基酸的连接方式三、蛋白质分子中氨基酸的连接方式 1肽键肽键 一个氨基酸的一个氨基酸的 COOH 与另一个氨基酸的与另一个氨基酸的 NH2 脱水缩合所形成的脱水缩合所形成的CO-NH 称为肽键。称为肽键。H2N-C-C-OH+H N-C-COOHR1H OH H或酶或酶-H2OH2N-C-C-N C-COOHR2HR1HO肽键肽键HR2第13页

8、，共56页，编辑于2022年，星期日 肽肽 键键 平平 面面 概念概念:肽键中肽键中C-N键长介于单键和双键之间，键长介于单键和双键之间，具有部分双键性质，不能自由旋转，参与组具有部分双键性质，不能自由旋转，参与组 成肽键的成肽键的6个原子个原子(C1 1-CO-NH-C2 2)位于位于 同一刚性平面，称为肽键平面。同一刚性平面，称为肽键平面。肽键平面示意图肽键平面示意图:第14页，共56页，编辑于2022年，星期日 2肽肽 与与 多多 肽肽 肽：肽：氨基酸通过肽键连接形成的化合物。氨基酸通过肽键连接形成的化合物。氨基酸通过肽键连接形成的化合物。氨基酸通过肽键连接形成的化合物。二肽二肽二肽二肽

9、：两个氨基酸连接形成二肽。两个氨基酸连接形成二肽。两个氨基酸连接形成二肽。两个氨基酸连接形成二肽。三肽三肽：三个氨基酸连接形成三肽。三个氨基酸连接形成三肽。三个氨基酸连接形成三肽。三个氨基酸连接形成三肽。多肽链：多肽链：多肽链：多肽链：多个氨基酸连接成的链状化合物。多个氨基酸连接成的链状化合物。多个氨基酸连接成的链状化合物。多个氨基酸连接成的链状化合物。氨基酸残基：氨基酸残基：多肽链中的氨基酸在形成肽键时多肽链中的氨基酸在形成肽键时多肽链中的氨基酸在形成肽键时多肽链中的氨基酸在形成肽键时 由于脱水变得稍有残缺由于脱水变得稍有残缺，被称为，被称为 氨基酸残基。氨基酸残基。N-N-端和端和C-C-

10、端：端：含自由含自由-氨基的一端，称氨基末端或氨基的一端，称氨基末端或N-端，端，含自由含自由-羧基的一端，称羧基末端或羧基的一端，称羧基末端或C-端。端。第15页，共56页，编辑于2022年，星期日 第第2节节 蛋白质的结构与功能蛋白质的结构与功能 一、蛋白质的基本结构一、蛋白质的基本结构 （蛋白质的一级结构）（蛋白质的一级结构）二、蛋白质的空间结构二、蛋白质的空间结构 （一）蛋白质的二级结构（一）蛋白质的二级结构 （二）蛋白质的三级结构（二）蛋白质的三级结构 （三）蛋白质的四级结构（三）蛋白质的四级结构 三、蛋白质的结构与功能的关系三、蛋白质的结构与功能的关系第16页，共56页，编辑于20

11、22年，星期日 学学 习习 目目 标标 1解释解释 a-螺旋结构、螺旋结构、-折叠结构、折叠结构、蛋白质一级结构、空间结构蛋白质一级结构、空间结构 2比较蛋白质分子各级结构的主要化比较蛋白质分子各级结构的主要化 学键学键,说出蛋白质二级结构的主要说出蛋白质二级结构的主要 形式形式 3说出蛋白质各级结构的主要特征说出蛋白质各级结构的主要特征 4简述蛋白质的结构与功能的关系简述蛋白质的结构与功能的关系第17页，共56页，编辑于2022年，星期日 即即:蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构 概念：概念：氨基酸在氨基酸在蛋白质分子蛋白质分子多肽链中的排列多肽链中的排列 顺序顺序 称为蛋白质的一级结构。称为

12、蛋白质的一级结构。一级结构是蛋白质的基本结构，肽键一级结构是蛋白质的基本结构，肽键 是一级结构的主要结构键（主键）。是一级结构的主要结构键（主键）。胰岛素的一级结构：由两条多肽链构胰岛素的一级结构：由两条多肽链构 成，通过成，通过2个链间二硫键连接。个链间二硫键连接。一、蛋白质的基本结构一、蛋白质的基本结构第18页，共56页，编辑于2022年，星期日 二、蛋白质的空间结构二、蛋白质的空间结构 （一）蛋白质的二级结构（一）蛋白质的二级结构 （二）蛋白质的三级结构（二）蛋白质的三级结构 （三）蛋白质的四级结构（三）蛋白质的四级结构第19页，共56页，编辑于2022年，星期日 （一）蛋白质的二级结构

13、（一）蛋白质的二级结构 二级结构概念二级结构概念 ：多肽链中的多肽链中的主链主链 （由肽键平面构成）进行盘曲、折（由肽键平面构成）进行盘曲、折 叠形成的有规律的叠形成的有规律的、重复出现的、重复出现的 空间结构，空间结构，但不涉及各但不涉及各R 侧链的侧链的 空间位置。空间位置。二级结构的主要形式二级结构的主要形式：-螺旋、螺旋、-折叠折叠、-转角转角、无规卷曲。、无规卷曲。第20页，共56页，编辑于2022年，星期日 概念概念:-螺旋是指多肽链的主链沿其长轴方向螺旋是指多肽链的主链沿其长轴方向螺旋是指多肽链的主链沿其长轴方向螺旋是指多肽链的主链沿其长轴方向 绕同一中心轴盘绕形成的螺旋状结构。

14、绕同一中心轴盘绕形成的螺旋状结构。-螺旋结构的特征：螺旋结构的特征：以肽键平面为单位，以以肽键平面为单位，以以肽键平面为单位，以以肽键平面为单位，以-碳原子为旋转，顺碳原子为旋转，顺碳原子为旋转，顺碳原子为旋转，顺 时针走向，盘曲成右手螺旋；时针走向，盘曲成右手螺旋；时针走向，盘曲成右手螺旋；时针走向，盘曲成右手螺旋；每每每每3.63.6个氨基酸残基上升一圈个氨基酸残基上升一圈个氨基酸残基上升一圈个氨基酸残基上升一圈,螺距为螺距为螺距为螺距为0.54nm;0.54nm;主链原子构成螺旋的主体，外观似弹簧样棒状主链原子构成螺旋的主体，外观似弹簧样棒状 结构，结构，R基团均伸向螺旋外侧；基团均伸向

15、螺旋外侧；螺旋圈之间，通过肽键中的螺旋圈之间，通过肽键中的螺旋圈之间，通过肽键中的螺旋圈之间，通过肽键中的C=0C=0与与与与-NH-NH-形成形成形成形成 氢键以稳固构象。氢键以稳固构象。氢键以稳固构象。氢键以稳固构象。氢键方向与螺旋长轴平行。氢键方向与螺旋长轴平行。氢键方向与螺旋长轴平行。氢键方向与螺旋长轴平行。1-螺旋螺旋 第21页，共56页，编辑于2022年，星期日-螺旋结构示意图螺旋结构示意图第22页，共56页，编辑于2022年，星期日 概念概念:-折叠是指由多肽链主折叠是指由多肽链主 链形成的相对链形成的相对 伸展的锯齿状结构。由于常为两条或两伸展的锯齿状结构。由于常为两条或两伸展

16、的锯齿状结构。由于常为两条或两伸展的锯齿状结构。由于常为两条或两 条以上肽链侧向聚集在一起形似扇面状，条以上肽链侧向聚集在一起形似扇面状，故又称为故又称为-片层。片层。-折叠结构的特征：折叠结构的特征：折叠结构的特征：折叠结构的特征：多肽链几乎完全呈伸展状态，相邻的肽键多肽链几乎完全呈伸展状态，相邻的肽键 平面彼此折叠成锯齿状（平面彼此折叠成锯齿状（1100夹角）；夹角）；夹角）；夹角）；氨基酸氨基酸氨基酸氨基酸R R侧链交错位于锯齿状结构上下方；侧链交错位于锯齿状结构上下方；侧链交错位于锯齿状结构上下方；侧链交错位于锯齿状结构上下方；两个以上肽段的两个以上肽段的两个以上肽段的两个以上肽段的-

17、折叠平行排列；折叠平行排列；折叠平行排列；折叠平行排列；两条链的两条链的两条链的两条链的 N-N-端在同一侧的称为顺向平行端在同一侧的称为顺向平行端在同一侧的称为顺向平行端在同一侧的称为顺向平行 N-N-端与端与端与端与 C-C-端在同一侧的称为逆向平行端在同一侧的称为逆向平行端在同一侧的称为逆向平行端在同一侧的称为逆向平行 相邻肽段之间的肽键形成氢键维系稳定，相邻肽段之间的肽键形成氢键维系稳定，氢键的方向与长轴垂直。氢键的方向与长轴垂直。氢键的方向与长轴垂直。氢键的方向与长轴垂直。2-折叠折叠 第23页，共56页，编辑于2022年，星期日 N-末端末端 N-末端末端C-末端末端N-末端末端-

18、折叠结构示意图折叠结构示意图 第24页，共56页，编辑于2022年，星期日 3-转角转角 -转角是指转角是指多肽链主多肽链主 链经链经180回折形成的回折形成的 U形转折结构。形转折结构。通常由通常由 4个连续的氨基酸残基个连续的氨基酸残基 构成，第一个残基构成，第一个残基 的的 C=0与第四个残基的与第四个残基的 -NH-形成氢键，以维形成氢键，以维 系构象的稳定。系构象的稳定。-转角结构示意图转角结构示意图第25页，共56页，编辑于2022年，星期日 4 无无 规规 卷卷 曲曲 无规卷曲是指多肽链中除以上几无规卷曲是指多肽链中除以上几 种比较规则的构象外，其余种比较规则的构象外，其余那些那

19、些 不规则排列、没有规律的那部分不规则排列、没有规律的那部分 肽链构象，又称自由折叠。肽链构象，又称自由折叠。但在特定的蛋白质分子，这种构但在特定的蛋白质分子，这种构 象形式则是固定的。象形式则是固定的。第26页，共56页，编辑于2022年，星期日 （二）蛋白质的三级结构（二）蛋白质的三级结构 概念概念：多肽链在二级结构的基础上，由多肽链在二级结构的基础上，由 于于R基团的相互作用，进一步盘曲、折叠基团的相互作用，进一步盘曲、折叠 而形成的空间结构，而形成的空间结构，包括主、侧链中所包括主、侧链中所 有原子和基团在三维空间的有原子和基团在三维空间的 整体排布。整体排布。结构域结构域 ：在三级结

20、构的形成过程中，肽在三级结构的形成过程中，肽 链中邻近的二级结构可折叠成一个或链中邻近的二级结构可折叠成一个或 数数 个较为紧密、个较为紧密、相对独立、相对独立、具特定构象、具特定构象、承担不同功能的区域，称为结构域。承担不同功能的区域，称为结构域。第27页，共56页，编辑于2022年，星期日 1疏水基团多积聚在分子内部，亲水基团疏水基团多积聚在分子内部，亲水基团 则多分布在分子表面；则多分布在分子表面；则多分布在分子表面；则多分布在分子表面；2 2在分子表面或局部，可形成具有特定构在分子表面或局部，可形成具有特定构在分子表面或局部，可形成具有特定构在分子表面或局部，可形成具有特定构 象（多呈

21、象（多呈象（多呈象（多呈“口袋口袋口袋口袋”、“洞穴洞穴”、或、或、或、或“裂缝裂缝裂缝裂缝”状）状）能发挥生物学功能的特殊区域；能发挥生物学功能的特殊区域；3 3依靠依靠依靠依靠R R基团之间形成的基团之间形成的基团之间形成的基团之间形成的次级键亦称副键次级键亦称副键次级键亦称副键次级键亦称副键维维维维 系稳定，系稳定，主要包括疏水键、离子键、氢键、主要包括疏水键、离子键、氢键、范德华引力等，以疏水键最为重要；范德华引力等，以疏水键最为重要；4 4由一条多肽链构成的蛋白质，三级结构为由一条多肽链构成的蛋白质，三级结构为由一条多肽链构成的蛋白质，三级结构为由一条多肽链构成的蛋白质，三级结构为

22、最高结构最高结构最高结构最高结构,形成三级结构才表现生物活性。形成三级结构才表现生物活性。形成三级结构才表现生物活性。形成三级结构才表现生物活性。三级结构的特点如下：三级结构的特点如下：第28页，共56页，编辑于2022年，星期日 维系蛋白质三级结构的化学键维系蛋白质三级结构的化学键离子键离子键 氢键氢键 疏水键疏水键 范德华引力范德华引力 二硫键二硫键第29页，共56页，编辑于2022年，星期日 蛋白质的三级结构示意图蛋白质的三级结构示意图第30页，共56页，编辑于2022年，星期日 四级结构概念四级结构概念:在蛋白质分子中在蛋白质分子中,两两 个或两个以上亚基通过非共价键的相个或两个以上亚

23、基通过非共价键的相 互作用，聚合成更为复杂的空间结构。互作用，聚合成更为复杂的空间结构。亚基亚基：由两条或两条以上多肽链组成由两条或两条以上多肽链组成 的蛋白质，其中每一条具有独立三级的蛋白质，其中每一条具有独立三级 结构的多肽链称为一个亚基。结构的多肽链称为一个亚基。（三）蛋白质的四级结构（三）蛋白质的四级结构第31页，共56页，编辑于2022年，星期日 1亚基单独存在时，一般不具有亚基单独存在时，一般不具有 生物学功能；生物学功能；2 2在同一蛋白质分子中所含的亚在同一蛋白质分子中所含的亚在同一蛋白质分子中所含的亚在同一蛋白质分子中所含的亚 基，可相同也可不相同；基，可相同也可不相同；基，

24、可相同也可不相同；基，可相同也可不相同；3 3各亚基各亚基各亚基各亚基 之间之间之间之间 形成的形成的形成的形成的 非共价非共价非共价非共价 键键键键 （包括氢键、盐键、疏水键和范（包括氢键、盐键、疏水键和范（包括氢键、盐键、疏水键和范（包括氢键、盐键、疏水键和范 德华引力等）德华引力等）德华引力等）德华引力等）维系维系维系维系 四级结构的四级结构的四级结构的四级结构的 稳定性。稳定性。四级结构的特点如下：四级结构的特点如下：第32页，共56页，编辑于2022年，星期日 蛋白质的四级结构示意图蛋白质的四级结构示意图HbHb是由两个是由两个-亚基和两个亚基和两个-亚基构成的亚基构成的2 22 2

25、四聚体四聚体第33页，共56页，编辑于2022年，星期日 第三节第三节 蛋白质的理化性质蛋白质的理化性质 一、蛋白质的两性解离一、蛋白质的两性解离 二、蛋白质的胶体性质二、蛋白质的胶体性质 三、蛋白质的沉淀与变性三、蛋白质的沉淀与变性 四、蛋白质的紫外吸收性质四、蛋白质的紫外吸收性质 五、蛋白质的呈色反应五、蛋白质的呈色反应 第34页，共56页，编辑于2022年，星期日 学学 习习 目目 标标 1解释解释 蛋白质等电点、电泳、蛋白质沉淀、蛋白质等电点、电泳、蛋白质沉淀、蛋白质变性蛋白质变性 2分析不同的分析不同的pH环境对蛋白质两性解离的环境对蛋白质两性解离的 影响影响 3说出蛋白质胶体溶液的

26、两个稳定因素说出蛋白质胶体溶液的两个稳定因素 4简述引起蛋白质变性的理化因素，描述简述引起蛋白质变性的理化因素，描述 变性蛋白质的本质及特点变性蛋白质的本质及特点 5简述蛋白质沉淀与变性作用在临床上的简述蛋白质沉淀与变性作用在临床上的 应用应用第35页，共56页，编辑于2022年，星期日 一、蛋白质的两性解离一、蛋白质的两性解离 1、蛋白质为两性电解质、蛋白质为两性电解质 肽链的肽链的肽链的肽链的N-N-端和端和端和端和C-C-端分别有游离的氨基和羧基端分别有游离的氨基和羧基端分别有游离的氨基和羧基端分别有游离的氨基和羧基,某些氨基酸某些氨基酸某些氨基酸某些氨基酸 R R 侧链中含有可解离的基

27、团侧链中含有可解离的基团侧链中含有可解离的基团侧链中含有可解离的基团,如如如如 羧基、氨基、胍基、咪唑基等。羧基、氨基、胍基、咪唑基等。酸性基团可释出酸性基团可释出 H成阴离子，碱性基团可成阴离子，碱性基团可成阴离子，碱性基团可成阴离子，碱性基团可 接受接受 H成阳离子，故蛋白质为两性电解质。成阳离子，故蛋白质为两性电解质。成阳离子，故蛋白质为两性电解质。成阳离子，故蛋白质为两性电解质。2、蛋白质的等电点（蛋白质的等电点（pIpI）在某一在某一pH溶液中，蛋白质解离成阴离子和阳溶液中，蛋白质解离成阴离子和阳 离子的趋势相等成为兼性离子，即离子的趋势相等成为兼性离子，即 净电荷为净电荷为 零，此

28、时溶液的零，此时溶液的零，此时溶液的零，此时溶液的pHpH值称为该蛋白质的等电点。值称为该蛋白质的等电点。值称为该蛋白质的等电点。值称为该蛋白质的等电点。第36页，共56页，编辑于2022年，星期日 蛋白质在不同蛋白质在不同pH溶液中的解离状态溶液中的解离状态：PCOOHNH3+OHPCOO-NH3+OHH+PCOONH2阳离子阳离子pHpI两性离子两性离子pH=pI阴离子阴离子pHpIPCOOHNH2H+PCOOHNH3+OHPCOO-NH3+OHH+PCOONH2阳离子阳离子pHpI两性离子两性离子pH=pI阴离子阴离子pHpIPCOOHNH2H+第37页，共56页，编辑于2022年，星期

29、日 3、电泳、电泳 概念：概念：电泳是指带电颗粒在电场中向相反电泳是指带电颗粒在电场中向相反 电极移动的现象。电极移动的现象。临床应用：临床应用：通过电泳技术，可将混合蛋白通过电泳技术，可将混合蛋白通过电泳技术，可将混合蛋白通过电泳技术，可将混合蛋白 质进行分离。质进行分离。醋酸纤维薄膜电泳醋酸纤维薄膜电泳 可将血清蛋白质分成可将血清蛋白质分成Alb、1 1-、2 2-、-、-球蛋白球蛋白球蛋白球蛋白 五条区带。五条区带。五条区带。五条区带。血清蛋白电泳图谱：血清蛋白电泳图谱：第38页，共56页，编辑于2022年，星期日 正常值及临床意义：正常值及临床意义：清蛋白（清蛋白（AIb）65.77.

30、6%65.77.6%明显降低见于严重肝炎、明显降低见于严重肝炎、明显降低见于严重肝炎、明显降低见于严重肝炎、肝肝肝肝 硬化、硬化、硬化、硬化、肾炎、肾病综合症。肾炎、肾病综合症。1 1-球蛋白球蛋白 2.31.7%2 2-球蛋白球蛋白球蛋白球蛋白 5.72.1%5.72.1%-球蛋白球蛋白球蛋白球蛋白 8.83.1%8.83.1%-球蛋白球蛋白球蛋白球蛋白 17.54.2%升高程度与肝炎严重程度成正比，升高程度与肝炎严重程度成正比，升高程度与肝炎严重程度成正比，升高程度与肝炎严重程度成正比，慢性肝炎、肝硬化升高明显。慢性肝炎、肝硬化升高明显。第39页，共56页，编辑于2022年，星期日 二、蛋

31、白质的胶体性质二、蛋白质的胶体性质 蛋白质溶液具有胶体溶液的性质：蛋白质溶液具有胶体溶液的性质：溶液扩散速度慢、粘度大，尤其溶液扩散速度慢、粘度大，尤其 重要的是不能透过半透膜。重要的是不能透过半透膜。蛋白质胶体溶液的两个稳定因素：蛋白质胶体溶液的两个稳定因素：水化膜水化膜 同性电荷同性电荷第40页，共56页，编辑于2022年，星期日 蛋白质胶体颗粒的沉淀蛋白质胶体颗粒的沉淀第41页，共56页，编辑于2022年，星期日 三、蛋白质的沉淀与变性三、蛋白质的沉淀与变性 （一）蛋白质的沉淀（一）蛋白质的沉淀 1.1.概念：概念：蛋白质分子从溶液中析出的蛋白质分子从溶液中析出的 现象称为蛋白质的沉淀。

32、现象称为蛋白质的沉淀。常用的沉淀方法有：常用的沉淀方法有：1）盐析（一般不引起蛋白质变性）盐析（一般不引起蛋白质变性）2）有机溶剂沉淀）有机溶剂沉淀 3）重金属盐沉淀）重金属盐沉淀 4）某些酸沉淀盐）某些酸沉淀盐第42页，共56页，编辑于2022年，星期日 1.1.蛋白质变性的概念：蛋白质变性的概念：在在某些理化因素某些理化因素作用下作用下作用下作用下,蛋白质分子特定的蛋白质分子特定的蛋白质分子特定的蛋白质分子特定的 空间构象破坏，空间构象破坏，空间构象破坏，空间构象破坏，从而引起其从而引起其理化性质改变理化性质改变理化性质改变理化性质改变及及 生物学活性丧失生物学活性丧失生物学活性丧失生物学

33、活性丧失,这种现象称为蛋白质的变性。这种现象称为蛋白质的变性。蛋白质变性的本质：蛋白质变性的本质：蛋白质变性的本质：蛋白质变性的本质：主要是次级键的破坏和主要是次级键的破坏和 二硫键的断裂，不涉及一级结构的改。二硫键的断裂，不涉及一级结构的改。2.变性蛋白质的特点：变性蛋白质的特点：生物学活性丧失，生物学活性丧失，溶解度降低，粘度增加，溶解度降低，粘度增加，溶解度降低，粘度增加，溶解度降低，粘度增加，易被蛋白酶水解。易被蛋白酶水解。易被蛋白酶水解。易被蛋白酶水解。（二）蛋白质的变性（二）蛋白质的变性第43页，共56页，编辑于2022年，星期日 （三）蛋白质变性在医学上的应用（三）蛋白质变性在医

34、学上的应用 1）消毒灭菌）消毒灭菌 如用酒精、紫外线如用酒精、紫外线如用酒精、紫外线如用酒精、紫外线 照射、照射、照射、照射、高温高压、蒸气等理化高温高压、蒸气等理化高温高压、蒸气等理化高温高压、蒸气等理化 方法达到消毒灭菌目的。方法达到消毒灭菌目的。2）制备无蛋白血滤液）制备无蛋白血滤液 3）防止蛋白质变性，防止蛋白质变性，有效保存生有效保存生 物制品物制品（例如酶、蛋白质制剂、（例如酶、蛋白质制剂、疫苗、菌种、抗毒素等）。疫苗、菌种、抗毒素等）。第44页，共56页，编辑于2022年，星期日 四、蛋白质的紫外吸收性质四、蛋白质的紫外吸收性质 蛋白质分子中的酪氨酸和色氨酸蛋白质分子中的酪氨酸和

35、色氨酸 残基含有共轭双键，具有紫外吸残基含有共轭双键，具有紫外吸 收性质，收性质，吸收峰波长为吸收峰波长为280nm。蛋白质在蛋白质在280nm处的吸光度与蛋处的吸光度与蛋 白质浓度呈正比。白质浓度呈正比。第45页，共56页，编辑于2022年，星期日 五、蛋白质的呈色反应五、蛋白质的呈色反应 （一）（一）双缩脲反应双缩脲反应 （二）（二）酚试剂反应酚试剂反应 （三）（三）染料结合反应染料结合反应第46页，共56页，编辑于2022年，星期日 （一）双缩脲反应（一）双缩脲反应 蛋白质及多肽分子中的蛋白质及多肽分子中的肽键在碱肽键在碱 性条件下与铜离子作用生成紫红性条件下与铜离子作用生成紫红 色化合

36、物，色化合物，在在540nm波长处吸光波长处吸光 度与蛋白质的含量成正比。度与蛋白质的含量成正比。肽键越多反应颜色越深。肽键越多反应颜色越深。第47页，共56页，编辑于2022年，星期日 （二）酚试剂反应（二）酚试剂反应 蛋白质分子中的蛋白质分子中的酪氨酸和色氨酸酪氨酸和色氨酸 残基，在碱性条件下与酚试剂反残基，在碱性条件下与酚试剂反 应生成蓝色化合物，应生成蓝色化合物，反应的灵敏反应的灵敏 度比双缩脲反应高度比双缩脲反应高100倍。倍。第48页，共56页，编辑于2022年，星期日 （三）染料结合反应（三）染料结合反应 某些蛋白质某些蛋白质在在pHpI的环境中，的环境中，能与阴离子染料结合产生

37、颜色能与阴离子染料结合产生颜色 反应，反应，其色泽深浅与蛋白质含其色泽深浅与蛋白质含 量成正比。量成正比。常用染料有：常用染料有：溴甲酚绿（溴甲酚绿（BCG）、）、溴甲酚紫（溴甲酚紫（BCP）、甲基橙等。）、甲基橙等。临床上常用临床上常用BCG结合法测定血结合法测定血 清清蛋白。清清蛋白。第49页，共56页，编辑于2022年，星期日 第四节第四节 蛋白质的分类蛋白质的分类 一、按蛋白质形状分类一、按蛋白质形状分类 二、按蛋白质组成分类二、按蛋白质组成分类 三、按蛋白质功能分类三、按蛋白质功能分类第50页，共56页，编辑于2022年，星期日 学学 习习 目目 标标 1.简述蛋白质的分类概况简述蛋

38、白质的分类概况 2.说出单纯蛋白质与结合说出单纯蛋白质与结合 蛋白质的化学组成特点蛋白质的化学组成特点 3.说出与物质代谢相关的说出与物质代谢相关的 活性蛋白质及其作用活性蛋白质及其作用 第51页，共56页，编辑于2022年，星期日 一、按蛋白质形状分类一、按蛋白质形状分类 （一）纤维状蛋白质（一）纤维状蛋白质 分子形状的分子形状的长轴长轴 与短轴之比与短轴之比10，分子构象，分子构象，分子构象，分子构象 呈纤呈纤 维状。维状。例如例如 毛发和指甲中的角蛋白、皮肤和结缔组毛发和指甲中的角蛋白、皮肤和结缔组 织中的胶原蛋白、腱和韧带中的织中的胶原蛋白、腱和韧带中的织中的胶原蛋白、腱和韧带中的织中

39、的胶原蛋白、腱和韧带中的 弹性蛋白质。弹性蛋白质。弹性蛋白质。弹性蛋白质。（二）球状蛋白质（二）球状蛋白质（二）球状蛋白质（二）球状蛋白质 分子形状的分子形状的长轴长轴 与短轴之比与短轴之比10，整个分子，整个分子 呈球形或椭圆形。呈球形或椭圆形。呈球形或椭圆形。呈球形或椭圆形。例如例如 各种酶、免疫球蛋白、血红蛋白、肌红各种酶、免疫球蛋白、血红蛋白、肌红 蛋白等。生物界蛋白等。生物界蛋白等。生物界蛋白等。生物界 多数蛋白质多数蛋白质多数蛋白质多数蛋白质 属球状蛋白质属球状蛋白质属球状蛋白质属球状蛋白质 。第52页，共56页，编辑于2022年，星期日 二、按蛋白质组成分类二、按蛋白质组成分类

40、（一）单纯蛋白质（一）单纯蛋白质 水解产物仅为氨基酸水解产物仅为氨基酸的一类蛋白质的一类蛋白质的一类蛋白质的一类蛋白质 如清蛋白、球蛋白、组蛋白、酪蛋白。如清蛋白、球蛋白、组蛋白、酪蛋白。（二）结合蛋白质（二）结合蛋白质 由由由由单纯蛋白质单纯蛋白质与与非蛋白质非蛋白质非蛋白质非蛋白质两部分组成，两部分组成，两部分组成，两部分组成，非蛋白质部分称为结合蛋白质的辅基非蛋白质部分称为结合蛋白质的辅基 在结合蛋白质中，单纯蛋白质与辅基在结合蛋白质中，单纯蛋白质与辅基 结合在一起才具有生物活性。结合在一起才具有生物活性。结合在一起才具有生物活性。结合在一起才具有生物活性。第53页，共56页，编辑于20

41、22年，星期日 结合蛋白质及其辅基结合蛋白质及其辅基第54页，共56页，编辑于2022年，星期日 三、按蛋白质功能分类三、按蛋白质功能分类 （一）非活性蛋白质（一）非活性蛋白质 只参与生物细胞或组织器官的构成、起只参与生物细胞或组织器官的构成、起只参与生物细胞或组织器官的构成、起只参与生物细胞或组织器官的构成、起 支持与保护作用的蛋白质，如胶原、角支持与保护作用的蛋白质，如胶原、角支持与保护作用的蛋白质，如胶原、角支持与保护作用的蛋白质，如胶原、角 蛋白、弹性蛋白等。蛋白、弹性蛋白等。（二）活性蛋白质（二）活性蛋白质 具有识别功能，能选择性地结合并作用具有识别功能，能选择性地结合并作用 于其它分子的一类蛋白质，包括生命活于其它分子的一类蛋白质，包括生命活 动过程中一切有活性的蛋白质。在生命动过程中一切有活性的蛋白质。在生命动过程中一切有活性的蛋白质。在生命动过程中一切有活性的蛋白质。在生命 活动过程中发挥调节和控制作用。活动过程中发挥调节和控制作用。活动过程中发挥调节和控制作用。活动过程中发挥调节和控制作用。第55页，共56页，编辑于2022年，星期日 蛋白质的功能分类蛋白质的功能分类第56页，共56页，编辑于2022年，星期日