蛋白质化学 (5)课件.ppt

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1、关于蛋白质化学(5)现在学习的是第1页，共57页第一节第一节蛋白质（蛋白质（proteinprotein）通论）通论现在学习的是第2页，共57页一、什么是蛋白一、什么是蛋白质?蛋蛋白白质(protein)是是由由多多种种氨氨基基酸酸(amino acids)通通过肽键(peptide bond)相相连形形成成的的一一类具具有有特特定定空空间构构象象和和生生物物学活性学活性的高分子含氮化合物。的高分子含氮化合物。现在学习的是第3页，共57页二、蛋白二、蛋白质的生物学重要性的生物学重要性 蛋白蛋白质是生物体重要是生物体重要组成成分成成分分布广分布广：所有器官、：所有器官、组织都含有蛋白都含有蛋白质

2、；细胞的各胞的各个个部分都含有蛋白部分都含有蛋白质。含量高含量高：蛋白：蛋白质是是细胞胞内内最丰富的有机分子，最丰富的有机分子，占人体干重的占人体干重的4545，某些，某些组织含量更高，例如含量更高，例如脾、肺及脾、肺及横横纹肌等高肌等高达达8080。现在学习的是第4页，共57页 作作为生物催化生物催化剂（酶）（酶）代代谢调节作用作用 免疫保免疫保护作用作用 物物质的的转运运和存和存储 运运动与与支持作用支持作用 参与参与细胞胞间信息信息传递 蛋白蛋白质具有重要的生物具有重要的生物学学功能功能 氧氧化供能化供能其他生物其他生物学学功能：功能：营养养蛋白，蛋白，结构构，毒蛋白，毒蛋白现在学习的是

3、第5页，共57页第二节第二节蛋白质的分子组成蛋白质的分子组成The Molecular Component of ProteinThe Molecular Component of Protein现在学习的是第6页，共57页一、元素一、元素组成成 按元素含量按元素含量划划分分 主要元素：主要元素：C、H、O、N和和S。微量元素：微量元素：有些蛋白有些蛋白质还含有少量含有少量P P和和金金属属元素元素 (铁、铜、锌、锰、钴、钼)，个个别蛋蛋 白白质还含有含有碘碘。现在学习的是第7页，共57页 组成特点：成特点：一切蛋白一切蛋白质都含有都含有N元素，且含量元素，且含量较稳定，平均含定，平均含氮氮量

4、量为16%。1/16%100100克克样品中蛋白品中蛋白质的含量的含量 (g%)=(g%)=每克每克样品含品含氮氮克克数数 6.25100 6.25100定定氮氮法法测定蛋白定蛋白质含量含量现在学习的是第8页，共57页自自然然界界中中存存在在的的氨氨基基酸酸有有300余余种种，但但组成成人人体体蛋蛋白白质的的氨氨基基酸酸仅有有20种种，且且均均属属“L-氨氨基基酸酸”（甘甘氨氨酸除外酸除外）。）。二、二、结构构单位位氨氨基酸（基酸（amino acid）蛋白蛋白质的基本的基本结构构单位位现在学习的是第9页，共57页H甘甘氨氨酸酸CH3丙丙氨氨酸酸L-L-氨氨基酸的通式基酸的通式R现在学习的是第

5、10页，共57页非非极极性疏水性性疏水性氨氨基酸基酸极极性中性性中性氨氨基酸基酸酸性酸性氨氨基酸基酸碱碱性性氨氨基酸基酸（一）（一）氨氨基酸的分基酸的分类 20 20种氨基酸的详细分类如下种氨基酸的详细分类如下:现在学习的是第11页，共57页现在学习的是第12页，共57页现在学习的是第13页，共57页现在学习的是第14页，共57页人体必需氨基酸（人体必需氨基酸（人体必需氨基酸（人体必需氨基酸（8 8 8 8种）：种）：种）：种）：缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、色氨酸、氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苏氨酸氨酸 口口诀：“写一两本来谈色素写一两本来谈

6、色素写一两本来谈色素写一两本来谈色素”现在学习的是第15页，共57页 几几种种特殊特殊氨氨基酸基酸 脯脯氨氨酸酸 （亚氨氨基酸）基酸）现在学习的是第16页，共57页胱胱氨氨酸酸 半胱半胱氨氨酸酸-HH+二硫键现在学习的是第17页，共57页（二）（二）氨氨基酸的理化性基酸的理化性质1.1.两两性解离及等性解离及等电点点 等等电点（点（Isoelectric point,pI）在在某某一一pH的的溶溶液液中中，氨氨基基酸酸解解离离成成阳阳离离子子和和阴阴离离子子的的趋势及及程程度度相相等等，成成为兼兼性性离离子子，呈呈电中中性性。此此时溶溶液液的的pH值称称为该氨氨基酸的基酸的等等电点点。氨氨基酸

7、基酸 两两性性电解解质 （解离方式取解离方式取决决于所于所处溶液的酸溶液的酸碱碱度度）现在学习的是第18页，共57页2.2.紫外吸收紫外吸收 色色氨氨酸酸、酪酪氨氨酸酸的最大的最大吸收峰在吸收峰在 280 nm 附近。附近。大大多多数数蛋蛋白白质含含有有这两两种种氨氨基基酸酸残残基基，所所以以测定定蛋蛋白白质溶溶液液280nm的的光光吸吸收收值是是分分析析溶溶液液中中蛋蛋白白质含含量量的的快速快速简便便的方法。的方法。芳香族芳香族氨氨基酸的紫外吸收基酸的紫外吸收现在学习的是第19页，共57页3.3.茚三三酮反反应 氨氨基基酸酸与与茚三三酮水水合合物物共共热，可可生生成成蓝紫紫色色化化合合物物，

8、其其最最大大吸吸收收峰峰在在570nm处。由由于于此此吸吸收收峰峰值与与氨氨基基酸酸的的含含量量存在正比存在正比关关系，因此可作系，因此可作为氨氨基酸定量分析方法。基酸定量分析方法。现在学习的是第20页，共57页肽：肽：是由氨基酸通过是由氨基酸通过肽键肽键 缩合而形成的化合物。缩合而形成的化合物。（一）什（一）什么么是是“肽”？三、三、肽（Peptide）生物化学的创始人生物化学的创始人 埃米尔埃米尔 费舍尔（费舍尔（Emil Emil FischerFischer，德），德）1890189019021902年，首次证明了蛋白质是氨基酸相年，首次证明了蛋白质是氨基酸相年，首次证明了蛋白质是氨基

9、酸相年，首次证明了蛋白质是氨基酸相互结合形成的互结合形成的互结合形成的互结合形成的多肽链（多肽链（多肽链（多肽链（Polypeptide chainPolypeptide chain）现在学习的是第21页，共57页 肽键(peptide bond)是由一是由一个氨个氨基酸的基酸的-羧基基与与另一另一个个 氨氨基酸的基酸的-氨氨基基脱脱水水缩合而形成的化合而形成的化学学键。+-HOH甘甘氨氨酰甘甘氨氨酸酸肽键 两两分子分子氨氨基酸基酸缩合形成合形成二二肽。现在学习的是第22页，共57页 三分子三分子氨氨基酸基酸缩合合则形成形成三三肽 由十由十个个以以内氨内氨基酸相基酸相连而成的而成的肽称称为寡寡

10、肽(oligopeptide)。由更多的由更多的氨氨基酸相基酸相连形成的形成的肽称称多多肽(polypeptide)。肽链中的中的氨氨基酸分子因基酸分子因为脱脱水水缩合而基合而基团不全，被不全，被称称为 氨氨基酸基酸残残基基(residue)。现在学习的是第23页，共57页 多多肽链(polypeptide chain)是指是指许多多氨氨基酸之基酸之间以以肽键 连接而成的一接而成的一种种结构构。N 末端末端：多：多肽链中有中有自由自由氨氨基基的一端。的一端。C 末端末端：多：多肽链中有中有自由自由羧基基的一端。的一端。多肽链有两端：多肽链有两端：现在学习的是第24页，共57页N末端末端C末端末

11、端牛核糖核酸酶牛核糖核酸酶现在学习的是第25页，共57页（二）（二）几种生物活性几种生物活性肽 1.谷胱甘肽（谷胱甘肽（glutathione,GSH）现在学习的是第26页，共57页GSHGSH过氧化物酶过氧化物酶H H2 2O O2 2 2GSH 2GSH 2H2H2 2O O GSSG GSSG GSHGSH还原酶还原酶NADPHNADPH+H H+NADPNADP+现在学习的是第27页，共57页2.多肽类激素及神经肽多肽类激素及神经肽 体体内内许多激素多激素属属寡寡肽或或多多肽。（例：加（例：加压素、催素、催产素）素）神神经肽(Neuropeptide)信信号号转导作用作用现在学习的是第

12、28页，共57页四、蛋白四、蛋白质的分的分类 根据蛋白质组成成分根据蛋白质组成成分 单纯蛋白蛋白质结合蛋白合蛋白质=蛋白蛋白质部分部分+非蛋白非蛋白质部分部分 根据蛋白质形状根据蛋白质形状 纤维状状蛋白蛋白质 （例：血（例：血纤维蛋白原、蛋白原、胶胶原蛋白等）原蛋白等）球球状状蛋白蛋白质 （例：免疫球蛋白、膜（例：免疫球蛋白、膜转运运蛋白等）蛋白等）现在学习的是第29页，共57页第三节第三节蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构The Molecular Structure of ProteinThe Molecular Structure of Protein现在学习的是第30页，共57页一一级结

13、构构(primary structure)二二级结构构(secondary structure)三三级结构构(tertiary structure)四四级结构构(quaternary structure)蛋蛋白白质质的的分分子子结结构构高高级级结结构构现在学习的是第31页，共57页一、蛋白一、蛋白质的一的一级结构构 一级结构一级结构？蛋白蛋白质的一的一级结构构指多指多肽链中中氨氨基酸的排列基酸的排列顺序。序。肽键，有些蛋白，有些蛋白质还包括包括二硫二硫键。主要的化学键：主要的化学键：现在学习的是第32页，共57页“一一级结构构”：蛋白：蛋白质空空间构构象和特象和特异异生物生物学学功能的基功能的

14、基础。现在学习的是第33页，共57页二、蛋白二、蛋白质的二的二级结构构 二级结构二级结构？蛋白蛋白质分子中某一段分子中某一段肽链的的局部空局部空间结构构，即，即该段段肽链主主链骨架原子的骨架原子的相相对空空间位置位置，并并不涉及不涉及氨氨基酸基酸残残基基侧链的的构构象象。主要的化学键：主要的化学键：氢键氢键现在学习的是第34页，共57页（一）（一）肽单元元（peptide unit）参参与与肽键的的6个个原原子子C 1、C、O、N、H、C 2位位于于同同一一平平面面，C 1和和C 2在在平平面面上上所所处的的位位置置为反反式式(trans)构构型型，此此同同一一平平面面上上的的6个个原原子子构

15、构成成了了所所谓的的肽单元元(peptide unit)。现在学习的是第35页，共57页现在学习的是第36页，共57页现在学习的是第37页，共57页（二）蛋白（二）蛋白质二二级结构构的主要形式的主要形式 -螺旋螺旋 (-helix)-helix)-折折叠叠 (-pleated sheet)-pleated sheet)-转角角 (-turn)-turn)无无规卷曲卷曲 (random coil)(random coil)现在学习的是第38页，共57页1.1.-螺旋螺旋 -螺旋螺旋(-helix)右手螺旋：右手螺旋：3.6个个AA/圈，螺距圈，螺距0.54nm；氢键维系：系：链内内氢键（AA1A

16、A4），平行），平行长轴；侧链伸出螺旋伸出螺旋现在学习的是第39页，共57页19781978年，有人在嗜热菌蛋白酶的晶体结构中发现第年，有人在嗜热菌蛋白酶的晶体结构中发现第年，有人在嗜热菌蛋白酶的晶体结构中发现第年，有人在嗜热菌蛋白酶的晶体结构中发现第226229226229位的氨基酸残基形成一圈左手螺旋，位的氨基酸残基形成一圈左手螺旋，位的氨基酸残基形成一圈左手螺旋，位的氨基酸残基形成一圈左手螺旋，角为角为角为角为6464，角为角为角为角为4242，这是迄今所报道的唯一的左手螺旋。，这是迄今所报道的唯一的左手螺旋。，这是迄今所报道的唯一的左手螺旋。，这是迄今所报道的唯一的左手螺旋。现在学习的

17、是第40页，共57页2.2.-折折叠叠现在学习的是第41页，共57页 -折折叠叠(-pleated sheet)多多肽链充分伸展，充分伸展，肽平面折平面折叠叠成成锯齿状状；侧链交交错位于位于锯齿状状结构构的上下方；的上下方；氢键维系：系：氢键的方向垂直的方向垂直长轴；可有可有顺平行片平行片层和反平行片和反平行片层结构构。现在学习的是第42页，共57页现在学习的是第43页，共57页3.-转角和无规卷曲转角和无规卷曲-转角转角无规卷曲无规卷曲:阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。现在学习的是第44页，共57页（三）模（三）模 体（体（motif）在在许多蛋白多蛋

18、白质分子中，可分子中，可发现二二个个或三或三个个具有二具有二级结构构的的肽段，在空段，在空间上相互接近，形成一上相互接近，形成一个个特殊的空特殊的空间构构象，被象，被称称为模体（模体（motif）。现在学习的是第45页，共57页钙结合蛋白中合蛋白中结合合钙离子的模体离子的模体 锌指指结构构 现在学习的是第46页，共57页（四）（四）氨氨基酸基酸残残基的基的侧链对二二级结构构形成的影形成的影响响蛋白蛋白质二二级结构构是以一是以一级结构构为基基础的。一段的。一段肽链其其氨氨基酸基酸残残基的基的侧链适合适合形成形成-螺旋或螺旋或-折折叠叠，它它就就会会出出现相相应的二的二级结构构。现在学习的是第47

19、页，共57页三、蛋白三、蛋白质的三的三级结构构 三级结构三级结构？主要的化学键：主要的化学键：疏水疏水键、离子离子键、氢键和和 范德范德华力力等。等。整整条条肽链中中全部全部氨氨基酸基酸残残基基的的相相对空空间位置位置。即。即肽链中所有原子在中所有原子在三三维空空间的排布位置。的排布位置。现在学习的是第48页，共57页现在学习的是第49页，共57页肌红蛋白（肌红蛋白（MbMb）N-N-端端 C-C-端端现在学习的是第50页，共57页纤连蛋白分子的蛋白分子的结构构域域 结构域（结构域（domaindomain）大分子蛋白大分子蛋白质的三的三级结构构常可分割成一常可分割成一个个或或数个数个球球状状

20、或或纤维状状的的区区域，折域，折叠叠得得较为紧密，各行使其功能，密，各行使其功能，称称为结构构域域(domain)。现在学习的是第51页，共57页3-磷酸甘油醛脱氢酶亚基的结构示意图现在学习的是第52页，共57页 分子伴分子伴侣可逆地可逆地与与未折未折叠叠肽段的疏水部分段的疏水部分结合合随随后松后松开开，如此，如此 重重复复进行可防止行可防止错误的聚集的聚集发生，使生，使肽链正确折正确折叠叠。分子伴分子伴侣也可也可与与错误聚集的聚集的肽段段结合，使之解聚后，再合，使之解聚后，再诱导其其 正确折正确折叠叠。分子伴分子伴侣在蛋白在蛋白质分子折分子折叠叠过程中程中二硫二硫键的正确形成的正确形成起了重

21、要起了重要 的作用。的作用。分子伴侣（分子伴侣（ChaperonChaperon）分子伴分子伴侣(chaperon)能通能通过提供一提供一个个保保护环境，境，从从而而加速蛋白加速蛋白质折折叠叠成天然成天然构构象或形成四象或形成四级结构构。现在学习的是第53页，共57页四、蛋白四、蛋白质的四的四级结构构 四级结构四级结构？蛋白蛋白质分子中各分子中各亚基基的空的空间排布及排布及亚基接基接触触部位的布部位的布局和相互作用，局和相互作用，称称为蛋白蛋白质的四的四级结构构。有些蛋白有些蛋白质分子含有二分子含有二条条或多或多条条多多肽链，每一，每一条条多多肽链都有完整的都有完整的三三级结构构，称称为蛋白蛋

22、白质的的亚基基(subunit)。主要的化学键：主要的化学键：亚基之基之间的的结合力主要是合力主要是 疏水作用疏水作用，其次是，其次是氢键和和离子离子键。现在学习的是第54页，共57页血血红蛋白的四蛋白的四级结构构现在学习的是第55页，共57页本本 节节 纲纲 要要 在熟记蛋白质生理功能的基础上，论述蛋白质是生命活动在熟记蛋白质生理功能的基础上，论述蛋白质是生命活动在熟记蛋白质生理功能的基础上，论述蛋白质是生命活动在熟记蛋白质生理功能的基础上，论述蛋白质是生命活动的物质基础。的物质基础。的物质基础。的物质基础。熟记蛋白质元素组成特点；多肽链的基本组成单位熟记蛋白质元素组成特点；多肽链的基本组成单位熟记蛋白质元素组成特点；多肽链的基本组成单位熟记蛋白质元素组成特点；多肽链的基本组成单位L-L-氨基酸；氨基酸；氨基酸；氨基酸；2020种氨基酸三字母缩写符号及主要种氨基酸三字母缩写符号及主要种氨基酸三字母缩写符号及主要种氨基酸三字母缩写符号及主要特点。特点。特点。特点。准确描述肽键、多肽链、蛋白质一级结构、高级结构概念。准确描述肽键、多肽链、蛋白质一级结构、高级结构概念。准确描述肽键、多肽链、蛋白质一级结构、高级结构概念。准确描述肽键、多肽链、蛋白质一级结构、高级结构概念。现在学习的是第56页，共57页感感谢谢大大家家观观看看现在学习的是第57页，共57页