酶促动力学精选PPT.ppt
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1、酶促动力学酶促动力学第1页,此课件共59页哦、什么叫酶促反应动力学?、什么叫酶促反应动力学?(Kinetics of enzyme-catalyzed(Kinetics of enzyme-catalyzed reaction)reaction)酶促反应动力学酶促反应动力学是研究是研究酶促反应的速度酶促反应的速度以及以及影影响此速度的各种因素响此速度的各种因素的科学,是酶工程研究中的一个重的科学,是酶工程研究中的一个重要内容。要内容。一、化学动力学基础一、化学动力学基础351351页页第2页,此课件共59页哦qq概念概念研究各种因素对研究各种因素对酶促反应速度酶促反应速度的影响。的影响。qq影
2、响因素影响因素包括有包括有底物浓度、底物浓度、pHpH、温度、温度、抑制剂、激活剂、酶浓度抑制剂、激活剂、酶浓度等。等。研究一种因素的影响时,其余各因素均恒定。研究一种因素的影响时,其余各因素均恒定。一、化学动力学基础一、化学动力学基础351页页第3页,此课件共59页哦n n影响酶促反应速率的因素:影响酶促反应速率的因素:底物浓度底物浓度SS 酶浓度酶浓度EE 反应温度反应温度 pH pH 值值 抑制剂抑制剂I I 激活剂激活剂A A第4页,此课件共59页哦在低底物浓度时,反应速度与底物浓度成正比随着底物浓度的增高,反应速度不再成正比例加速 当底物浓度达到一定值 反应速度达到最大值(Vmax)
3、,此时再增加底物浓度,反应速度不再增加二、底物浓度对酶反应速度的影响二、底物浓度对酶反应速度的影响v在其他因素不变的情况在其他因素不变的情况下,底物浓度对反应速度下,底物浓度对反应速度的影响呈的影响呈矩形双曲线关矩形双曲线关系系。355第5页,此课件共59页哦二、底物浓度对酶反应速度的影响二、底物浓度对酶反应速度的影响2 2 中间络合物学说中间络合物学说S+E ES P+E355首先首先酶酶(E)与底物(与底物(S)结合,生成不稳定的中间产)结合,生成不稳定的中间产物物(ES),然后中间产物再分解成产物(然后中间产物再分解成产物(P),并),并释放出酶释放出酶(E)中间产物学说的关键在于中间产
4、物的形成。酶和底物可以通过共价键、氢键、离子键和和配位键等结合形成中间产物。中间产物的稳定性较低,易于分解成产物并使酶重新游离出来。第6页,此课件共59页哦二、底物浓度对酶反应速度的影响二、底物浓度对酶反应速度的影响2 2 中间络合物学说中间络合物学说第7页,此课件共59页哦1913191319131913年年年年MichaelisMichaelisMichaelisMichaelis和和和和MentenMentenMentenMenten提提提提出出出出反反反反应应应应速速速速度度度度与与与与底底底底物物物物浓浓浓浓度度度度关关关关系系系系的的的的数数数数学学学学方方方方程程程程式式式式,即
5、即即即 米米米米 曼曼曼曼 氏氏氏氏 方方方方 程程程程 式式式式,简简简简 称称称称米米米米 氏氏氏氏 方方方方 程程程程 式式式式(Michaelis(Michaelis(Michaelis(Michaelis equation)equation)equation)equation)。后来又有人进行了修正。后来又有人进行了修正。后来又有人进行了修正。后来又有人进行了修正.SS:底物浓度底物浓度 V V:不同不同SS时的反应速度时的反应速度VmaxVmax:最大反应速度最大反应速度(maximum velocity)(maximum velocity)m m:米氏常数米氏常数(Michael
6、is constant)(Michaelis constant)米氏方程米氏方程(二)、酶促反应的动力学方程式(二)、酶促反应的动力学方程式 二、底物浓度对酶反应速度的影响二、底物浓度对酶反应速度的影响第8页,此课件共59页哦 反应刚刚开始,产物的生成量极少,反应刚刚开始,产物的生成量极少,逆反应可不予考虑逆反应可不予考虑。SE 反应达到稳态米氏方程式推导基于以下米氏方程式推导基于以下前提S+E ES P+E第9页,此课件共59页哦 1925 1925年年BriggsBriggs和和HaldameHaldame对米氏方程作了一次重要对米氏方程作了一次重要的修正,提出了的修正,提出了恒态(稳态)
7、恒态(稳态)的概念。的概念。所谓恒态是指反应进行一定时间后,所谓恒态是指反应进行一定时间后,ESES的生成速度和的生成速度和ESES的分解速度相等的分解速度相等,亦即,亦即ESES的净生成速度为零,此时的净生成速度为零,此时ESES的的浓度不再改变浓度不再改变,达到恒态,也称稳态。,达到恒态,也称稳态。第10页,此课件共59页哦 根据中间产物学说,酶促反应分两步进行根据中间产物学说,酶促反应分两步进行:米氏方程的推导:米氏方程的推导:米氏方程的推导:米氏方程的推导:第11页,此课件共59页哦接上第12页,此课件共59页哦米氏方程米氏方程SS:底物浓度底物浓度 V V:不同不同SS时的反应速度时
8、的反应速度VmaxVmax:最大反应速度最大反应速度(maximum velocity)(maximum velocity)m m:米氏常数米氏常数(Michaelis constant)(Michaelis constant)第13页,此课件共59页哦Km:Km:米氏常数米氏常数,三个速率常数的复合常数。三个速率常数的复合常数。当当SSKmKm时,时,v=(Vmax/Km)v=(Vmax/Km)S,S,即即v v正比于正比于SS;SSKmKm时,时,v v Vmax,Vmax,即即v v与与SS无关;无关;当当S=KmS=Km时,时,v=Vmax/2v=Vmax/2。米氏方程式解释:米氏方程
9、式解释:米氏方程米氏方程米氏方程米氏方程表明了当Km和Vmax都已知时,酶反应速度与底物浓度间的定量关系等于等于(k3k2)k1.V=VmaxSKm+SKmKm值:值:是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度,它的单位是是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度,它的单位是mol/Lmol/L,与底物浓与底物浓度的单位一样。度的单位一样。第14页,此课件共59页哦2 2 动力学参数的意义动力学参数的意义a.a.a.a.不同的酶具有不同不同的酶具有不同不同的酶具有不同不同的酶具有不同KmKmKmKm值,它是酶的一个重要的值,它是酶的一个重要的值,它是酶的一个重要的值,它是酶的一个重
10、要的特征物理常数特征物理常数特征物理常数特征物理常数,只只只只与酶的性质有关,而与其浓度无关与酶的性质有关,而与其浓度无关与酶的性质有关,而与其浓度无关与酶的性质有关,而与其浓度无关b.Kmb.Kmb.Kmb.Km值只是在固定的底物,一定的温度和值只是在固定的底物,一定的温度和值只是在固定的底物,一定的温度和值只是在固定的底物,一定的温度和pHpHpHpH条件下,一定的缓冲体系条件下,一定的缓冲体系条件下,一定的缓冲体系条件下,一定的缓冲体系中测定的,中测定的,中测定的,中测定的,不同条件下具有不同的不同条件下具有不同的不同条件下具有不同的不同条件下具有不同的KmKmKmKm值。值。值。值。C
11、.C.C.C.一般情况下,一般情况下,一般情况下,一般情况下,1/Km1/Km1/Km1/Km可以近似地表示酶对底物的亲和力大小,可以近似地表示酶对底物的亲和力大小,可以近似地表示酶对底物的亲和力大小,可以近似地表示酶对底物的亲和力大小,1/Km1/Km1/Km1/Km愈大,表明亲和力愈大。愈大,表明亲和力愈大。愈大,表明亲和力愈大。愈大,表明亲和力愈大。(同一种酶有几种底物就有几个(同一种酶有几种底物就有几个(同一种酶有几种底物就有几个(同一种酶有几种底物就有几个KmKmKmKm值,其中值,其中值,其中值,其中KmKmKmKm值最小的底物值最小的底物值最小的底物值最小的底物一般称一般称一般称
12、一般称为该酶的为该酶的为该酶的为该酶的最适底物或天然底物最适底物或天然底物最适底物或天然底物最适底物或天然底物)359第15页,此课件共59页哦5.当反应速度达到最大反应速度的当反应速度达到最大反应速度的90%,则,则90%Vmax=100%Vmax S/(Km+S)v=Vmax SKm +S即即 S=9Km第16页,此课件共59页哦(1 1)v v对对SS作图作图 3 3 利用作图法测定利用作图法测定 KmKm和和VmaxVmax第17页,此课件共59页哦(2)双倒数作图法-1/Km1/Vmax斜率斜率=Km/Vmax 1 1 K Km 1 1m 1 1 =+V V V Vmax S max
13、 S V Vmaxmax(1 1)v v对对SS作图作图 362第18页,此课件共59页哦(3 3)v v对对 作图(作图(Eadie-HofsteeEadie-Hofstee法)法)363第19页,此课件共59页哦(4 4)S/v S/v 对对SS作图(作图(Hanes-WoolfHanes-Woolf法)法)363第20页,此课件共59页哦(Eisenthal和和Cornish-Bowden法)法)(5 5)直接线性作图法)直接线性作图法 363第21页,此课件共59页哦米氏方程成立条件n n单底物单底物n npHpH、T T、EE不变不变n n底物为液态底物为液态n nS S EEn n
14、稳态(稳态(steady statesteady state)第22页,此课件共59页哦(三三)、多底物的酶促反应动力学、多底物的酶促反应动力学A+BP+Q 双底物双产物的反应按动力学机制可分为两大类双底物双产物的反应按动力学机制可分为两大类:双底物双底物 双产物的反应双产物的反应 序列反应序列反应(sequential reactions)乒乓反应乒乓反应(ping pong reactions)有序反应有序反应(orderd reactions)随机反应随机反应(random reactions)364第23页,此课件共59页哦1 1序列有序反应序列有序反应(ordered reactio
15、ns写作写作 ordered Bi Bi)A为领先底物。为领先底物。E+A+BABEPEQE+P+Q第24页,此课件共59页哦2序列随机反应(序列随机反应(random reactions,写作写作Random Bi Bi)n n特点是特点是特点是特点是:底物:底物:底物:底物A A和和和和B B随机和酶结合,产物随机和酶结合,产物随机和酶结合,产物随机和酶结合,产物P P和和和和QQ随机和随机和随机和随机和酶脱离。酶脱离。酶脱离。酶脱离。第25页,此课件共59页哦3乒乓反应(乒乓反应(ping pong reactions,写作,写作uni uni uni uni ping pong or
16、Ping Pong Bi Bi)l特点:酶同特点:酶同A的反应产物(的反应产物(P)是酶同第二个底物结合之前释)是酶同第二个底物结合之前释放出来,相应的酶转变放出来,相应的酶转变E。第26页,此课件共59页哦 (一)抑制作用与抑制剂 (二)抑制作用的类型 (三)可逆抑制作用的动力学特征 (四)一些重要的抑制剂三、酶的抑制作用第27页,此课件共59页哦凡使酶的活性降低或丧失,但并不引起酶蛋白变性凡使酶的活性降低或丧失,但并不引起酶蛋白变性的作用称为的作用称为抑制作用。抑制作用。主要是主要是由于酶的必需基团化由于酶的必需基团化学性质的改变而引起的。学性质的改变而引起的。(抑制作用不同于抑制作用不同
17、于失活作用)失活作用)能够引起抑制作用的化合物则称为能够引起抑制作用的化合物则称为抑制剂。抑制剂。(抑(抑制剂不同于变性剂)制剂不同于变性剂)三、酶的抑制作用(一)抑制作用与抑制剂第28页,此课件共59页哦 什么是酶的什么是酶的什么是酶的什么是酶的抑制作用抑制作用抑制作用抑制作用和和和和失活作用失活作用失活作用失活作用?失活作用:失活作用:失活作用:失活作用:酶变性酶变性酶变性酶变性;酶活性丧失(无选择性)。;酶活性丧失(无选择性)。;酶活性丧失(无选择性)。;酶活性丧失(无选择性)。抑制作用:抑制作用:抑制作用:抑制作用:酶的酶的酶的酶的必需基团的化学性质改变必需基团的化学性质改变必需基团的
18、化学性质改变必需基团的化学性质改变,但但但但并不引起酶蛋白变性并不引起酶蛋白变性并不引起酶蛋白变性并不引起酶蛋白变性的作的作的作的作用用用用,而降低酶活性甚至使酶完全丧失活性的作用而降低酶活性甚至使酶完全丧失活性的作用而降低酶活性甚至使酶完全丧失活性的作用而降低酶活性甚至使酶完全丧失活性的作用 引起作用的物质称为引起作用的物质称为引起作用的物质称为引起作用的物质称为抑制剂抑制剂抑制剂抑制剂(I I I I)(选择性)。)(选择性)。)(选择性)。)(选择性)。研究抑制作用的意义?研究抑制作用的意义?研究抑制作用的意义?研究抑制作用的意义?(一)抑制作用与抑制剂第29页,此课件共59页哦a.不可
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