酶的本质和特性(5页).doc
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1、-酶的本质和特性-第 5 页酶一、酶的本质:酶是由活细胞产生的具有催化活性和高度选择性的特殊蛋白质。按其组成的不同,将酶分成单纯蛋白质和结合蛋白质两大类。例如,大多数水解酶属单纯由蛋白质组成的酶; 黄素单核苷酸酶则属由酶蛋白和辅助因子组成的结合蛋白酶。结合蛋白质中的酶蛋白为蛋白质部分,辅助因子为非蛋白质部分,两者结合成全酶,只有全酶才有催化活性二、酶的形态结构所有的酶都含有C、H、O、N四种元素。按照酶的化学组成可将酶分为和复合酶两类。单纯酶分子中只有组成的肽链。分子中则除了组成的蛋白质,还有非蛋白,如金属离子、铁或含的小分子有机物。结合酶的蛋白质部分称为酶蛋白,非蛋白质部分统称为辅助因子 (
2、cofactor),两者一起组成;只有全酶才有催化活性,如果两者分开则酶活力消失。非蛋白质部分如铁卟啉或含B族维生素的化合物若与酶蛋白以共价键相连的称为(prosthetic group),用透析或超滤等方法不能使它们与酶蛋白分开;反之两者以非共价键相连的称为辅酶(coenzyme),可用上述方法把两者分开。辅助因子有两大类,一类是金属离子,且常为辅基,起传递电子的作用;另一类是小分子有机化合物,主要起传递氢原子、电子或某些化学基团的作用。结合酶中的金属离子有多方面功能,它们可能是酶活性中心的组成成分;有的可能在稳定酶分子的构象上起作用;有的可能作为桥梁使酶与底物相连接。辅酶与辅基在中作为氢(
3、H+和e)或某些化学基团的载体,起传递氢或化学基团的作用。体内酶的种类很多,但种类并不多,常见到几种酶均用某种相同的金属离子作为辅助因子的例子,同样的情况亦见于辅酶与辅基,如3-磷酸脱氢酶和均以NAD+作为辅酶。酶催化反应的决定于酶蛋白部分,而辅酶与辅基的作用是参与具体的反应过程中氢(H+和e)及一些特殊化学基团的运载。酶属,分子质量至少在1万以上,大的可达百万。酶的催化作用有赖于酶分子的及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基均可导致酶活性丧失。一个值得注意的问题是酶所催化的反应物即底物(substrate),却大多为小分物质它们的分子质量比酶要小几个数量级。酶的活性中心(active cent
4、er)只是酶分子中的很小部分,酶蛋白的大部分氨基酸残基并不与底物接触。组成酶活性中心的氨基酸残基的侧链存在不同的功能基团,如-NH2。-COOH、-SH、-OH和等,它们来自酶分子多肽链的不同部位。有的基团在与底物结合时起结合基团(binding group)的作用,有的在催化反应中起(catalytic group)的作用。但有的基团既在结合中起作用,又在催化中起作用,所以常将活性部位的功能基团统称为必需基团(essential group)。它们通过多肽链的盘曲折叠,组成一个在酶分子表面、具有三维空间结构的孔穴或裂隙,以容纳进入的底物与之结合并催化底物转变为产物,这个区域即称为酶的。而酶活
5、性中心以外的功能集团则在形成并维持酶的空间构象上也是必需的,故称为活性中心以外的必需基团。对需要辅助因子的酶来说,辅助因子也是活性中心的组成部分。酶催化反应的实际上决定于酶活性中心的结合基团、催化基团及其空间结构。酶的本质的发现酶的特性一、酶的发现史讲述:1、18世纪70年代以前,全世界认识酶的情况,引导学生分析斯帕兰札尼的试验,从而认识到胃具有消化功能。2、1836年,施旺,从胃液中提取出了消化蛋白质的物质。(后人才发现这种物质是胃蛋白酶)。 3、1926年,萨姆纳,提取出脲酶结晶并证实脲酶是一种蛋白质。 4、20世纪30年代,许多科学家提取出多种酶的蛋白质结晶。5、20世纪80年代以来,切
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